1 酶的必需基团
1 酶的必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团。
2 糖异生：非糖类物质如氨基酸、丙酮酸、甘油等转变成葡萄糖的过程。
3必需氨基酸：指的是人体需要而又不能自身合成，必须从食物中摄取的氨基酸。
4 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血，以供给全身各组织氧化利用的过程。
5 底物水平磷酸化：在分解代谢过程中底物因脱氢脱水等作用使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸键，然后再将能量转移到ADP形成A TP的过程。
6 生物转化：肝脏可将那些外源性或内源性非营养物质进行转化，改变其极性，使其易于随胆汁或尿排出，这种体内变化过程称为生物转化。
7 乳酸循环：肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖，经糖酵解途径变成乳酸，乳酸可经血循环到肝脏，通过糖异生作用合成葡萄糖，经血循环回到肌肉，重新合成糖原，此循环称为。
8 酶的活性中心：在酶分子中有一个必须基团比较集中，并具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化成产物，这一区域称为。
9 PO比值：是指每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷摩尔数，即合成A TP摩尔数。
10 蛋白质的亚基：有一些蛋白质有几条甚至几十条肽链构成，彼此没有共价键连接，每一条肽链都形成相对独立的三级结构，称为该蛋白质的一个亚基。
11 呼吸链：是位于线粒体内膜的一组排列有序的递氢体和递电子体构成的功能单位。
12 氨基酸的等电点：在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，称为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
13 血脂：血浆中的脂类统称为血脂，主要包括甘油三酯林志胆固醇胆固醇酯及游离脂肪酸14 半保留复制：指另一条是新合成的，DNA在复制时子代DNA分子的两条链，其中一条保留了亲代的一条链，种复制模式称为。
15 酶原：有些酶在细胞里刚合成或刚分泌出来时，还是一种没有活性的酶的前身物，称为。
16 酮体：脂肪酸在肝脏中的不完全性氧化所形成的中间产物：乙酰乙酸，B羟丁酸和丙酮三者统称为酮体。
17 逆转录：指在逆转录酶的催化下，以RNA为模板，DNTP为原料，合成DNA的过程。
18 密码子：是指mRNA分子上每三个相邻的碱基，称为三联体，共有64个密码子，其中有61个密码子分别代表了20种氨基酸，另三个密码子代表终止信号。
19核酶：核酶是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂。
核酶又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA。
1 简述酶催化作用的特点？答：（1）酶促反应具有极高的效率（2）、酶促反应具有高度的特异性（绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性）（3）酶活性的可调节性（4）酶活性的不稳定性2 简述磷酸戊糖途径的生理意义？答：（1）提供磷酸核糖（2）NADPH的生成及其应用包括在脂肪酸及胆固醇等物质的生物合成中提供氢。
NADPH作为谷光氨肽还原酶的辅酶。
NADPH参加肝内生物转化反应，就是参与体内羟化反应。
3 简述脂肪酸的B氧化过程？答：脂肪酸活化成脂酰COA，由脂酰COA合成酶催化。
脂酰COA进入线粒体，以肉碱为载体。
脂酰COA降解成乙酰COA，脱氢，加水，再脱氢，瘤解。
乙酰COA彻底氧化，生成二氧化碳和水，并释放出大量能量。
4 以磺胺类药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
答;细菌在生长繁殖过程中，必须从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，后者在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制了细菌的二氢叶酸合成，抑制了细菌的生长繁殖。
