生物化学复习知识点-2015
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学复习要点
第一章蛋白质一、知识要点（一）氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
生物化学复习参考题2015
生物化学复习参考题一、名词B-DNAChargaff定律DNA半保留复制DNA半不连续复制DNA的变性DNA的熔解温度P／O比α－螺旋β氧化β－折叠半保留复制半不连续复制编码链变构酶操纵子超二级结构蛋白质的二级结构底物水平磷酸化多酶复合体非竞争性抑制作用分子伴侣分子杂交辅基辅酶冈崎片段核苷酸的补救合成核苷酸的从头合成核酶呼吸链化学渗透学说结构域结构专一性解偶联剂竞争性抑制作用立体异构专一性联合脱氨基作用两面角磷酸戊糖途径酶的活性中心酶原激活米氏常数密码子内含子能荷全酶肽键肽平面同工酶外显子酰胺平面限速酶限制性内切酶锌指信号肽亚基氧化磷酸化转录因子二、问答题1.1/v对1/[S]的双倒数作图得到的直线斜率为1.2×10-3 min，在1/v轴上的截距为2.0×10-2nmol-1ml min。
计算V max和K m。
2.1分子的葡萄糖完全被氧化可产生多少ATP分子？其中由氧化磷酸化产生的ATP分子数占百分之几？由底物水平磷酸化产生的ATP分子数占百分之几?3.20种蛋白质氨基酸的分类。
4.ATP产生的途径有哪些？哪个途径是主要方式？5.DNA双螺旋结构基本要点是什么？DNA双螺旋结构有何重要生物学意义？6.各代谢途径中的关键中间代谢物是什么？7.蛋白质的翻译后加工包括哪些内容？其生物学意义是什么？8.蛋白质的有哪些主要的构象单元？9.当剧烈运动时，快速的糖酵解提供肌肉收缩所需的ATP。
由于乳酸脱氢酶不产生ATP。
如果丙酮酸而非乳酸是糖酵解的末端产物，糖酵解会变得更有效吗？10.分别计算①葡萄糖、②果糖、③蔗糖(最初的代谢步骤是：蔗糖+Pi→果糖+葡萄糖-1-磷酸；葡萄糖-1-磷酸异构化转变成葡萄糖-6-磷酸)在无氧下净产生的ATP分子数。
11.各种维生素作为的辅酶的形式。
12.各族氨基酸的碳架来源。
13.呼吸链电子传递过程可被哪些物质破坏？14.乙酰CoA在代谢中的来源和去路有哪些？15.解释以下各项对肝细胞中的糖异生有何作用：（a）降低乙酰CoA的浓度（b）增加2,6-二磷酸果糖的浓度（c）增加果糖-6-磷酸的浓度。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
《生物化学》知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从份子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
其研究内容包括①生物体的化学组成，生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。
生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段 (20 世纪之前)：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶)：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后)：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。
(2)组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。
第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg，加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极挪移，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端：N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端， C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位)：多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转(8)结构域：多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
2015-2016学年第2学期生物化学复习题
2015-2016学年第2学期生物化学复习题一、名词解释1．肽单位（peptide unit）:肽链上的重复结构，如Cα-CO-NH-Cα，称为肽单位或肽单元，每个肽单位实际上就是一个肽平面。
2．肽平面（peptide plane）:肽链主链的肽键C-N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
3．蛋白质二级结构（secondary structure）:指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等。
4.DNA二级结构:两条DNA单链通过碱基互补配对的原则,所形成的双螺旋结构称为DNA的二级结构.5.增色效应:当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象称为增色效应6.减色效应:当加热变性了的核酸分子,在退火的条件下发生复性时,其在260nm处的紫外吸收会减少的现象称为减色效应7．呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。
8．氧化磷酸化作用:在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸化生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。
9．底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关。
二、英文翻译1、NADP2、ΔG°3、FEP4、CoQ5、PPP(HMP)6、RNase T27、NADPH+H＋8、TCA9、TPP10、cAMP11、FAD12、PABA13、SDS 14、BSA15、Pu16、CoA17、SOD18、Bccp19、Acp20、NAD21、K m22、Accp23、6-FEP24、1-6-FEP25、CTP26、GTP三、填空题1、判断一个糖的D-型和L-型是以离羰基最远的一个不对称碳原子上羟基的位置作依据。
