执业兽医考试生化知识总结大全

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常见生化指标临床意义

1.血清丙氨酸氨基转移酶(ALT或GPT)测定的临床意义:

升高:常见于急慢性肝炎、药物性肝损害、脂肪肝、肝硬化、心肌梗塞、心肌炎及胆道疾病等。

2.血清天冬氨酸氨基转移酶(AST或GOT)测定的临床意义:

升高:常见于心肌梗塞发病期、急慢性肝炎、中毒性肝炎、心功能不全、皮肌炎等。

3.血清总蛋白测定的临床意义:

增高:常见于高度脱水症(如腹泻,呕吐,休克,高热)及多发性骨髓瘤。

降低:常见于恶性肿瘤,重症结核,营养及吸收障碍,肝硬化、肾病综合征,溃疡性结肠炎,烧伤,失血等。

4.血清白蛋白测定的临床意义:

增高:常见于严重失水导致血浆浓缩,使白蛋白浓度上升。

降低:基本与总蛋白相同,特别是肝脏病,肾脏疾病更为明显。

5.血清碱性磷酸酶(ALP)测定的临床意义:

升高:常见于肝癌、肝硬化、阻塞性黄疸、急慢性黄疸型肝炎、骨细胞瘤、骨转移癌、骨折恢复期。另外,少年儿童在生长发育期骨胳系统活跃,可使ALP 增高。

注意:使用不同绶冲液,结果可出现明显差异。

6.血清r-谷氨酰基转移酶(GGT或r-GT)测定的临床意义:

升高:常见于原发性或转移性肝癌、急性肝炎、慢性肝炎活动期肝硬化、急性胰腺炎及心力衰竭等。

7.血清总胆红素测定的临床意义:

增高:肝脏疾病肝外疾病

原发性胆汁性肝硬化溶血性黄疸急性黄疸性肝炎新生儿黄疸慢性活动期肝炎闭塞性黄疸

病毒性肝炎胆石症阻塞性黄疸胰头癌肝硬化输血错误

8.血清直接胆红素测定临床意义:

增高:常见于阻塞性黄疸,肝癌,胰头癌,胆石症等。

9.血清甘油三酯测定的临床意义:

增高:可以由遗传、饮食因素或继发于某些疾病,如糖尿病、肾病等。TG值2.26mmol/L以上为增多;5.65mmol/L以上为严重高TG血症。

降低:常见于甲亢、肾上腺皮质功能低下、肝实质性病变、原发性B脂蛋白缺乏及吸收不良。

10.血清总胆固醇测定的临床意义:

1、高脂蛋白血症与异常脂蛋白血症的诊断及分类;

2、心、脑血管病的危险因素

的判断;3、 CHO增高或过低可以是原发的(包括遗传性),营养因素或继发于某些疾病,如甲状腺病、肾病等。当CHO值在5.17-6.47 mmol/L时,为动脉粥样硬化危险边缘;6.47-7.76mmol/L为动脉粥样硬化危险水平;>7.76mmol/ L

为动脉粥样硬化高度危险水平;<3.1mmol/L或<2.59mmol/L为低胆固醇血症。11.血清高密度脂蛋白测定的临床意义:

增高:原发性高HDL血症、胰岛素、雌激素、运动、饮酒等。

降低:常见于高脂蛋白血症、脑梗塞、冠状动脉硬化症、慢性肾功能不全、肝硬化、糖尿病、肥胖等。

12.血清低密度脂蛋白测定的临床意义:

增高:高脂蛋白血症。

血清载脂蛋白AI测定的临床意义:

载脂蛋白AI是高密度脂蛋白的主要结构蛋白,它是反应HDL水平的最好指标。降低:常见于高脂血症、冠心病及肝实质性病变。

13.血清载脂蛋白B测定的临床意义:

载脂蛋白B是低密度脂蛋白的结构蛋白,主要代表LDL的水平,病理状态下APOB 的变化往往比LDL明显。

增高:常见于高脂血症、冠心病及银屑病。

降低:常见于肝实质性病变。

14.血清肌酸激酶(CK)测定的临床意义:

升高:心肌梗塞4-6小时开始升高,18-36小时可达正常值的确

20-30倍,为最高峰,2-4天恢复正常。另外,病毒性心肌炎、皮肌炎、肌肉损伤、

肌营养不良、心包炎、脑血管意外及心脏手术等都可以使CK增高。

15.血清肌酸激酶同工酶(CK-MB)测定的临床意义:

CK-MB主要存在于心肌中,约为心肌总CK的14%,血清CK-MB上升

先于总活力的升高,24小时达峰值,36小时内其波动曲线与总活力相平行,至48小时消失。

16.血清a-羟丁酸脱氢酶(HBDH)测定的临床意义:

升高:与LDH大致相同,在急性心肌梗塞时此酶在血液中维持高值可达到2倍左右。

17.血清葡萄糖(GLU)测定的临床意义:

高血糖:某些生理因素(如情绪紧张,饭后 1-2小时)及静注射肾上腺素后可引起血糖增高。病理性增高常见于各种粮糖尿病、慢性胰腺炎、心肌梗塞、肢端巨大症,某些内分泌疾病,如甲状腺机能亢进、垂体前叶嗜酸性细胞腺瘤、垂体前叶嗜碱性细胞机能亢进症、肾上腺机能亢进症等。颅内出血,颅外伤等也引起血糖增高。

低血糖:糖代谢异常、胰岛细胞瘤、胰腺瘤、严重肝病、新生儿低血糖症、妊娠、

哺乳等都可造成低血糖。

18.血清尿素(UREA)测定的临床意义:

升高:大致可分为三个阶段。浓度在 8.2-17.9mmol/L时,常见于UREA产生过剩(如高蛋白饮食、糖尿病、重症肝病、高热等),或UREA排泻障碍(如轻度肾功能低下、高血压、痛风、多发性骨髓瘤、尿路闭塞、术后乏尿等)。浓度在17.9-35.7mmol/L时,常见于尿毒症前期、肝硬化、膀胱肿瘤等。浓度在

35.7mmol/L以上,常见于严重肾功能衰竭、尿毒症。

19.血清肌酐(CREA)测定的临床意义:

升高:常见于严重肾功能不全、各种肾障碍、肢端肥大症等。

降低:常见于肌肉量减少(如营养不良、高龄者)、多尿。

20.血清尿酸(UA)测定的临床意义:

升高:常见于痛风、子痫、白血病、红细胞增多症、多发性骨髓

瘤、急慢性肾小球肾炎、重症肝病、铅及氯仿中毒等。

降低:常见于恶性贫血、乳糜泻及肾上腺皮质激素等药物治疗后

21.血氨测定临床意义:

升高:重症肝损害,>117.8umol/L则发生肝昏迷。肝昏迷前期、性活动性肝炎、急性病毒性肝炎常升高、肝昏迷时最高。

下降:长期低蛋白饮食。

22. 血清前白蛋白(PA)测定的临床意义:

降低:诊断和监测营养不良,诊断肝病,诊断急性相反应.

升高:肾病综合症>500mg/L(此时ALB<30g/L)

发作期 PA升高 ALB下降

前白蛋白与肝病:

* 早期肝脏疾患可使前白蛋白合成降低

* 早期肝功能损伤指标

比转氨酶特异性好,比白蛋白敏感性强,多数肝病患者前白蛋白下降50%.

* 死亡指标降至零则预后极差

前白蛋白与营养不良

* 营养不良的发生

染病后食欲减退,蛋白质、热量摄入极少疾病本身导致消耗增加,机体进入负氮平衡抵抗力下降,并发症增加,疾病恢复迟缓

* 此时血清前白蛋白浓度迅速降低

中等100-160mg/L 严重<80mg/L

23. 糖化血红蛋白测定的临床意义:

糖化血红蛋白参考单位是指占总血红蛋白的百分率。糖化血红蛋白的浓度反应测定前1-2个月平均血糖水平。尤其是I型糖尿病,每月测定1-2次,以便更好地了解病情控制的程度。

24. 血清淀粉酶(AMY)测定的临床意义:

升高:常见于急慢性胰腺炎、胰腺癌、胆道疾病、胃穿孔、肠梗阻、腮腺炎、唾液腺炎等。

降低:常见于肝脏疾病(如肝癌、肝硬化等)。

25. 血清高敏CRP测定的临床意义:

(1).与冠心病相关

CRP水平与冠心病和一系列已被确认的与患心血管疾病因素相关(如纤维蛋白原,总胆固醇,甘油三酯,载脂蛋白B的上升,吸烟及高密度脂蛋白的下降).与冠状动脉粥样硬化有关.

(2).是良好的预后诊断标志物

CRP的释放量与急性心梗,急性心梗引起的死亡和紧急换血管术病人的病情都有关.

另外3mg/L被确认为是区分低危病人和高危病人的最佳临界值.

(3).与心肌钙蛋T(CTNT)白形成互补信息

当CRP与CTNT试验都呈阳性时,心血管危险性的预测就成为可能.

