生化习题--蛋白质ppt课件
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《蛋白质》PPT精品课件人教版1
2、氨基酸种类不同
3、氨基酸排列顺序 不同
4、空间结构不同
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结构决定功能
• 每一种蛋白质分子都有与它所承担功能相 适应的独特结构，如果氨基酸序列改变或 蛋白质的空间结构改变，就可能会影响其 功能。
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组成元素
C、H、O、N
组 成
必需氨基酸：8种 种类：20种 非必需氨基酸：13种
HO
氨基酸
脱 水 缩 合
通式：H2N C C OH
R 特点：至少一个－NH2和一个－COOH，连在且都有一 个连在同一个C原子上
组成蛋白质的氨基酸种类不同
多肽 折 叠 盘 曲
氨基酸的数目不同 氨基酸排列顺序不同 多肽的空间结构不同
结构多样性
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蛋白质
功能多样性
《蛋白质》PPT精品课件人教版1
•
1.学习可以彻底的改变自己，即使失 去原来 改变的 条件， 人也不 会退回 到原来 的样子 ，因为 经过“ 輮”。 人已经 脱离一 个旧我 ，变成 一个新 我.
•
2.这一段介绍了怎样学习，也就是学 习的要 素。荀 子认为 积累是 学习的 第一要 素，也 是学习 的根本 。学习 可以达 到奇妙 的效果 ，可以 “兴风 雨”“ 生蛟龙 ”。“ 神明自 得，圣 心备焉 ”从人 的角度 ，来说 学习的 效果。 接着运 用正反 对比的 手法来 说明积 累的效 果，体 现了荀 子文章 说理的 生动性 。
提示：①每形成一个肽键，即脱去一分子水，则 相对分子质量减少18，二肽是由两个氨基酸分子 脱去一个水分子形成的，相对分子质量为(a＋b －18)。
3、氨基酸排列顺序 不同
4、空间结构不同
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结构决定功能
• 每一种蛋白质分子都有与它所承担功能相 适应的独特结构，如果氨基酸序列改变或 蛋白质的空间结构改变，就可能会影响其 功能。
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组成元素
C、H、O、N
组 成
必需氨基酸：8种 种类：20种 非必需氨基酸：13种
HO
氨基酸
脱 水 缩 合
通式：H2N C C OH
R 特点：至少一个－NH2和一个－COOH，连在且都有一 个连在同一个C原子上
组成蛋白质的氨基酸种类不同
多肽 折 叠 盘 曲
氨基酸的数目不同 氨基酸排列顺序不同 多肽的空间结构不同
结构多样性
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蛋白质
功能多样性
《蛋白质》PPT精品课件人教版1
•
1.学习可以彻底的改变自己，即使失 去原来 改变的 条件， 人也不 会退回 到原来 的样子 ，因为 经过“ 輮”。 人已经 脱离一 个旧我 ，变成 一个新 我.
