第04章聚糖的结构与功能
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(完整版)第04章糖类习题及答案
第四章糖类习题一、填空题：1.糖类是食品的重要成分。
广泛存在于植物体中，是绿色植物经过光合作用的产物，占植物体干重的。
2.糖类由三种元素组成。
其结构特点是：糖类是或及它们的和。
3.糖类根据结构和性质，可以分为、和三大类。
4.自然界存在的单糖，多为型，其实在自然界，迄今为止，只发现一种主要的己酮糖，这就是，而且是。
5.糠醛及其衍生物能与α-萘酚反应显。
6.蔗糖是食物中存在的主要低聚糖，是一种典型的性糖。
它是由一分子和一分子彼此以 )羟基相互缩合而成的，其构型式为：7．多糖是一类天然高分子化合物，是由上千个糖以键相连形成的糖一般有及键两种，所以多糖也是一种苷。
8．与烹饪有关的多糖主要有、、、等。
9．乳糖是糖和糖以结合而成。
它的哈武斯式如下：β-半乳糖葡萄糖α-乳糖 [α]20D＝＋85.0熔点：223℃（无水）β-乳糖 [α]20D＝＋34.9熔点：252℃到达平衡时，[α]20D＝＋55.310．麦芽糖是由两分子通过结合而成的。
麦芽糖结构的如下:α-麦芽糖［α］D＝+1680β-麦芽糖 [α]D=+1180达到平衡时，[α]D=+136011．从植物中分离得到的淀粉多是白色粉末状，若在显微镜下观察，可以看到不同来源的淀粉粒的形状和大小都不相同，一般来说，地下淀粉多为的颗粒，地上淀粉多为的颗粒。
而每一个淀粉分子又是由许多个分子聚合而成的，由于分子结构不同，又分成了和两类。
12．淀粉是由单位组成的链状结构。
用热水处理可将淀粉分为两种成分：一种为可溶解部分，是淀粉，另一种不溶解部分是淀粉。
13．直链淀粉是以键连接起来的，一条的多苷链。
每个直链淀粉分子有一个和一个。
直链淀粉不是完全伸直的，它的分子通常是卷曲成的，每一圈有个葡萄糖残基。
直链淀粉热水，以碘液处理产生色。
14．支链淀粉首先由糖以键连结成一条主链，然后在主链上以键与较短的以键连结的链相连结，形成支链。
在支链与主链的衔接处都是糖残基的键结合。
15．淀粉与碘能起显色反应。
生物化学绪论 ppt课件
生物化学绪论
生物化学
一、生物化学的定义 生物化学(biochemistry) 是研究生物体内的化 学分子和化学反应的基础生命科学,从分子水平探讨 生命现象的本质，即生命的化学。 二、生物化学与分子生物学发展简史
二、生物化学与分子生物学发展简史
叙述生物化学阶段：18世纪中叶—19世纪末
动态生物化学阶段：20世纪初开始
1994年 生理学或医学奖 lfred G．Gilman（美国）Martin ROdbell（美国），发现 G蛋白及其在细 胞内信号转导中的作用 1993年 生理学或医学奖 Richard J．ROberts（美国）PhilliP A．SharP（美国），发现断裂基因化 学奖 Kary n．Mullis（美国），发明 PCR方法 Michael Smith（加拿大），建立 DNA合成用于定点诱变研究 1992年 生理学或医学奖 Edmond H．Fischer（美国）Edwin G．Krebs（美国），发现可逆蛋白质 磷酸化是一种生物调节机制 1989年 生理学或医学奖 Harold E．Varmus（美国）J．Michael Bishop（美国），发现反转录病毒 癌基因的细胞起源 化学奖 Sidney Altman（美国）Thorn R．Cech（美国），发现 RNA的催化性质 1988年 生理学或医学奖 James W．Black（英国）ertrude B．Elion（美国）Gong H．Hitchings（ 美国），发现“代谢”有关药物处理的重要原则