由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。
因而首次用量需加倍，同时要日服药 4 次，以维持血中药物的高浓度5 试从模板、参与酶、合成方式、合成原料、产物等几方面叙述DNA复制与转录的异同点。
答：①模板：都以DNA链为模板，但复制的模板为解开的两条DNA单链，转录的模板是一条DNA链的一段，故为不对称转录；②参与酶：参与复制的酶主要有DNA聚合酶、拓扑酶、解链酶、引物酶、连接酶，参与转录的酶主要是RNA聚合酶。
DNA聚合酶和RNA聚合酶催化核苷酸的聚合均按5'→3'方向延伸，其核苷酸间均以3',5'-磷酸二酯键相连；③连续性：复制方式是半不连续复制，而转录是连续进行的；④后加工：复制产物为两条与亲链相同的子代DNA双链，不需要加工修饰。
而转录产物为与DNA模板链互补的RNA分子，还需要经过剪接等加工过程才有生物学活性；⑤原料：复制的原料主要是四种dNTP，转录的原料主要是四种NTP。
6 三羧酸循环的生理意义？答：释放大量能量。
三羧酸循环是三大物质分解代谢的共同途径。
三羧酸循环也是糖脂肪和氨基酸代谢联系的通路。
7 试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的关系？答：一种酶蛋白只能与一种辅酶因子结合生成一种全酶催化一定的反应。
一种辅助因子可与不同的酶蛋白结合构成不同全酶催化不同的反应。
酶蛋白决定反应的特异性而辅助因子具体参加反应决定反应的类型。
8 简述维生素C的作用？答：参与体内的羟化反应（参与胶原的合成，参与胆固醇的转化，参与芳香族氨基酸的代谢）参与体内的氧化还原反应。
（保护疏基使酶保持活性，促进抗体生成及促进造血租用）具有抗氧化剂作用。
在抗病毒和肿瘤也有一定作用。
9 何谓生物转化，其生理意义是什么？答：意义是对体内非营养物质的改造使其生物学活性降低或消失，或使有毒物质降低或失去毒性，更重要的是生物转化可使物质的溶解度增高，促使他们排出体外，但有些物质经过生物转化后毒性增强。
10 试述原核生物DNA聚合酶1的各种功能？答：DNA聚合酶不仅有5-3方向的聚合活性还有5-3和3-5两个方面的外切核酸酶活性。
其中POL1的3-5外切酶活性较强，这种酶活性是基于对错配碱基的识别。
因此，这种酶活性是保证其聚合作用的正确性不可缺少的，这种功能成为校读功能，这对于DNA作为遗传物质所必需的稳定性和高保真性是至关重要的，DNA聚合酶对模板的依赖对碱基的选择功能及严格遵守碱基配对规律，复制出错时有及时校读功能，是DNA复制具有高保真性的最主要机制。
11 试比较三种可逆性抑制作用的特点？答：（1）竞争性抑制作用：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心，抑制作用的强弱与抑制剂和底物的相对浓度有关，Km升高，Vmax不变。
（2）非竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，它只与活性中心以外的必需基团结合，是E和ES都降低，该抑制作用的强弱只与抑制剂浓度有关Km不变，Vmax降低。
（3）反竞争性抑制作用：抑制剂并不与酶直接结合而是与ES复合物直接结合成ESI使酶失去催化活性，结合的ESI则不能分解成产物。
Km降低，Vmax降低。
12 简述血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能及其在正常人空腹时血浆的情况？答：（1）乳糜微粒含甘油三酯最多，占脂蛋白颗粒的80-95，功能主要是运输外源性甘油三酯（2）VLDL含甘油三酯占脂蛋白的50-70，功能是运输内源性甘油三酯（3）LDL含40-50胆固醇及其酯，功能为向肝外组织转运肝脏合成的胆固醇94)HDL含蛋白质最多，占50，密度最高，磷脂占25，胆固醇占20，颗粒最小，密度最大，功能是逆向转运胆固醇到肝脏代谢转化。
正常人空腹血浆中不存在CM,VLDL占极少量，LDL占三分之二，HDL占三分之一。
13 乳酸循环的过程及生理意义？答：过程：肌肉中葡萄糖通过无氧酵解成为乳酸，乳酸入血通过血液运输到达肝脏，在肝脏通过糖异生的作用成为葡萄糖或糖原，通过血液运输回肝脏，完成循环。
意义：维持饥饿时血糖浓度的相对恒定。
剧烈运动产生大量乳酸可通过糖异生转变成糖以防止乳酸酸中毒。
