[成都七中生物奥赛培训生化]第7章 氨基酸代谢
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【生化精品课件】氨基酸代谢
21
氨基酸、二肽、三肽如何进入细胞?
吸收主要在小肠。耗能的主动吸收过程。
• 至少五种类型转运氨基酸的载体 • γ－谷氨酰基循环 • 二肽、三肽转运体系（不同二肽吸收有竟争作用）
22
转运氨基酸或小肽进入细胞时，同时转运入Na+，三者形成三联体。 Na+借Na+泵排出细胞外，消耗ATP。
此吸收过程存在于小肠黏膜细胞，肾小管细胞和肌细胞等细胞膜上。
二章 氨基酸代谢
蛋白质、氨基酸代谢概况 食物来源蛋白质的消 体内蛋白质的降解 氨基酸的一般代谢 非营养必需氨基酸的合成
氨基酸的特殊代谢
第二篇
1
一般而言，蛋白质代谢与 糖/脂代谢有什么不同？
氮平衡
• 含N分子的代谢 • 体内没有储存形式的氨基酸/蛋白质
2
不同状态下的氮平衡
3
体内蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡中，食 物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸与体内蛋白质降解产 生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸混在一起，分布 于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
胰腺分泌的酶原...... 氨基酸，二肽，三肽
carrier protein
16
内肽酶
对Lys, Arg专一
小的不带电侧链
对非极性侧链和 芳香族侧链专一
弹性蛋白酶
胰蛋白酶
糜蛋白酶
连贯
17
外肽酶
C端是碱性氨基酸 残基组成的肽键
C端是除了Pro，Lys，Arg 的氨基酸参加组成的肽键
羧肽酶A
羧肽酶B
acids and other nitrogenous compounds ③ Surplus amino acids other than above tow usages are
氨基酸代谢的生物化学过程
氨基酸代谢的生物化学过程氨基酸代谢是生物体内一个重要的生物化学过程。
在人体中，氨基酸代谢主要发生在肝脏中，包括蛋白质的降解和新合成。
在这个过程中，一系列酶参与了氨基酸的转化，将其转化为能量或者供应新的蛋白质合成所需的氨基酸。
首先，氨基酸代谢的第一步是氨基基团的去除，这一过程称为脱氨作用。
脱氨酶是参与脱氨作用的关键酶，它能够催化氨基酸与α-酮酸反应，生成α-酮酸和氨气。
在这个过程中，氨基酸被转化为不同的代谢产物，例如α-酮酸、氨氨基酸和氨基酸。
这些代谢产物可以进一步参与能量代谢或者合成新的蛋白质。
其次，氨基酸的碳骨架可以被进一步代谢，主要通过三羧酸循环进行。
三羧酸循环是细胞内一个重要的代谢通路，能够将氨基酸的碳骨架转化为能量和有机物。
在这个过程中，氨基酸的碳骨架会被氧化分解，生成辅酶A和NADH等还原辅酶，并最终产生ATP。
此外，氨基酸代谢还涉及氨基酸的合成。
在蛋白质合成过程中，氨基酸可以被合成成新的蛋白质。
氨基酸的合成过程往往需要多种酶的参与，例如转氨酶、缬氨酸合成酶等。
这些酶能够催化氨基酸的合成反应，从而满足细胞对新蛋白质的需求。
总的来说，氨基酸代谢是一个复杂而严密的生物化学过程，通过一系列酶的协同作用，将蛋白质分解为氨基酸，进而参与能量代谢或者蛋白质合成。
这个过程的正常进行对维持生物体内稳态至关重要，任何环节的紊乱都可能导致疾病的发生。
因此，对氨基酸代谢过程的深
入研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢调控机制，也为相关疾病的防治提供了新的思路和方法。
【316字】。
7氨基酸代谢-78页PPT精品文档
• 鸟氨酸循环又叫尿素循环或KrebsHenseleit循环
• 尿素合成部位：肝细胞的线粒体和胞液
鸟氨酸循环的实验根据：
①大鼠肝切片与NH4+保温数小时，NH4+↓， 尿素↑；
②加入鸟氨酸、瓜氨酸和Arg后，尿素↑； ③上述三种氨基酸结构上彼此相关； ④早已证实肝中有精氨酸酶。
鸟氨酸循环
尿素 鸟氨酸 NH3 + CO2
谷氨酰胺酶
CH 2
CH 2
CH 2
CHNH 2 H 2O
COOH
酸 NH 3 碱
CHNH 2 COOH
Gln
NH
+ 4
入 血 Glu
随尿排出
二、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的 形式转运
（一）通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运 往肝
生理意义
肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 肝为肌肉提供葡萄糖。
+
CH2 CHNH 2
COOH
Asp COOH
Gln
AMP + PPi CONH 2
CH2 CHNH 2
COOH
Asn
COOH
CH2
+ CH2
CHNH 2 COOH
Glu
天冬酰胺酶
NH 3
H2O
三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路
• 尿素是体内解除氨毒的主要方式。
（一）Krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合 成的学说
脱氨基的方式：
• 转氨基作用 • 氧化脱氨基作用 • 联合脱氨基作用 • 非氧化脱氨基作用 • 嘌呤核苷酸循环
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
1. 转氨基作用由转氨酶催化完成
转氨基作用(transamination) 在转氨酶(transaminase)的作用下， -氨
• 尿素合成部位：肝细胞的线粒体和胞液
鸟氨酸循环的实验根据：
①大鼠肝切片与NH4+保温数小时，NH4+↓， 尿素↑；
②加入鸟氨酸、瓜氨酸和Arg后，尿素↑； ③上述三种氨基酸结构上彼此相关； ④早已证实肝中有精氨酸酶。
鸟氨酸循环
