生物化学讲义
《生物化学》实验讲义
实验一蛋白质及氨基酸的颜色反应一、目的意义1、学习几种鉴定氨基酸与蛋白质的一般方法及其原理。
2、学习和了解一些鉴定蛋白质的特殊颜色反应及其原理。
二、实验原理1、双缩脲反应当尿素加热到180℃左右时，2分子尿素发生缩合放出1分子氨而形成双缩脲.双缩脲在碱性溶液中与铜离子结合生成复杂的紫红色化合物,这一呈色反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中含有多个与双缩脲相似的键，因此也具有双缩脲的颜色反应.借此可以鉴定蛋白质的存在或测定其含量。
应当指出，双缩脲反应并非蛋白质的特异颜色反应，因为凡含有肽键的物质并不都是蛋白质.2、茚三酮反应蛋白质与茚三酮共热,产生蓝紫色化合物，此反应为一切蛋白质及α-氨基酸（除脯氨酸和羟脯氨酸）所共有。
含有氨基酸的其他化合物也呈此反应.该反应十分灵敏，1:1500000浓度的氨基酸水溶液就能呈现反应。
因此，此反应广泛用于氨基酸的定量测定.3、黄色反应含有苯环侧链的（特别是含酪氨酸）蛋白质溶液与硝酸共热时，呈黄色（硝基化合物)，再加碱则变为橙黄色，此反应也称为黄蛋白反应。
OH+HNO3HO NO2+H2OHO NO2+O NOH三、仪器与试剂1、试剂(1) 蛋白质溶液：取10mL鸡蛋清,用蒸馏水稀释至100mL,搅拌均匀后用纱布过滤得上清液。
（2) 0。
3％色氨酸溶液、0。
3%酪氨酸溶液、0。
3％脯氨酸溶液、0。
5％甘氨酸溶液、0.5%苯酚溶液。
(3） 0.1％茚三酮－乙醇溶液:称取0。
1g茚三酮，溶于100mL 95％乙醇。
(4） 10%NaOH溶液、1％硫酸铜溶液、尿素、浓硝酸.2、仪器：试管及试管夹、酒精灯。
四、操作方法1、双缩脲反应(1) 取一支干燥试管，加入少量尿素,用微火加热使之熔化,待熔化的尿素开始变硬时停止加热。
此时，尿素已缩合为双缩脲并放出氨气（可由气味辨别）.待试管冷却，加入约1mL10％NaOH溶液，振荡使其溶解，再加入1滴1%硫酸铜溶液。
混匀后观察出现的粉红色. (2）另取1支试管，加入1mL蛋白质溶液，再加入2mL 10%NaOH溶液摇匀，然后再加入2滴1%的硫酸铜溶液。
生物化学课件(第一部分：1-3章)
生物化学与医学的关系
总结词
生物化学与医学密切相关，它是医学领域的基础学科之一，对于疾病诊断、治疗和预防 具有重要意义。
详细描述
生物化学在医学领域的应用广泛，如药物研发、病理诊断、疾病治疗等。通过研究生物 体内的化学反应和物质变化，可以深入了解疾病的发病机制，为疾病的诊断和治疗提供 理论支持。同时，生物化学的研究成果也可以为新药研发提供思路和方法。因此，掌握
脂肪肝
脂肪在肝脏中过度积累可导致脂 肪肝，严重时可发展为肝硬化。
肥胖症
脂肪代谢异常可导致肥胖症，增 加糖尿病、心血管疾病等患病风
险。
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氨基酸的结构与分类
氨基酸的结构
氨基酸是构成蛋白质的基本单位 ，具有一个羧基(-COOH)、一个 氨基(-NH2)和一个侧链基团(R)。
氨基酸的分类
根据侧链基团的不同，氨基酸可 以分为20种不同的类型，如甘氨 酸、丙氨酸、缬氨酸等。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构
蛋白质是由多个氨基酸通过肽键连接 而成的线性分子，具有一级、二级、 三级和四级结构。
生物化学知识对于医学生和医学工作者来说至关重要。
02
第二章：有机化学基础
有机化合物的分类与命名
脂肪族化合物
由碳、氢和氧组成的化 合物，如烷烃、烯烃和
醇等。
芳香族化合物
杂环化合物
碳水化合物
具有芳香环结构的化合 物，如苯、苯酚和苯胺
等。
具有杂环结构的化合物， 如嘧啶、嘌呤和喹啉等。
由碳、氢和氧组成的化 合物，如单糖、双糖和
低血糖
低血糖症是由于血糖水平过低引起 的症状，可能导致头晕、心悸、乏 力等不适，严重时可导致昏迷。
生物化学讲义(最新整理)
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
生物化学课件完整版极其详细）
生物化学课件完整版极其详细）第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质？α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）O［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。
第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S （半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。
所以，测出含N量× 6.25（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。
二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L 两种异构体（α—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。
