AutoDock分子对接_中文
AutoDock 4.2 官方使用教程中文版(Bioms小组翻译)AutoDock4.2
兼容性：我们确保在 AutoDock4.0 中可用的对接文件同样可在 AutoDock4.2 中使用。
软件技术支持 AutoDock 是免费软件，但是由于支持经费有限，我们不能对安装和使用中出现的具体问题进行快速的响应。虽 然这里有一份 AutoDock 使用教程，但是同样需要用户具有一些 Unix 的基本知识。如果你还需要一些帮助的 话： 1. 找你当地懂 Unix 的人帮忙 2. 登录 AutoDock 的 FAQ 网站： /faqs-help 3. 如果你不能找到你问题的答案，把你的问题提交到 AutoDock 的 List (ADL)或者 AutoDock 的论坛上。那里有 很多计算化学软件使用高手和一些可能知道你问题答案的 AutoDock 的用户。你可以在下列网址找到 ADL 的更 多信息: /mailman/listinfo/autodock AutoDock 的论坛网站为：/forum 4. 如果以上的方法你尝试了都不行，请给 goodsell@ 发邮件询问 AutoGrid 或者 AutoDock 的相关问题，或 者给 rhuey@ 发邮件询问 AutoDockTools 的相关问题。
扩展的原子类型：系统添加了卤素原子和常见的金属离子类型，并为其生成了对应的参数文件。 去溶剂化模型：去溶剂化模型现已支持系统所有的原子类型，而不像以前只支持碳原子。因此，AutoGrid 已不 再使用 constant 函数，因为极性原子的去溶剂化已经可以处理。新的模型需要用 AutoGrid 计算生成一个新的 map 文件，这一文件包含了基于电荷的去溶剂化信息。
未结合态：有一些模型可用于估算未结合态体系的能量，包含了一个扩展的模型和一个将未结合态作为类似于 蛋白结合态处理的模型。
AutoDock4.2 针对于 Autodock4.0 的更新：
autodock中文教程
成都迪拉克科学计算软件有限责任公司Dirac Scientific Computing LLCAutodock使用手册Autodock User Manual030201 2007-06-28 Create Jie XingED DATE CHANGE NOTE APPROVED BY PREPARED BY Distribution: Internal ExternalEdition 07.06 Title Autodock User Manual Class Class Level C-Code Keywords Autodock，ADT Category Category hereAll rights reserved. Passing and copying of this document,use and communication of its contents not permittedwithout written authorization.密级：普通 Autodock 使用手册© 成都迪拉克科学计算软件有限责任公司 2 of 13我 们 使 复 杂 科 学 计 算 简 单 化A l l r i g h t s r e s e r v e d . P a s s i n g o n a n d c o p y i n g o f t h i s d o c u m e n t , u s e a n d c o m m u n i c a t i o n o f i t s c o n t e n t s n o t p e r m i t t e d w i t h o u t w r i t t e n a u t h o r i z a t i o n .AutoDock 3.05Autodock 是一个应用广泛的分子对接程序。
AutoDock 应用半柔性对接方法，允许小分子的构像发生变化，以结合自由能作为评价对接结果的依据。
AutoDock使用
转帖】AutoDock使用札记(1)分子对接相关搜索:AutoDock, 分子, 札记, 转帖AutoDock使用札记(1)分子对接fwangj 发表于: 2007-12-14 11:19 来源: 化学吧 - 化学论坛 - 学术论坛网址：/viewthread-11383.html从最初学习AutoDock到现在已经有4年的时间。
据报道，AutoDock是引用最多的分子对接软件，今年又有了最新的版本。
使用多了，就想总结一下。
用了一周的时间，终于总结完了。
觉得和朋友分享一下就更好了。