14简述胆色素在肝细胞内的代谢过程？答：肝细胞对胆红素的处理包括三大步骤：摄取结合排泄。
提取：胆红素随血到肝脏，被肝细胞内的Y或Z蛋白运到滑面内质网。
结合：在葡糖醛酸转移酶的作用下与葡糖醛酸结合成为葡糖醛酸胆红素酯（结合胆红素）。
排泄：结合胆红素从肝细胞排入毛细胆管中并随胆汁入肠。
15 什么是蛋白质的二级结构？它有哪些基本结构单元？答：二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见二级结构包括a螺旋，b折叠，b转折，另外把那些无规则的结构构象称为无规则卷曲16 戊糖磷酸途径的生理意义？答：是糖的另一氧化途径。
是体内利用葡萄糖生成5-磷酸核酸的唯一途径，为核酸的合成提供原料。
是体内NADPPH+H+的主要来源，参与体内脂肪酸胆固醇等的合成，作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，维持还原型谷胱甘肽的正常含量，从而维持细胞尤其是红细胞的完整性，参与肝脏的生物转化作用17 氨基酸的脱氨基作用方式？答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用，转氨基作用，联合脱氨基作用以及其他脱氨基作用等四种作用。
特定：氧化脱氨基作用，氧化脱氢和水解脱氨，其中谷氨酸脱氢酶分布广，活性高。
转氨基作用，是指游离氨产生。
氨基酸在特异的转氨酶催化下，将一个氨基酸的a-氨基转移到另一个a-酮酸的酮基位置上，从而生成相应a-酮酸和一个新的a-氨基酸，此过程只发生了氨基的转移，而无游离氨产生。
联合脱氨基作用是将转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用联合起来进行，使体内大多数氨基酸的氨基脱掉，生成游离氨和a-酮酸。
这是肝和肾等组织内氨基酸脱氨基的重要方式，而在肌肉组织中氨基酸则通过嘌呤核苷酸循环途径脱去氨基。
18 简述两种胆红素的区别？答：未结合胆红素结合胆红素与葡萄醛酸未结合结合与氨试剂反应慢，间接快直接在水中的溶解度小大通过细胞膜的能力大小通过肾脏随尿排出不能能19 简述DNA双螺旋结构的特点？答：A两条DNA互补链反向平行B由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在螺旋分子的外侧，而疏水的碱基对则在螺旋分子的内部，碱基平面与螺旋轴垂直，螺旋旋转一周正好为十个碱基对，螺距为3.4纳米CDNA双螺旋结构的表面存在一个大沟和一个小沟，蛋白质分子通过这两个沟与碱基相识别D两条DNA链依靠彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起E DNA双螺旋结构比较稳定，这种稳定依靠的是碱基对之间的氢键以及碱基的堆集力。
20 简述遗传密码的特点？答：一方向性：密码子及组成密码子的各碱基在mRNA序列中的排列具有方向性翻译时的阅读方向只能是5ˊ→3ˊ。
二连续性：mRNA序列上的各个密码子及密码子的各碱基是连续排列的，密码子及密码子的各个碱基之间没有间隔，每个碱基只读一次，不重叠阅读。
三简并性：一种氨基酸可具有两个或两个以上的密码子为其编码。
酶,生物化学习题与答案
第五章酶一、A型题1.代谢物是指（）P.74A.酶的辅助因子B.酶促反应的产物C.酶促反应的反应物D.酶促反应的中间产物E.酶促反应的反应物、中间产物和产物2.下列叙述中，正确的是（）P.74A.所有的蛋白质都是酶B.少数RNA有催化活性C.所有的酶都需要辅助因子D.所有的酶都有绝对专一性E.所有的酶都以有机化合物为底物3.关于酶的必需基团的下列叙述，错误的是（）P.74A.可与底物结合B.可由辅助因子提供C.可催化底物发生反应D.可保持酶活性中心的结构E.只存在于酶的活性中心中4.下列氨基酸的R基，在催化反应过程中极不可能与底物相互作用的是（）P.74A.丙氨酸B.谷氨酸C.酪氨酸D.丝氨酸E.组氨酸5.关于酶活性中心的下列叙述，正确的是（）P.74A.所有的酶都有活性中心C.所有活性中心都有辅助因子B.所有活性中心都有金属离子D.所有抑制剂都作用于活性中心E.所有必需基团都位于活性中心中6.关于酶的下列叙述，正确的是（）P.74A.能提高反应的活化能B.所有的酶都有活性中心C.随反应进行酶量逐渐减少D.所有的酶都有辅基或辅酶E.所有的酶都有绝对专一性7.关于酶活性中心的下列叙述，正确的是（）P.75A.