学校习题-第一章蛋白质的结构与功能
一、选择题：
A型题：
1．机体内的主要生物大分子物质有：D
A．维生素
B．葡萄糖
C．氨基酸脂肪酸
D．蛋白质核酸
E．胶原纤维
2．各种蛋白质中氮的含量接近，约为：C
A．8％
B．12％
C．16％
D．20％
E．24％
3．测得某生物样品每克含氮0.02g，100g该样品蛋白质含量约为：B A．6.25％
B．12.5％
C．1.25％
D．2.5％
E．14.5％
4．组成蛋白质的基本单位是：A
A．Lα氨基酸
B．Dα氨基酸
C．Lβ氨基酸
D．Dβ氨基酸
E．以上都不对
5．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A
A．Pro
B．His
C．Asn
D．Trp
E．Lys
6．含有两个羧基的氨基酸是：E
A．Ser
B．Lys
C．Tyr
D．Thr
E．Glu
7．在中性溶液中显碱性的氨基酸有：A
A．Arg、His
B．Asp、Arg
C．Glu、Lys
D．Arg、Gln
E．His、Asn
8．下列氨基酸分子中不含不对称碳原子的是：C A．Tyr
B．Ser
C．Gly
D．Glu
E．Leu
9．含有巯基的氨基酸是：D
A．Arg
B．His
C．Ser
D．Cys
E．Asp
10．蛋白质在电场中移动的方向取决于：B
A．蛋白质分子中碱性氨基酸与酸性氨基酸的含量
B．蛋白质分子所带的净电荷
C．蛋白质分子的空间结构
D．蛋白质侧链的游离基团
E．蛋白质分子的二级结构
11．一种蛋白质的等电点是6.5，下列哪种说法是正确的? A A．在pH7的溶液中带正电荷
B．在pH7的溶液中带负电荷
C．在pH5的溶液中带负电荷
D．在pH5的溶液中不带电荷
E．在pH6.5的溶液中带正电荷
12．下列关于氨基酸等电点的论述哪项是正确的? E A．含有一个NH2一个COOH的氨基酸等电点为7
B．含有二个NH2一个COOH的氨基酸等电点小于7
C．含有一个NH2二个COOH的氨基酸等电点大于7
D．氨基酸所带电荷等于零时，此为氨基酸的等电点
E．使某氨基酸所带正负电荷相等时，溶液的pH值为该氨基酸的等电点13．蛋白质分子中的肽键： A
A．由一个氨基酸的α氨基和另一个氨基酸的α羧基形成
B．由谷氨酸的γ竣基与另一个氨基酸的α氨基形成
C．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键
D．由赖氨酸的ε氨基与另一个氨基酸的α羧基形成
E．以上都不是
14．下列不出现在蛋白质中的氨基酸是： B
A．半胱氨酸
B．胱氨酸
C．瓜氨酸
D．精氨酸
E．赖氨酸
15．蛋白质分子中能生成二硫键的氨基酸残基是： E
A．蛋氨酸残基
B．谷氨酰氨残基
C．缬氨酸残基
D．甘氨酸残基
E．半胱氨酸残基
16．多肽链中主链骨架的组成是： C
A．一NCCNNCCNNCCN—
B．一CHNOCHNOCHNO—
C．一CONHCCONHCCONH—
D．一CNOHCNOHCNOH—
E．一CNHOCNHOCNHO一
17．蛋白质分子中的主键是： A
A．肽键
B．二硫键
C．酯键
D. 盐键
E．氢键
18．蛋白质的一级结构是指： B
A．蛋白质中含氨基酸的种类和数目
B．蛋白质中氨基酸残基的排列顺序
C．蛋白质分子多肽链折叠盘曲
D．包括A．B和C
E．以上都不对
19．蛋白质一级结构与功能关系的特点是：B
A．相同的氨基酸组成的蛋白质功能一定相同
B．一级结构越相近的蛋白质，其功能类似性越大
C一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性随即丧失
D．不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构完全相同
E．一级结构中氨基酸残基的任何改变，都不会影响其功能20．维持蛋白质一级结构的作用力是：D
A．离子键
B．二硫键
C．疏水作用
E．氢键
21．维持蛋白质二级结构的主要作用力是：A A．氢键
