α-淀粉酶抑制剂的研究进展
α-淀粉酶抑制剂的提取、分离及性质研究的开题报告
α-淀粉酶抑制剂的提取、分离及性质研究的开题报
告
一、研究背景
α-淀粉酶是参与淀粉酶解的重要酶类之一，对其抑制剂的研究具有
十分重要的意义。
α-淀粉酶抑制剂可以调节血糖水平，减少糖尿病和肥
胖等疾病的发生。
因此，开展α-淀粉酶抑制剂的研究具有重要的应用前景。
二、研究目的
本研究的目的在于提取、分离α-淀粉酶抑制剂，并对其进行性质研究。
通过分析其分子量、化学结构和酶抑制活性，为进一步开发α-淀粉
酶抑制剂提供参考。
三、研究内容
1.提取、分离α-淀粉酶抑制剂：采用溶剂提取法和柱层析法分离纯
化α-淀粉酶抑制剂。
2.分子量分析：采用SDS-PAGE电泳法检测α-淀粉酶抑制剂的分子量。
3.化学结构鉴定：采用核磁共振（NMR）和质谱（MS）等技术对α-
淀粉酶抑制剂的化学结构进行鉴定。
4.酶抑制活性测定：采用体外酶活性测定技术，对α-淀粉酶抑制剂
的酶抑制活力进行测定。
四、预期结果
本研究预计可提取到α-淀粉酶抑制剂，并通过分子量分析、化学结
构鉴定和酶抑制活性测定分别对其进行定性、定量和定性分析。
预计能
够得到α-淀粉酶抑制剂的分子量、化学结构及其酶抑制活性等重要信息。
五、研究意义
通过本研究的开展，不仅有助于改善糖尿病和肥胖等疾病的治疗，还能够为进一步研发α-淀粉酶抑制剂提供参考，具有重要的理论和应用价值。
小麦α淀粉酶抑制剂的药理药效研究
南京工业大学硕士学位论文小麦α-淀粉酶抑制剂的药理药效研究姓名：陈宁申请学位级别：硕士专业：生物化工指导教师：陈国广;张琪20060601摘要目的：为了进一步的研究和了解由我校生化中心采用专利技术从小麦粉中分离纯化的α-淀粉酶抑制剂的化学成分和作用机理，以便更全面的开发和利用这种资源，本课题进行了小麦α-淀粉酶抑制剂的降糖﹑调脂和减肥功能的作用研究，并且系统研究了α-淀粉酶抑制剂的作用机理，从而为今后把α-淀粉酶抑制剂开发成保健品或药品提供依据和参考。
方法：（1）α-淀粉酶抑制剂降血糖作用的实验研究：四氧嘧啶性糖尿病小鼠灌胃给予α-淀粉酶抑制剂45 mg·kg-1，测定其淀粉耐量和糖耐量；四氧嘧啶性糖尿病小鼠灌胃给予α-淀粉酶抑制剂（5、15、45 mg·kg-1），连续21d后，测定血糖值和小肠内二糖酶活性。
（2）α-淀粉酶抑制剂的调脂作用：采用不同剂量α-淀粉酶抑制剂（5、15、45 mg·kg-1）分别对高脂血症大鼠进行预防性给药和治疗性给药，给药结束后测定其血液中的TC﹑TG﹑HDL－C和LDL－C含量，称取大鼠肝脏并称肝重，并测定肝脏TC、TG含量，同时对肝脏进行常规切片、HE染色后在光镜下观察组织形态改变。
（3）α-淀粉酶抑制剂的减肥作用：以肥胖模型大鼠为研究对象，通过对肥胖大鼠灌胃不同剂量的α-淀粉酶抑制剂（5、15、45 mg·kg-1），连续28d，动态监测大鼠体重变化，并测定lee指数和脂肪湿重。
