生物化学难点参考
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章: 氨基酸和蛋白质重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章: 蛋白质的空间结构和功能重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)第三章: 酶重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.。
生物化学教案
生物化学教案一、教学目标1、让学生了解生物化学的基本概念和研究内容。
2、使学生掌握生物大分子的结构与功能，如蛋白质、核酸、糖类和脂质。
3、帮助学生理解生物体内的物质代谢过程，包括糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢等。
4、培养学生的实验技能和科学思维能力。
二、教学重难点1、重点蛋白质的结构与功能。
核酸的结构与功能。
糖代谢的主要途径和关键酶。
2、难点蛋白质的空间结构与功能的关系。
物质代谢的调控机制。
三、教学方法1、讲授法：系统地讲解生物化学的基本概念、原理和知识体系。
2、案例分析法：通过实际的生物化学案例，帮助学生理解抽象的概念和过程。
3、实验教学法：安排实验课程，让学生亲自动手操作，培养实验技能和观察分析能力。
四、教学过程1、课程导入通过提问“什么是生命的物质基础？”引发学生的思考和讨论，从而引出生物化学这门课程的主题。
2、生物化学概述介绍生物化学的定义、研究对象和主要研究内容。
强调生物化学在生命科学中的重要地位和应用领域。
3、生物大分子蛋白质讲解蛋白质的组成成分（氨基酸）、结构层次（一级结构、二级结构、三级结构、四级结构）。
举例说明蛋白质结构与功能的关系，如血红蛋白的结构与载氧功能。
核酸介绍核酸的种类（DNA 和 RNA）、组成单位（核苷酸）和结构特点。
阐述 DNA 的双螺旋结构模型和 RNA 的种类及功能。
糖类讲解糖类的分类（单糖、二糖、多糖）和主要功能。
举例说明多糖在生物体中的重要作用，如淀粉和纤维素。
脂质介绍脂质的分类（脂肪、磷脂、固醇）和主要功能。
解释脂质在细胞膜结构和能量储存中的作用。
4、物质代谢糖代谢详细讲解糖酵解、有氧氧化和磷酸戊糖途径的过程、关键酶和生理意义。
分析糖代谢异常与疾病的关系，如糖尿病。
脂代谢讲述脂肪的分解代谢（β氧化）和合成代谢的过程。
介绍血脂的组成和代谢，以及与心血管疾病的关系。
蛋白质代谢讲解蛋白质的降解途径和氨基酸的代谢途径。
阐述蛋白质代谢与氮平衡的关系。
5、实验教学安排实验课程，如蛋白质的性质实验、酶活性的测定等。
《医学生物化学》第4章糖代谢重点难点
《医学生物化学》第4章糖代谢重点难点《医学生物化学》第4章糖代谢-重点难点一、糖类的生理功用：①氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的70%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。
②作为结构成分：糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋白质形成糖蛋白，糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。
③作为核酸类化合物的成分：核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸，DNA，RNA等。
④转变为其他物质：糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。
二、糖的无氧酵解：糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。
其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。
糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1.活化(己糖磷酸酯的生成)：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖(F-1,6-BP)。
这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶(肝中为葡萄糖激酶)和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。
2.裂解(磷酸丙糖的生成)：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮+3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。