B．二硫健
C．盐健
D．疏水作用
E．Van der waals力
22．蛋白质分子中α螺旋构象的特点是：E A．肽键平面充分伸展
B．多为左手螺旋
C．靠离子键维持稳定
D．螺旋方向与长轴垂直
E．多为右手螺旋
23．β折叠A
A．主链骨架呈锯齿状形成折叠的片层
B．只有反平行式结构，没有平行式结构
C．α螺旋是右手螺旋，β折叠是左手螺旋
D．氨基酸残基均位于锯齿状结构的上方
E．蚕丝蛋白没有β折叠结构
24．维持蛋白质α螺旋结构的主要化学键是：B A．肽键
B．形成肽键的原子间的氢键
C．侧链原子间的氢键
E．二硫键
25．蛋白质主链构象属于：B
A．一级结构
B．二级结构
C．三级结构
D．构型
E．四级结构
26．蛋白质分子构象的结构单元是：D
A．肽键
B．氢键
C．二硫键
D．肽键平面
E．氨基酸残基
27．有利于α螺旋形成的因素 B
A．带同种电荷的侧链基团聚集
B．氢键
C．Pro出现
D．Gly多次出现
E．侧链基团大且较集中
28．计算78个氨基酸残基组成的α螺旋的轴长为：B A．118A
B．117A
C．201A
E．119A
29．每种完整蛋白质分子必定具有 C
A．α螺旋
B．β片层
C．三级结构
D．四级结构
E．辅基
30．维系蛋白质三级结构稳定的最重要的作用力是：E A．二疏键
B．盐键
C．氢键
D．Van der Waals力
E．疏水作用
31．下列蛋白质的性质中，与氨基酸性质相似的有 D A．高分子性质
B．沉淀性质
C．变性性质
D．两性解离
E．胶体性质
32．胰岛素分子A链与B链交联是靠：C
A．氢键
B．盐键
C．二硫键
E．Van der Waals力
33．蛋白质的空间构象与它的功能有密切关系，而其空间构象主要决定于：C A．α螺旋和β片层结构
B．肽键及维系其构象的次级键
C．肽链中氨基酸的组成及排列顺序
D．肽链的折叠盘曲
E．以上都不对
34．下列哪种试剂可使蛋白质的二硫键打开E
A．溴化氰
B．碘乙酸
C．2、4一二硝基氟苯
D．三氯醋酸
E．β巯基乙醇
35．蛋白质三级结构具有的特点是：C
A．β转角
B．无规则线圈
C．疏水区位于分于内部
D．肽键平面
E．血红蛋白的四个亚基有八个盐键
36．蛋白质吸收紫外光的大小与下列哪些氨基酸含量有关：B A．含硫氨基酸
B．芳香族氨基酸
C．脂肪族氨基酸
D．酸性氨基酸
E．碱性氨基酸
37．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有独立三级结构的多肽链是：C A．辅基
B．辅酶
C．亚基
D．寡聚体
E．肽单位
38．蛋白质的四级结构：E
A．一定有多个相同的亚基
B．一定有多个不同的亚基
C．一定有种类相同，而数目不同的亚基
D．一定有种类不同，而数目相同的亚基
E．亚基的种类，数目都不定
39．具有四级结构的蛋白质特征是：B
A．分子中必定含有辅基
B．含有两条或两条以上的多肽链
C．每条多肽链都具有独立的生物学活性
D．依赖肽键维系稳定
E．以上都不是
40．―血红蛋白的每一条多肽链共有八个α螺旋区‖，这是对血红蛋白几级结构的描述? A A．二级结构
B．一级结构
C．三级结构
D．四级结构
E．侧链构象
41．关于蛋白质亚基的正确描述是：
A．一条多肽链旋转成螺旋结构
B．二条或二条以上的多肽链旋转成螺旋结构
C．凡是具有三级结构的多肽链均称为亚基
D．四级结构中每个具有完整三级结构的多肽链 E．一条多肽链与辅基结合
42．有关蛋白质的变性，下列哪种说法是正确的A．一级结构改变，生物学活性丧失
B．并不改变一级结构，仍有生物活性
C．肽链断裂，生物学活性丧失
D．空间构象改变，但仍有生物学活性
E．空间构象改变，稳定性降低，生物学活性丧失43．蛋白质变性后会出现下列哪些变化：
A．一级结构发生变化
B．构型发生改变
C．溶解度变大
D．分子量变小
E．构象发生改变
44．成人血红蛋白Hb多肽链的组成是：
A．α2β2
B．α2γ2
C．α2ε2
D．α2δ2
E．δ2ζ2
45．下列哪个因素不会使蛋白质变性?
