生物有机化学-蛋白质
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生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
有机化学第十三章 蛋白质
结合蛋白
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成， 色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红 蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中 的糖蛋白等。 脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-， -脂蛋白等。 核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中 的核糖核蛋白等。
在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝(thin filament)， 它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白 (G—肌动蛋白)和纤维状肌动蛋白(F—肌动蛋白)。纤维状肌动 蛋白实际上是一根由G—肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而 成的细丝。两根F—肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。
（2）依据蛋白质的组成分类
按照蛋白质的组成，可以分为 简单蛋白(simple protein) 和结合蛋白(conjugated protein) 。
简单蛋白
又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽 链，不含其它成分。 1，清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物 组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸 中。 2，谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白， 不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙 醇中。 3，精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。 4，硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中， 分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
5.结构与功能的关系
一、一级结构决定蛋白质的空间构象。 血红蛋白携带氧500多钟便以 压基上第六个氨基酸本来应该是酰胺酸被古氨酸取 代了，结果血红蛋白本来应该是圆盘状的，结果变 成了镰刀状的了，携带氧的功能发生了改变，木瓜 酶200多个氨基酸，切掉180个仍然发挥功能，癌症 碱基30个亿每天都有碱基改变，癌基因） 相似结构有相似功能 糖尿病注射胰岛素 功能改变一定有相似结构的改变
高中化学有机化学基础课件(人教版)：蛋白质
3．蛋白质的显色反应
实验操作
实验现象
加入浓硝酸后产生__白__色__沉__淀______， 加热后__沉__淀__变__黄___色_________
1．蛋白质和多肽有什么区别？
[思考交流]
提示：在结构上：多肽指的是多个氨基酸脱水缩合形成的线性氨基酸链；蛋白 质，可能只具有一条多肽链，也可能是由多条多肽链构成。在功能上：多肽， 不一定具有生物学活性；蛋白质，一般都具有生物学活性。在内涵上：多肽， 一般只是强调它的线性序列，即一级结构；蛋白质，是一个强调三维空间结构 的术语，即蛋白质具有二级结构、三级结构或者四级结构。
2．关于生物体内氨基酸的叙述错误的是( B ) A．构成蛋白质的α-氨基酸的结构通式是
B．人体内所有氨基酸均可以互相转化 C．两个氨基酸通过脱水缩合形成二肽 D．人体内氨基酸分解代谢的最终产物是二氧化碳、水和尿素
【解析】α-氨基酸的通式为
；人体内氨基酸分解代谢的最终产物
是水、二氧化碳和尿素；两个氨基酸脱水缩合可形成二肽；在人体内能够通过 转氨基作用形成的只有12种非必需氨基酸，还有8种必需氨基酸必须从食物中摄 取，因此“人体内所有氨基酸均可以相互转化”的说法是错误的。
2．蛋白质的变性
实验操作
实验现象
加热后产生_白__色__沉__淀____， 加入蒸馏水后__沉__淀__不_溶__解_____________
加入硝酸银溶液后产生_白__色__沉__淀____， 加入蒸馏水后_沉__淀__不__溶_解______________ 加入乙醇后产生_白__色__沉__淀____， 加入蒸馏水后_沉__淀__不__溶_解______________
新课导入
生活中常见的蛋白质
胶原蛋白
生物化学-蛋白质化学复习总结
蛋白质化学复习总结1、蛋白质概念：是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。
几乎所有的酶都是蛋白质。
2、各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮16%（凯氏定氮），粗蛋白质含量=蛋白氮（样品含氮量）×6.25。
3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。
组成蛋白质的标准氨基酸有20种，19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链；Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)，各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。
4、20种氨基酸都属于L-构型。
20种氨基酸平均分子量为138。
5、氨基酸的分类：⑴根据R的化学结构：①脂肪族氨基酸；②芳香族氨基酸；③杂环氨基酸；④杂环亚氨基酸。
⑵根据R的极性：①非极性氨基酸；②极性、不带电荷氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。
6、一般物理学性质：①形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。
②溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。
③熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。
④旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
⑤光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。
⑥紫外吸收：蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。
色氨酸：279nm苯丙氨酸；259nm；酪氨酸：275nm。
