SMC蛋白的结构和功能 The Structure and Function of SMC Proteins
SMC蛋白结构和功能的研究进展
江苏农业科学 ２０１９年第 ４７卷第 １０期
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染色体上脱离，从而诱发有丝分裂后期的开始 。以 ［１２－１４］ 上这 些功能以及它们在整个细胞周期中的其他许多作用，确立了 ＳＭＣ复合体在生物学中的重要地位。
水稻作物遗传育种研究。Ｅ－ｍａｉｌ：１９０２５９６４１６＠ｑｑ．ｃｏｍ。 通信作者：于恒 秀，博 士，教 授，主 要 从 事 水 稻 作 物 遗 传 育 种 研 究。
Ｔｅｌ：（０５１４）８７９７９３０４；Ｅ－ｍａｉｌ：ｈｘｙｕ＠ｙｚｕ．ｅｄｕ．ｃｎ。
相关蛋白 ＸＣＡＰＣ和 ＸＣＡＰＥ（Ｘｅｎｏｐｕｓｃｈｒｏｍｏｓｏｍｅ－ａｓｓｏｃｉａｔｅｄ ｐｏｌｙｐｅｐｔｉｄｅ），也被称为 ＳＭＣ２和 ＳＭＣ４。ＳＭＣ２／ＳＭＣ４复合体 在染色体集 缩 时 发 挥 作 用 ［４］。 在 鸡 细 胞 的 染 色 体 中 发 现 了 一种 １３５ｋｕ的蛋白质 ＳｃⅡ（也称作 ＳＭＣ２），是 ＸＣＡＰＥ的同 源蛋白［５］。此外，在芽殖酵母 ｓｍｃ２突变体中发现染色体集缩 行为的缺失 。 ［６］
构成有机体染色体组分的 ＤＮＡ分子通常来说比有机体 本身还要长，例如在一个人类细胞中大约有 ４ｍ长的 ＤＮＡ。 在细胞分裂的准备过程中，ＤＮＡ被进一步压缩而使有丝分裂 时期染色体出现一定形态特征。但 ＤＮＡ是如何被包裹在细 胞这样小的结构中的，目前尚不清楚。染色体不仅仅由 ＤＮＡ 构成，还包含一些在基因表达和基因组稳定性中起作用的蛋 白。而使染色体能具有特定形态特征的首要物质就是染色体 结构维持蛋白（ｓｔｒｕｃｔｕｒａｌｍａｉｎｔｅｎａｎｃｅｏｆｃｈｒｏｍｏｓｏｍｅｓ，ＳＭＣ）复 合体，这使得 ＳＭＣ蛋白结构和功能的研究具有重要意义。
真核生物中 ＳＭＣ蛋白两两之间会形成 ３种异二聚体：以 ＳＭＣ２－ＳＭＣ４为核心形成凝聚蛋白（ｃｏｎｄｅｎｓｉｎ）复合体［９］、以 ＳＭＣ１－ＳＭＣ３为核心形成黏结蛋白（ｃｏｈｅｓｉｎ）复合体、ＳＭＣ５－ ＳＭＣ６则是多亚基 ＤＮＡ修复复合物的基础结构。这 ３种复合 物对真核生物来说都是必需的，它们在部分功能上存在重叠， 如黏结蛋白参与染色体集缩，黏结蛋白和凝聚蛋白均在 ＤＮＡ 修复中发挥作用［１０］。
2 蛋白质的基本机构和功能
Chapter 2 Structure and Function of Protein
主 要 内 容
蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质的理化性质 蛋白质的分离纯化
蛋白质(Protein) 蛋白质(Protein)的种类繁多 (Protein)的种类繁多
大肠杆菌约含蛋白质3 000种 人体内含蛋白质10万 大肠杆菌约含蛋白质3 000种，人体内含蛋白质10万 余种。 余种。
（1） α-螺旋
α-螺旋的结构特点
①多肽链以肽键平面为单位，α-碳原子为 多肽链以肽键平面为单位， 转折点，有规律的盘绕成右手螺旋结构。 右手螺旋结构 转折点，有规律的盘绕成右手螺旋结构。 ②每3.6个氨基酸残基盘绕一圈，螺距为0.54 3.6个氨基酸残基盘绕一圈，螺距为0.54 nm。 nm。 ③相邻螺旋的肽键之间形成氢键，方向与长 相邻螺旋的肽键之间形成氢键 氢键， 轴基本平行，维持螺旋的稳定。 轴基本平行，维持螺旋的稳定。 ④R基团伸向螺旋外侧，其大小、形状及电 基团伸向螺旋外侧 其大小、 外侧， 荷性质均影响α 螺旋的形成。 荷性质均影响α-螺旋的形成。
( 5 ) 埃 德 曼 反 应 ( Edman reaction） reaction） 苯异硫氰酸酯， 苯异硫氰酸酯，PITC 苯乙内酰硫脲衍生物 PTH- 氨基酸） 无色， （ PTH- 氨基酸 ） ， 无色 ， 可以用层析法分离鉴定。 可以用层析法分离鉴定 。 被Edman用来鉴定多肽的 Edman用来鉴定多肽的 NH2末端氨基酸
3.紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有吸 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有吸 280nm附近， 收作用。其最大吸收峰在280nm附近，以色氨 收作用。其最大吸收峰在280 附近 酸吸收最强。 酸吸收最强。 利用此性质可采用紫外分分光度法测定溶 液中蛋白质的含量。 液中蛋白质的含量。
SMCC结构反应解释
SMCC是一类含有N-羟基琥珀酰亚胺NHS活性酯和马来酰亚胺的双功能偶联剂.可以将分别含有巯基和氨基的化合物键接在一起;NHS活性酯与伯胺在PH7-9的环境形成酰胺键;马来酰胺与巯基在的环境下形成稳定的硫醚键;在水溶液中,NHS活性酯的水解是与氨基的反应个竞争反应;马来酰胺比NHS稳定,但是在PH大于时,马来酰胺会慢慢水解,失去与巯基反应的特异性;因而,在使用SMCC 时通常是在的环境下进行,并且先让NHS发生反应; SMCC结构里的环己烷环可以降低马来酰胺的水解速率;这使得蛋白质在用SMCC修饰之后可以冻干存放一段时间;很多蛋白质都选用该试剂来进行马来酰亚胺修饰;用SMCC来制备抗体-酶或者半抗原作载体的蛋白质,经常采用两步合成法;首先,含有氨基的蛋白质与几倍的偶联剂反应,反应结束后通过脱盐柱或者透析的方法除掉没有反应玩的SMCC;然后,再与含有巯基的蛋白质反应;在实际操作中要注意的是,SMCC怕潮湿,存放时要和干燥剂一起存放;并且使用中从冰箱拿出来时要先在室外放置一段时间平衡温度,以免立刻开启,空气中水分遇冷凝结,破坏SMCC结构;INSTRUCTIONSSMCC succinimidyl 4-N-maleimidomethylcyclohexane-1-carboxylate, 50 mg Molecular Weight: Spacer Arm: Å Net Mass Added:Storage: Upon receipt store desiccated at 4° C.Product is shipped at ambient temperature.Sulfo-SMCC sulfosuccinimidyl 