A．加热振荡
B．强酸、强碱
C．有机溶剂
D．重金属盐
E．低温冷冻
46．蛋白质受某些物理化学因素影响可导致：
A．肽键破坏，水解成氨基酸
B．一、二、三、四级结构均被破坏
C．蛋白质变性，通透性增加
D．次级键破坏，丧失原有生物学活性
E．以上都不对
47．关于蛋白质变构作用的错误描述是：
A．蛋白质的变构作用是蛋白质分子普遍存在的现象
B．蛋白质分子与小分子物质结合，其构象常发生改变
C．蛋白质分子的构象不同，其功能不同
D．蛋白质分子中一个亚基构象改变，可导致其它亚基构象改变 E．蛋白质分子的变构作用有正有负
48．血红蛋白的α亚基与O2结合，产生变构效应：
A．促进其它亚基与O2结合
B．抑制其它亚基与O2结合
C．促进α亚基与O2结合，抑制β亚基与O2结合
D．抑制另一α亚基与O2结合，促进β亚基与O2结合
E．促进其它亚基与CO2结合
49．盐析法沉淀蛋白质的原理是：
A．中和电荷，破坏水化膜
B．与蛋白质结合成不溶性蛋白盐
C．降低蛋白质溶液的介电常数
D．调节蛋白质溶液的等电点
E．以上都不是
50．能使蛋白质沉淀的试剂是：
A．浓盐酸
B．乙醇
C．生理盐水
D．40％氢氧化钠
E．以上均不能使蛋白质沉淀
51．在pH8.6条件下进行血清蛋白质纸上电泳时，下列哪个组分移动得最快?
A．γ–球蛋白
B．β–球蛋白
C．α1–球蛋白
D．α2–球蛋白
E．清蛋白
52．在pH 8.6的缓冲液中进行血清蛋白质电泳可得5个部分，其正确解释为：A．5个部分的pI都小于pH 8.6，所带电荷数目和分子量各不相等，泳向负极B．5个部分的pI都小于pH 8.6，所带电荷数目和分于量各不相等，泳向正极C．5个部分的pI都小于pH 8.6，所带电荷数不等，但分子量相等，泳向正极
D．5个部分的pI都小于pH 8.6，所带电荷数目分子量都相等，泳向负极
E．其中大多数蛋白质pI小于pH 8.6，部分大于pH 8.6，分子量不同，5个部分分别在原点两侧53．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是：
A．马肝过氧化氢酶(Mr：247500)
C．肌红蛋白(Mr：16900)
C．血清清蛋白(Mr：68500)
D．牛β乳球蛋白(Mr：35000)
E．牛胰岛素(Mr：5700)
54．从N端测定小肽氨基酸顺序最好的方法是选用：
A．FDNB法(2．4—二硝基氟苯法)
B．DNS—CL法(二甲氨基萘磺酰氯或称丹磺酰氯法)
C．氨肽酶法
D．PITC法(异硫氰酸苯酯法)
E．羧肽酶法
X型题：
55．关于蛋白质组成的正确描述是：
A．由C、H、N、O等元素组成
B．含氮量约为16％
C．可水解成肽或氨基酸
D．由α–氨基酸组成
56．关于蛋白质中的肽键，正确的描述是：
A．具有部分双健性质
B．比一般C—N单键短
C．与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构
D．肽键可自由旋转
57．蛋白质分子中的疏水键
A．是在蛋白质分子中氨基酸非极性侧链之间形成的
B．是在蛋白质氨基酸侧链和蛋白质表面水分子之间形成的
C．是在氨基酸排列顺序中彼此不靠近的支链氨基酸侧链之间形成的D．是在α–螺旋的肽键之间形成的
58．组成生物体蛋白质的氨基酸，其共有的特点是：
A．有一个α–氨基
B．有一个α–羧基
C．α–碳上有一个侧链
D．均不是D型的
59．蛋白质分子中氨基酸残基侧链的极性基团
A．与蛋白质分子构象有关
B．与蛋白质分子功能有关
C．与蛋白质分子性质有关
D．与蛋白质分子构型有关
60．在生理pH条件下，下列哪些氨基酸带负电荷?
