酶的必需基团
（3）立体异构特异性
• 立体异构特异性：酶仅作用于立体异构体中 的一种，酶对立体异构物的这种选择称为立 体异构特异性 • 根据旋光异构和几何异构的要求可分为： • 旋光异构特异性：如精氨酸酶只水解L-精氨 酸，不能催化D-精氨酸水解。 • 几何异构特异性：如延胡索酸酶仅催化反丁 烯二酸（延胡索酸）生成苹果酸，而对顺丁 烯二酸（马来酸）无作用。
（2）相对特异性
• 相对特异性：酶作用于一类化合物或一种化 学键，这种特异性称相对特异性。 • 这种选择性不太严格较差（专一性相对较 差）。如磷酸酯酶等。 • 相对特异性分为： • 族类特异性：对底物仅要求其化学键和一侧 的基团。 • 键特异性：对底物仅选择性要求其化学键， 不要求其键的二侧基团。
• 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定 的化学键，催化一定的化学反应并产生一定 的产物的特性称为酶的特异性或专一性。 • 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 特异性分为三种： • 绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。
（1）绝对特异性
• 绝对特异性：酶只能作用于特定结构的 底物，进行一种专一的反应，生成一种 特定结构的产物。这种特异性称为绝对 特异性。 • 如：琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸脱氢生 成延胡索酸。
二、酶的活性中心
• 酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底 物特异地结合并将底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活性部位。（见图）。 • 对于结合酶，辅酶或辅基参与酶活性中心的 组成。 • 酶的必需基团：与酶活性密切相关的基团称 为必需基团。
• 酶活性中心内的必需基因有两种： • 结合基团，其作用是与底物相结合，使底物 与酶的一定构象形成复合物； • 催化基团，其作用是影响底物中某些化学键 的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转 变成产物。 • 酶活性中心外的必需基团不参与活性中心的 组成，但为维持活性中心应有的空间构象所 必需。
3、酶促反应的可调节性
• 体内代谢特通过对酶活性的激活或抑制， 对反应途径中的关键酶进行调节，也可 对酶合成进行诱导或阻遏作用对酶进行 的调节。因此体内化学反应得以有精确 调控下进行。
二、酶促反应的机制
1、酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
• 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相 互变形和相互适应，进而相互结合，这一过 程称为酶—底物结合的诱导契合假说。（见 图）
• 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction • 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate
第一节 酶的分子结构与功能
• 单体酶：只有一条多肽链构成的酶。主要见水解酶 类。 • 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的 酶 。如：乳酸脱氢酶由亚基H、M形成的四聚体。 • 多酶体系：在细胞内存在着许多由几种不同功能的 酶彼此聚合形成的多酶复合物。如：丙酮酸脱氢酶 体系。 • 多功能酶（串连酶）：一些多酶体系在进化过程中 由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多 种不同催化功能的酶。如：脂肪酸合成酶系。
一、酶的分子组成
