第四章 蛋白质-第四节详解
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生物化学：第四章 蛋白质合成的调控(讲义)
2020/10/31
微生物与生化药学 杜军
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第四章第四节 蛋白质合成调控
Poly(A)对翻译的促进作用是需要PABP（poly(A) 结合蛋白）的存在，PAPB结合poly(A)最短的长 度为12 nt，当poly(A)缺乏PAPB的结合时， mRNA 3′端的裸露易招致降解。
AAAAAAAAAAAA PABP
2020/10/31
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第四章第四节 蛋白质合成调控
（二）mRNA的稳定性对翻译水平的影响
在细胞质中所有的RNA都要受到降解控制 （degradation control）在控制中RNA降解的速率 （也称为RNA的转换率)是受到调节的；
mRNA分子的稳定性很不一致，有的mRNA的寿 命可延续好几个月，有的只有几分钟；
Lin-4调控翻译机制的模式图
3′非翻译区
2020/10/31
微生物与生化药学 杜军
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第四章第四节 蛋白质合成调控
Lin-4调控Lin-14mRNA翻译作用的示意图
2020/10/31
微生物与生化药学 杜军
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第四章第四节 蛋白质合成调控
引发基因沉默的microRNA (miRNA)
microRNA (miRNA) 是一类长度约为2024个核苷酸长度的具有调控基因表达功 能的非编码RNA。
• 由此可见，eIF4E、eIF2-GTP在转录起始过程中起到了关键 作用。
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微生物与生化药学 杜军
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第四章第四节 蛋白质合成调控
① eIF-4E
真核生物翻译起始的限速步骤
eIF-4E结合蛋白4E-BP抑制4E 与Cap结合，从而抑制翻译的 起始；
生化蛋白质复习笔记
第四章蛋白质化学蛋白质是生命的物质基础,存在于所有的细胞及细胞的所有部位。
所有的生命活动都离不开蛋白质。
第一节蛋白质的分子组成蛋白质结构复杂，它的结构单位——氨基酸很简单。
所有的蛋白质都是由20种氨基酸合成的，区别只是蛋白质分子中每一种氨基酸的含量及其连接关系各不相同。
一、一、氨基酸的结构氨基酸是由C、H、O、N等主要元素组成的含氨基的有机酸。
用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸。
标准氨基酸都是α-氨基酸，它们有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。
在标准氨基酸中，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团：羧基、氨基、R基团和一个氢原子(甘氨酸的R基团是一个氢原子)。
所以α-碳原子是手性碳原子，氨基酸是手性分子。
天然蛋白质中的氨基酸为L-构型,甘氨酸不含手性碳原子，但我们习惯上还是称它L-氨基酸。
苏氨酸、异亮氨酸各含两个手性碳原子。
其余标准氨基酸只含一个手性碳原子。
二、氨基酸的分类根据R基团的结构可以分为脂肪族、芳香族、杂环氨基酸；根据R基团的酸碱性可以分为酸性、碱性、中性氨基酸；根据人体内能否自己合成可以分为必需、非必需氨基酸；根据分解产物的进一步转化可以分为生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸；根据是否用于合成蛋白质(或有无遗传密码)可以分为标准(或编码)、非标准(或非编码)氨基酸。