1964年 生理学或医学奖 Konard Bloch（美国）Feoder Lgnen（德国），发现胆固醇和脂肪酸代 谢的机制和调节 化学奖 Derothy Crowfoot Hodgkin（英国），用 X射线技术测定重要生化物质 的结构 1962年 生理学或医学奖 Francis H．C． Crick（英国）James D．Watson（美国）Maurice H． F． Wilkins（英国），发现核酸的分子结构（DNA双螺旋）及其对于活 性物质中信息转移的重要性 化学奖 Max F．Perutz（英国）JOhn C．Kendrew（英国），关于球状蛋白质 （血红蛋白、肌红蛋白）结构的研究 1959年 生理学或医学奖 Severo Ochoa（美国）Arthur KOrnbefg（美国），发现 RNA和 DNA生 物合成机制
生物化学
一、生物化学的定义 生物化学(biochemistry) 是研究生物体内的化 学分子和化学反应的基础生命科学,从分子水平探讨 生命现象的本质，即生命的化学。 二、生物化学与分子生物学发展简史
二、生物化学与分子生物学发展简史
叙述生物化学阶段：18世纪中叶—19世纪末
动态生物化学阶段：20世纪初开始
1994年 生理学或医学奖 lfred G．Gilman（美国）Martin ROdbell（美国），发现 G蛋白及其在细 胞内信号转导中的作用 1993年 生理学或医学奖 Richard J．ROberts（美国）PhilliP A．SharP（美国），发现断裂基因化 学奖 Kary n．Mullis（美国），发明 PCR方法 Michael Smith（加拿大），建立 DNA合成用于定点诱变研究 1992年 生理学或医学奖 Edmond H．Fischer（美国）Edwin G．Krebs（美国），发现可逆蛋白质 磷酸化是一种生物调节机制 1989年 生理学或医学奖 Harold E．Varmus（美国）J．Michael Bishop（美国），发现反转录病毒 癌基因的细胞起源 化学奖 Sidney Altman（美国）Thorn R．Cech（美国），发现 RNA的催化性质 1988年 生理学或医学奖 James W．Black（英国）ertrude B．Elion（美国）Gong H．Hitchings（ 美国），发现“代谢”有关药物处理的重要原则
1964年 生理学或医学奖 Konard Bloch（美国）Feoder Lgnen（德国），发现胆固醇和脂肪酸代 谢的机制和调节 化学奖 Derothy Crowfoot Hodgkin（英国），用 X射线技术测定重要生化物质 的结构 1962年 生理学或医学奖 Francis H．C． Crick（英国）James D．Watson（美国）Maurice H． F． Wilkins（英国），发现核酸的分子结构（DNA双螺旋）及其对于活 性物质中信息转移的重要性 化学奖 Max F．Perutz（英国）JOhn C．Kendrew（英国），关于球状蛋白质 （血红蛋白、肌红蛋白）结构的研究 1959年 生理学或医学奖 Severo Ochoa（美国）Arthur KOrnbefg（美国），发现 RNA和 DNA生 物合成机制
生命科学导论04-生命的基本化学组成
（2）无机盐
一般以离子状态存在，Na+、K+、Ca2+、Mg2+、 Cl-、HPO4 2-
作用：
（1）对细胞的渗透压和PH起着重要作用 内环境稳定：PH值
生物生存3~8.5，各种生物、各种组织均有 适宜的PH范围，细胞中的离子有一定的缓冲能力。
作用： （2）酶的活化因子和调节因子，Mg++,Ca++ （3）合成有机物的原料, PO4 3 -合成磷脂、核 苷酸 （4）动作电位、肌肉收缩等， Na+、K+、Ca2+