• 酶按其分子组成分为：（见图） • 单纯酶（simple enzyme）：仅由氨基酸残基构成 的酶。如：淀粉酶、脲酶、脂酶、一些消化蛋白 酶、核糖核酸酶等。 • 结合酶（conjugated enzyme）：由蛋白质和非蛋 白质组成。前者称为酶蛋白（apoenzyme），后者 称为辅助因子（辅酶或辅基）。辅助因子是金属 离子或小分子有机化合物，酶蛋白与辅助因子结 合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作 用。
第三章 酶
生物催化剂（Biocatalysts）
• 生物催化剂：由活细胞产生的，具有催化功能的生 物分子。 • 酶（enzyme）——是由活细胞合成的、对其特异性 底物有高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种 代谢反应最主要的催化剂。 • 核酶（ribozyme）——具有高效、特异催化作用的 核酸（RNA）。主要参与RNA的剪接。
金属离子
• 辅助因子最为多见的是金属离子。 • 含金属离子的酶分为： • 金属酶：金属离子与酶结合紧密,提取的过程 中不易丢失,这类酶称为金属酶。如羧基肽酶、 黄嘌呤氧化酶等。 • 金属激活酶：金属离子虽为酶的活性所必需， 却不与酶直接结合，而是通过底物相连接。 这类酶称为金属激活酶。如己糖激酶等 。
第二节
酶促反应的特点与机制
• 酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高。 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能 改变化学反应的平衡点。 3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低 反应的活化能，从而加速反应的进行。 • 活化能：是指一定条件下，能使1摩尔底 物全部进入活化状态所需要的自由能
一、酶促反应的特点
辅助因子的分类
• 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作 用特点分为：辅酶和辅基。 • 辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超 滤的方法除去。在两个酶促反应中充当质子 或基团供体和受体的作用。如NAD、NADP。 • 辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或 超滤将其除去，在反应中辅基不能离开酶蛋 白。 如金属离子多为此，FAD、FMN、生物 素等。
金属离子在全酶中的作用
①传电子：作为酶活性中心的催化基团参 与催化反应、传递电子。 ②架桥梁：作为连接酶与底物的桥梁，便 于酶对底物起作用。 ③稳构象：稳定酶的构象所必需。 ④降斥力：中和阴离子，降低反应中的静 电斥力。
小分子有机化合物
• 小分子有机化合物在全酶中的作用： • 参与催化过程，起传递电子、质子或一 些基团的作用。 • 小分子有机化合物作为辅助因子的种类 不多，都属于维生素或维生素衍生物。 常见的见表 • 酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子比无催化剂的自发反应速 度提高108～1020倍，比无机催化剂的催 化效率高107～1013倍。 • 如过氧化氢酶催化H2O2分解的速度是 Fe2+催化其分解速度的8.3×109倍。 • 这种高度加速的酶促反应机制，主要是 因为降低了反应活化能。（见图）
2、高度特异性
自考生物化学03179最新版-名词解释题