(一)含非极性疏水R基团的氨基酸这类氨基酸的侧链是非极性疏水的。
其中包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸。
(二)含极性不带电荷R基团的氨基酸这类氨基酸包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸，其侧链具亲水性，可与水形成氢键(半胱氨酸除外)，所以与非极性氨基酸相比，较易溶于水。
(三)碱性氨基酸pH7.0时侧链带正电荷的氨基酸包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸——含咪唑基。
(四)酸性氨基酸包括天冬氨酸、谷氨酸四、氨基酸的理化性质(一)两性电离与等电点所有的氨基酸都含有氨基，可以结合质子而带正电荷；又含有羧基，可以给出质子而带负电荷，氨基酸的这种电离特性称为两性电离。
第四章 第四节 蛋白质与氨基酸测定
白质分解，其中碳和氢被氧化为二氧化碳和水逸 出，而样品中的有机氮转化为氨并与硫酸结合成 硫酸铵；
蒸馏
● 加碱将消化液碱化，使氨游离出来，再通过水
蒸气蒸馏，使氨蒸出；
吸收,滴定 ● 用硼酸吸收形成硼酸铵再以盐酸或硫酸标 准溶液滴定；
● 根据上述标准溶液消耗量可计算出总氮量。
1.消化：反应方程式如下：
《食品分析》第四章
第四节 蛋白质和氨基酸的测定
一、概 述
蛋白质是含氮的有机化合物，分子量很大。 主要由C、H、O、N、S五种元素组成。某些蛋白 质中还含有微量的 P、Cu、Fe、I 等。 在食品和生物材料中常包括蛋白质，可能还 包括有非蛋白质含氮的化合物，（如核酸、含氮 碳水化合物、生物碱等；含氮类脂、卟啉和含氮 的色素）。
浓硫酸具有脱水性，使有机物脱水并炭化为碳、氢、 氮。浓硫酸又有氧化性，使炭化后的碳氧化为二氧化碳, 硫酸则被还原成二氧化硫：
二氧化硫使氮还原为氨，氨与硫酸作用生成硫酸铵 留在酸性溶液中：
消化一定要用98%的浓硫酸！
（1）缩短消化时间的措施： 消化过程必须使有机物破坏完全，但又要尽 量缩短消化时间，因为过长时间会导致铵盐的分 解损失。故在消化反应中常常采取以下措施加速 蛋白质的分解,缩短消化时间：
三、氨基酸态氮的测定
蛋白质可以被酶、酸或碱水解，经胨，肽等最终产 物为氨基酸。氨基酸是构成蛋白质的最基本物质。构成 蛋白质的氨基酸主要有20多种，其中8种必需氨基酸对人 体有着极其重要的生理功能，常会因其在体内缺乏而导 致患病或通过补充而增强了新陈代谢作用。 随着食品科学的发展和营养知识的普及，食物蛋白 质中必需氨基酸含量的高低及氨基酸的构成，愈来愈得 到人们的重视。为提高蛋白质的生理效价而进行食品氨 基酸互补和强化的理论，对食品加工工艺的改革，对保 健食品的开发及合理配膳等工作都具有积极的指导作用。 因此，食品及其原料中氨基酸的分离、鉴定和定量也就 具有极其重要的意义。
第四节 蛋白质工程在食品行业的应用详解
蛋白水解酶简称蛋白酶
例如：枯草芽孢杆菌 缺点：极易氧化而失活
原因是第222位的甲硫氨酸残基（Met-222）发生了90%的氧化， 运用基因定点诱变技术，运用非野生型的氨基酸密码取代Met222密码子，获取一系列的突变基因，最终获得19种不同的枯草 杆菌蛋白酶突变株。 通过检测，Ala-222取代Met-222的突变蛋白酶抗氧化性得到大大 的提高，制成的洗涤剂可以和漂白剂一起使用
三、磷酸丙糖异构酶
➢在高温下Asn和Gln容易脱氨形成Asp和Glu，而 导致蛋白质分子构象的改变，使蛋白质失去活性。
➢对酿酒酵母的磷酸丙糖异构酶进行诱变改造。这 种酶有两个相同的亚基，每个亚基含有2个Asn，由 于它们都位于亚基之间的界面上，可能对酶的热稳 定性起决定性作用。
➢通过寡核苷酸介导的定向诱变技术，将第14位和 第78位上的2个Asn分别转变成Thr(苏氨酸)和 Ile(异亮氨酸)残基，大幅度提高突变酶的热稳定性。
四、 葡萄糖异构酶-----改变酶的最适pH值条件
➢葡萄糖异构酶最适pH为碱性，在80℃稳定，而在 碱性条件下， 80℃时使高果糖浆焦化产生有害物质， 反应只能在60℃进行。
➢采用盒式突变技术将葡萄糖异构酶分子中酸性氨基 酸(Glu或Asp)集中的区域置换为碱性氨基酸(Arg或 Lys)，可使葡萄糖异构酶的最适pH值变为酸性，即 可在高温下进行反应