不完善之处还希望大家能给出意见！AutoDock在2.0以前使用的是模拟退火算法（Simulated Annealing Algorithm），在其后的版本中改为了拉马克遗传算法(Lamarckian Genetic Algorithm,LGA)。
Autodock和Dock一样，都是基于格点（grid）的计算，首先用围绕受体活性位点的氨基酸残基形成box，然后用不同类型的原子作为探针（probe）进行扫描，计算格点能量，然后对配体在box范围内进行构象搜索（conformational search），最后根据配体的不同构象(conformation),方向（orientation）和位置（position）进行评分（scoring），排序（ranking）。
AutoDock虽然提供了诸如ADT(AutoDock Tools)，BDT的图形界面工具，但是我们仍然认为其是一个字符界面运行的分子对接软。
由于运算速度不快，所以在字符界面下对于运算的管理更为方便，可以将长时间的运算放在后台运行。
对于输入文件的准备问题，Autodock有其自带的一些程序，比如addsol等，同时ADT(AutoDock Tools)也提供了一些python脚本（路径：MGLTools/MGLToolsPckgs/AutoDockTools/Utilities24），可以代替这些程序来进行输入文件的处理。
AutoDock
AutoDock和AutoDock Tools 使用教程一、分子对接简介及软件介绍1．分子对接理论基础所谓分子对接就是两个或多个分子之间通过几何匹配和能量匹配而相互识别的过程。
分子对接在酶学研究以及药物设计中具有十分重要的意义。
在酶激活剂、酶抑制剂与酶相互作用以及药物分子产生药理反应的过程中，小分子（通常意义上的Ligand）与靶酶（通常意义上的Receptor）相互互结合，首先就需要两个分子充分接近，采取合适的取向，使两者在必要的部位相互契合，发生相互作用，继而通过适当的构象调整，得到一个稳定的复合物构象。
通过分子对接确定复合物中两个分子正确的相对位置和取向，研究两个分子的构象，特别是底物构象在形成复合物过程中的变化，是确定酶激活剂、抑制剂作用机制以及药物作用机制，设计新药的基础。
分子对接计算是把配体分子放在受体活性位点的位置，然后按照几何互补、能量互补化学环境互补的原则来实时评价配体与受体相互作用的好坏，并找到两个分子之间最佳的结合模式。
分子对接最初思想起源于Fisher E.的“锁和钥匙模型”（图），认为“锁”和“钥匙”的相识别的首要条件是他们在空间形状上要互相匹配。
然而，配体和受体分子之间的识别要比“锁和钥匙”模型复杂的多。
首先，配体和受体分子的构象是变化的，而不是刚性的，配体和受体在对接过程中互相适应对方，从而达到更完美的匹配。
其次，分子对接不但要满足空间形状的匹配，还要满足能量的匹配。
配体和受体之间的通过底物分子与靶酶分子能否结合以及结合的强度最终是由形成此复合物过程的结合自由能变化ΔG bind所决定的。
互补性（complementarity）和预组坦织（pre-organization）是决定分子对接过程的两个重要原则，前者决定识别过程的选择性，而后者决定识别过理的结合能力。
互补性包括空间结构的互补性和电学性质的互补性。
1958年Koshland提出了分子识别过程中的诱导契合（induced fit）概念，指出配体与受体相互结合时，受体将采取一个能同底物达到最佳结合的构象（图1）。
MGLTools-1.5.6分析AutoDock分子对接结果
MGLTools-1.5.6分析AutoDock分⼦对接结果分⼦对接图形化软件MGLTools-1.5.6在Windows7上分析AutoDock分⼦对接结果作者：shims在对接完成之后需要分析分⼦对接结果，也是做分⼦对接最重要的部分。
跑分⼦对接是简单的可是如何分析得到得数据是考验个⼈经验的。
限于知识⽔平的限制这⾥只介绍简单的查看分⼦对接结果中的构象并查看相关的性质。
通过Analyze-Dockings-Open来打开分⼦对接的输出⽂件，该⽂件⼀般是dlg后缀，如这⾥的⽂件为complex.dlg。
加载分⼦对接结果⽂件之后会提⽰加载的构象数⽬，这⾥AutoDock对接了2000个构想。
如果想查看配体分⼦在受体分⼦中的位置，需要单独加载受体分⼦结构，通过Analyze-Macromolecule-Open打开⽂件窗⼝，选择分⼦对接使⽤的受体分⼦结构的pdbqt⽂件加载到MGLTools软件中，并及时的在显⽰窗⼝显⽰出来。
如果不需要查看在受体分⼦上的位置可以跳过这⼀步。