名词解释题目录1.1．肽键1.2．“分子病”1.3．别构作用1.4．变性1.5．盐析1.6．分步盐析法1.7．单纯蛋白质1.8．结合蛋白质2.1．基因2.2．人类基因组2.3．复性2.4．核酸分子杂交2.5．核小体2.6．“尾巴”结构2.7．核苷2.8．核苷酸2.9．连续基因2.10．断裂基因3.1．核酶3.2．酶的相对专一性3.3．酶的“活性中心”3.4．酶原激活3.5．同工酶3.6．多酶复合体3.7．非功能性酶3.8．酶的活性单位3.9．羟基酶3.10．巯基酶3.11．酶的必需基团3.12．限速酶4.1．维生素4.2．维生素A原4.3．“抗糙皮病因子”5.1．新陈代谢5.2．肾糖阈5.3．糖耐量曲线5.4．糖异生作用5.5．糖原5.6．三羧酸循环5.7．肾性糖尿5.8．糖的无氧酵解5.9．“乳酸循环”6.1．储存脂6.2．基本脂6.3．酮体6.4．酮血症6.5．脂肪肝6.6．高血脂症6.7．β－氧化6.8．辅脂酶6.9．营养必需脂肪酸6.10．“脂肪动员”7.1．生物氧化7.2．呼吸链7.3．高能键7.4．底物水平磷酸化7.5．氧化磷酸化7.6．解偶联剂7.7．自由基7.8．P／O比值7.9．铁硫蛋白7.10．泛醌7.11．细胞色素7.12．细胞色素氧化酶7.13．细胞色素P4507.14．混合功能氧化酶8.1．氮平衡8.2．蛋白质的互补作用8.3．自身激活作用8.4．腐败作用8.5．氨基酸代谢库8.6．联合脱氨基作用8.7．肝昏迷8.8．巯基酶8.9．苯丙酮尿症8.10．“白化病”8.11．必需氨基酸8.12．半必需氨基酸8.13．氧化脱氨基作用8.14．高氨血症8.15．蛋氨酸循环8.16．肌酐9.1．“从头合成”9.2．“补救合成”9.3．痛风症9.4．半保留复制9.5．冈崎片段9.6．逆转录酶9.7．光复合作用9.8．SOS修复9.9．端粒酶9.10．终止因子9.11．编码链9.12．基因工程9.13．黏性末端9.14．克隆9.15．PCR9.16．复制叉9.17．复制子9.18．cDNA链9.19．基因组10.1．蛋白质生物合成体系10.2．移码10.3．氨基酸的活化10.4．干扰素10.5．基因表达调控10.6．增强子10.7．反式作用因子10.8．摆动配对10.9．顺式作用元件11.1．多酶体系的限速酶或调节酶11.2．酶的别构调节11.3．酶的化学修饰11.4．细胞因子11.5．应激11.6．物质代谢11.7．细胞水平的调节11.8．激素水平的调节11.9．整体水平的调节11.10．激素受体12.1．脱水12.2．水肿12.3．微量元素12.4．“有效滤过压”12.5．代谢水12.6．高渗性脱水12.7．低渗性脱水12.8．等渗性脱水13.1.碱储备14.1．NPN14.2．盐析法14.3．电泳法15.1．胆色素15.2．结合胆红素15.3．黄疸(显性)15.4．“尿三胆”15.5．同化作用15.6．胆色素的肠肝循环15.7．隐性黄疸15.8．胆汁酸盐15.9．“生物解毒”作用名词解释题答案1.1．肽键：是多肽和蛋白质分子中的基本化学连接键，它大多是由一个氨基酸的a一羧基与相邻另一个氨基酸的a一氨基经脱水而生成。
酶学与酶工程重点总结
酶学与酶⼯程重点总结第⼆章酶学基础⼀、酶的活性中⼼(active center，active site)（⼀）活性中⼼和必需基团1、与酶活性显⽰有关的，具有结合和催化底物形成产物的空间区域，叫酶的活性中⼼，⼜叫活性部位。
2、活性中⼼可分为结合部位和催化部位。
3、结合部位决定酶的专⼀性，催化部位决定酶所催化反应的性质。
4、酶结构概述（1）活性中⼼是⼀个三维实体。
（2）是有⼀些⼀级结构上可能相距较远的氨基酸侧链基团组成，有的还包含辅酶或辅基的某⼀部分基团。
（3）在酶分⼦表⾯呈裂缝状。
（4）酶活性中⼼的催化位点和结合位点可以不⽌⼀个。
（5）酶活性中⼼的基团都是必需基团，但必需基团还包括活性中⼼以外的基团。
5、酶分⼦中的氨基酸残基或其侧链基团可以分为四类1．接触残基2．辅助残基3．结构残基4．⾮贡献残基（⼆）酶活性中⼼中的化学基团的鉴别1．⾮特异性共价修饰：某些化学试剂能使蛋⽩质中氨基酸残基的侧链基团反应引起共价结合、氧化或还原修饰反应，使基团结构和性质发⽣变化。
如果某基团修饰后不引起酶活⼒的变化，就可初步认为此基团可能是⾮必需基团；反之，如修饰后引起酶活⼒的降低或丧失，则此基团可能是酶的必需基团。
2．亲和标记共价修饰剂是底物的类似物，可专⼀性地引⼊酶的活性中⼼，并具有活泼的化学基团(如卤素)，可与活性中⼼的基团形成稳定的共价键。