研究证明,在发病6年甚至6年以后,CRP仍然可作为预测危险性的标志物,并且CRP的水平测定对于衡量口服阿司匹林预防心血管疾病是否有效或效果的好坏是一个有效的手段.

26. 糖化血清蛋白测定的临床意义:

糖化血清蛋白测定是控制糖尿病患者血糖浓度的重要指标,它能反应出病人1-2周的血糖平均水平(特别是II型糖尿病)。

27. 钾的临床意义:

升高:

(1)、经口及静脉摄入增加

(2)、钾流入细胞外液严重溶血及感染烧伤,组织破坏、胰岛素缺乏。

(3)、组织缺氧心功能不全,呼吸障碍、休克。

(4)、尿排泄障碍肾功能衰竭及肾上腺皮质功能减退。

(5)、毛地黄素大量服用

降低:

(1)、经口摄入减少

(2)、钾移入细胞内液碱中毒及使用胰岛素后、IRI分泌增加。

(3)、消化道钾丢失频繁呕吐腹泻。

(4)、尿钾丧失肾小管性酸中毒。

尿钾的临床意义:

当使用利尿剂时尿钾排泄增多。原发性醛固酮增高症病人尿中的钠与钾的比降到0.6:1。醛甾酮分泌增加时,尿钾排泄增加。

28. 血清钠测定的临床意义:

升高:

(1)、严重脱水、大量出汗、高烧、烧伤、糖尿病性多尿。

(2)、肾上腺皮质功能亢进、原发及继发性醛固酮增多症。

降低:

(1)、肾脏失钠如肾皮质功能不全、重症肾盂肾炎、糖尿病。

(2)、胃肠失钠如胃肠道引流、呕吐及腹泻。

(3)、抗利尿激素过多。

尿液钠测定的临床意义:

尿液钠测定的重要临床意义是了解是否有大量盐的损失,确定摄入量是否足够,并且协助监护低盐饮食及术后电解质的监督,协助判断呕吐、严重腹泻、热衰歇患者的电解质平衡。还用于对缺盐性缺水与缺水性缺水患者的确定性诊断;前者尿中的氯化钠相当低,后者尿中的氯化钠为正常或升高。中枢神经系统疾病、脑出血、炎症、肿瘤、爱迪逊氏症、肾上腺皮质功能减退、肾小管严重损伤、支气管肺癌患者等,尿中的钠化物出现增多。

29. 血清氯测定的临床意义:

升高:

常见于高钠血症、呼吸性碱中毒、高渗性脱水、肾炎少尿及尿道梗塞。

降低:

常见于低钠血症、严重呕吐、腹泻、胃液胰液胆汁液大量丢失、肾功能减退及阿狄森氏病等。

尿中氯测定的临床意义:

一般情况下尿液中钠和氯保持相对平衡。但两者并不是永远平衡的。例如;连续服用氯化钠或氯化钾后,尿氯比尿钠高、相反连续服用大量碱性钠盐时,尿中钠比氯高。另外,尿液呈碱性很可能是尿钠含量高于氯。

30. 血清二氧化碳结合力测定的临床意义:

增高:示碱储备过剩

(1) 代谢性碱中毒:幽门梗塞(胃酸大量丢失),小肠上部梗阻,缺钾,服碱性药物过量(或中毒)。

(2) 呼吸性酸中毒:呼吸道阻塞,重症肺气肿,支气管扩张,气胸,肺气肿,肺性脑病肺实变,肺纤维化,呼吸肌麻痹,代偿性呼吸性酸中毒。

(3) 高热,呼出二氧化碳过多。

(4) 肾上腺皮质功能亢进,使用肾上腺皮质激素过多。

降低:示碱储备不足

(1) 代谢性酸中毒:糖尿病酮症酸中毒,肾功能衰竭,尿毒症,感染性休克,严重脱水,流行性出血热(低血压期和少尿期),慢性肾上腺皮质功能减退,服用酸性药物过量。

(2) 呼吸性碱中毒:呼吸中枢兴奋(呼吸增快,换气过度,吸入二氧化碳过多)。

(3) 肾脏疾病:肾小球肾炎,肾小管性酸中毒,肾盂肾炎,肾结核。

轻度酸中毒:CO2CP 23-18mmol/L

中度酸中毒:CO2CP 18-14mmol/L

重度酸中毒:CO2CP <14mmol/L

极度酸中毒:CO2CP <7mmol/L

31. 血清钙测定的临床意义:

升高:

常见于骨肿瘤、甲状旁腺机能亢进、急性骨萎缩、肾上腺皮脂功能减退及维生素D摄入过量等。

降低:

常见于维生素D缺乏、佝偻病、软骨病、小儿手足抽搐症、老年骨质疏松、甲状旁腺功能减退、慢性肾炎、尿毒症、低钙饮食及吸收不良。

32. 血清镁测定的临床意义:

升高:

常见于急慢性肾功能不全、甲状腺功能低下、阿狄森氏病、多发性骨髓瘤、严重脱水及糖尿病昏迷。

降低:

常见于先天家族性低镁血症、甲亢、长期腹泻、呕吐、吸收不良、糖尿病酸中毒、原发性醛固酮症、以及长期使用皮质激素治疗后。

33. 血清磷测定的临床意义:

升高:

常见于甲状旁腺机能减退、急慢性肾功能不全、尿毒症、,骨髓瘤及骨折愈合期。降低:

常见于甲亢、代谢性酸中毒、佝偻病、肾功能衰歇、长期腹泻及吸收不良。34.血清乳酸脱氢酶(LDH)测定的临床意义:

升高:急性心肌炎发作后来2-48小时开始升高,2-4天可达高峰8-9天恢复正常。另外,肝脏疾病、恶性肿瘤可引起LDH增高。

35.血清AFU(α-L-岩藻糖苷酶)的临床意义?

血清AFU可以作为血清AFP的良好之互补手段,成为原发性肝癌的诊断、疗效观察和术后随访的敏感而特异的标志物。

原发性肝癌病人的血清AFU活性不仅显著高于健康人,而且显著高于转移性肝癌、胆管细胞癌、恶性血管内皮细胞瘤、恶性间皮瘤、肝硬化、先天性肝囊肿和其它良性肝占位性病变,对原发生肝癌的诊断阳性率为64-81%不等,特异性在90%左右。阳性率的差别可能与研究对象、样本数、对病症诊断标准的控制及诊断临界值的确定有关。

血清AFU活性与性别、年龄以及血清ALT、AST、AKP、5'-NT、GGT、TB、PT、GGP 和ALB等肝功能试验结果不相关,原发性肝癌病人血清AFU活性与肿瘤转移与

否及分化程度不相关。对原发生肝癌手术切除或化疗后的血清AFU活性的动态随访,发现AFU活性呈下降趋势,AFU活性的重新升高,提示癌症复发。同时,血清AFU升高,对血清AFP阳性或是阴性的肝细胞癌均有明显的定性诊断意义,尤其对肝细胞癌的早期诊断价值值得重视。肝细胞癌手述切除后血清AFU活性动态观察还揭示,测定这一指标有助于对肝细胞癌进行疗效观察和监测术后复发。

36.尿微量蛋白临床意义:

1.微量蛋白(MA):肾小球选择通透性指标

尿微量白蛋白升高:见于糖尿病、高血压及化疗口才早期肾损伤,以及急性感染性肾炎病人的随访指标。

2.尿微量转铁蛋白(MTF):肾小球选择通透性指标

尿转铁蛋白升高:见于糖尿病原菌、高血压早期肾损伤,以及肾外肾炎、链感肾炎、肾盂肾炎等各种肾炎。

3.lgG(U-lgG):肾小球选择通透性指标

尿lgG(U-lgG):肾功能恶化和预后不良。

4.尿α1-微球蛋白(α1-MG):较特异的肾小管损伤诊断试验

尿α1-微球蛋白升高:见于肾小管受到损害,如接触重金属、接受肾毒性药物治疗、及肾小管间质病变时、上尿路感染、肾性蛋白尿及血尿。

5.β2-微球蛋白(β2-MG):经典肾小管标记蛋白,可直接反映肾小管功能

血β2-微球蛋白升高:肾小球滤过功能差,见于早期肾小球病变,急、慢性肾炎,慢性肾功能不全等病症以及长期血透病人;也见于淋巴细胞性白血病、胃淋巴瘤、血管性鼻淋巴瘤、黑色素瘤等肿瘤疾病。

生物化学糖代谢知识点总结材料

第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G)、果糖(F),半乳糖(Gal),核糖 双糖:麦芽糖(G-G),蔗糖(G-F),乳糖(G-Gal) 多糖:淀粉,糖原(Gn),纤维素 结合糖: 糖脂,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成

各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径: SGLT 肝脏

过程 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +

第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段:三羧酸循环 生理意义: 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径(同糖酵解,略) ②丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 代谢活跃的细胞,如:白细胞、骨髓细胞 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径:

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义: 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸胞液