结果：（1）α-淀粉酶抑制剂能够增加小鼠的淀粉耐量而对其葡萄糖耐量没有影响；糖尿病小鼠灌服α-淀粉酶抑制剂45 mg·kg-1和15 mg·kg-1后，血糖值均明显低于模型对照组，结果有显著性差异；α-淀粉酶抑制剂能有效抑制小鼠小肠内各部分的麦芽糖酶和蔗糖酶活性，尤其是对前段小肠内二糖酶的活性抑制较强。
（2）α-淀粉酶抑制剂在对高脂血症大鼠进行预防性给药时可以明显抑制TC、TG、LDL-C及AI的升高，抑制HDL-C的降低，特别是高剂量组，而且可以降低肝脂含量，减轻肝脏脂肪病变。
白芸豆中α-淀粉酶抑制剂的提取纯化研究计划
全日制专业学位硕士研究生课程考试试卷（课程名称：植物生物技术概论）学位课 选修课□研究生年级：2013级姓名、学号：侯夏乐 2013050125学院（系、部）：农学院专业学科：作物学任课教师：韩德俊考试日期：2013年 12 月考试成绩：教师签字：白芸豆中α-淀粉酶抑制剂的提取纯化研究计划研究背景α-淀粉酶抑制剂(α-amylase inhibitor，简称a-AI)是一种天然生物活性物质，属于糖苷水解酶的一种，国外称之为“starchblocker”。
a-AI能抑制肠胃道内唾液、胰淀粉酶的活性，阻碍或延缓人体对食物中主要的碳水化合物的水解和消化，降低食物中淀粉糖类物质的分解吸收，从而起到降低血糖、血脂的作用，抑制血糖浓度的升高，从而有利于糖尿病患者的饮食治疗。
对于肥胖患者，可减少糖向脂肪转化，延缓肠道排空，增加脂肪消耗以减轻体重。
因此，可以用a-AI来防止和治疗肥胖症、脂肪过多症、动脉硬化症、高血脂及糖尿病等。
天然存在的a-AI主要有3种类型，分别为[1](1)微生物产带一个寡生物胺单位的含氮碳水化合物；(2)微生物产多肽，如paim(来自微生物的猪胰a-AI淀粉酶抑制剂)和Haim(微生物起源人a-淀粉酶抑制剂)；(3)在豆类、谷类及其他较高等植物中发现的大分子蛋白质抑制剂。
Bowman(1945年)首次报道从芸豆中获得a-A1[2]。
白芸豆中提取的a，AI是一种具有N端糖基化的糖蛋白[2]。
作为一种热稳定的糖蛋白，a-AI 是在内质网上合成，储存在液泡内，要经过蛋白水解酶水解去抑制作用才能成为有活性的a-AI。
芸豆中发现的a-A1[3]已有3种，分别是aAI-1、aAI-2和aAI-3。
其中从芸豆中分离纠的aAI-1，是由两个糖肽亚基α(7．8 kD)和β(14 kD)组成。
它能抑制猪胰腺淀粉酶(PPA)、人胰腺淀粉酶、人唾液腺淀粉酶和一些鞘翅昆虫四纹豆象、绿移象、粉虫的α-淀粉酶。
张琪等的实验研究表明[4]a-AI能降低小肠各部分尤其是小肠前端的二糖酶活性。
白豆中α-淀粉酶抑制剂的提取及其酶学性质的研究
冲溶液 ， 研磨 ， 匀浆。豆浆用 ２８０× 离心 ３ｍｎ ０ ｇ ｉ。
上清液用 Ｏ １ ｏ Ｌ的 Ｈ １ ． ｍｌ ／ Ｃ 酸化至 ｐ ． ， Ｈ５ Ｏ 后用 自 动冷冻离心机 ８ ０ ｇ４℃离心 １ ｉ ０× ， ０ ０ｍｎ 。在该酸 化液中加入硫酸铵使饱和度达到 ５ ％ ， ０ 静置 ２ ， ０ｈ ８００×ｇ 心沉 淀蛋 白 ， ０ 离 溶于 Ｏ０ ｏ Ｌ ｐ ） ．５ｍ ｌ （Ｈ ６８ ／