二、溶菌酶
➢溶菌酶：天然的防腐剂，催化速率随着温度的升高 而升高，因此提高酶的热稳定性能提高其应用价值
➢由一条肽链构成，并在空间上折叠形成二个相对独 立的结构域，酶活性中心位于二个结构域之间。该酶 分子在第97位和54位残基上是两个未形成二硫键的半 胱氨酸
➢由于二硫键是一种稳定蛋白质分子空间结构的重要 共价化学键，有如建筑所用的钢筋一样，因而能将分 子中的不同部位牢固地联结在一起。因此，提高酶热 稳定性最常用的办法是在分子中增加一对或数对二硫 键。
例如：枯草芽孢杆菌 缺点：极易氧化而失活
原因是第222位的甲硫氨酸残基（Met-222）发生了90%的氧化， 运用基因定点诱变技术，运用非野生型的氨基酸密码取代Met222密码子，获取一系列的突变基因，最终获得19种不同的枯草 杆菌蛋白酶突变株。 通过检测，Ala-222取代Met-222的突变蛋白酶抗氧化性得到大大 的提高，制成的洗涤剂可以和漂白剂一起使用
三、磷酸丙糖异构酶
➢在高温下Asn和Gln容易脱氨形成Asp和Glu，而 导致蛋白质分子构象的改变，使蛋白质失去活性。
➢对酿酒酵母的磷酸丙糖异构酶进行诱变改造。这 种酶有两个相同的亚基，每个亚基含有2个Asn，由 于它们都位于亚基之间的界面上，可能对酶的热稳 定性起决定性作用。
➢通过寡核苷酸介导的定向诱变技术，将第14位和 第78位上的2个Asn分别转变成Thr(苏氨酸)和 Ile(异亮氨酸)残基，大幅度提高突变酶的热稳定性。
四、 葡萄糖异构酶-----改变酶的最适pH值条件
➢葡萄糖异构酶最适pH为碱性，在80℃稳定，而在 碱性条件下， 80℃时使高果糖浆焦化产生有害物质， 反应只能在60℃进行。
➢采用盒式突变技术将葡萄糖异构酶分子中酸性氨基 酸(Glu或Asp)集中的区域置换为碱性氨基酸(Arg或 Lys)，可使葡萄糖异构酶的最适pH值变为酸性，即 可在高温下进行反应
二、溶菌酶
➢溶菌酶：天然的防腐剂，催化速率随着温度的升高 而升高，因此提高酶的热稳定性能提高其应用价值
➢由一条肽链构成，并在空间上折叠形成二个相对独 立的结构域，酶活性中心位于二个结构域之间。该酶 分子在第97位和54位残基上是两个未形成二硫键的半 胱氨酸
➢由于二硫键是一种稳定蛋白质分子空间结构的重要 共价化学键，有如建筑所用的钢筋一样，因而能将分 子中的不同部位牢固地联结在一起。因此，提高酶热 稳定性最常用的办法是在分子中增加一对或数对二硫 键。
第四节 蛋白质的三维结构1
（一） -螺旋（- helix） = -57°， = -47°
0.15nm
0. 54nm
0. 5nm
Fig. 1-33 Four different graphic representations of the helix.
Fig. 1-34 The - helix as viewed from one end, looking down the longitudinal axis. Note the positions of the R groups, represented by purple spheres.
范德华引力只有在两个非键合原子处于一定距离才能 达到最大，这个距离称为范德华距离。等于两个原子的范 德华半径之和。
• 范德华力很弱，但具有加合性。
3. 疏水相互作用（hydrophobic interaction） • 定义: 疏水基团或疏水侧链出于避开水的需要而被迫 接近，这种现象称为疏水相互作用。 •尿素、盐酸胍等变性剂可增加非极性侧链在水中 的溶解度，从而破坏疏水相互作用。
Fig. 1-30 By convention, φ and ψ are both defined as 0°when the two peptide bonds flanking an α carbon are in the same plane. In a protein, this conformation is prohibited by steric overlap between a carbonyl oxygen and an amino hydrogen atom.
