圆二色谱资料
圆二色谱概述
圆二色谱一、圆二色谱圆二色光谱(简称CD)是应用最为广泛的测定蛋白质二级结构的方法，是研究稀溶液中蛋白质构象的一种快速、简单、较准确的方法。
它可以在溶液状态下测定，较接近其生理状态。
而且测定方法快速简便，对构象变化灵敏，所以它是目前研究蛋白质二级结构的主要手段之一，并已广泛应用于蛋白质的构象研究中。
二、圆二色谱的基本原理光是横电磁波，是一种在各个方向上振动的射线。
其电场矢量 E 与磁场矢量H 相互垂直，且与光波传播方向垂直。
由于产生感光作用的主要是电场矢量，一般就将电场矢量作为光波的振动矢量。
光波电场矢量与传播方向所组成的平面称为光波的振动面。
若此振动面不随时间变化，这束光就称为平面偏振光，其振动面即称为偏振面。
平面偏振光可分解为振幅、频率相同，旋转方向相反的两圆偏振光。
其中电矢量以顺时针方向旋转的称为右旋圆偏振光，其中以逆时针方向旋转的称为左旋圆偏振光。
两束振幅、频率相同，旋转方向相反的偏振光也可以合成为一束平面偏振光。
如果两束偏振光的振幅(强度) 不相同,则合成的将是一束椭圆偏振光。
光学活性物质对左、右旋圆偏振光的吸收率不同,其光吸收的差值ΔA ( Al -Ad) 称为该物质的圆二色性(circular dichroism,简写作CD) 。
圆二色性的存在使通过该物质传播的平面偏振光变为椭圆偏振光,且只在发生吸收的波长处才能观察到。
所形成的椭圆的椭圆率θ为:θ= tg-1 短轴/长轴根据Lambert-Beer 定律可证明椭圆率近似地为：θ= 0. 576lc (εl-εd) = 0. 576lcΔε公式中l 为介质厚度, c 为光活性物质的浓度,εl 及εd分别为物质对左旋及右旋圆偏振光的吸收系数。
测量不同波长下的θ(或Δε) 值与波长λ之间的关系曲线,即圆二色光谱曲线。
在此光谱曲线中,如果所测定的物质没有特征吸收,则其Δε值很小,即得不到特征的圆二色光谱。
当εl >ε d 时,得到的是一个正的圆二色光谱曲线,即被测物质为右旋,如果εl <ε d ,则得到一个负的圆二色光谱曲线,即被测物质为左旋。
圆二色谱的介绍
圆二色谱的介绍圆二色性circulardichroism对R和L两种圆偏振光吸收程度不同的现象。
这种吸收程度的不同与波长的关系称圆二色谱，是一种测定分子不对称结构的光谱法。
在分子生物学领域中主要用于测定蛋白质的立体结构，也可用来测定核酸和多糖的立体结构。
光是一种电磁波。
假如用电矢量来表示，光的前进就是由矢量端点在一特定的平面里沿正弦波运动的轨迹。
对于自然光讲，正弦波振动的平面是随机的。
如有一束光，它所有的电矢量的振动平面都是相互平行的，这种光称为平面偏振光。
有一种特殊的情况，光前进的过程中电矢量绕前进轴转动，若电矢量的绝对值不变，则运动轨迹的投影是一个圆，这时就变成圆偏振。
面对光前进的方向看去，电矢量端点的圆运动可以是顺时针方向的，也可以是逆时针方向的，因此圆偏振有R与L两种。
假如L与R两束圆偏振光在一起辐射，强度、速度、频率和位相都相同，它们就会叠合成一束平面偏振光。
如波长λ的L光和R光的光强度相等，在光学各向异性物质中传播某一距离后，它们的综合光将变成椭圆偏振光，椭圆的长轴处于两个圆偏振的电矢量相叠合的地方。
假如两个圆偏振的传播速度也不相同，而所经的途径与上述相同，则叠合的椭圆偏振光的长轴与上面所述的椭圆偏振光的长轴相夹θ角(图1）。
由不对称分子组成的物质是光学各向异性的,即L与R两束圆偏振光在这类物质中的传播速度不相等。
假如光学各向异性物质在某一波长λ有吸收，那将在该时对L光和R光有不同的吸收,如该物质的吸光率是A,而对L光和R光的吸光率是AL和AR，AL和AR的差ΔA＝AL-AR,称为圆二色性。
从（图2）可看出,因光吸收不同而产生的椭圆的形状与ΔA有直接的关系。
θ称为椭圆值，也是一种定量描述圆二色性的单位。
