分子生物学 蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能
一、单项选择题(A型题)，每题只有一个答案
1、各种蛋白质的含氮量接近于：
A、6.25%
B、16%
C、84%
D、12.5%
E、61%
2、侧链上含有羧基的氨基酸是：
A、Arg
B、Gln
C、Asn
D、Glu
E、Cys
3、维系蛋白质分子α-螺旋、β-折迭稳定的化学键是：
A、肽键
B、二硫键
C、离子键
D、硫水键
E、氢键
4、无D－、L－构型之分的氨基酸是：
A、Lys
B、Ala
C、Gly
D、Glu
E、Ser
5、哪种条件有利于β-折迭形成？
A、Gly或Ala连续出现
B、Pro存在处
C、酸性氨基酸连续排列
D、碱性氨基酸连续排列
E、Asn、Leu存在处
6、编码氨基酸不包括：
A、半胱氨酸
B、亮氨酸
C、精氨酸
D、丙氨酸
E、鸟氨酸
7、使蛋白质变性的因素不包括：
A、高温
B、高压
C、乙醇
D、蛋白酶催化水解
E、强酸
8、蛋白质变性后的改变不包括：
A、肽链断裂
B、、水溶性下降
C、活性丧失
D、易沉淀
E、易被消化
9、Glu的pk1=2.6，pk2=4.6，pk3=9.6，其pI为：
A、2.6
B、3.6
C、4.6
D、6.1
E、7.1
10、下列关于蛋白质的描述正确的是：
A、变性大多可逆
B、变性后一定沉淀
C、沉淀后一定变性
D、变性后丧失紫外吸收特性
E、凝固是不可逆的变性
11、下列哪种氨基酸是中性氨基酸？
A、Glu
B、Asp
C、Trp
D、His
E、Arg
12、蛋白质二级结构的结构单元是：
A、氨基酸残基
B、α-螺旋
C、β-折迭
D、肽单元
E、结构域13、蛋白质溶液对下列哪种波长的光有最大的吸收？
A、240nm
B、260nm
C、280nm
D、340nm
E、415nm
14、用哪种方法沉淀蛋白质，能较好地保存其活性？
A、强酸
B、丙酮
C、加热
D、Hg2+
E、(NH4)2SO4
15、肽键是指：
A、–CO-NH-
B、–CO-OH-
C、–CO=NH
D、–COH
E、–CH=NH
16、关于多肽链的描述，不正确的是：
A、N端含自由α-NH2
B、C端含自由α-COOH
C、书写方向是N→C
D、主链由肽键和Cα构成
E、侧链指的是氨基酸残基
17、关于蛋白质分子结构的描述，正确的是：
A、模序是一种具有特殊功能的二级结构
B、二硫键参与各种空间结构的维系
C、天然蛋白质分子均具有一、二、三、四级结构
D、变性时蛋白质分子一、二、三、四级结构解体
E、分子伴侣不影响正确空间结构的形成
18、关于蛋白质分子中次级键的描述，不正确的是：
A、键能虽小但数量多
B、二硫键是重要的次级键
C、二级结构主要靠氢键维系
D、次级键参与侧链结构的形成
E、次级键是非其价键
19、关于α-螺旋的描述，不正确的是：
A、常见的二级结构形式
B、是一种右手螺旋结构
C、富有弹性，机械强度大
D、多以右双
螺旋形式存在
E、Pro不利于α-螺旋的形成
20、下列蛋白质分离技术，与蛋白质两性解离无直接关联？
A、等电点沉淀
B、等电聚焦
C、亲和层析
D、离子交层析
E、凝胶电泳
7、每种完整蛋白质分子必定具有
A、α-螺旋
B、β-折叠
C、三级结构
D、四级结构
E、辅基
12、280nm波长处有吸收峰的氨基酸为
A、丝氨酸
B、色氨酸
C、蛋氨酸
D、谷氨酸
E、精氨酸
29、蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于
A、含硫氨基酸的含量
B、肽键中的肽键
C、碱基氨基酸的含量
D、脂肪族氨基酸的
含量 E、芳香族氨基酸的含量
50、胰岛素分子A链与B链的交联是靠
A、氢键
B、二硫键
C、盐键
D、
疏水键 E、Vander Waals力
五、问答题
1、说明蛋白质亲水胶体稳定的两大因素。
2、举例说明蛋白质一级结构与其功能的紧密关系。
3、举二例说明蛋白质空间结构与其功能的紧密关系。
4、举二例说明蛋白质变性在医学上的应用。
2、下列有关肽的叙述，错误的是
A、肽是两个以上氨基酸通过肽键连接而成的化
合物 B、组成肽的氨基酸分子都不完整
C、多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线
D、根据N-末端数目，可得知蛋白质的亚基数
E、氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化
性质
5、蛋白质的空间构象主要取决于
A、肽链氨基酸的序列
B、α-螺旋和β-折
叠 C、肽链中的氨基酸侧链 D、肽链中的肽键 E、肽链中的二硫键位置10、常出现于肽链转角结构中的氨基酸为
A、脯氨酸
B、半胱氨酸
C、谷氨酸
D、甲硫氨酸
E、丙氨酸
11、关于蛋白质二级结构的描述，错误的是
A、每种蛋白质都有二级结构形式
B、有的
蛋白质几乎全是β-折叠结构 C、有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构 D、几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中
E、大多数蛋白质分子中有三股螺旋结构
14、下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是
A、谷胱甘肽中含有胱氨酸
B、谷胱甘肽中
谷氨酸的α-羧基是游离的 C、谷胱甘肽是体内重要的氧化剂 D、谷胱甘肽的C端羧基是主要的功能基团 E、谷胱甘肽所含的肽键均为α-肽键