均由亲水性氨基酸组成B.含结合基团和催化基团C.是必需基团存在的唯一部位D.酶原有能发挥催化作用的活性中心E.由一级结构上相互邻近的氨基酸组成8.酶活性中心中使底物转化为产物的基团是（）P.75A.催化基团B.碱性基团C.结合基团D.疏水基团E.酸性基团9.下列酶中需要金属离子作为辅助因子的是（）P.75A.溶菌酶B.糜蛋白酶C.核糖核酸酶D.L-乳酸脱氢酶E.细胞色素c氧化酶10.关于酶的辅基（）P.75A.又称辅酶B.通过非共价键与酶蛋白结合C.不能通过透析与酶蛋白分开D.由活性中心中的氨基酸残基组成E.与酶活性有关，但在反应中不被修饰或发生改变11.酶可根据其催化反应是否需要辅助因子参与分为单纯酶和（）P.75A.串联酶B.寡聚酶C.结合酶D.多功能酶E.多酶复合体12.下列酶中，不属于单纯酶的是（）P.76A.蛋白酶B.淀粉酶C.尿素酶D.核糖核酸酶E.L-乳酸脱氢酶13.仅结合酶有（）P.76A.催化基团B.辅助因子C.活性中心D.结合基团E.变构调节剂14.由酶蛋白和辅助因子两部分构成的酶是（）P.76A.单纯酶B.单体酶C.寡聚酶D.结合酶E.多功能酶15.结合酶是指（）P.76A.酶蛋白-底物复合物B.酶蛋白的无活性前体C.酶蛋白-抑制剂复合物D.酶蛋白-辅助因子复合物E.酶蛋白-变构调节剂复合物16.下列叙述中，符合辅助因子概念的是（）P.76A.决定酶的专一性B.是一种高分子化合物C.不参与构成酶的活性中心D.不能用透析法与酶蛋白分开E.参与传递电子、原子或基团17.关于辅酶和辅基的下列叙述，错误的是（）P.76A.辅酶或辅基直接参与酶促反应B.可以存在于同一个酶蛋白分子C.只有结合酶才需要辅酶或辅基D.B族维生素多参与辅酶或辅基的组成E.一种辅酶或辅基只能与一种酶蛋白结合18.关于辅助因子（）P.76A.本质为蛋白质B.决定酶的专一性C.组成单位为氨基酸D.所有酶都有辅助因子E.一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合19.下列酶中，属于多酶复合体的是（）P.76，149A.核糖核酸酶B.L-乳酸脱氢酶C.L-谷氨酸脱氢酶D.丙酮酸脱氢酶复合体E.大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ20.由一条多肽链组成却催化多种反应的酶是（）P.77A.单纯酶B.单体酶C.寡聚酶D.结合酶E.多功能酶21.同工酶的共同点是（）P.77A.催化同一反应B.电泳行为相同C.理化性质相同D.免疫学性质相同E.分子组成和结构相同22.同工酶的不同之处不包括（）P.77A.等电点B.专一性C.化学性质D.米氏常数E.物理性质23.关于同工酶概念的下列叙述，正确的是（）P.77A.催化相同反应B.都有四级结构C.结构相同，而存在部位不同D.催化的反应和酶的性质都相似，分布不同E.是催化相同反应而分子结构不同、理化性质各异的一组酶24.关于同工酶的下列叙述，错误的是（）P.77A.都是单体酶B.免疫学性质不同C.催化相同的化学反应D.理化性质不一定相同E.酶蛋白的分子结构不同25.关于同工酶（）P.77A.一级结构相同B.对同种底物亲和力相同C.不同组织有不同的同工酶谱D.组成同工酶的亚基一定不同E.组成同工酶的亚基一定相同26.细胞质L-乳酸脱氢酶同工酶有（）P.77A.2种B.3种C.4种D.5种E.6种27.细胞质L-乳酸脱氢酶同工酶是由H、M亚基组成的（）P.77A.二聚体B.三聚体C.四聚体D.五聚体E.六聚体28.心肌细胞富含的LDH同工酶是（）P.77A.LDH1B.LDH2C.LDH3D.LDH4E.LDH529.肝细胞富含的LDH同工酶是（）P.77A.LDH1B.LDH2C.LDH3D.LDH4E.LDH530.富含LDH5的是（）P.77（）A.肝细胞B.红细胞C.脑细胞D.肾细胞E.心肌细胞31.心肌酶中对诊断急性心肌梗死特异性最高的是（）P.78A.CK1及LDH1B.CK2及LDH1C.CK2及LDH2D.CK2及LDH3E.CK3及LDH132.酶的特点不包括（）P.79A.酶蛋白容易失活B.酶活性可以调节C.酶的催化效率极高D.酶有很高的专一性E.酶可以决定反应方向33.酶与一般催化剂的主要区别是（）P.79A.能降低活化能B.不改变化学平衡C.具有很强的专一性D.能缩短达到化学平衡的时间E.只催化热力学上可以进行的反应34.胰RNase在嘧啶碱基处水解RNA生成3′-单核苷酸和在3′-端为嘧啶的3′-寡聚核苷酸。