投影式如下：COOH COOHH2N —C —H H —C —NH2R RL—α D —αaa的分类方法：（一）氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类：第一类脂肪族aa：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa中共九种：H —CH —COOH CH2—CH —COO－CH2—CH —COO－NH2 OH NH+3SH NH+3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH3—CH —COO－CH3—CH —CH—COO－CH3—CH —CH —COO－NH+3OH NH+3CH3NH+ 3 (Ala:A) (Thr:T) (Val:V支链aa)—COO—(Leu: L支链aa)CH3—S —CH2—CH2—CH —O－CH3—CH —CH2—CH —? －NH+3CH3NH+3 CH3—CH2—CH —CH —COO－CH3NH+3(Ile:I支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC —CH2—CH —COO——OOC —CH2—CH2 —CH —COO—NH+3NH+3 (Asp:D) (Glu:E)O OH2N —C —CH2—CH —COO—H2N —C —CH2—CH2—CH —COO—NH+3NH+3 (Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa（碱性：—NH2＞-COOH）H3N+—CH2（CH2）3—CH —COO—H2N —C —NH —（CH2）3—CH —COO—NH3+NH2+NH3+（Lys:K）(Arg:R)第二类芳香族aa（含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp）：—CH2—CH —COO—HO ——CH2—CH —COO—(Phe:F) （丙aa取代）(Tyr:Y)第三类杂环aa：HC C—CH2—CH —COO—………—CH2—CH —COO—…HN+NH NH+3 N NH+3 CH（His:H咪唑基）(Trp :W 吲哚基苯并吡咯)第四类脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu还原、环化、再还原形成四氢吡咯-2-羧酸NH2+NH+3NH+3(Met:M)(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为：非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。
生物化学讲义
生物化学讲义序言（1学时）主要内容：了解生物化学这门课的特点，生物化学的研究对象，发展状况及发展方向，认识生物化学在现代生物学中的重要作用。
1.生物化学的特点<1>.内容分布：生物化学这门课，从教材上看，通常都分为上下两集，我们所用的这本教材是生物化学简明教程，不分上下集，但从内容上看上部分主要谈的是生物分子的结构、性质、功能，很少涉及它们的变化，这些生物分子包括蛋白质、核酸、糖、脂、酶、维生素和辅酶等，叫做静态生化，以DNA结构为例。
而从第七章开始则讲的是这些生物分子的来龙去脉，即合成与分解，叫动态生化，以DNA的复制为例。
<2>.特点：概念性描述性的内容居多，很少有推导性或计算性的内容，因此，它不同于理科而更近似于文科，记忆的东西多，巧妙记忆成为学好生化的一个重要方法。
<3> 生物化学是一门发展的学科，并且发展速度越来越快。
二.生化课的重要性1.国际形势<1>.美国的著名大学（哈佛、麻省、斯坦佛、普林斯顿等）文理皆必修生化。
<2>.人体基因工程计划：上个世纪的三个计划：曼哈顿、阿波罗、人体基因工程：人类23对染色体（23对DNA分子）测序，几十万个基因，大肠杆菌8000个基因，基因改造（治病），WATSON和CRICK开玩笑，女儿赛过爱因斯坦和玛丽莲梦露，儿子聪明高飞低潜力大无穷的超人。
<3>.诺贝尔奖金（90多万美元，最高荣誉）的分布：化学，医学生理学领域不说独占鳌头也是多抢多占，如蛋白质的螺旋和折迭（化学）、G蛋白、第二信使学说的三代科学家三次获奖，光合作用机制，更不要说核酸领域了（复制、转录、逆转录、RNA复制等中心法则中的内容）2.国内形势有悲有喜，悲者，生物学越来越不受中学重视（高考的变迁30-50-70-0），在1994年广州中山大学召开的《生物科学前沿研讨会》上，北大教授、中科院院士瞿中和（电镜DNA照片）说得非常尖锐：取消生物考试，瞧不起人类本身，搞不好农业、计划生育、环保，是将我国教育事业引向歧途。
《生物化学》全套PPT课件
生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生 物学等学科相互渗透，共同揭示生命的奥秘。同时，生物化学在医学、农业、 工业等领域的应用也越来越广泛。
生物化学在医学领域重要性
A
疾病诊断
生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子 的含量或结构异常，从而辅助疾病的诊断，如 血糖、血脂检测等。
脂类分类方法
根据化学结构和性质，脂类可分为简单脂质（如脂肪酸、甘油酯等 ）和复合脂质（如磷脂、糖脂等）。
脂类在生物体内的分布
不同生物体内的脂类分布有差异，如动物体内主要储存甘油三酯， 而植物体内则以脂肪酸为主。
甘油三酯分解代谢过程剖析
01
甘油三酯的分解代谢途径
甘油三酯在体内主要通过脂肪酶的催化作用分解为甘油和脂肪酸，进而
药物研发
通过对生物体内代谢途径和药物作用机制 的研究，有助于设计和开发新的药物，提 高治疗效果和降低副作用。
B
C
营养与健康
