[化学课件]南京农业大学生物化学课件(2)
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(优)南京农业大学生物化学2PPT资料
大多数酶一般都用缓冲液进行抽提，缓冲液的类 型决定于酶的种类和理化特性，抽提液pH最好远离
酶提取基本的方法
C. 酶分离纯化的主要步骤
1.主要步骤：抽提、纯化、结晶 浓缩：抽提液或发酵液中酶浓度往往很低，必须浓 缩富集。常用的浓缩方法有：加中性盐或冷乙醇沉 淀后再溶解，胶过滤浓缩以及超过滤浓缩法等。 纯化：纯化过程就是去除杂质的过程。准绳：一方 面是要提高酶的纯度，另一方面却也使酶的总量不 可避免有所损失。
酶提取基本的方法
C. 酶分离纯化的主要步骤
1. 主要步骤为：抽提、纯化、结晶 结晶：浓缩液经过各种方法的纯化，可得到较纯的 结晶产品。
酶提取基本的方法
C. 酶分离纯化的主要步骤
2. 选择分离纯化方法 a.盐析法〔如硫酸胺） b.有机溶剂沉淀法 c.层析纯化法〔葡聚糖凝胶、阴离子交换层析） d.等电点法 e.吸附分离法
以产物浓度对反应时间作图，可得到酶促反应速度曲线
酶习惯上或测定时使用的反应速度的单位定 国际单位 (IU)
在最适条件下，酶每秒钟催化1 mol 底物转化，这样的速度所代表的酶的活力即酶的量定义为 1个Kat 。
常用的浓缩方法有：加中性盐或冷乙醇沉淀后再溶解，胶过滤浓缩以及超过滤浓缩法等。
但只能进行酶活力的相对比较。
酶提取基本的方法
B. 材料的获取
在提取某一酶时，首先应当根据需要，选择含 此酶最丰富的材料。由于从动物内脏或植物果实中 提取酶制剂受到原料限制，成本又很大，因此，目 前工业上大多采用培养微生物的方法来获得大量的 酶制剂。
酶提取基本的方法
C. 酶分离纯化的主要步骤
1.主要步骤为：抽提、纯化、结晶 抽提：破碎细胞，动植物组织一般可用组织捣碎器； 或者加石英砂研磨，将材料做成丙酮粉或进行冰冻 融解 ；对细菌，常采用加砂或加氧化铝研磨和超声 波振荡方法破碎。
酶提取基本的方法
C. 酶分离纯化的主要步骤
1.主要步骤：抽提、纯化、结晶 浓缩：抽提液或发酵液中酶浓度往往很低，必须浓 缩富集。常用的浓缩方法有：加中性盐或冷乙醇沉 淀后再溶解，胶过滤浓缩以及超过滤浓缩法等。 纯化：纯化过程就是去除杂质的过程。准绳：一方 面是要提高酶的纯度，另一方面却也使酶的总量不 可避免有所损失。
酶提取基本的方法
C. 酶分离纯化的主要步骤
1. 主要步骤为：抽提、纯化、结晶 结晶：浓缩液经过各种方法的纯化，可得到较纯的 结晶产品。
酶提取基本的方法
C. 酶分离纯化的主要步骤
2. 选择分离纯化方法 a.盐析法〔如硫酸胺） b.有机溶剂沉淀法 c.层析纯化法〔葡聚糖凝胶、阴离子交换层析） d.等电点法 e.吸附分离法
以产物浓度对反应时间作图，可得到酶促反应速度曲线
酶习惯上或测定时使用的反应速度的单位定 国际单位 (IU)
在最适条件下，酶每秒钟催化1 mol 底物转化，这样的速度所代表的酶的活力即酶的量定义为 1个Kat 。
常用的浓缩方法有：加中性盐或冷乙醇沉淀后再溶解，胶过滤浓缩以及超过滤浓缩法等。
但只能进行酶活力的相对比较。
酶提取基本的方法
B. 材料的获取
