酶工程的概念其主要研究内容和任务有哪些
酶工程考试复习重点
盐析结晶 有机溶剂结晶 透析平衡结晶 等电点结晶
17. 酶干燥的主要方法？
在固体酶制剂的生产过程中，为了提高酶的稳定性，便于保存、运输和使用，一般都必须进行干燥。常用的干燥方法有：真空干燥、冷冻干燥、喷雾干燥、气流干燥、吸附干燥
18. 试述酶分子修饰的方法和意义。
酶固定化：借助各种物理或化学方法，将酶或细胞固定于水不溶性载体上的过程，称为酶与细胞固定化
固定化酶：固定在载体上，并在一定空间范围内进行催化反应的酶称为固定化酶
固定化菌体： 固定于载体上的菌体或菌体碎片， 称为固定化菌体，它是固定化酶的一种形式
包埋法：将酶或含酶菌体包埋于各种多孔载体中，使酶固定化的方法，称为包埋法。
酶活力：即酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。通常以测出的酶促反应速度表示
酶活力单位：在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底物浓度）一分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量。1 IU= 1 mol / min
比活力：表示酶的纯度和活力高低，是酶纯度的一个指标。指在特定条件下，单位质量（mg）酶蛋白或RNA所含的酶活力单位数。
12 酶提取的主要方法？
酶的提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂或溶液处理含酶原料，使酶充分溶解到溶剂或溶液中的过程。也称为酶的抽提。盐溶液提取 用于提取在低浓度盐溶液中溶解度较大的酶.酸溶液提取 用于提取在稀酸溶液中溶解度大且稳定性好的酶碱溶液提取 用于提取那些与脂质结合牢固或含有较多非极性基团的酶
一、基本概念
酶：具有生物催化功能的生物大分子。蛋白质：催化体内99%以上的反应；核酸：ribozyme，小于1%
酶工程：是生物工程的主要内容之一，是随着酶学研究的迅速发展，特别是酶的应用推广使酶学和工程学相互渗透结合、发展而成的一门新的技术科学，是酶学、微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的交叉科学技术。
5酶工程
粉酶。
1969年，日本科学家首先在工业上应用固定化氨基 酰化酶生产出 L-氨基酸。同年，开始使用“酶工程” 这代表生产和使用酶制剂这一新兴的科技领域。
1971年，第一次国际酶工程学术会议在美国召 开，会议的主题就是固定化酶的研制和应用。 20世纪70年代后期，酶工程领域又出现了固定 化细胞技术。 1978年，日本科学家用固定化 细胞成功地生产出α -淀粉酶。 1986年，我国科学家利用固定化原生质体发酵 生产 碱性磷酸酶 和 葡萄糖氧化酶 等获得成 功，为酶工程的进一步发展开辟了新的途径。
（二）发酵法
发酵法主要通过微生物发酵来获得人们所需要 的酶。
1、微生物酶发酵生产概念：
微生物酶的发酵生产：是指在人工控制的条件 下，有目的地利用微生物培养来生产所需的酶， 其技术包括培养基和发酵方式的选择及发酵条 件的控制管理等方面的内容。
2、生产流程：
1）优良产酶菌种的筛选
优良的产酶菌种是提高酶产量的关键，筛选符合生 产需要的菌种是发酵产酶的首要环节,优良的产酶 菌种应具备：
2、细胞固定化的主要方法
（1）包埋法 将细胞包埋在多微孔载体内 部制备固定化细胞的方法，可分为凝胶 包埋法、纤维包埋法和微胶囊包埋法。 其中凝胶包埋法是应用最广泛的细 胞固定化方法，适用于各种微生物、动 植物细胞的固定化。 优点：能较好地保持细胞内的多酶 反应系统的活力，可以像游离细胞那样 进行发酵生产。
心、过滤、浓缩、干燥这几个步骤，对某些纯