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FAD (Fe-S)
抗霉素
CN- CO
NAD FMN (Fe-S) CoQ Cytb Cytc1
Cytc Cytaa3
O2
H
电子传递链抑制剂作用点
Chapter 8-26
第九章 糖代谢 复习题
1.糖的生理作用 2. 酵解的主要过程和ATP生成的情况 3.三羧酸循环的历程和ATP的生成 4.试述葡萄糖有氧氧化的全过程。 5.总结糖酵解和有氧氧化的生理意义 6.何谓巴斯德效应、反巴斯德效应…… 7.磷酸戊糖途径的生理意义，代谢产物 8.糖异生的定义及其生理意义 20290/8/.9 血糖的来源和去路
ATP分解成ADP时释放30.5kJ/mol;/NADH+H+：E0’＝-0.32V FMN/FMNH2：E0’＝-0.03V NADH→FMN：
G0’ =-nF E0’ =-2×23.063×[(-0.03)-(-0.32) ] ×4.184
=-55.6(kJ/mol)
酵解和发酵 p266
• 酵解(glycolysis)——在细胞的胞浆中进行
酶将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随着生成ATP 的过程 有氧氧化、无氧氧化
• 发酵(fermentation)
厌氧有机体（如酵母或其他微生物）把酵解 生成的NADH中的氢交给丙酮酸脱羧生成的 乙醛，使之形成乙醇——酒精发酵 若氢交给丙酮酸生成乳酸——乳酸发酵
2020/8/9
Chapter 8-22
• NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 的组成和排列顺序
• 概念：底物水平的磷酸化、氧化磷酸化、 磷氧比（P/O）
• 氧化磷酸化的影响因素有哪些？氰化物 和一氧化碳对氧化磷酸化过程有何影响？
• 胞液中NADH和NADPH的穿梭机制。
2020/8/9
氧化磷酸化偶联部位
Chapter 4-16
酶
• 概念： 全酶、辅助因子、辅酶、辅基、酶的活力、 比活力、活性中心、米氏常数、最适温度、 最适pH
• 酶的化学本质是什么？ • 酶作为生物催化剂有何特点？ • 根据催化反应性质酶可分为几类？请举例。 • 影响酶催化反应速度的因素有哪些？ • 可逆抑制类型？
核酸
• 核酸是遗传物质载体的证明和研究历史 • 核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、
• 这是一种什么现象？ • 糖类在水溶液中的结构形式？ • Fischer式变为haworth式
4、化学反应
• 化学性质中最重要的基团是？ • 氧化-还原，及其主要的发生位点和产物 • 缩醛-半缩醛
5、二糖
• 蔗糖、麦芽糖、果糖的糖苷键 • 还原糖-非还原糖
• 举例 • 作用
6、寡糖
7、多糖
Cytb→Cytc： G0’=-34.7 (kJ/mol) Cytaa3→O2： G0’=-102.1(kJ/mol)
Chapter 8-23
线粒体外的氧化磷酸化
谷氨酸 3 苹果酸穿梭作用
胞液
-酮戊二酸
线粒体内膜 -酮戊二酸
基质
谷氨酸
草酰乙酸
NADH+H+
苹果酸脱氢酶 (以NAD+为辅酶)
门冬氨酸 苹果酸
U），核苷、核苷酸 • DNA的结构：一级结构、二级结构、结构维持的
化学键 • RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种结构
及功能 • 核酸的性质：酸碱性、变性与复性、PCR
2020/8/9
17
激素
• 激素的定义。 • 按化学本质可将激素分为几类？ • 简述激素的四种作用机理？ • 主要的几种激素的作用机理和生理活性？
Chapter 9-29
NAD++Pi NADH+H+ (6)
第一章 糖
复习
1、糖类在生物体的生理功能
• 有哪些功能？ • 最重要的功能是什么？ • 如何从糖蛋白的角度解释血型的不同？ • 细菌/病毒吸附宿主表面的简单机理？
2、糖类的定义
• 糖的定义和分类，重要的几种单糖的结构 • 手性碳原子 • L型和D型糖 • 对映异构体 • 差向异构 • 端基异构
3、变旋光现象
• 分类 • 重要的多糖 • 糖苷键 • 水解酶
8、杂多糖
• 果胶/几丁质的主要成分和功能 • 糖胺聚糖主要的结构和生理功能？ • 糖蛋白的主要结合位点和举例
第二章 脂质
• 生理功能 • 甘油三酯的结构和重要的物理、化学性质 • 重要脂肪酸 • 脂肪酸的写法 • 重要的化学反应 • 脂肪氧化的步骤、原因和解决方法 • 常见抗氧化剂的简单作用机理
NAD+
门冬氨酸 苹果酸
草酰乙酸
NAD+ 苹果酸脱氢酶 (以NAD+为辅酶) NADH+H+
呼吸链(3ATP)Chapter 8-24
1．呼吸链的抑制剂：p259
• 能够抑制呼吸链递氢或递电子过程的药物或 毒物称为电子传递链抑制剂。
• 能够抑制第一位点的有异戊巴比妥、粉蝶霉素A、 鱼藤酮等（阻断复合物I→CoQ）
• 能够抑制第二位点的有抗霉素A和二巯基丙醇（抑 制CytbCytc1的电子传递）
• 能够抑制第三位点的有CO、H2S和CN-、N3-。其中， CN-和N3-主要抑制氧化型Cytaa3-Fe3+，而CO和H2S 主要抑制还原型Cytaa3-Fe2+。
Chapter 8-25
电子传递链抑制剂作用点
鱼藤酮，异戊巴 比妥，粉蝶霉素
• 磷脂的结构 • 磷脂的水解 • 磷脂的重要物化性质 • 生物膜特点和组成
• 脂蛋白与健康
蛋白质
氨基酸的分类（分别以R基团的不同或疏水性的强弱分） 氨基酸的通式 肽的结构通式 肽键、氨基酸残基、侧链 等电点和解离常数
维持蛋白质二、三和四级结构的主要作用力分别是什么？ 二级结构的种类和稳定性。 酸、碱及酶水解蛋白质的优缺点。 亚基的概念和测定亚基的方法？ 蛋白质的沉淀作用和变性作用的原理及其应用。 蛋白质分离纯化有哪些方法，简述各方法的原理。 测定蛋白质含量有哪些方法，主要原理是什么？ 了解测定蛋白质一级结构的步骤。
动态生物化学
Chapter 8- 20
Biological energetics & Biological oxidation
• 第八章 生物能学和生物氧化
2020/8/9
Chapter 8-21
复习题
• 代谢的主要研究方法是什么？ • 高能化合物的特点 • ATP和磷酸肌酸的作用 • 生物氧化与燃烧的异同点 • 呼吸链的组成和各传递体的作用