生物化学在营养学领域的应用有助于了解食 物中营养成分的代谢和利用，为合理膳食和 营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究
生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病 机制和治疗方法，如基因疗法和干细胞疗法 等。
酶活性调节的方式
包括共价修饰、变构调节、酶原激活 和抑制剂作用等。
酶在医学领域应用实例分析
酶与疾病的关系
酶的异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如酶缺陷病、代谢 性疾病等。
酶在疾病诊断中的应用
利用酶的特异性催化反应，开发酶学诊断方法，如酶活性测定、同 工酶分析等。
酶在疾病治疗中的应用
通过补充或抑制特定酶的活性，达到治疗疾病的目的，如酶替代疗 法、酶抑制剂疗法等。
进入血液循环被组织细胞摄取利用。
生物化学简明教程讲义-电子稿
第一章蛋白质化学（12学时）【基本要求】:1.掌握蛋白质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。
2.掌握蛋白质的一二三四级结构以及稳定其结构的重要作用力。
3.掌握蛋白质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜色反应）。
【内容提要与学时分配】1．蛋白质的生物学功能（1） 2．蛋白质的元素组成与分子组成（2）3．蛋白质的分子结构（4） 4．蛋白质结构与功能的关系（2）5．蛋白质的理化性质（2）6．蛋白质的分类与分离纯化简介（1）第一节蛋白质通论一、蛋白质的生物学意义（160）蛋白质是生命的体现者——恩格斯语。
Protein —“第一重要的”，“最原初的”。
概括起来，蛋白质主要有以下功能：1.催化功能(Enzyme)2.调节功能3. 运动功能4. 运输和跨膜转运功能5. 保护和防御功能6. 信息传递与识别功能7. 贮存功能8. 结构功能二、蛋白质的分类（158）（一）按分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白（二）按分子组成分类简单蛋白：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。
缀合蛋白：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。
三、蛋白质的元素组成与分子量（157）1.元素组成蛋白质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。
其中氮的含量较为恒定，而且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。
如常用的凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25（即100/16）。
2.蛋白质的分子量蛋白质的分子量变化范围很大，从6000到100万或更大。
四、蛋白质的水解（123）蛋白质的水解主要有三种方法：1.酸水解2.碱水解3.酶水解第二节氨基酸( amino acid)一、氨基酸的结构与分类（124）（一）基本氨基酸组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋白质氨基酸。
基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。
生物化学教学课件ppt
分子间作用力包括范德华力、氢键和疏水作用力等，影响分子的聚集状态和稳 定性。
化学反应与能量转化
化学反应
化学反应是原子或分子重新组合的过程，遵循质量守恒和能 量守恒定律。
能量转化
化学反应中伴随着能量的吸收或释放，可用于解释反应的动 力学和热力学性质。
酸碱反应与缓冲溶液
酸碱反应
酸和碱通过质子转移反应生成水和盐，酸碱反应是化学反应中的重要类型之一。
生物化学教学课件
目录
• 生物化学概述 • 生物化学基础知识 • 生物大分子与细胞结构 • 生物化学代谢过程 • 生物化学实验技术与方法 • 生物化学前沿研究与发展趋势
01
生物化学概述
生物化学的定义与重要性
定义
生物化学是生物学和化学两门学 科的交叉学科，主要研究生物体 内的化学过程和物质代谢。
重要性
02
生物化学基础知识
分子结构与性质
分子结构
分子由原子组成，通过化学键连接， 具有空间构型和电子分布，决定分子 的物理和化学性质。
分子性质
分子的性质由其结构决定，包括极性 、溶解度、挥发性等，影响分子的物 理状态和化学反应活性。
化学键与分子间作用力
化学键
化学键是原子间通过电子转移或共享形成的相互作用力，分为共价键、离子键 和金属键等。
核酸的结构与功能
总结词
核酸是生物体中重要的遗传物质，具有多种结构和功能。
详细描述
核酸包括DNA和RNA，它们由核苷酸组成，具有一级、二级和三级结构。一级结构决定了核酸的序列 ，二级结构决定了核酸的双螺旋结构，三级结构决定了核酸的空间构象。核酸的功能是携带和传递遗 传信息。
酶的结构与催化机制
总结词
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第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%）故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