度要求很高的酶则需经几种方法乃至多次反复 处理。 难度大、成本高（占50-80%）
(1)破碎细胞
除了胞外酶的提取以外，所有
胞内酶均需将细胞壁破碎后方可进一步抽提。
酶工程复习资料一
酶工程复习资料一酶工程（Enzyme Engineering）是研究和应用酶的性质、结构和功能，以及改造和设计酶的方法和技术的学科。
它是生物工程的重要分支之一，与生物技术、食品工程、医药工程等领域密切相关。
本篇文档将为读者提供关于酶工程的基本概念、酶的结构与功能、酶的改造和设计等内容的复习资料。
一、酶工程的基本概念酶是生物体内的催化剂，能够在相对较低的温度和压力下加速化学反应速率。
酶工程是指利用化学和生物学的原理和方法，对酶进行改造和优化，使其在特定条件下具有更高的催化活性和稳定性。
酶工程的研究内容主要包括酶的筛选与鉴定、酶的改造与优化、酶的应用与产业化等方面。
二、酶的结构与功能酶是由蛋白质组成的，具有特定的空间结构和功能部位。
酶的空间结构由其氨基酸序列决定，而功能部位则与其所催化的反应类型相关。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，从而降低反应的活化能，加速反应的进行。
酶的催化活性受到pH、温度、离子浓度等环境因素的影响，最适条件下表现出最高的催化效率。
三、酶的改造与优化为了使酶具有更好的催化性能和稳定性，科学家们通过酶的改造与优化来实现这一目标。
常用的方法包括基因工程技术、蛋白工程技术、酶体外修饰等。
基因工程技术可以通过改变酶的基因序列来改变其氨基酸组成，进而改变酶的结构和功能。
蛋白工程技术则可以通过局部改变酶的氨基酸序列来提高酶的催化活性和稳定性。
酶体外修饰则是指在酶的外部添加辅助因子或改变环境条件来改善酶的催化效果。
四、酶的应用与产业化酶在生物技术、医药、食品、农业等领域具有广泛的应用前景。
在生物技术领域，酶被广泛应用于基因工程、蛋白质表达、酶联免疫法等技术中。
在医药领域，酶被应用于药物合成、药物代谢等方面。
在食品和农业领域，酶被应用于食品加工、酿酒、饲料添加等。
酶工程与生物催化
酶工程与生物催化酶工程是一门利用生物催化技术对酶进行研究、应用和开发的科学。
生物催化是利用酶作为催化剂来促进和加速化学反应的过程。
在现代生物技术的推动下，酶工程和生物催化已经成为生物制药、食品加工、环境保护等领域中重要的研究和应用方向。
一、酶工程的基本概念与原理酶是生物催化过程中起关键作用的大分子催化剂，能够在温和的条件下加速化学反应的速率，提高反应的选择性和效率。
酶工程的基本概念是指通过改变酶的结构和性质，使其在特定条件下具有更高的催化活性和稳定性。
酶工程主要包括两个方面的内容：一是通过基因工程技术改变酶的基因序列，使其具有更好的性能；二是对酶进行物理化学性质的调控，提高酶的稳定性和催化效率。
酶工程的原理是通过对酶进行定向进化和有针对性的改造，提高酶的催化活性和选择性。
定向进化是利用自然选择的原理，在实验室中对酶进行多次重复的遗传突变和筛选过程，筛选出表现出更高活性和稳定性的突变酶。
有针对性改造是通过改变酶的结构和特性，使其适应特定反应条件，提高催化效率和产物选择性。
二、酶工程在生物制药中的应用1. 酶在药物合成中的应用酶催化合成药物的方法相对传统化学合成方法更加温和、高效和环保。
通过酶工程技术可以改变酶的催化性能，使其适应特定反应条件，提高反应产物的选择性和纯度。
同时，酶工程还可以提高酶的稳定性和催化活性，延长酶的使用寿命，降低生产成本。
2. 酶在生物催化合成药物中的应用利用酶催化合成药物可以降低合成工艺的复杂性和成本，提高产物的纯度和选择性。
在生物催化合成药物中，酶通过催化底物的转化，生成所需的目标产物。