磷脂是生物膜脂质双层的主要成分，也是
代谢中的一种甲基供体。
类固醇 类固醇也称甾类，以环戊烷多氢菲为基础，不 含脂肪酸，但具有脂类性质， 不同化合物只是在母核上连上不同的侧链基 团和取代基团。
生理功能
参与血液循环中脂类的运输； 是细胞膜的组分； 帮助油脂消化吸收； 性激素均是甾类化合物； 皮质激素也是甾类化合物，调节糖代 谢和水盐平衡
4.4 蛋白质 蛋白质的主要种类和功能
1. 2. 3. 4. 结构蛋白：生物结构成分，如胶原蛋白、角蛋白等； 伸缩蛋白：收缩与运动，如肌纤维中的肌球蛋白等； 防御蛋白：如免疫球蛋白、金属硫蛋白等； 贮存蛋白：贮存氨基酸和离子等，如酪蛋白、卵清蛋白 、载铁蛋白等； 5. 运输蛋白：运输功能，如血液中运送O2与CO2的血红蛋白 和运送脂质的脂蛋白；控制离子进出的离子泵等； 6. 激素蛋白：调节物质代谢、生长分化等，如生长激素； 7. 信号蛋白：接受与传递信号，如受体蛋白等； 8. 酶：催化功能，包括参与生命活动的大多数酶。
2.1.2
生物体的主要分子
不同的生物体，其分子组成也大体相同
无机分子：无机盐和水。 有机分子：蛋白质、核酸、 脂类和多糖是组成生物体 最重要的生物大分子。
生物化学第2篇 第04章 物质代谢与调节--糖代谢
第四章 糖 代 谢
食物糖: 淀粉.糖元.双糖.纤维素
(+)
消化.吸收
单糖
(代谢)
第一节
糖的生理功能
供能 供碳原 转化成肌体成分 转化成生物活性物质
概述
糖的消化.吸收
消化:口腔开始.小肠为主.酶促反应 吸收:依赖载体.耗能的主动吸收(主)依赖载体.不耗能的促进吸 收
糖代谢概况
酵解从Ｇｎ开始：
Ｇｎ
1-Ｐ-Ｇ
６-Ｐ-Ｇ
其他己糖也可转变成磷酸己糖而进入酵解途径．
无氧酵解总结
在胞液中进行 原料:G或者Gn. 产物：乳酸． 不可逆．催化不可逆反应的三个酶即为限速酶 （整个途径中速度最慢的酶）． 两步耗能反应，两步底物水平磷酸化（代谢物在代谢
过程中，由于脱Ｈ或者脱水，分子内部能量重新分布，形成一个高能磷酸 键，此磷酸基可直接转给ＡＤＰ生成ＡＴＰ）．尽生成ATP
不耗能.
肝、肌Gn分解的不同在于6-P-G的去路不 同.此导致Gn合成、分解的功能不同.
三. Gn合成与分解的调节
肝Gn合成与分解通过调节以保证血[G]的恒 定. 肌Gn合成与分解通过调节以保证肌肉组织 对能量的需求. 所以,调节的条件和因素也不同 Gn合成与分解是由两套酶催化的不同途径, 但受相同体系的调节. Gn合成酶、 Gn磷酸化酶均受共价修饰、 变构的双重调节.
分解:无氧酵解.有氧氧化.戊糖旁路.糖醛酸途径等 糖元合成与分解 糖异生
第二节 糖的分解代谢
一、糖的无氧酵解
定义:在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸的过程. 包括: G
酵解途径
丙酮酸
LDH
乳酸
细胞定位: 胞液
过程
食物糖: 淀粉.糖元.双糖.纤维素
(+)
消化.吸收
单糖
(代谢)
第一节
糖的生理功能
供能 供碳原 转化成肌体成分 转化成生物活性物质
概述
糖的消化.吸收
消化:口腔开始.小肠为主.酶促反应 吸收:依赖载体.耗能的主动吸收(主)依赖载体.不耗能的促进吸 收
糖代谢概况
酵解从Ｇｎ开始：
Ｇｎ
1-Ｐ-Ｇ
６-Ｐ-Ｇ
其他己糖也可转变成磷酸己糖而进入酵解途径．
无氧酵解总结
在胞液中进行 原料:G或者Gn. 产物：乳酸． 不可逆．催化不可逆反应的三个酶即为限速酶 （整个途径中速度最慢的酶）． 两步耗能反应，两步底物水平磷酸化（代谢物在代谢
过程中，由于脱Ｈ或者脱水，分子内部能量重新分布，形成一个高能磷酸 键，此磷酸基可直接转给ＡＤＰ生成ＡＴＰ）．尽生成ATP
不耗能.