在提取某一酶时，首先应当根据需要，选择含 此酶最丰富的材料。由于从动物内脏或植物果实中 提取酶制剂受到原料限制，成本又很大，因此，目 前工业上大多采用培养微生物的方法来获得大量的 酶制剂。
酶提取基本的方法
C. 酶分离纯化的主要步骤
1.主要步骤为：抽提、纯化、结晶 抽提：破碎细胞，动植物组织一般可用组织捣碎器； 或者加石英砂研磨，将材料做成丙酮粉或进行冰冻 融解 ；对细菌，常采用加砂或加氧化铝研磨和超声 波振荡方法破碎。
生物化学(共45张PPT)
（四）、多糖类
1、来源于植物的具有一定生物活性和药理作用的多糖。
黄芪多糖、人参多糖、刺五加多糖、麦麸多糖、黄精多糖、 昆布多糖、菊糖、褐藻多糖、波叶多糖、茶叶多糖、葡萄皮脂多 糖、麦秸半纤维素B、针裂蹄多糖、酸多糖、枸杞多糖、当归多 糖、人参多糖、地衣多糖
和有机溶剂，分子量从几十～几百万。浓碱处理 可是其部分或全部脱掉乙酰基而成为几丁质（ chitosan）,该产品可溶于烯酸。
3、用途
药物辅料：人造皮肤、手术缝合线（不用拆线）
络合回收金属离子（贵重金属离子）
降血脂、消炎、杀菌剂（伤口愈合剂）
食品添加剂（保鲜剂）
同样具有保湿作用、也大量用于化妆品中。
糖类的生物活性及药理作用
三、纤维素
CH2OH
O
CH2OH O
O OH
O OH
OH
OH
α -1,4
OH
OH
O
O CH2OH β -1,4
CH2OH O
OH
OH
淀粉
纤维素
2、纤维素的生物学功能 （1）作为植物、动物或细菌细胞的外壁支撑和保护的
物质，促使细胞保持足够的扩张韧性和刚性。
（2）作为生物圈中维持自然界能量和营养物质稳恒的贮 藏物质。
2、直链淀粉
(1)占天然淀粉量的20％～30％，药物辅料 中的可溶性淀粉（冲剂中一般用）就是这 一种。
（2）MW在50,000左右。
（3）结构：以 代表淀粉， 代表二个D －葡萄糖残基通过α－1,4糖苷键连接，则 直链淀粉的结构为：
3、支链淀粉
（1）占天然淀粉量的70％～80％。 （2）MW＝1百万左右. （3）结构：主链与直链淀粉一样，以通过α－1,4糖苷键
（2）贮能多糖：在体内作为贮能形式存在， 如淀粉和糖原，在需要是可通过生物体内酶 系统的作用，分解释放出单糖以供应能量。
南京农业大学生化课件糖酵解5-8-2
(2)在有氧条件下 (2)在有氧条件下 原核生物中 分子的NADH通过呼吸链可产生3 ATP, NADH通过呼吸链可产生 原核生物中:1分子的NADH通过呼吸链可产生3个ATP, 1分子葡萄糖通过有氧酵解 分子葡萄糖通过有氧酵解, ∴ 1分子葡萄糖通过有氧酵解,可 3× 生成 2 + 3×2 = 8 个ATP 真核生物中 在植物细胞或动物的肌细胞中, 真核生物中:在植物细胞或动物的肌细胞中,1分子 NADH通过呼吸链可产生 通过呼吸链可产生2 ATP. 的NADH通过呼吸链可产生2个ATP. 1分子葡萄糖通过有氧酵解 分子葡萄糖通过有氧酵解, ∴ 1分子葡萄糖通过有氧酵解,可 2× 生成 2 + 2×2 = 6 个ATP
第三阶段
二. 糖酵解的过程
第六步: 磷酸甘油醛氧化 第六步:3-磷酸甘油醛氧化
第三阶段
二. 糖酵解的过程
第七步: 磷酸甘油酸和 磷酸甘油酸和ATP的生成 第七步:3-磷酸甘油酸和 的生成
糖酵解过程中第一次产生 ATP. .