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生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量,得出该溶液的浓度,从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖,可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖,在利用还原糖的性质进行测定,这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用: 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中,防止HCl 挥发,从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法: 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解: 加入1-2滴碘液,如果立即变蓝则说明没有完全水解,反之,则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量:HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理:在通常情况下,原子处于基态,当通过基态原子的某辐射线所具有的能量(或频率)恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量(或频率)时,该基态原子就会从入射辐射中吸收能量,产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的,所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明,在一定浓度范围内,物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比,这就是光的吸收定律,也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理,来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物,不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测? 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相(水)和流动相(有机溶剂)中的分配系数不同,从而移动速度不同,经过一段时间后,不同的氨基酸将存在于不同的部位,达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是:是保持氨基酸的旋光性不变,原来是L 型,水解后还是L 型,由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子,所以它不是L 型

生化知识点整理(特别全)

第一章 蛋白质的元素组成(克氏定氮法的基础) 碳、氢、氧、氮、硫(C、H、O、N、S ) 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量(N%):16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25(凯氏定氮法) 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外,与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基,因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA,其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外,其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成 不同的构型,因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为: 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,呈电中性,此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point,pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr(酪氨酸)的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽,肽键

由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端,游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键,有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元(peptide unit)[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上,且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外,某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象,称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit):由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式?重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C=O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键,即每一

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

生物化学知识点总整理

一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点: 在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的 α羧基,称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键, 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基 酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12.结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀?变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素?举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。

生物化学知识点汇总

生物化学知识点486 时间:2011-8-10 18:04:44 点击: 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要1生物化学一、填空题核心提示:折、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-元素组成的,组成蛋白质的基本单位是(氨基酸)。2(疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有(氢键)、(盐键)、叠)(B-转角)(无规则卷曲)。... 水键)、(范德华力)等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由(碳)、(氢)、(氧)、(氮)等主要元素组成的,组成蛋白1 质的基本单位是(氨基酸)。 转角)(无规则卷曲)。、蛋白质二级结构的主形式是(a-螺旋)、(B-折叠)(B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有(氢键)、(盐键)、(疏水键)、(范德华3 力)等非共价键和(二硫键)。 、使蛋白质沉淀常用的方法有(盐析法)、(有机溶剂沉淀法)、、4 (重金 属盐沉淀法)。、核酸分(核糖核酸)和(脱氧核糖核酸)两大类。构成核酸的基本单位是(氨基酸),5 核酸彻底水解的最终产物是(碳酸)、(戊糖)、(含氮碱),此即组成核酸的基本成分。)、CA)和(鸟嘌呤B)两种,嘧啶碱主要有(胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有(腺嘌呤)和(胸腺嘧啶T)三种。(尿嘧啶U、酶是指(由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂),酶所催化的反应称7 为(酶促反应),酶的活性是指(酶的催化能力)。 8、酶促反应的特点有(催化效率高)、(高度专一性)(酶活性的不稳定性)。 、酶促反应速度受许多因素影响,这些因素主要有(酶浓度)、(底物浓度)、(温度)、9 )、(激活剂)、(抑制剂)(PH),糖的来源有(食物中糖的消化吸收)、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为((肝糖原的分解)、(糖异生作用),糖的正常去路有(氧化供能)、(合成糖原)、(转化成脂肪等),异常去路有(尿糖)。,反应在(线12)分子ATP411、三羧酸循环中有(2)次脱羧()次脱氧反应,共生成(酮戊二酸脱氢酶粒)中进行,三种关键酶是(柠檬酸合成酶)、(异柠檬酸脱氢酶)、(a- 系)。、由于糖酵解的终产物是(乳酸),因此,机体在严重缺氧情况下,会发生(乳酸)中12 毒。 、糖的主要生理功能是(氧化供能),其次是(构成组织细胞的成分),人类食物中的13 糖主要是(淀粉)。、糖尿病患者,由于体内(胰岛素)相对或绝对不足,可引起(持续)性(高血糖),14 1 甚至出现(糖尿)),并释放能量的过程称(生H2O、营养物质在(生物体)内彻底氧化生成(CO2)和(15 物氧化),又称为(组织呼吸)或(细胞呼吸)。琥珀酸氧化呼吸链),两FADH2、体内重要的两条呼吸链是(NADH氧化呼吸链)和(16 2ATP)。条呼吸链ATP的生成数分别是(3ATP)和()H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的(氢)经(呼吸链)的传递交给(氧)生成(ATP)的过程相(偶联)的作用。的过程与(ADP)磷酸化生成(ATP的主 要方式为(氧化磷酸化),其次是(底物水平磷酸化)。18、体内生成脱a-CO2是通过(有机物)的脱羧反应生成的,根据脱羧的位置不同,可分为(19、体内脱羧)。羧)和(B-氧化过程包括(脱氢)、(加水)、(再脱氢)、(硫解)四个步每一次B-20、脂酰CoA )。)和比原来少2