酶作用机理
酶作用机理人教2019高中生物学必修一P85图示：教材仅要求回答“这个模型能解释酶的什么特性”。
实际上，此图还可说明“酶的作用机理”——“锁钥”学说。
酶的分子结构和活性部位酶的分子中存在有许多功能基团例如，－NH2、－COOH、－SH、－OH等，但并不是这些基团都与酶活性有关。
一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。
有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心（active center），对于结合酶来说，辅酶或辅基上的一部分结构往往是活性中心的组成成分。
构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团（binding group），促进底物发生化学变化的基团称为催化基团（catalytic group）。
活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。
还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团。
酶分子很大，其催化作用往往并不需要整个分子，如用氨基肽酶处理木瓜蛋白酶，使其肽链自N端开始逐渐缩短，当其原有的180个氨基酸残基被水解掉120个后，剩余的短肽仍有水解蛋白质的活性。
又如将核糖核酸酶肽链C末端的三肽切断，余下部分也有酶的活性，足见某些酶的催化活性仅与其分子的一小部分有关。
不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。
例如，乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应：L（+）乳酸通过其不对称碳原子上的-CH3、-COOH及-OH基分别与乳酸脱氢酶活性中心的A、B及C三个功能基团结合，故可受酶催化而转变为丙酮酸。
而D（-）乳酸由于-OH、-COOH的空间位置与L（+）乳酸相反，与酶的三个结合基团不能完全配合，故不能与酶结合受其催化。
由此可见，酶的特异性不但决定于酶活性中心的功能基团的性质，而且还决定于底物和活性中心的空间构象，只有那些有一定的化学结构，能与酶的结合基团结合，而且空间构型又完全适应的化合物，才能作为酶的底物。
酶工程名词解释
酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学。
它利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中，将相应的原料转化成所需的产品。
锁钥学说（酶的专一性）：酶与底物分子或底物分子的一部分之间，在结构上有严格的互补关系诱导契合学说：酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有当底物分子与酶分子相互碰撞时，可诱导底物的构象发生变化，使其与底物配合，然后才结合形成中间络合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。
酶：由生物体细胞合成的具有选择性催化功能的生物大分子( 包括蛋白质和核酸）单纯酶(simple enzyme)：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶(全酶)(conjugated enzyme)：由蛋白部分(酶蛋白apoenzyme)和非蛋白部分(辅助因子cofactor)组成辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基（prosthetic group）：与酶结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。
酶的活性中心：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。
必需基团：酶活性中心的一些化学基团为酶发挥催化作用所必须，这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，称为必需基团。
接触残基(contact residues)：和底物直接接触，参与底物的化学转变，是活性中心的重要组成部分。