肝、肌Gn分解的不同在于6-P-G的去路不 同.此导致Gn合成、分解的功能不同.
三. Gn合成与分解的调节
肝Gn合成与分解通过调节以保证血[G]的恒 定. 肌Gn合成与分解通过调节以保证肌肉组织 对能量的需求. 所以,调节的条件和因素也不同 Gn合成与分解是由两套酶催化的不同途径, 但受相同体系的调节. Gn合成酶、 Gn磷酸化酶均受共价修饰、 变构的双重调节.
分解:无氧酵解.有氧氧化.戊糖旁路.糖醛酸途径等 糖元合成与分解 糖异生
第二节 糖的分解代谢
一、糖的无氧酵解
定义:在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸的过程. 包括: G
酵解途径
丙酮酸
LDH
乳酸
细胞定位: 胞液
过程
医学细胞生物学细胞表面及其特化结构第二讲
(一) 氨基聚糖与蛋白聚糖
二糖单位之一是氨基己糖 (氨基葡萄糖或氨基半乳糖) 糖醛酸 （葡萄糖醛酸或艾杜糖醛酸）
结构：氨基聚糖是由重复的二糖单位构成的长链多糖
透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸乙酰肝素、 肝素和硫酸角质素等。 ．氨基聚糖（glycosaminoglycan，GAG）
类型：
氨基聚糖的分子特性及组织分布
化学突触：存在于神经细胞间和神经细胞与肌细胞的接触 部位,通过释放神经递质来传导神经冲动。 组成：突触前膜、突触间隙和突触后膜
小肠上皮细胞层各种细胞连接
添加标题
微绒毛
添加标题
紧密连接
添加标题
粘着带
添加标题
桥粒
添加标题
角质纤维
添加标题
间隙连接
添加标题
半桥粒
添加标题
基底层
添加标题
extracellular matrix，ECM
(二)胶原与弹性蛋白
胶原的结构
胶原纤维结构特征
α－肽链
01
胶原原纤维
02
胶原分子
03
胶原纤维
04
成纤维细胞周围的胶原纤维
切去信号肽、N端和C端添加短前肽(前-链)。在高尔基体内加工：羟基化、糖基化
形成二硫键，以氢键连接形成三股螺旋的前胶原。
前胶原合成后，分泌进入细胞间隙中
切去前肽，形成直径1.5nm、长300nm的胶原分子
细胞骨架纤维参与锚定
黏合连接 黏合带 黏合斑
由微丝介导的细胞连接 细胞或细胞外基质粘着
桥粒连接 桥粒
由张力丝介导的细胞连接
半桥粒
细胞膜
细胞间隙
2-4nm
连接子
跨膜蛋白亚单位
细胞生物学思考题及名词解释整理
第01章细胞生物学绪论1.第一个在显微镜下观察到细胞的人是？Robert Hooke2.第一个在显微镜下观察到活细胞的人是？Leeuwenhook3.细胞学说是谁创立的？植物学家Schleiden（1838年）和动物学家Schwann（1839年）。
4.谁提出了染色体遗传理论？1902年T. Boveri和W. Suttan把染色体行为与G. Mondel的遗传因子联系起来，提出”染色体遗传理论”。
5.细胞生物学是一门怎样的学科？细胞生物学是以“完整细胞的生命活动（如新陈代谢、生长、发育、分化、遗传、变异活动、信号转导、衰老、死亡等）”为着眼点，从分子、亚细胞、细胞和细胞社会的不同水平，用动态的和系统的观点来探索和阐述生命这一基本单位的特性。
6.谁创立了基因学说？1910年T. Morgan建立基因学说——基因是遗传基本单位，直线排列在染色体上，成为连锁群。
