胰蛋白酶

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胰蛋白酶的作用原理科学百科

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胰蛋白酶是一种消化系统中非常重要的酶类,主要产生于胰腺,它可以水解蛋白质,将蛋白质切割成肽和氨基酸,以便能够被人体吸收利用。

其作用原理主要体现在以下几个方面:
1. 结构与活性位点
胰蛋白酶由一个聚合的多肽链折叠而成,三维结构中有一个特定的催化活性区。

这个活性区能够特异性识别肽键。

2. 催化机制
在酶的催化作用下,肽键的键能大大降低,从而使肽键容易发生水解反应。

胰蛋白酶具有强大的催化能力,每分钟可水解几万个肽键。

3. 识别底物特异性
胰蛋白酶能高效水解蛋白链中的肽键,但对不同底物其识别和水解速率有差异,通常芳香族氨基酸旁的肽键最易被水解。

4. 加水分解反应
胰蛋白酶将水分子引入肽键间,使肽键发生断裂,肽链被切割成较短片段,这种加水分解反应不断重复发生,直至形成氨基酸。

5. 同化作用
被切割的肽链氨基酸能够被小肠吸收,进入人体不同组织和细胞,参与构建新蛋白质的同化作用。

6. 相互调节
胰蛋白酶原需要经过胰岛素和胰高血糖素的激活,而胰蛋白酶也会反过来影响这两种激素的活性。

胰蛋白酶在蛋白质消化吸收中发挥着不可或缺的作用,它的发现阐明了生物体对蛋白质的代谢机制,推动了人体生理学的发展。

胰蛋白酶

胰蛋白酶

工业应用
工业上用于皮革制造 生丝处理 食品加工
因为可将多肽链水解成寡肽和氨基酸,因此作 为食品加工助剂切割大分子蛋白。
谢谢大家!
使用条件 底物浓度10~25%,温度50~60℃,PH值 6.0~8.5,反应时间3~6小时(根据要求可长可 短)添加酶0.03~0.06%(以水解溶液重量计 )保存:5℃保藏,保质期一年;25℃储存, 酶活保存期至少3个月以上
医学上应用
能使脓、痰液、血凝块等分解、变稀, 易于引流排除,加速创面净化,促进肉 芽组织新生,此外还有抗炎症作用。
基本作用
在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。在胰脏 是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为 胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的 限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶, 它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基 侧切断。
它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜 蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前 体,起活化作用。是特异性最强的蛋白酶,在 决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少 的工具。
识别序列
胰蛋白酶水解精氨酸或赖氨酸的羧基和 别的氨基酸形成的肽键
蛋白质水解酶,能选择地水解蛋白质中 由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链, 能消化溶解变性蛋质,对未变性的蛋白 质无作用
酶活力
胰蛋白酶活力单位的定义规定为:以BAEE为底 物反应液pH8.0,25℃,反应体积3.0ml,光径 1厘米的条件下,测定A253,每分钟使A253 增加0.001,反应液中所加入的酶量为一BAEE 单位。
适应条件
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞 离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样 。
胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有 关,在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时,胰酶溶液的作用 能力最强。