15、某一溶液中蛋白质的百分含量为55％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为
A、8.8％
B、8.0％
C、8.4％
D、
9.2％ E、9.6％
17、蛋白质分子中的无规卷曲结构属于
A、二级结构
B、三级结构
C、四级
结构 D、模体 E、以上都不是
18、关于蛋白质二级结构错误的描述是
A、蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象
B、二级结构仅指主链的空间构象
C、多肽
链主链构象由每个肽键的两个二面角所确定
D、整条多肽链中全部氨基酸的空间位置
E、无规卷曲也属二级结构范畴
24、盐析法沉淀蛋白质的原理是
A、盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
B、中
和电荷，破坏水化膜 C、降低蛋白质溶液的介电常数 D、调节蛋白质溶液的等电点
E、以上都不是
26、下列正确描述血红蛋白概念的是
A、血红蛋白是含铁卟啉的单亚基球蛋白
B、血红蛋白氧解离曲线为S状
C、1个血红
蛋白分子可与1个氧分子可逆结合 D、血红蛋白不属于变构蛋白 E、血红蛋白的功能与肌红蛋白相同
27、蛋白质溶液的稳定因素是
A、蛋白质分子表面带有水化膜
B、蛋白质
分子表面的疏水基团相互排斥 C、蛋白质溶液的黏度大 D、蛋白质溶液属于真溶液
E、以上都不是
28、有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是
A、主链骨架呈锯齿状
B、氨基酸侧链交替
位于扇面上下方 C、β-折叠的肽链之间不存在化学键 D、β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构 E、肽链充分伸展
40、血清清蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷
A、pH4.0
B、pH5.0
C、pH6.0
D、
pH7.0 E、pH8.0
48、组成蛋白质分子的氨基酸(除甘氨酸外)为
A、L-β-氨基酸
B、D-β-氨基酸
C、L-α-
氨基酸 D、D-α-氨基酸 E、L-α-氨基酸与D-α-氨基酸
61、下列氨基酸中含有羟基的是
A、谷氨酸、天冬酰胺
B、半胱氨酸、蛋氨
酸 C、苯丙氨酸、酪氨酸 D、丝氨酸、苏氨酸 E、亮氨酸、缬氨酸
2．下列含有两个羧基的氨基酸是：
A．组氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸
3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：
A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：
A．天然蛋白质分子均有这种结构
B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性
C．三级结构的稳定性主要是次级键维系
D．亲水基团聚集在三级结构的表面
E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基
7．具有四级结构的蛋白质特征是：
A．依赖肽键维系四级结构的稳定性
B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成
C．每条多肽链都具有独立的生物学活性
D．分子中必定含有辅基
E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成
8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：
A．Ala，Cys，Lys，Asp
B．Asp，Cys，Ala，Lys
C．Lys，Ala，Cys，Asp
D．Cys，Lys，Ala，Asp
E．Asp，Ala，Lys，Cys
9．变性蛋白质的主要特点是
A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解
D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀
10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的
A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸 E．赖氨酸
2．组成人体氨基酸绝大部分属于
A．L-a-氨基酸B．L-β-氨基酸C．D-a-氨基酸
D．D-β-氨基酸E．L、D-a-氨基酸
5．含疏水侧链的氨基酸有( )。
A．精氨酸、亮氨酸B．苯丙氨酸、异亮氨酸C．天冬氨酸、谷氨酸D．色氨酸、精氨酸E．蛋氨酸、组氨酸
8．含有两个羧基的氨基酸是( )。
A．丝氨酸B．谷氨酸C．赖氨酸D．酪氨酸E．苏氨酸
9．蛋白质分子中α螺旋构象的特点是( )。A．肽键平面充分伸展
B．多为左手螺旋
C．靠盐键维持稳定
D．螺旋方向与长轴垂直
E．以上都不是
10．有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是( )。
A．β-折叠的肽链之间不存在化学键B．主链骨架呈锯齿状
C．氨基酸侧链交替位于扇面上下方D．肽链充分伸展