7.谁最早证实了DNA为遗传物质？1944年O. Avery证实DNA为遗传物质。
8.克隆羊多莉是哪年由谁创造出的？1996年7月5日,英国科学家伊恩·维尔穆特9.原核细胞和真核细胞有哪些基本的共性？①以相同的线性化学密码DNA储存遗传信息。
②通过模板聚合作用复制遗传信息。
③将遗传信息转录为中间体RNA。
④以相同的方式在核糖体上将RNA翻译为蛋白质。
⑤使用蛋白质作为催化剂促成机体各种化学反应。
⑥从环境中获得自由能并以ATP作为能量流通形式。
⑦利用含有泵、载运系统和通道的质膜分隔胞质和胞外环境。
⑧具有自我增值和遗传的能力。
10.人类基因组计划何时启动，何时成功？1990，200011.哪些科学家阐明了DNA分子的双螺旋结构模型？Watson和Crick，1953年。
12.细胞生物学研究与医学有哪些联系？(1)解决医学问题①细胞生物学研究有利于疾病发病机制探讨②细胞生物学研究将为疾病的早期诊断带来希望③细胞将成为疾病的治疗的靶点和载体(2)促进医学科学发展①细胞分化是了解许多疾病发生的基础。
细胞生物学第四章细胞外基质
02
01
第一节 细胞外基质的蛋白质种类、
02
结构和功能
03
第二节 细胞外基质的生物学作用
04
第三节 细胞外基质的受体
05
第四节 细胞外基质与医学
第一节 细胞外基质的蛋白质种类、结构和功能
01
胶原 非胶原糖蛋白 弹性蛋白 氨基聚糖和蛋白聚糖
02
细胞外基质成分
胶原（collagen） 是胶原蛋白的简称，约占人体蛋白质总量的30%以上。 是细胞外基质中特化的蛋白质，遍布于各种组织细胞间，构成细胞外基质的结构框架。
胶原的分子结构 胶原蛋白的基本结构单位是胶原分子：为三条α螺旋肽链盘绕成的三股螺旋结构。 胶原分子
胶原分子按相邻分子相交错四分之一长度、前后分子首尾相隔35nm的距离自我装配，成为明暗相间、直径约10nm～30nm的胶原原纤维。
若干胶原原纤维再经糖蛋白粘合成为粗细不等的胶原纤维。
胶原分子
胶原的结构（左模式图，右电镜照片）
01
α β γ
三条短臂：各由3条肽链的N-端序列构成，每一短臂包括2个球区及2个短杆区；
长臂：由3条肽链的近C-端序列共同构成杆区；而末端的分叶状大球区仅由α链C-端序列卷曲而成，是与硫酸肝素结合的部位。
LN分子中至少存在8个与细胞结合的位点。
现已确定的有11种LN分子，分别由10种亚单位（α1、α2、α3、α4、α5、β1、β2、β3、γ1、γ2）中的3种以不同的组合而构成。这10种亚单位分别由10个结构基因编码。
五、控制细胞的分化
在Ⅰ或Ⅲ型胶原上培养时，细胞增殖形成铺满基质的单层； 在人工基膜上培养时，细胞停止分裂形成有腔的毛细管样结构。
例如：脉管内皮细胞
细胞迁移在胚胎发育、形态发生及成体中组织再生与创伤修复时十分活跃。
01
第一节 细胞外基质的蛋白质种类、
02
结构和功能
03
第二节 细胞外基质的生物学作用
04
第三节 细胞外基质的受体
05
第四节 细胞外基质与医学
第一节 细胞外基质的蛋白质种类、结构和功能
01
胶原 非胶原糖蛋白 弹性蛋白 氨基聚糖和蛋白聚糖
02
细胞外基质成分
胶原（collagen） 是胶原蛋白的简称，约占人体蛋白质总量的30%以上。 是细胞外基质中特化的蛋白质，遍布于各种组织细胞间，构成细胞外基质的结构框架。
胶原的分子结构 胶原蛋白的基本结构单位是胶原分子：为三条α螺旋肽链盘绕成的三股螺旋结构。 胶原分子