尿素 鸟氨酸 NH3 + CO2
谷氨酰胺酶
CH 2
CH 2
CH 2
CHNH 2 H 2O
COOH
酸 NH 3 碱
CHNH 2 COOH
Gln
NH
+ 4
入 血 Glu
随尿排出
二、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的 形式转运
（一）通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运 往肝
生理意义
肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 肝为肌肉提供葡萄糖。
+
CH2 CHNH 2
COOH
Asp COOH
Gln
AMP + PPi CONH 2
CH2 CHNH 2
COOH
Asn
COOH
CH2
+ CH2
CHNH 2 COOH
Glu
天冬酰胺酶
NH 3
H2O
三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路
• 尿素是体内解除氨毒的主要方式。
（一）Krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合 成的学说
脱氨基的方式：
• 转氨基作用 • 氧化脱氨基作用 • 联合脱氨基作用 • 非氧化脱氨基作用 • 嘌呤核苷酸循环
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
1. 转氨基作用由转氨酶催化完成
转氨基作用(transamination) 在转氨酶(transaminase)的作用下， -氨
高中生物奥赛氨基酸的代谢1共126张PPT
35
ADP核糖基化修饰
谷氨酸
α-酮戊二酸
ECNU
２. 转氨作用（Transamination ）： （1）概念： 一种aa 的α- 氨基与α-酮酸之间氨基转移的作用。 （除Gly、Lys、Ser、Pro、Hpr外）
13
自噬（autophage）
ECNU
2-2、泛素介导胞内蛋白质的降解 泛素激活酶E1 意义： 防止异常、不需要的蛋白 质积累，有利于aa的利 用。 通常需降解的蛋白质： 泛素结合蛋白E2 1. 合成中掺入错误aa的缺 陷蛋白质； 2. 行使功能时有损伤积累 泛素连接酶E3 的蛋白质； 3. 代谢途径中的关键酶 （常迅速转换）
2、来自小肠粘膜细胞的寡肽酶： 1）氨肽酶：从N端水解。 2）羧肽酶：从C端水解。 寡肽的水解主要在小肠粘膜细胞进行。
10
ECNU
几种常见的蛋白水解酶
酶
位点（或底物）
胃蛋白酶(Pepsin) Phe,Trp,Tyr,Met的肽 胰蛋白酶(Trypsin） Lys,Arg的羧基端 胰凝乳(糜)蛋白酶(Chymotrypsin) Phe,Trp,Tyr的羧基端 弹性蛋白酶(elastase) 各种脂肪族AA形成的肽 氨肽酶(aminopeptidase) 肽的氨基端 羧肽酶(carboxypeptidase) 肽的羧基端 二肽酶(dipeptidase) 二肽
以NAD(P)+为辅酶，可直接脱氨，活性最强。 催化的反应可逆，逆过程可合成谷氨酸。该酶在肝脏、肾脏 中活力最强。 反应由于NAD (P) H能迅速氧化，NH3易以尿素形式除去，故 反应在Glu氧化供能中起重要作用。
34
20
ECNU
Glu脱氢酶为变构酶 ATP、GTP、NADH(高能状态)起抑制作用； ADP 、GDP为变构激活剂，加速Glu氧化。
氨基酸代谢—氨基酸的分解代谢(生物化学课件)
丙酮酸 + 谷氨酸
（2） 天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶 ➢谷草转氨酶催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应， 为可逆反应。
天冬氨酸 + -酮戊二酸 谷草转氨酶 草酰乙酸 + 谷氨酸
2、临床意义
在正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，在各种组织中以心脏 和肝脏的活性最高，血清中的活性很低。
2、蛋白质转换 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。
（二）蛋白质更新的生理意义
一方面，某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢过 程与生理功能。
另一方面，某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被 清除。
二、氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）
（2）通过腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
在骨骼肌和心肌中，由于L-谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺 苷酸脱氨酶的活性较高，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤 核苷酸。
氨基酸
-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄嘌呤
核苷酸
NH3
腺苷酸代
琥珀酸
H2O
-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸
腺嘌呤 核苷酸
苹果酸
目前认为腺嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的 主要方式。这种形式的联合脱氨是不可逆的，因而不能通过其逆 过程合成非必需氨基酸。
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH α-酮戊二酸