胰蛋白酶的作用机理及应用

胰蛋白酶的作用机理及应用

胰蛋白酶的作用机理及应用胰蛋白酶是一种消化酶,主要存在于胰腺和小肠黏膜上皮细胞中,具有重要的消化功能。

胰蛋白酶主要由胰蛋白酶原经过胰蛋白酶活化因子的作用而活化生成。

胰蛋白酶主要通过水解蛋白质,将蛋白质分解为氨基酸和多肽。

胰蛋白酶的作用机理主要包括以下几个方面:1. 活化机制:胰蛋白酶在胰腺中以酶原的形式存在,需要经过活化才能发挥作用。

首先,肠道内的胃里蛋白酶将胰蛋白酶原中的肽链裂解,进而释放出胰蛋白酶活化因子。

随后,胰蛋白酶活化因子与胰蛋白酶原发生反应,将其活化为活性酶。

2. 底物特异性:胰蛋白酶能识别多肽链上特定的氨基酸序列,并在特定的胺基酸之间剪切。

胰蛋白酶底物的辨别主要是通过活性位点上的特定残基进行的。

胰蛋白酶具有酸性残基,可以与碱性残基进行反应,从而裂解蛋白质。

3. 水解作用:胰蛋白酶通过水解蛋白质的肽键,将蛋白质分解成较小的胺基酸和多肽。

胰蛋白酶主要作用于具有亮氨酸、缬氨酸和酪氨酸残基的肽键,将其水解为亮氨酸、缬氨酸、酪氨酸和多肽。

胰蛋白酶的应用主要体现在以下几个方面:1. 胃肠道疾病:胰蛋白酶可以用于治疗胃肠道疾病,特别是胰腺功能不全引起的胃肠道消化吸收障碍。

胰蛋白酶补充可提高胃肠道内的消化酶活性,帮助消化和吸收食物中的蛋白质、脂肪和碳水化合物。

2. 营养补充:胰蛋白酶也可以用作营养补充剂,特别是对于一些消化系统功能不全的病人,如胃肠疾病、胃肠切除术后以及各种炎症性肠道疾病。

适量的胰蛋白酶补充可以提高人体对蛋白质的摄取和利用效率,增加病人的营养摄入量。

3. 药物研发:胰蛋白酶在药物研发中也有一定的应用。

胰蛋白酶可以与其他药物相互作用,影响其药效和代谢。

研究胰蛋白酶的作用机制和与其他药物的相互作用,有助于药物的合理使用和开发。

总之,胰蛋白酶作为一种重要的消化酶,在胃肠道疾病和营养补充中具有广泛的应用价值。

通过了解胰蛋白酶的作用机理,我们可以更好地在临床上应用胰蛋白酶,改善病人的消化和吸收功能。

胰蛋白酶

胰蛋白酶

基本信息
物化性质
胰蛋白酶是从牛、猪、羊的胰脏提取,纯化获得的结晶,再制成的冻干制剂。易溶于水,不溶于三氯甲烷、 乙醇、乙醚等有机溶剂。在pH1.8时,短时间煮沸几乎不失活;在碱溶液中加热则变性沉淀,Ca2+有保护和激活 作用,胰蛋白酶的等电点为pH10.1。
牛胰蛋白酶原有229个氨基酸组成,含6对二硫键,其氨基酸排列顺序和晶体结构已被阐明。在肠激酶活自身 催化下,酶原的N末端赖氨酸与异亮氨酸残基之间的肽键被水解,释放出来缬-天-天-天-天-赖6肽,生成有活性 的胰蛋白酶。牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个,分子量23800 ,活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨
胰蛋白酶能使痰、血凝块溶化变稀,易于引流排痰,加速创面愈合净化,促进肉芽组织增生,而不损伤正常 组织,临床上有消炎消肿功能。
其他
细胞培养
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。 胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有关,在 pH为 8.0、温度为 37℃时,胰酶溶液的作用能力最 强。使用胰酶时,应把握好浓度、温度和时间,以免消化过度造成细胞损伤。因 Ca2+、 Mg2+和血清、蛋白质可 降低胰酶的活性,所以配制胰酶溶液时应选用不含 Ca2+、 Mg2+的 BSS,如: D-Hanks液。终止消化时,可用 含有血清培养液或者胰酶抑制剂终止胰酶对细胞的作用。
1.用于脓胸、血胸、外科炎症、溃疡、创伤性损伤、娄管等所产生的局部水肿、血肿、脓肿。 2.用于呼吸道疾患溶解黏痰和脓性痰。 3.用于治疗毒蛇咬伤,曾试用于竹叶青、银环蛇、眼镜蛇、蝮蛇等毒蛇咬伤的各型病人800余例,均获治愈。
1.肝肾出血、出血倾向及结核性脓肿患者禁用。 2.不可用于急性炎症及出血空腔中。