3.放能(丙酮酸的生成)：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。
此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成2×2=4分子ATP。
丙酮酸激酶为关键酶。
4.还原(乳酸的生成)：利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH，使NADH重新氧化为NAD+。
即丙酮酸→乳酸。
三、糖无氧酵解的调节：主要是对三个关键酶，即己糖激酶(葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义、历史和发展趋势。
2. 掌握生物化学的研究对象、内容及方法。
3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的定义和发展趋势2. 生物化学的研究对象和方法3. 生物化学在生物学和医学等领域的应用三、教学重点与难点1. 重点：生物化学的定义、研究对象、内容及应用。
2. 难点：生物化学的发展趋势及其在各个领域的具体应用。
四、教学准备1. 教材或教学资源：《生物化学》相关章节。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或教学图表。
3. 教学PPT或幻灯片：包含生物化学的定义、发展、研究对象和方法等内容。
五、教学过程1. 引入新课：通过提问或引入相关实例，引发学生对生物化学的兴趣，如：“什么是生物化学？”，“生物化学在现实生活中有哪些应用？”等。
2. 讲解概念：介绍生物化学的定义、研究对象、内容及方法。
解释生物化学的发展趋势，如：“生物化学是如何发展起来的？”，“它在未来有哪些潜在的发展方向？”等。
3. 展示实例：通过PPT或教学图表，展示生物化学在生物学和医学等领域的具体应用，如：“生物化学在疾病诊断和治疗中的作用”，“生物化学在生物技术中的应用”等。
4. 互动环节：鼓励学生提问和参与讨论，解答学生对生物化学的疑问，如：“你对生物化学有什么疑问？”，“生物化学在你们看来有哪些应用前景？”等。
六、教学反思在课后对自己的教学进行反思，考虑是否清晰地解释了生物化学的概念和发展趋势，是否激发了学生的兴趣和参与度。
根据学生的反馈和作业表现，进行必要的调整和改进。
《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的组成元素和基本单位。
3. 理解蛋白质在生物体中的重要性和应用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能2. 蛋白质的组成元素和基本单位3. 蛋白质在生物体中的重要性和应用三、教学重点与难点1. 重点：蛋白质的结构、功能及其在生物体中的应用。
中国农业大学_806生物化学_《生物化学》重难点
第二章
糖类
第一节 单糖 第二节 寡糖 第三节 多糖 第四节 结合糖 [主要内容]：重要单糖、双糖、多糖的化学结构和性质。 [教学要求]：掌握葡萄糖的构型、构象、理化性质和常见双糖的结构式；了解多糖的种类和功能。 [教学重点]: 糖的结构、化学连键。 [教学难点]：L-,D-构型，-，-异头/构体，烯醇式结构的活性，不均一多糖。
第十一章 糖代谢
第一节 糖原分解与合成 第二节 糖酵解 第三节 柠檬酸循环 第四节 戊糖磷酸途径 第五节 葡萄糖异生作用及血糖 第六节 多糖和双糖代谢 [主要内容] 介绍糖在生物体内的合成、分解及转化，以及其生理意义。 [教学要求] 要求学生掌握糖在体内的来龙去脉，即合成、分解及转化。 [教学重点] 糖酵解，柠檬酸循环。
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第九章
脂类与生物膜
第一节 生物体内的脂类 第二节 生物膜的化学组成与结构 第三节 生物膜的功能 [主要内容]：脂类分子结构特征、化学性质；生物膜结构；生物膜在物质运输、信号转导和能量转换中的 作用。 [教学要求]：要求掌握脂肪酸分子的共性，脂肪酸的活化形式，磷脂分子的双亲性，生物膜化学组成，流 动镶嵌模型要点；能举例说明生物膜的功能。 [教学重点]：磷脂分子结构，生物膜的结构与功能 [教学难点]：胆固醇在生物膜流动性中的双重调节作用；生物大分子的跨膜运输。
第十章
生物能学与生物氧化
第一节 自由能 第二节 高能磷酸化合物 第三节 线粒体电子传递链 第四节 氧化磷酸化作用 第五节 光合磷酸化作用（自学，植物生理会详细介绍） [主要内容]：介绍自由能、氧化还原电势的概念和在生物化学中的应用；线粒体电子传递链组成，氧化磷 酸化。 [教学要求]：要求掌握 ATP 的分子结构和作用，线粒体电子传递链组分的顺序；了解氧化磷酸化偶联机理。 [教学重点]：电子传递链与氧化磷酸化 [教学难点]：自由能，ATP 合成机理。