A．精氨酸
B．天冬氨酸
C．赖氨酸
D．谷氨酸
61．蛋白质分子中能吸收紫外线的氨基酸有：
A．苯丙氨酸
B．色氨酸
C．酪氨酸
D．半胱氨酸
62．下列关于谷胱甘肽结构的叙述，哪些是正确的?
A．有一个游离的α–氨基
B．有一个与通常肽键不同的γ–肽键
C．有一个易氧化的巯基侧链
D．有两个肽键的三肽
63．蛋白质的α–螺旋结构：
A．多肽链主链骨架C＝O氧原子与N–H氢原子形成氢键
B．每隔3.6个氨基酸残基上升一圈
C．每个氨基酸残基沿螺旋中心轴旋转1000，上升0.15nm
D．脯氨酸和甘氨酸对α–螺旋的形成无影响
64．关于蛋白质结构的叙述，正确的是：
A．链内二硫键不是蛋白质分子构象的决定因素
B．带电荷的氨基酸例链伸向蛋白质分子的表面，暴露在溶剂中C．蛋白质的一级结构是决定高级结构的重要因素
D．只有极少数氨基酸的疏水侧链埋藏在分子内部
65．蛋白质的主链构象有：
A．无规卷曲
B．疏水区，亲水区
C．β–转角
D．结构域
66．下列关于β–转角结构的论述，哪些是正确的?
A．蛋白质分子多肽链出现1800的回折
B．β–转角中，由第一个氨基酸残基的C＝O与第三个氨基酸残基的N–H形成氢键C．β–转角中，由第一个氨基酸残基的C＝O与第四个氨基酸残基的N–H形成氢键D．β–转角是蛋白质分子产生900的转变
67．肽键平面中能够旋转的键有哪些?
A．C＝O双键
B．C–N单键
C．N–H单键
D．α–碳原子形成的单键
68．维持蛋白质三级结构的作用力是：
A．疏水作用
B．氢键
C．离子键
D．Van der Waals力
69．Hb的结构规律及特点：
A．是一种单纯蛋白质
B．每一亚基都具有独立的三级结构
C．四个亚基间有八对盐键
D．整个分子呈球形
70．蛋白质变性后，下列哪些变化是正确的?
A．易被蛋白酶水解
B．溶解度增加
C．结晶能力消失
D．粘度增加
71．蛋白质变性后
A．一定会发生沉淀
B．一定会发生凝固
C．一级结构不发生改变
D．除去变性因素一定会复性
72．具有四级结构的蛋白质是：
A．肌红蛋白
B．血红蛋白
C．胰岛素
D．乳酸脱氢酶
73．分离纯化蛋白质可用离子交换层析法，其原理是：A．蛋白质的溶解度不同
B．组成蛋白质的氨基酸的种类和数目不同
C．蛋白质分子能与其对应的配体进行特异性结合
D．蛋白质所带电荷不同
74．有关凝胶过滤技术的正确叙述有：
A．分子量大的分子最先洗脱下来
B．分子量小的分子最先洗脱下来
C．用来分离不同大小的蛋白质
D．主要根据蛋白质带电荷的多少而达到分离目的
75．下列确定蛋白质一级结构的原则哪些是错误的?
A．只要将蛋白质彻底水解，确定氨基酸的组成
B．根据二硫键的数目，确定它是由几条多肽链构成的C．用过量的尿素打开二硫键，使两链分开
D．根据氢键的多少，确定一级结构
76．关于蛋白质的四级结构，正确的描述是：
A．一条多肽链经多次折叠或盘曲
B．含有辅基的蛋白质
C．主要以共价键连结的两个或两个以上的亚基
D．以次级键连结的两个或两个以上的亚基
77．蛋白质的二级结构包括
A．α–螺旋
B．α–转角
C．β–片层
D．无规则卷曲
78．脯氨酸在蛋白质分子中的作用是：
A．肽链回折处都不能形成内部氢键
B．肽链回折处都能形成内部氢键
C．肽链中有脯氨酸处都可产生一个回折
D．肽链的每个回折处都有一个脯氨酸
79．下列关于蛋白质三级结构的叙述，哪些是正确的?
