食品化学第三章蛋白质PPT精品文档159页
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第三章 蛋白质化学
2 、氨基酸的分类
1. 根据R的化学结构
2. （1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、 Ile、Met、Cys；2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、 Gln、Ser、Thr
3. （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr
4. （3）杂环氨基酸：Trp、His
5. （4）杂环亚氨基酸：Pro 2. 根据R的极性
二硫键位置的确定：一般采用胃蛋ຫໍສະໝຸດ 酶水解原来的含二硫键的蛋白质。一是胃
蛋白酶专一低，切点多，得到含有二硫键的肽段较小，易分离鉴定；二是在酸性 条件下，有利于防止二硫键发生交换反应。
三、二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空 间排列，不涉及侧链的构象，也就是该肽段主链骨架 原子的相对空间位置，主要有α-螺旋、β-折叠、β-转 角和无规则卷曲。维持二级结构的力量为氢键。
R—CH—COO- + H+ OH- 中和滴定
NH2
HCHO
R—CH—COO-
NHCH2OH
HCHO
R—CH—COO-
N(CH2OH)2
（3）与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应
R
O2N
F + H2N—CH—COOH
NO2 弱碱性
R
O2N
HN—CH—COOH + HF
NO2 DNP-氨基酸
CH3 CH3 N
蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
二、结构单位——氨基酸（amino acid）
1、蛋白质的结构单位
小结
蛋白质基本结构单位：L－－氨基酸 －氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）除外 L－氨基酸：甘氨酸（无不对称C）除外 氨基酸结构通式：RCH(NH2)COOH 常见氨基酸种类：20种。
第三章蛋白质ppt课件
3，酶水解
目前用于蛋白质肽链断裂的蛋白水解酶 （proteolytic enzyme）或称蛋白酶 （proteinase）已有十多种。
应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不 会发生消旋化。水解的产物为较小的肽 段。
最常见的蛋白水解酶有以下几种：
O
O
O
O
NH CH C NH CH C NH CH C NH CH C
OH O
NH
CH3
CH CH
CH2CH3
CO
C CH2 NH C CH NH C CH2 NH O
鹅膏覃碱的化学结构
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
Met-脑啡肽
Leu-脑啡肽
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
蛋 通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋
白 质
白质分子量之间的关系，即可确定多肽
一 链的数目。
级
结
构
的
测
定
2，测定步骤
(3)，二硫键的断裂
蛋 几条多肽链通过二硫键交联在一起。可
白 质
在可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存
一 在下，用过量的-巯基乙醇处理，使二
级 结 构
硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保 护生成的巯基，以防止它重新被氧化。
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
3.2.2 肽键
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。
组成肽键的原子处于同一平面。
肽键
肽键中的C-N键具有部分 双键性质，不能自由旋转。
食品化学蛋白质课件
酵母
酵母是单细胞微生物，含有丰富 的蛋白质和B族维生素，广泛应用
于食品和制药行业。
食用菌
如蘑菇、木耳等食用菌含有较为丰 富的蛋白质，同时也提供其他有益 的营养成分。
微生物蛋白
通过微生物发酵工程生产的微生物 蛋白，是一种高蛋白、低脂肪的食 品化学蛋白质来源。