4-N-maleimidomethylcyclohexane-1-carboxylat e, 1 g Sulfo-SMCC, 50 mgSulfo-SMCC, No-Weigh™ Format, 8 × 2 mg microtubesMolecular Weight: Spacer Arm: ÅNet Mass Added: CAS : 92921-24-9Storage: Upon receipt store desiccated at -20° C. Product is shipped at ambient te mperature.IntroductionSMCC and its water-soluble analog Sulfo-SMCC are heterobifunctional crosslin kers that contain N-hydroxysuccinimide NHS ester and maleimide groups that allow c ovalent conjugation of amine- and sulfhydryl-containing molecules. NHS esters react with primary amines at pH 7-9 to form amide bonds, while maleimides react with sulf hydryl groups at pH to form stable thioether bonds. In aqueous solutions, NHS ester hydrolytic degradation is a competing reaction whose rate increases with pH. The mal eimide group is more stable than the NHS-ester group but will slowly hydrolyze and l oses its reaction specificity for sulfhydryls at pH values > . For these reasons, conjuga tions with these crosslinkers are usually performed at pH with the NHS-ester amine-t argeted reacted before or simultaneous with the maleimide sulfhydryl-targeted reactio n.The cyclohexane ring in the spacer arm of these reagents decreases the rate of hy drolysis of the maleimide group compared to similar reagents that do not contain this This feature enables proteins that have been maleimide-activated with SMCC or Sulfo -SMCC to be lyophilized and stored for later conjugation to a sulfhydryl-containing m olecule. Many maleimide-activated protein products are produced in this manner see Related Products.SMCC and Sulfo-SMCC are often used to prepare antibody-enzyme and hapten-carrier protein conjugates in a two-step reaction scheme. First, the amine-containing p rotein is reacted with a several-fold molar excess of the crosslinker, followed by remo val of excess nonreacted reagent by desalting or dialysis; finally, the sulfhydryl-contai ning molecule is added to react with the maleimide groups already attached to the first protein.Sulfo-SMCC is soluble in water and many other aqueous buffers to approximatel y 10 mM, although solubility decreases with increasing salt concentration. SMCC is n ot directly water-soluble and must be dissolved in an organic solvent such as dimethyl sulfoxide DMSO or dimethylformamide DMF; subsequent dilution into aqueous react ion buffer is generally possible, and most protein reactants will remain soluble if the fi nal concentration of organic solvent is less than 10%.SMCC and Sulfo-SMCCImportant Product Information•SMCC and Sulfo-SMCC are moisture-sensitive. Store reagent vial in desiccant. Equilibrate vial to room temperature before opening to avoid moisture condensation i