胶原分子按相邻分子相交错四分之一长度、前后分子首尾相隔35nm的距离自我装配，成为明暗相间、直径约10nm～30nm的胶原原纤维。
若干胶原原纤维再经糖蛋白粘合成为粗细不等的胶原纤维。
胶原分子
胶原的结构（左模式图，右电镜照片）
01
α β γ
三条短臂：各由3条肽链的N-端序列构成，每一短臂包括2个球区及2个短杆区；
长臂：由3条肽链的近C-端序列共同构成杆区；而末端的分叶状大球区仅由α链C-端序列卷曲而成，是与硫酸肝素结合的部位。
LN分子中至少存在8个与细胞结合的位点。
现已确定的有11种LN分子，分别由10种亚单位（α1、α2、α3、α4、α5、β1、β2、β3、γ1、γ2）中的3种以不同的组合而构成。这10种亚单位分别由10个结构基因编码。
五、控制细胞的分化
在Ⅰ或Ⅲ型胶原上培养时，细胞增殖形成铺满基质的单层； 在人工基膜上培养时，细胞停止分裂形成有腔的毛细管样结构。
例如：脉管内皮细胞
细胞迁移在胚胎发育、形态发生及成体中组织再生与创伤修复时十分活跃。
细胞生物学第四章第五章
2、蛋白质的糖基化 O-连接的糖基化主要在高尔基复合体中进行，糖的供体为核苷糖。
N-连接的寡糖链：起始在rER腔，最终完成在高尔基复合体。 O-连接的寡糖链：在高尔基复合体内合成。
糖蛋白
①高甘露糖 ②复杂型
糖蛋白的加工和修饰 3H标记甘露糖 3H标记半乳糖；唾液糖 3H标记N-乙酰葡萄糖胺 ②.复杂型：保留2个N-乙酰葡萄糖胺，3个甘露糖，加上2个GlcNac,2个半乳糖（或岩藻糖） ，2个唾液酸 高尔基复合体对糖蛋白的合成和修饰过程具有严格的顺序性。
细胞生物学
第五章 细胞内膜系统
INTRACELLULAR PARTMENT AND PROTEINS SORTING
CONTENTS
本章内容提要
第一节 内质网
01
第二节 高尔基体
02
第三节 溶酶体
03
第四节 蛋白质的分选与运输
04
第五节 细胞内膜系统与医学的关系
05
第一节 内质网 （endoplasmic reticulum，ER）
进行修饰的蛋白，如溶酶体的各种水解酶；
01
03
02
三、粗面ER的主要功能
（二）信号肽引导核糖体结合于内质网膜上 1.作为核糖体附着的支架 蛋白质都是在核糖体上合成的，并且起始于细胞质基质，但是有些蛋白质在合成开始不久后便转在内质网上合成。 1)信号肽（signal peptide），位于新合成肽链的N端，一般16~30个氨基酸残基，含有6-15个连续排列的带正电荷的非极性氨基酸，由于信号肽又是引导肽链进入内质网腔的一段序列，又称开始转移序列（start transfer sequence）
03
Protein glycosylation in RER
N-连接的寡糖链：起始在rER腔，最终完成在高尔基复合体。 O-连接的寡糖链：在高尔基复合体内合成。
糖蛋白
①高甘露糖 ②复杂型
糖蛋白的加工和修饰 3H标记甘露糖 3H标记半乳糖；唾液糖 3H标记N-乙酰葡萄糖胺 ②.复杂型：保留2个N-乙酰葡萄糖胺，3个甘露糖，加上2个GlcNac,2个半乳糖（或岩藻糖） ，2个唾液酸 高尔基复合体对糖蛋白的合成和修饰过程具有严格的顺序性。
细胞生物学
第五章 细胞内膜系统
INTRACELLULAR PARTMENT AND PROTEINS SORTING
CONTENTS
本章内容提要
第一节 内质网
01