关键词 ： 白豆 ；ｒ Ｏ 淀粉酶抑制剂 ； 一 提取 ； 酶学性质 中图分类号 ：Ｓ２ １２ Ｔ ０ ． 文献标识码 ： Ａ 文章编 号：６ １ ３ ０ （ ０７ ０ ０５ ０ １７ ～ ２６ ２ ０ ） ８－ ７ ５— ３
Ｓ ｕ ｙ ｏ ｘ ｒ ｃｉｎ ｏ ａ ｙａ ｅ ｉ ｈ ｂ ｔ ｒ ｆ ｏ ｔ ｄ ｎ ｅ ｔａ ｔｏ ｆａ－ ｍ ｌ ｓ ｎ ｉ ｉｏ ｒ ｍ ｗｈ ｔ — ｅ ｎ ａ ｄ ｉ ｎ ｙ ｅ ｃ ａ ａ ｔｒｓｉｓ ｉｅ ｂ ａ ｎ ｔ ｅ ｚ ｍ ｈ ｒ ｃ ｅ ｉｔｃ ｓ
已有报道 ３ ＿。但从植物中提取 Ｏ淀粉酶抑制剂的 Ｊ Ｌ ． 报道并不多见。因此 ， 本文对 白豆 中的 Ｏ 淀粉酶抑 Ｌ 一 制剂进行了提取和酶学性质研究。
的磷酸二氢钠． 柠檬酸缓冲溶液 中， 放人透析袋， 在
相 同缓冲溶液 中透析 １ｄ 得酶液（ ， 上述操作在 ４
Ｙ ＮＧ Ａ ， 删 Ｍ ｉｇ ｘｎ， Ｉ ｉｏ ｈ ａ ｎ －ｉ Ｌ Ｕ Ｘ ａ ・ ｕ ｎ
（ ｏ ｅｅｏ ｈｍ ｓｙａ ｄＣ ｅ ｉ ｎｉｅｒ ｇ Ｓ ａｎ ｉ ｎｖｒｔ ｏ Ｓｉ ｃ Ｃ ｌｇ ｆ ｅ ｉ ｒ ｎ ｈｍ ｃ Ｅ ｇ ｅｉ ，ｈａ ｘ Ｕ ｉ ｓｙ ｆ ｃｅ ｅ＆Ｔ ｃｎｌｇ ， ｉ ｙｎ １０ １Ｃ ｉａ ｌ Ｃ ｔ ｌ ａ ｎ ｎ ｅ ｉ ｎ ｅｈ ｏ ｙＸ ａ ａｇ７ ２ ８ ，ｈｎ ） ｏ ｎ
鹰嘴豆α-淀粉酶抑制剂的提取及性质研究
鹰嘴豆α-淀粉酶抑制剂的提取及性质研究刘晓洁;刘同祥;张宗申【期刊名称】《时珍国医国药》【年(卷),期】2011(22)7【摘要】目的从鹰嘴豆中分离纯化得到α-淀粉酶抑制剂(α-AI),研究其抑制动力学特征及其化学稳定性,为其开发为降糖减肥药物提供依据。
方法采用硫酸铵分级沉淀、CM-52纤维素离子交换柱层析及凝胶柱层析分离纯化α-AI;通过在不同底物及抑制剂浓度下的酶反应速度,研究其抑制动力学特征;通过在不同温度及pH条件下的抑制活性,研究其对温度及pH的稳定性。
结果纯化得到一相对分子质量约为40.4 Da的α-AI糖蛋白,其对α-淀粉酶的抑制为非竞争性抑制,抑制常数Ki=3.14×10-6mol.L-1;鹰嘴豆α-AI在pH3.0～11.0,在80℃下作用30 min后其抑制活性仍保持85%左右。
结论从鹰嘴豆中分离得到的α-淀粉酶抑制剂对α-淀粉酶具有较高的抑制活性,对温度及pH具有较高的稳定性,其作为一种安全、天然降糖药物具有良好的开发前景。
【总页数】3页(P1580-1582)【关键词】α-淀粉酶抑制剂;鹰嘴豆;提取【作者】刘晓洁;刘同祥;张宗申【作者单位】大连工业大学生物工程学院;中央民族大学中国少数民族传统医学研究中心【正文语种】中文【中图分类】R283【相关文献】1.鹰嘴豆中α-淀粉酶抑制剂抗氧化特性研究 [J], 郝小燕;崔竹梅;麻浩;顾爱星2.鹰嘴豆种子发芽和成熟过程中α-淀粉酶抑制剂的活性研究 [J], 郝小燕;顾爱星;刘众悦;麻浩3.白豆中α-淀粉酶抑制剂的提取及其酶学性质的研究 [J], 杨秀芳;吴明鑫;刘晓桓4.紫冠豆角(Phaseolus vulgaris L.)种子中α-淀粉酶抑制剂的提取及其性质研究[J], 孙庆申;朱国庆;王璇;冯国军;宋永5.鹰嘴豆α-淀粉酶抑制剂的提取工艺研究 [J], 刘晓洁;刘同祥;张宗申因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