nside the container. Dissolve needed amount of reagent and use it immediately before hydrolysis occurs. Discard any unused reconstituted reagent. Do not store reagent in s olution. •No-Weigh Microtube Handling: Immediately before use, puncture the microtube foil with a pipette tip, add 200 µl of 50 mM sodium phosphate buffer pH or ultrapure water and pipette up and down to mix. After use, cut the used microtube from the micr otube strip and discard. Store the unused microtubes in the foil pouch provided.Note: Do not use phosphate-buffered saline PBS for initial dissolution of Sulfo-S MCC; the reagent does not dissolve well in buffers exceeding 50 mM total salts. How ever, once dissolved, the solution can be further diluted in PBS or other non-amine bu ffers. •Avoid buffers containing primary amines ., Tris or glycine and sulfhydryls during conjugation, because they will compete with the intended reaction. If necessary, dialy ze or desalt samples into an appropriate buffer such as phosphate- buffered saline PBS .•Molecules to be reacted with the maleimide moiety must have free reduced sulfh ydryls. Reduce peptide disulfide bonds with Immobilized TCEP Disulfide Reducing Gel Product No. 77712. For proteins, reduce disulfide bonds using 5 mM TCEP 1:100 dilution of Bond-Breaker® TCEP Solution, Product No. 77720 for 30 minutes at roo m temperature,followed by two passes through a suitable desalting column ., Zeba™ Desalt Spi n Columns. Be aware that proteins ., antibodies may be inactivated by complete reduc tion of their disulfide bonds. Selective reduction of hinge-region disulfide bonds in Ig G can be accomplished with 2-Mercaptoethylamine•HCl 2-MEA, Product No. 20408. Sulfhydryls can be added to molecules using N-succinimidyl S-acetylthioacetate SAT A, Product No. 26102 or 2-iminothiolane•HCl Traut’s Reagent, Product No. 26101, w hich modify primary amines.Procedure for Two-step Protein CrosslinkingGenerally, a 10- to 50-fold molar excess of crosslinker over the amount of amine -containing protein results in sufficient maleimide activation to enable several sulfhyd ryl-containing proteins to be conjugated to each amine-containing protein. More dilut e protein solutions require greater fold molar excess of reagent to achieve the same act ivation level. Empirical testing is necessary to determine optimal activation levels and final conjugation ratios for the intended application. A. Material Preparation •Conjugation Buffer: phosphate-buffered saline PBS = 100 mM sodium phosphat e, 150 mM sodium chloride, pH ; ., Product No. 28372 or other amine- and sulfhydryl -free buffer at pH see Important Product Information – adding EDTA to 1-5 mM help s to