在条件相同的情况下，θ＝3300ΔA。
在蛋白质分子中，肽链的不同部分可分别形成α-螺旋、β-折叠、β-转角等特定的立体结构。
这些立体结构都是不对称的。
蛋白质的肽键在紫外185～240纳米处有光吸收，因此它在这一波长范围内有圆二色性。
圆二色谱资料
圆二色光谱(简称CD)是应用最为广泛的测定蛋白质二级结构的方法，是研究稀溶液中蛋白质构象的一种快速、简单、较准确的方法。
它可以在溶液状态下测定，较接近其生理状态。
而且测定方法快速简便，对构象变化灵敏，所以它是目前研究蛋白质二级结构的主要手段之一，并已广泛应用于蛋白质的构象研究中。
一．简介圆二色谱是用于推断非对称分子的构型和构象的一种旋光光谱。
光学活性物质对组成平面偏振光的左旋和右旋圆偏振光的吸收系数(ε)是不相等的，εL≠εR，即具有圆二色性。
如果以不同波长的平面偏振光的波长λ为横坐标，以吸收系数之差Δε=εL-εR为纵坐标作图，得到的图谱即是圆二色光谱，简称CD。
如果某手性化合物在紫外可见区域有吸收，就可以得到具有特征的圆二色光谱。
由于εL≠εR，透射光不再是平面偏振光，而是椭圆偏振光，摩尔椭圆度[θ]与Δε的关系为：[θ]=3300Δε。
圆二色谱也可以摩尔椭圆度为纵坐标，以波长为横坐标作图。
由于△ε有正值和负值之分，所以圆二色谱也有呈峰的正性圆二色谱和呈谷的负性圆二色谱。
在紫外可见光区域测定圆二色谱与旋光谱，其目的是推断有机化合物的构型和构象。
二．样品要求1、样品必须保持一定的纯度不含光吸收的杂质，溶剂必须在测定波长没有吸收干扰;样品能完全溶解在溶剂中, 形成均一透明的溶液。
2、氮气流量的控制3、缓冲液、溶剂要求与池子选择：缓冲液和溶剂在配制溶液前要做单独的检查，看是否在测定波长范围内有吸收干扰，看是否形成沉淀和胶状；在蛋白质测量中，经常选择透明性极好的磷酸盐作为缓冲体系。
4样品浓度与池子选择样品不同，测定的圆二色光谱范围不同，对池子大小(光径)的选择和浓度的要求也不一样。
蛋白质CD光谱测量一般在相对较稀的溶液中进行。
三．谱带宽度选为1 nm。
对于高分辨率测量，要用较窄的狭缝宽度，此时光电倍增管的电压较高，谱的信噪比差。
虽然对于正常测量最佳谱带宽度是1~2 nm，但是在下列情况下要牺牲分辨率而需要较宽的狭缝宽度。
圆二色谱 二级结构
圆二色谱是一种用于研究蛋白质二级结构的工具。
它可以在溶液状态下测定，较接近其生理状态。
圆二色谱的原理是基于具有旋光活性的介质在平面偏振光通过时，会发生偏转产生左旋偏振光或右旋偏振光，且同一种旋光活性分子的两种构型对左旋和右旋圆偏振光的吸收系数（ε）不同。
如果以吸收系数之差Δε为纵坐标作图，平面偏振光的波长λ为横坐标，得到的图谱即是圆二色谱。
蛋白质的圆二色谱一般分为两个波长范围：远紫外圆二色光谱和近紫外圆二色光谱。
α-螺旋结构在222nm、208nm处呈双负峰形，在190nm附近有一正峰；β-折叠在217-218nm 处有一负峰，在195-198nm处有一强的正峰；无规卷曲构象在198nm附近有一负峰，在220nm附近有一小而宽的正峰。
采用蛋白质的远紫外CD光谱（208和222 nm）处的负波峰的增减，可估计蛋白的α-螺旋、β-折叠含量的变化。
圆二色谱中文版-9页文档资料
圆二色谱，判断黄酮类化合物绝对构型的重要手段1．简介：手性化合物的旋光性是化合物分子的立体构型的不对称性对平面偏振光的作用。
若对组成平面偏振光的左旋圆偏振光和右旋圆偏振光的吸收系数不同，即εL ≠εR,，这种性质称为手性化合物的圆二色性。
当测定的仪器接收透过手性化合物溶液的平面偏振光时，记录的是手性化合物溶液对左旋圆偏振光和右旋圆偏振光的吸收系数之差△ε，或化合物生色团吸收波长附近的摩尔椭圆度［θ］即可获得圆二色谱〔CD〕。
CD即圆二色谱，是以吸收系数之差或摩尔椭圆度［θ］为纵坐标，波长为横坐标记录的谱线，其中△ε=（dL －dR）／C×1，dL和dR为吸光度。