E．β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构
12．关于蛋白质二级结构错误的描述是( )。
A．多肽链主链构象由每个肽键的二个β-转角所确定
B．蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象
C．整条多肽链中全部氨基酸的空间位置
D．二级结构仅指主链的空间构象
E．二级结构是在氨基酸残基的排列基础上形成的
13．关于蛋白质二级结构错误的描述是( )。
A．大多蛋白质含有无规则卷曲结构
B．有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构
C．有的蛋白质几乎全是β-折叠结构
D．大多数蛋白质分子中有β-转角和三股螺旋结构
E．几种二级结构可同时出现在同一种蛋白质分子中
17．关于蛋白质亚基的描述，正确的是( )。
A．一条多肽链卷曲成螺旋结构B．每个亚基都有各自的三级结构
C．两条以上多肽链卷曲成二级结构
D．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质E．以上都不正确
18．下列不属于结合蛋白质的是( )。
A．核蛋白B．糖蛋白C．白蛋白D．脂蛋白E．色蛋白
22．具有四级结构的蛋白质特征是( )。
A．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成
B．分子中必定含有辅基C．每条多肽链都具有独立的生物学活性
D．由两条或两条以上都具有三级结构的多肽链组成
E．依赖肽键维系四级结构的稳定性
问答题
1、简述α一螺旋的结构特点
174、何为氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的α-羧基、α-氨基和胍基的pK值分别为2.17，9.04和12.48
答案：
氨基酸具有氨基和羧基，均可游离成带正电荷或负电荷的离子，此外有些氨基酸的侧链也能解离成带电荷的基团，当氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等时，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 值为该氨基酸的等电点
。精氨酸有三个可解离的基团，根据精氨酸电离时产生的兼性离子，其两边的
pK值分别为12.48和9.04，所以pI=(12.48+9.04)／2=10.76。
2．简述谷胱甘肽的结构特点和功能？
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的主要功能：已知有些蛋白质具有多种功能，也有些蛋白质功能至今尚未阐明。蛋白质在机体内几乎无处不发挥各种特有的功能。 1：构成细胞和生物体结构蛋白质是组成人体各种组织、器官、细胞的重要成分。人的肌肉，内脏、神经、血液、骨骼等，包括皮肤，毛发都含有丰富的蛋白质。蛋白质是细胞的重要结构组分，如膜蛋白质，细胞器的组成蛋白质，染色体蛋白质等。这些组织细胞每天都在不断的更新。因此，人体必须每天摄入一定量的蛋白质，作为构成和补充组织细胞的原料。 2：物质运输体内的各种物质主要通过血液进行运输。人体不断地从外界获取的营养物质和氧气运输到组织细胞，将代谢产生的废物排出体外。血红蛋白可以携带氧气到身体的各个部分，供组织细胞代谢使用。体内有许多营养素必须与某种特异的蛋白质结合，将其作为载体才能运转。例如血液中的载脂蛋白不仅运输脂质，还具有调节被运输脂质代谢的作用。清蛋白能与脂肪酸，ca2+.胆红素，磺酸等多种物质结合。此外，血浆中还有皮质激素传递蛋白，运铁蛋白，铜蓝蛋白等。 3：催化功能人体内每时每刻都进行着化学反应来实施新陈代谢。大量的酶类快速精准的催化化学反应，所有的生命活动都离不开酶和水的参与，没有酶就没有生命。这些各具特殊功能的酶，绝大多数是蛋白质。 4：信息交流存在于细胞膜上使细胞对外界刺激产生相应的效应的受体是蛋白质。信号转导通路中的衔接蛋白，含有各种能与其他蛋白质结合的结构域，能形成各种信号复合体。通过特异性的蛋白质—蛋白质相互作用形成蛋白质复合体来激活下游信号通路。 5：免疫功能保护机体抵抗相应病原体的感染的抗体、淋巴因子等免疫分子，都是蛋白质。6：氧化功能体内的蛋白质可以彻底氧化分解为水，二氧化碳，并释放能量。正常膳食情况下，机体首先利用糖提供能量。饥饿时，组织蛋白质分解增加，故氧化供能是蛋白质的生理功能。 7：维持机体的酸碱平衡机体内组织细胞必须处于合适的酸碱度范围内才能完成其正常的生理活动。机体的这种维持酸碱平衡的能力是通过肺，肾以及血液缓冲系统来实现的。蛋白质缓冲体系是血液缓冲系统的重要组成部分。因此，蛋白质在维持机体酸碱平衡方面起着十分重要的作用。 8：维持正常的血浆渗透压血浆胶体渗透压主要由蛋白质分子构成，其中，血浆清蛋白分子量较小，数目较多，决定血浆胶体渗透压的大小。血浆渗透压能使血浆和组织之间的物质交换保持平衡。如果血浆蛋白质特别是清蛋白的含量降低，血液内的水分便会过多地渗入周围组织，造成临床上的营养不良性水肿。
蛋白质结构与功能的关系94592