白腰豆中α-淀粉酶抑制剂提取条件的研究
Ａｂ ｔａ ｔ 一ＡｍｙａｅＩｈｂｔｒ （ —ＡＩ ｉ ａｇｙ ｏｉｅｈ ｄｏａｅｉｈｂｔｒ ｓｒ ｃ ： ｌｓ ｎ ｉｉ ｏ ） ｓ ｌｃ ｓ ｙ ｒｌｓ ｎ ｉｉ ． ｄ ｏ 一ＡｍｙａｅＩｈｂｔｒｈ ｓｂ ｅ ｘｒｃ ｌｓ ｎ ｉｉ ａ ｅ ｎ ｅｔａ— ｏ
ｔｄ ｆ ｍ ｅ ｄ ｆ ｎ ｌｎ ｓｓ ｃ ｓｗｈ ａ ， ｂ ａ ｓａ ｄ ｗｉ ｍａ ａ ｔ ｅ ｄ ｈ ｗ ｖ ｒ ａ ｔ ｉ ｆ ｔ ｅ ｏ ｓ ｅ ｓｏ ｙ ｐａ ｔ ｕ ｈ ａ ｅ ｔ ｅ ｎ ｎ ｌ Ａ ｒ ｎ ｈ ｗ ｅ ． ｏ ｅ ｅ ， ｃｉ ｔ ｏ —Ａｍｙ ａ ｅ Ｉ ｈｂ — ｒ ｍａ ｄ ｖｙ Ｏ ｌ ｓ ｎ ｉ ｉ ｔｒｆｏ ｈ ｔ ｋ ｄ ｅ ｅ ｎ ｓ ｔ ｅ ｈ ｇ ｅ ｔ Ａｎ ｏ ｍ ｗ ｉ ｉ ｎ ｙ ｂ ａ ｓｗａ ｈ ｉ ｈ ｓ． ｒ ｅ —Ａｍｙａ ｅ Ｉ ｉ ｉ ｒ ｗ ｓ ｅ ｔ ｃｅ ｄ ｐ ｒ ｅ ｒ ｍ ｈ ｔ ｉ ｎ ｙ ｌ ｓ ｎ ｂｔ ａ ｘｒ ｔｄ ａ ｕ ｉ ｄ ｆ ｈ ｏ ａ ｎ ｉ ｆ ｏ ｗ ｉ ｋｄ ｅ ｅ
抑制动力学α淀粉酶
抑制动力学α淀粉酶
抑制动力学α淀粉酶是一项重要的研究领域，它对于探索生物体内化学反应的调控机制具有重要意义。
α淀粉酶是一种参与淀粉分解的酶类，其活性的调控对于维持生物体内部代谢平衡至关重要。
在研究中，科学家们发现了一些方法可以抑制动力学α淀粉酶的活性，从而发现了一些潜在的药物或化合物，这些物质可以用于治疗与α淀粉酶活性异常相关的疾病。
研究人员发现，某些天然植物提取物中存在可以抑制α淀粉酶活性的成分。
这些植物提取物中的活性成分可以与α淀粉酶发生特定的化学反应，从而抑制其活性。
这种抑制作用可以通过影响α淀粉酶的构象变化、干扰酶底物结合或改变酶的催化活性等多种途径实现。
研究人员还发现，一些化学合成的小分子化合物也可以抑制动力学α淀粉酶的活性。
这些化合物的结构经过精心设计，能够与α淀粉酶的活性中心发生相互作用，从而阻止酶底物结合或改变酶的构象，进而抑制酶的催化活性。
除了天然植物提取物和化学合成的小分子化合物，还有一些其他方法可以抑制动力学α淀粉酶的活性。
例如，通过改变环境条件，如调节温度、pH值或离子浓度等，也可以影响α淀粉酶的活性。
此外，一些研究还发现，某些蛋白质或多肽可以与α淀粉酶发生特异性结合，从而抑制其活性。
通过对动力学α淀粉酶的抑制研究，科学家们可以更好地理解酶的结构和功能，并为疾病的治疗提供新的思路。
这项研究的进展为开发新型药物或治疗手段提供了潜在的可能性。
然而，目前的研究还存在许多挑战，如寻找更有效的抑制剂、研究抑制剂与酶的相互作用机制等。