胰蛋白酶的分子量

胰蛋白酶的分子量

胰蛋白酶的分子量1. 胰蛋白酶的概述胰蛋白酶是一种消化酶,可以分解蛋白质,是人体消化系统中的重要酶之一。

胰蛋白酶的分子量相对较高,对于人体的消化过程有着至关重要的作用。

胰蛋白酶主要由胰岛素细胞分泌,是一种蛋白酶前体,由胰蛋白原转变而来。

胰蛋白原是由胰岛素细胞分泌,经胰管输送到小肠中后被鞭毛细胞膜上的蛋白酶活化剂进一步激活为胰蛋白酶的。

2. 胰蛋白酶的结构胰蛋白酶是一种典型的蛋白质,其分子量约为25kDa。

胰蛋白酶是由诸多氨基酸组成的,包括了194个氨基酸分子。

其分子呈折纸状结构,共分为四个不同的区域,分别是N-终端、C-终端、表面区和活性中心区。

N-终端是指胰蛋白酶结构的开端处,C-终端是指结构的末端部分,表面区是由侧链氨基酸形成的表面,活性中心区是指胰蛋白酶分子中发挥着蛋白酶活性的部分。

3. 胰蛋白酶的作用胰蛋白酶的作用是将肠道内的蛋白质分解为小段的胜肽或氨基酸,从而进一步被人体吸收,用于蛋白质合成或提供能量。

胰蛋白酶主要作用于蛋白质的胜肽键,通过酶催化的方式将其切断。

胰蛋白酶对蛋白质的消化起到了至关重要的作用,如果胰蛋白酶的分泌或者活性出现问题,人体消化过程就会受到很大的影响。

4. 胰蛋白酶的应用胰蛋白酶在医学领域有着很广泛的应用,主要是用于消化系统疾病和感染性疾病等方面的治疗。

例如在急性胰腺炎等疾病中,使用胰酶来辅助消化可以缓解胃肠道负担,降低疼痛感和恶心的出现率;另外,在感染病的治疗当中,胰蛋白酶也可以发挥其止痛、降温和缓解肿胀的功能。

5. 胰蛋白酶的注意事项在使用胰蛋白酶时,需要注意一些重要的事项。

一方面,要注意控制药物的剂量,过量使用可能导致胃肠道反应等不良反应;另一方面,要注意治疗期间的饮食管理和生活习惯,避免摄入过多的高脂肪和高糖分的食物,还需要合理安排作息,增加锻炼等好习惯。

