酶
酶
二、酶的生物学意义
6CO2+6H2O+能量
N2 + 3H2
某些微生物 植物 动物
C6H12O6+6O2↑
2NH3
N2+3H2
500℃ ,300大气压
Fe
2NH3
三、酶是生物催化剂
1．酶与一般催化剂的共同点
（1）用量少而催化效率高
（2）能加快化学反应的速度，但不改变平衡点，
反应前后本身不发生变化
（3）降低反应所需的活化能
（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关
转换数（turnover number, TN or kcat）:
每秒钟或每分钟，每个酶分子转换底物的分子
数。(每秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数)
（2）高度的专一性
一种酶只作用于 一种或一类化合 物，以促进一定 的化学变化，生 成一定的产物， 这种现象称为酶 作用的特异性。
酶的专一性有下列几种情况：
例 2H2O2→2H2O+O2
反 应 非催化反应 钯催化反应 H2O2酶催化
活化能 75.24kJ/mol 48.9kJ/mol 8.36kJ/mol
• （4）本身不发生化学变化。
2．酶作为生物催化剂的特殊点
（1）高的催化效率
以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催 化剂高107～1013倍，比非催化反应高108～1020倍。 例 2H2O2→2H2O+O2 1mole H2O2酶 能催化 5×106mole H2O2的分解 1mole Fe3+ 只能催化6×10-4mole H2O2的分解
脲酶 脲酶
H2N—C—NH.HCl + H2O 无反应
（3）立体化学专一性
酶的六大类
酶的六大类
首先，我们要知道的是，根据酶的性质和作用，酶大致可以分为六大类。
这六大类包括：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、酶联接酶。
氧化还原酶主要参与氧化还原反应，例如脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶等，都是氧化还原酶的一种。
氧化还原酶在生物体的能量代谢、物质合成和信号传导等
生物过程中具有重要作用。
转移酶是指可以催化生物体内一种物质的化学基团转移到另一种物质上的酶类。
比如转酮糖酶就是转移酶的一种，主要参与糖类的代谢。
水解酶是一种可以催化水分子参与反应，使某种化合物发生水解的酶。
例如淀粉酶、脂肪酶等，它们能分别催化淀粉和脂肪的水解反应。
裂解酶是一类在没有水参与的情况下，能催化某些化合物分解的酶。
例如裂解酮体酶，它能催化酮体的裂解。
异构酶是指能催化某种物质的结构在化学上发生变化的酶类，例如果糖磷酸异构酶，它能催化磷酸果糖在其同分异构物间的转换。
酶联接酶是指可以催化两种不同的物质分子联接成一种新的化合物的酶类，例如赖氨酸酶，它能催化两个赖氨酸分子的连接。
以上这六大类的酶在生物体的各种代谢活动中都发挥着重要的作用。
在研究和利用酶的过程中，我们需要掌握他们的性质和作用，以便更好地利用它们进行科研和生产。
酶的概念.
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
底物名 + “酶”
如 己糖激酶、蛋白酶、脲酶
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
反应类型 + “酶”
如 己糖激酶、乳酸脱氢酶、DNA聚合酶
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
酶的来源
如 胃蛋白酶
1. 习惯命名法
问题
一. 酶的命名
这种命名法缺乏科学系统性，易产生“一酶多名” 或“一名多酶”问题。如分解淀粉的酶，若按这种命 名法则有三种名称，如淀粉酶、淀粉水解酶和细菌淀 粉酶。
乳酸脱氢酶的编码是： EC1.1.1.27
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
国际系统命名法看起来科学而严谨，但使用起 来不太方便.
