第8章酶的作用机制和酶活性调控
酶的调节与抑制机制
酶的调节与抑制机制酶是生物体内负责加速化学反应的蛋白质分子。
它们在维持生命活动中起着重要的调节作用。
酶的调节可以通过多种机制实现，包括底物浓度的调节、酶活性的调节以及酶的抑制。
本文将探讨酶调节与抑制的机制，并分析它们在生物系统中的重要性。
一、底物浓度的调节底物浓度是酶催化速率的重要影响因素。
当底物浓度增加时，酶的活性常常呈现正相关关系。
这是因为底物浓度的增加会提高酶与底物之间的碰撞频率，从而增强酶催化反应的速率。
底物浓度调节酶活性是一种重要的自身调控机制。
在某些情况下，底物浓度还可以通过反馈机制调节酶的活性。
这种调节方式被称为反馈抑制。
反馈抑制通过产物的积累来抑制酶的活性，以维持反应的平衡。
典型的例子是糖酵解途径中的磷酸果糖激酶，它受到反馈抑制以调控糖代谢过程。
二、酶活性的调节除了底物浓度，酶活性的调节也对生物体的正常运作至关重要。
酶活性的调节机制多种多样，其中最典型的包括酶的磷酸化和去磷酸化、酶的翻译后修饰以及酶的构象变化等。
酶的磷酸化和去磷酸化是常见的酶活性调节机制。
酶的磷酸化通常由激酶催化，而去磷酸化则由磷酸酶催化。
这种反应可以在酶活性、局部构象以及蛋白质的亲和性上发挥作用，从而调节酶的催化活性。
酶的翻译后修饰也是重要的调节机制之一。
这类修饰方式包括如甲基化、乙酰化、泛素化等。
翻译后修饰可以通过改变酶蛋白质的结构、稳定性和亲和性等来调节其活性。
酶的构象变化是一种常见的调节机制。
酶活性可能受到底物结合后酶蛋白质的构象变化影响。
这种构象变化不仅与酶活性密切相关，还与酶与底物之间的相互作用和信号转导等过程有关。
三、酶的抑制机制除了调节酶活性，抑制酶活性也对维持细胞内环境的稳定至关重要。
酶的抑制通常可以通过竞争性抑制、非竞争性抑制和未竞争性抑制等方式实现。
竞争性抑制是指抑制剂与底物竞争结合到酶的活性部位上，从而降低酶与底物的结合能力，减少酶活性。
非竞争性抑制则是抑制剂结合到酶的其他位点，导致酶构象改变，降低其催化能力。
酶的作用机理
酶的作用机理
酶是一类生物大分子催化剂，能够在生物体内加速化学反应速度，并在反应结束后不被消耗或改变。
酶在生物体内扮演着至关重要的角色，而其作用机理是通过一系列复杂的过程来实现的。
酶的结构
酶通常由蛋白质组成，蛋白质是由氨基酸组成的多肽链。
酶的活性部位是其结构中特定的区域，这里的氨基酸序列决定了酶的特定催化活性。
酶在反应过程中与底物结合形成酶-底物复合物，通过与底物分子的作用来催化反应。
酶的作用过程
酶的作用过程可以分为几个关键步骤：
1.底物结合：酶通过与底物特定的结合方式形成酶-底
物复合物。
2.过渡态形成：酶通过调整底物分子的构象，降低反
应所需的活化能，促进反应速率。
3.反应催化：酶引导底物分子以特定方式相互作用，
使得反应发生特定的化学变化。
4.产物释放：反应结束后，酶释放产生的产物，准备
接受新的底物继续催化反应。
酶与底物的相互作用
酶与底物之间的相互作用是通过亲和性来实现的。
亲和力越高，酶对底物的结合效率就越高，反之亦然。
酶结合底物后会发生构象变化，从而稳定底物分子在合适的位置和构象以促进反应的进行。
酶的催化机理
酶催化反应的机理可以分为两种：锁-键模型和诱导拟合模型。
在锁-键模型中，酶和底物之间的结合就像锁和钥匙的关系，具有高度特异性。
而在诱导拟合模型中，酶在与底物结合后发生构象变化，从而调整底物的构象以促进反应。
总的来说，酶通过其特殊的结构和活性部位，在生物体内实现了高效的催化作用，从而调节并加速生物体内的代谢和生化反应，对维持生命活动起着至关重要的作用。
生物化学 酶的作用机制与调节
研究酶活性部位的方法
化学修饰法
用某些化学试剂与酶分子侧链基团以共价键结合,观察酶的 活性改变,以确定活性中心的氨基酸残基
如果共价修饰后酶活性不受影响,则修饰的氨基酸残基不是 活性中心内的;如果酶活性丧失或降低,则修饰的氨基酸残基 可能位于活性中心内
2.广义酸碱催化
由广泛的质子供体(酸)和质子受体 (碱)参与的酸碱催化
生理条件不是强酸强碱而是近于中性 的环境,因此高反应性的H+和OH-环境 不存在
因此广义酸碱催化指的是细胞内的弱 酸弱碱参与的接受H+和提供H+的催化
①专一酸碱催化只与pH相关, 与缓冲液浓度无关
②广义酸碱催化与pH和缓冲 液浓度都相关
(NAG-NAM)n
5 4
3
1 2
N-乙酰氨基葡萄糖 NAG
①溶菌酶水解断开 NAM-NAG间的 β1,4-糖苷键
②溶菌酶不能水解
×
NAG-NAM间的