#6. 总结总之,胰蛋白酶可以帮助人体消化吸收蛋白质,是人体消化系统中不可或缺的酶之一。

其分子量不高,呈现出四个不同区域的结构形态,在医学领域有广泛的应用。

胰蛋白酶作用

胰蛋白酶作用

胰蛋白酶作用胰蛋白酶是一种消化酶,属于胰腺分泌的重要成分之一。

它在胃肠道内发挥着关键的消化作用,帮助我们分解蛋白质并吸收其中的营养物质。

胰蛋白酶是由胰岛涵突起中产生的,同时也是由胃液激活生成的。

在胰腺分泌的淀粉酶和脂肪酶中,胰蛋白酶是最重要的一种酶类,它有助于消化肠道中的蛋白质。

胰蛋白酶在胃肠道内的作用,可以分为两个主要阶段:胃内和肠内。

首先,在胃内,胰蛋白酶的前酶形式被胃液激活为活性酶。

胃酸的作用将胰酶原转化为胰蛋白酶。

此时,胰蛋白酶开始发挥其效用。

它主要作用于蛋白质的大分子链,将其分解为小分子的肽链,并进一步分解成各种氨基酸。

这种酶的活性在酸性环境中表现得更好。

然后,胰蛋白酶进入小肠后,在肠液的中性或弱碱性环境中继续发挥作用。

它主要作用于通过肠道内壁进入消化道的蛋白质。

胰蛋白酶涉及的酶有负责分解胆蛋白质的胆酸酶、负责分解白蛋白的胰蛋白酶B、以及负责分解胰蛋白质的胆脂酶。

这些酶分解蛋白质的小分子链,将其进一步分解为更小的片段,并最终分解为氨基酸。

这些氨基酸可以被细胞吸收,并用于生命活动的需要。

胰蛋白酶在胃肠道中的作用不仅带来了营养物质的消化和吸收,还具有保护功能。

当肠道内的细菌或其他异物进入体内时,胰蛋白酶可以与免疫系统共同作用,对抗这些外来物质。

此外,它还可以修复受损的胃肠黏膜,促进消化道的愈合。

然而,当胰蛋白酶的活性异常高或低时,可能会引发一系列问题。

如果胰蛋白酶的活性过高,可能导致蛋白质的过度消化。

这可能会导致胰腺炎、消化不良等症状。

另一方面,如果胰蛋白酶的活性过低,可能会导致蛋白质的不完全消化和吸收,从而影响人体的营养状况。

这种状况在一些胃肠道疾病如肠炎、胃溃疡等中常见。

在临床上,通过检测胰蛋白酶的活性水平,可以帮助医生判断患者是否存在胰腺疾病,以及评估其严重程度和治疗效果。

一些治疗胰腺疾病的药物也可以影响胰蛋白酶的产生和活性,从而改善患者的症状。

总之,胰蛋白酶在胃肠道中起着至关重要的消化作用。

胰蛋白酶的作用

胰蛋白酶的作用

胰蛋白酶的作用
胰蛋白酶是一种消化酶,主要在胰腺中产生,并在小肠中发挥作用。

它是由胰岛素释放激素的刺激下分泌的,其作用是将蛋白质分解为氨基酸。

胰蛋白酶主要通过水解作用来消化蛋白质。

它可以将蛋白质分解为较小的多肽链和短肽链,进一步降解为单独的氨基酸。

这个过程是必要的,因为蛋白质在食道和胃中很难被吸收。

只有将蛋白质分解为氨基酸后,人体才能充分吸收和利用。

胰蛋白酶具有很强的水解能力,可以分解各种类型的蛋白质。

它可以降解食物中的动物性蛋白质、植物性蛋白质以及其他来源的蛋白质,如蛋、奶制品、豆类和谷类。

除了消化蛋白质,胰蛋白酶还具有一些其他的生理作用。

它可以清除血液中的一些异常蛋白质,如血凝块,从而防止血栓的形成。

此外,胰蛋白酶还参与了一些免疫反应和细胞凋亡过程。

总之,胰蛋白酶在人体内起着至关重要的作用。

它是消化蛋白质的主要酶类之一,帮助人体将蛋白质分解为氨基酸,以供身体吸收和利用。

胰蛋白酶 药典标准

胰蛋白酶 药典标准

胰蛋白酶药典标准胰蛋白酶是一种消化酶,被广泛应用于临床医学中治疗消化系统疾病,如胰腺炎、胰腺癌、胃肠手术后等。

药典标准是评定药品质量的重要参考,下面将详细介绍胰蛋白酶的药典标准。

胰蛋白酶的药典标准主要包括国际药典(比如美国药典、欧洲药典)和中国药典两个方面。

这些药典标准规定了胰蛋白酶的质量要求、生产工艺以及检测方法等方面。

以下是对其中几个重要药典标准的介绍:1.国际药典:美国药典和欧洲药典规定了胰蛋白酶的质量要求。

例如,美国药典规定了胰蛋白酶的单位活性应满足特定标准,比如1 USP单位相当于3.6微克胰蛋白酶,并规定了对其它微生物污染的限制。

2.中国药典:中国药典对胰蛋白酶的质量要求与国际药典接近,但有些细节的要求有所不同。

例如,中国药典规定了胰蛋白酶的酶活力不得低于10,000 USP单位/g,并规定了胰蛋白酶的酶活性测定方法。

药典标准还要求生产工艺和质量控制方面的要求。

生产工艺包括胰蛋白酶的提取、纯化、浓缩和干燥等,要求按照良好的制造规范进行操作。

质量控制方面要求对原辅材料进行严格检测,确保其质量符合标准,并要求对成品进行全面检测,确保其有效成分含量符合规定。

胰蛋白酶的标准化是确保其质量和疗效的关键。

通过遵循药典标准,可以保证不同厂家生产的胰蛋白酶具有相同的活性,并且可以使医生和患者更容易比较不同品牌或批次的胰蛋白酶的治疗效果。