一. 酶的命名
国际酶学委员会建议： 每个酶都给予 2 个名称
习惯名
系统名
二. 酶的分类
只催化一种化合物。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 酶对环境条件极为敏感 ❖ 酶活性可以调控
三、酶的专一性的类型
酶催化的专一性(specificity)是指酶对它所催 化的反应及其底物具有的严格的选择性。通常一 种酶只能催化一种或一类化学反应。
由酶对底物选择的严格程度，可将酶的专一性分 为多种类型：
HOOC CH
延胡索酸酶
CH2COOH
HC COOH
HO CHCOOH
延胡索酸
苹果酸
三、酶的专一性及其类型
Summryຫໍສະໝຸດ 绝对专一性一种酶只能催化一种底物。如6-磷 酸葡萄糖磷酸酯酶。
立体专一性
一种酶只能对一种立体异构体起催 化作用。
一种酶只作用于一定的化学
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的定义名词解释
酶的定义名词解释酶（enzyme），又称酵素，是生物体内特定的蛋白质分子，能够在生理条件下催化生物体内的化学反应，以加速反应速率并调节代谢过程。
酶通过降低反应活化能，使化学反应在细胞内温和的温度和pH条件下进行，以促进生物体的正常功能。
酶是生物体内许多生化反应的催化剂，实际上，生物体内的所有化学反应几乎都与酶有关。
酶的作用是选择性的，只催化特定的底物反应而不影响其他底物。
酶能够将底物转化为产物，同时也可以逆转反应，将产物转变回底物。
这种能力使得酶在细胞内起着调节和平衡代谢的重要作用。
酶具有高度的专一性。
不同酶对应不同的底物，而同一种底物可能会被多种酶所催化。
酶的专一性与酶与底物之间的结合方式密切相关。
酶与底物之间通过非共价键（如氢键、疏水相互作用等）相互结合形成酶底复合物。
这种结合使酶能够选择性地与特定底物结合，从而催化特定的化学反应。
酶的活性受许多因素的影响。
温度、pH和离子环境是主要影响酶活性的因素。
酶的活性随温度的升高而增加，直至达到最适温度，进而由于蛋白质的变性而失去活性。
不同酶对温度的最适值有所差异，这与酶的生存环境有关。
酶的活性也受pH值的影响。
不同酶对pH的最适值也有所差异，这是由于酶分子内部的氨基酸残基的带电性质会随pH的变化而改变。
离子环境的改变也会影响酶的活性，因为离子能够影响酶与底物之间的结合。
酶的命名多以“底物+酶”或者“反应类型+酶”的方式进行。
酶名的命名方式基于酶所催化的底物或产物、催化反应的类型及其所属的酶家族。
例如，DNA聚合酶催化DNA分子的合成，丙酮酸脱氢酶催化丙酮酸的脱氢反应。
酶家族的命名通常以希腊字母命名，各个家族下又可进一步分为不同的亚家族。
酶家族和亚家族的命名有利于对酶进行分类和研究。
酶在许多领域有重要的应用价值。
在医药领域中，酶作为药物，能够用于治疗各种疾病。
例如，青霉素酶能够降解青霉素，从而提高患者对青霉素的耐药性。
在食品工业中，酶可以用于改善食品品质、提高产量和延长保质期。
酶的概念、分类、功能、动力学特点
6/16.酶 ③专一性
锁与钥 匙学说
解
释
诱导契
合学说
“三点附 着”模型
➢ 核心内容：指酶比作锁，底物比作钥匙，锁眼比作活性中心， 认为酶活性中心的构象是固定不变的，底物的结构必须与酶活 性中心的结构非常吻合才能结合
➢ 缺陷：
不能解释酶的活性中 心不仅能与底物结合， 同时也能与产物结合 而催化其逆反应
（2）为区别传统的蛋白质催化剂，Cech将具有催化活性的RNA定义为riboxyme， 翻译成核酶。但Cech发现的还不是真正意义上的催化剂，因为其自身也发生了改 变
（3）后来发现的L19 RNA、核糖核酶酶P才是真正意义上的核酶，具有酶的标志 性特征
6/16.酶 6.2 核酶 6.2.2 核酶的种类
辅酶是专指那些与脱辅酶结合松散、使用透析的方法就容易去除的有机小 分子，如辅酶Ⅰ(NAD+)和辅酶Ⅱ(NADP+)等
辅基是专指那些与脱辅酶结合紧密(有时甚至以共价键结合)、使用透析的 方法难以去除的有机小分子，需要用一定的化学处理才能与蛋白质分子分开， 如：琥珀酸脱氢酶中的FAD；细胞色素氧化酶中的铁卟啉等
实例：碳酸酐酶 ( 红细胞、肺泡细胞、肾小管细胞) H2O + CO2 H2CO3
每个酶分子在1s内可以使6×105个CO2发生水合作用，比未经催化的反应快107倍
▶酶的转换数(kcat)
指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔 酶分子转换底物的微摩尔数
大多数酶对它们天然底物的转换数的变化范围为每秒1～104