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 生物化学（本科）第二章蛋白质的结构与功能 随堂练习与参考答案 第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构与理化性质之间的关系第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的分类第六节血浆蛋白质 1. (单选题)测得某一蛋白质溶液N元素的含量为4 g/L，则该溶液中蛋白质含量约为 A．16 g/L B．20 g/L C．25 g/L D．30 g/L E．40 g/L 参考答案：C 2. (单选题)组成蛋白质的氨基酸基本上属于 A．L-β-氨基酸 B．D-β-氨基酸 C．L-α-氨基酸 D．D-α-氨基酸 E．L、D-α-氨基酸 参考答案：C 3. (单选题)属于碱性氨基酸的是 A．精氨酸 B．赖氨酸 C．组氨酸 D．A+B E．A+B+C 参考答案：E 4. (单选题)下列有关肽的叙述，错误的是 A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物 B．组成肽的氨基酸分子都不完整 C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线 D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质 E．根据N末端数目，可得知蛋白质的亚基数 参考答案：E 5. (单选题)维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 A．盐键 B．二硫键 C．肽键 D．疏水键 E．氢键 参考答案：E 6. (单选题)蛋白质α-螺旋的特点有 A．多为左手螺旋 B．螺旋方向与长轴垂直 C．氨基酸侧链伸向螺旋外侧 D．肽键平面充分伸展 E．靠盐键维系稳定性 参考答案：C 7. (单选题)有关蛋白质三级结构的描述，错误的是 A．具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B．亲水基团多位于三级结构的表面 C．三级结构的稳定性由次级键维系 D．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 E．三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果参考答案：A 8. (单选题)关于蛋白质亚基的描述，正确的是 A．一条多肽链卷曲成螺旋结构 B．两条以上多肽链卷曲成二级结构 C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质 D．每个亚基都有各自的三级结构 E．以上都不正确 参考答案：D 9. (单选题)蛋白质的空间构象主要取决于 A．肽链氨基酸的序列 B．α-螺旋和β-折叠 C．肽链中的氨基酸侧链 D．肽链中的肽键 E．肽链中的二硫键位置 蛋白质结构分析原理及工具 （南京农业大学生命科学学院生命基地111班） 摘要：本文主要从相似性检测、一级结构、二级结构、三维结构、跨膜域等方面从原理到方法再到工具，系统地介绍了蛋白质结构分析的常用方法。文章侧重于工具的列举，并没有对原理和方法做详细的介绍。文章还列举了蛋白质分析中常用的数据库。 关键词：蛋白质；结构预测；跨膜域；保守结构域 1 蛋白质相似性检测 蛋白质数据库。由一个物种分化而来的不同序列倾向于有相似的结构和功能。物种分化后形成的同源序列称直系同源，它们通常具有相似的功能；由基因复制而来的序列称为旁系同源，它们通常有不同的功能[1]。因此，推测全新蛋白质功能的第一步是将它的序列与进化上相关的已知结构和功能的蛋白质序列比较。表一列出了常用的蛋白质序列数据库和它们的特点。 表一常用蛋白质数据库 网址可能有更新 氨基酸替代模型。进化过程中，一种氨基酸残基会有向另一种氨基酸残基变化的倾向。氨基酸替代模型可用来估计氨基酸替换的速率。目前常用的替代模型有Point Accepted Mutation (PAM)矩阵、BLOck SUbstitution Matrix (BLOSUM)矩阵[2]、JTT模型[3]。 序列相似性搜索工具。序列相似性搜索又分为成对序列相似性搜索和多序列相似性搜索。成对序列相似性搜索通过搜索序列数据库从而找到与查询序列相似的序列。分为局部联配和全局联配。常用的局部联配工具有BLAST和SSEARCH，它们使用了Smith-Waterman 算法。全局联配工具有FASTA和GGSEARCH，基于Needleman-Wunsch算法。多序列相似性搜索常用于构建系统发育树，这里不阐述。表二列举了常用的成对序列相似性比对搜索工具 举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系小编给各位考生整理了高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧，希望对大家有所帮助。更多的资讯请持续关注。 高考复习正在进行中，高考生物想在原有的基础上提分，这就要求考生要掌握一定的知识量，能随机应变，灵活运用已掌握的知识。以下是小编对《高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧》进行的总结，供考生参考。 常见考法：在平常测试中，蛋白质知识占有较大比例，可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题，出题形式灵活，难度较大。在高考中，从近几年生物试题看，有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点，题目多以选择题形式考查。