A．一条多肽链和一个辅基连成的紧密的球形结构
B．蛋白质分子中可含有α–螺旋、β–片层结构及β–转角结构C．其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连
D．大部分非极性基团位于蛋白质分子内部
80．蛋白质分子在电场中的迁移率取决于：
A．电压高低
B．蛋白质分子所带电荷的多少
C．电流强度
D．分子形状和大小
81．镰刀形红细胞贫血患者血红蛋白β–链上第六位谷氨酸被缬氨酸取代，将产生哪些变化?
A．在pH7．0电泳时增加异常血红蛋白向阳极移动的速度
B．导致异常脱氧血红蛋白的聚合作用
C．增加异常血红蛋白的溶解度
D．血红蛋白一级结构发生改变
82．血红蛋白：
A．由α2β2四条肽链组成
B．是一个典型的变构蛋白
C．与氧的亲和力小于肌红蛋白
D．含有一分子血红素辅基
二、填空题：
1．蛋白质的基本结构单位是。
2．各种蛋白质含氮量较为接近，通过定氮法测出的含氮量乘以换算系数，即能算出蛋白质含量。3．组成蛋白质的酸性氨基酸有和，碱性氨基酸有、
和。
4．蛋白质的空间结构或构象是指蛋白质的、、级结构。
5．蛋白质之所以出现多种构象是由于在肽链中相邻的两个可围绕
自由旋转。
6．维系蛋白质构象的化学键有、、、
复习题-蛋白质
第一章蛋白质结构与功能 (一)填空题 1. 组成人体蛋白质的氨基酸均属于____________ ，除_____________ 外。 2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为%。 3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有和2种，具有羟基的氨基酸是和，能形成二硫键的氨基酸是。 4．蛋白质中的、和3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。 5．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_______方向移动。 6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。 7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。 8．α-螺旋结构是由同一肽链的和间的键维持的，螺距为,每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于手螺旋。 9．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸________存在处局部螺旋结构中断。 10．球状蛋白质中有侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有侧链的氨基酸位于分子的内部。 11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成色化合物，而________与茚三酮反应生成黄色化合物。 12．维持蛋白质的一级结构的化学键有和；维持二级结构靠________键；维持三级结构和四级结构靠_________键，其中包括、、和_ 。13．稳定蛋白质胶体的因素是__________________和______________________。 14．GSH的中文名称是____________，它的活性基团是__________，它的生化功能是。 15．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度并,这种现象称为,蛋白质的这种性质常用于。 16．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的________、_________和___________不同，因而在电场中移动的_______和_______不同，从而使蛋白质得到分离。 17．氨基酸处于等电状态时，主要是以________形式存在，此时它的溶解度最小。
蛋白质结构与功能的关系94592
蛋白质结构与功能的关系 （The relationship between protein structure and function） 摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣 Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons 虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。 蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。 牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自
生物化学第一章蛋白质习题含答案
蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。
二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。
第一章蛋白质化学习题答案
（一）名词解释 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），
使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体和结构域组成。稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。根据其占优势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：α结构域、β结构域、α/β结构域、α+β 结构域、交联结构域。以上每一类结构域的二级结构元件可能有不同的组织方式，每一种组织就是一种结构模体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力包括
蛋白质化学复习题1
第一章蛋白质化学复习题 一、填充 1．在生理条件下(pH 7.0左右)，蛋白质分子中的赖氨酸侧链和精氨酸侧链几乎完全带正电荷，但是组氨酸侧链则带部分正电荷。 2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色的物质。 3．范斯莱克(van Slyke)法测定氨基氮主要利用α- 氨基与亚硝酸作用生成羟酸和N2 。 4．实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定N+H3基上放出的H+ 。 5．常用的肽链N端分析的方法有 2,4-二硝基氟苯法、丹磺酰氯法、本异硫氰酸法和氨肽酶 法。C端分析的方法有肼解法和羧肽酶 法等。 6．蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体，其基本组合形式为αα结构、βαβ结构、 Rossmann折叠（βαβαβ结构）、β发夹结构（ββ结构）、β曲折结构和希腊钥匙结构等。