如A和B之间互相转化，假设在没有酶的情况下正向反应的速率常数(k1)是10－4/s，而逆向 反应速率常(k2)是10－6/s。平衡常数K可通过正、逆反应速率常数之比得出：
生化第三章酶
第三章酶本章要点生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
一、酶的分子结构与功能1.单体酶：由单一亚基构成的酶。
（如溶菌酶）2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。
（如磷酸果糖激酶-1）3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。
（如丙酮酸脱氢酶复合物）4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。
（如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。
2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。
3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。
在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。
4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。
在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。
5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。
金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。
6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。
7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。
（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
酶的基础知识
团）。如胰蛋白酶，只专一的水解赖氨酸或精氨酸的羧基形成的
肽键。
—NH--CH—CO--NH—CH—CO—NH
R1
R2
Lys,Arg
立体异构（化学）专一性
１、旋光异构专一性 当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中
的一种。
例如：淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4 －糖苷键； L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化.
2、酶作为生物催化剂的特性*
③酶易失活，要求温和的反应条件
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱、高温 等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶 作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压 和接近中性的酸碱度。
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应 温度范围为20-40C。
2、酶作为生物催化剂的特性*
寡聚酶中亚基的聚合，有的与酶的专一性有关，有的与 酶活性中心形成有关，有的与酶的调节性能有关。
3、 多酶复合体 multienzyme system
▪ 由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，其中每一个 酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个 代谢途径或代谢途径的一部分。
▪ 分子量很高，在几百万以上。如丙酮酸脱氢酶复 合体、脂肪酸合酶复合体等。
国际生化学会酶学委员会根据酶所催化的反 应性质将酶分为六大类*：
氧、转、水、裂、异、合
分别用1、2、3、4、5、6表示
六大类酶*
国 1. 氧化-还原酶类
际 2. 转移(移换)酶类
系 统
3. 水解酶类
分 4. 裂合（裂解）酶类
类 5. 异构酶类
法 6. 合成酶类
1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases
(2)诱导契合学说(induced-fit hypothesis)
酶的名词解释生物化学方程式
酶的名词解释生物化学方程式酶的名词解释和生物化学方程式酶是生物体内一类具有催化作用的蛋白质，能够加速生物化学反应的进行，而不影响反应的平衡点。
酶在维持生命活动中起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的定义和功能，并探讨酶催化反应的机制。
一、酶的定义酶是一类具有高度专一性的生物催化剂，它能够在细胞内或体外低于常温下加速化学反应的进行。
酶分子通常由一条或多条多肽链组成，并具有特定的三维结构。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等环境因素的影响。
二、酶的功能酶在生物体内起着非常重要的功能，包括代谢调节、物质转运、信号转导等。
酶可以分解复杂的有机物质，提供生物体所需的能量和营养物质。
例如，消化酶能够分解食物中的大分子物质，使其转化为可供细胞吸收和利用的小分子物质。
另外，酶还能够合成生物体内所需的物质，如DNA聚合酶可以将DNA的单链合成成双链，促使DNA复制。
三、酶催化反应的机制酶催化反应的机制可以通过生物化学方程式来表示。
生物化学方程式是描述酶催化反应过程的化学方程式。
以下以酶催化水解蔗糖为例进行具体说明。
蔗糖 + 水 -> 葡萄糖 + 蔗糖酶在这个反应中，蔗糖酶是酶的名称，将蔗糖分解为葡萄糖和蔗糖酶。
酶与蔗糖结合形成酶底物复合物，随后酶通过特定的活性位点将底物转化为产物，最后酶与产物解离，重新进入催化循环。
酶催化反应的机制分为两个基本步骤：底物结合和催化步骤。
底物结合是指酶与底物之间的识别和结合过程，酶通过与底物之间的氢键、离子键或范德华力进行相互作用，形成酶底物复合物。
催化步骤是指酶促使底物转化为产物的过程，酶通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
四、酶的特点和应用酶具有高效、专一和可逆等特点。
由于酶具有高度专一性，使其在医药、食品、生物工程等领域具有广泛的应用。
例如，酶在医药领域用于制药工艺中的底物转化，如蛋白质重组技术中的酶切剂，可以切割目标蛋白质中的特定位点，得到所需的产物。
酶
第一节酶的性质、命名及分类酶是由生物活细胞产生的有催化功能的蛋白质，只要不处于变性状态，无论在细胞内或细胞外都可发挥催化化学反应的作用。
酶是蛋白质，因而能使蛋白质分解的，光、热、酸、碱等均可使酶变性或破坏，在遭到不可逆变性时则完全去活性（如70-80℃，2-15min即可使酶失活），其它电性质及物理化学性质也与蛋白质完全一样。
有些酶是简单蛋白质。
有些酶是结合蛋白质，一般把结合蛋白质的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶。
酶蛋白多为对热不稳定的物质，而辅酶多为低分子量、对热稳定的物质。
酶是一种催化剂，但它和一般的化学催化剂有很大不同，首先，酶的作用具有高度的专一性，酸能催化蛋白质水解，也能催化多糖和脂肪的水解，但是酶则不同，蛋白酶就只能催化蛋白质水解，淀粉酶只能催化淀粉水解，乳酸脱氢酶只能将L(+)-乳酸氧化为丙酮酸，而对D(-)-乳酸就不起作用。
其次，酶催化的反应都是在较温和的条件下，在接近生物体的体温和接近中性的条件下就能进行；酶的催化效率也比一般催化剂高得多，如一种过氧化氢酶1min内能催化5000000个过氧化氢分子分解为水及O2，而在同样条件下，铁离子的催化效率仅为酶的百万分之一。
酶的命名及分类现在普遍使用的酶的习惯名称是以下述三个原则来决定的。
根据酶催化反应的性质来命名，如催化水解反应的酶称为水解酶，催化氧化作用的称为氧化酶或脱氢酶。
根据被作用的底物兼顾反应的性质来命名，如多元酚氧化酶催化多元酚的氧化作用，蛋白酶和淀粉酶都是水解酶，它们的底物分别是蛋白质和淀粉。
结合1，2两点，并根据酶的来源命名，如细菌淀粉酶、胃蛋白酶等。
酶的习惯名称使用起来比较方便，但有时会造成一些混乱，如，当两种酶能作用于同一种底物发生相同反应时，根据上述原则命名就会发生混乱；有时同一种酶会有几个名称，也造成混乱。
因此，1961年，国际生化协会酶委员会规定了酶的系统命名原则。
国际生化协会酶委员会将酶分为六大类：1、氧化还原酶类2、转移酶类：能催化将某一基因从一个化合物转移到另一个化合物反应的酶，如转移氨基，称转氨酶，再如转醛酶、转酰酶等。
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49
第一节
酶的一般概念
第二节
第三节 第四节 第五节 第六节
酶的分子结构与功能