C为溶液浓度，1为测定用池的池长；［θ］=ψ（λ）M／100LC其中ψ（λ）为所用测定池情况下的平面偏振光的椭圆度，C为溶液浓度，单位g/ml，1为池长，单位dm，M为分子量。
它们之间的关系为［θ］=3300△ε，而△ε=θ/33×C·1。
2．黄酮类：多酚类是生物体内主要的二次代谢产物。
根据他们的碳骨架能划分为几种主要种类。
例如，黄酮类与酚酸类。
黄酮类根据的氧化情况又可以分为许多种类。
已知的黄酮类化合物中都具有的骨架形式，并常有羟基取代，甲氧基取代，苷化及其他修饰和组合。
虽然黄酮类化合物的绝对构型在50年代起已经通过旋光性和ORD方法进行解析了，但是更方便，更简易的CD谱方法却在60年代中期更为流行。
CD谱现已广泛用于具有旋光性的黄酮类化合物的解析，如：二氢黄酮类，二氢黄酮醇类，黄烷-3-醇类，黄烷-4-醇类，黄烷-3，4-二醇类，黄烷类，异黄烷类，二氢异黄酮类，类鱼藤同类，前花色素类和各种类型的双黄酮类。
3．二氢黄酮类二氢黄酮类的两个结构特征在判定它们绝对构型时非常重要。
一个是之间的单键，一个是位的手性中心，大多数天然二氢黄酮类化合物中在位具有苯基，其为α取向时，其绝对构型被定为S。
利用CD 或ORD连用NMR光谱数据判定二氢黄酮类化合物绝对构型始于Gaffield。
蛋白的圆二色谱
蛋白的圆二色谱蛋白的圆二色谱是一种用于研究蛋白结构的分析技术。
它利用蛋白分子中的手性分子结构，即氨基酸残基的旋光性，来研究蛋白的结构和构象变化。
圆二色谱常用于研究蛋白的二级结构、折叠和稳定性。
一、圆二色谱的基本原理蛋白分子是由氨基酸残基组成的，其中大部分的氨基酸残基都是手性分子。
这意味着它们在光学方面展现出非对称性，表现为旋光性。
圆二色谱利用蛋白分子中的手性分子结构，即氨基酸残基的旋光性，来研究蛋白的结构和构象变化。
圆二色谱是通过测量不同波长下蛋白分子对左旋圆偏振光和右旋圆偏振光的吸收差异来实现的。
当圆偏振光与分子中的手性分子结构相互作用时，会发生旋光现象，使得左旋圆偏振光和右旋圆偏振光在分子中表现出不同的旋光性。
当光分子与分子中存在旋光性的物质互作用时，光波的振动方向会旋转一个角度，由于物质的旋光性质不同，光波振动方向旋转的角度也不同。
在圆二色谱中，会测量样品对左旋偏振光和右旋偏振光吸收光谱的差异，即圆二色性。
这种差异的大小和方向与样品中手性分子结构的数量和方向有关。
因此，圆二色谱可以用来测量蛋白质中氨基酸残基的旋光性，也可以测量蛋白质分子中不同二级结构之间的圆二色性差异。
二、圆二色谱在蛋白质结构研究中的应用圆二色谱是一种常用的技术，用于研究蛋白质结构和构象变化的。
以下是圆二色谱在蛋白质结构研究中的应用：1.测量蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中独立的α-螺旋、β-折叠等二级结构单元的和其它形式的线性结构的组合。
不同的二级结构单元具有不同的光学活性，并且对圆偏振光具有不同的圆二色性。
因此，通过圆二色谱可以测量蛋白质分子中各种二级结构单元的含量和分布，并且可以动态地跟踪蛋白质分子中二级结构的形成和变化。
2.测量蛋白质分子折叠状态通过圆二色谱还可以测量蛋白质的折叠状态。
我们知道，在不同的环境下，蛋白质分子的折叠状态是不同的。
例如，当蛋白质分子在近体系或在高温、低温等条件下受到变性的影响时，其细胞或组织的功能将会受到严重的影响。
圆二色谱法测蛋白二级结构[剖析]
![圆二色谱法测蛋白二级结构[剖析]](https://img.taocdn.com/s3/m/61fe3134dc36a32d7375a417866fb84ae45cc306.png)
圆二色谱法分析多肽二级结构
圆二色谱是一种特殊的吸收谱，它通过测量蛋白质等生物大分子的圆二色光谱，从而得到生物大分子的二级结构，简单、快捷，广泛应用在蛋白质折叠，蛋白质构象研究，酶动力学等领域。