β1,4-糖苷键
③溶菌酶也能水解几丁 质(NAG多聚糖) NAG-NAG间的 β1,4-糖苷键
CH3 | R= -CH | COOH
乳酸基
酶的催化实例
酸嘧啶核苷 ③2’,3’-环磷酸核苷水解释放3’-磷酸核苷
酶的催化实例
胰核糖核酸酶A
酶活性中心的研究确定 A.酶切法
① 用枯草杆菌蛋白酶限制性水解20-21氨基酸残基间肽键,得到S 肽(20肽)和S蛋白(104肽),二者均无活性
② S肽与S蛋白在中性pH共育,可完全恢复活性 ③ 人工合成S肽氨基端的13个氨基酸与S蛋白共育,可恢复70%活性 ④ 去除人工肽His12和Met13的S肽,共育不能恢复活性
《生物化学》酶的作用机制和酶的调节
side view
胃蛋白酶原
在pH5.0以下断裂 切去44个氨基酸片断
胃蛋白酶
溶菌酶
必需基团
酶的活性中心往往只是包括酶蛋白的几个氨基酸残 基，而对于活性中心以外的氨基酸残基，并非是可有可无 的，有些氨基酸残基也是酶表现催化活性所必需的，称为 必需基团。因此酶的活性中心属于必需基团的一部分，必 需基团还包括其它一些对酶活性必需的氨基酸残基。
(五)金属离子催化
1、需要金属的酶分类 （1）金属酶 含紧密结合的金属离子，多属于过渡金 属离子如，Fe2+、Fe3+、Cu2+、Zn2+、 Mn2+或Co3+。 （2）金属-激活酶 含松散结合的金属离子，通常为碱和碱 土金属离子，如Na+、K+、Mg2+或Ca2+。
(五)金属离子催化
2、金属离子以三种主要途径参加催化过程： （1）通过结合底物为反应定向 （2）通过可逆的改变金属离子的氧化态调 节氧化还原反应 （3）通过静电稳定或屏蔽负电荷
（一）酶活性部位的特点
1、活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分。 2、酶的活性部位是一个三维实体。 3、酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而 是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子, 有 时是二者构象同时发生变化后才互补的。 （诱导 契合学说）。 4、酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物 分子结合到裂缝内并发生催化作用。 5、底物通过次级键较弱的的力结合到酶上。 6、酶活性部位具有柔性或可运动性。
广义酸基团 （质子供体） 广义碱基团（质子受体）
(四)共价催化(covalent catalysis)
共价催化又称亲核催化或亲电子催化,在催化时, 亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲 取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心,迅 速形成不稳定的共价中间复合物,降低反应活化能, 使反应加速。
酶的调节与功能调控
酶的调节与功能调控在生物体内，酶起着至关重要的作用，它们是调控生物体代谢过程的关键分子。
酶的活性和功能可以通过多种途径进行调节和控制，以适应不同环境条件和生物体的需求。
本文将探讨酶的调节机制和功能调控的重要性。
一、酶的调节机制1. 反馈抑制反馈抑制是一种常见的酶调节机制，指的是代谢途径中产物对其合成酶的活性起到负调控作用。
当代谢产物积累到一定程度时，它们会与酶结合，抑制反应的进行。
这种负反馈机制能够维持代谢途径的动态平衡，防止代谢物的过度积累。
2. 底物浓度调节酶的活性还可以通过底物浓度来调节。
当底物浓度较高时，其与酶的结合增加，从而增加酶的活性。
这种调节机制能够确保在底物充足的情况下，反应能够高效进行。
3. 激活与阻遏除了反馈抑制和底物浓度调节，酶的活性还可以通过激活和阻遏来调节。
某些物质可以结合到酶上，增加酶的催化效率，这称为酶的激活。
相反，有些物质可以结合到酶上，阻碍其催化活性，这称为酶的阻遏。
二、功能调控的重要性酶的功能调控是生物体适应环境变化和维持内稳态的关键机制。
通过调节酶的活性和功能，生物体可以在不同生理状态和环境条件下合理利用和调控代谢路径，以满足生物体的需求。
以下是功能调控的几个重要方面：1. 代谢适应性生物体在不同的环境中需要适应不同的代谢途径，以最大限度地利用可获取的能源。
通过调节酶活性，生物体能够在能量供应不足时利用代谢途径以合成和储存能量物质，在能量过剩时利用代谢途径以降解和排除多余的能量物质。