加载了分⼦对接结果之后通过Analyze-Conformations-Play, rankd by energy来打开构象播放窗⼝，在该窗⼝中会将所有的构象按照能量由低到⾼的顺序排列，即能量最低的序号为1。
如果不需要按照能量排序⽽是使⽤默认的对接结果⽂件中的顺序可以选择Play来打开播放窗⼝。
在打开的播放窗⼝中间显⽰的是当前的构象序号，如这⾥显⽰的是1，即能量最低的构象。
左右两边实⼼的单箭头是向左右移动⼀个。
两个实⼼的箭头是向前或向后播放。
两个实⼼箭头加上竖线是直接跳转到第⼀个或最后⼀个构象。
图中⽤红⾊框标识出来的按钮是⽤来打开播放设置窗⼝Set Play Options。
在播放设置窗⼝中可是设置随着显⽰构象的变化显⽰当前构象的信息，选择Show Info，就会弹出构象信息窗⼝Conformaion * Info，其中*是当前构象序号。
autodock结果分子名称-概述说明以及解释
autodock结果分子名称-概述说明以及解释1.引言1.1 概述引言部分首先介绍了本文关于autodock结果分子名称的研究内容和目的。
本文基于autodock软件，在分子的药物设计和筛选领域起着重要的作用。
autodock作为一种基于分子对接的计算工具，能够帮助我们预测分子间的相互作用和结合能力。
自从autodock软件发布以来，已经在药物研发过程中取得了巨大的成功。
通过模拟分子间的相互作用，autodock可以对大量的分子进行筛选和评估，从而加速药物发现的过程。
在药物设计中，研究人员可以根据分子的结构和性质，通过autodock对分子进行灵活的库筛选，以找到最具活性和选择性的化合物。
本文主要关注的是autodock结果中分子名称的分析和解释。
分子名称是对分子进行识别和命名的重要标识，能够帮助我们在实验和研究中准确地确认和追踪分子的性质和活性。
在本文中，我们将探讨autodock结果中分子名称的构成、命名规则以及分子名称对于药物设计和研究的重要性。
通过对autodock结果分子名称的深入研究，我们可以更好地了解分子的结构和性质，从而为药物发现和设计提供更准确的信息。
同时，我们也可以探索不同的分子命名规则，以帮助研究人员更方便地识别和命名新的分子化合物。
本文将在接下来的章节中详细介绍autodock结果中分子名称的相关内容，并对其在药物研究中的应用和意义进行讨论。
同时，我们还将对autodock结果中分子名称的一些常见问题和挑战进行分析和解决。
通过这些研究，我们可以进一步提高autodock软件在药物研发领域的应用效果。
在接下来的章节中，我们将首先介绍autodock结果中分子名称的构成和命名规则，然后讨论分子名称对于药物设计和研究的重要性。
最后，我们将总结本文的主要观点，并展望未来研究的方向和潜力。
通过本文的研究和探讨，我们希望可以为autodock软件在药物研发中的应用和发展提供一些有益的参考和建议。
autodock分子对接操作步骤(自总结)
写在文前：经过几周的努力，我终于安装成功并顺利运行了autodock，感谢网上大神的分享，本人根据自己的经验，写了一篇流程，供大家参考。
第一步、准备小分子和大分子的PDB文件小分子配体的准备：方法有挺多种的，我自己用的方法是先用chemdraw画出小分子结构，然后存为mol格式，然后用chem3D打开这个mol格式的文件，另存为pdb文件就可以了。
大分子受体的准备：一般就是在rcsb这个网站上进行下载，一般蛋白都有不同的来源，比如植物来源或者微生物来源，根据自己的需要进行下载就好，这个有现成的PDB格式，不需要另外的转化。
另外一般从网站上下载的大分子受体中含有溶剂和原配体小分子，需要进行删除，我使用的方法是用pymol打开蛋白受体，执行两个命令remove solvent(去除溶剂)和remove organic（去除小分子）即可。
下述步骤如果没有特别说明，弹出的对话框都是直接点击yes/ok/确定/accept第二步、准备小分子和大分子的PDBQT文件大分子的PDBQT文件准备：需要五个步骤1、打开大分子：file-read molecule，打开准备好的蛋白pdb文件2、加氢：就是给受体蛋白加上氢原子，edit-hydrogens-add3、计算电荷：edit-charges-compute gaseigter，这一步就是把所有电荷都调整为整数4、设定原子类型：edit-atoms-assign AD4 type5、输出pdbqt文件：file-save-write pdbqt，记得命名的时候手动加上pdbqt后缀名，下面的gpf、dpf这些文件也是一样的。