总结起来,胰蛋白酶作为一种重要的消化酶,其药典标准规定了胰蛋白酶的质量要求、生产工艺和检测方法等方面。

通过遵循这些标准,可以确保胰蛋白酶在临床应用中的质量和疗效,促进患者的康复。

医生和患者可以放心使用符合药典标准的胰蛋白酶,获得更好的治疗效果。

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胰蛋白酶简介
一、介绍
胰蛋白酶(C6H15O12P3)为蛋白酶的一种。

在脊椎动物中,作为消化酶而起作用。

在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。

作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。

它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用。

是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具。

牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个,分子量23800,活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。

除存在于脊椎动物外,还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。

另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系,可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。

胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系,但其特异性则完全不同。

胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白水解酶。

中国药品标准规定按干燥品计算,每1mg 的效价不得少于2500单位。

由牛、羊、猪胰脏提取而得的一种肽链内切酶,只断裂赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。

白色或米黄色结晶性粉末。

溶于水,不溶于乙醇、甘油、氯仿和乙醚。

分子量24 000,pI 10.5,最适pH值7.8~8.5左右。

pH>9.0不可逆失活。

Ca2+对酶活性有稳定作用;重金属离子、有机磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活性有强烈抑制。

临床用于抗炎消肿,工业上用于皮革制造、生丝处理、食品加工等。

胰蛋白酶的分子量与其酶原接近(23300),其等电点约为pH10.8,最适pH7.6~8.0,在pH=3时最稳定,低于此pH时,胰蛋白酶易变性,在pH>5时易自溶。

Ca2+离子对胰蛋白酶有稳定作用。

重金属离子,有机磷化合物和反应物都能抑制胰蛋白酶的活性,胰脏、卵清和豆类植物的种子中都存在着蛋白酶抑制剂。

最近发现在一些植物的块基(如土豆、白薯、芋头等)中也存在有胰蛋白酶抑制剂。

胰蛋白酶能催化蛋白质的水解,对于由碱性氨基酸(精氨酸、赖氨酸)的羧基与其他氨基酸的氨基所形成的键具有高度的专一性。

此外还能催化由碱性氨基酸和羧基形成的酰胺键或酯键,其高度专一性仍表现为对碱性氨基酸一端的选择。

胰蛋白酶对这些键的敏感性次序为:酯键> 酰胺键> 肽键。

因此可利用含有这些键的酰胺或酯类化合物作为底物来测定胰蛋白酶的活力。

目前常用苯甲酰-L-精氨酸-对硝基苯胺(简称BAPA)和苯甲酰-L-精氨酸-β-萘酰胺(简称BANA)测定酰胺酶活力。

用苯甲酰-L-精氨酸乙酯(简称BAEE)和对甲苯磺酰-L-精氨酸甲酯(简称TAME)测定酯酶活力。

本实验以BAEE为底物,用紫外吸收法测定胰蛋白酶活力。

酶活力单位的规定常因底物及测定方法而异。

从动物胰脏中提取胰蛋白酶时,一般是用稀酸溶液将胰腺细胞中含有的酶原提取出来,然后再根据等电点沉淀的原理,调节pH以沉淀除去大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质,再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质,再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等(包括大量糜蛋白酶原和弹性蛋白酶原)沉淀析出。