第三阶段
二. 糖酵解的过程
醛氧化成羧酸
NAD+还原成 还原成NADH 还原成
一. 糖酵解的概念
In glycolysis (from the Greek glykys, meaning "sweet," and lysis, meaning "splitting"), a molecule of glucose is degraded in a series of enzyme-catalyzed reactions to yield two molecules of the three-carbon compound pyruvate. derive most of their energy from glycolysis; many anaerobic microorganisms are entirely dependent on glycolysis.
生物化学教学课件ppt
分子间作用力
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
《生物化学》教学ppt课件
。
1965年 首次人工合成结晶牛胰岛素---中国。 1973年 基因重组技术建立 (美)。 1980年 Sanger设计出测定DNA序列的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 1984年 Bruce Merrifield（美国），建立和发展蛋白质化学合成方法。 1994年 Alfred G.Gilman（美国）发现G蛋白及其在细胞内信号转导中作用 。 Karg B. Mallis(美)发明PCR方法。 1996年 克隆羊诞生。 1998年 Rolert F. Furchgott（美国）发现NO是心血管系统的信号分子。 2001年 人类基因组计划完成。
《生物化学》 教学课件
Biochemistry
教 材
罗纪盛 主编
高等教育出版社
Biochemistry
绪
论
一、生物化学定义 二、生物化学的应用 三、生物化学发展史 四、
生物化学
BIOCHEMISTRY
生物化学 定义
生物化学是利用化学（包括物理）的理论和方法研究生 物的一门科学。 动物（包括人） 生物 植物 微生物（细菌，病毒等）
在日用化学工业上应用 生物化学发展史
（二）动态生物化学阶段（代谢）
大约从二十世纪初到二十世纪五十年代。此阶段对各种化学物质的 代谢途径有了一定的了解。 其中主要有： 1932年英国科学家Krebs 建立了尿素合成的鸟氨酸循 环；1937年Krebs又提出了三羧酸循环的基本代谢途径；1940年， 德国科学家Embden和Meyerhof提出了糖酵解代谢途径。
尿激酶能直接作用于内源性纤维蛋白溶解系统，催化血纤维蛋白溶 酶原成血纤维蛋白溶酶，后者不仅能降解纤维蛋白凝块，亦能降解血 循环中的纤维蛋白原、凝血因子Ⅴ和凝血因子Ⅷ等，从而发挥溶栓作 用。尿激酶（针剂）对新形成的血栓起效快、 效果好，还能提高血管ADP酶活性，抑制ADP诱导 的血小板聚集，预防血栓形成。
生物化学课件完整版(极其详细)
第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质？α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）O［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N量×6.25（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α(Leu : L 支链aa)—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOHCOOH H 2N — C —H H —C —NH 2R L —α D —αaa 的分类方法： （一）氨基酸的种类分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类： 第一类 脂肪族aa ：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa 中共九种：H — CH — COOH CH 2— CH — COO － CH 2— CH — COO － NH 2 OH NH +3 SH NH +3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH 3— CH — COO －CH 3— CH — CH — COO －CH 3— CH — CH — COO － NH +3 OHNH +3 CH 3NH +3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa)CH 3— S — CH 2— CH 2— CH — CُO －CH 3— CH — CH 2— CH — كOُ－ NH +3CH 3 NH +3CH 3— CH 2—CH — CH — COO － CH 3 NH +3(Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2— CH — COO——OOC — CH 2— CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asp:D) (Glu:E)O O(Met :M )H 2N — C — CH 2— CH — COO — H 2N — C — CH 2— CH 2— CH — COO —NH +3NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N +— CH 2（CH 2）3— CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH —COO —NH 3+ NH 2+ NH 3+（Lys:K ）(Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2— CH — COO — HO —— CH 2— CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y)第三类 杂环aa ：HC C —CH 2—CH —COO—………—CH 2— CH — COO—…HN + NH NH +3 NH +3CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成-2-羧酸2(Pro:P)分类二 按侧链R 基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为： 非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
生物化学ppt课件
05
生物化学实验技术
Chapter
分光光度法
总结词
基于物质对光的选择性吸收而建立的方法
详细描述
分光光度法是利用物质对光的吸收特性来测定物质浓度的一种方法。通过测量物质在特定波长下的吸光度值，可 以计算出物质的浓度。该方法具有操作简便、准确度高、适用范围广等优点，是生物化学实验中常用的定量分析 方法之一。
分子性质
分子的性质由其组成原子的性质 和分子结构决定，包括极性、溶 解度、挥发性等。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间力的一种表现，主要有共价键、离子键和金 属键。
分子间作用力
分子间作用力是影响物质物理性质的重要因素，包括范德华 力、氢键等。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是分子间的转化，遵循质量 守恒和能量守恒定律。
生物化学的应用领域
医学
生物化学在医学领域的应用广泛 ，如疾病诊断、治疗和药物研发
等。
农业
通过研究植物的生理生化过程，改 良作物品种，提高农业生产效率。
工业
生物化学在食品、制药、环保等领 域有广泛应用，如发酵工程、酶工 程等。
02
生物化学基础知识
Chapter
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过共价键连 接，具有固定的空间排列。
蛋白质的结构
蛋白质具有一级、二级、 三级和四级结构，这些结 构决定了蛋白质的功能。
蛋白质的功能
蛋白质在生物体内发挥着 多种功能，如酶、运输、 结构等。
核酸的结构与功能
核酸的组成
核酸的功能
核酸由核苷酸组成，包括脱氧核糖核 酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA携带遗传信息，RNA在转录和翻 译过程中起关键作用。
大学生物化学最全课件(共83张PPT)
序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
生物化学PPT课件
Year
机 能
Proteins were thought to carry genetic information
动 态 静Miescher discovered DNA 态 Interweaving of the historical traditions of biochemistry, cell biology, and genetics.