小分子的PDBQT文件准备，需要四步1、打开小分子：ligand-input-open2、调整电荷：edit-charges-check totals on residues，如果弹出了对话框，点击spread charge后再点击dismiss3、判断root，ligand-torsion-choose torsion，然后点击done4、输出pdbqt文件，ligand-output-save as pdbqt第三步、准备glg文件1、打开大分子的pdbqt文件，grid-macromolecule-open2、打开小分子的pdbqt文件，grid-set map types-open ligand3、设置网格范围，grid-grid box，上面的红绿蓝调节xyz三个方向盒子的长度，下面的红绿蓝调节盒子的中心位置，调整好后一定记得点击选项框上的file-close saving current4、输出gpf文件，grid-output-saving gpf5、运行autogrid，run-run autogrid，下载安装autodock一系列文件的时候，会有两个单独程序autogrid和autodock，一定记得下载保存，这一步使用的就是autogrid这个程序。
AutoDock
AutoDock和AutoDock Tools 使用教程一、分子对接简介及软件介绍1．分子对接理论基础所谓分子对接就是两个或多个分子之间通过几何匹配和能量匹配而相互识别的过程。
分子对接在酶学研究以及药物设计中具有十分重要的意义。
在酶激活剂、酶抑制剂与酶相互作用以及药物分子产生药理反应的过程中，小分子（通常意义上的Ligand）与靶酶（通常意义上的Receptor）相互互结合，首先就需要两个分子充分接近，采取合适的取向，使两者在必要的部位相互契合，发生相互作用，继而通过适当的构象调整，得到一个稳定的复合物构象。
通过分子对接确定复合物中两个分子正确的相对位置和取向，研究两个分子的构象，特别是底物构象在形成复合物过程中的变化，是确定酶激活剂、抑制剂作用机制以及药物作用机制，设计新药的基础。
分子对接计算是把配体分子放在受体活性位点的位置，然后按照几何互补、能量互补化学环境互补的原则来实时评价配体与受体相互作用的好坏，并找到两个分子之间最佳的结合模式。
分子对接最初思想起源于Fisher E.的“锁和钥匙模型”（图），认为“锁”和“钥匙”的相识别的首要条件是他们在空间形状上要互相匹配。
然而，配体和受体分子之间的识别要比“锁和钥匙”模型复杂的多。
首先，配体和受体分子的构象是变化的，而不是刚性的，配体和受体在对接过程中互相适应对方，从而达到更完美的匹配。
其次，分子对接不但要满足空间形状的匹配，还要满足能量的匹配。
配体和受体之间的通过底物分子与靶酶分子能否结合以及结合的强度最终是由形成此复合物过程的结合自由能变化ΔG bind所决定的。
互补性（complementarity）和预组坦织（pre-organization）是决定分子对接过程的两个重要原则，前者决定识别过程的选择性，而后者决定识别过理的结合能力。
互补性包括空间结构的互补性和电学性质的互补性。
1958年Koshland提出了分子识别过程中的诱导契合（induced fit）概念，指出配体与受体相互结合时，受体将采取一个能同底物达到最佳结合的构象（图1）。
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分子对接——使用AutoDock和AutoDock Tools一、分子对接简介及软件介绍二、对接准备及对接操作三、结果分析一、分子对接简介及软件介绍1．分子对接理论基础所谓分子对接就是两个或多个分子之间通过几何匹配和能量匹配而相互识别的过程。
分子对接在酶学研究以及药物设计中具有十分重要的意义。
在酶激活剂、酶抑制剂与酶相互作用以及药物分子产生药理反应的过程中，小分子（通常意义上的Ligand）与靶酶（通常意义上的Receptor）相互分子正确的相对位置和取向，研究两个分子的构象，特别是底物构象在形成复合物过程中的变化，是确定酶激活剂、抑制剂作用机制以及药物作用机制，设计新药的基础。
互补的原则来实时评价配体与受体相互作用的好坏，并找到两个分子之间最佳的结合模式。
分子对接最初思想起源于Fisher E.的“锁和钥匙模型”（图），认为“锁”和“钥匙”的相识别的首要条件是他们在空间形状上要互相匹配。
然而，配体和受体分子之间的识别要比“锁和钥匙”模型复杂的多。
首先，配体和受体分子的构象是变化的，而不是刚性的，配体和受体在对接过程中互相适应程的结合自由能变化ΔG bind所决定的。