生物化学专业考研重难点内容
生物化学经常考，但是题目类型及考察重点差别很大。
建议大家找到所报考院校的历年真题参考一下，看它考察的重点是什么。
一般说来，大致有两种出题方向：一种以问答题为主。
一种填空选择教多。
同济医大，复旦大学医学院，山东大学医学院主要考察问答题，而北大医学部，协和医大，首都医科大学，上海第二医科大学，第二军医大学，中科院生化所考察填空选择较多。
填空选择要求知识面较广，同时这也是生化考察的趋势。
我们来讲讲具体的内容：第一部分生物大分子的结构及功能120种氨基酸的三自符号如果记不下来就不要记了(当然记下来更好)，我当时就对这件事耿耿与怀--总是记不住---但是后来也没考到。
2谷光甘肽的概念及作用要总结一下，最好写下来。
蛋白质的变性是重点，名词解释跟辨析里经常考。
3蛋白质的四级结构的概念跟各级种维持镜象的化学键相必大家很熟了。
这里要提醒大家的是结构域的概念，亚基与蛋白质三级结构这两个概念的辨析。
4血红蛋白的结构不要求，但里面的概念一定要掌握：别构效应，Bohr效应。
相应的专业外语词汇也要掌握5蛋白质的分离与纯化是我们强调的第一个重点。
生化专业的硕士研究生无非就是做这些工作。
这部分内容容易出问答题。
建议大家逐字逐字背下来。
6氨基酸测序里大家要知道几种方法的名字。
比如测定个肽段的氨基酸排列顺序一般用()法，以填空的形式出现。
如果你不是考中科院这种非医学教学机构的硕士，一般不会考察问答题。
7概念：Z-DNA,DNA的变性，复性，增色效应，减色效应，杂交，探针，8酶部分也是很重要的。
近几年来生物化学的热点由核酸转向蛋白质。
毕竟人体各功能实现最终还是要靠蛋白。
最基本的东西我就不说了，比如酶的概念，作用特点等等。
概念：活化能结合基团，活性中心，必需基团，辅酶或辅助因子，结合酶，全酶维生素与辅酶是第一个难点，大家把常见的B族维生素辅酶的组成要记下来。
酶反应动力学部分建议大家把公式跟四中抑制的图形记下来。
填空中可以考察每种抑制的KmVm的变化情况---图形记住了，KmVm的变化也就轻松了，不然老混。
生物化学重点难点
第一章蛋白质的分子结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。
三、肽键平面(肽单位)：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。
四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基。
⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
生物化学教学的难点探讨
素质 教 育 和综 合 能 力培训 和 提高 的重要 一 环 。
３ ４ 通 过 系统 的理 论 学 习 ， ． 充分 的实 验见 习 ， 严格 的强 化 训练 以及在 实 际工 作 中不 断 提高 完善 ，学生 的行 为 模式 ，整 体护 理 的各 项操 作技 能 ，尤 其 是沟 通交 流 技 巧 ，如语 言 表达 的 逻辑 性 、完 整性 、准确 性 、生 动性 ；非语 言 如在 记 录 、总 结 、论述 方 面 的 文字 表 达 能 力 ；以及 礼仪 、表情 、姿势 等各 方 面越 来越 接 近合 格 护 士 的标 准 ，实 际工 作 中患 者及 医护 人员 普 遍反 映 良好 ，实 习质 量 明显 提高 ，体现 出现 代高 素 质护 理 专业 人 员 的 良好形 象 。
① 以职业 道 德为 基点 ，进 行 医德 医风 教育 ；②加 强
各种 临 床操作 技 能 的训 练和 测 评 ，其 项 目包 括病 史
都是 不 可缺 少 的要 素 ， 理 的具 体 工作 程度 评估 、 护 诊 断、 制定 目标和 计 划 ， 实施 护 理措 施 和健 康 教育 ，工
作 的任 何环 节 都不 可 缺少 与 各方 面 的有 效 沟通 ，如 与病 人 、家属 、医生 、医技 、药剂 师 、营 养师 、后 勤等 各 部 门 ，所 以有 效 的沟 通是 护 士必 须 掌握 的 工 作技 巧 之 一 ，也是 临床护 理 教学 的一项 主要培 训项 目。 沟通 技 巧 的培 训增 强 了学 生 的综 合社 会 能 力 ， 是
收稿 日期 ：２ ０ — ３ ２ ０ ００ — １
化学 变 化 的科 学 。作 为生 命 科学 中的 一 门重要 学 科 ，在 医学领 域 已 越来 越 引起人 们 的重 视 。由于生
高中生物竞赛难点知识点
高中生物竞赛难点知识点高中生物竞赛是一项对生物学知识掌握程度和应用能力的综合测试，其中涉及的难点知识点众多。
以下是一些常见的难点知识点：1. 细胞结构与功能：细胞是生物体的基本单位，其结构复杂，功能多样。
难点包括细胞器的分类、功能以及它们之间的相互作用。
2. 遗传学原理：遗传学是生物学中的一个重要分支，涉及到基因的传递、表达和变异。
