生物化学复习资料
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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。
以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。
2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。
了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。
3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。
多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。
二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。
了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。
2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。
了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。
三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。
了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。
2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。
了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。
四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。
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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
生物化学复习材料
生物化学复习材料1.氨基酸、蛋白质等电点？Pl和ph的关系氨基酸等电点：不同的氨基酸结构不同，等电点也不同。
在水溶液中，氨基和羧基的解离程度不同，所以氨基酸的水溶液一般不呈中性。
一般来讲，所谓中性氨基酸，酸性比碱性稍微强一点，正离子浓度小于负离子浓度，要调节到等电点，需要向溶液中加酸，抑制羧酸的解离。
中性氨基酸的等电点一般在5.0-6.3之间，酸性氨基酸在2.8-3.2，碱性氨基酸为7.6-10.9.氨基酸的两性电解质性质，氨基酸可以作为缓冲试剂使用。
在等电点时，氨基酸的偶极离子浓度最大，溶解度最小。
可以根据等电点分离氨基酸的混合物。
第一种方法：利用等电点时溶解度最小，将某种氨基酸沉淀出来；第二种方法：利用同一ph下，不同氨基酸所带的电荷不同而分离。
蛋白质的等电点：2.蛋白质的1-4级结构分别是什么，有什么特点，有哪些类型第一结构：多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。
特点：是蛋白质最基本的结构。
第二结构：多肽主链有一定的周期性，由氢键维持的局部空间结构。
a-螺旋、b-折叠、b-转角。
特点:有周期性，有规则。
类型：（1）a-螺旋：最常见的结构，广泛的存在于纤维状蛋白和球蛋白中。
在水溶液中，a螺旋的N端带有部分正电荷，C端带有部分负电荷，a螺旋可构成偶极矩。
L型氨基酸组成的a螺旋多为右手螺旋，D型氨基酸组成的多为左手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。
（2）b-折叠：是一种重复性的结构。
可有多条肽链组成也可由一条肽链组成。
折叠的两种方式：平行式（相邻肽链是同向的）（更规则）和反平行式（相邻肽链是反向的）。
（3）b-转角（b-弯曲、发夹结构）：简单的二级结构。
多肽链需要经过弯曲和回折才能形成稳定的球形结构。
是比较稳定的结构。
（4）b凸起：是一种小的非重复性结构，能单独存在，大多数为b折叠中的一种不规则的情况，可引起多肽链方向的改变，但改变程度不如b转角。
（5）无规卷曲：没有一定规律的松散肽链结构（但对于一定的球蛋白来说，特定的区域有特定的卷曲方式，因而归入二级结构），酶的功能结构常处于该构象中，故而受到人们的重视。
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第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
生物化学超详细复习资料图文版
一。
核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid,DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。
在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。
原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleicacid,RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞内的RNA主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为DNA旋相互盘绕而形成。
?—C配对（碱基配对原则，?结构每隔隔为DNA?氢键??DNADNA构.?RNA类别：?信使RNA（messengerRNA，mRNA）：在蛋白质合成中起模板作用；?核糖体RNA（ribosoalRNA，rRNA）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome）,核糖体是蛋白质合成的场所；?转移RNA（transforRNA，tRNA）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA的分子结构特征：?单链，螺旋化程度较tRNA低?与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5′－“帽子”（m7G-5′ppp5′-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（PolyA）－3′核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的熔6、计算（1）分子量为3?105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
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第一章蛋白质的结构与功能1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S蛋白质的平均含氮量为16%2．组成蛋白质的基本单位：氨基酸20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本淡色书来）谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、天冬氨酸（Asp）（估租半天）精氨酸（Arg）、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯）除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸3．蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用4．蛋白质的分子结构：一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键：氢键（1）二级结构形成的结构基础：肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：肽键与周围原子相连处于一个平面上（2）二级结构的种类：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲α-螺旋特点：①沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳定α-螺旋结构④侧面基团R都位于螺旋外侧β-折叠片特点：①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反②从侧面观察，形成锯齿状③相并排的肽平面形成氢键，以稳定β-折叠结构④侧面基团R位于结构外侧β-转角特点：①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密的环，使β-转角成为比较稳定的结构②允许蛋白质倒转肽链方向三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等（1）三级结构的结构特点：①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二级结构②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构→二级结构→超二级结构→结构域三级结构或亚基→四级结构）③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体④疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外⑤表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋)，这个空穴能结合配体,是蛋白质的活性部位⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用（2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要化学键：亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是二硫键、氢键和离子键（1）四级结构的结构特点：①由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质，有单体蛋白，寡聚蛋白和多聚蛋白②四级结构的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋白③亚基聚合的主要动力是疏水作用，其他动力有二硫键、氢键和离子键等（2）亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级结构5．蛋白质结构与功能的关系(了解)变（别）构效应：别构部位与配体的结合可影响其他亚基，使这些亚基构象改变，增强或减弱对底物的结合6．蛋白质的理化性质（1）蛋白质的两性电离等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