圆二色谱紫外区段（190-240nm），主要生色团是肽链，这一波长范围的CD谱包含了生物大分子主链构象的信息。
α-螺旋构象的CD 谱在222nm、208nm处呈负峰，在190nm附近有一正峰。
β-折叠构象的CD谱，在217-218nm处有一负峰，在195-198nm处有一强的正峰。
无规则卷曲构象的CD谱在198nm附近有一负峰，在220nm附近有一小而宽的正峰。
蛋白浓度与使用的光径厚度和测量区域有一定关系，对于测量远紫外区德氨基酸残基微环境的蛋白而言，浓度范围在0.1~1.0mg/ml，则光径可选择在0.1~0.2cm之间，溶液体积则在200~500ul。
而测量近紫外区的蛋白质三级结构，所需浓度要至少比远紫外区的浓10倍方能检测到有效信号，且一般光径的选择均在0.2~1.0cm，相应的体积也需增加至1~2mL
缓冲液可选50~100mmol trs-HCl、PBS等，尽量除去EDTA。
远紫外
近紫外
二硫键一般都是不对称的，它在圆二色性光谱上，于195-200nm和250-260处有谱峰
色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸残基的侧链其谱峰在230-310nm之间，色氨酸残基侧链的谱峰一般集中在290- 310nm之间，但有时也会向短波长方向移动从而与酪氨酸残基侧链的谱峰重叠
在250-260nm之间，苯环的谱峰又与二流键的谱峰重叠
溶液度吸收的影响。
圆二色谱
0
TM-36 aqueous
-5
TM-36 + TFE
-10
MRE MRE
Effect of 50% TFE on a monomeric peptide
0
peptide in water
peptide in 50% TFE
-5
-10
-15
TFE
-20
-25
-30
-35
200
210
220
230
240
+ band (nm) 192
195
220-230 (weak) 180-190 (strong) 190
205 210-230 weak
200
212
估算蛋白质α螺旋含量
仅适合α含量较高的蛋白质！
If we measure the CD signal for a protein of unknown structure we can find its proportion of 2ndry structures
圆偏振光(Circular polarized light)
振幅保持不变，而方向周期变化， 电场矢量绕传播方向螺旋前进
圆偏振光
朝光源看， 电场矢量方向按顺时针方向旋转的，称为右圆偏振光； 电场矢量方向按逆时针方向旋转的，称为左圆偏振光。
圆二色性(circular dichroism, CD)
¾ 光学活性分子对左、右圆偏振光的吸收也不 同，使左、右圆偏振光透过后变成椭圆偏振 光，这种现象称为圆二色性。
wavelength in nm
-15
-20
-25
-30
TFE
-35
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圆二色光谱(简称CD)是应用最为广泛的测定蛋白质二级结构的方法，是研究稀溶液中蛋白质构象的一种快速、简单、较准确的方法。
它可以在溶液状态下测定，较接近其生理状态。
而且测定方法快速简便，对构象变化灵敏，所以它是目前研究蛋白质二级结构的主要手段之一，并已广泛应用于蛋白质的构象研究中。
一．简介
圆二色谱是用于推断非对称分子的构型和构象的一种旋光光谱。
光学活性物质对组成平面偏振光的左旋和右旋圆偏振光的吸收系数(ε)是不相等的，εL≠εR，即具有圆二色性。
如果以不同波长的平面偏振光的波长λ为横坐标，以吸收系数之差Δε=εL-εR为纵坐标作图，得到的图谱即是圆二色光谱，简称CD。