酶的作用机理 酶促反应动力学 酶的分类和命名 酶与医学的关系
第三节 酶的作用机理
酶-底物复合物的形成和诱导契合学说
趋近效应及定向作用
酸-碱催化作用
表面效应
49
一、酶-底物复合物的形成和诱导契合学说 酶-底物复合物的形成 E+S ES E+P
第一节 第二节
酶的一般概念 酶的分子结构与功能
第三节
第四节 第五节 第六节
酶的作用机理
酶促反应动力学 酶的分类和命名 酶与医学的关系
第四节 酶促反应动力学
酶促反应的速度：
以底物的消耗量或产物的生 成量对时间的变化率表示。
酶促反应的初速度（V）
指酶促反应开始时的速度。
50
影响酶促反应速度的因素 酶浓度 底物浓度 温度 PH 激动剂 抑制剂
一、酶按其组成分为单纯酶和结合酶两大类 （一） 单纯酶(simple enzyme)
完全由氨基酸组成 如：蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶和核糖核酸酶
（二） 结合酶(conjugated enzyme)
蛋白质 结合酶 非蛋白质 辅助因子
(cofactor)
44
酶蛋白
(apoenzyme)
全酶
(holoenzyme)
44
（四）高度不稳定性 作用条件：常温、常压、pH值近中性等。 使酶变性失活的理化因素： 强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、 高温、紫外线、剧烈震荡等。
44
第一节 第二节
酶的一般概念 酶的分子结构与功能
第三节
第四节 第五节 第六节
酶的作用机理
酶促反应动力学 酶的分类和命名 酶与医学的关系
第二节 酶的分子结构与功能
酶 酶-底物严格互补
二者相互诱导、
相互形变、相互
适应，这就是诱
导契合学说
（induced-fit）。
诱导契合学说
49
二、趋近效应与定向作用
趋近效应---增加底物的有效浓度，105倍
定向作用---底物的反应基团与酶的催化基团正确定向
分子间反应类分子内反应，有效碰撞
50
三、酸-碱催化作用 酸：提供质子
辅助因子的分类
根据与酶蛋白结合的牢固程度分2类：
辅酶 (coenzyme) 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法分离 辅基 (prosthetic group) 与酶蛋白结合牢固，不能用透析或超滤的方法分离
45
辅助因子的种类及作用
金属离子：Mg2+、Fe2+等 * 稳定酶分子构象 * 参与传递电子 * 在酶与底物间起桥梁作用 * 降低反应中的静电斥力 B族维生素衍生物 * 传递电子、质子和一些基团
47
酶原激活的机理 在酶或离子作用下切除部分肽段，
形成活性中心
组 46
缬天天天天赖异缬甘
S 丝 183 S S S 肠激酶 胰蛋白酶 活性中心 缬 异甘组 丝
S S
胰蛋白酶原的激活 48
缬天天天天赖
S S
胃 蛋 白 酶 原
胃 蛋 白 酶
酶原激活的生理意义
使酶在特定的部位和环境中发挥 作用，保证体内代谢的正常进行。
活性中心的位置
分子表面，裂缝/凹陷
46
必需基团 酶分子中与酶活性密切相关、为酶活性 所必需的基团称为必需基团（essential group）。
常见的必需基团
咪唑基、-OH、-SH、-NH2、-COOH
46
必需基团的分类
活性中心内的必需基团 * 结合基团(binding group)： 与底物相结合 * 催化基团(catalytic group)： 催化底物转变成产物 活性中心外的必需基团 位于活性中心以外， 维持活性中心的构象
* 一般7.35～7.45，但也有例外。 如胃蛋白酶 1.5 精氨酸酶 9.8 胰蛋白酶 7.8
v (胃蛋白酶)
0 2 4
[S]
底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速； 反应为混合级反应。
51
V
Vmax
[S]
底物浓度达一定程度 反应速度不再增加，达最大速 度；反应为零级反应
51
[S]与V关系的米-曼方程式（米氏方程）
1913年，Michaelis和Menten
Vm[S] V= —————— Km + [S]
Km：米氏常数 Vm：最大反应速度
E1
酶-底物复合物 中间复合物 中间产物
能 量 水 平
ES
E2
E+S
G
P+ E
反应过程
49
酶-底物复合物的检测：
温度降至-50℃度时，
反应速度大大降低，
S
本来不稳定的中间
物相对稳定，可进
行晶体衍射分析。 RNase
50
诱导契合学说
酶在发挥催 化作用前，先与 底物密切结合，
底物
锁与钥匙学说
+
只有活化分子才能发生 化学反应。
43
（二）特异性（专一性）高