因此，未来还需要进一步深入研究，以更好地利用动力学α淀粉酶的抑制作用来解决相关疾病问题。
白豆α-淀粉酶抑制剂糖蛋白的提纯及性质研究
Ａ 的抑制 动力 学特 征 及稳 定 性 进行 了初 步研 究 ， Ｉ
为其进 一步 开发 成 为降糖 减肥 药物 提供 技术 资料 。
１ 材 料 与 方 法
活性稳 定。结论 关 键
从 白豆 中分 离得 到 的 一 淀粉 酶抑制 剂糖 蛋 白对猪胰 一 淀粉 酶具有较 高的抑 制 活
性 ， 温度 及 ｐ 具有较 高的稳 定性 ， 对 Ｈ 其作 为一种 安全 、 然降糖 药物 具有 良好 的开发 前景。 天 词 ： 淀粉 酶抑 制 剂 ； 一 提取 纯化 ； 糖蛋 白 ； 抑制 动 力 学 ； 定性 稳
的糖蛋 白 ， 对 分 子 质量 为 ３ ｕ 相 ６ｋ 。本 文 还 对 白 豆
—
阻碍 食物 中淀粉 及 其他 碳 水 化 合 物 的消 化 吸收 ， 在 不影 响其他 营养 物 质 吸 收和 代 谢 的 同时 ， 择性 地 选 减少糖 分摄 取 ， 降低 血 糖 含量 ， 少脂 肪 合 成 ， 而 减 从 起到 降糖 、 减肥及 预 防肥 胖 的作用 ， 临床上 可用 于 防 治糖尿 病 、 血 糖 、 血脂 等 症 ｊ 高 高 。天 然 的 一 粉 淀
强的抑制作用 ， 国外已将其作为减肥保健食 品进行
应用。
公 司产 品 ； 他试 剂均 为 国产分 析纯 。 其
１ ． 仪 １２ 器 Ｌ Ｂ 自动柱层 析 系统 ； 速冷 冻离 Ｋ 高
目前 ， 内仅 对从小 麦 中提取 — Ｉ 其 小麦 — 国 Ａ及
一
种 糖苷 水解 酶抑 制 剂 。近 几 年 的研究 发 现 ， 尿 糖
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目录摘要 (1)关键词 (1)Abstract (1)Key words (1)引言 (2)1 α-淀粉酶抑制剂的介绍 (2)1.1 α-淀粉酶抑制剂的来源 (2)1.2 α-淀粉酶抑制剂的特性研究 (3)2 α-淀粉酶抑制剂的制备 (4)2.1 来源于天然植物的α-淀粉酶抑制剂 (4)2.11 豆类植物 (5)2.12 麦类植物 (5)2.13 齿苋类植物 (6)2.14 其他植物 (7)2.2 来源于微生物的α-淀粉酶抑制剂 (7)3 α-淀粉酶抑制剂的分离纯化 (8)4 α-淀粉酶抑制剂的检测方法 (9)4.1 碘比色法 (9)4.2 3,5-二硝基水杨酸(DNS)比色法 (9)5 α-淀粉酶抑制剂的筛选方法 (10)6 α-淀粉酶抑制剂的研究进展 (11)6.1 国内外研究概况 (11)α淀粉酶抑制剂的研究进展摘要：α-淀粉酶抑制剂是一种糖苷水解酶抑制剂。
抑制糖类消化吸收药物，减少糖分的摄取，降低血糖和血脂含量，还可作为抗虫基因。
目前在医学和农业上具有广泛的用途。
本文对α-淀粉酶抑制剂的制备、检测、筛选方法、特性以及发展进行了综述，并对其前景作了展望。