酶工程技术可以有效提高酶的催化效率和选择性，降低反应副产物的生成，从而提高合成药物的产量和质量。
三、酶工程在食品加工中的应用1. 酶在食品加工过程中的应用酶在食品加工过程中有广泛的应用，例如面包、啤酒、乳制品、果汁等的生产中都涉及到酶的应用。
酶可以促进面团发酵、提高啤酒的醇味、改善乳质口感和提高果汁的澄清度。
酶工程的主要研究内容
酶工程的主要研究内容
酶工程是一种利用生物催化剂酶来进行工业化生产的学科。
其主要研究内容包括：
1.酶的筛选与改造：酶的筛选是指从自然界中或者人工构建的酶库中寻找具有所需反应活性和特异性的酶。
改造则是通过基因工程、突变、化学修饰等手段对酶的催化性能进行改良。
2.酶反应工艺设计：酶反应工艺设计是指将酶催化反应过程从实验室规模扩大到工业化生产的过程。
研究酶反应过程的条件优化、反应机制分析、反应器设计等方面。
3.酶催化反应过程控制：酶催化反应过程的控制包括反应物浓度、pH值、温度、反应时间等因素的控制。
为了保证反应的高效性和稳
定性，需要对反应条件进行严格控制。
4.酶催化反应的规模化生产：酶工程的最终目的是实现酶催化反应的规模化生产。
为此需要对反应过程进行优化，降低成本，提高产量和纯度。
总之，酶工程旨在利用酶催化剂进行高效、环保、低成本的工业化生产。
其研究内容涵盖酶的筛选与改造、反应工艺设计、反应过程控制和规模化生产等方面，是一门应用前景广阔的学科。
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酶工程 复习资料
第一章绪论1.何谓酶工程，试述其主要内容和任务。
酶的生产、改性与应用的技术过程称为酶工程。
酶工程的主要内容包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用等。
酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。
2.酶有哪些显著的催化特性？酶是生物催化剂，与非酶催化剂相比，具有专一性强、催化效率高和作用条件温和等显著特点。
3.简述影响酶催化作用的主要因素。
酶的催化作用受到底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂浓度、抑制剂浓度等诸多因素的影响。
5.简述酶活力单位的概念和酶活力的测定方法。
酶活力单位：在特定条件下（温度可采用25℃，pH等条件均采用最适条件），每1min催化1μmol的底物转化为产物的酶量定义为1个酶活力单位，这个单位称为国际单位（IU）。
在特定条件下，每秒催化1mol底物转化为产物的酶量定义为1卡特（kat）酶活力的测定方法：振荡测定法，酶柱测定法，连续测定法，固定化酶的比活力测定，酶结合效率与酶活力回收率的测定，相对酶活力的测定。
或者测定方法：化学测定法、光学测定法、气体测定法其它.酶的发展历史：4000多年前的夏禹时代——酿酒技术。
3000多年前的周朝——制造饴糖、食酱等食品。
1833年——佩恩和帕索兹从麦芽的水抽提物中得到淀粉酶。
19世纪中叶——巴斯德对酵母的乙醇发酵进行研究。
1913年——米彻利斯和曼吞根据中间产物学说，推导出米氏方程。
1926年——萨姆纳得到脲酶结晶，并证明它具有蛋白质的性质。
1960年——雅各和莫诺德提出操纵子学说。
1982年——切克发现核酸类酶。
1983年——阿尔特曼发现核糖核酸酶P的RNA 部分M1RNA具有核糖核酸酶P的催化活性。
酶的专一性分为绝对专一性和相对专一性。
相对专一性又可分为键专一性和基团专一性米氏方程：酶的可逆性抑制作用可以分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制。
-酶工程简介