chelate divalent metals, thereby reducing disulfide formation in the sulfhydryl-co ntaining protein• Desalting column to separate modified protein from excess crosslinker and reac tion byproducts ., Zeba Desalt Spin Columns•Amine-containing Protein-NH2 and sulfhydryl-containing proteins Protein-SH to be conjugatedB. ProtocolNote: For best results, ensure that Protein-SH is prepared and ready to combine with Protein-NH2 in step 5. 1. Prepare Protein-NH2 in Conjugation Buffer.2. Add the appropriate amount of crosslinker to the protein solution. The concent ration of the Protein-NH2 determines thecrosslinker molar excess to use. Suggested crosslinker molar excesses are as foll ows also see Table 1:• Protein samples < 1 mg/ml use 40-80-fold molar excess.• Protein samples of 1-4 mg/ml use 20-fold molar excess.• Protein samples of 5-10 mg/ml use 5- to 10-fold molar excess.Table 1. Crosslinker preparation and molar excess to use for 1 ml of sample. Im mediately before use, dissolve crosslinker in the appropriate solvent at the concentrati on denoted in parentheses; then add the listed volume to a 1 ml protein sample. For ex ample, to use the No-Weigh Sulfo-SMCC, dissolve the 2 mg contents of the microtub e in 200 µl of buffer and then add the prescribed volume to per 1 ml sample. For the o ther products, the appropriate amount of dry reagent must be weighed on a balance ., mg Sulfo-SMCC for dissolution in 500 µl buffer.Protein-NH2 Concentrationbased on a 50 kDa protein 10 mg/ml 1 mg/ml mg/mlCrosslinker Molar Excess 5X 20X 50X Sulfo-SMCCin 50 mM sodium phosphate or water 100 µl mg/ml 40 µl mg/ml 50 µl mg/ml No-Weigh Sulfo-SMCCin 50 mM sodium phosphate or water50 µl 10 mg/ml 20 µl 10 mg/ml 25 µl 10 mg/ml SMCCin DMSO or DMF100 µl mg/ml100 µl mg/ml100 µl mg/mlConcentration of each crosslinker before adding to protein sample.Note: If the Sulfo-SMCC solution does not completely dissolve, place the tube u nder hot running water or incubate for several minutes in a 50°C water bath.3. Incubate reaction mixture for 30 minutes at room temperature or 2 hours at 4°C.4. Remove excess crosslinker using a desalting column equilibrated with Conjug ation Buffer.5. Combine and mix Protein-SH and desalted Protein-NH2 in a molar ratio corre sponding to that desired for the finalconjugate and consistent with the relative number of sulfhydryl and activated amines that exist on the two proteins. 