第二节 高尔基体
02
第三节 溶酶体
03
第四节 蛋白质的分选与运输
04
第五节 细胞内膜系统与医学的关系
05
第一节 内质网 （endoplasmic reticulum，ER）
进行修饰的蛋白，如溶酶体的各种水解酶；
01
03
02
三、粗面ER的主要功能
（二）信号肽引导核糖体结合于内质网膜上 1.作为核糖体附着的支架 蛋白质都是在核糖体上合成的，并且起始于细胞质基质，但是有些蛋白质在合成开始不久后便转在内质网上合成。 1)信号肽（signal peptide），位于新合成肽链的N端，一般16~30个氨基酸残基，含有6-15个连续排列的带正电荷的非极性氨基酸，由于信号肽又是引导肽链进入内质网腔的一段序列，又称开始转移序列（start transfer sequence）
03
Protein glycosylation in RER
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核心蛋白（core protein）为与糖胺聚糖 链共价结合的蛋白质。
核心蛋白均含有相应的糖胺聚糖取代结构 域，一些蛋白聚糖通过这一结构锚定在细
胞表面或细胞外基质的大分子中。
蛋白聚糖聚合物
透明质酸 连接蛋白 硫酸角质素 硫酸软骨素 糖蛋白亚基 核心蛋白
骨骺软骨蛋白聚糖聚合物
三、蛋白聚糖是细胞间基质重要成分
2、O-连接糖蛋白
糖蛋白糖链蛋白。
N-连接： 连接 方式 O-连接：
（二）N-连接糖蛋白的糖基化位点为Asn-XSer/Thr
糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列 的天氡酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。
N-连接糖蛋白中Asn-X-Ser/Thr三个氨基
（一）糖蛋白聚糖分为N-连接和O-连接型两种
聚糖中单糖的种类：
葡萄糖(Glc) 半乳糖(Gal)
甘露糖(Man)
N-乙酰半乳糖胺(GalNAc)
岩藻糖(Fuc)
N-乙酰葡萄糖胺(GlcNAc) N-乙酰神经氨酸(NeuAc)
1、N-连接糖蛋白
糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天
冬酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。
目录
酸残基的序列子称为糖基化位点。
糖蛋白分子中聚糖结构的不均一性称为 糖型(glycoform)。
（三）N-连接聚糖可分为3型
①高甘露糖型 ②复杂性 ③杂合型 都有一个五糖核心
Man
Man
Man
GlcNAc
GlcNAc
Asn
N-连接聚糖合成
以长萜醇为聚糖载体 糖基活化形式
（四）O-连接糖蛋白
定义 糖蛋白糖链与蛋白部分的丝/苏氨酸残基的
羟基相连，称为O-连接糖蛋白。
O-连接寡糖结构 O-连接寡糖有N-乙酰半乳糖与半乳糖构 成核心二糖，核心二糖可重复延长及分支，再 接上岩藻糖、N-乙酰葡萄糖胺等单糖。
O-连接寡糖合成 O- 连接寡糖在 N- 乙酰半乳糖基转移酶的 作用下，在多肽链的丝/苏氨酸的羟基上连接 上 N- 乙酰半乳胺基，然后逐个加上糖基直至