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生物酶工程示意图
酶工程原理和基本过程
菌种 → 扩大培养→ 发酵→ 发酵酶液 →酶的提取 → 酶成品
原料→ 前处理→ 杀菌→ 酶反应器 ← ↓ 反应液→ 产品提取→ 产品
酶的固定化
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酶工程研究热点
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新酶或已有酶的新功能的开发 根据已有底物开发新的酶反应 利用突变或定向进化技术改善生物催化剂性能 利用重组DNA技术大规模生产生物催化剂 利用有机溶剂或共溶剂开发新的反应体系 体内或体外合成的多酶体系 克服底物和产物抑制 精细化工品或医药合成技术的放大 辅因子再生 生物催化剂的修饰 生物催化剂的固定化
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The Nobel Prize in Chemistry 1946
― for his discovery "for their preparation of enzymes and that enzymes virus proteins in a pure form" can be crystallized"
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The Nobel Prize in Chemistry 1907
"for his biochemical researches and his discovery of cell-free fermentation"
Eduard Buchner Germany Landwirtschaftliche Hochschule (Agricultural College) Berlin, Germany b. 1860 d. 1917
核心目标：大规模利用生物体系（如细胞 或酶）作为催化剂实现物质是生物技术的重要组成部分
酶工程
一. 何谓酶工程，试述其主要内容和任务。
酶的生产、改性与应用的技术过程称为酶工程。
酶工程的主要内容包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用。
酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。
二. 蛋白类酶和核酸类酶的分类和命名有何异同？按照分子中起催化作用的主要组分的不同，酶可以分为蛋白类酶和核酸类酶两大类别。
它们的分类和命名总原则是相同的，都是根据酶作用的底物和催化反应的类型进行分类和命名。
两者分类与命名的显著区别是蛋白类酶只能催化其他分子进行反应，而核酸类酶既可以催化酶分子本身也可以催化其他分子进行反应。
三. 蛋白类酶的分类原则如下：1.按照酶催化作用的类型，将蛋白类酶分为六大类：第一大类，氧化还原酶；第二大类，转移酶；第三大类，水解酶；第四大类，裂合酶；第五大类，异构酶；第六大类，合成酶；2.每个大类中，按照酶作用的底物、化学键或基团的不同，分为若干亚类；3.每一亚类中再分为若干小类；4.每一小类中包含若干个具体的酶。
四. 核酸类酶采用以下分类原则：1.根据酶作用的底物是其本身RNA分子还是其他分子，将核酸类酶分为分子内催化R酶（自我剪切酶、自我剪接酶）和分子间R酶（RNA剪切酶、DNA剪切酶、多肽剪切酶、多糖剪切酶、氨基酸酯剪切酶、多功能酶）两大类；2.在每个大类中，根据酶的催化类型不同，将R酶分为若干亚类。
五. 酶活力单位：在特定条件下，每1min催化1μmol的底物转化为产物的酶量定义为1个酶活力单位，单位为UI。