一种酶只能催化一种 或一类化合物，或一定的 化学键，促进一定的化学 反应，生成一定的产物， 这种酶对底物的选择性称 为酶的特异性。
酶特异性分为3种类型 绝对特异性 相对特异性 立体异构特异性
44
1. 绝对特异性 (absolute specificity)
47
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
三、酶原与酶原的激活
酶原 有些酶在细胞内合成或初分泌时没 有催化活性，这种无活性的酶的前身物 称酶原(zymogen)。
酶原的激活 无活性的酶原在一定条件下转变 成有活性酶的过程，称为酶原的激活。 酶原激活的实质
是酶的活性中心形成或暴露的过程。
+
LDH
同 工 LDH2(H3M) 酶 电 LDH3(H2M2) 泳 图 LDH (HM ) 4 3 谱
LDH5(M4)
心肌 肾 肝 骨骼肌 血清
-
原点
应用：疾病诊断
心肌受损病人血清LDH1含量上升； 肝细胞受损者血清LDH5含量增高。
48
五、变构酶(别构酶)是酶空间构象对酶活性的调节
变构调节
某些小分子化合物（变构效应剂）与酶 蛋白（变构酶/别构酶）分子活性中心以外的 某一部位（别位）特异结合，引起酶蛋白分 子构象变化，从而改变酶活性，这种调节称 为酶的变构调节（别构调节）。
51
Km的意义
1. Km值是当酶促反应速度为最大速度一 半时的底物浓度。 设V = Vmax / 2，则 Vm —— 2 = Vm [S] ————— Km + [S] v
Vm
即 Km = [S]
0 Km
1 2 Vm
[S]
51
2. Km 值可以表示酶与底物的亲和力 Km值愈大，亲和力愈小；
1、消化系统中的蛋白酶以酶原形式分泌， 避免细胞自身的消化； 2、血液中凝血因子以酶原形式存在，防止 血管内凝血。
48
四、同工酶是催化相同化学反应的一组酶
催化相同化学反应，而酶蛋白分子结 构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶， 称同工酶（isoenzyme） 。 同工酶的分布
同一种属的不同个体 同一机体的不同组织 同一组织细胞的不同亚细胞器
45
酶蛋白与辅助因子的关系
一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，而 一种辅助因子可与不同的酶蛋白结合
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类和性质
全酶才有活性
46
二、酶的活性中心是参与酶促反应的 空间构象区域 酶的活性中心
酶分子中能与底物特异结合并将其转化为产 物的区域称为酶的活性中心（active center） 。
44
3. 立体异构特异性 (stereospecificity)
作用于一种立体异构体
NH2
HN=C
NH （CH2）3 精氨酸酶 NH2
乳酸脱氢酶
NH2
+H2O
CHNH2 COOH NH2
（CH2）3 C=O + CHNH2 COOH
L-精氨酸
尿素
L-鸟氨酸
44
（三）酶活性具有可调节性 1. 含量 合成与分解 2. 活性 代谢物浓度 产物浓度 激素和神经信号分子
48
乳酸脱氢酶（lactic dehydrogenase，LDH）
有两种亚基：
同源形式
骨骼肌型(M型) 心肌型(H型)
组合成五种四聚体： LDH1(H4) LDH2(H3M) LDH3(H2M2) LDH4(HM3) LDH5(M4) 电泳时向正极移动 的速度依次递减。
异源形式
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LDH1(H4)
V= 1mol/s的酶量
1Kat=6 107 IU
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三、pH影响酶促反应 机制 1. 影响酶蛋白必需 基团的解离 2. 影响辅因子的解离 3. 影响底物的解离 酶的最适pH： 酶促反应速度最大时的pH值。
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“钟形”曲线
关于酶的最适pH：
* 不是酶的特征性常数。 受底物浓度、缓冲液种类和浓度及酶的纯度等的影响。
酶催化的化学反应——酶促反应 受酶催化的物质——底物（substrate, S） 酶促反应的生成物——产物（product, P）
酶催化化学反应的能力——酶活性
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人体内的酶促反应
食物的消化和吸收 体内物质的合成和分解 物质的转运和排泄