如果某手性化合物在紫外可见区域有吸收，就可以得到具有特征的圆二色光谱。
由于εL≠εR，透射光不再是平面偏振光，而是椭圆偏振光，摩尔椭圆度[θ]与Δε的关系为：[θ]=3300Δε。
圆二色谱也可以摩尔椭圆度为纵坐标，以波长为横坐标作图。
由于△ε有正值和负值之分，所以圆二色谱也有呈峰的正性圆二色谱和呈谷的负性圆二色谱。
在紫外可见光区域测定圆二色谱与旋光谱，其目的是推断有机化合物的构型和构象。
二．样品要求
1、样品必须保持一定的纯度不含光吸收的杂质，溶剂
必须在测定波长没有吸收干扰;样品能完全溶解在溶剂中, 形成均一透明的溶液。
2、氮气流量的控制
3、缓冲液、溶剂要求与池子选择：缓冲液和溶剂在配制溶液前要做单独的检查，看是否在测定波长范围内有吸收干扰，看是否形成沉淀和胶状；在蛋白质测量中，经常选择透明性极好的磷酸盐作为缓冲体系。
4样品浓度与池子选择
样品不同，测定的圆二色光谱范围不同，对池子大小(光径)的选择和浓度的要求也不一样。
蛋白质CD光谱测量一般在相对较稀的溶液中进行。
三．谱带宽度
选为1 nm。
对于高分辨率测量，要用较窄的狭缝宽度，此时光电倍增管的电压较高，谱的信噪比差。
虽然对于正常测量最佳谱带宽度是1~2 nm，但是在下列情况下要牺牲分辨率而需要较宽的狭缝宽度。
当样品的吸光度很高但CD信号很弱时，一方面要尽量保证测定CD峰所需要的足够浓度，另一方面要设置较宽的狭缝。
不过此时要特别小心，因为样品在吸光度过高(A>2)的情况下可能存在荧光或杂散光引起的某些假象。
另外，在固体CD光谱测试时也需要较大的狭缝宽度(一般要求> 2 nm)。
(2)椭圆率和摩尔椭圆率都依赖于测量条件。
因此，温度、
波长和样品浓度总是应该特别注明的。
(3) 当用压片法或石蜡油研磨法进行固体粉末样品测试时，要尽可能地研磨获得细小均匀的样品颗粒。
采用石蜡油糊方法时，必须注意某些憎水有机化合物可能溶于石蜡油中，这时所得CD光谱在某种意义上应视为溶液CD光谱。
采用压片法测试固体CD时，在保证手性样品的定性浓度达到CD光谱仪检测要求的同时，片越薄越透明越好(但切忌破损)。
在某些情况下，压片法不适用于手性抗衡阴离子存在下的固体诱导CD光谱的测定。
使用压片机须注意：
①FW-4型压片机极限压力24吨，对应压力表读数
37.5 MP，超过此极限容易损坏机器，请不要随意加压。
②一般用途的压片，加压至8吨(12.5 MP)即可，当KBr(或KCl)用量约50 mg时能获得较光滑均匀的片膜。
③使用压片机时如感觉压油手柄有压力，而压力表读数为0，请立即旋松油阀，检查压力表是否损坏。
④机器放置一段时间未使用，在使用前可旋紧放油阀，加压至15 MP，再旋松放油阀。
如此反复几次，即可正常使用。
⑤压片完成后，请用棉花蘸取少量酒精将压片模具和研钵洗干净，置于红外灯下烘干后再将压片模具放回干燥器中。
压片剩余的固体粉末和使用过的棉花倒入垃圾桶中。
(4) 在紫外区进行光谱扫描时，J-810型CD光谱仪的耗氮量为：3 L/min(190~400 nm)；3~5 L /min(185 nm)；10 L/min(180 nm)；30~50 L/min(175 nm)；60~70 L/min(170 nm)。
因此当测定蛋白等样品的远紫外光谱时，必须增加氮气的流量，以避免臭氧对紫外光产生的吸收干扰光谱的测定。
(5) 对获取理想的溶液或固体CD谱图的建议：
①手性样品符合CD光谱测试的条件(在给定波长范围内有较强的CD信号和合适的吸收值)。
必须事先测定手性样品的UV-Vis吸收光谱(溶液或固体漫反射)，预测CD谱峰的可能位置和选择合适的制样浓度(对于溶液吸收光谱，A ≈1)。
②提供高对映纯度的手性样品。
③根据样品的性质选择测定方式(溶液、固体、单晶或荧光CD)。
④对溶液样品应选用合适的溶剂(见附表)、浓度和光程(与测定UV-Vis光谱类似)。