2. 营养摄取与利用酶的功能调控还能够帮助生物体实现营养物质的摄取和利用。
例如，消化系统中的酶能够在食物摄入后启动消化过程，将复杂的营养物质分解成可吸收的形式。
3. 细胞信号传导酶在细胞信号传导过程中起到关键作用。
细胞内的酶可以被信号分子所调节，从而传导外界信号，调节细胞的生理与代谢状态。
这种调控机制对于维持细胞内平衡和响应外界刺激具有重要意义。
4. 疾病发生与治疗酶的功能调控异常与多种疾病的发生和治疗密切相关。
酶的作用与调节
酶的作用与调节酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，能够加速生物体内化学反应的速率，但本身在反应中不被消耗。
酶在生物体代谢中具有极其重要的作用，能够降低反应能垒，提高反应速率，使生物体能够维持正常的代谢水平。
与此同时，酶的活性受到多种因素的调节和控制，以确保生物体在不同环境和条件下能够适应并维持稳定的生命活动。
首先，酶的作用可分为两个方面：阳性调控和阴性调控。
阳性调控是指酶的活性受到某种物质的刺激而增强，从而促进酶催化反应的进行。
阴性调控则是指酶的活性受到某种物质的抑制，从而减缓酶催化反应的速率。
这些调控方式通过改变酶的构象、活性中心结构、酶与底物的亲和力等方式来实现。
在阳性调控中，最常见的方式是底物催化反应的产物作为阳性调控子。
在此类型的调控中，催化底物反应的酶会受到催化过程中产生的产物的刺激而增强其催化活性。
这一机制被称为产物抑制。
一个常见的例子是三磷酸腺苷（ATP）在糖酵解过程中的作用。
当ATP在细胞内含量过高时，它会通过与酶反应来抑制酶的活性，从而降低反应速率，维持代谢平衡。
另一个阳性调控的方式是非催化底物反应产生物作为阳性调控子。
这种情况下，酶催化的反应产生的物质能够刺激酶的活性。
例如，在酱油发酵中，发酵液中产生的N-丙酰-L-二肽，作为酱油中氨基酸的代谢产物，能够作为催化酶活性的刺激物。
除了阳性调控外，阴性调控也是酶活性调节的重要方式。
阴性调控是指某种物质通过抑制酶的活性来降低反应速率。
这种调控方式能够在生物体面临环境变化或特定需求时有效地调节代谢活动。
例如，细胞内酪氨酸合成酶活性可以通过其产物丙酮酸和酪氨酸共同抑制。
此外，酶的活性还受到温度、pH值、离子浓度、底物浓度和酶与辅酶的结合等因素的调节。
温度对酶活性的影响是很显著的，在合适的温度下，酶能够达到最佳催化活性。
在不同的温度条件下，酶的构象、酶底物亲和力和酶底物复合物稳定性都会发生变化，从而影响酶催化反应的速率。
在pH值方面，不同的酶对于最适pH值都有不同的要求，这是由酶的组成结构和其催化机制决定的。
酶的作用机制范文
酶的作用机制范文酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质分子。
酶能够加速化学反应速度，但本身不参与反应，也不会改变反应的热力学性质。
酶的作用机制可以通过以下几个方面来进行解释。
1.酶与底物结合：酶通过与底物分子相互作用，使其与酶发生结合，形成酶-底物复合物。
这种结合通常是通过酶的活性部位（也称为催化部位）来实现的。
酶的活性部位通常是一个立体特异性的凹槽或裂隙，可以与底物分子的特定结构进行键合。
2.底物转换：一旦酶和底物结合，酶会促使底物经历一系列转换，从而形成产物。
这些转换的过程包括底物的化学键的断裂和形成。
酶通过提供合适的环境，如稳定性氧化态、酸碱环境、金属离子等，来引导底物分子进行转换。
3.过渡态稳定：底物在转换过程中通常会形成过渡态，即反应物和产物之间的中间状态。
酶能够通过与底物结合来稳定过渡态，降低过渡态的自由能，从而降低了反应的活化能，加速反应速率。
4.反应解离：完成底物转换后，酶会与产物解离，恢复到其初始状态，以便与下一个底物分子发生反应。
这种解离可以是因为酶与底物结合力减弱，也可以是因为酶通过结构变化使产物从酶的活性部位释放出来。
酶的催化机制可以通过四种基本模型来解释：酶底物复合物模型、酶的诱导模型、酶的近距离模型和酶的呈合模型。
1.酶底物复合物模型：该模型认为酶与底物结合形成复合物后，复合物发生结构变化，使底物分子接近理想反应构型，从而促进反应进行。
这种模型强调酶的立体特异性和与底物的非共价相互作用。
2.酶的诱导模型：该模型认为酶通过与底物结合，诱导底物分子发生结构变化，从而使底物分子能够更容易地进行反应转化。
这种模型强调酶对底物的诱导和对底物结构的调整。
3.酶的近距离模型：该模型认为酶通过将底物分子靠近彼此的距离，使它们在反应发生时更容易相互作用。