催化氨基酸氧化脱氨基的酶有：L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸 氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶等。 ➢L-氨基酸氧化酶在体内分布不广，活性不高； ➢D-氨基酸氧化酶在体内普遍存在，但量极少。 ➢L-谷氨酸脱氢酶在肝、肾、脑等组织中普遍存在，活性也较强。 ➢在体内，谷氨酸脱氢催化的反应可逆。谷氨酸脱氢酶是一种变 构酶，其活性受ADP、GDP的激活，受ATP、GTP的抑制。
生物化学-氨基酸代谢
（三）5-羟色胺：脑内的5-羟色胺可作为神经递质， 具有抑制作用；在外周组织，5-羟色胺有收缩血管 的作用。
（四）多胺： 精脒与精胺是调节细胞生长的重要 物质。 （五）牛黄酸：牛黄酸是结合胆汁酸的组成成分。
二、一碳单位的代谢
(一) 一碳单位代酸的辅酶 （四氢叶酸 - FH4) (二)一碳单位的来源及转换
肌肉 蛋白质 葡萄糖 氨基酸 NH3 丙酮酸 丙氨酸 转氨酶
酮戊二酸 丙氨酸
葡萄糖
葡萄糖
尿素
尿素循环
NH3 丙酮酸 转氨酶 丙氨酸酮戊二酸 丙氨酸
肌肉
血液
肝
3. 氨的去路
（1） 尿素的生成（尿素循环） 1）肝是尿素合成的主要器官 2）尿素合成的鸟氨酸循环
2. 氨的去路
尿素合成小结：
4.氨基酸的去路：
①氨基酸最主要的功能是合成组织蛋白 质。 ②通过脱氨基作用分解成α-酮酸和氨。
③通过脱羧基作用生成胺类及二氧化碳。
④转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶等。
NH3尿素 食物蛋白质 组织蛋白质 氨基酸代谢库 胺类 酮酸
酮体
氧化
糖
体内合成氨基酸 （非必需氨基酸）
其它含氮化合物 （嘌呤、嘧啶等）
2. 非必需氨基酸：
体内可以利用其他物质来合成的 氨基酸。
3. 半必需氨基酸： 体内虽然能合成，但量不足以供体 内所需；或以必需氨基酸为原料。
第2节 氨基酸的一般代谢 一、氨基酸代谢概况
1.外源性氨基酸： 从食物吸收而来的氨基酸 2.内源性氨基酸： 组织蛋白质降解而来的氨基酸 3.氨基酸代谢库： 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。 这些氨基酸分布于体内各处，参与代谢。氨 基酸代谢库以游离氨基酸重量计算。
第7章 氨基酸代谢 生物化学检验 教学课件
（四）高氨血症和氨中毒
• 血氨浓度升高称高氨血症 ( hyperammonemia)， 常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺 陷也可导致高氨血症。
• 高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒 (ammonia poisoning)。
氨中毒的可能机能
NH3
α-酮戊二酸
谷氨酸
NH3
谷氨酰胺
脑内α-酮戊二酸
•腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、 吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可 被机体利用的物质。
2. 血氨的去路
① 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 ② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
③ 合成谷氨酰胺
谷氨酰胺合成酶
谷氨酸 + NH3
谷氨酰胺
ATP
ADP+Pi
④ 肾小管泌氨
分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。
给的氨基酸。 共有8种 ：赖、苯丙、蛋、苏、亮、异亮、缬、色
蛋白质营养价值的高低取决于必需氨基酸 的种类、数量和比例。
蛋白质的互补作用： 几种营养价值较低的蛋白质混合食用，混
合食物的营养价值将提高。
氨基酸代谢
一、氨基酸的一般代谢 (一)、氨基酸代谢概况
食物蛋白质
分解
组织蛋白质
氨基酸代谢库
合成
特殊代谢
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
3. 转氨酶
正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)
组织 GOT GPT
心
156000 7100
肝
142000 44000
骨骼肌 99000
肾
91000
4800 19000
生化(氨基酸代谢)PPT课件
（一家写二三本书来） Arg、His（半必需氨基酸）
16
氨基酸按起始物不同划分为六大类型：（了解） 酮戊二酸衍生类型 草酰乙酸衍生类型 丙酮酸衍生类型 3-磷酸甘油酸衍生类型 4-磷酸赤藓糖和磷酸烯醇丙酮酸衍生类型 组氨酸生物合成 （二）氨基酸与一碳单位 1.一碳单位的概念与四氢叶酸 概念:氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团
H2O + NH3 + CO2 + 2ATP
H2N-COO～P + 2ADP + Pi
10
⑵ 瓜氨酸的生成
氨基甲酰磷酸 + 鸟氨酸
瓜氨酸 + Pi
⑶ 精氨酸的生成
精氨酸代琥珀酸合成酶
α-氨基（Asp） + 瓜氨酸
精氨酸代琥珀酸
ATP AMP+PPi
精氨酸代琥珀酸
精氨酸 + 延胡索酸
⑷ 尿素生成
精氨酸
第八章 氨基酸代谢
重要物质基础 合成一些含氮化合物 氧化供能
第一节 蛋白质的酶促降解
一 蛋白质的消化
（一）胃内消化
（二）小肠内消化
1 胰液中的蛋白酶及其作用
胰蛋白酶
内肽酶 糜蛋白酶
胰酶
弹性蛋白酶
羧肽酶A
外肽酶
羧肽酶B
1
2 小肠粘膜细胞的消化作用 寡肽酶（氨基肽酶及二肽酶）
二 氨基酸的吸收 1 小肠粘膜细胞膜上的运载氨基酸的载体蛋白 2 γ-谷氨酰循环： 氨基酸的吸收是通过GSH的分解与合成来完成的 3 氨基酸的代谢概况
8
⑷ 胺的氧化 胺可被氧化生成醛和氨。
RCH2NH2 2 氨的去路
氧化酶
RCHO + NH3
⑴ 在肝脏，通过鸟氨酸循环合成尿素排出体外(主要去路)