除上海高考题外，其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构又称化学结构(primary structure)，是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全 部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 二级结构(secondary structure)是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。 三级结构(tertiary structure)是指多肽链在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲而形成特定的球状分子结构。 四级结构(quaternary structure)是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 高考生物必备知识点：蛋白质相关概念 1、氨基酸：氨基酸的结构是这节的一个难点，因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写，而这些内容在化学方面还没有介绍，因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多，但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种，这20种都有个共同的特定，就是都至少有一个氨基和一个羧基，并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点，大家只需要记住氨基酸的结构通式，会判断就可以，具体氨基酸的结构式不需要掌握。 2、氨基酸的脱水缩合：这个也是一个难点。脱水缩合是氨 蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可 课时作业(六) [学业水平层次(A)] 1．(2015·济南高一期末)下列物质分子中，不属于构成生物体蛋白质的氨基酸的是( ) 【解析】构成生物体蛋白质的氨基酸必须是有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，据此，A、B、C三项的物质分子中都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上，而D项是连在不同的碳原子上，因此不属于构成生物体蛋白质的氨基酸。 【答案】 D 2．在活细胞中发生的大多数化学反应中，起重要作用的物质是蛋白质，蛋白质在细胞中的存在方式通常有两种状态，一是游离态，二是被膜结构固定起来的结合态，结合态的蛋白质不可能具有的功能是( ) A ．催化作用 B ．运输作用 C ．免疫作用 D ．调节作用 【解析】 蛋白质的功能是：①构成生命体；②催化作用；③运输作用；④调节作用； ⑤免疫作用，而其中起调节作用的蛋白类激素是细胞分泌产物，不是被膜固定起来的蛋白质。 【答案】 D 3．(2015·延安期末)某蛋白质由3条多肽链、n 个氨基酸组成，下列关于该蛋白质说法正确的是( ) A ．形成该蛋白质时产生了n 个水分子 B ．该蛋白质中至少含有n 个肽键 C ．该蛋白质中至少含有3个游离的羧基 D ．合成该蛋白质至少需要20种氨基酸 【解析】 形成该蛋白质时，产生水分子数为n －3，含有n －3个肽键。至少含有的游离的羧基数＝肽链条数＝3。 【答案】 C 4.蛋白质在消化道内的消化过程为：蛋白质――→①多肽――→②氨基酸，则①② 过程中分别破坏了下列什么结构( ) A ．肽键 氨基酸 B ．肽键 肽键 C ．空间结构 肽键 D ．空间结构 氨基酸 【解析】 多肽内氨基酸残基之间通过肽键连接，一条或几条多肽链盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。 【答案】 C 5．有一种二肽，化学式是C 8H 14N 2O 5，水解后得到丙氨酸(R 基为—CH 3)和另一种氨基酸M ，则氨基酸M 的R 基的化学式是( ) A ．—C 5H 9O 4N B ．— C 3H 5NO 2 C ．—C 5H 7O 2 D ．—C 3H 5O 2 【解析】 丙氨酸的化学式为氨基酸共有部分加上R 基，即C 2H 4O 2N 加上CH 3，为C 3H 7O 2N 。氨基酸M 的化学式为二肽加上水减去丙氨酸， 即C 8H 14N 2O 5 1.9 蛋白质结构与功能的关系： P252，第六章 从厌氧生物转化为好氧生物是生物进化中的一大进步。脊椎动物中血红蛋白在血液中起到载氧和输氧的作用，肌红蛋白在肌肉中起贮氧和氧在肌肉中分配的作用。 一一一肌红蛋白（Mb）的结构与功能 一1一三维结构：由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对分子量1670 0，含153个氨基酸残基。分子中多肽链由8段α- 螺旋组成，分子结构致密结实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部，见P253 图6-1。 一2一辅基血红素：由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡咯环组成，见P254 图6-2。 铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。结合氧只发 生暂时电子重排。 