5. 二硫键(disulfide bridge)
对蛋白质的三级结构 起稳定作用。
现代营养学之蛋白质
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2 氨基酸如何构成蛋白质
蛋白质结构水平
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
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3 蛋白质的变性
蛋白质可以在热、化学试剂、重金属的作用下发生变性，生理活性也 随之丧失。 但是在蛋白质消化的过程中，变性却是对于人体有益的。例如鸡蛋在 加热过程中，某些蛋白质会变性： 结合B族维生素生物素的蛋白会变性而释放出生物素； 结合铁的蛋白会变性而释放出铁； 一种妨碍蛋白质消化的蛋白会变性。
2 小肠 胰腺和小肠分泌的酶将 肽链分解为三肽、二肽 和氨基酸。
3 小肠内壁 位于小肠内表面和吸收细 胞内的酶将肽分解为氨基 酸并转移至血液中。
4 血液 血液将氨基酸运送到身体各处。
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蛋白质在胃中的消化
蛋白质在到达胃部的强酸之前，除了在口中的咀嚼和唾液的润湿，不 会发生任何变化。胃酸能够将蛋白质互相缠绕的链解开，然后胃中的 蛋白酶才能够进攻肽键。 你可能会怀疑胃蛋白酶本身作为一种蛋白质，为什么不会被胃酸变性。 其实胃蛋白酶与其他酶不同，它在酸性条件下活性最高。它的任务是 将其它的蛋白质分解成碎片。胃的内衬部分也是由蛋白质组成，内衬 细胞可以分泌一层粘液保护胃部，防止酸和酶的进攻。 胃酸的酸性 很强（pH1.5），纯醋的pH值才大约是3。
钠
钾
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（5）维持酸碱平衡
蛋白质可以作为缓冲物质而维持血液的正常pH值。
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（6）提供能量
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第三节 蛋白质的消化和吸收
蛋白质的消化时从胃部开始的， 消化产物在小肠中吸收，然后通 过血液循环进入细胞合成所需的 蛋白或分解产能。
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1胃 当食物进入胃以后，蛋白 质在胃酸的作用下变性， 然后被酶分解为肽和少量 氨基酸。
第四章蛋白质的营养
1）概念：某种或几种氨基酸含量不足，不能 满足动物需要，而影响动物的生产性能。
2）特点：缺乏的氨基酸常常是EAA ；常发 生在低蛋白饲粮和生长快、高产的动物； 缺乏症可通过补充所缺乏的氨基酸而缓解 或纠正。
（4）氨基酸中毒
由于饲粮中某种氨基酸含量过高而引起 动物生产性能下降，添加其他氨基酸可部 分缓解中毒症，但不能完全消除。
生长猪：10种EAA---- 赖 、蛋 、色 、苯丙、 亮、异亮、缬、苏、组、精氨酸；
成年猪禽：8种---不包含组氨酸和精氨酸；
生长禽：13种----部分节约EAA的AA。 丝氨酸→甘氨酸（部分） 胱氨酸→蛋氨酸（50%） 酪氨酸→苯丙氨酸（30-50%） 5.条件性必需氨基酸：
是指饲粮中各种氨基酸的数量和相互间的 比例与动物的需要量相符合。说明该饲粮 （料）的氨基酸是平衡的，反之，则为不 平衡。 只有在饲粮中氨基酸保持平衡状态下，氨 基酸才能最有效地被利用，任何一种氨基 酸的不平衡都会导致动物体内的蛋白质消 耗增多，而生产性能也将明显降低。
（2）水桶理论
（3）氨基酸的缺乏
9.氨基酸互补
也称蛋白质互补，是指两种或两种以上的 蛋白质通过混合，以弥补各自在氨基酸组 成和含量上的营养缺陷。
生产实践中，这是提高蛋白质生物学价值 的有效方法。混合料蛋白质的生物学价值 高于任何一种单一饲料的蛋白质生物学价 值。是配合饲料生产的理论基础之一。
三、AA平衡理论及理想蛋白质
1.AA平衡理论 （1）AA平衡的概念
特定条件下必需由饲料供给的AA.