经溶解后,以极少量活性胰蛋白酶激活,使其酶原转变为有活
性的胰蛋白酶(糜蛋白酶和弹性蛋白酶同时也被激活),被激活的酶溶液再以盐析分级的方法除去糜蛋白酶及弹性蛋白酶等组分。

收集含胰蛋白酶的级分,并用结晶法进一步分离纯化。

一般经过2~3次结晶后,可获得相当纯的胰蛋白酶,其比活力可达到8000~10000BAEE单位/毫克蛋白,或更高。

二、作用与用途
能选择地水解蛋白质中由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链,能消化溶解变性蛋质,对未变性的蛋白质无作用,因此,能使脓、痰液、血凝块等分解、变稀,易于引流排除,加速创面净化,促进肉芽组织新生,此外还有抗炎症作用。

临床上用于脓胸、血胸、外科炎症、溃疡、创伤性损伤、瘘管等所产生的局部水肿、血肿及脓肿等。

喷雾吸入,用于呼吸道疾病。

也可用于治疗毒蛇咬伤。

还常用于动物细胞培养前对组织的处理。

三、作用机理
胰蛋白酶是胰腺的外分泌部分泌的,在小肠里对蛋白质消化有无法替代的作用,在动物细胞培养中可用于分散组织中的细胞以及使贴壁生长的细胞脱落。

但在学习过程中,许多人会担心胰蛋白酶是否会对细胞蛋白质造成破坏?是否会分
解小肠里其他的消化酶?下面来看看这些担心的情况会不会发生。

成人每日分泌约1~2L胰液。

胰液中主要有胰淀粉酶、胰脂肪酶、胰蛋白酶原和糜蛋白酶原。

当胰液进入十二指肠后,胰蛋白酶原被胆汁和肠液中的肠致活酶激活成为具有活性的胰蛋白酶。

酸和胰蛋白酶也能使胰蛋白酶原活化。

糜蛋白酶原则由胰蛋白酶激活为糜蛋白酶。

胰蛋白酶和糜蛋白酶都能分解蛋白质,两者共同作用时,可使蛋白质分解为小分子的多肽和氨基酸。

胰蛋白酶能选择性地水解蛋白质中赖氨酸或精氨酸的羧基端肽键,能消化溶解变性蛋白质,对未变性的蛋白质无作用,因此,对活细胞的蛋白质以及有活性的消化酶不起作用。

在正常情况下,胰腺细胞内的胰蛋白酶原无活性,但在病变的情况下胰腺组织受胰蛋白酶的自身消化作用。

胰腺炎时,因某些因素会激活胰蛋白酶,后者又激活了其他酶反应,对胰腺发生自身消化作用,促进了其坏死溶解。

四、细胞培养
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞离散。

不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样。

胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有关,在pH 为8.0 、温度为37℃时,胰酶溶液的作用能力最强。

使
用胰酶时,应把握好浓度、温度和时间,以免消化过度造成细胞损伤。

因Ca2+ 、Mg2+ 和血清、蛋白质可降低胰酶的活性,所以配制胰酶溶液时应选用不含Ca2+ 、Mg2+ 的BSS ,如:D-Hanks 液。

终止消化时,可用含有血清培养液或者胰酶抑制剂终止胰酶对细胞的作用。

1. 称取胰蛋白酶:按胰蛋白酶液浓度为0.25 %,用电子天平准确称取粉剂溶入小烧杯中的双蒸水(若用双蒸水需要调PH 到7.2 左右)或PBS
(D-hanks )液中。

搅拌混匀,置于4℃内过夜。

2. 用注射滤器抽滤消毒:配好的胰酶溶液要在超净台内用注射滤器(0.22 微米微孔滤膜)抽滤除菌。

3. 分装成小瓶于-20℃保存以备使用可!
12轻化4班
李佳泽
2012327130103。

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