因其作⽤机制是利⽤酶对底物类似物的亲和性⽽将酶共价标记的，故称为亲和标记。
3．差别标记在过量底物或可逆抑制剂遮蔽活性中⼼的情况下，加⼊共价修饰剂，使后者只修饰活性中⼼以外的有关基团；然后去除底物或可逆抑制剂，暴露活性中⼼，再⽤同位素标记的向⼀修饰剂作⽤于活性中⼼的同类基团；将酶⽔解后分离带有同位素的氯基酸，即可确定该氨基酸参与活性中⼼。
4．蛋⽩质⼯程这是研究酶必需基闭和活性中⼼的最先进⽅法，即将酶蛋⽩相应的互补DNA(cDNA)定点突变，此突变的cDNA表达出只有⼀个或⼏个氨基酸被置换的酶蛋⽩，再测定其活性，可以知道被置换的氨基酸是否为活⼒所必需。
酶的活性中心与必需基团
22
三、酶的结构与功能
（二）酶原与酶原的激活
酶原：一些酶在细胞内合成和初分泌时，并无催 化活性。这种无活性的酶的前体称为酶原。
酶原的激活：在合适的条件下和特定的部位，无
活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的
激活。
23
23
24Leabharlann 24酶原激活的实质第二章 酶
目录
第一节 概述 第二节 酶促反应影响因素在医学上的应用 第三节 酶与医学的关系
第一节 概述
本节重点
1. 酶的概念和化学组成； 2. 酶的活性中心和必需基团； 3. 酶原和酶原的激活； 4. 同工酶
4
4
案例导入：
王某，女，4岁半，因消化不良就诊，医生给予多酶片治 疗。多酶片是胃蛋白酶和胰酶制成的复方制剂，在酸性条 件下可被破坏，医生嘱其家长不可研碎服用。
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
有活性
无活性
17 无活性
辅酶 辅基
17
Diagram
全酶
酶蛋白： ➢ 一种酶蛋白只能
与一种辅助因子 结合成一种有催 化能力的全酶 ➢ 酶蛋白决定反应 的特异性
辅助因子：
➢ 一种辅助因子可以
与多种酶蛋白结合
成不同催化功能的
全酶
18
➢ 辅助因子决定反应
的类型与性质
18
三、酶的结构与功能
LDH1 67 52 2 4 42 27
同工酶百分比（%）
LDH2 29
LDH3 4
LDH4 ＜1
28
16
4
4
11
27
7
21
27
酶试题
酶[单项选择题]1、酶促反应中决定酶专一性的部分是（）A.底物B.辅酶或辅基C.金属离子D.酶蛋白E.催化集团参考答案：D参考解析：结合酶=酶蛋白（决定酶专一性）+辅助因子（金属离子或小分子有机化合物）。
[单项选择题]2、酶的催化高效性是因为酶（）A.能升高反应的活化能B.能降低反应的活化能C.能启动热力学不能发生的反应D.可改变反应的平衡点E.对作用物（底物）的选择性参考答案：B参考解析：酶的催化效率高，可通过降低反应的活化能，而改变化学反应的速度，但并不能改变化学反应的平衡点。
酶在反应前后本身不发生变化，所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化，体现酶催化的高效性。
其他选项不符合题意，故选B。
[单项选择题]3、酶的必需基团是指（）A.酶的辅酶部分B.与酶催化功能有关的基团C.一些金属离子D.酶蛋白的肽键E.酶蛋白的表面电荷参考答案：B参考解析：与酶活性有关的基团称为酶的必需基团，可位于活性中心内和活性中心外。
活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。
催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。
结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。
活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需，B正确，其他选项皆错，故选B。
[单项选择题]4、下列辅酶含有维生素PP的是（）A.FADB.NADP+C.COQD.FMNE.FH4参考答案：B[单项选择题]5、关于酶活性中心的叙述，正确的是（）A.酶原有能发挥催化作用的活性中心B.由一级结构上相互邻近的氨基酸组成C.必需基团存在的唯一部位D.均由亲水氨基酸组成E.含结合基团和催化基团参考答案：E参考解析：构成酶活性中心的必需基团分为结合基团和催化基团，E正确。