如:对仔猪, Arg、Glu是条件性EAA
6.非必需氨基酸（NEAA，Non-essential amino acid）:是指可不由饲粮提供，动物体内的合成完
全可以满足需要的氨基酸。但并不是指动物在生 长和维持生命活动的过程中不需要这些氨基酸。
2）特点：缺乏的氨基酸常常是EAA ；常发 生在低蛋白饲粮和生长快、高产的动物； 缺乏症可通过补充所缺乏的氨基酸而缓解 或纠正。
（4）氨基酸中毒
由于饲粮中某种氨基酸含量过高而引起 动物生产性能下降，添加其他氨基酸可部 分缓解中毒症，但不能完全消除。
生长猪：10种EAA---- 赖 、蛋 、色 、苯丙、 亮、异亮、缬、苏、组、精氨酸；
成年猪禽：8种---不包含组氨酸和精氨酸；
生长禽：13种----部分节约EAA的AA。 丝氨酸→甘氨酸（部分） 胱氨酸→蛋氨酸（50%） 酪氨酸→苯丙氨酸（30-50%） 5.条件性必需氨基酸：
是指饲粮中各种氨基酸的数量和相互间的 比例与动物的需要量相符合。说明该饲粮 （料）的氨基酸是平衡的，反之，则为不 平衡。 只有在饲粮中氨基酸保持平衡状态下，氨 基酸才能最有效地被利用，任何一种氨基 酸的不平衡都会导致动物体内的蛋白质消 耗增多，而生产性能也将明显降低。
（2）水桶理论
（3）氨基酸的缺乏
9.氨基酸互补
也称蛋白质互补，是指两种或两种以上的 蛋白质通过混合，以弥补各自在氨基酸组 成和含量上的营养缺陷。
生产实践中，这是提高蛋白质生物学价值 的有效方法。混合料蛋白质的生物学价值 高于任何一种单一饲料的蛋白质生物学价 值。是配合饲料生产的理论基础之一。
三、AA平衡理论及理想蛋白质
1.AA平衡理论 （1）AA平衡的概念
特定条件下必需由饲料供给的AA.
如:对仔猪, Arg、Glu是条件性EAA
6.非必需氨基酸（NEAA，Non-essential amino acid）:是指可不由饲粮提供，动物体内的合成完
全可以满足需要的氨基酸。但并不是指动物在生 长和维持生命活动的过程中不需要这些氨基酸。
蛋白质的生物合成详解
• 简并性： 同一氨基酸具有多种密码子
第1、2位
第3位
决定密码的特异性
同义密码
摆动
11
12
• 连续性：
沿5/-3/方向连续阅读
插入碱基 缺失碱基
移码 突变
13
密码子:(codon)
共有64种
3种 61种
代表20中氨基酸
UAA、UAG、UGA
AUG
起始密码 蛋氨酸
终止密码
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1)在体外无细胞蛋白质合成体系中加入人工 合成的polyＵ 开创了破译遗传密码的先河
2） 校正的作用不可能是完全的，抑制基因的效率 很低，通常为1~5%。
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氨基酸的活化——氨基酸与tRNA的结合
氨基酸 + ATP+ tRNA 氨基酰-tRNA合成酶
氨基酰-tRNA + AMP +PPi
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蛋白质生物合成物质
合成原料 mRNA tRNA rRNA
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核糖体——蛋白质合成的场所
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第一碱基 （5/-端）
遗传第 密二 码碱 表基
第三碱基 （3/-端）
终止
终止
*
*在mRNA起始部位的AUG为起始信号
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蛋白质生物合成物质
合成原料 mRNA tRNA rRNA
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tRNA——搬运氨基酸
Ser 5’
Tyr 5’
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tRNA的结构
tRNA在蛋白质生物合成过程中起关键作用。 最小的 RNA，4S 70 ~ 80个base，其中22个碱基是恒定 含有10%的稀有碱基
表14-6 由反密码子突变而产生的无义抑制基因
tRNA