7、氨基酸的化学性质：⑴两性解离(amphoteric ionization)：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子，所以氨基酸为两性电解质。
氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。
生物化学—蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定
用途：浓缩、分级分离。
（二）有机溶剂沉淀法 （三）重金属盐沉淀 （四）有机酸沉淀法 （五）加热质、分离与鉴定
第一节 蛋白质性质
一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI）
溶解度最小
二、蛋白质分子的大小
KD， kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex）
蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分 子量约为110 dalton）
三、蛋白质的胶体性质
质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因：
水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer）
四、沉淀蛋白质的方法
（一）盐析法
向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，能脱 去蛋白质分子水化层，并中和其电荷，从 而使蛋白质从溶液中沉淀出来。中性盐的 这种沉淀作用叫盐析作用（salting out）。
（二）有机溶剂沉淀法 （三）重金属盐沉淀 （四）有机酸沉淀法 （五）加热质、分离与鉴定
第一节 蛋白质性质
一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI）
溶解度最小
二、蛋白质分子的大小
KD， kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex）
蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分 子量约为110 dalton）
三、蛋白质的胶体性质
质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因：
水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer）
四、沉淀蛋白质的方法
（一）盐析法
向蛋白质溶液中加入大量的中性盐，能脱 去蛋白质分子水化层，并中和其电荷，从 而使蛋白质从溶液中沉淀出来。中性盐的 这种沉淀作用叫盐析作用（salting out）。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
生物化学-蛋白质
非蛋白质氨基酸：有-、-、-、D-、L-等类型，多为代谢的中间产物， 功能多种。
四、氨基酸的一般性质
为无色结晶或粉末状，高熔点。
光吸收：可见光区均无吸收，在220-300nm区域，Phe （max:257-259nm）、Tyr（max:275-278nm）和Trp （max:279-280nm）均有吸收（图示）。
蛋白质二级结构
定义：蛋白质某一段多肽链的主链骨架盘绕折叠而 形成的有规律性的局部空间结构称为二级结构。二 级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的主要化学键是氢键。
基本术语：酰胺平面、
蛋白质二级结构的主要类型：
-螺旋（ -helix） -折叠（ -sheet） -转角（-turn） 无规卷曲（random coil） （结构参考书中的相关图）
氨基酸是两性离子，其解离程度受环境pH的影响。在某一pH条件下，溶液中的氨 基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为两性离子，呈电中性，此时 的溶液pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 根据氨基酸的解离方程式可推导出 pI=(pK1+pK2)/2 式中pK1、pK2分别为两性离 子态左右两侧的pK值。 计算时可先写出氨基酸的解离平衡关系式，然后取两性离子态左右两侧的pK值计 算等电点。也可按下面经验快速进行计算： 一氨基一羧基氨基酸：取两个pK值进行计算； 一氨基二羧基氨基酸：取两个低的pK值进行计算； 二氨基一羧基氨基酸：取两个高的pK值进行计算； 由于邻近基团的影响，-羧基的pK值要比侧链羧基的pK值低，而-氨基的pK值 要比侧链氨基的pK值低。
a.氨基酸结构通式 b.二肽的结构
2.化学反应(1)-氨基和来自羧基共同参与的反应a.茚三酮反应
在pH5-7和80-100度条件下，大多数氨基酸与茚三酮 乙醇溶液反应形成蓝紫色的化合物，在570nm有最大 吸收，可用于氨基酸定量分析。谷氨酰胺和天冬酰胺 与茚三酮反应生成棕色化合物，脯氨酸和羟脯氨酸与 茚三酮反应生成黄色产物。
四、氨基酸的一般性质
为无色结晶或粉末状，高熔点。
光吸收：可见光区均无吸收，在220-300nm区域，Phe （max:257-259nm）、Tyr（max:275-278nm）和Trp （max:279-280nm）均有吸收（图示）。
蛋白质二级结构
定义：蛋白质某一段多肽链的主链骨架盘绕折叠而 形成的有规律性的局部空间结构称为二级结构。二 级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的主要化学键是氢键。
基本术语：酰胺平面、
蛋白质二级结构的主要类型：
-螺旋（ -helix） -折叠（ -sheet） -转角（-turn） 无规卷曲（random coil） （结构参考书中的相关图）
氨基酸是两性离子，其解离程度受环境pH的影响。在某一pH条件下，溶液中的氨 基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为两性离子，呈电中性，此时 的溶液pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 根据氨基酸的解离方程式可推导出 pI=(pK1+pK2)/2 式中pK1、pK2分别为两性离 子态左右两侧的pK值。 计算时可先写出氨基酸的解离平衡关系式，然后取两性离子态左右两侧的pK值计 算等电点。也可按下面经验快速进行计算： 一氨基一羧基氨基酸：取两个pK值进行计算； 一氨基二羧基氨基酸：取两个低的pK值进行计算； 二氨基一羧基氨基酸：取两个高的pK值进行计算； 由于邻近基团的影响，-羧基的pK值要比侧链羧基的pK值低，而-氨基的pK值 要比侧链氨基的pK值低。
a.氨基酸结构通式 b.二肽的结构
2.化学反应(1)-氨基和来自羧基共同参与的反应a.茚三酮反应
在pH5-7和80-100度条件下，大多数氨基酸与茚三酮 乙醇溶液反应形成蓝紫色的化合物，在570nm有最大 吸收，可用于氨基酸定量分析。谷氨酰胺和天冬酰胺 与茚三酮反应生成棕色化合物，脯氨酸和羟脯氨酸与 茚三酮反应生成黄色产物。
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3 Click to add title in here
1、蛋白质的分类