六. 酶活力的测定方法：1.根据酶催化的专一性，选择适宜的底物，并配制一定浓度的底物溶液；2.根据酶的动力学性质，确定酶催化反应的温度、pH、底物浓度、激活剂浓度等反应条件；3.在一定条件下，将一定量的酶液和底物溶液混合均匀，适时记下反应开始的时间；4.反应到一定的时间，取出适量的反应液，运用各种生化检测技术，测定产物的生成量或底物的减少量七. 酶的生物合成有生长偶联型、中期合成型、延续合成型和非生长偶联型4种模式。
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1.酶生物合成法生产的主要工艺过程包括那几个步骤？(1)用作培养菌种及扩大生产的发酵罐的培养基的配制(2)培养基、发酵罐以及辅助设备的消毒灭菌(3)将已培养好的有活性的纯菌株以一定量转接到发酵罐中(4)接种到发酵罐中的菌株控制在最适条件下生长并形成代谢产物(5)将产物抽提并进行精制(6)回收或处理发酵过程中产生的废物和废水2.如何控制微生物发酵产酶的工艺条件？发酵过程中，为了能对生产过程进行必要的控制，需要对有关工艺参数进行定期取样测定或进行连续测量。
参数中，对发酵过程影响较大的有温度、ＰＨ、溶解氧浓度等。
(1)温度:温度对发酵的影响是多方面的，主要表现在对细胞生长、产物形成、发酵液的物理性质和生物合成方面。
例如：枯草杆菌的最适温度为34--37℃，黑曲霉的最适温度为28--32℃(2)pH:发酵过程中pH的变化取决于所用的菌种、培养基的成分和培养条件。
微生物生长和生物合成都有其最适和能够耐受的pH范围，大多数微生物生长的最适pH6.3-7.5，霉菌和酵母生长的最适pH4-6，放线菌生长的最适pH7-8。
(3)溶解氧浓度:对于好氧发酵，溶解氧浓度是最重要的参数之一。
好氧性微生物深层培养时，需要适量的溶解氧以维持其呼吸代谢和某些产物的合成，氧的不足会造成代谢异常，产量降低。
简述凝胶层析、亲和层析、离子交换层析的原理和操作要点？离子交换层析原理：根据待分离物质带电性质不同的分离纯化方法。
操作:a上样：上样体积不十分严格。
b洗脱:增加溶液的离子强度c梯度洗脱法:改变溶液的pH d再生：用0.5mol/LNaOH和0.5mol/L NaCl混合溶液或0.5mol/L HCl处理。
凝胶层析原理：利用某些凝胶对于不同分子大小的组分阻滞作用的不同。
大分子物质不能进入凝胶孔内，在凝胶颗粒之间的空隙向下移动，并最先被洗脱出来；小分子物质可自由出入凝胶孔，流程长而后流出层析柱。
操作：a凝胶的选择和处理,根据相对分子质量范围选择相应型号的凝胶介质。
将干胶悬浮于5-10倍的蒸馏水中，充分溶胀，抽气，装柱。
b柱的选择:采用L/D比值高的柱子，可提高分辨率，但影响流速。
c加样:体积不能过多，不超过凝胶床体积的5％，脱盐时可在10％左右。
d洗脱:洗脱液与平衡时用的buffer一致。
洗速不可过快，保持恒速。
e胶的保存:洗脱完毕后，凝胶柱已恢复到上柱前的状态，不必再生处理。
亲和层析原理:利用生物大分子间特异的亲和力来纯化生物大分子.体通过适当的化学反应共价的连接到载体上，待纯化的物质可被配体吸附，杂质则不被吸附，从层析柱流出，变换洗脱条件，即可将分离的物质洗脱下来，实现分离提纯。
简述凝胶电泳的分类及其原理？琼脂糖凝胶电泳：一般用于核酸的分离分析。
琼脂糖凝胶孔径度较大，对大部分蛋白质只有很小的分子筛效应。
聚丙烯酰胺凝胶电泳：可用于核酸和蛋白质的分离、纯化及检测。
分辨率较高。
简述酶结晶的主要方法和原理？（1）盐析结晶法：在适当的温度和ＰＨ值等条件下，于接近饱和的酶液中缓慢增加某种中性盐的浓度，使酶的溶解度缓慢降低，达到稍微过饱和状态，而析出酶晶体的过程（２）有机溶剂结晶法：在接近饱和的酶液中缓慢增加某种有机溶剂，使酶的溶解度缓慢降低，而析出酶晶体的过程（３）透析平衡结晶法：将酶液装进透析袋，对一定浓度的盐溶液进行透析，使酶液逐步达到过饱和状态而析出结晶的过程。