一一一血红蛋白(Hb)的结构与功能 一1一血红蛋白由4个多肽链（亚基）组成，如α2β2（成人血红蛋白HbA），每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位，α-链有141个残基，β- 链有146个残基，且α链、β链和Mb的三级结构都非常相似（P259 图6- 9）。实际上对于人的这三种多肽链分析发现只有27个的残基是共有的，这表明蛋白质高级结构的保守性。只要功能相同（都与氧结合），高级结构就相似，有时甚至是唯一的。 血红蛋白与肌红蛋白结构上最大不同在于血红蛋白有四级结构，是四聚体，，而肌红蛋白只有三级结构。因此血红蛋白运载氧能力增强，还能 运载H+和CO2，在氧分压变化不大范围内完成载氧和卸氧工作。且Hb为变构蛋白，可受环境中其他分子，如H+，CO2和2，3- 二磷酸甘油酸（BPG）的调节。 一2一氧结合引起血红蛋白构象变化，氧合血红蛋白和去氧血红蛋白在四级结构上有显著不同，发生构象变化。 氧与血红蛋白结合是协同进行的，具有正协同性同促效应，即一个氧分子与Hb结合，使同一Hb分子中其余空的氧结合部位对氧亲和力增加， 再结合第二、三、四个氧分子则比较容易。 一3一Hb和Mb氧合曲线如P262 图6-14所示。 P(O2)：氧分压，表示氧的浓度（氧浓度与氧分压成正比）。 Y：氧饱和百分数，为被占氧合部位与氧合部位总数之比。 当Y=0，所有氧合部位空着；Y=1，所有氧合部位被氧占据；Y=0.5，半载，此时所需氧分压大小为对氧亲和力指标。 Mb氧合曲线为双曲线；Hb氧合曲线为S型曲线。 S曲线分析： ① 肺区氧分压较高，P（O2）约为100torr（空气中氧分压760×21%=160torr） ，Y=0.97，近于1，载氧。 ②组织肌肉中需氧，P（O2）约为20torr，Y=0.25，卸氧。 ③ΔY：氧饱和百分数变化；ΔP（O2）：氧分压变化。 高中生物蛋白质结构与功能的关系 常见考法：在平常测试中，蛋白质知识占有较大比例，可以以选择题或简答题的形式出现。通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题，出题形式灵活，难度较大。在高考中，从近几年生物试题看，有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点，题目多以选择题形式考查。除上海高考题外，其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。 1蛋白质相关概念 1.氨基酸：氨基酸的结构是这节的一个难点，因为这个牵涉到有机化合物结构式的书写，而这些内容在化学方面还没有介绍，因此这里要注意听老师认真讲解。氨基酸的种类很多，但构成生物体蛋白质的氨基酸只有20种，这20种都有个共同的特定，就是都至少有一个氨基和一个羧基，并且氨基和羧基都连在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团(R基)。说明一点，大家只需要记住氨基酸的结构通式，会判断就可以，具体氨基酸的结构式不需要掌握。小编为大家整理整理了高中语数外、政史地、物化生九科知识点，各科知识点都包含了知识专题、学习方法、解题技巧等内容。更多2016年高考各科复习知识点请查看>>，高考知识点频道有你想要的珍贵复习资料。欢迎访问，高考生的专属网站。 2.氨基酸的脱水缩合：这个也是一个难点。脱水缩合是氨基酸相互结合的方式，并且脱水缩合只发生在共同结构的氨基和羧基之间，R基上的氨基和羧基不参与脱水缩合。三肽和三肽以上又叫多肽，也叫肽链，有时还考查到环状肽。肽链不呈直线，也不在同一平面上，因此使得蛋白质具有十分复杂的空间结构。 3.蛋白质的结构和功能：蛋白质的结构可以分为化学结构和空间 第二章蛋白质的结构与功能 复习测试 （一）名词解释 1. 肽键 2. 结构域 3. 蛋白质的等电点 4. 蛋白质的沉淀 5. 蛋白质的凝固 （二）选择题 A型题： 1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是： A. 胱氨酸 B. 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸 2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸： A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸 3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分： A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸 4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有： A. 8种 B. 61种 C. 12种 D. 20种 E. 64种 5. 测定100克生物样品中氮含量是2克，该样品中蛋白质含量大约为： A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20% 6. 蛋白质分子中的肽键： A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的 B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的 C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的 E. 