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氨基酸按起始物不同划分为六大类型：（了解） 酮戊二酸衍生类型 草酰乙酸衍生类型 丙酮酸衍生类型 3-磷酸甘油酸衍生类型 4-磷酸赤藓糖和磷酸烯醇丙酮酸衍生类型 组氨酸生物合成 （二）氨基酸与一碳单位 1.一碳单位的概念与四氢叶酸 概念:氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团
H2O + NH3 + CO2 + 2ATP
H2N-COO～P + 2ADP + Pi
10
⑵ 瓜氨酸的生成
氨基甲酰磷酸 + 鸟氨酸
瓜氨酸 + Pi
⑶ 精氨酸的生成
精氨酸代琥珀酸合成酶
α-氨基（Asp） + 瓜氨酸
精氨酸代琥珀酸
ATP AMP+PPi
精氨酸代琥珀酸
精氨酸 + 延胡索酸
⑷ 尿素生成
精氨酸
第八章 氨基酸代谢
重要物质基础 合成一些含氮化合物 氧化供能
第一节 蛋白质的酶促降解
一 蛋白质的消化
（一）胃内消化
（二）小肠内消化
1 胰液中的蛋白酶及其作用
胰蛋白酶
内肽酶 糜蛋白酶
胰酶
弹性蛋白酶
羧肽酶A
外肽酶
羧肽酶B
1
2 小肠粘膜细胞的消化作用 寡肽酶（氨基肽酶及二肽酶）
二 氨基酸的吸收 1 小肠粘膜细胞膜上的运载氨基酸的载体蛋白 2 γ-谷氨酰循环： 氨基酸的吸收是通过GSH的分解与合成来完成的 3 氨基酸的代谢概况
8
⑷ 胺的氧化 胺可被氧化生成醛和氨。
RCH2NH2 2 氨的去路
氧化酶
RCHO + NH3
⑴ 在肝脏，通过鸟氨酸循环合成尿素排出体外(主要去路)
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酶原激活的意义
• 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。
• 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。
• 酶原还可视为酶的贮存形式。
Dr.Qiang Fu. Dept.of Biochemistry & Molecular Biology, Preclinical Medicine School, SCU, 2014. 12
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一、概 述
• 蛋白质的半寿期/半衰期(half-life)
蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，
用t1/2表示
细胞膜
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C O NH
γ-谷氨酰 氨基酸
氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH CH R
H2NCH R
COOH H2NCH R
氨基酸
γ -谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly) 肽酶
5-氧脯氨酸 5-氧脯 氨酸酶 谷氨酸 ATP ADP+Pi
（一）胺类(amines)的生成
蛋白质 蛋白酶 组氨酸 色氨酸 氨基酸
脱羧基作用
胺类
组胺 色胺 酪胺
酪氨酸 赖氨酸
尸胺
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二、蛋白质需要量和营养价值
1. 氮平衡(nitrogen balance)
摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮 量之间的关系。 氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾 病患者） •氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
Dr.Qiang Fu. Dept.of Biochemistry & Molecular Biology, Preclinical Medicine School, SCU, 2014. 12
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原 糜蛋白酶原 羧基肽酶原 弹性蛋白酶原 肠激酶(enterokinase) 胰蛋白酶 糜蛋白酶 羧基肽酶 弹性蛋白酶 (trypsin) (exopeptidase) (carboxypeptidase) (elastase)
②蛋白质的营养价值(nutrition value)
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的 数量、种类、比例。
③蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，通 常其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价 值。
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（三）肽的吸收
利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转 运体系
此种转运也是耗能的主动吸收过程
吸收作用在小肠近端较强
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（二） 氨的生成
未被吸收的氨基酸
氨 (ammonia) 渗入肠道的尿素
• 降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出， 可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。
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第 七 章
氨基酸代谢
（蛋白质分解）
Metabolism of Amino Acids
(Catabolism of Protein)