生化考研重点知识总结

生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色,至少需要的葡萄糖残基数:6 ②唾液淀粉酶激活剂:Cl- ③几个典型非还原糖:蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是: 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数: ?油酸:1 ?亚油酸:2 ?亚麻酸:3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸:亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白: ?CM:乳糜微粒,转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL:极低密度脂蛋白,转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL:低密度脂蛋白,转运内源性胆固醇 ?HDL:高密度脂蛋白,转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊:Pro、Gly ?芳香:酪(Tyr)色(Trp/Try,吸光最强)苯(Phe) ?八种必需氨基酸:甲携来一本亮色书,Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸:苏(Thr)丝(Ser)酪(Tyr) ?酸性氨基酸:天(Asp)谷(Glu)※对应两酰胺:Asn、Gln ?碱性氨基酸:赖(Lys)精(Arg)组(His) ?其它:丙氨酸(Ala)

②PI ?PI的计算:PI=(PK1+PK2)/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算:PH=PK1+Lg(R/R+)=PK2+Lg(R-/R) ?PH =7的水中溶蛋白,PH=6,则该蛋白PI<6:蛋白溶后PH下降为6,表明蛋白的COOH 电离出H+,则产生了R-,PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋:Sn=3.6 13 ,存在Pro时不形成α螺旋,右手螺旋 ?β折叠:同/反向,肽键中H与O成氢键,轴距0.35nm ?β转角:转角处为Gly ④超二级结构:无规卷曲、结构域 ⑤三级结构:作用力(二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力) ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法:FDNB(Sanger)、PITC(Edman)、DNS-Cl(丹磺酰氯)、氨肽酶法 ?C端分析法:羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A:不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键;羧肽酶B:能水解C端为Lys、Arg的肽 键;C端倒数第二位是Pro时,A、B都不能水 解 ?打开二硫键:还原法(巯基化合物,碘乙酸保护)、氧化法(过甲酸) ?专一切断:胰蛋白酶(Lys、Arg-COOH肽键);CNBr(Met-COOH肽键);胰凝乳蛋白酶(); ⑦显色反应 ?Follin酚:蓝色,酚基(Tyr)、吲哚基(Trp),组分(CuSO 4 +磷钼酸) ?Millon:红色,酚基(Tyr),组分(HgNO 3+Hg(NO 3 ) 2 ) ?坂口反应:红色,胍基(Arg),组分(α萘酚,NaClO) ?黄色反应:黄色,芳香氨基酸,组分(浓HNO 3 ) ?双缩脲反应:紫红色,肽键,多肽,组分(NaOH+CuSO 4 ) ?乙醛酸反应:紫色,吲哚基(Trp) ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的:S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的:Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸:Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys

生物化学考试重点_总结

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S 特征元素:N(16%)特异元素:S 凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含氮量(g%) 组成蛋白质的20种氨基酸 (名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸,其R基侧链不同 除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、 亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro) 极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) 天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr) 芳香族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu) 碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 其中:含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pHpI 阴离子氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极移动 ④在一定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大 2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法 3、氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 在pH5~7,80~100℃条件下,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 五、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 (一)氨基酸通过肽键连接而形成肽 1、(名解)肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物 3、10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基

生物化学知识点梳理

生化知识点梳理 蛋白质水解 (1)酸水解:破坏色胺酸,但不会引起消旋,得到的是L-氨基酸。(2)碱水解:容易引起消旋,得到无旋光性的氨基酸混合物。 (3)酶水解:不产生消旋,不破坏氨基酸,但水解不彻底,得到的是蛋白质片断。(P16) 酸性氨基酸:Asp(天冬氨酸)、Glu(谷氨酸) 碱性氨基酸:Lys(赖氨酸)、Arg(精氨酸)、His(组氨酸) 极性非解离氨基酸:Gly(甘氨酸)、Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Cys(半胱氨酸),Tyr(酪氨酸)、Asn(天冬酰胺)、Gln(谷氨酰胺) 非极性氨基酸:Ala(丙氨酸)、Val(缬氨酸)、Leu(亮氨酸)、Ile(异亮氨酸)、Pro(脯氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Trp(色氨酸)、Met(甲硫氨酸) 氨基酸的等电点调整环境的pH,可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等,这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动,这时的环境pH称为氨基酸的等电点(pI)。 酸性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pKR) 碱性氨基酸:pI=1/2×(pK2+pKR) 中性氨基酸:pI= 1/2×(pK1+pK2) 当环境的pH比氨基酸的等电点大,氨基酸处于碱性环境中,带负电荷,在电场中向正极移动;当环境的pH比氨基酸的等电点小,氨基酸处于酸性环境中,带正电荷,在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外,所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳,都有旋光异构体,但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸(色氨酸)在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点:当蛋白质在某一pH环境中,酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零,在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶:低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析:加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层,同时又中和了蛋白质分子电荷,从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析:不同蛋白质对盐浓度要求不同,因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质:破坏非共价键(次级键)和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸,沿着螺旋轴上升0.54nm,每一个氨基酸残基上升0.15nm,螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时,由于氨基上没有多余的氢形成氢键,所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构,由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中,是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键,使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构:指多肽链上若干个相邻的二级结构单元(α-螺旋、β-折叠、β-转角)彼此相互作用,进一步组成有规则的结构组合体(p63 )。主要有αα,