对于在紫外区测试的样品建议选用较小的光程(≤0.5 cm)和截止波长足够低的溶剂，最好为高纯水或醇类溶剂(见附表)。
⑤对固体样品的压片法测试，应视样品的不同选用合适百分比浓度及合适的稀释剂( KBr、KCl或CsI 等)研磨压片后进行透射扫描。
⑥选择适当的测定参数(波长范围、扫描速度、灵
敏度和狭缝等)。
⑦对于同一个样品，在可能的条件下，建议同时做其溶液和固体CD光谱加以比较。
⑧如果可能，最好同时做一对对映体的CD光谱，以检查其CD信号的真伪和在定量的条件下互相印证其对映纯度。
三．原理
光是横电磁波，是一种在各个方向上振动的射线。
其电场矢量E 与磁场矢量H 相互垂直，且与光波传播方向垂直。
由于产生感光作用的主要是电场矢量，一般就将电场矢量作为光波的振动矢量。
光波电场矢量与传播方向所组成的平面称为光波的振动面。
若此振动面不随时间变化，这束光就称为平面偏振光，其振动面即称为偏振面。
平面偏振光可分解为振幅、频率相同，旋转方向相反的两圆偏振光。
其中电矢量以顺时针方向旋转的称为右旋圆偏振光，其中以逆时针方向旋转的称为左旋圆偏振光。
两束振幅、频率相同，旋转方向相反的偏振光也可以合成为一束平面偏振光。
如果两束偏振光的振幅(强度) 不相同,则合成的将是一束椭圆偏振光。
光学活性物质对左、右旋圆偏振光的吸收率不同,其光吸收的差值ΔA ( =AL -AR) 称为该物质的圆二色性(circular dichroism ,简写作CD) 。
圆二色性的存在使通过该物质传播的平面偏振光变为椭圆偏振光,且只在发生吸收的波长处才
能观察到。
根据Lambert-Beer 定律可证明椭圆率近似地为：θ= 0. 576 lc (εL -εR) = 0. 576 lcΔε公式中l 为介质厚度, c 为光活性物质的浓度,εL 及εR分别为物质对左旋及右旋圆偏振光的吸收系数。
测量不同波长下的θ(或Δε) 值与波长λ之间的关系曲线,即圆二色光谱曲线。
在此光谱曲线中,如果所测定的物质没有特征吸收,则其Δε值很小,即得不到特征的圆二色光谱。
当εL>εR时,得到的是一个正的圆二色光谱曲线,即被测物质为右旋,如果εL <εR ,则得到一个负的圆二色光谱曲线,即被测物质为左旋。
根据圆二色光谱法的原理和测试要求设计制成的仪器称为圆二色光谱仪。
目前圆二色光谱法及其仪器已广泛应用于有机化学、生物化学、配位化学和药物化学等领域,成为研究有机化合物的立体构型的一个重要方法。
四．应用
1.氨基酸的圆二色性
可见光区：各种氨基酸都没有光吸收。
紫外光区：置于芳香族色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸在蛋白质分子中，肽链的不同部分可分别形成α-螺旋、β-折叠、β-转角等特定的立体结构。
这些立体结构都是不对称的。
蛋白质的肽键在紫外185～240纳米处有光吸收，因此它在这一波长范围内有圆二色性。
几种不同的蛋白质立
体结构所表现的椭圆值波长的变化曲线──圆二色谱是不同的。
如(图3)所示，α-螺旋的谱是双负峰形的，β-折叠是单负峰形的，无规卷曲在波长很短的地方出单峰。
蛋白质的圆二色谱是它们所含各种立体结构组分的圆二色谱的代数加和曲线。
因此用这一波长范围的圆二色谱可研究蛋白质中各种立体结构的含量。
蛋白质含酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸,它们在240～350纳米处有光吸收,当它们处于分子不对称环境中时也表现出圆二色性。
这一范围的圆二色性反映出在蛋白质分子中上述氨基酸残基环境的性质。
核酸中所含糖有不对称的结构，它们所含的双螺旋结构也是不对称的。
它们在185～300纳米范围内也有特征的圆二色谱（图4）。
这些谱与核酸的立体结构的关系虽不甚显著，但也可以用它研究某些立体结构。
同时圆二色谱与核酸的碱基配对数有关系，因此也可用圆二色谱研究核酸的化学组成。