•
2.这一段介绍了怎样学习，也就是学 习的要 素。荀 子认为 积累是 学习的 第一要 素，也 是学习 的根本 。学习 可以达 到奇妙 的效果 ，可以 “兴风 雨”“ 生蛟龙 ”。“ 神明自 得，圣 心备焉 ”从人 的角度 ，来说 学习的 效果。 接着运 用正反 对比的 手法来 说明积 累的效 果，体 现了荀 子文章 说理的 生动性 。
提示：①每形成一个肽键，即脱去一分子水，则 相对分子质量减少18，二肽是由两个氨基酸分子 脱去一个水分子形成的，相对分子质量为(a＋b －18)。
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
生化2蛋白质化学.ppt
质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
+ H3N-CH-COOH
R
- H+ pK1
+ H+
- H+
H3N+-CH-COO-
R
pK2
+ H+
H2N-CH-COO-
R
“ +”
正离子
PH<PI
“0”
两性离子
PH=PI
“-”
负离子
PH>PI
2. 氨基酸的等电点
在一定的pH值时，氨基酸分子中氨基的离解度等于羧基的离解 度时，所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。在电 场中既不向正极移动，也不向负极移动，这一pH值即为氨基酸 的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处 于两性离子状态。
3. 氨基酸的等电点的计算
+ H3N-CH-COOH
R
- H+ pK1
+ H+
- H+
H3N+-CH-COO-
R
pK2
+ H+
H2N-CH-COO-
R
K1=
H3N+-CH-COO- * H+
R
+ H3N-CH-COOH
R
K2=
H2N-CH-COO-
R
H3N+-CH-COO-
*
H+
R
K1* K2=
H3N+-CH-COO- * H+
R + H3N-CH-COOH
*
生化蛋白质化学PPT课件
574个氨基酸残基组成
② 4个亚基组成（α2β2） 每个亚在含有一个血红素辅基
α亚基含141个氨基酸残基
β亚基含146个氨基酸残基
③ 血红素辅基的铁为二价铁原子，但在输氧时，铁的价态不变
11
（三）蛋白质分子中的共价键与次级键 稳定各级结构因素: 一级结构:肽键（为主）、二硫键（为辅） 二级结构：氢键 三级结构和四级结构： 非共价键（ 氢键、范德华力、盐键、疏水键、酯键） 三 蛋白质分子结构与功能的关系 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 1 种属差异 2 一级结构与分子病 分子病： 某种蛋白质分子一级结构的氨基酸序列与正常有所不同的遗传病。 镰刀型红细胞性贫血病
（二）氨基酸的分类
1 根据组成蛋白质的20种氨基酸的侧链R基团的化学结构将其分四大类 一氨基一羧基氨基酸
脂肪族氨基酸 一氨基二羧基氨基酸及其酰胺 二氨基一羧基氨基酸
芳香族氨基酸 杂环氨基酸 杂环亚氨基酸
2
2 按照氨基酸侧链R基团的极性，把20种AA分为两大类：
不带电荷（6种） 极性氨基酸（11种） 带负电荷（2种）
参与泛酸（VB3）组成
3
（三）氨基酸的解离和两性性质
1.等电点的定义：
2.等电点的计算:两性离子两侧Pk值之和的一半
3.性质:
溶解度最小
（四）氨基酸的理化性质
1 物理性质：
2 化学性质：
⑴ 与茚三酮的反应 除Pro(黄色)其余AA与之反应呈兰紫色
⑵ 与HNO2反应
反应放出的N2，一半来自氨基酸α-氨基，一半来自亚硝酸的氮
⑵ 分子是一个外圆中空的不对称结构，有8段长度为7—24个氨基酸 残基的α-螺旋体。在拐角处，α-螺旋体受到破坏（Pro、Ile、Ser 等出现在拐角处）
生物化学蛋白质上PPT课件(模板)
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二、氨基酸的种类和结构
按R基的极性性质分类： • 非极性氨基酸 • 极性不带电荷的氨基酸 • 酸性氨基酸 • 碱性氨基酸
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氨基酸的分类
1、非极性（疏水性）
结构
名称
缩写
H-CHCOO-
甘氨酸 glycine Gly ，G
+NH3
CH3-CHCOO- 丙氨酸 alanine Ala ， A
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•肽链的书写及命名
O
O
O
=
=
—
=
—
—— —
——
H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
CH3
H
CH2
CH2
CH2
—
COOH OH
书写：把含自由α-氨基的AA一端放左边（称为N-末端 或氨基末端）；把含自由α-羧基AA放在右边（称 为C-末端或羧基末端）。