关键词：α-淀粉酶抑制剂，制备，检测，筛选方法，特性Research progress of α-amylase inhibitor Abstract:α-amylase inhibitor is a kind of glycoside hydrolase inhibitor, It can be potentially use as medicines of diabetes owing to inhibiting glucose from being absorbed in the digestive tracts. Which can reduce ingestion of sugar and blood fat contet and has hypoglycemic activity, and its gene can be used as insect-resistant genes in crops breeding. There is comprehensive, application in agriculture and medicine . The preparation、detection、screening methods、characteristics and development of the α-amylase inhibitors were reviwed in this paper, and the prospects were forecasted. Key words:α-amylase inhibitor, preparation, detection, screening methods, characteristics .引言α-淀粉酶抑制剂属于糖苷酶抑制剂的一种，是一种纯天然生物活性物质，主要存在于植物种子、胚乳和微生物代谢产物中，目前在医药和农业上具有广泛的用途。
α-淀粉酶抑制剂能够有效的抑制肠道内唾液及胰淀粉酶的活性，阻碍食物中碳水化合物的水解和消化，减少糖分的摄取，降低血糖的血脂含量水平。
食用后不产生高血糖，从而胰岛素分泌减少，脂肪合成降低，体重减轻。
临床医学上用于防治糖尿病、高血糖、高血脂等病症；农业上α-淀粉酶抑制剂基因可以作为抗虫基因，减少杀虫剂的使用。
另外，在酶学研究方面，可作为探究α-淀粉酶活性部位的分析工具，作为通过选择作用测定α-淀粉酶同工酶的反应物，作为蛋白质与蛋白质之间识别和相互作用的模林体系等方面具有内在效应。
α-淀粉酶抑制剂应用已被广泛深入研究，本文对α-淀粉酶抑制剂研究进展作一概述。
1 α-淀粉酶抑制剂的介绍1.1 α-淀粉酶抑制剂的来源大多数α-淀粉酶抑制剂已从微生物源（主要集中在链霉菌属）、植物源（植物中普遍存在，尤其是禾谷作物和豆类作物的种子）获得，少数从哺乳动物中获得，而且也在合成物质中发现过。
天然存在的α-淀粉酶抑制剂有三种类型[1]分别为：（1）微生物产带一个寡生物胺单位的含氮碳水化合物；（2）微生物产多肽，如paim（来自微生物的猪胰腺α-淀粉酶抑制剂）和Haim（微生物起源人α-淀粉酶抑制剂）；（3）在谷类、豆类以及其它较高等植物中发现的大分子蛋白质抑制剂。