光 学 异 构
手性碳原子引起。 1个手性碳原子上 相连的各原子或基团 的空间排布有两种， 互为镜像，称为对映
体。
对映异构体化学性质几乎完全相同，但使 偏振光的平面旋转相反地方向，但角度相 同。
具有n个手性碳原子的分子，有2n个立体异构体
构 象 异 构
• 由于C–C单键的旋转，使分子中其余原子或基团 的空间取向发生改变，从而产生种种可能的有差 别的立体形象，这种现象称为构象异构。
三、生物化学与相关学科的关系
生物化学与许多学科有着密切联系和交叉 1、利用化学、物理学的原理和技术 研究生物分子的结构、性质。 2、许多生物化学理论（代谢途径和 调控机制）是用微生物作为材料证实 有机化学 的。 生物物理学 3、生理学, 是在生物体的组织和整 生 体水平研究生命进程，涉及生物体内 微生物学 物 有机物的代谢，这也是生物化学的核 心之一。 生理学 化 4、细胞生物学, 研究生物细胞结构、 学 功能，包括细胞内生物分子的作用。 细胞生物学 5、遗传学，研究核酸、蛋白质的生 遗传学 物合成及调控，这也是生物化学必须 讨论的重要课题。
四、生物分子概述
• 碳架是生物分子结构的基础 • 生物分子有复杂的异构现象 • 生物分子中的作用力
• 自然界所有的生物体都由三类物质组成： 水、无机离子、生物分子 • 生物分子泛指生物体特有的各类分子，它 们都是有机物。生物分子是生物体和生命 现象的物质基础。
《生物化学》全套PPT课件
研究对象
生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等 ）及其相互作用；生物小分子（氨基 酸、脂肪酸、糖类等）及其代谢；生 物体内能量转化与传递等。
2024/1/26
4
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初，生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来，成为 一门独立的学科。随着科学技术的不断发展，生物化学的研究领域和深度不断 拓展。
胆固醇的生理功能
胆固醇在体内具有多种生理功能，如参与胆汁酸的合成、 构成细胞膜、合成类固醇激素和维生素D等。
胆固醇代谢异常与疾病
胆固醇代谢异常可导致多种疾病的发生，如高胆固醇血症 、动脉粥样硬化等。因此，维持胆固醇代谢平衡对于预防 和治疗相关疾病具有重要意义。
26
06 基因表达调控与疾病关系
2024/1/26
入三羧酸循环彻底氧化分解，释放大量能量。
2024/1/26
03
甘油代谢途径
甘油在体内可转化为磷酸二羟丙酮，进而进入糖酵解途径分解产生能量
，或转化为葡萄糖等供能物质。
24
磷脂代谢途径探讨
磷脂的合成与分解
磷脂合成主要发生在肝脏和肠黏膜细胞中，以甘油二酯为骨架，通过CDP-甘油二酯途径 合成不同种类的磷脂。磷脂的分解则通过磷脂酶的作用，水解生成甘油、脂肪酸和磷酸等 产物。
2024/1/26
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残 基的相对空间位置，包括 结构域、超二级结构等。
四级结构
由多个具有独立三级结构 的亚基组成的复杂空间结 构。
10
蛋白质功能多样性
催化功能
作为酶催化生物体内的化学反应。
运输功能
如载体蛋白，血红蛋白运输氧气等。
营养功能
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一. 氧化磷酸化的机理 重要
目前这两方面都获得了一些实验证据，例如能携 带质子穿过线粒体内膜的物质（如2,4-二硝基苯酚 ）可破坏线粒体内膜对质子的透性壁垒，使质子电化 学梯度消失。
另外根据测算，膜间隙的pH较内膜低1.4个单位 ，并且线粒体内膜两侧原有的外正内负跨膜电位升高 。
F1-F0-ATPase复合物
一. 氧化磷酸化的机理
二. 氧化磷酸化的P/O比
P/O(磷氧比)：在生物氧化过程中，伴随 ADP磷酸化所消耗的无机磷酸的磷原子数与消 耗的分子氧的氧原子数之比。即每消耗1个氧 原子所产生的ATP的分子数。
测定结果表明：
二. 氧化磷酸化的P/O比
NADH经呼吸链完全氧化时，P/O为 3，即1分子的 NADH通过呼吸链将电子最终传递给O2可产生 3 个ATP；
一. 氧化磷酸化的机理
1941年Fritz Lipmann引入“高能磷酸键 (～P)” 的概念。1949年美国生化学家Eugene Kennedy和 Albert Lehninger发现线粒体含有三羧酸循环和呼吸 链所需要的全部酶系统，并且发现生物氧化与ADP磷 酸化相偶联构成了氧化磷酸化。但是，NADH的氧化 和电子传递过程是如何与ADP磷酸化生成ATP反应偶 联起来一直不清楚。