二、蛋白质的结构与功能（一）蛋白质的基本结构1．肽键和肽（1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键，肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。
（2）肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽。
（3）生物活性肽2．蛋白质的一级结构概念：蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，是蛋白质分子的基本结构。
意义：是空间结构及其功能的基础。
实例分析：胰岛素、分子病等（二）蛋白质的空间结构蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构，又称构象。
维系空间结构的化学键：氢键、盐键、疏水键和二硫键等空间结构可分下列层次：1．蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
2．蛋白质的三级结构特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部。
有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链，其表面可形成活性中心，具有活性。
3．蛋白质的四级结构亚基的概念、数目、种类三、蛋白质的理化性质和分类（一）、蛋白质的理化性质1．两性电离与等电点蛋白质是两性离子，其分子所带电荷受环境pH的影响。
蛋白质的等电点：蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点（pI）。
1）蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子，2）蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子，3）蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电，此时溶解度最低，易于沉淀析出。
临床应用：电泳技术电泳：带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动，称电泳（electrophoresis）。
电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。
2．蛋白质的亲水胶体性质临床应用：盐析（salt precipitaion）、有机溶剂沉淀法3．蛋白质的沉淀1）盐析法2）有机溶剂沉淀法3）生物碱试剂法4）重金属沉淀法4．蛋白质的变性：蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间结构破坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。
引起蛋白质变形的因素：（举例：物理因素、化学因素和生物因素）变性的本质：非共价键断裂，使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态。
蛋白质变性的实际应用举例：应用变性的实例、防止变性的实例5．紫外吸收性质及呈色反应在280 nm具有紫外吸收的特点临床应用：用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。
（二）蛋白质的分类1．按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质2．按组成分类单纯蛋白质、结合蛋白质第二章核酸的化学核酸的分类、分布与生物学功能（一）组成成份1．碱基 A G C U T2．戊糖3．磷酸比较两类核酸的化学组成组成成分DNA RNA磷酸磷酸磷酸戊糖2-脱氧核糖核糖碱基 A G C T A G C U（二）组成核酸的基本单位——核苷酸1．核苷2．核苷酸二、核酸的分子结构（一）核酸分子的一级结构（二）核酸分子的空间结构1．DNA的二级结构——双螺旋结构，其主要特点是：1）两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链，处于螺旋外侧。
2）碱基在螺旋内侧并配对存在，A与T配对的G与C配对，A与T之间二个氢键相连（A-T），G与C之间三个氢键相链（G-C）。
3）螺旋直径2nm，二个碱基对平面距0.34mm，10bp为一螺距，距离为3.4nm。
4）稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力。
DNA的二级结构的生物学意义：1）提出了遗传信息的贮存方式、DNA的复制机理2）是DNA复制、转录和翻译的分子基础2．RNA的空间结构tRNA二级结构特点：呈三叶草形，有三环四臂。
第三章酶一、酶的概述（一）酶的概念1．酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂，本质为蛋白质，具有高度专一性和高效的催化作用。
2．酶促反应、底物和作用物（二）酶促反应的特点1．高度的催化效率在常温常压及中性pH条件下，酶比一般催化剂的催化效率高107 -1013 倍。
2．高度催化专一性酶对所作用的底物有严格的选择性，从酶对底物分子结构要求不同，可分三种专一性：1）对专一性：一种E只能催化一种S （脲酶）2）相对专一性：一种E只能催化一类S （一种化学键/水解酶类）3）立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型（LDH --- 乳酸脱氢酶）3．高度的不稳定性（易受变性因素影响而失活）二、酶的结构与功能（一）酶的分子组成1．单纯蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶。