这种模型强调酶对底物分子的位置安排和使反应发生的条件。
4.酶的呈合模型：该模型认为酶在催化反应过程中会经历多个构象变化，使底物分子能够适应不同的转换过程。
酶的作用机制和酶的调节101214
酶的别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非
共价结合后发生构象的改变，进而改变酶的活性状态。
别构酶：具有别构调节作用的酶。 效应物（别构剂）：凡能使酶发生别构作用的物质。通常为
小分子代谢物或辅因子。
正效应物（别构激活剂）：因别构导致酶活性增加的物质。
负效应物（别构抑制剂）：因别构导致酶活性减少的物质。
⑴ 疏水环境（酶分析表面的裂缝）
介电常数低，加强极性基团间的作用。
⑵ 电荷环境
在酶活性中心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子。
四、 酶催化反应机制的实例(自学)
（一）溶菌酶（lysozyme）（P394）
溶菌酶存在于蛋清和动物的眼泪中，其生物学功能是催化某些 细菌细胞壁多糖的水解，从而溶解这些细菌的细胞壁。
三、 影响酶催化效率的有关因素
（一）底物和酶的邻近效应与定向效应(P388)
1.邻近效应(approximation) ：指酶与底物结合成ES后，使底
物和底物之间(如双分子反应) 、酶催化基团与底物
之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大升高， 从而使反应速率大大增加的一种效应。
2.定向效应(orientation) ：指反应物的反应基团之间、酶的催
也可能在不同亚基上。
每个别构酶分子可以有一个以上的活性部位和调节部位，因此 可以结合一个以上的底物分子和调节物分子。
T(tense) - 态
R(relax) -态
PALA(N-磷乙酰-L-天冬氨酸)结合到ATCase活性中心的模型
图10-52
（5）底物结合到ATCase上引起高度协同的别构转变。
（6）ATP和CTP通过改变T态和R态之间的平衡来调节 ATPcase 的活性。
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Phillipis用X-衍射法测定了该酶的结构
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1、酶、 底物与二者复合物的结构 鸡卵清溶菌酶相对分子量14.2×103，129个氨基酸组成的 单链蛋白质，四对二硫键； 溶菌酶是一种葡糖苷酶，能水解NAM的C1与NAG的C4的 糖苷键底物： N - 乙酰氨基葡糖（ N AG ） +N - 乙酰氨基葡糖 乳酸（ N AM ） 的共聚物或几丁质
1、需要金属的酶分类： 2、催化机制：
⑴ 通过结合底物为反应定向 金属离子的催化作用和酸的催化作用相似，可以稳定过渡态的酶底物复合物，但是金属离子带有更多的正电荷，作用更强。而且 在中性pH溶液中，H+浓度很低，金属离子却容易维持一定的浓 度
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⑵ 通过可逆改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应
羧肽酶催化中的电子云形变
定向 极性专一性 契合区 ＋ 靠近 C端确认区
注 意
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H2+N＝C 精氨酸
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3 酸碱催化
酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质 子以稳定过渡态，加速反应的一种催化机制。 酶分子上氨基酸侧链基团可以为反应提供质子或接受质子 酸催化 EH EH2O EH + OH-
A- :
碱催化
B+ + H+ H+ + E-COO-
AH + B+
A- :
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A- + E-COOH
+ E-COO- + H25
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狭义的酸碱催化：通过H+，OH-进行的催化 广义的酸碱催化：通过H+，OH-以及能提供H+和OH-的供体 进行的催化