7．蛋白质的二级结构有酰胺平面、α螺旋结构、β折叠结构、β转角结构和Ω环等几种基本类型。 8．确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用酶水解原来的蛋白质，然后用离子交换层析技术分离水解后的混合肽段。P107~109 9．通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。 10．两条相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为。 11．在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β-碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当脯氨酸、甘氨酸和异亮氨酸三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。 12．在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以平行排列。 13．氨基酸的结构通式为。 14．组成蛋白质分子的碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。 15．在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 酪氨酸是带芳香族侧链的极性氨基酸。
结构动力学习题解答(一二章)
第一章 单自由度系统 1.1 总结求单自由度系统固有频率的方法和步骤。 单自由度系统固有频率求法有：牛顿第二定律法、动量距定理法、拉格朗日方程法和能量守恒定理法。 1、 牛顿第二定律法 适用范围：所有的单自由度系统的振动。 解题步骤：（1） 对系统进行受力分析,得到系统所受的合力； （2） 利用牛顿第二定律∑=F x m && ,得到系统的运动微分方程； （3） 求解该方程所对应的特征方程的特征根，得到该系统的固有频率。 2、 动量距定理法 适用范围：绕定轴转动的单自由度系统的振动。 解题步骤：（1） 对系统进行受力分析和动量距分析； （2） 利用动量距定理J ∑=M θ &&,得到系统的运动微分方程； （3） 求解该方程所对应的特征方程的特征根，得到该系统的固有频率。 3、 拉格朗日方程法： 适用范围：所有的单自由度系统的振动。 解题步骤：（1）设系统的广义坐标为θ，写出系统对于坐标θ的动能T 和势能U 的表达式；进一步写求出拉格朗日函数的表达式：L=T-U ； （2）由格朗日方程 θθ ??- ???L L dt )(&=0，得到系统的运动微分方程； （3） 求解该方程所对应的特征方程的特征根，得到该系统的固有频率。 4、 能量守恒定理法 适用范围：所有无阻尼的单自由度保守系统的振动。 解题步骤：（1）对系统进行运动分析、选广义坐标、写出在该坐标下系统的动能T 和势能U 的表达式；进一步写出机械能守恒定理的表达式 T+U=Const （2）将能量守恒定理T+U=Const 对时间求导得零,即 0) (=+dt U T d ，进一步得到系统的运动微分方程； （3） 求解该方程所对应的特征方程的特征根，得到该系统的固有频率。 1.2 叙述用衰减法求单自由度系统阻尼比的方法和步骤。 用衰减法求单自由度系统阻尼比的方法有两个：衰减曲线法和共振法。 方法一：衰减曲线法。 求解步骤：（1）利用试验测得单自由度系统的衰减振动曲线，并测得周期和相邻波峰和波谷的幅值i A 、1+i A 。 （2）由对数衰减率定义 )ln( 1 +=i i A A δ， 进一步推导有 2 12ζ πζδ-= ，
以多种蛋白为例阐述蛋白质结构与功能的关系
举例说明蛋白质结构和功能的关系 答： 1.蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。 ①一级结构的变异与分子病 蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。 例如：镰刀形细胞贫血病 镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。 ②序列的同源性 不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。最为典型的例子， 例如：细胞色素C（Cyt c） Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。 2.蛋白质空间结构与功能的关系 天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。 ①一级结构与高级结构的关系： 一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性 当RNase A处于天然构象是，具有催化活性； 当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。 ②变构效应 变构效应：是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用，这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时，构象发生一定变化。 例如：肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合 两种蛋白质有很多相同之处，结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素 辅基，都能与氧进行可逆结合，因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性。血红蛋白则不同，在氧分压较高时，血红蛋白几乎被氧完全饱和；而在氧分压较低时，血红蛋白与氧的亲和力降低，释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。
1蛋白质的结构与功能习题
第一章蛋白质的结构与功能 一、名词解释 1. 氨基酸的等电点2、肽键3、肽单位4、蛋白质一级结构5、蛋白质二级结构6、a螺旋7、& 折叠8、超二级结构（模体） 9、结构域10、蛋白质变性11 、蛋白质复性12、蛋白质三级结构13、蛋白质四级结构14、别构 效应 二、填空题 1．组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有 ___________________ 、 ______________ 、 _____________ 。 2. 氨基酸在等电点（pl）时，以 ___________ 离子形式存在，在pH>pl时以__________________ 离子形式存在，在pH 蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题 1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就 第一章蛋白质化学 一、填空题 1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基 酸又可分成和。疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸 2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使 用电泳法对二硫键进行准确定位。97% 对角线 3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们 分别由和密码子编码。22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG 4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。