1.2 α-淀粉酶抑制剂的特性研究通常的α-淀粉酶抑制剂都是些有机化合物，它们与酶形成酶抑制剂复合物而使酶失活。
在化学结构上，它们可以是蛋白质、多肽和碳水化合物[2]。
根据它们的化学性质，因来源不同其化学物理特性而不同。
由多种不同的链霉菌属种产生的淀粉酶抑制剂具有低的分子量，大约在500~2000Da（道尔）之间，而且是α-淀粉酶中非常有效的抑制剂，它们有三种类型（1）oligostatins寡糖制菌素：（2）amylosatins制淀粉酶素：（3）tresatins。
它们共用有拟双糖单元工寡生物胺或脱氢寡生物胺，不同数目α-D-葡萄糖基团以α-1，4糖苷键连接，而在tresatins中与一个α-1，1-糖苷键葡萄糖连接。
这个含N个碳水化合物对几个葡萄苷酶包括α-淀粉酶有抑制作用。
Tajiri等报道从链霉菌属中产生α-淀粉酶抑制剂具有14种肽，一些是如上所述的含N个碳水化合物，另一些是分子量为3936-8500Da之间的聚合肽，它们是由单个多肽链组成，且不含碳水化合物，具有质序列同源性，特别重要的是位于18~20的WRY 序列和位于59~70的氨基酸，它们被认为和α-淀粉酶的结合有关。
X射线衍射晶体分析法显示的三级结构，表明WRY序列在分子表面显著呈现，而位于59~70氨基酸残基邻近DEF序列。
具有活性的蛋白质从小麦、大麦、小米、高粱、谷物、花生、大豆、芋头根和一些其它植物中分离。
抑制剂分子量范围为9KD~63KD。
另外复合抑制剂因其抑制的特异性不同一般可能为同工酶，已有一些复合抑制剂从小麦、大麦及小米中被分离。
2 α-淀粉酶抑制剂的制备目前，国内外对于α-淀粉酶抑制剂的研制大都经历以下程序：原料→粉碎→水浸→离心分离→上清液→盐析（沉淀再溶解）→加热灭酶→离心分离α-淀粉酶抑制→上清液→透析→浓缩→干燥→成品但是根据原料的不同，α-淀粉酶抑制剂的生产过程又存在着较大的差别，下面就从天然植物和微生物两个方面介绍α-淀粉酶抑制剂的加工工艺。
2.1 来源于天然植物的α-淀粉酶抑制剂天然的α-淀粉酶抑制剂主要存在于植物种子的胚乳中,目前已经从小麦、豆类、薯蓣、野生苋属等植物种子中分离得到α- 淀粉酶抑制剂。
2.11 豆类植物从白豆中提取的α- 淀粉酶抑制剂活性较高, 对哺乳动物胰α- 淀粉酶有很强的抑制作用。
杨明琰等采用乙醇分级沉淀、CMⅡ纤维素离子交换柱层析及凝胶柱层析, 从白豆中分离纯化得到相对分子量为3ku的白豆α- 淀粉酶抑制剂,其对淀粉酶的抑制类型属于非竞争性抑制剂[3]。
杨秀芳等将白豆在20℃水中浸泡24h ,向浸透的白豆中加入0. 1mo l /L 的磷酸钠缓冲溶液,研磨, 匀浆[4]。
浆液离心,上清液用0.1mo l /L的HC l 酸化至p H 5. 0, 再用冷冻离心机4℃离心10mi n , 在该酸化液中加入硫酸铵使饱和度达到50%,静置20h ,离心沉淀蛋白, 溶于0. 05mo l /L的磷酸二氢钠- 柠檬酸缓冲溶液中, 放入透析袋, 在相同缓冲溶液中透析1d , 得酶液。