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1、蛋白质的分类
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二、蛋白质的结构
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2 3 Click to add title in here 无规则卷曲
-折叠
-转角
-螺旋
2、蛋白质的结构
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二、蛋白质的结构
二、蛋白质的结构 （2）-折叠
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2
• -折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同 Click to add title in here 3 一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的 交联，氢键与链的长轴接近垂直。 • -折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同 一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
二、蛋白质的结构 （3）-转角
在-转角（回折)部分，由四 Click 个氨基酸残基组成; to add title in here
弯曲处的第一个氨基酸残基 2 的 -C=O 和第四个残基的 – N-H 之间形成氢键，形成一 个不很稳定的环状结构。 add title in here Click to 3 这类结构主要存在于球状蛋 白分子中。
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5、多肽和蛋白质的化学合成
6、蛋白质的生物合成
1、蛋白质的分类
根据分子的组成可以分为简单蛋白和结合蛋白 简单蛋白完全水解后产物只有α-氨基酸。如：清蛋 白、球蛋白、精蛋白、谷蛋白等。 Click to add title in here 结合蛋白由简单蛋白和结合蛋白两个部分组成， 其非蛋白部分称为辅基，按辅基的不同可以分为6类， 2 分别是核蛋白、粘蛋白和糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、 磷蛋白。
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二、蛋白质的结构
（1）-螺旋
• 多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的距离即螺距为title in here Click to add 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两 个氨基酸之间的距离为0.15nm; 2 （第一个aaN上的H和第四个aaC 上的O） • 肽链内形成氢键，氢键的取向几 in here Click to add title 3 乎与轴平行，第一个氨基酸残基 的酰胺基团的-CO基与第四个氨 基酸残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。 • 天然蛋白质分子一般为右手-螺 旋。
3
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二、蛋白质的结构
2.蛋白质的空间结构
蛋白质分子的多肽链并不是线型伸展的，而是按一定的方 式折叠盘绕成特有的空间结构。
组成肽键的原子都处于同一平面。在肽链中 ，两个相邻的 肽键通过一个共同的α-碳（Cα）相接，而Cα-N和Cα-C 2 键是可以自由旋转的。
维持蛋白质构象的作用力 氢键： x — H … y 疏水作用力：是指非极性基团即疏水基团为了避开水相 而群集在一起的集合力 Click to add title in here 范德华力：在物质的聚集状态中，分子与分子之 间存在着一种较弱的作用力 离子键（盐键） ：它是由带相反电荷的两个基团 2 间的静电吸引所形成的 二硫键 ：是两个硫原子之间所形成的共价键 Click to add title in here 3 疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用，它是使蛋 白质多肽链进行折叠的主要驱动力
蛋白质
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基 本组成部分 Click to add title in here 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现 2 象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
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Contents
1、蛋白质的分类 2、蛋白质的结构和功能 3、蛋白质的性质 4、蛋白质的分离提纯
二、蛋白质的结构
蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方 式组合成的生物大分子。蛋白质结构非常复 杂，主要包括以肽链结构为基础的肽链线形 序列（一级结构），以及由肽链蜷曲、折叠 而形成的三维结构（通常又分为二、三和四 级结构）。
二、蛋白质的结构
1.蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目，每 一条多肽链的氨基酸顺序，以及多肽链内或链间二硫键数目 和位置。 现在已经有上千种不同蛋白质的一级结构被研究清楚。 Click to add title in here 例如，胰岛素是由动物胰岛分泌出来的一种重要的蛋白质激 素。它的一级结构如图2-4所示： 2
3
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二、蛋白质的结构
蛋白质的三维结构可以进一步分为二级结构、三级结构 和四级结构。 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间 Click to add title in here 的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽 链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有-螺 2 旋、-折叠、-转角和不规则卷曲。 -螺旋由链内氢键维系， -折叠由链间氢键维系。
二、蛋白质的结构
蛋白质的三级结构，是在二级结构基础上，在空间进 一步盘绕、折叠形成的，包括主、侧链构象在内的特征的 三维结构。由于它比二级结构更复杂和精细，目前知道的 还不多。 Click to add title in here 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键 和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着 2 重要作用。 3 Click to add title in here