酶原在被激活前没有能发挥催化作用的活性中心，A不正确。
构成酶活性中心的氨基酸的一级结构并不紧密相邻，可能相距很远，它们在空间结构上彼此靠近，B不正确。
活性中心的基团都是必需基团，但是必需基团还包括那些在活性中心以外的，维持酶空间构象必需的基团，C不正确。
1 酶的必需基团
1 酶的必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团。
2 糖异生：非糖类物质如氨基酸、丙酮酸、甘油等转变成葡萄糖的过程。
3必需氨基酸：指的是人体需要而又不能自身合成，必须从食物中摄取的氨基酸。
4 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血，以供给全身各组织氧化利用的过程。
5 底物水平磷酸化：在分解代谢过程中底物因脱氢脱水等作用使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸键，然后再将能量转移到ADP形成A TP的过程。
6 生物转化：肝脏可将那些外源性或内源性非营养物质进行转化，改变其极性，使其易于随胆汁或尿排出，这种体内变化过程称为生物转化。
7 乳酸循环：肌糖原分解产生的6-磷酸葡萄糖，经糖酵解途径变成乳酸，乳酸可经血循环到肝脏，通过糖异生作用合成葡萄糖，经血循环回到肌肉，重新合成糖原，此循环称为。
8 酶的活性中心：在酶分子中有一个必须基团比较集中，并具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化成产物，这一区域称为。
9 PO比值：是指每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷摩尔数，即合成A TP摩尔数。
10 蛋白质的亚基：有一些蛋白质有几条甚至几十条肽链构成，彼此没有共价键连接，每一条肽链都形成相对独立的三级结构，称为该蛋白质的一个亚基。
11 呼吸链：是位于线粒体内膜的一组排列有序的递氢体和递电子体构成的功能单位。
12 氨基酸的等电点：在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，称为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
13 血脂：血浆中的脂类统称为血脂，主要包括甘油三酯林志胆固醇胆固醇酯及游离脂肪酸14 半保留复制：指另一条是新合成的，DNA在复制时子代DNA分子的两条链，其中一条保留了亲代的一条链，种复制模式称为。
15 酶原：有些酶在细胞里刚合成或刚分泌出来时，还是一种没有活性的酶的前身物，称为。
16 酮体：脂肪酸在肝脏中的不完全性氧化所形成的中间产物：乙酰乙酸，B羟丁酸和丙酮三者统称为酮体。
酶的化学修饰
第五章酶分子的化学修饰主要内容：●酶的活性中心●酶化学修饰的目的●酶化学修饰的原理●酶化学修饰的设计●酶化学修饰的应用第一节酶的活性中心（active site）一、活性中心的概念P12酶的必需基团(essential group): 与酶活性有关的基团酶的活性中心(active center): 由必需基团构成的与酶催化活性有关的特定区域.酶的必需集团在一级结构上并不互相毗邻，往往分散在氨基酸系列中，甚至分布在不同肽链上。
当肽链盘曲、折叠形成空间结构时，互相隔离的必需基团彼此靠近，集中在酶分子表面而形成具有三维结构的特定区域。
该区域能与底物结合并发挥催化作用，故称酶的活性中心(active center)活性部位（active site）。
对于结合酶来说，辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。
活性中心的重要化学基团——7种氨基酸出现的频率最高：Lys、Asp、Glu、Cys、His、Tyr和Ser（兰天果拌猪肉丝）。