前提：酶液要达到一定纯度（经过纯化）酶液要浓缩到一定浓度（４）等电点结晶法：通缓慢加入浓酶液的ＰＨ值、使之逐渐达到酶的等电点，而析出酶晶体的过程定点突变技术在酶分子修饰中有何应用？定义：指在DNA序列中的某一特定位点上进行碱基的改变从而获得突变基因的操作技术。
是蛋白质工程和酶分子组成单位置换修饰中常用的技术。
应用：新的酶分子结构的设计；突变基因碱基序列的确定；突变基因的获得；新酶的获得。
何谓固定化酶？经过固定化以后，酶的特性有哪些改变？固定化酶：固定在载体上，并在一定空间范围内进行催化反应的酶称为固定化酶。
改变有：稳定性：固相酶的稳定性比游离酶高，主要表现在：（1）热稳定性：固定化酶热稳定性较之天然酶提高。
（2）对蛋白酶水解作用稳定性：固相酶比天然酶有更强的抵抗蛋白酶水解作用的能力。
（3）对变性试剂作用的稳定性：固相酶对各种蛋白变性剂的稳定性，一般都比天然酶强。
（4）保藏稳定性：固相酶比天然酶保存的时间更长。
最适温度：(1) 固相酶的最适温度一般比天然酶高，个别会有所降低(2) 同种酶，采用不同的方法或不同载体固定化后，其最适温度可能不同最适pH：酶经固定化后，其作用的最适pH常会发生偏移影响固定化酶最适PH的因素主要有两个。
(1) 载体性质对最适pH影响：用带负电荷载体制备的固定化酶，最适pH比游离酶最适pH高。
用带正电荷载体制备的固定化酶，最适pH比游离酶最适pH低。
用不带电荷载体制备的固定化酶，最适pH一般不改变。
(2) 产物性质对最适pH影响；若酶催化反应产物为酸性时，固定化酶最适pH比游离酶的最适pH要高。
若酶催化反应产物为碱性时，固定化酶最适pH比游离酶的最适PH要低。
若酶催化反应产物为中性时，固定化酶最适pH不变。
底物特异性：固定化酶底物特异性与游离酶相比，有一定变化，一般为：作用于小分子底物的酶类经固定化后，专一性基本不变。
而既可作用大分子也可作用小分子底物的酶类经固定化后专一性会发生变化。
举例说明固定化酶在工业上的应用？现已用于工业化生产的固定化酶主要有：(1) 氨基酰化酶：这是世界上第一种工业化生产的固定化酶。
降低生产成本(2) 葡萄糖异构酶：这是世界上生产规模最大的一种固定化酶。
常用于连续生产果葡糖浆(3) 天门冬氨酸酶：用于工业生产。
将延胡索酸转化生产Ｌ－天冬氨酸（4) 青霉素酰化酶：这是在医药工业上广泛应用的一种固定化酶。
用于制造各种生产半合成青霉素和头孢菌素什么是固定化细胞？固定化细胞有何应用？定义：固定在载体上，并在一定空间范围内进行生命活动的细胞，称为固定化细胞。
固定化细胞能进行正常的生长、繁殖和新陈代谢，故又称为固定化活细胞或固定化增殖细胞。
应用：1、利用固定化微生物细胞生产各种能够分泌到细胞外的产物：(1) 酒精酒类：(2) 氨基酸：(3) 有机酸：(4) 酶和辅酶(5) 抗生素(6）固定化微生物细胞还可以用于甾体转化及有机溶剂、维生素、化工产品等的生产。
2、固定化微生物细胞制造微生物传感器：分为呼吸活性测定型和电极活性测定性两种固定化植物细胞的应用。
（1）制造人工种子（2）用于生产各种色素、香精、药物、酶等次级代谢物。
3、固定化动物细胞的应用：主要应用于生产小儿麻痹症疫苗、狂犬病疫苗等酶反应器的设计主要包括哪些内容？1、确定酶反应器的类型。
酶反应器的设计，首先要根据酶、底物和产物的性质，按照上一节所述的选择原则，选择并确定反应器的类型。
2、确定反应器的制造材料。
由于酶催化反应具有条件温和的特点，通常都是在常温、常压、pH近乎中性的环境中进行反应，所以酶反应器的设计对制造材料没有什么特别要求，一般采用不锈钢制造反应容器即可。
3、进行热量衡算。