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❖α-氨基酸
侧链
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左旋 –
右旋 +
旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋
转的能力称旋光性或旋光度。
起偏镜
检偏镜
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在280nm左右，Trp吸收最强，Tyr次之，Phe最弱。
为C-末端或羧基末端）。
CH3 +NH3
一定条件下旋光度与待测液浓度和偏振光 H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
5.98
CH3 +NH3
CH2
2HC CH-COO-
2HC NH
脯氨酸 proline Pro, P 6.30
-CH2-CHCOO- 苯丙氨酸 phenylalanine Phe, F 5.48 +NH3
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二、氨基酸的种类和结构
按R基的极性性质分类： • 非极性氨基酸 • 极性不带电荷的氨基酸 • 酸性氨基酸 • 碱性氨基酸
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氨基酸的分类
1、非极性（疏水性）
结构
名称
缩写
H-CHCOO-
甘氨酸 glycine Gly ，G
+NH3
CH3-CHCOO- 丙氨酸 alanine Ala ， A
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•肽链的书写及命名
O
O
O
=
=
—
=
—
—— —
——
H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
CH3
H
CH2
CH2
CH2
—
COOH OH
书写：把含自由α-氨基的AA一端放左边（称为N-末端 或氨基末端）；把含自由α-羧基AA放在右边（称 为C-末端或羧基末端）。
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❖α-氨基酸
侧链
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左旋 –
右旋 +
旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋
转的能力称旋光性或旋光度。
起偏镜
检偏镜
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在280nm左右，Trp吸收最强，Tyr次之，Phe最弱。
为C-末端或羧基末端）。
CH3 +NH3
一定条件下旋光度与待测液浓度和偏振光 H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
5.98
CH3 +NH3
CH2
2HC CH-COO-
2HC NH
脯氨酸 proline Pro, P 6.30
-CH2-CHCOO- 苯丙氨酸 phenylalanine Phe, F 5.48 +NH3
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四、蛋白质的理化性质 1、蛋白质的相对分子质量 2、蛋白质的两性电离及等电点 3、蛋白质的胶体性质 4、蛋白质的紫外吸收特征 5、蛋白质的变性及复性 五、蛋白质的分离与纯化 1、蛋白质的抽提原理及方法 2、蛋白质分离与纯化的主要方
法：电泳、层析和离心 3、蛋白质的定量方法
1，下列氨基酸中，[a]TD=0的是: A Gln B Glu C Gly D Ile (2009)
• 什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构 与其生物学活性有何关系？
• 举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。 • 什么是蛋白质的变性和复性作用？蛋白质变性
后有哪些性质会发生变化？ • 简述蛋白质变性的机制。
• .蛋白质分子中原子和基团在三维空间的排列、分布及肽 链走向。结构决定功能，结构与功能相适应。
胃液pH1.5的胃蛋白酶的等电点约为1.远比其 他蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须 存在大量的什么样的官能团，什么样的氨基酸能 提供这样的基团？
-COO-；Asp ,Glu
扼要解释为什么大多数球蛋白在溶液中具有下列性质。 1. 在低pH时沉淀。 2. 在离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，