某些功能基团（氨基、羧基、巯基、羟基和咪唑基）是酶的必需基团。
图释左图：丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基右图：天冬氨酸和谷氨酸的羧基、赖氨酸的氨基、酪氨酸和丝氨酸的羟基。
二、活性中心的共性P12(1)活性部位只占酶分子很小的一部分（1-2%）。
(2)活性部位是一个三维实体(entity)(3)活性中心位于酶分子表面的疏水性裂缝中。
(4)活性中心构象不是固定不变的（诱导契合）(5)酶与底物通过盐键、氢键、范德华力和疏水作用等次级键结合。
1．The active site takes up a relatively small part of the total volume of an enzyme.左图：肌球蛋白模型。
只显示出α-碳原子，红的为血红素，绿的是两种关键的组氨酸残基。
右图：来自胞质热激蛋白的ATP酶片段的结构图。
ADP（红的）位于两个结构域（黄和蓝的）之间的裂缝中。
酶作用机制
酶活性中心示意图
S- S
活性中心外 必需基团 活 性 中 心 必 需 基 团
底物
结合基团
催化基团 肽链
活性中心
多肽链 底物分子 活性 中心 以外 必需 基团 酶活性中心 活性 催化基团 中心 必需 结合基团 基团
有的酶的必需基团 兼有两者的功能
胰凝乳蛋白酶活性部位示意图
一些酶活性中心的氨基酸残基
酶
糖原磷酸化酶 磷酸化酶b激酶 糖原合成酶 丙酮酸脱羧酶 磷酸果糖激酶 丙酮酸脱氢酶 HMG-CoA还原酶 HMG-CoA还原酶激酶 乙酰CoA羧化酶 脂肪细胞甘油三脂脂肪酶 黄嘌呤氧化酶
化学修饰类型
磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 磷酸化/脱磷酸化 -SH/-S-S-
1
（接近过渡 CH 2 CH 2 态） 108
O
三）酸碱催化
酸碱催化是通过瞬间的向反应物提供质子或 从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应 的一类催化机制。
狭义的酸碱催化 H+、OH-
酸碱催化
广义的酸碱催化，质子受体和供体
酶蛋白中具有广义的酸碱催化的功能基：氨 基、羧基、巯基、酚羟基、咪唑基等。
His存在于许多酶的活性中心；咪唑基是催化中很活泼的一个催化 功能基，它既能供出质子又能接受质子，且速度十分迅速，所 以，His在Pr的含量虽小，往往位于活性中心。
研究酶活性部位的方法
1．分子侧链基团的化学修饰法 2、动力学参数测定法 3、射线晶体结构分析法 4、定点诱变法
二、酶反应的独特性质
• 酶反应；一类反应仅涉及电子转移，另一类 反应涉及电子和质子两者或其他基团的转移 • 酶催化作用以残基上的功能基团和辅酶为媒 介，如His, Ser, Cys, Lys, Glu, Asp • 酶催化反应的最适pH范围狭小 • 酶活性部位比底物稍大 • 酶除进行催化反应所必需的活性基团外，还 有其他因素，如使底物产生张力等作用因素
三生化复习题
一．何谓酶的活性中心？酶的活性中心包括那些基团？答：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心。
参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构想所必需的基团为酶的必需基团。
构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必须基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。
活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。
还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必须基团。
二．为什么酮体只在肝脏内生成，肝外氧化？酮体生成的关键中间产物和关键酶是什么？原料是什么？答：由于肝脏没有酮体分解利用的关键酶--乙酰乙酸--琥珀先CoA转移酶，所以不能利用酮体。