辅助残基(auxiliary residues)：使酶与底物相互结合，辅助接触残基。
结构残基（structural residues）：维持蛋白酶形成一种有规则的空间构象非贡献残基（non-contributing residues）：不参与酶的催化功能，对酶活性的显示不起作用结合基团：与底物结合的部位，决定酶的专一性；催化基团：促使底物发生化学变化的部位，决定反应的性质。
结构域：蛋白质肽链中一段较独立的具有完整、致密立体结构的区域。
酶的必需基团
（3）立体异构特异性
• 立体异构特异性：酶仅作用于立体异构体中 的一种，酶对立体异构物的这种选择称为立 体异构特异性 • 根据旋光异构和几何异构的要求可分为： • 旋光异构特异性：如精氨酸酶只水解L-精氨 酸，不能催化D-精氨酸水解。 • 几何异构特异性：如延胡索酸酶仅催化反丁 烯二酸（延胡索酸）生成苹果酸，而对顺丁 烯二酸（马来酸）无作用。
（2）相对特异性
• 相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化 学键，这种特异性称相对特异性。 • 这种选择性不太严格较差（专一性相对较 差）。如磷酸酯酶等。 • 相对特异性分为： • 族类特异性：对底物仅要求其化学键和一侧 的基团。 • 键特异性：对底物仅选择性要求其化学键， 不要求其键的二侧基团。
• 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定 的化学键，催化一定的化学反应并产生一定 的产物的特性称为酶的特异性或专一性。 • 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 特异性分为三种： • 绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
（1）绝对特异性
• 绝对特异性：酶只能作用于特定结构的 底物，进行一种专一的反应，生成一种 特定结构的产物。这种特异性称为绝对 特异性。 • 如：琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生 成延胡索酸。
二、酶的活性中心
• 酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底 物特异地结合并将底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活性部位。（见图）。 • 对于结合酶，辅酶或辅基参与酶活性中心的 组成。 • 酶的必需基团：与酶活性密切相关的基团称 为必需基团。
• 酶活性中心内的必需基因有两种： • 结合基团，其作用是与底物相结合，使底物 与酶的一定构象形成复合物； • 催化基团，其作用是影响底物中某些化学键 的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转 变成产物。 • 酶活性中心外的必需基团不参与活性中心的 组成，但为维持活性中心应有的空间构象所 必需。
《生物化学》——酶 (1)
《生物化学》——酶1. 同一生物体，同一组织细胞内催化功能、分子结构、理化性质不相同的酶为同工酶。
[单选题] *对错(正确答案)2. 酶和一般催化剂只能缩短化学反应达到平衡所需时间，而不能改变平衡点。
[单选题] *对(正确答案)错3. 不同的生物因代谢特征不同，有特异性不同的酶。
[单选题] *对(正确答案)错4. 酶的必需基团都位于活性中心。
[单选题] *对错(正确答案)5. 反应速度为最大速度的80%时，Km等于1/2[S] [单选题] *对错(正确答案)6. 温度从25~35℃增高10℃，达到活性能阈的底物分子数增加1~2倍。
[单选题] *对(正确答案)错7. 酶分子中能催化底物转变成产物的基团叫结合基团。
[单选题] *对错(正确答案)8. 体内酶是通过改变它所催化的反应平衡常数来调节反应速度的生物催化剂。
[单选题] *对错(正确答案)9. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，不能用透析或超滤的方法去除。
[单选题] *对错(正确答案)10. 非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。