难点包括孟德尔遗传定律的应用、连锁与基因重组、基因突变和染色体变异等。
3. 生物进化：进化论是生物学的基石之一。
难点包括自然选择、物种形成、进化树的构建以及生物多样性的起源等。
4. 生物化学：生物化学研究生物体内化学过程和物质。
难点包括酶的作用机理、代谢途径、蛋白质结构与功能等。
5. 分子生物学：分子生物学是研究生物分子的结构和功能。
难点包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译过程，以及基因表达调控机制。
6. 生态学：生态学研究生物与其环境之间的关系。
难点包括生态系统的结构和功能、物种间相互作用、生态平衡以及生物多样性保护等。
7. 生物技术：生物技术是应用生物学原理来创造新产品或改进现有产品。
难点包括基因工程、细胞工程、蛋白质工程等。
8. 生物信息学：生物信息学是生物学与信息技术的交叉领域。
难点包括基因组序列分析、蛋白质结构预测、生物数据库的构建和应用等。
9. 神经生物学：神经生物学研究神经系统的结构和功能。
难点包括神经元的信号传递、神经网络的形成以及大脑功能的调控等。
10. 发育生物学：发育生物学研究生物体从受精卵到成熟个体的发育过程。
难点包括胚胎发育的各个阶段、细胞分化和组织形成等。
掌握这些难点知识点不仅需要扎实的基础知识，还需要能够灵活运用这些知识解决实际问题。
参加生物竞赛的学生应该通过大量的阅读、实验和练习来加深对这些知识点的理解和应用能力。
生物化学第四版上册知识点
生物化学第四版上册知识点一、知识概述《生物化学第四版上册知识点》①基本定义：生物化学呢，就是研究生物体内的化学组成、结构、性质以及它们变化规律的一门学科。
就好比把生物当作一个大工厂，生物化学就是研究这个工厂里各种各样化学物质是怎么组成的，然后它们又怎么跑来跑去干活儿变化的。
②重要程度：在生物学科里那可是超级重要的。
它就像一把钥匙，能帮我们打开生物体内各种神秘过程的大门。
不管是研究生物体的正常生理功能，还是探究疾病发生时身体的变化，都离不开生物化学的知识。
③前置知识：在学生物化学之前，得先有一些基本的化学知识，像元素周期表啦，各种化学物质的基本反应之类的。
还有生物的一些基础知识也得有，毕竟是研究生物体内的化学嘛，要是连生物的基本结构和功能都不知道，学起来可就费劲了。
④应用价值：在实际应用中太广泛了。
比如说医学方面，医生要知道药物在体内的代谢过程，这就涉及生物化学知识。
像抗生素在体内怎么发挥作用，又怎么被身体处理排出体外的。
在食品行业也有用，了解食物中的营养成分如何被人体吸收利用，就能通过合理的食物搭配让大家吃得更健康。
二、知识体系①知识图谱：生物化学上册的知识点就像一棵大树的一部分枝丫。
它包含了蛋白质结构和功能这类重点枝干，还连接着像氨基酸的基本结构这种基础的细小枝桠。
②关联知识：和分子生物学联系贼紧密，就好比兄弟俩。
分子生物学研究基因表达之类的东西，那基因表达的最终产物很多都是蛋白质，而蛋白质相关知识是生物化学里很重要的部分。
还有生理学也和它有关，生物体的生理功能很多都是靠生物化学过程支撑的。
③重难点分析：- 掌握难度：说实话有些地方挺难的。
像蛋白质的高级结构那部分，空间结构比较抽象，不太好理解。
- 关键点：要抓住每个结构层次的特点，特别是它们之间是怎么联系起来的。
④考点分析：在考试里那绝对是重点。
考查方式多种多样，有直接考概念的，像让你写出氨基酸的通式。
也有考更深入的理解的，例如给你一种蛋白质结构发生的变化，让你分析对功能有什么影响。
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第一章蛋白质结构与功能蛋白质变性（protein denaturation）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质的一级结构(primary structure):蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。
肽链（peptide chain）：氨基酸通过羧基和氨基脱水后，缩合而成的呈现一维伸展形式的产物。
等电点(isoelectric point, pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
模体（motif）：一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为模体。
GSH 谷胱甘肽（glutathione）血红蛋白与肌红蛋白的氧解离曲线有何不同？为什么？血红蛋白和肌红蛋白的氧饱和度曲线，也称氧结合或氧解离曲线。
肌红蛋白的氧结合曲线呈双曲线，而血红蛋白呈S形曲线。
这是因为每个肌红蛋白分子仅有一个O2的结合位置，因此每一肌红蛋白分子和O2的结合均是独立的，和其他肌红蛋白分子无关。