6. Incubate the reaction mixture at room temperatur e for 30 minutes or 2 hours at 4°C.Note: Generally, there is no harm in allowing the reaction to proceed for several hours or overnight, although usually the reaction will be complete in the specified tim e. To stop the conjugation reaction before completion, add buffer containing reduced c ysteine at a concentration several times greater than the sulfhydryls of Protein-SH. No te: Conjugation efficiency can be estimated by electrophoresis separation and subsequ ent protein staining.Additional InformationA. Please visit the Pierce website for additional information including the followi ng item: •Tech Tip: Attach an antibody onto glass, silica or quartz surface B. Two-step reac tion schemeMaleimide-activated AntibodyAntibody-enzyme ConjugateSulfo-SMCCAntibodyAntibodyAntibodyEnzymeEnzymeFigure 1. Two-step reaction scheme for conjugating antibody and enzyme protein s with Sulfo-SMCC. In this example, the crosslinker is first reacted with the antibody to produce a maleimide-activated protein. After excess non-reacted crosslinker and by -products are removed, the maleimide-activated antibody is reacted with the appropria te molar ratio of enzyme having sulfhydryl groups. Usually, several or multiple malei mide-activations occur per antibody molecule, enabling several enzyme molecules to be conjugated to each antibody molecule.MBS/BDB/SMCC/sulfo-SMCC1、SMCC琥珀酰亚胺-4-N-马来酰亚胺环已烷-1-1羟酸酯分子一端的NHS酯基团与某一蛋白质分子的伯氨反应形成稳定的酰胺键,另一端马来酰亚胺基团一端可与另一蛋白质分子的巯基交联;NHS活性酯与伯胺在PH7-9的环境形成酰胺键;马来酰亚胺与巯基在的环境下形成稳定的硫醚键;在水溶液中,NHS活性酯的水解是与氨基的反应个竞争反应;马来酰亚胺比NHS 稳定,但是在PH大于时,马来酰亚胺会慢慢水解,失去与巯基反应的特异性;因而,在使用SMCC时通常是在的环境下进行,并且先让NHS发生反应;SMCC结构里的环己烷环可以降低马来酰亚胺的水解速率;这使得蛋白质在用SMCC修饰之后可以冻干存放一段时间;很多蛋白质都选用该试剂来进行马来酰亚胺修饰;用SMCC来制备抗体-酶或者半抗原作载体的蛋白质,经常采用两步合成法;首先,含有氨基的蛋白质与几倍的偶联剂反应,反应结束后通过脱盐柱或者透析的方法除掉没有反应完的SMCC;然后,再与含有巯基的蛋白质反应;在实际操作中要注意的是,SMCC怕潮湿,存放时要和干燥剂一起存放;并且使用中从冰箱拿出来时要先在室外放置一段时间平衡温度,以免立刻开启,空气中水分遇冷凝结,破坏SMCC 结构;1、将 20 mg SMCC这是联接40条多肽的量溶于2 ml DMF;2、将 ml KLH加入到25 ml圆底烧瓶中,补加1×PBSpH 使蛋白终浓度为 15 mg/ml;3、将溶解好的SMCC溶液缓慢滴加到120 mg KLH 蛋白体系中,室温搅拌反应1h;4、用1 L 1×PBS PH 溶液于4℃下透析 6 小时,除去游离的SMCC;5、将透析后的KLH蛋白倒入50 ml离心管中,通过离心管的刻度确定其体积,根据反应前加入的KLH蛋白的量来计算透析后蛋白的浓度,然后根据其浓度将 mg KLH-SMCC溶液转移到5 ml离心管中;例如：反应前加2、入KLH蛋白的量为120 mg,透析后的KLH蛋白体积为20 ml,那么透析后的KLH蛋白浓μl KLH-SMCC溶液转移到5 ml离心管中;6、将 mg 多肽用 ml 1×PBS pH 溶液溶解;注意：这里多称量出 mg多肽是用来做ELISA检测的,取出100 μl即可;检测多肽随交联好的抗原一起寄出,浓度为5 mg/ml;7、用Ellman试剂检测多肽中的巯基：在96孔板中加入100 μl Ellman试剂储备液,再加入10μl多肽溶液,用Nano分光光度计在λ=412 nm下测其紫外吸收值,如果OD值>做下一步；OD值<并>补加多肽,直至达到要求；OD值<返回多肽合成步骤重新质控;Ellman试剂是用来检测游离巯基的,如果检测液显黄色说明多肽的Cys的巯基大部分以游离态存在；如果检测液不显黄色则说明多肽Cys中的巯基已经被氧化形成二聚体或多聚体;8、将多肽液滴加到KLH-SMCC管中,室温下用垂直混匀器混匀反应4小时;9、用Ellman试剂检测多肽中的巯基：在96孔板中加入100 μl Ellman试剂储备液,再加入10 μl 教练后的多肽溶液,用Nano分光光度计在λ=412 nm下测定紫外吸收值;OD值<说明多肽和KLH蛋白交联率已达到80%以上；OD值>则再补加SMCC活化好的KLH蛋白继续交联;如果Ellman试剂显黄色说明多肽与KLH蛋白偶联不完全；如果Ellman试剂不显黄色则说明多肽已经全部与KLH 蛋白偶联。
蛋白质的结构与功能
9. 含有两个氨基的氨基酸是( 2004年)
A. Lys
B.Trp
精C选.V课a件l
D.Glu长沙医E学.L院e生u化教研20室
四、氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度 取决于所处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