1. 构成细胞外基质 在基质中蛋白聚糖和弹性蛋白、胶原蛋白 以特殊方式连接，构成基质的特殊结构。这与 细胞的粘附、迁移、增殖和分化等有关。 2. 其它功能 抗凝血（肝素） 参与细胞识别结合与分化（细胞表面的硫酸素） 维持软骨机械性能（硫酸软骨素）等
蛋白聚糖与糖蛋白的区别
蛋白聚糖
糖链含量： 较蛋白质部分多 糖链组成： 主要为糖醛酸、
O-连接寡糖链的形成。
二、糖蛋白分子中聚糖的功能
（一）聚糖可影响糖蛋白生物活性
保护糖蛋白不受蛋白酶的水解，延长其半衰
期；
蛋白质的聚糖也可起屏障作用，影响糖蛋白
的作用；
聚糖还可以避免蛋白质中抗原决定簇被免疫 系统识别而产生抗体。
（二）对糖蛋白新生肽链的影响
参与新生肽链的折叠并维持蛋白质的正确 的空间构象；影响亚基聚合；糖蛋白在细 胞内的分拣和投送。
糖蛋白
一般少于蛋白质，少数可较多 不含糖醛酸，含N-乙酰氨基己糖、
N-乙酰氨基己糖
糖基排列： 二糖分子连成长链 与肽链连 接方式： 分布： 一般为O-糖苷键连接 有时可游离存在 主要在细胞外，各种 结缔组织基质中
甘露糖、半乳糖，末端为
唾液酸及岩藻糖 大多为分支寡糖链 O-糖苷键或N-糖苷键连接 分布广泛，细胞内外皆有
生理功能： 以维持结缔组织的
功能为主
作用广泛，许多粘蛋白、血
浆蛋白、膜蛋白等结构蛋白 均为糖蛋白
目的要求：
掌握：糖蛋白、蛋白聚糖的概念，结构特点。
熟悉：糖蛋白分子中聚糖的功能、重要的糖胺
聚糖和核心蛋白；蛋白聚糖的功能。
了解：糖蛋白、蛋白聚糖的合成；胶原、纤连
蛋白和层粘连蛋白结构特点及主要功能。
接组成的大分子物质。
聚糖：糖复合物中的糖组分。
第一节 糖蛋白
Glycoprotein
糖蛋白
由短链寡糖与蛋白质共价结合形成的复合物。 蛋白质含量较多，糖所占比例变动大，表现为 蛋白质的特性。 糖蛋白的糖链：由中性己糖、氨基己糖以及 唾液酸组成的，糖链有分支。
分布细胞膜、溶酶体、细胞外液等
一、糖蛋白糖链的结构
第 四 章
聚糖的结构与功能
单糖
糖类
多糖
糖蛋白(glycoprotein) 蛋白聚糖(proteoglycan) 糖脂(glycolipids)
糖复合物 (glycoconjugates)
糖复合物：糖与蛋白质或脂类共价结合的复合物 的总称，包括糖蛋白、蛋白聚糖和糖脂。
糖蛋白、蛋白聚糖：由糖链和蛋白质以共价键连
蛋白聚糖
Proteoglycan
定义：
蛋白聚糖：糖胺聚糖和核心蛋白共价结合形成的
蛋白聚糖，是结缔组织基质的主要成分。
特点：蛋白质的含量较少，但构成蛋白聚糖的核心，
主要的组成成分是糖胺聚糖 ----- 由糖胺和糖醛酸结合
的二糖单位重复连接而成的不分支的多糖链。
蛋白聚糖的结构 核心蛋白 组成 糖胺聚糖 糖醛酸 艾杜糖醛酸 葡萄糖胺 糖胺
（三）聚糖对蛋白质在细胞内的分拣、投送 和分泌中的作用
有些蛋白质的投送信号存在于肽链内， 但有些是与其糖链有关。
（四）糖蛋白聚糖具有分子间的识别作用
聚糖中单糖分子连接的多样性是聚糖起到分
子识别作用的基础。
受体与配体识别和结合也需聚糖的参与。
细胞表面糖复合物的聚糖还能介导细胞-细胞
的结合。
第二节
半乳糖胺
葡萄糖醛酸
糖占比例大，约一半以上，具有多糖性质。
分布于软骨、结缔组织、角膜基质、关节滑液、 粘液、眼玻璃体等组织。
一、重要的糖胺聚糖
糖胺聚糖由二糖单位重复连接而成，不分支。 体内重要的糖胺聚糖（6种）： 硫酸软骨素类 硫酸皮肤素 硫酸角质素 透明质酸 肝素和硫酸类肝素
二、核心蛋白均含有结合糖胺聚糖 的结构域