Dayler 等利用酸性缓冲液从一种名为P . Vulgar is的豆中提取出α-淀粉酶抑制剂,用DEAE-Cellulose和反相高效液相特殊设备,经梯度洗脱得到α-淀粉酶抑制剂的异构体α-淀粉酶抑制剂Ⅰ。
Yamada 等从宽叶菜豆中提取分离出2种α-淀粉酶抑制剂,这两种抑制剂对害虫体内α- 淀粉酶均有抑制作用,但表现不同的特异性。
米切尔·什科普等利用超临界CO 2提取技术, 从豆类物质中提取和纯化了α- 淀粉酶抑制剂[5]。
2.12 麦类植物王转花等研究了甜荞和苦荞这2 种荞麦中的α- 淀粉酶抑制剂。
先用水浸泡荞麦3h , 再用丙酮脱脂,对脱脂后的荞麦粉用p H6. 8的磷酸盐缓冲液水浴提取3h , 离心分离, 上清液在磷酸盐缓冲液中透析,得到活性大于0. 037u/mg 的α- 淀粉酶抑制剂[6]。
张万山等将小麦和水以1∶4的比例混合浸提,离心分离出上清液, 经过硫酸铵盐析、水浴加热灭酶、离心分离和醋酸钠溶液透析制得粗品, 经过柱层析纯化,获得比活为921.7u/mg 的高纯度α- 淀粉酶抑制剂[7]。
Franco等将BR35小麦磨碎后, 用固液比为1∶5的Na C l 溶液提取小麦粉, 并经高速离心、硫酸铵沉淀、反相高效液相洗脱层析, 得到α- 淀粉酶抑制剂的成品[8]。
Miyazaki等提出了用弱酸弱碱、水和醇溶液对小麦粉和蛋白粉进行处理, 提取α- 淀粉酶抑制剂的工艺[8]。
加工过程中用多聚糖对初提上清液进行沉淀,随后用金属离子除去多聚糖,再用离子交换柱脱除金属离子,得到高抑制活性的α- 淀粉酶抑制剂。
2.13 齿苋类植物王琳等从野生苋属植物（Amaranthus paniculatus）籽实中分离纯化出α-淀粉酶的一种新型蛋白质类抑制剂，是目前报道的α- 淀粉酶的蛋白质类抑制剂中相对分子质量最小的。
初步分析结果表明，这种抑制剂由9个氨基酸残基组成，其N 端为焦谷氨酸。
在弱酸性条件，下它能以非竞争性抑制作用方式有效抑制美洲蜚蠊消化道α-淀粉酶的活性，但对人唾液淀粉酶活性无影响。
2.14 其他植物高小平等对126种经水煮、醇沉提取的常用中药进行α- 葡萄糖苷酶抑制剂活性筛选,在0. 1mg /mL反应体系下,5种中药提取物抑制α- 淀粉酶活性[9]。
张冬英等对普洱茶中α- 淀粉酶抑制剂的提取工艺进行了研究。
通过正交实验方法确定普洱茶中α-淀粉酶抑制剂的最佳提取工艺条件为:浸提时间为3h, 固液比为1:5, 乙醇浓度为90%[10]。
王琳等从野生苋属植物籽实中分离纯化出了α- 淀粉酶的一种新型蛋白质类抑制剂,初步分析结果表明,这种抑制剂有9 个氨基酸残基组成,其N端为焦谷氨酸。
2.2 来源于微生物的α-淀粉酶抑制剂国外对于微生物α-淀粉酶抑制剂的研究开展得较早1970年Niw a 等报道在一种链霉菌培养液中发现了可以抑制α- 淀粉酶抑制剂诺吉利霉素。
日本Narimasa 报道了由真菌Cladosporium herbarum F-28产生的蛋白类抑制剂,打破了传统认为只有放线菌才能产生抑制剂的观点[8], 并且此种酶抑制剂对哺乳动物α-淀粉酶有极高的特异性。