[单选题] *对错(正确答案)11. Vmax是酶完全被底物饱和时反应速度。
[单选题] *对(正确答案)错12. 磺胺药的抑菌作用机理是直接干扰人体核酸代谢。
[单选题] *对错(正确答案)13. 酶促反应动力学研究的是酶促反应速度及其影响因素。
[单选题] *对(正确答案)错14. 酶可以促成化学反应向正反应方向转移。
[单选题] *对错(正确答案)15. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
[单选题] *对(正确答案)错16. 酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
[单选题] *对(正确答案)错17. 从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6×10-6mol/L)或果糖(Km=2×10-3mol/L)，则己糖激酶对果糖的亲和力更高。
酶的活性中心与必需基团
22
三、酶的结构与功能
（二）酶原与酶原的激活
酶原：一些酶在细胞内合成和初分泌时，并无催 化活性。这种无活性的酶的前体称为酶原。
酶原的激活：在合适的条件下和特定的部位，无
活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的
激活。
23
23
24Leabharlann 24酶原激活的实质第二章 酶
目录
第一节 概述 第二节 酶促反应影响因素在医学上的应用 第三节 酶与医学的关系
第一节 概述
本节重点
1. 酶的概念和化学组成； 2. 酶的活性中心和必需基团； 3. 酶原和酶原的激活； 4. 同工酶
4
4
案例导入：
王某，女，4岁半，因消化不良就诊，医生给予多酶片治 疗。多酶片是胃蛋白酶和胰酶制成的复方制剂，在酸性条 件下可被破坏，医生嘱其家长不可研碎服用。
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
有活性
无活性
17 无活性
辅酶 辅基
17
Diagram
全酶
酶蛋白： ➢ 一种酶蛋白只能
与一种辅助因子 结合成一种有催 化能力的全酶 ➢ 酶蛋白决定反应 的特异性
辅助因子：
➢ 一种辅助因子可以
与多种酶蛋白结合
成不同催化功能的
全酶
18
➢ 辅助因子决定反应
的类型与性质
18
三、酶的结构与功能
LDH1 67 52 2 4 42 27
同工酶百分比（%）
LDH2 29
LDH3 4
LDH4 ＜1
28
16
4
4
11
27
7
21
27
酶作用机制
酶活性中心示意图
S- S
活性中心外 必需基团 活 性 中 心 必 需 基 团
底物
结合基团
催化基团 肽链
活性中心
多肽链 底物分子 活性 中心 以外 必需 基团 酶活性中心 活性 催化基团 中心 必需 结合基团 基团
有的酶的必需基团 兼有两者的功能
胰凝乳蛋白酶活性部位示意图
一些酶活性中心的氨基酸残基
酶
糖原磷酸化酶 磷酸化酶b激酶 糖原合成酶 丙酮酸脱羧酶 磷酸果糖激酶 丙酮酸脱氢酶 HMG-CoA还原酶 HMG-CoA还原酶激酶 乙酰CoA羧化酶 脂肪细胞甘油三脂脂肪酶 黄嘌呤氧化酶
化学修饰类型
磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 -SH/-S-S-
1
（接近过渡 CH 2 CH 2 态） 108
O
三）酸碱催化
酸碱催化是通过瞬间的向反应物提供质子或 从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应 的一类催化机制。
狭义的酸碱催化 H+、OH-
酸碱催化
广义的酸碱催化，质子受体和供体
酶蛋白中具有广义的酸碱催化的功能基：氨 基、羧基、巯基、酚羟基、咪唑基等。
His存在于许多酶的活性中心；咪唑基是催化中很活泼的一个催化 功能基，它既能供出质子又能接受质子，且速度十分迅速，所 以，His在Pr的含量虽小，往往位于活性中心。
研究酶活性部位的方法
1．分子侧链基团的化学修饰法 2、动力学参数测定法 3、射线晶体结构分析法 4、定点诱变法
二、酶反应的独特性质
• 酶反应；一类反应仅涉及电子转移，另一类 反应涉及电子和质子两者或其他基团的转移 • 酶催化作用以残基上的功能基团和辅酶为媒 介，如His, Ser, Cys, Lys, Glu, Asp • 酶催化反应的最适pH范围狭小 • 酶活性部位比底物稍大 • 酶除进行催化反应所必需的活性基团外，还 有其他因素，如使底物产生张力等作用因素