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2
磷酰基
· H ·
His-咪唑基 —CH2—C=CH HN CH N：
糖基
酶分子中的亲核中心攻击底物的亲电中心，形成一 个反应活性很高的共价中间物。
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－OH的亲核催化(胰蛋白酶)
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5 金属离子催化
① 金属酶：紧密结合：多是过渡金属离子 Fe 2+， Fe 3+， Cu 2+， Zn 2+， Mn 2+ ② 金属-激活酶：松散结合：多是碱和 碱土金属离子 Na+， K+， Mg 2+， Ca 2+
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亲电催化
2A- :
亲核催化
B+
+ Mg2+
A A: ¨ Mg
+ 2B+
A- :
B+
¨ + -OH
A- + HO :B
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酶蛋白上的重要亲核基团
亲核基团
Ser-OH
： —CH —O
2
亲电中心
酰基
· H ·
Cys-SH
： —CH —S
海洋生命学院 20
邻近效应实例：对硝基苯酚乙酸酯
如果以酶来催化，底物结合于活性中心，活性中心的His残基 与底物邻近（相当于分子内反应），反应将能高效率地发生
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定向效应实例:定向效应使难于定向的分子 间反应变为准确定向的分子内反应。
催化基团为羧基，反应为羧酸酯的分解； 分子内的催化效率是分子间的105到108倍
第八章 酶的作用机制 和酶的调节
本章重点
1.酶的活性中心， 2.酶催化反应高效性的因素 3.酶催化反应机制举例 4.催化活性的调节方式
㈠ 酶的活性部位的特点
一、酶的活性部位
1、概念： 酶分子中只有少数特异的AA残基参与底物的结
合及催化作用。这些特异的AA残基比较集中的区域即与 酶活力直接相关的区域，称为active site。。
① ②
活力丧失程度与修饰剂浓度有正比关系； 底物或可逆的抑制剂可保护共价修饰剂的修饰作用。
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⑵ 特异性共价修饰：分离标记肽段，可判断活性部位的 氨基酸残基。如二异丙基氟磷酸（DFP）专一性与胰 凝乳蛋白酶活性部位Ser-OH共价结合。
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邻近效应：E与S结 合形成中间复合物后，S 和S之间，酶的催化基团 和S之间结合于同一分子 而使有效浓度得以极大 地提高，从而使反应速 率增加
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定向效应：由于活性 中心的立体结构和相关基 团的诱导和定向作用，反 应物的反应基团之间、酶 的催化基团和底物的反应 基团之间相互接近，并被 严格定向定位，正确取位 。
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5. 酶分子结构和活性部位特点利于催化反应：
①活性部位存在一个以上的催化基团，所以能进行协同 催化； ②活性中心 存 在结合部位，使底物以固 有的方式结合在 活性部位； ③多底物反应存在多个底物结合位点，保证反应有序进 行； ④ 底物结合后，活性部位能诱导底物键能的变化，利于 过渡态复合物的形成
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2、酶活性中心的特点（6点）
⑴ 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分（1%～2%）
催化部位一般只由2-3个氨基酸组成，结合部位残基数因不同的酶而异
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酶活性中心的必需基团
亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨 酸的巯基和组氨酸的咪唑基。