食品化学蛋白质的提取方法
酸碱提取法
利用酸碱溶液改变蛋白质的溶 解度，将目标蛋白质从混合物
根据来源和性质，食品化学蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。动物 性蛋白质主要来源于肉类、蛋类、乳制品等，植物性蛋白质主要来源于豆类、 坚果、种子等。
食品化学蛋白质的结构与功能
结构
食品化学蛋白质的结构包括一级 结构、二级结构和三级结构等， 这些结构决定了蛋白质的功能和 性质。
功能
食品化学蛋白质的功能包括水合 、胶凝、乳化、气体吸附等，这 些功能对食品的加工和感官特性 具有重要影响。
安全性检测
对食品化学蛋白质进行安全性检测，包括理化指标、微生物指标、 毒理学指标等，确保食品化学蛋白质符合国家食品安全标准。
风险预警
建立食品化学蛋白质的风险预警机制，及时发现并处理食品安全问题， 防止食品安全事故的发生。
食品化学蛋白质的安全性风险评估
风险识别
识别食品化学蛋白质可 能存在的安全性风险， 如原料污染、添加剂超 标、生产过程不规范等。
风险评估
对识别出的安全性风险 进行评估，确定风险的 性质、程度和影响范围， 为制定风险控制措施提 供依据。
风险交流
加强食品化学蛋白质生 产者、消费者和监管部 门之间的风险交流，提 高公众对食品安全的认 识和自我保护能力。
提高食品化学蛋白质安全性的措施
加强源头管理
酵母是单细胞微生物，含有丰富 的蛋白质和B族维生素，广泛应用
于食品和制药行业。
食用菌
如蘑菇、木耳等食用菌含有较为丰 富的蛋白质，同时也提供其他有益 的营养成分。
微生物蛋白
通过微生物发酵工程生产的微生物 蛋白，是一种高蛋白、低脂肪的食 品化学蛋白质来源。
食品化学蛋白质的提取方法
酸碱提取法
利用酸碱溶液改变蛋白质的溶 解度，将目标蛋白质从混合物
根据来源和性质，食品化学蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。动物 性蛋白质主要来源于肉类、蛋类、乳制品等，植物性蛋白质主要来源于豆类、 坚果、种子等。
食品化学蛋白质的结构与功能
结构
食品化学蛋白质的结构包括一级 结构、二级结构和三级结构等， 这些结构决定了蛋白质的功能和 性质。
功能
食品化学蛋白质的功能包括水合 、胶凝、乳化、气体吸附等，这 些功能对食品的加工和感官特性 具有重要影响。
安全性检测
对食品化学蛋白质进行安全性检测，包括理化指标、微生物指标、 毒理学指标等，确保食品化学蛋白质符合国家食品安全标准。
风险预警
建立食品化学蛋白质的风险预警机制，及时发现并处理食品安全问题， 防止食品安全事故的发生。
食品化学蛋白质的安全性风险评估
风险识别
识别食品化学蛋白质可 能存在的安全性风险， 如原料污染、添加剂超 标、生产过程不规范等。
风险评估
对识别出的安全性风险 进行评估，确定风险的 性质、程度和影响范围， 为制定风险控制措施提 供依据。
风险交流
加强食品化学蛋白质生 产者、消费者和监管部 门之间的风险交流，提 高公众对食品安全的认 识和自我保护能力。
提高食品化学蛋白质安全性的措施
加强源头管理
高中化学精品课件：蛋白质
还含有 N 等元素。
2．性质
蛋白质盐析和变性的比较
盐析
变性
蛋白质溶液中加浓 含 无机盐溶液，会使 义 其溶解度降低而析
出
蛋白质在某些条件作用下 聚沉，丧失生理功能
碱金属、镁、铝等 条 轻金属盐及铵盐的 件 浓溶液
受热、紫外线、强酸、强 碱、强氧化剂、重金属盐， 甲醛、酒精、苯酚等有机 物
盐析
变性
体除水分外剩余物质质量的一半。 (2)蛋白质是一类结构非常复杂的化合物，由碳、氢、氧、 氮、硫、等磷元素组成。蛋白质的相对分子质量很大，从
几万到几千万。蛋白质属于天然有机高分子化合物。
(3)蛋白质是人体 必需的营养物质，成年人每天大约要摄取 60～80 g 蛋白质，才能满足生理需要。组成蛋白质的氨基 酸分为必需氨基酸(8 种)和非必需氨基酸(12 种)。 2.有下列六种物质①汽油 ②冰醋酸 ③淀粉溶液 ④蛋白 质溶液 ⑤食盐水 ⑥油脂。回答下列问题：
[归纳总结]
蛋白质的盐析与变性比较
(1)蛋白质的盐析属于物理 变化，是可逆 过程。盐析析出
的蛋白质，加入较多量的水，还会 溶解。利用盐析可 分
离和提纯蛋白质。 化学
不可逆
(2)蛋白质的变性是一种 变化，是
的。这种变
化使蛋白质的化学组成或空间结构发生 变化，因而生理功
能会随之 改变。
[活学活用]
1.下列关于蛋白质的叙述中正确的是
实质
物理变化 (溶解度降低)
化学变化 (结构、性质改变)
过程
可逆
用途
分离，提纯 蛋白质
不可逆 杀菌，消毒等