而血红蛋白分子是由四个亚基所组成，每一亚基均有一个O2的结合位置，血红蛋白分子对O2的结合是四个亚基的协同作用的结果。
这也反映了两种蛋白质的生理功能是不同的。
肌红蛋白的功能是储备氧，只有当剧烈活动时血液输氧不足以补偿肌肉消耗而致局部氧分压很低的情况下，才放出氧来应急。
而血红蛋白的功能是运输氧，所以它既能在肺筛泡的高氧分压条件下充分结合氧，又能在周围组织的低氧分压条件下将大部分氧释放出来。
何为蛋白质变性？变性的蛋白质理化性质有何改变，有何实际应用。
蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性后的方面：①生物活性丧失。
蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。
生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。
②某些理化性质的改变。
蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。
③生物化学性质的改变。
蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。
蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。
天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。
所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
蛋白质变性的应用价值：1、鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。
2、细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒）。
3、动物、昆虫标本固定保存、防腐。
4、很多毒素是动物蛋白质，加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱基团作类毒素抗原，制作抗毒素。
5、制革，使皮革成形。
6、蚕丝是由蛋白质变性而成。
7、用于蛋白质的沉淀。
从血液中提分离、提纯激素，制药。
8、临床上外科凝血，止血。
尿中管型诊断肾脏疾病。
9、酶类分解各种蛋白质，以利于肠壁对营养物质的吸取。
10、加入电解质使蛋白质凝聚脱水如做豆腐。
11、改变蛋白质分子表面性质进行盐析，层析分离提纯蛋白质，如核酸的提纯、DNA测定。
12、大分子的破碎，基因重整合。
13、蛋白质分子结合重金属而解毒。
14、蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量。
第二章核酸结构与功能DNA的增色效应：DNA分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。
Tm：融解温度(melting temperature, Tm)变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度。
其大小与G+C含量成正比。
核酸分子杂交：应用核酸分子的变性和复性的性质,使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。
dNTP：deoxy-ribonucleoside triphosphate（三磷酸脱氧核糖核苷）的缩写。
是dATP, dGTP, dTTP, dCTP的统称，N代表变量指代A、T、G、C、U中的一种。
在生物DNA、RNA合成中，以及各种PCR（RT-PCR、Real-time PCR）中起原料作用。
cAMP：“腺苷-3',5'-环化一磷酸”的简称。
亦称“环化腺核苷一磷酸”，“环腺一磷”。
一种环状核苷酸，以微量存在于动植物细胞和微生物中。
体内多种激素作用于细胞时，可促使细胞生成此物，转而调节细胞的生理活动与物质代谢。
tRNA的二级结构与功能的关系如何？①3'端含CCA-OH 序列.因为该序列是单股突伸出来,并且氨基酸总是接在该序列腺苷酸残基(A)上,所以CCA-OH 序列称为氨基酸接受臂。
CCA 通常接在3'端第4个可变苷酸上.3'端第5-11位核苷酸与5'端第1-7 位核苷酸形成螺旋区,称为氨基酸接受茎。
②TψC 环(TψCloop).TψC 环是第一个环,由7个不配对的硷基组成,几乎总是含5'GTψC3'序列.该环涉及tRNA 与核糖体表面的结合,有人认为GTψC 序列可与5SrRNA 的GAAC 序列反应.③额外环或可变环。
这个环的硷基种类和数量高度可变,在3-18 个不等,往往富有稀有硷基.④反密码子环。