1, 什么是多肽的PI，其大小和什么有关？ 2，若电泳染色结果如下图所示，请在图上1、2、3、4、5处标出 每条带所对应的多肽。 3，另有一多肽（P6），PI为10.5，相对分子质量约为500，P6若 与上述五种多肽在pH8.0一起电泳，请指出它在电泳结束后的大概位置。
起点 1 2 34 5
从蛋白质的一级结构可预测它的高级结构。下面是一段肽 链的氨基酸排列顺序：“Leu-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-PheGln-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Trp-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-MetGlu-Cys-Ala-Phe-His-Arg”，问： 1, 你认为此段肽链何处会出现β转角结构？ 2, 何处可形成链内二硫键？ 3, 假定这段肽链是是一个大的球蛋白分子的一部分结构，请指 出Asp、Gln、Glu、Ala、Leu、Lys氨基酸残基可能在蛋白质 分子的表面还是内部？
B.盐酸胍 E.二氧化汞
C.SDS
10.下列哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力（）
A.赖氨酸 D.组氨酸
B.谷氨酸 E.苏氨酸
C.丝氨酸
有一混合液含有五种多肽（P1、P2、P3、P4和P5），在pH8.0的 条件下进行电泳分离，已知这五种多肽的PI 分别是P1为8.8，P2为5.5， P3为10.5，P4为7.3，P5为6.3，并且它们的相对分子质量都大约为 1000，问：
（3）等电点是，蛋白分子间静电斥力最小，溶解度小。
（4）加热是蛋白质变性，内部疏水基团暴露，溶解度降低， 沉淀。
• 蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定其生物学 功能，特定的蛋白结构是实现其功能的基础。举例 ：血 红蛋白的变构现象
• 变性、复性的定义。变性后的变化：生物活性丧失，理化 性质的变化（溶解度、粘度、光学性质等），生物化学性 质的改变（结构松散、易被酶解）。
• 维持蛋白质空间构象稳定的是次级键，和二硫键的一些作 用，当某些因素破坏这些作用力时，蛋白空间构像遭破坏， 引起变性。
1. 蛋白质在波长为 峰，这是由 、 。
nm的紫外光中有明显的吸收 和 三种氨基酸残基所引起的
2. Glu的pK1(a-COOH)=2.19、pK2(R基团)=4.25、 pK3(a-NH3+) = 9.67，该氨基酸的pI值为 。
3. 有一混合蛋白样品，含A、B、C、D四种蛋白质，
其pI分别为4.9、5.2、6.6和7.8，若将此样品液置于
然后下降，最后出现沉淀。 3. 在一定的离子强度下，达到等电点pH时，变现最
小的溶解度。 4. 加热时沉淀。 5. 加入一种与水混容的非极性溶剂减小其介质的介
电常数，而导致溶解度的减小。
（1）低pH，蛋白质带大量正电荷，分子内正电荷相斥使蛋 白变性，内部疏水基团暴露使蛋白质溶解度降低，沉淀。 （2）加少量盐有利于稳定带电基团，增加蛋白质溶解度， 盐浓度增大则盐离子夺取与蛋白结合的水分子，降低蛋白的 水合度，使蛋白沉淀。
断而拐弯，主要是因为， (A) 没有多余的氢形成氢键 (B) 不能形成所需的角 (C) R基团电荷不合适 (D) 整个-螺旋不稳定
8.蛋白质的空间构象主要取决于下列哪项（）
A.多肽链中的氨基酸排列顺序 B.次级键
链间的二硫键
D.温度及pH
C.链内及
9.加入哪种试剂不会导致蛋白质变性（）
A. 尿素 D.硫酸铵
2，由360个氨基酸残基形成的典型α螺旋，其螺旋长 度是 A.54nm B.36nm C.34nm D.15nm (2008)
简述蛋白质的一级结构及其与生物进化的关系。 (2008)
• 请写出凯氏定氮法测定蛋白质含量的基本原理， 并简单说明在蛋白样品中加入一定量的三聚氰胺 （分子式C3H6N6）为什么பைடு நூலகம்导致样品测定值高于 实际值的原因。（9分）
pH7.0的缓冲液中电泳，向阴极移动的有
。
4. 在组成蛋白质的二十种氨基酸中， 是亚氨基酸 ，当它在a-螺旋行进中出现时，可使螺旋 。
5. Lys的a-COOH、a-NH3+ 的pK值分别为2.18和
8.95，该氨基酸的pI值为9.74，则R基团的pK值为
，它是由
基团的解离引起的。
5. 下列氨基酸中，在波长280 nm处紫外吸收值最高的氨基酸是 (A) Lys (B) Cys (C) Thr (D) Trp 6. 维持蛋白质二级结构的作用力是 (A) 肽键 (B) 离子键 (C) 疏水键 (D) 氢键 (E) 二硫键 7. 蛋白质肽链在形成-螺旋时，遇到Pro残基时，-螺旋就会中
一、蛋白质的概念和生物学意义 二、氨基酸 1、氨基酸的基本结构和性质 2、根据R基团极性对20种蛋白 质氨基酸的分类及三字符缩写 三、蛋白质的结构与功能 1、肽的概念及理化性质 2、蛋白质的初级结构 3、蛋白质的高级结构（二级结 构、超二级结构和结构域、三级 结构、四级结构） 4、蛋白质的结构与功能的关系