互补性（complementarity）和预组坦织（pre-organization）是决定分子对接过程的两个重要原则，前者决定识别过程的选择性，而后者决定识别过理的结合能力。
互补性包括空间结构的互补性和电学性质的互补性。
1958年Koshland提出了分子识别过程中的诱导契合（induced fit）概念，指出配体与受体相互结合时，受体将采取一个能同底物达到最佳结合的构象（图1）。
而受体与配体分子在识别之前将受体中容纳配体的环境组织的越好，其溶剂化能力越低，则它们的识别效果越佳，形成的复合物也就越稳定。
图1：“锁和钥模型（a）”和“诱导契合模型（b）”示意图2．分子对接常用方法分子对接方法根据不同的简化程度可以大致分为以下三类：（1）刚性对接；2）3）半柔性对接是指在对接过程中，研究体系尤其是配体的构象允许在一定的范围内变化；而柔性对接则是指在对接过程中，研究体系的构象基本上是可以自由变化的。
当然，这只是一种简单的分类方法，而在很多分子对接程序中，实际上采取了多种处理方法。
在这些分子对接方法中，刚性对接适合考察比较大的体系，比如蛋白质和蛋白质以及蛋白质和核酸之间的相互作用，他计算较为简单，原理也相对简单，主要是考虑构象之间的契合程度。
半柔性对接适合于处理小分子和大分子之间的对接。
在对接过程中，小分子的构象一般是可以变化的，但大分子则是刚性的。
由于小分子相对较小，因此在一定程度考察柔性的基础上，还可以保持较高的计算效率，在药物设计尤其在基于分子数据库的虚拟筛选过程中，一般采用半柔性的分子对接方法。
柔性对接方法一般用于精确考察分子之间的识别情况，由于在计算过程中体系的构象是可以变化的，因此柔性对接在提高了对接准确性的同时却需要耗费较长的计算时间。
上述各种几何优化方法可以获得分子对应与初始态的优势构象，但实际上这样的构象可以有很多，一般认为自由能最小的构象存在的概率高，全局极小可能是比较重要的构象。
同时，配体和寻找分子的全局极小构象还是药效构象，均要使用构象搜索方法。
分子对接的目的是找到底物分子和受体分子的最佳结合位置。
因此，分子对接面临的最重要的问题就是如何找到最佳的结合位置以及如何评价对接分子之间的结合强度。
当然，这两个问题也是相互关联的。
如何找到最佳的结合位置就要牵涉到构象搜索方法。
常用的构象搜索方法有系统搜索量较低的构象，但计算量非常大。
所以通常使用非系统搜索法来寻找能量较低构象，常用方法有：（1）分子动力学方法（Molecular dynamics，MD）；（2）随机搜索（Random search）；（3）遗传算法（Genetic algorithm，GA）；（4）距离几何算法（Distance geometry，DG）等。
随机搜索又包含：（1）完全随机算法；（2）蒙特卡罗法（Monte Carlo，MC）；（3）模拟退火法（Simulated annealing，SA）。
分子对接的方法很多，下表（表1）列出了针对不同对接体系的常用对接方法：表1：常用的分子对接方法3．分子对接软件第一个分子对接程序是UCSF Kuntz小组于1982年开发的DOCK，早期的版本以刚性对接为主，从4.0版开始考虑配体的柔性。
像这样的半柔性（刚性受体－柔性配体：rigid receptor-flexible ligand docking）对接程序还有AutoDock、FlexX等。
同时考虑配体和受体柔性的对接程序主要有FlexiDock，它采用遗传算法来对配体和受体的结合构像进行优化，在初始条件较好的情况下，FlexiDock可以比较精确的确定配体和受体的结合状态，但计算时间较长。
下表为一些有代表性的分子对接软件（表2）及软件的被引次数对比（图2）。
表2：有代表性的分子对接软件注：CAPRI，Critical Assessment of PRediction of Interactions，相互作用预测临界评价图2：分子对接软件——最常用的分子对接软件被引次数统计（ISI Web of Sciense，2005）4．AutoDock以及ADT（AutoDock Tools）4.1.AutoDockAutoDock是The Scripps Research Institute的OIson科研小组使用C语言开发的分子对接软件包，目前最新的版本为4.01。
AutoDock其实是一个软件包，其中主要包含AutoGrid和AutoDock 两个程序。
其中AutoGrid主要负责格点中相关能量的计算，而AutoDock则负责构象搜索及评价。
AutoDock在早期版本中使用的是模拟退火算法（Simulated Annealing Algorithm）来寻找配体与受体最佳的结合位置状态，而从3.0版本开始使用一种改良的遗传算法，即拉马克遗传算法（Lamarckian Genetic Algorithm，LGA）。