生物化学脂质代谢知识点总结(精选.)

第七章脂质代谢 第一节脂质的构成、功能及分析 脂质的分类 脂质可分为脂肪和类脂,脂肪就是甘油三脂,类脂包括胆固醇及其脂、磷脂和糖脂。 脂质具有多种生物功能 1.甘油三脂机体重要的能源物质 2.脂肪酸提供必需脂肪酸合成不饱和脂肪酸衍生物 3.磷脂构成生物膜的重要组成成分磷脂酰肌醇是第二信使前体 4.胆固醇细胞膜的基本结构成分 可转化为一些有重要功能的固醇类化合物 第二节脂质的消化吸收 条件:1,乳化剂(胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等)的乳化作用; 2,酶的催化作用 位置:主要在小肠上段

第三节甘油三脂代谢 甘油三脂的合成 1.合成的部位:肝脏(主要),脂肪组织,小肠粘膜 2.合成的原料:甘油,脂肪酸 3.合成途径:甘油一脂途径(小肠粘膜细胞) 甘油二脂途径(肝,脂肪细胞)

注:3-磷酸甘油主要来源于糖代谢,部肝、肾等组织摄取游离甘油,在甘油激酶的作用下可合成部分。 内源性脂肪酸的合成: 1.场所:细胞胞质中,肝的活性最强,还包括肾、脑、肺、脂肪等 2.原料:乙酰COA,ATP,NADPH,HCO??,Mn离子 3.乙酰COA出线粒体的过程:

4.反应步骤 ①丙二酸单酰COA的合成: ②合成软脂酸:

③软脂酸延长在内质网和线粒体内进行: 脂肪酸碳链在内质网中的延长:以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸碳链在线粒体中的延长:以乙酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸合成的调节: ①代谢物的调节作用: 1.乙酰CoA羧化酶的别构调节物。 抑制剂:软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA 激活剂:柠檬酸、异柠檬酸 糖代谢增强,相应的NADPH及乙酰CoA供应增多,异柠檬酸及柠檬酸堆积,有利于脂酸的合成。 ②激素调节: 甘油三脂的氧化分解: ①甘油三酯的初步分解: 1.脂肪动员:指储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2.关键酶:激素敏感性甘油三脂脂肪酶(HSL)

生物化学重点知识归纳

生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数,结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白:决定酶反应特异性;辅酶:结合不牢固辅助因子辅基:结合牢固,由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀:1脚踢,2皇飞,辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学:1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度),亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。

2、酶促反应的条件:PH值:一般为最适为7.4,但胃蛋白酶的最适PH为1.5,胰蛋白酶的为7.8;温度:37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制:Km增大,Vmax不变;非抑制竞争性抑制:Km不变,Vmax减低 2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原:胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种),心肌损伤老4(LDH1)有问题,其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸:亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的,脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

检验师生化检验(初级)知识点集锦

1、糖酵解:指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程,可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物:乳酸。依赖糖酵解获得能量:红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O,可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生:非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经,激素,器官调节。 5、升高血糖激素:胰高血糖素(A细胞分泌),糖皮质激素和生长激素(糖异生),肾上腺素(促进糖原分解)。 降低血糖激素:胰岛素(B细胞分泌)(唯一) 6、糖尿病分型: Ⅰ型:内生胰岛素或C肽缺,易出酮症酸中毒,高钾血症,多发于青年人。 Ⅱ型:多肥胖,具有较大遗传性,病因有胰岛素生物活性低,胰岛素抵抗,胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准:有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L;空腹血糖(FVPG)≥7.0 mmol/L;(OGTT)2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有:白内障(晶体混浊变形),并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有:酮症酸中毒(DKA,高血糖,尿糖强阳性,尿酮体阳性,高酮血症,代谢性酸中毒,多<40岁,年轻人),高渗性糖尿病昏迷(NHHDC,血糖极高,>33.6mmol/L,肾功能损害,脑血组织供血不足,多>40岁,老年人),乳酸酸中毒(LA)。