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
酶工程第章酶的结构和功能
羧肽酶A活性中心的结构
羧肽酶A催化多肽链上羧基端氨基酸的水解。 当末端氨基酸是含有较大疏水基团的氨基酸时 （苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸），反 应速度很快。但是当有这些较大疏水基团的氨基 酸残基进入亚位点3～6时，就会减低酶对这些底 物的亲和力。说明羧肽酶A对底物的识别和结合 有多个位点。同时，苯丙氨酸是羧肽酶A的竞争 性抑制实验证实，还有一个组氨酸残基的 咪唑基位于木瓜蛋白酶活性中心的催化部位（木瓜 蛋 白 酶 共 有 212 个 氨 基 酸 ， 有 His81 和 His159 两 个 His）。Husain和Lowe用1,3-二溴丙酮修饰木瓜蛋白 酶，在pH5.6，1克当量的试剂完全抑制了木瓜蛋白 酶的活性。对修饰后的酶进行氨基酸分析，发现少 一个组氨酸。在用1,3-二溴丙酮（2-14C）的修饰实验 中，发现修饰剂连接了Cys-25和His-159两个残基， 因此知道了这两个基团之间的距离在 5 以内。这个 结论通过x-光衍射分析法又进一步得到了肯定。
差示标记法
胰蛋白酶的差示标记
胰蛋白酶催化碱性氨基酸的羧基形成的肽键水 解。人们认为在胰蛋白酶的活性中心必有酸性基团 存在。ψ胰蛋白酶（Lys6-Ile7之间断裂成为β胰蛋 白 酶 ； Lys6-Ile7 和 Lys131-Ser132 两 处 断 裂 成 为 α 胰 蛋 白 酶 ； Lys6-Ile7 、 Lys131-Ser132 和 Lys176Asp177三处断裂成为ψ胰蛋白酶）失去了水解碱 性氨基酸的羧基形成的肽键的能力，而保留了一般 的酯酶活性，估计Asp177的β－COOH可能与结 合底物有关（与底物中的碱性氨基酸结合）。
一、酶的活性中心
1．酶的活性中心和必需基团的概念 在酶蛋白中，只有少数特异的氨基酸残基与催 化活性直接相关。这些特异的氨基酸残基可以在肽 链的一级结构上相距较远，但通过肽链的折叠、盘 旋，使它们在空间上接近，形成活性中心（或称活 性部位）。组成活性中心的氨基酸残基有些执行结 合底物的任务，有些执行催化反应的任务。我们把 组成活性中心的氨基酸残基的侧链基团及一些维持 整个酶分子构象所必需的侧链基团称为必需基团。
酶活性调节
6、 多元催化和协同催化 酶催化反应的高效性，可能是由于以上五种因素中的几种因 素协同作用的结果，而非酶催化反应往往只有一种催化机制。
7、 活性部位微环境的影响 疏水环境 介电常数低，加强了极性基团间的作用。
三、 酶活性的别构调节
别构酶：一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构 成，这种酶除了有活性中心外，还有一个别构中 心，当调节物结合到别构中心上时，会引起酶分 子构象发生变化而导致酶活性的变化。 别构调节：调节物（效应物）与别构酶分子中的 别构中心（调节中心）非共价结合后，酶分子构 象发生改变，从而调节酶的活性，即别构调节。
别构调节举例：
天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）是一个研究的比较透明的别构酶。它催 化下列反应：
这个酶是合成CTP的多酶体系反应序列中的第一个酶，反应系列的终产物CTP是该 酶的别构抑制剂，而ATP则是它的别构激活剂。 ATCase由12条多肽链组成，其中6条形成2个三聚体称催化亚基（每个三聚体 有3个结合天冬氨酸的底物结合部位），6条形成3个二聚体称调节亚基（ 每个二聚 体有2 个别构效应剂CTP或ATP的结合部位。见下图解：
5、 别构酶的鉴定
双倒数作图不是直线
谢谢 大 家
二、 影响酶催化效率的有关因素
1、 酸碱催化 酶分子的一些功能基团起瞬时质子供体或质子受体的作用。 分为狭义的酸碱催化和广义的酸碱催化。 酶分子中可作为广义酸碱的功能基团：氨基、羧基、巯基、 酚羟基、咪唑基。
影响酸碱催化反应速度的两个因素： ⑴酸碱强度(pK值）。组氨酸咪唑基的解离常数为6，在pH6附 近给出质子和结合质子能力相同，是最活泼的催化基团。 ⑵给出质子或结合质子的速度。咪唑基最快，半寿期小于10-10 秒。Leabharlann 2、 共价催化