测试结果表明，LGA比传统的遗传算法和模拟退火具有更高的效率。
在LGA方法中，作者把遗传算法和局部搜索（Local search）结合在一起，遗传算法用于全局搜索，而局部搜索用于能量优化。
LGA算法引入了拉马克的遗传理论，这个操作过程可下图（图3）。
图3：LGA算法操作过程图同时在AutoDock中配体和受体之间结合能力采用能量匹配来评价。
在1.0和2.0版本中，能量匹配得分采用简单的基于AMBER力场的非键相互作用能。
非键相互作用来自于三部分的贡献：范德华相互作用，氢键相互作用以及静电相互作用。
而在3.0之后的版本中AutoDock提供了半经验的自由能计算方法来评价受体和配体之间的能量匹配。
为了加快计算速度，AutoDock DOCK中格点对接的处理方法有明显的区别。
DOCK中，格点上保存的不是能量，而是仅与受体有关的特征量。
而在AutoDock中，格点上保存的是探针原子和受体之间的相互作用能。
对于范德华相互作用的计算，每个格点上保存的范德华能量的值的数目与要对接的配体上的原子类型（表3）的数目一样。
如果一个配件中含有C、O和H三种原子类型，那么在每个格点上接时，配体中某个原子和受体之间的相互作用能通过周围8个格点上的这种原子类型为探针的格点值用内插法得到。
表3：AutoDock4中的原子类型（*为默认在gpf中存在的原子类型）静电相互作用的计算采用了一个静电势格点，在格点上储存受体分子的静电势。
当配体和受体分子对接时，某个原子和受体之间的静电相互作用能通过周围格点上静电势以及原子上的部分电荷就可以计算得到。
计算氢键相互作用时，格点的处理和范德华相互作用有点类似，每个格点上需要保存配体分子中所有氢键给体与氢键受体之间的相互作用能量，而且这些能量都是在氢键在最佳情况下的氢键能量值。
以上格点能量的计算都是由AutoDock中的AutoGrid程序计算得出的，AutoDock格点对接示意图如下图所示（图4）。
AutoDock格点对接的基本流程如下：首先，用围绕受体活性位点的氨基酸残基形成一个范围更大的Box，然后用不同类型的原子作为探针（probe）进行扫描，计算格点能量，此部分任务由AutoGrid程序完成。
然后AutoDock程序对配体在Box范围内进行构象搜索（conformational search），最后根据配体的不同构象(conformation)，方向（orientation）、位置（position）及能量（energy）进行评分（scoring），最后对结果进行排序（ranking）。
图4：AutoDock格点对接示意图AutoDock目前的版本只能实现单个配体和受体分子之间的对接，程序本身还没有提供虚拟筛选功能（Virtual Screening），但是可以使用Linux/Unix中的Shell以及Python语言实现此功能。
同时AutoDock本省所包含的AutoDock以及AutoGrid程序是完全在命令附下操作的软件，没有图形界面，但是如果使用AutoDock Tools程序，就可以在几乎完全图形化的界面中完成分子对接以及结果分析等工作，下面我们就介绍一下AutoDock Tools。
软件安装一）下载并安装cygwin.1.网址: ，点击setup.exe即可下载。
2.双击图标即可安装，要在线安装，因为安装过程中要下载比较大的程序，默认安装路径为C:\cygwin,在选择下载网址时，我选择了第一个网址，安装很顺利。
（二）下载并解压autodocksuite-4.2.1-i86Cygwin.tar1.网址：/downloads2.选择AutoDock 4.2 Release Candidate 1一列后面的registration form进行注册，完成后，点击Windows / Cygwin下载，自动命名为autodocksuite-4.2.1-i86Cygwin.tar3.解压缩至:\cygwin\usr\local\bin文件夹,共有二个文件Autodock4和Autogrid4。
（三）下载并安装MGLTools-1.5.2-Setup1.网址：http://mgltools.scripp ... 5.2-Setup.exe，自动命名为MGLTools-1.5.2-Setup.exe2.双击图标进行安装，默认安装路径C:\Program Files\MGLTools 1.5.2。
3.安装过程在线完成，会自动下载Python2.5，并进行安装，一路缺省设置即可，默认路径为C:\phthon2.5。