没有酶的空间结 构也就没有酶的 活性部位
(3) 酶的活性部位与底物的形状不是严格互 补。而是一个动态的辨认过程
诱导-契合
（4） 酶的活性中心位于酶分子表面的 “裂缝” 内，这是一个疏水区域，非极性基团较多，还含 有某些极性的氨基酸残基，与底物发生结合并发 生催化作用。在此裂缝内底物的有效浓度可以达 到很高
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6.多元催化和协同效应
在酶催化反应中，常常是几个基元催化反应配合在一起共同起 作用。 胰凝乳蛋白酶：Asp，His，Ser 包括亲核催化和碱催化，多种催化效应协同作用，使酶反应 加速
7. 活性部位的微环境的影响
酶分子表面的活性部位是一个疏水环境，在这个非极性环境 中的介电常数较低，带电基团之间的静电作用显著提高。 当S与酶的活性部位结合后，S就处于非极性的微环境中，这 一疏水的微环境大大有利于酶的催化作用
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空间结构上， 酶分子呈椭圆形， α 螺旋占25% ， 某些区域存 在伸展的β 折叠片；分子内部几乎全部为疏水性的 分子表面有较深的裂缝 ， 大小可容纳六个单糖分子 ， 是酶 的活性部位。
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活性中心具有G l u35 和 Asp52 ， 位于裂缝的两侧 不同的微环境中 Asp处于极性区， 是氢受 体； G l u处于非极性区， 在 pH 5. 0 时 ， ASP以 C O O 离子状态形式， G l u以质 子化（ C O O H） 形式存在。
许多氧化-还原酶中都含有铜或铁离子，它们作为酶的辅助因子起着传递 电子的功能。
⑶ 通过静电稳定或屏蔽负电荷。
电荷屏蔽作用是酶中金属离子的一个重要功能。 多种激酶的底物是Mg2+－ATP复合物。 Mg2+使负电荷屏蔽
氧更容易接近P
(4)金属离子通过水的离子化促进亲核催化
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2. 底物的形变与诱导契合
当酶遇到其专一性底 物时，酶分子中的某些 基团或离子使底物分子 内的敏感键中的某些基 团的电子云密度增高或 降低，产生“电子张 力”，使敏感键的一端 更加敏感，底物分子发 生“形变” ，从而促使 酶－底物中间产物进入 过渡态，降低反应活化 能，是反应易于发生。
• •
（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上。 氢键，盐键，范德华力，和疏水相互作用
（6） 酶活性部位具有柔性 在酶的变性过程中，当酶分子的整体构象还没有 受到明显影响之前，活性部位已经大部分被破坏， 因而造成活性的丧失
㈡ 研究酶活性部位的方法
1、酶分子侧链基团的化学修饰 ⑴非特异性共价修饰：某些化学试剂能和酶分子中aa残基的侧 链基团反应，使基团的结构和性质发生变化。如果修饰后 引起酶活力的丧失或降低，则此基团可能酶的必需基团。 鉴别标准：
海洋生命学院
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2、动力学参数测定法：通过动力学方法求得相关参 数，作出相应判断。 3、X-射线晶体衍射法：如溶菌酶和胰凝乳蛋白酶活 性中心的测定 4、定点诱变法：改变编码蛋白质的基因，研究酶活 性部位的必需氨基酸。如胰蛋白酶定点突变， Asp102诱变为 Asn102，Kcat降低5000倍。
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酶的高效性因素不是同时在一个酶中起作用，也不 是一种因素在所有的酶中作用。对于某一种酶来说， 可能分别受一种或几种因素的影响 2014/11/26 36 海洋生命学院
四、催化反应机制的实例 ㈠ 溶菌酶
溶菌酶的作用是水解多糖链， 细菌细胞壁上的多糖链可被溶 菌酶水解而破坏。 溶菌酶广泛存在于泪液及卵清 蛋白液中。
SH H2N CH CH2 N H N NH C OH N
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NH2 OH
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