2．结合蛋白酶：酶蛋白+ 辅助因子（结合成全酶才有活性）1）酶蛋白：决定催化反应的特异性（选择E催化的S）2）辅助因子：决定催化反应的类型（递电子、氢或一些基团）主要有金属离子和有机小分子（辅基/辅酶）参与组成（二）酶的活性中心与必需基团1．活性中心：存在于酶分子表面的局部空间区域（构象），由必需基团所组成功能：结合底物并催化底物进行反应2．必需基团：与酶活性中心有关的功能基团（酶发挥催化作用所需要基团），一般指分布在酶分子表面的极性基团，包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等。
功能：在活性中心内（活性中心的组份）——有结合基团和催化基团在活性中心外——维持构象稳定（三）酶原与酶原激活1．概念：在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体——酶原2．酶原激活：在一定条件下，使酶原转化成活性的酶，称酶原的激活。
酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段，从而有利于酶活性中心的形成或暴露。
3．意义：在特定条件下被激活，可调节代谢、保护自体（避免细胞自身消化，保持血流畅通）许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在，发挥作用前需先经过加工。
实例：胰蛋白酶原激活（四）同工酶1．概念：催化功能相同，但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中。
b. 一级结构不同，理化性质包括带电性质不同，免疫学性质不同，但空间结构中的活性中心相同或相似。
c. 往往是四级结构的酶类。
d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质。
发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶，它有五种同工酶。
临床测定同工酶酶谱的变化，多用于疾病的诊断和鉴别诊断。
2．组成、分型、分布、命名和医学应用以乳酸脱氢酶为例：LDH是由2种亚基组成的四聚体，共有5种分型。
LDH同工酶在诊断中的意义：心肌炎：LDH1↑，肺梗塞：LDH3↑，肝炎：LDH5↑三、酶催化反应的动力学影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等。
必需采用测定反应初速度的条件。
（一）底物浓度的影响——矩形双曲线（二）酶浓度的影响在底物浓度足够高时，酶促反应速度与酶浓度呈正比。
（三）pH的影响酶活性最高时的pH值称酶的最适pH。
大多数酶最适pH值在7左右，亦有偏酸和偏碱的例外。
（四）温度的影响最适温度：最大酶促反应速度时的温度。
（五）激活剂对反应速度的影响1．凡能提高酶活性的物质称激活剂（activator）。
2．通常分必需激活剂和非必需激活剂两类，前者多为金属离子。
（六）抑制剂对酶促反应速度的影响凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用，使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂。
根据抑制剂与酶结合的方式不同，抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类。
1．不可逆抑制：例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用；有机磷农药对羟基酶（如胆碱酯酶）的抑制作用。
2．可逆抑制：1）竞争性抑制：重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用。
2）非竞争性抑制作用：抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合，由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，故称非竞争性抑制作用。
四、酶与医学的关系（一）酶与疾病发生酶的质、量异常可致疾病（白化病/ 蚕豆黄）（二）酶与疾病诊断酶活性高低可反映疾病（主要是血浆中的细胞酶类）（三）酶与疾病治疗多酶片：治疗消化不良尿激酶酶：治疗血栓、抢救心梗糜蛋白酶：治疗老慢支、清创溶酶片：治疗口腔溃疡维生素维生素是人体必需的小分子有机物，在体内不能合成或合成不足，必需由食物提供，一旦缺乏会导致缺乏症。
维生素分为脂溶性和水溶性两种。
脂溶性维生素包括A、D、K、E。
缺乏维生素A易导致夜盲症和干眼病；缺乏维生素D会导致佝偻病及软骨病。
维生素E是体内重要的抗氧化剂；维生素K促进多重凝血因子形成。
水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两大类。
缺乏维生素B1会导致脚气病；缺乏维生素B2可引起口角炎等；缺乏维生素PP易导致癞皮病；维生素B6构成转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛；生物素是羧化酶辅酶；泛酸构成的HSCoA是酰基转移酶辅酶；叶酸是一碳单位的载体，维生素B12是甲基转移酶辅酶，缺乏叶酸和B12都会导致巨幼红细胞性贫血。