10、血糖测定:葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法(GOD-POD法)。己糖激酶法(HK):参考方法 (>7.0mmol/L称为高血糖症。<2.8mmol/L称为低血糖症。) 11、空腹低血糖反复出现,最常见的原因是胰岛β细胞瘤(胰岛素瘤)。胰岛B细胞瘤临床特点:空腹或餐后4—5h发作,脑缺糖比交感神经兴奋明显,有嗜睡或昏迷,30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2(Na+K)+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆(血清),尽量早检测,不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈:8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验:禁食10—16h,5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水,每30分钟取血一次,监测到2h,共测量血糖5次(包括空腹一次)。 17、糖化血红蛋白:可分为HbAIa,HbAIb,HbAIc(能与葡萄糖结合,占绝大部分),测定时主要测HbAI组份或HbAIc(4%--6%),反映前6~8周血糖水平,主要用于评定血糖控制程度和判断预后。 18、糖化血清蛋白:类似果糖胺,反映前2—3周血糖水平。 19、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。 20、乳酸测定:NADH被氧化为NAD+,可在340nm处连续监测吸光度下降速度。(NADH和NADPH在340nm有特征性光吸收) 21、血脂蛋白电泳图(自阴极起):乳糜微粒,B-脂蛋白,前B脂蛋白,A-脂蛋白。

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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

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第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶",HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾上

腺素、肾上腺素等. 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、雌 二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3—磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化. 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体. 2)过程: ①脂酸的活化-—脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸+ HSCo 脂酰~SCoA + AMP + Pi 消耗了2个高能磷酸键 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶)b。肉碱酰基转移酶Ⅱ c。脂酰肉碱-—肉碱转位酶(转运体)

生化生物化学重点知识总结

人体机能学生化部分重点整理 一、选择 *SAM是活性甲基供体;PAPS是活性硫酸根供体;UDPG是活性葡萄糖供体 蛋白质 1.100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 (凯式定氮法) 2.20种编码氨基酸:蛋白质由20种L-α-氨基酸组成 3.氨基酸的分类:非极性脂肪族氨基酸;酸性氨基酸;芳香族氨基酸;极性中性氨基 酸;碱性氨基酸(p10-11) 4.营养必需氨基酸:体内需要但不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸 甲硫氨酸;色氨酸;赖氨酸;缬氨酸;异亮氨酸;亮氨酸;苯丙氨酸;苏氨酸 (假设来写一两本书) 5.紫外吸收最大吸收峰在280 nm 附近 6.肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 7.蛋白质变性的应用:高温、高压灭菌、低温保存酶、疫苗等,防止蛋白质变性 8.谷胱甘肽:GSH 缺少GSH可致“蚕豆病” 功能:①体内重要的还原剂,保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处于活性状态。②谷胱甘肽的巯基作用,可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。 酶 1.酶促反应的特点:(1)极高的催化效率;(2)高度的特异性;(3)酶活性的可调节 性

2.酶原激活的生理意义:1)避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化;2)保证酶在特 定的部位和环境中发挥作用;3)酶原可以视为酶的储存形式 3.酶的抑制作用: ⑴不可逆性抑制作用:以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合,使酶失活 ⑵可逆性抑制作用:以非共价键与酶可逆性结合,使酶活性降低或丧失 竞争性抑制作用: ①抑制剂和底物的结构相似,能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合, 从而阻碍酶与底物结合形成中间产物 ②抑制程度取决于抑制剂与底物浓度比,如加大底物浓度可减弱或解除抑制作 用 氨基酸代谢 ⒈氨基酸的脱氨基作用:①转氨基作用;②氧化脱氨基作用;③联合脱氨基作用:是 体内氨基酸脱氨基的主要方式;④非氧化脱氨基作用 ⒉血氨的去路:在肝内合成尿素,这是最主要的去路 ⒊尿素循环:⑴部位:肝细胞线粒体、胞液 ⑵关键酶:精氨酸代琥珀酸裂解酶,氨基甲酰磷酸合成酶 ⑶与三羧酸循环的联系物质:延胡索酸 ⒋⑴高血氨症:肝功能严重损伤,尿素合成障碍,血氨浓度升高 ⑵肝昏迷:脑内α—酮戊二酸减少导致脑供养不足 ⒌牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分 ⒍苯丙氨酸转变为酪氨酸:苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏----苯丙酮酸尿症

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