1.根据已学知识和生活常识，回答下列问题： (1)蛋白质是生命存在的一种形式。蛋白质广泛存在于 生
2．性质
蛋白质盐析和变性的比较
盐析
变性
蛋白质溶液中加浓 含 无机盐溶液，会使 义 其溶解度降低而析
出
蛋白质在某些条件作用下 聚沉，丧失生理功能
碱金属、镁、铝等 条 轻金属盐及铵盐的 件 浓溶液
受热、紫外线、强酸、强 碱、强氧化剂、重金属盐， 甲醛、酒精、苯酚等有机 物
盐析
变性
体除水分外剩余物质质量的一半。 (2)蛋白质是一类结构非常复杂的化合物，由碳、氢、氧、 氮、硫、等磷元素组成。蛋白质的相对分子质量很大，从
几万到几千万。蛋白质属于天然有机高分子化合物。
(3)蛋白质是人体 必需的营养物质，成年人每天大约要摄取 60～80 g 蛋白质，才能满足生理需要。组成蛋白质的氨基 酸分为必需氨基酸(8 种)和非必需氨基酸(12 种)。 2.有下列六种物质①汽油 ②冰醋酸 ③淀粉溶液 ④蛋白 质溶液 ⑤食盐水 ⑥油脂。回答下列问题：
[归纳总结]
蛋白质的盐析与变性比较
(1)蛋白质的盐析属于物理 变化，是可逆 过程。盐析析出
的蛋白质，加入较多量的水，还会 溶解。利用盐析可 分
离和提纯蛋白质。 化学
不可逆
(2)蛋白质的变性是一种 变化，是
的。这种变
化使蛋白质的化学组成或空间结构发生 变化，因而生理功
能会随之 改变。
[活学活用]
1.下列关于蛋白质的叙述中正确的是
实质
物理变化 (溶解度降低)
化学变化 (结构、性质改变)
过程
可逆
用途
分离，提纯 蛋白质
不可逆 杀菌，消毒等
1.根据已学知识和生活常识，回答下列问题： (1)蛋白质是生命存在的一种形式。蛋白质广泛存在于 生
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第一节 氨基酸
（二）α-氨基酸的一般结构
氨基酸不同，它的R基团就不同
氨基酸的通式及α-碳
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元 蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属 L-氨基酸
（甘氨酸除外）。 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成
的，必须从食物中补充的氨基酸。
人体必需氨基酸有Phe, Val, Leu, Ile, Thr, Lys, Trp, Met八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。
分类
分子形状：纤维蛋白质、球蛋白质 分子组成：简单蛋白质：仅有肽链组成
结合蛋白质：肽链+非肽链（辅基、配基等） 衍生蛋白质：蛋白质水解后的产物 溶解度：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白 来源：动物蛋白：禽，牛、乳 植物蛋白：大豆、谷物 微生物蛋白：酵母（最丰富）
蛋白质的重要性
（1）蛋白质是生命细胞的主要成分
八种必需氨基酸顺口溜之一： 流苏鞋，亮一亮，显本色，真不赖！
流(Met)苏(Thr)鞋(Val)， 亮(Leu)一亮(Ile)， 显本(Phe)色(Trp)， 真不赖(Lys)
八种必需氨基酸顺口溜之二：
• “借一两本单色书来”
八种必需氨基酸顺口溜之二：
“苯缬亮异、苏赖色蛋”
按R基团的极性分类：（4种）
-OOC CH2 CH2 CH COONH3+
天冬氨酸 Asp D
谷氨酸
Glu
E
极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)
CH2 CH COO-
HN NH
+
NH3+
组氨酸 His H
H3N CH2 CH2 CH2 CH2 CH COO- 赖氨酸 Lys K NH3+
H3N C NH CH2 CH2 CH2 CH COO- 精氨酸 Arg R
不溶于有机溶剂
氨基酸 亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
溶解度( g/L ) 21.7 739.0 56.2 27.6 1620.0 422.0 13.2 13.6 0.4 58.1
组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构式及其缩写符号
非极性氨基酸
CH3
CH COONH3+
非极性氨基酸——疏水性侧链
Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro
极性不带电荷氨基酸—侧链含极性基团（不解离）
Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly
碱性（带正电荷）氨基酸——侧链含氨基或亚氨基
Lys,Arg,His
酸性（带负电荷）氨基酸——侧链均含1个羧基
本章内容
第一节 氨基酸 第二节 蛋白质和肽 第三节 蛋白质的变性 第四节 蛋白质的功能性质 第五节 蛋白质在加工储藏中的变化 第六节 常见食品蛋白质与新的蛋白质资源
组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S、P 有些蛋白质还含有微量金属元素Fe、Cu、Zn、
Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I 。
N+ H2
NH3+
氨基酸的立体化学
除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都 为不对称碳原子，所以： A、氨基酸大都具有旋光性。
H
R
C COOH
H
H
C COOH
NH2
NH2
B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体
（3）对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用
蛋白质的主要结构层次
第一节 氨基酸
氨基酸——构成蛋白质的基本单元
氨基酸—含有氨基和羧基的一类有机化合物的 通称。
H
R
C COOH
NH2
氨基酸----蛋白质的构件分子
蛋白质的水解—形成氨基酸
酸水解：6N HCl,煮沸回流20小时左右,或加压于120°C水解12小时. 优点:水解彻底,水解的最终产物是L-氨基酸,没有旋光异构体生成. 缺点:色氨酸全部破坏,丝,苏,酪氨酸部分破坏.有腐黑质生成 碱水解:6M NaOH或4M Ba(OH)2煮沸6小时. 优点: 色氨酸不被破坏,水解液清亮透明. 缺点: 水解产生的氨基酸发生旋光异构作用 酶水解：蛋白质可以由蛋白酶水解，不同的蛋白酶专一性不同。 优点:条件温和,氨基酸不破坏,无旋光异构体产生. 缺点: 各蛋白酶有不同的专一性,用单一的酶作用水解不彻底.
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%～80% 真菌 14%～52% 酵母菌 14%～50% 白地菌50%
人体中（中年人） 水55% 蛋白质19% 脂肪19% 糖类＜1% 无机盐7%
（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用
➢ 酶的催化作用 ➢ 调节作用(多肽类激素) ➢ 运输功能 ➢ 运动功能 ➢ 免疫保护作用(干扰素) ➢ 接受、传递信息的受体
Asp,Glu
20种基本AA歌
甘丙缬亮异脯脂 丝苏半蛋羟硫添 天谷精赖组酸碱 苯丙酪色芳香环 天冬酰氨谷酰氨 都有酰基属常见
溶解度
氨基酸 丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷胺酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸
溶解度(g/L) 167.2 855.6 28.5 5.0 0.05 7.2（37℃） 8.5 249.9 41.9 34.5
NH3+
脯氨酸
Pro
P
(亚氨基酸)
苯丙氨酸
Phe
F
色氨酸
Trp
W
CH3 S CH2 CH2 CH COONH3+
甲硫氨酸 (蛋氨酸)
Met
M
极性不带电荷氨基酸
H CH COONH3+
HO CH2 CH COONH3+
甘氨酸
(有时也划分为非 Gly
G
极性氨基酸)
丝氨酸
Ser
S
CH3 CH CH COOOH NH3+
O H2N C CH2 CH COO-
NH3+
苏氨酸
Thr T
天冬酰胺
Asn N
O
H2N C CH2 CH2 CH COO- 谷氨酰胺 Gln
Q
NH3+
HS CH2 CH COONH3+
半胱氨酸 Cys C
HO
CH2 CH COO-
酪氨酸
Tyr Y
NH3+
极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)
-OOC CH2 CH COONH3+
CH3 CH CH COO-
CH3 NH3+
CH3
CH CH2 CH COO-
CH CH CH COOCH3 NH3+
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
Ala
A
Val
V
Leu
L
Ile
I
H2C
CH2
H2C
CH N H2+
COO-
CH2 CH COONH3+
CH2 CH COO-
N H