酮体是脂肪酸在体内分解代谢产生的一类中间产物，其限速酶为HMG--CoA合成，关键中间产物是β--羟基--β甲基戊二酸单酰辅酶A，合成原料是乙酰CoA。
三．肝糖原和肌糖原的分解代谢有何异同？其生理意义有何区别？答：肝糖原可以和血糖互相转换，而肌糖原不能转换为血糖，只能在氧化后转换为乳酸，再运到肝脏转换为肝糖原。
肝糖原储存于肝脏，当机体需要是，便可分解成葡萄糖，转换为能量。
主要原因由于肌细胞缺乏葡萄糖--6--磷酸酶，而磷酸化的葡萄糖不能扩散到细胞外，只能在细胞内氧化。
肌糖原的主要生理意义在于维持血糖水平的稳定，分解产生葡萄糖释放入血液；肌糖原主要为肌肉收缩提供能量而不是提供血糖。
四．简述动物体内氨的来源于去路？答：氨的来源：1氨基酸及胺的脱氨基作用2嘌呤，嘧啶等含氮物的分解3可由消化道吸收一些氨，即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氮4肾小管上皮细胞分泌的氮，主要是谷氨酰胺水解产生的。
氨的去路：合成某些非必需氨基酸，并参与嘌呤，嘧啶等重要含氮化合物的合成2可以在动物体内形成无毒的谷氨酰胺3形成血氨4通过转变尿素。
尿酸排出体外。
酶的必需基团
酶的必需基团
酶是一类蛋白质，它们通过以酶作为催化剂来改变有机物质和无机物质的化学结构，从而使它们发生化学反应，从而起到控制生命机理的作用。
酶所具有的必需基团是构成酶活性中心的重要组成部分，它们包括酚星形基团（咪唑基团）、羧酸残基、醛羟基和羧基等四种不同的分子结构。
酚星形基团是酶中最关键的基团之一，它把酶的活性中心与酶吸收和释放所需的能量连接起来；而羧酸残基、醛羟基和羧基则能够把酶特异性地与酶作用的底物结合起来，从而分子筛其作用特定性所依赖的酶。
酶工程第章酶的结构和功能
羧肽酶A活性中心的结构
羧肽酶A催化多肽链上羧基端氨基酸的水解。 当末端氨基酸是含有较大疏水基团的氨基酸时 （苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸），反 应速度很快。但是当有这些较大疏水基团的氨基 酸残基进入亚位点3～6时，就会减低酶对这些底 物的亲和力。说明羧肽酶A对底物的识别和结合 有多个位点。同时，苯丙氨酸是羧肽酶A的竞争 性抑制实验证实，还有一个组氨酸残基的 咪唑基位于木瓜蛋白酶活性中心的催化部位（木瓜 蛋 白 酶 共 有 212 个 氨 基 酸 ， 有 His81 和 His159 两 个 His）。Husain和Lowe用1,3-二溴丙酮修饰木瓜蛋白 酶，在pH5.6，1克当量的试剂完全抑制了木瓜蛋白 酶的活性。对修饰后的酶进行氨基酸分析，发现少 一个组氨酸。在用1,3-二溴丙酮（2-14C）的修饰实验 中，发现修饰剂连接了Cys-25和His-159两个残基， 因此知道了这两个基团之间的距离在 5 以内。这个 结论通过x-光衍射分析法又进一步得到了肯定。
差示标记法
胰蛋白酶的差示标记
胰蛋白酶催化碱性氨基酸的羧基形成的肽键水 解。人们认为在胰蛋白酶的活性中心必有酸性基团 存在。ψ胰蛋白酶（Lys6-Ile7之间断裂成为β胰蛋 白 酶 ； Lys6-Ile7 和 Lys131-Ser132 两 处 断 裂 成 为 α 胰 蛋 白 酶 ； Lys6-Ile7 、 Lys131-Ser132 和 Lys176Asp177三处断裂成为ψ胰蛋白酶）失去了水解碱 性氨基酸的羧基形成的肽键的能力，而保留了一般 的酯酶活性，估计Asp177的β－COOH可能与结 合底物有关（与底物中的碱性氨基酸结合）。
一、酶的活性中心
1．酶的活性中心和必需基团的概念 在酶蛋白中，只有少数特异的氨基酸残基与催 化活性直接相关。这些特异的氨基酸残基可以在肽 链的一级结构上相距较远，但通过肽链的折叠、盘 旋，使它们在空间上接近，形成活性中心（或称活 性部位）。组成活性中心的氨基酸残基有些执行结 合底物的任务，有些执行催化反应的任务。我们把 组成活性中心的氨基酸残基的侧链基团及一些维持 整个酶分子构象所必需的侧链基团称为必需基团。