由7个不配对的硷基组成,处于中间位的3 个硷基为反密码子.反密码子可与mRNA 中的密码子结合.毗邻反密码子的3'端硷基往往为烷化修饰嘌呤,其5'端为U,即:-U-反密码子-修饰的嘌呤.⑤二氢尿嘧啶环由8-12 个不配对的硷基组成,主要特征是含有(2+1 或2-1)个修饰的硷基(D).⑥上述的TψC 环,反密码子环,和二氢尿嘧啶不分别连接在由 4 或5个硷基组成的螺旋区上,依次称为TψC 茎,反密码子茎和二氢尿嘧啶茎.此外,前述的15-16个固定硷基几乎全部位于这些环上.DNA双螺旋结构的主要特点有哪些？①在DNA分子中，两股DNA链围绕一假想的共同轴心形成一右手螺旋结构，双螺旋的螺距为3.4nm，直径为2.0nm。
②链的骨架(backbone)由交替出现的、亲水的脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧。
③碱基位于双螺旋的内侧，两股链中的嘌呤和嘧啶碱基以其疏水的、近于平面的环形结构彼此密切相近，平面与双螺旋的长轴相垂直。
一股链中的嘌呤碱基与另一股链中位于同一平面的嘧啶碱基之间以氢链相连，称为碱基互补配对或碱基配对(base pairing)，碱基对层间的距离为0.34nm。
碱基互补配对总是出现于腺嘌呤与胸腺嘧啶之间(A=T)，形成两个氢键；或者出现于鸟嘌呤与胞嘧啶之间(G=C)，形成三个氢键。
④DNA双螺旋中的两股链走向是反平行的，一股链是5’→3’走向，另一股链是3’→5’走向。
两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟这是蛋白质识别DNA的碱基序列，与其发生相互作用的基础。
DNA双螺旋的稳定由互补碱基对之间的氢键和碱基对层间的堆积力维系。
DNA双螺旋中两股链中碱基互补的特点，逻辑地预示了DNA复制过程是先将DNA分子中的两股链分离开，然后以每一股链为模板(亲本)，通过碱基互补原则合成相应的互补链(复本)，形成两个完全相同的DNA分子。
因为复制得到的每对链中只有一条是亲链，即保留了一半亲链，将这种复制方式称为DNA的半保留复制。
后来证明，半保留复制是生物体遗传信息传递的最基本方式。
第三章酶LDH：乳酸脱氢酶(Lactate Dehydrogenase，LDH)，广泛存在的催化乳酸和丙酮酸相互转换的酶。
L-乳酸脱氢酶作用于L-乳酸；D-乳酸脱氢酶(作用于D-乳酸，两者均以NAD＋为氢受体。
在厌氧酵解时，催化丙酮酸接受由3-磷酸甘油醛脱氢酶形成的NADH的氢，形成乳酸。
NADPH：三磷酸吡啶核苷酸Triphosphopyridine NucleotideGPT：谷氨酸丙氨酸氨基转移酶（ALT，GPT）。
酶的化学修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰。
同工酶(Isoenzyme):是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。
别构调节/变构调节(allosteric regulation)：指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
生理意义：1代谢终产物反馈调节反应途中的酶，使代谢物不致生成过多；2使能量得以有效利用，不致浪费；3不同代谢途径相互调节。
米-曼氏方程：解释酶促反应中底物浓度和反应速度关系的最合理学说是中间产物学说。
酶首先与底物结合生成酶与底物复合物（中间产物)，此复合物再分解为产物和游离的酶。
V=Vmax[S]/Km+[S]。
Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。
当底物浓度很低时，[S]〈〈Km，则V≌Vmax/Km[S]，反应速度与底物浓度呈正比；当底物浓度很高时，[S]〉〉Km，此时V≌Vmax，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反应速度.变构酶(allosteric enzyme):具有变构效应的酶。
有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节，受变构调节的酶称变构酶，这些特异性分子称为效应剂。
糖蛋白(glycoprotein)：糖类分子与蛋白质分子共价结合形式形成的蛋白质。
糖基化修饰使蛋白质分子的性质和功能更为丰富和多样。
分泌蛋白质和质膜外表面的蛋白质大都为糖蛋白。
酶的活性中心。
酶的变构调节与共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰。
（1）相同点：都属于细胞水平的调节，属酶活性的快速调节方式。
（2）不同点：①影响因素：变构调节是由细胞内变构效应剂浓度的改变而影响酶的活性；化学修饰调节是激素等信息分子通过酶的作用而引起共价修饰。
②酶分子改变：变构效应剂通过非共价键与酶的调节亚基或调节部位可逆结合，引起酶分子构像改变，常表现为变构酶亚基的聚合或解聚；化学修饰调节是酶蛋白的某些基团在其他酶的催化下发生共价修饰而改变酶活性。