亚氨基酸：脯氨酸
芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
含硫氨基酸：半胱氨酸、蛋氨酸
酸性氨基酸：谷氨酸、天冬氨酸
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
含-OH氨基酸：丝氨酸，苏氨酸
精选课件
19
长沙医学院生化教研室
1. 各种蛋白质中含量相近的元素是
A．碳
B．氢
C．氧
D．氮
E．硫
2．能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸，哪一种没有遗传密码？ A．色氨酸 B．蛋氨酸 C．谷氨酰胺 D．脯氨酸 E．羟脯氨酸
精选课件
21
长沙医学院生化教研室
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI
pH>pI
氨基酸的兼性离子
阴离子
精选课件
22
长沙医学院生化教研室
2. 紫外吸收
色氨酸
色氨酸、酪氨酸
光 密
蛋白质结构与功能(6)
整理课件
18
整理课件
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牛胰岛素，含2条多肽链: A链和B链。A链由21 个氨基酸残基组成，B链由30个氨基酸残基组 成。A链与B链之间形成2个二硫键，A链内存 在1个二硫键。
整理课件
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三、蛋白质的空间结构
蛋白质分子并非线状分子，而是在一级结构的 基础上，多肽链需折叠、盘曲形成特有的空间 结构。
蛋白质分子中各原子和基团在三维空间所处的 相对位置，构成了特定的空间结构，称为蛋白 质构象(protein conformation)。
蛋白质的高级结构包括二级结构、三级结构和 四级结构。
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(一) 二级结构
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R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
整理课件
pH>pI
阴离子
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⒉芳香族氨基酸的紫外吸收性 酪氨酸、色氨酸等芳香族
氨基酸在280nm波长处具有特征性吸收峰，由于大多
4. 碱性氨基酸 此类氨基酸的侧链带有易接受H+的基团 而具有碱性
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（二）氨基酸的主要理化性质
⒈氨基酸的两性电离和等电点 氨基酸的氨基可接受质子而 形成NH3+，具有碱性; 羧基可释放质子而解离成COO-，具 有酸性，因此氨基酸具有两性解离的性质。
SMC蛋白的结构和功能
SMC蛋白的结构和功能彭莉;张飞雄【期刊名称】《遗传》【年(卷),期】2001(023)002【摘要】The newly discovered proteins, SMC (structural maintenance of chromosome) proteins, are associated with chromosome dynamics change in the cell cycle. They are involved in chromosome condensation, sister-chromatid cohesion, sex-chromosome dosage compensation, genetic recombination and DNA repair,etc. The current understanding of the biochemical properties and biological functions of SMC proteins is summarized in this paper.%近年来新发现的一类蛋白——染色体结构维持蛋白(SMC蛋白，structural maintenance of chromosome proteins)与染色体结构细胞周期性的动态变化紧密相关，它们参与有丝分裂染色体的集缩和分离、性染色体的剂量补偿效应、姐妹染色单体的内聚作用(cohesion)、遗传重组和DNA修复等过程。
本文从生化特性和生物学功能两方面叙述了对SMC蛋白的研究。
【总页数】4页(P173-176)【作者】彭莉;张飞雄【作者单位】首都师范大学生物系,;首都师范大学生物系,【正文语种】中文【中图分类】Q937【相关文献】1.抑制小鼠HL-1心肌细胞桥粒斑蛋白基因表达对缝隙连接蛋白43结构和功能的影响 [J], 张黔桓;邓春玉;饶芳;刘晓颖;麦丽萍;朱杰宁;谭虹虹;吴书林2.SMC蛋白结构和功能的研究进展 [J], 计文;陶权丹;王时超;华杰;刘康伟;张建祥;于梅梅;于恒秀3.维持性血液透析患者血β2微球蛋白和脂蛋白(a)与左室结构和功能的关系 [J], 姚丹丹; 任直亲; 仇方忻4.小剂量SmCl_3对大鼠甲状腺结构和功能的影响 [J], 周莉;黄可欣;王晓辉;聂毓秀;朱秀雄5.伴发脑部异常对髓鞘少突胶质细胞糖蛋白抗体阳性的视神经炎与水通道蛋白4抗体阳性的视神经炎视网膜视神经结构和功能的影响 [J], 熊佳伟;黃詠恒;余建;王敏因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
SMC蛋白的结构和功能
染色体结构细胞周期性的动态变化紧密相关， 它们参与有丝分裂染色体的集缩和分离、 性染色体的剂量补偿效应、 姐 妹染色单体的内聚作用 （,352(031） 、 遗传重组和 789 修复等过程。本文从生化特性和生物学功能两方面叙述了对 !"# 蛋白的研究。 关键词： 染色体结构维持蛋白；集缩蛋白；内聚蛋白 中图分类号： :;&’ 文献标识码： 9 文章编号： （<%%$） %<=& > ;’’< %< > %$’& > %?