蛋白质的pI可使用的 方法测定，pI处蛋白质的溶解度。芳香族280 等电聚焦最小 5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。α- 角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。 高级生物功能 7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。 在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色 8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。一种蛋白 质的全部三维结构一般称为它的构象。二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角 二、是非题 1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。错 2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。错 3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。错 4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。错 5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。正确 6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。错 7.二硫键能稳定蛋白质的三级结构，但它又属于一级结构的内容。正确 8.胞外蛋白质通常具有二硫键，而胞内酶通常没有。正确 9.肽链上Pro-X之间的肽键可能是顺式，也可能是反式。错 10.存在与疏水环境中，α-螺旋比在亲水环境中的α-螺旋要稳定。正确 11.靠近α-螺旋N端的Arg残基的侧链的存在可稳定螺旋。错误。 12.大多数单核苷酸突变导致蛋白质的三维结构变得不稳定。错 三、选择题 1.六肽K-Q-C-D-E-I在pH7时的静电荷是（）。B A．-2 B.-1 C.0 D.+1 E.+2 2.七肽A-S-V-D-E-L-G形成α-螺旋，与A的羰基形成氢键的氨基酸残基是（）。D A.S B.V C.D D.E E.L 3.如果一种蛋白质含有一个完全由α-螺旋组成的跨膜结构域，那么最有可能出现在跨膜结构域的氨基酸残基是（）。D A.P B.E C.K D.L E.R 4.以下五种氨基酸H、A、D、P、Y和R按照等电点递增的排列顺序是（）。D A.DAPYHR B.DPAYHR C.DPYAHR D.DYAPHR E.DPYAHR 蛋白质结构与功能的关系 摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。 关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文： 1、蛋白质分子一级结构和功能的关系 蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。 另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。 蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA 复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。 2、蛋白质分子空间结构和功能的关系 蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用 又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。 3、折叠/功能关系 体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb 相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可 生物化学试题（1） 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸2．肽3．肽键4．肽键平面5．蛋白质一级结构6．α-螺旋7．模序 8．次级键9．结构域10．亚基11．协同效应12．蛋白质等电点13．蛋白质的变性14．蛋白质的沉淀15．电泳 16．透析17．层析18．沉降系数19．双缩脲反应20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 第一章蛋白质 选择题 1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8% C．6.7% D．5.4% E．7.2％ 2．下列含有两个羧基的氨基酸是：D A．组氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．天冬氨酸 E．色氨酸 3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：A A．脯氨酸 B．焦谷氨酸 C．亮氨酸 D．丝氨酸 E．酪氨酸 4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键 5．关于肽键特点的错误叙述是：E A．肽键中的C-N键较C-N单键短 B．肽键中的C-N键有部分双键性质 C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象 6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B A．天然蛋白质分子均有这种结构 B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面 E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7．具有四级结构的蛋白质特征是：E A．依赖肽键维系四级结构的稳定性 B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．分子中必定含有辅基 E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B A．Ala，Cys，Lys，Asp B．Asp，Cys，Ala，Lys C．Lys，Ala，Cys，Asp D．Cys，Lys，Ala，Asp E．Asp，Ala，Lys，Cys 9．变性蛋白质的主要特点是：D A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的:B A．谷氨酸 B．色氨酸 C．苯丙氨酸 D．组氨酸 E．赖氨酸 第2章核酸的结构与功能 选择题 1．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：A A．尿嘧啶 B．腺嘌呤 C．胞嘧啶 D．鸟嘌呤 E．胸腺嘧啶 2．DNA变性是指：D A．分子中磷酸二酯键断裂生物化学第一章蛋白质习题含答案
第一章 蛋白质化学习题及答案
蛋白质的结构和功能的关系
生物化学试题及答案(1)
(完整版)第一章蛋白质的结构与功能(试题及答案)
生物化学第一章蛋白质习题