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加酸调 pH 至等电点 4.5或加硫酸铵至饱和，大豆球蛋白沉淀析出。
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4.4.4 大豆蛋白
二. 大豆蛋白加工产品
蛋白质含 量50%
脱脂
大豆
豆粕 加工
蛋白质含 量70%
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蛋白质含 量90%
脱脂豆粉 大豆浓缩蛋白 大豆分离蛋白
4.4.4 大豆蛋白
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4.4.5 谷物蛋白
谷物 蛋白
谷物蛋白根据溶解性分为4大类：谷蛋白、醇溶蛋白、清 蛋白、球蛋白。
三、鱼蛋白
鱼蛋白
鱼类可食部分中蛋白质含量为10%-21%，含量随鱼的种 类不同而异。鱼类蛋白质在细微结构上与畜禽类类似，
但稳定性稍差。例如鱼肉在加工时，蛋白质更容易发生 分解、变性或凝固。所以，限制了它在食品中的应用。
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鱼粉是动物饲养中使用的优质蛋白质原料。
4.4.6. 新蛋白质资源
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食品中的蛋白质
第4节 常见食品蛋白质与新蛋白质资源
4.4.1 肉类蛋白
肌肉中含 蛋白质20%左右
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30%
15%
55%
肌原纤维蛋白 肌浆蛋白 肌基质蛋白
4.4.1 肉类蛋白
一. 肌原纤维蛋白
肌原纤 维蛋白
肌原纤维蛋白在水中不能溶解，溶于盐。是构成肌原纤 维的主要成分。主要包括肌球蛋白、肌动蛋白、肌动球 蛋白等，它们参与肌肉的收缩。
谷物新蛋白质资源
一、单细胞蛋白
单细胞 蛋白
单细胞蛋白（single cell protein ,SCP）一般指一些从微 生物及藻类中所获取的蛋白质。
与传统蛋白质相比，它具有很多优点。
1.蛋白质含量高，50%以上。除含硫氨基酸外，其它氨基酸齐全。 2.生产原料广泛。可以利用“三废”作为培养基质。 3.生长繁殖快，产量高，易控制。 4. 生产一般不受气候、地域条件的限制。
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形成肉的颜色
4.4.1 肉类蛋白
三. 肌基质蛋白
肌基质 蛋白
肌基质蛋白，主要由胶原蛋白和弹性蛋白组成，它们主要 存在于结缔组织中，属于不完全蛋白质。
结缔组织中胶原蛋白分子间的交联会影响肉的嫩度。
老年动物的肉嫩度降低
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随着年龄的增长，肉中 的胶原蛋白形成的成熟 交联越多，性质越稳定，
肉的嫩度越差
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4.4.4 大豆蛋白
大豆类产品所含的蛋白 质约40%。
大豆蛋白除蛋氨酸、半胱氨酸含量略低外，其余必需氨基酸含量均较丰富。
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4.4.4 大豆蛋白
一.大豆蛋白的组成
大豆 蛋白
大豆蛋白质中有80%-88%是可溶的，其中94%是球蛋白。 根据大豆球蛋白在超离心处理时的沉降速度不同，可以将 大豆球蛋白分成 2s、7s、11s 和 15s 等组分，其中 7s 和 11s 最为重要。7s 占总蛋白质的 37％，而 11s 占总蛋白质 的 31%。
肌原纤维与肉的嫩度密切相关。 食品工业中常用木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等酶类改善肉的嫩度。
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4.4.1 肉类蛋白
二. 肌浆蛋白质
肌浆 蛋白质
肌浆蛋白质可以溶于水，是肌肉中的可溶性蛋白质。主 要包括肌溶蛋白、肌红蛋白、肌浆酶以及肌粒蛋白质等。
亚铁肌红蛋白
暗红色