Dr.Qiang Fu. Dept.of Biochemistry & Molecular Biology, Preclinical Medicine School, SCU, 2014. 12
Dr.Qiang Fu. Dept.of Biochemistry & Molecular Biology, Preclinical Medicine School, SCU, 2014. 12
2. 生理需要量
成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
2. 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用 例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶 (dipeptidase)等。
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载体类型
中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
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（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
一、蛋白质的消化
•蛋白质消化的生理意义
• 由大分子转变为小分子，便于吸收。
• 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、
毒性反应。
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γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)过程：
谷胱甘肽对氨基酸的转运
谷胱甘肽再合成
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细胞外
吸收机制：耗能的主动吸收过程
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（一）氨基酸吸收载体
载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体， 由 ATP 供能将氨基酸、 Na+ 转入细胞内， Na+再由钠泵排出细胞。
三、 蛋白质的腐败作用
• 蛋白质的腐败作用(putrefaction) 肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其 消化产物所起的作用 • 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、 吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等 可被机体利用的物质。
Dr.Qiang Fu. Dept.of Biochemistry & Molecular Biology, Preclinical Medicine School, SCU, 2014. 12
1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补
2. 参与多种重要的生理活动
催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运 动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝 血系统）等。
3. 氧化供能
人体每日18%能量由蛋白质提供。
Dr.Qiang Fu. Dept.of Biochemistry & Molecular Biology, Preclinical Medicine School, SCU, 2014. 12
蛋白水解酶作用示意图 氨基肽酶 内肽酶 羧基肽酶
二肽酶 氨基酸 +
氨基酸
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二、氨基酸的吸收
吸收部位：主要在小肠 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽
• 蛋白质转换(protein turnover)
Dr.Qiang Fu. Dept.of Biochemistry & Molecular Biology, Preclinical Medicine School, SCU, 2014. 12
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
Dr.Qiang Fu. Dept.of Biochemistry & Molecular Biology, Preclinical Medicine School, SCU, 2014. 12
一、 蛋白质营养的重要性
（二）小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
1. 胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 •内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋 白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
•外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残 基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
• 假神经递质(false neurotransmitter) 某些物质结构与神经递质结构相似，可取代 正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。
CH2NH2 CH2
H CH2NH2 C OH
CH2NH2 CH2