1、蛋白质的分类
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1、蛋白质的分类
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二、蛋白质的结构
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2 3 Click to add title in here 无规则卷曲
-折叠
-转角
-螺旋
2、蛋白质的结构
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二、蛋白质的结构
二、蛋白质的结构 （2）-折叠
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2
• -折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同 Click to add title in here 3 一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的 交联，氢键与链的长轴接近垂直。 • -折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同 一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
二、蛋白质的结构 （3）-转角
在-转角（回折)部分，由四 Click 个氨基酸残基组成; to add title in here
弯曲处的第一个氨基酸残基 2 的 -C=O 和第四个残基的 – N-H 之间形成氢键，形成一 个不很稳定的环状结构。 add title in here Click to 3 这类结构主要存在于球状蛋 白分子中。
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5、多肽和蛋白质的化学合成
6、蛋白质的生物合成
1、蛋白质的分类
根据分子的组成可以分为简单蛋白和结合蛋白 简单蛋白完全水解后产物只有α-氨基酸。如：清蛋 白、球蛋白、精蛋白、谷蛋白等。 Click to add title in here 结合蛋白由简单蛋白和结合蛋白两个部分组成， 其非蛋白部分称为辅基，按辅基的不同可以分为6类， 2 分别是核蛋白、粘蛋白和糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、 磷蛋白。
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二、蛋白质的结构
（1）-螺旋
• 多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的距离即螺距为title in here Click to add 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两 个氨基酸之间的距离为0.15nm; 2 （第一个aaN上的H和第四个aaC 上的O） • 肽链内形成氢键，氢键的取向几 in here Click to add title 3 乎与轴平行，第一个氨基酸残基 的酰胺基团的-CO基与第四个氨 基酸残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。 • 天然蛋白质分子一般为右手-螺 旋。
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二、蛋白质的结构
2.蛋白质的空间结构
蛋白质分子的多肽链并不是线型伸展的，而是按一定的方 式折叠盘绕成特有的空间结构。
组成肽键的原子都处于同一平面。在肽链中 ，两个相邻的 肽键通过一个共同的α-碳（Cα）相接，而Cα-N和Cα-C 2 键是可以自由旋转的。
维持蛋白质构象的作用力 氢键： x — H … y 疏水作用力：是指非极性基团即疏水基团为了避开水相 而群集在一起的集合力 Click to add title in here 范德华力：在物质的聚集状态中，分子与分子之 间存在着一种较弱的作用力 离子键（盐键） ：它是由带相反电荷的两个基团 2 间的静电吸引所形成的 二硫键 ：是两个硫原子之间所形成的共价键 Click to add title in here 3 疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用，它是使蛋 白质多肽链进行折叠的主要驱动力
蛋白质
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基 本组成部分 Click to add title in here 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现 2 象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
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Contents
1、蛋白质的分类 2、蛋白质的结构和功能 3、蛋白质的性质 4、蛋白质的分离提纯
二、蛋白质的结构
蛋白质是由一条或多条多肽链以特殊方 式组合成的生物大分子。蛋白质结构非常复 杂，主要包括以肽链结构为基础的肽链线形 序列（一级结构），以及由肽链蜷曲、折叠 而形成的三维结构（通常又分为二、三和四 级结构）。
二、蛋白质的结构
1.蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目，每 一条多肽链的氨基酸顺序，以及多肽链内或链间二硫键数目 和位置。 现在已经有上千种不同蛋白质的一级结构被研究清楚。 Click to add title in here 例如，胰岛素是由动物胰岛分泌出来的一种重要的蛋白质激 素。它的一级结构如图2-4所示： 2
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二、蛋白质的结构
蛋白质的三维结构可以进一步分为二级结构、三级结构 和四级结构。 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间 Click to add title in here 的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽 链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有-螺 2 旋、-折叠、-转角和不规则卷曲。 -螺旋由链内氢键维系， -折叠由链间氢键维系。
二、蛋白质的结构
蛋白质的三级结构，是在二级结构基础上，在空间进 一步盘绕、折叠形成的，包括主、侧链构象在内的特征的 三维结构。由于它比二级结构更复杂和精细，目前知道的 还不多。 Click to add title in here 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键 和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着 2 重要作用。 3 Click to add title in here