以上都不是 7. 多肽链中主链骨架的组成是 A. –CNCCNCNCCNCNCCNC- B. –CCHNOCCHNOCCHNOC- C. –CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC- E. -CCHNOCCHNOCCHNOC- 8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况： A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子中的共价键 9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是： A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键 10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是： A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是 11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构： A. α-螺旋 B. 双螺旋 C. β-片层 D. β-转角 E. 不规则卷曲 举例说明蛋白质的结构于其功能之间的关系。 1、蛋白质一级结构决定高级结构，高级结构决定生物功能。 2、在不同种属之间，有些 aa 发生变化，不影响他的生物功能，例如，胰岛素的种属差异十分明显，但不同种属间分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰分离得到的胰岛素具有相同的将血糖作用，不同种属间胰岛素的一级结构稍有不同，但功能相同，主要是不同种属间具有20个不变aa残基构成的保守区决定的。此外，还包括细胞色素c，肌红蛋白，血红蛋白等一级结构稍有不同，功能相似。 3、在不同种属之间，由于基因突变，有些 aa 发生微观变化就引起功能的明显变化。例如，人的镰刀状红细胞贫血病和地中海贫血病。人的血红蛋白 b 链中第 6 位 glu 被 val 代替，由一个 aa 的变化，导致红细胞呈镰刀状， 降低运氧能力一起细胞形态和功能的变化。力起细胞形态和功能的变化 4、总之，蛋白质一级结构中各 aa 贡献不同，不变残基在蛋白质高级结构和功能上起重要作用，可变残基发生改变，不引起功能变化。不变残基在功能上起作用，可变残基在蛋白质进化上起重要作用。 5、蛋白质高级结构与功能的高度统一，结构决定功能。如血红蛋白的变构效应。血红蛋白由 4 个亚基组成， 2 个 a 亚基 ,2 个 b 亚基，分子中的 a 亚基对氧的亲和力比 b 亚基大，能首先与第一个氧结合，导致 a 亚基构象发生变化，进而引起相邻的b 亚基的构象也发生变化进而引起相邻的 b 亚基的构象也发生变化，增强 b 亚基对氧的亲和力。由于导致整个血红蛋白分子构象发生改变，与氧的结合能力大大加强，在肺部充分利用氧，使氧分压不致过高，在血液流经组织内时，当第一个氧放出后，其余三个氧很快放出，供组织利用氧。 第二讲蛋白质的结构与功能(第二部份) Lecture 2 Structure and Function of Protein (Part II) (续) 2.5 升降β-筒（Up and Down β-barrel） 相邻及平行的β-链间以发卡连接形成升降形式的筒形结构。β-链间连接的β-转角常是底物结合位点（图34~35）。 图34 大豆胰蛋白酶抑制剂中的升降β-筒 Fig 34 The Up and Down β-barrel in Soybean Trypsin Inhibitor 图35 视黄醇结合蛋白中的升降β-筒 Fig 35 The Up and Down β-barrel in Retinol Binding Protein 2.6 β-三叶草折叠（β Trefoil Folds） “β-三叶草折叠”是β-折叠链盘绕形成近似的具有三重对称轴的“三叶草”样结构（图36）。 图36 刺酮胰蛋白酶抑制剂中的β-三叶草折叠 Fig 36 The β Trefoil Fold in Erythrina Trypsin Inhibitor 2.7 β-螺旋（β Helix） 由β-折叠链盘绕形成“螺旋”样结构，比较少见（图37）。 图37 果胶酸脂裂解酶C中的β-螺旋 Fig 37 The β Helix in Pectate Lyase C 3. 全α拓扑结构(All α Topologies) 此类拓扑结构全部由α-螺旋构成。α-螺旋常呈反平行排列或垂直连接。前述“EF手型模体”、“螺旋-转角-螺旋模体”、“同源结构域模体”以及“亮氨酸拉链模体”均属于此类拓扑结构。 3.1 升降螺旋束（Up and Down Helix Bundle） 相邻反向排列的αα模体首尾相连，每个螺旋向左倾斜18°，形成左手扭曲的筒形螺旋束。最常见的是4螺旋束，形成两层结合（图38~41）。 