［5］ 上 ； 有人考虑到集缩蛋白的生理靶位是染色质而非裸露
组成相似的 "#$&!"#$’ 蛋白复合物。 目前还不清楚集缩蛋白是如何诱导染色质集缩的， 但是 一些研究仍提供了有价值的实验证据。首先， *%" 集缩蛋白可 利用 -?7 水解的能量诱导 +,- 超螺旋化
［**］
那么有丝分裂期的集缩蛋白有可能比间期集缩蛋白对 +,-，
万方数据
莉 （$;’R > ） ， 女， 湖南人， 硕士研究生， 专业方向： 细胞遗传学。电话： （%$%） RS;%’R=;， AG/-0.： 621I6.T<R&O 12)
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露 +,- 的反应到细胞内进行集缩反应的飞跃。 表 & "#$!."#$/பைடு நூலகம்蛋白复合物 0123+ & "#$!."#$/ 45(6+-) $(783+9+,
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【生物化学】第四章 蛋白质的功能
BPG 与Hb的结合使曲线右移 无BPG肺部结合的氧在组织中
不能被释放 海平面处红细胞中的BPG的摩
尔数约为4.5mol/L,从肺部运送 到组织中的氧38%被释放 进入海拔4500m时，组织中获 得氧降至30% 2天后BPG的摩尔数升至 7.5mol/L,组织中获的氧升至37%
氧的S形曲线结合，Bohr效应以及BPG效应物的调节使血红蛋白 的输氧能力达到最高效率，充分反映结构与功能相适应
氧的结合改变肌红蛋白的构象
去氧状态铁卟啉呈圆顶状或凸形，铁位于卟啉环靠His F8一侧。 氧合状态铁卟啉由圆顶或凸形变成平面状，铁被拉回到卟啉环平面。 His F8牵拉F螺旋，微小位移将影响多肽链的构象。
去氧状态
氧合状态
肌红蛋白氧结合曲线
肌红蛋白与氧分子可逆结合的 化学计量关系如下：
Y=1时，表明所有肌红蛋白的氧合位置 均被占据，即肌红蛋白为氧饱和。
氧与肌红蛋白的结合
氧结合部位
亚铁离子的第5配位键与肌红蛋 白组氨酸残基（His F8）（近侧） 的咪唑N结合 如果Fe以三价存在，Fe3+将与水 结合而不能再与氧结合,血红素周围 的疏水环境能保护Fe2+不被氧化成 Fe3+ 远侧组氨酸残基为E7，其咪唑环N 能与O2分子相互作用，使O2分子夹 在Fe和咪唑环中间的空间位阻区域。
BPG是血红蛋白的别构效应物，红血 球中浓度为4.5 mmol/L，位于四个亚基 形成的孔穴中； BPG和血红蛋白亚基之间的离子键有 助于T态构象，而血红蛋白的R态构象 孔穴变小无法容纳BPG O2和BPG与Hb的结合是互相排斥的 BPG与Hb的结合有利于O2释放 肺部的氧合过程促使BPG离开Hb BPG调节的相关生理现象：高山适应 的代偿性变化；血液保存；胎儿血红蛋 白结构。
cohesin结构及功能研究进展
ring structure that plays an important role in maintaining the orderly arrangement of chromatin during cell division. In addition, metazoan cohesin was found to act as an intermolecular linker, which regulates insulator/enhancer–promoter interactions, leading to either enhancement or inhibition of gene expressions. However, little is known about the role of cohesin in the transcriptional regulation in plants. In the review, we introduce the structure and core subunits of cohesin, and summarize the factors that regulate its dynamic changes on chromatin. Based on the functional study of plant cohesin in recent years and researches in animals about the roles of cohesin in the three-dimensional genome organization and transcriptional regulation, we prospect the potential functions of plant cohesin in regulating transcription.
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用