等电点的应用：等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。
紫外吸收性质——最大吸收峰280nm酪氨酸、色氨酸、笨丙氨酸（2）稳定蛋白质胶体的因素：蛋白质表面的电荷、水化膜（3）蛋白质的变性、沉淀和凝固蛋白质变性：由于受到某些外力的作用,导致蛋白质三维结构(构象)的破坏,原有活性丧失的现象。
蛋白质复性：变性蛋白质在去除变性因素后恢复原有天然构象的现象。
盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质其分子量不变有机溶剂沉淀（乙醇,丙酮等沉淀）。
重金属盐沉淀（金属离子）蛋白质沉淀的最佳条件：等电点,加盐,低温第二章核酸的结构和功能1．核酸的化学组成（元素→碱基+戊糖→核苷+磷酸→核苷酸→核酸）元素组成：C、H、O、N、P碱基：嘌呤碱基：腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G），嘧啶碱基：胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、尿嘧啶(U)戊糖：核糖、脱氧核糖核苷：核苷：AR, GR, UR, CR，脱氧核苷：dAR, dGR, dTR, dCR核苷酸（一磷酸核苷酸）（核苷酸：AMP, GMP, UMP, CMP脱氧核苷酸：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP）二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸核苷酸具有紫外吸收——含共轭双键2．DNA与RNA的组成的异同点戊糖：DNA：脱氧核糖；RNA：核糖碱基：A、G、C为DNA与RNA共有，T为DNA特有，U为RNA特有核苷：DNA：dAR, dGR, dTR, dCR；RNA：AR, GR, UR, CR核苷酸：DNA：dAMP, dGMP, dTMP, dCMP；RNA：AMP, GMP, UMP, CMP3．核酸的一级结构（核酸中核苷酸的排列顺序）核酸的连接方式：3′，5′-磷酸二酯键4．DNA的二级结构要点：（1）DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘旋。
螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。
（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（3）相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基（4）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性DNA的二级结构特点的生物学意义？5．mRNA结构特点：（1）大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C′2也是甲基化，形成帽子结构（2）大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸结构，称为多聚A 尾功能：把DNA 所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
6．tRNA 结构特点：二级结构为三叶草形，三级结构为倒L 型功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。
7．rRNA 的结构特点：功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。
8.核酸的理化性质(1)核酸的紫外吸收峰在260nm 附近，可用于测定核酸。
根据A 260/A 280的比值可判断核酸纯度。
(2)核酸的变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂(3)核酸的复性：变性DNA 在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，称为复性核酸变性和复性的关键：氢键断开和恢复(4)分子杂交：不同来源的核酸变性后，混在一起进行复性，只要各核酸单链有一定数量的碱基彼此互补(不用全部碱基互补)，彼此之间就可形成局部双链，即所谓的杂化双链，这个过程称为分子杂交。
类型：Southern 印迹法（核酸杂交技术），Nouthern 印迹法（核酸杂交技术），Western印迹法(蛋白质杂交技术)分子杂交 —— 不同来源的两条单链DNA 或RNA ，在一定条件下，碱基序列互补的单链可形成双链分子。
例：培养新物种、克隆羊、克隆牛探针—— 用同位素或生物素标记一段已知序列的核苷酸单链，追踪与之配对杂交的核酸分子第三章 酶1、酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质2、酶的分子组成：从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质两类。
缀合蛋白质含有脱辅酶或辅因子。
酶的特异性由酶的蛋白质部分决定辅助因子的作用、种类？3、酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
4、酶促反应的特点及诱导契合假说（1）酶促反应的特点：高效性，专一性，可调节性（2）诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应,进而相互结合，这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说5、酶促反应的动力学（影响酶促反应速度的因素）（1）底物浓度 米氏方程式：v= 米氏常数（意义）：a) Km 是酶的特征性常数之一；b) Km 可近似表示酶对底物的亲和力；c) 同一酶对于不同底物有不同的Km 值。
（2）酶浓度（3）温度Vmas ·[S]┈┈┈┈Km + [S]（4）酸碱度（pH ）（5）抑制剂的影响不可逆抑制：有机磷农药可逆性抑制：竞争性抑制的作用、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用①竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。
特点：A ．抑制剂与底物结构类似，竞争酶的活性中心；B ．抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度C ．动力学特点：Vmax 不变，表观Km 增大。
举例：A ．丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶B ．磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶②非竞争性抑制特点：A ．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；B ．抑制程度取决于抑制剂的浓度；C ．动力学特点：Vmax 降低，表观Km 不变。
③反竞争性抑制特点：A ．.抑制剂只与酶－底物复合物结合；B ．抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；C ．动力学特点：Vmax 降低，表观Km 降低。
（6）激活剂的影响6、变构酶：7、酶原与酶原的激活（1）酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
（2）酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的机理：酶原 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽→分子构象发生改变→形成或暴露出酶的活性中心 酶原激活的生理意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。
在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
8、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5) 生理及临床意义：在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
9、酶的分类（了解）：第四章 糖酵解1、糖酵解：糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。