图38 细胞色素b562中的升降螺旋束 Fig 38 The Up and Down Helix Bundle in Cytochrome b562 图39 铁蛋白中的升降螺旋束 Fig 39 The Up and Down Helix Bundle in Ferritin 第二章蛋白质的结构和功能 蛋白质（protein）在生物体内具有广泛和重要的生理功能，它不仅是各器官、组织的主要化学组成，且生命活动中各种生理功能的完成大多是通过蛋白质来实现的，而且蛋白质在其中还起着关键的作用，所以蛋白质是生物化学学科中传统、基础的内容，在分子生物学学科中又是发展最快、最重要的部分之一，protein一词就是来自1938年Jons J Berzelius创造的希腊单词protios，意为第一或最重要的意思。 第一节蛋白质在生命活动中的重要功能 蛋白质是生命的物质基础，一切生命活动离不开蛋白质。 蛋白质普遍存在于生物界，从病毒、细菌到动、植物都含有蛋白质，病毒除核酸外几乎都由蛋白质组成，甚至朊病毒（prion）就只含蛋白质而不含核酸。蛋白质也是各种生物体内含量最多的有机物质（表2－1）。人体内蛋白质含量就约占其干重的45%左右。 体内一些蛋白质的重要生理功能： （一）催化功能 （二）调节功能 （三）保护和支持功能 （四）运输功能 （五）储存和营养功能 （六）收缩和运动功能 （七）防御功能 （八）识别功能 （九）信息传递功能 （十）基因表达调控功能 （十一）凝血功能 （十二）蛋白质的其他众多生理功能 1 2 第二节 蛋白质的分子组成 一、 蛋白质的元素组成和分子量 蛋白质是大分子化合物，相对分子质量（Mr ）一般上万，结构十分复杂，但都是由 C 、H 、O 、N 、S 等基本元素组成，有些蛋白质分子中还含有少量Fe 、P 、Zn 、Mn 、Cu 、I 等元素，而其中氮的含量相对恒定，占13%～19%，平均为16%，因此通过样品中含氮量的测定，乘以6.25，即可推算出其中蛋白质的含量。 二、 蛋白质的氨基酸组成 大分子蛋白质的基本组成单位或构件分子（building-block molecule ）是氨基酸（amino acid ，AA ）（表2－2）。在种类上，虽然自然界中存在着300多种氨基酸，但构成蛋白质的只有20种氨基酸，且都是L,α-氨基酸，在蛋白质生物合成时它们受遗传密码控制。另外,组成蛋白质的氨基酸，不存在种族差异和个体差异。 在20种氨基酸中，除甘氨酸不具有不对称碳原子和脯氨酰是亚氨基酸外，其余 均为Ｌ,α-氨基酸。氨基酸分子的结构通式为：R H | C | COOH N H 2-- （一） 氨基酸的分类 20种氨基酸按其侧链R 结构的不同，在化学中可分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸三大类，分别含15种、2种和3种氨基酸。在脂肪族氨基酸中，3种是支链氨基酸，而大多是直链氨基酸。在20种氨基酸中，有2种是含硫氨基酸和3种是含羟基的氨基酸。在生物化学中，氨基酸是根据其酸性基团（羧基）和碱性基团（氨基、胍基、咪唑基）的多寡而分为酸性氨基酸、碱性氨基酸和中性氨基酸三类，其中酸性氨基酸含2个羧基和1个氨基，碱性氨基酸含2个或2个以上碱性基团和一个羧基，都属于含有可解离基团的极性氨基酸，而中性氨基酸只含有1个羧基和1个氨基，在形成蛋白质分子时都被 实验名称：蛋白质结构与功能的生物信息学研究 实验目的：1.掌握运用BLAST工具对指定蛋白质的氨基酸序列同源性搜索的方法。 2.掌握用不同的工具分析蛋白质的氨基酸序列的基本性质 3掌握蛋白质的氨基酸序列进行三维结构的分析 4.熟悉对蛋白质的氨基酸序列所代表蛋白的修饰情况、所参与的 代谢途径、相互作用的蛋白，以及与疾病的相关性的分析。实验方法和流程： 一、同源性搜索 同源性从分子水平讲则是指两个核酸分子的核苷酸序列或两个蛋白质分子的氨基酸序列间的相似程度。BLAST工具能对生物不同蛋白质的氨基酸序列或不同的基因的DNA序列极性比对，并从相应数据库中找到相同或相似序列。对指定的蛋白质的氨基酸序列进行同源性搜索步骤如下： ↓ 登录网址https://www.360docs.net/doc/3610869923.html,/blast/ ↓ 输入序列后,运行blast工具 ↓ 序列比对的图形结果显示 序列比对的图形结果：用相似性区段（Hit）覆盖输入序列的范围判断两个序列 的相似性。如果图形中包含低得分的颜色（主要是红色） 区段，表明两序列的并非完全匹配。 ↓ 匹配序列列表及得分 各序列得分 可选择不同的比对工具 备注: Clustal是一款用来对()的软件。可以用来发现特征序列，进行蛋白分类，证明序列间的同源性，帮助预测新序列二级结构与三级结构，确定PCR引物，以及 在分子进化分析方面均有很大帮助。Clustal包括Clustalx和Clustalw(前者是 图形化界面版本后者是命令界面)，是生物信息学常用的多序列比对工具。 该序列的比对结果有100条，按得分降序排列，其中最大得分2373，最小得分 分为1195. ↓ 详细的比对序列的排列情况 第一个匹配 序列 第一个序列的匹配率为100% Score表示打分矩阵计算出来的值，由搜索算法决定的，值越大说明匹配程度生物化学第二章蛋白质的结构与功能随堂练习与参考答案
蛋白质结构分析原理及工具-文献综述
以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系
高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的结构和功能的关系
蛋白质的结构与功能(含解析)
生物化学-生化知识点_蛋白质结构与功能的关系(6章)
高中生物蛋白质结构与功能的关系
第1章 蛋白质结构与功能习题
蛋白质结构与功能关系
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能
蛋白质结构与功能的生物信息学研究