节Oxidativephosphorylation
一. 氧化磷酸化的机理
？What is oxidative phosphorylation
氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 是指细胞内伴随有机物氧化，利用生物氧化 过程中释放的自由能，促使ADP与无机磷酸 结合生成ATP的过程。
Chemiosmotic hypothesis—key points 电子传递体在线粒体内膜上有着不对称分布，传氢
体和传电子体交替排列，催化是定向的；
化学渗透学说
一. 氧化磷酸化的机理
复合物I、III、IV将H+从基质内泵向内膜的外侧 ，而将电子传向其后的电子传递体；
化学渗透学说
内膜对质子不 具有通透性， 这样在内膜两 侧形成质子浓 度梯度，这就 是推动ATP合成 的原动力；
一. 氧化磷酸化的机理
20世纪30年代包括德国生物化学家、诺贝尔 奖获得者Meyerhof & Warburg在内的许多生化 学家对代谢过程中能量的产生和利用作了深入研 究，发现无论在糖酵解或三羧酸循环等代谢过程 中，都有伴随着ATP磷酸根的放出或 ADP得到磷 酸根的变化这类化学能量高效率的传递方式，指 出腺苷三磷酸（ATP）是代谢中能量产生和利用 的关键化合物。
构象偶联假说 Conformational coupling hypothesis
这个假说是1964年由P.D.Boyer提出。该假说认 为作为电子传递体的蛋白质有两种不同的构象：低能 构象和高能构象。电子传递的结果使低能构象转变为 高能构象，后者再将能量传递给F0-F1-ATP合成酶， 使之也发生构象变化，从而推动ADP磷酸化形成ATP 。这种假说有一定的实验根据，在电子沿呼吸链流动 时，观察到线粒体内膜发生迅速的物理变化，但由于 测定构象比较困难，支持这个假说的实验太少。
一. 氧化磷酸化的机理
关于这一问题目前至少有三种假说
比较著名的假说有三个： 化学偶联假说 构象偶联假说 化学渗透学说
目前得到公认的是“化学渗透学说”。
化学偶联假说 Chemical coupling hypothesis
这个假说是1953年由Edward Slater最先提出。 假说认为在NADH氧化和电子传递过程中产生了一种 活泼的高能共价中间物，通过此中间物进一步氧化产 生的能量来驱动ATP的合成。这一假说完全是依据底 物水平磷酸化机理提出的，例如在糖酵解中，由3-磷 酸甘油醛脱氢酶催化的反应就产生了一种活泼且具有 高能磷酸基转移势能的酰基磷酸化合物1，3-二磷酸甘 油，随后其分子中的高能磷酸基团在磷酸甘油酸激酶 的作用下被转移到ADP生成ATP。虽然在糖酵解过程 中存在这种例证，但是人们至今未能在线粒体中分离 到与之相类似的高能共价中间物。
二. 氧化磷酸化的P/O比
一. 氧化磷酸化的机理
ATP
ADP + P
i
0,02 ATP
0,00
A 492
AO AO -0,02
H+ramicidin
-0,06
0 30 60 90 120
(min)
F1-F0-ATPase复合物 F1： 球 形 头 部 ， 伸
入线粒体基质，由五种 亚 基 组 成 33 , 是 ATP合酶的催化部分；
F0: 横贯线粒体内膜 ，含有质子通道，由十 多 种 亚 基 组 成 。 位 于 F1 与 F0 之 间 的 柄 含 有 寡 霉 素敏感性蛋白。
一. 氧化磷酸化的机理
重要
一. 氧化磷酸化的机理
由上述化学渗透假说可知，该模型必需具备两 个条件：一是线粒体内膜必须是质子不能透过的封 闭系统，否则质子梯度将不复存在；二是要求呼吸 链和ATP合酶在线粒体内膜中定向地组织在一起，并 定向地传递质子、电子和进行氧化磷酸化反应。
化学渗透学说 Chemiosmotic hypothesis
英国生物化学家Peter D Mitchell在1961年提 出化学渗透假说，由于该假说提出后逐渐拥有越来 越多的实验证据，因而成为目前解释氧化磷酸化偶 联机理最为公认的一种假说，并且Peter Mitchell 因提出该假说而获得了1978年的诺贝尔化学奖。
一. 氧化磷酸化的机理
化学渗透学说
一. 氧化磷酸化的机理
当存在足够高的跨膜质子化学梯度时，强大的质子
流通过F1-F0-ATPase进入基质时，释放的自由能 推动ATP合成。
化学渗透学说
The reconstituted vesicles containing ATP synthase and bacteriorhodopsin, a light-driven proton pump, reported by Efraim Racker and Walther Stoeckenius in 1974