氧合肌红蛋白
鲜红色
高铁肌红蛋白
暗褐色
一氧化氮肌红蛋白 桃红色
蛋白质习题
1. 什么是必需氨基酸，有哪几种？ 2. 简述稳定蛋白质空间结构的作用力。 3. 什么是蛋白质的变性？变性的蛋白质有哪些变化？ 4. 哪些因素可以引起蛋白质的变性？ 5. 简述超高温灭菌技术的原理。
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4.4.3 卵蛋白
卵黄中干物质主要成分为蛋白质和脂肪， 碳水化合物的含量较低。
卵白中的干物质蛋白质为主要成分，碳水化合 物含量较低，几乎不含脂肪。
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4.4.3 卵蛋白
一、蛋黄蛋白
蛋黄 蛋白
蛋黄中含有丰富的脂类，所以蛋黄中的蛋白质大部分与
脂肪相结合，形成脂蛋白。主要包括低密度脂蛋白、高 密度脂蛋白、卵黄高磷蛋白和卵黄球蛋白。
蛋黄是重要的 乳化剂
蛋黄作乳化剂的一个典型例子是生产 蛋黄酱。
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4.4.3 卵蛋白
二. 蛋清蛋白
蛋清 蛋白
蛋清蛋白中含有多种不同的蛋白质，主要包括卵清蛋白、 伴清蛋白、卵类粘蛋白、卵粘蛋白、溶菌酶等。
蛋白是很好的 发泡剂
卵清蛋白、伴清蛋白、卵球蛋白等具有良好的 发泡能力。 卵类粘蛋白、溶菌酶等结构稳定的蛋白质， 对形成的泡沫有很好的保护作用。
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4.4.6 新蛋白质资源
酵母蛋白 细菌蛋白 藻类蛋白
单细胞蛋白蛋白质含量高，但含有较多的核酸。 细胞中有难以消化的细胞壁，影响蛋白质等营养 物质的消化、吸收。
添加到动物饲料中。 酵母的浓缩蛋白质具有显著的鲜味 ，被用于增香剂。 作为营养强化剂而添加到食品中。
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4.4.6 新蛋白质资源
二、叶蛋白
叶蛋白
叶蛋白泛指以新鲜的青嫩茎叶为原料，经榨汁、絮凝、
浓缩、干燥等工艺提取的一种富含蛋白质的浓缩物（leaf protein concentration, LPC）。
叶蛋白中氨基酸种类齐全，且比例均衡，富含赖氨酸 。 叶蛋白适口性较差 。 主要添加在动物饲料中 。
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4.4.6鱼蛋白
牛乳中的酪蛋白以酪蛋 白胶束(酪蛋白酸钙-磷酸 钙聚合体)的形式存在。
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4.4.2 乳蛋白
酪蛋白在牛乳中比较稳定，它对热不敏感，在130℃加热时才会变性。 添加酸调节pH值到等电点（ pH =4.6），可以使酪蛋白沉淀。 对凝乳酶的作用敏感。 酪蛋白胶束是高度水合体系。
酪蛋白酸钠
酪蛋白酸钠是很好的乳化剂、保水剂、 增稠剂、发泡剂和胶凝剂。 pH>6时稳定，热稳定性、溶解性好。
4.4.1 肉类蛋白
四. 肉类蛋白的应用
胶原蛋白
加热
明胶
可以形成热可逆 的凝胶。
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4.4.2 乳蛋白
100克牛奶中大约含 3克蛋白质
80%酪蛋白
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20%乳清蛋白
4.4.2 乳蛋白
一. 酪蛋白
酪蛋白
酪蛋白主要是由 α-酪蛋白，β-酪蛋白和κ-酪蛋白组成，同
时还含有极少量的γ-酪蛋白。酪蛋白中的丝氨酸残基与磷 酸基酯化，形成丝氨酸磷酸残基。
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4.4.2 乳蛋白
二. 乳清蛋白
乳清 蛋白
当脱脂乳中的酪蛋白沉淀下来以后，存在于乳清中的蛋白 质称为乳清蛋白。乳清蛋白主要由β-乳球蛋白、α-乳白蛋 白、免疫球蛋白和血清白蛋白等组成。 乳清蛋白在酸性 pH下仍有很好的溶解性。
乳清蛋白浓缩 物（WPC）
乳清蛋白分离 物（WPI）
应用于一些酸性食品中；应用于模拟人类母乳构成的婴幼儿食品中； 应用于生产模拟脂肪。