酶催化反应一般在30～70℃的常温条件下进行，所以热量衡算并不复杂。
温度的调节控制也较为简单，通常采用一定温度的热水通过夹套（或列管）加热或冷却方式，进行温度的调节控制，热量衡算是根据热水的温度和使用量计算。
对于某些耐高温的酶，例如高温淀粉酶，可以采用喷射式反应器，热量衡算时，根据所使用的水蒸气热焓和用量进行计算。
4、进行物料衡算。
酶反应动力学参数/底物用量/酶量/反应体积/反应器数量2.在酶反应器的应用过程中要注意哪些问题？酶的稳定性对酶反应器的功效是很重要的。
在操作过程中，有时需要用酸或碱来调节反应液PH。
如果局部的pH过高或过低，就会引起酶的失活，或者使底物和产物发生水解反应。
这时，可用加快搅拌已促使混合均匀。
如果底物和产物在反应器中不够稳定的话，可以采用高浓度的酶，以减少底物和产物在反应器中的停留时间，从而减少损失。
防止微生物污染酶的分类与命名：P酶：主要由蛋白质组成的酶；R酶：主要有核糖核酸组成的酶。
酶的分类：根据酶的化学组成可将酶分为：1.单纯蛋白酶类：只含有蛋白质成分；2.结合蛋白酶类（全酶）：含有蛋白成分（酶蛋白）和非蛋白成分（辅助因子）全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子根据酶蛋白结构特点可将酶分为单体酶：以一个独立的三级结构为完整生物功能分子的最高结构形式的酶。
寡聚酶：以一个独立的四级结构为完整生物功能分子的最高结构形式的酶。
多酶复合体：由多种酶彼此镶嵌成一个功能完整的具有特定结构的复合体, 它们相互配合依次进行，催化连续的一系列相关反应。
酶合成调节的类型诱导: 组成酶：细胞固有的酶类。
诱导酶：是细胞为适应外来底物或其结构类似物而临时合成的一类酶。
阻遏:分解代谢物阻遏和反馈阻遏酶合成的调节机制：1.酶合成的诱导：加进某种物质，使酶生物合成开始或加速进行。
2.末端产物阻遏：由某代谢途径末端产物的过量累积引起的阻遏。
3.分解代谢物阻遏：指细胞内同时有两种分解底物（碳源或氮源）存在时，利用快的那种分解底物会阻遏利用慢的底物的有关酶合成的现象。
提高酶产量的措施：1.添加诱导物：①酶的作用底物：如青霉素是青霉素酰化酶的诱导物。
②酶的反应产物：如纤维素二糖可诱导纤维素酶的产生。
③酶的底物类似物：如异丙基-β-硫代半乳糖苷（IPTG）对β-半乳糖苷酶的诱导效果比乳糖高几百倍2.降低阻遏物浓度：微生物酶的生产受到代谢末端产物的阻遏和分解代谢物阻遏的调节。
为避免分解代谢物的阻遏作用，可采用难于利用的碳源，如在β-半乳糖苷酶的生产中，只有在培养基中不含葡萄糖时，才能大量诱导产酶。
3.添加表面活性剂（产酶促进剂）：改变细胞的通透性或对酶分子有一定的稳定作用如在霉菌的发酵生产中添加 1%的吐温可使纤维素酶的产量提高几倍到几十倍。
酶发酵动力学：主要研究发酵过程中细胞生长速度，产物生成速度，基质消耗速度以及环境因素对这些速度的影响等。
产酶动力学：主要研究细胞产酶速度以及各种环境对产酶速度的影响规律。
分为宏观酶动力学和微观酶动力学一般产酶动力学方程可表达为：()XdtdE⋅+=βαμ。
式中 X——细胞浓度(g /L)；μ——细胞比生长速率(h-1)；α——生长偶联的比产酶系数(IU/g)；t——时间(h)；E——酶浓度(IU/L)；β——非生长偶联的比产酶速率(IU/(g⋅h))；生长偶联型XdtdEαμ=；部分生长偶联型XXdtdEβαμ+=；非生长偶联型XdtdEβ=细胞破碎：对于不同的生物体、或同一生物体的不同组织的细胞，由于细胞外层结构不同，所采用的细胞破碎方法和条件也有所不同，必须根据具体情况进行选择。
细胞破碎确认： 1.直接测定破碎前后的细胞数：破碎前，用显微镜或电子微粒计数器直接计数；破碎后，用染色法区分破碎细胞与完整细胞。