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它的分解步骤如下:
P.36
归纳AA等电点的计算:
中性AA: pI=(pK1+pK2)/2(侧链没有可以 解离的基团)
酸性AA: Glu、Asp、pI=(pK1+pKR)/2 碱AA: Arg、Lys、His、pI=(pK2+pKR)/2
Cys、Tyr 的等电点的计算按等电点 的概念计算。
中性AA的等电点不是pH7，而是小于7， 在pH6.0左右，如：Val=5.96， Ala=6.02， Ser=5.68，这是因为AA中羧基的解离度大 于氨基的解离度。
实际上一个天然的蛋白质多肽链在一定条 件下，只有一种或很少几种构象，而且相当稳 定,这是因为:
（1）主链上三分之一是肽键，具双键性
质不能旋转。
（2）主链上还有侧链，其大小及带电情 况不同。它们在单链旋转时产生空间位阻和 静电效应，制约着大量的构象形成。
4.蛋白质的构象单元
β折叠结构与a-螺旋结构相比有如下特点:
3.4 蛋白质的重要性质 3.4.1 蛋白质的两性性质及等电点 3.4.2 蛋白质的胶体性质 3.4.3 蛋白质的相对分子质量 3.4.4 蛋白质的沉淀反应 3.4.5 蛋白质的变性与复性 3.4.6蛋白质的紫外吸收与显色反应
3.
3.
3.4.2
3.4.3
P. 62
3、范德华力：范德华吸引力，产生 于极性基团之间和极性基团与非极性基团 之间。
4、疏水作用力：疏水基团之间的相互 作用力。主要指疏水基因避开水分子而互 相靠近聚集的作用。
5、离子键：也称盐键，它是正、负电 荷之间的一种静电相互作用。
6、 酯键：AA残位键： 两个原子之间由单方面提 供共用电子对形成的共价键称为配位键, Pr中含有的金属离子以配位键相连。
3.
3.3 蛋白质分子结构与功能的关系
3.3.1 蛋白质的一级结构与 功能的关系
1.
2
3
3. 1.
2. 牛 核 糖 核 酸 酶 的 功 能 是 水 解 RNA ， 其 球状分子构象中含有四对二硫键。如果用尿 素（8mol/L）和B-巯基乙醇处理，使其中的 二硫键全部还原为巯基，酶的构象破坏，功 能丧失。如及时除去尿素和B-巯基乙醇，酶 可恢复原来的构象而恢复其催化功能。
3. 测定了肽链结构时得到的数据如下：
肽键的部分双键性质：
肽键
胺键
异氰
C—N
C—N
C=N
键长 0.132
0.147
0.127
转动 不能
能
不能
性质 部分双键 单
双
肽平面（酰胺平面）：由于肽键的部分
双键性质，不能自由旋转，使其两端相关原
子保持在一个刚性平面上。
P.44
在肽链的主链中，只有Ca-N1(φ), Ca-C2(ψ) 是单键,可以自由旋转，所以多肽链可以形成特 定的构象。
3.4.4
破坏蛋白质的水化层，中和电荷。 脱水剂
P. 63
3.4.5
Pr变性后:
（1）分子构象发生变化 （二级以上的高级结构改变)
（2）理化性质和生物学功能改变 （3）共价键不断裂（一级结构不
变，组成成分和分子量不变）
Pr变性后的特征： （1）生物活性丧失，eg. E的催化 （2）溶解度降低, 粘度增加,扩散系数 降低,易凝聚 （3）光学性质变化：Pr分子内的侧链 基团暴露到分子表面, 从而出现光谱变化 （4）生化性质改变：易被Pr E水解
变性的实质：由于外界条件破坏了Pr 内部的次级键使有序而紧密的结构变为无 序而松散的结构。
引起Pr变性的因素：加热、紫外线照 射、强酸强碱、重金属盐、生物碱、有机 溶液剂等。
复性：当若引起变性的因素较温和，当 除去这些因素后， Pr重新自发折叠恢复原 来的构象的现象。
P. 64
3.
P. 67
（1）非必需AA（12种）：可由机体自 身合成。
（2）必需AA（8种）：不能在生物体（动 物、人体）内转化合成，必需由食物供给的氨 基酸。
Val Ile Leu Phe
Met Trp Thr Lys
3.
在酸性条件下,甘aa以阳离子形式 存在，可以看作是一个二元弱酸，有两个 可以解离的H+ ，即COOH上的H+和NH3上的H+。
3 蛋白质
3 3. 3. 3. 3. 3
3
3.
可变部分
1、除Pro为α-亚AA外，其余氨基酸均 为α-AA。
2、α-碳原子上均有一个氨基和一个羧 基。
3、除Gly外，其余氨基酸都有一个不对 称碳原子，有旋光性。
4、除Gly外，其余蛋白质AA都是L型AA。
P. 34
3.
从营养学的角度可分为：
低于等电点的pH溶液，AA带正电荷 高于等电点的pH溶液，AA带负电荷
3
2.含有共轭双键系统
20种氨基酸都没有可见光的吸收, 而Trp、Phe、Tyr含有苯环在紫外区显 示特征的吸收光谱, Pr最大光吸收峰 在280nm。因此可以用紫外法测定蛋白 质含量。
3.
3.
3. 3. 3. 3.
a-螺旋
β-折叠
卷曲的棒状结构 几乎是完全伸展 的片层结构
链内氢键
链间、链内氢键
大多数是右手a-螺旋 平行式和反平行式
结构域：在蛋白质三级结构内的独 立折叠单元。结构域通常都是几个超二 级结构单元的组合 。
3.
多肽链在二级结 构、超二级结构和 结构域的基础上,进 一步盘旋、折叠形 成特定的分子结构 即为三级结构。
3. 3. 3.
3.
3. 3.
3.
肌球蛋白
3.
3.6 蛋白质的分类
P. 65
1、按蛋白质的分子形状分 球状蛋白
纤维状蛋白
2、按化学组成分
单纯蛋白质：仅由a-AA组成的Pr。 根据溶解度不同又分为：清蛋白、球蛋白、 谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬 蛋白。
结合蛋白质：由AA和辅因子组成。 根据辅基的不同可分为：核蛋白、脂蛋 白、糖蛋白、磷蛋白、血红蛋白、黄素 蛋白、金属蛋白。
3、按功能分
运输蛋白、贮藏蛋白、收缩蛋 白、抵御蛋白、结构蛋白、调节蛋白。
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3.
肽的命名是根据氨基酸残基的数目决定的： 寡肽：十个以下AA残基组成的肽。 多肽：超过10个AA残基组成的肽。 多肽链：由多个AA以肽键连接的一条链。
3.
2. 维持蛋白质构象的作用力：
1、二硫键：两个Cys残基的-SH经氧 化作用而形成。
2、氢键：多肽链中负电性很强的N、 O原子孤对电子与N-H或O-H的氢原子间的 相互吸引力。