考研笔记：生物化学复习知识点
上海市考研生物学复习资料生物化学基础知识点速览
上海市考研生物学复习资料生物化学基础知识点速览生物化学是生物学的重要分支之一，涉及了生物体内许多基本的化学反应和代谢过程。
对于准备参加上海市考研的生物学考生来说，熟悉和掌握生物化学基础知识点是非常重要的。
本篇文章将为大家概括和总结上海市考研生物学复习资料中的生物化学基础知识点，帮助大家快速回顾和复习，提高备考效率。
1. 生物大分子的组成和结构生物大分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
了解它们的基本组成和结构对于理解生物化学反应和生物体内代谢过程至关重要。
例如，蛋白质是由氨基酸组成的，核酸由碱基、糖和磷酸组成。
掌握它们的化学结构，有助于理解它们的功能和作用。
2. 生物分子的相互作用生物分子之间的相互作用影响着生物体内各种生命过程。
例如，蛋白质的折叠结构和功能与氢键、离子键、范德华力等相互作用密切相关。
此外，生物体内的化学反应往往需要酶的参与，酶与底物之间的相互作用也是生物化学研究的热点领域。
3. 生物体内代谢过程生物体内代谢是生物化学的核心内容之一。
代谢包括同化作用和异化作用两个方面，同化作用是指生物体对外界物质的吸收和利用，异化作用是指生物体内物质的合成和分解过程。
其中，糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢等是备考生物化学的重要内容。
4. 酶的特性和功能酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的进行。
了解酶的特性和功能是理解生物化学反应机制的关键。
例如，酶的底物特异性和酶促反应速率等特性，对于理解酶的催化过程和生物体内代谢具有重要意义。
5. 代谢途径和调控机制生物体内的代谢途径和调控机制对于维持生物体的稳态和适应环境变化起着重要作用。
了解代谢途径和调控机制，例如三磷酸腺苷（ATP）在能量代谢中的作用、信号转导途径等，对于生物化学的学习和研究非常关键。
总结：生物化学基础知识点是上海市考研生物学复习资料中必不可少的一部分。
通过学习和理解生物大分子的组成和结构、生物分子的相互作用、生物体内代谢过程、酶的特性和功能以及代谢途径和调控机制等内容，可以为备考生物学考试打下坚实的基础。
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1氨基酸、多肽和蛋白质1.部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L型的，D型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile和XXX有两个手性碳原子，Gly是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser、Thr、Tyr，这些AA残基的－OH上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln在生理pH范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His是唯一一个R基的pka值在7附近的AA，因此在PH7.0附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr和Phe残基的苯环含有共轭双键；Trp显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研讨卵白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种卵白质氨基酸。
2.氨基酸分类按照R基的极性性子(可否与水形成氢键)20种根本aa，可以分为4类：非极性氨基酸（9种）、不带电何的极性氨基酸（6种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3种) 酶的活性中心：His、Ser、Cys3.氨基酸的化学性子所有的α-AA都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm测定；Pro和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力)在280nm有最大光吸收。
4.自然存在的活性肽：I谷胱甘肽：Glu—Cys—Gly：红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护卵白质活性中心的巯基处于还原状态。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。
以下是为您整理的生物化学重点笔记，希望能对您的学习有所帮助。
一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的生物学功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，自然界中存在 20 种常见的氨基酸。
每种氨基酸都具有一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）和一个独特的侧链（R 基团）。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1、一级结构：指氨基酸在肽链中的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。
2、二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等形式，是通过氢键维持的局部空间结构。
3、三级结构：是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
4、四级结构：是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的空间结构。
（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
2、胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有一定的稳定性。
3、变性和复性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在一定条件下可以恢复其空间结构和生物活性，称为复性。
二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类。
（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，每个核苷酸由一个含氮碱基、一个戊糖和一个磷酸组成。
（二）DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
（三）RNA 的种类和功能1、 mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。
2、 tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
3、 rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成，是蛋白质合成的场所。
重庆市考研生物学复习资料生物化学重要知识点整理
重庆市考研生物学复习资料生物化学重要知识点整理生物化学是生物学的重要分支，研究生物体内各种化学物质的组成、结构、性质，以及生物化学反应和能量转化等过程。
对于准备参加重庆市考研生物学的同学们来说，生物化学是必须要掌握的重要知识点。
本文将对重庆市考研生物学复习资料中的生物化学重要知识点进行整理，希望能对大家的复习提供一些帮助。
1. 生物大分子的结构和功能生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等，它们在生物体内具有不同的结构和功能。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，具有结构功能、催化功能、传递信息功能等多种功能。
核酸是DNA和RNA的组成部分，是遗传信息的携带者。
多糖主要存在于细胞壁和细胞外基质中，具有储备能量和结构支持的功能。
脂类在生物体内主要有结构支持、能量储存和信号传递的作用。
2. 生物化学反应生物体内发生的化学反应主要包括水解反应、缩合反应和氧化还原反应等。
水解反应是一种通过水分子的加入来断裂化学键的反应，常见的水解反应有酯水解、脂肪酸的β氧化等。
缩合反应是一种通过去除水分子合成化学键的反应，常见的缩合反应有肽键的形成、核苷酸的合成等。
氧化还原反应是一种电子的转移过程，常见的氧化还原反应有葡萄糖的氧化、乙醇的氧化等。
3. 酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和活性。
酶促反应是在酶的作用下进行的化学反应，酶可以降低反应的活化能，从而加快反应的速率。
酶促反应在生物体内发挥着关键的调节和催化作用，常见的酶促反应有葡萄糖酶的催化水解、DNA聚合酶的催化合成等。
4. 代谢途径代谢途径是生物体内物质转化的途径，包括糖酵解、三羧酸循环、呼吸链等。
糖酵解是糖类分子的分解代谢途径，产生能量和有机物。
三羧酸循环是有机物氧化的主要途径，产生能量和二氧化碳。
呼吸链是电子传递和能量转化的过程，产生细胞内能量的主要方式。
5. 蛋白质的结构和功能蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
考研医学生物化学知识点详解
考研医学生物化学知识点详解一、分子生物学基础知识1. DNA结构和功能DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内最重要的遗传物质。
它由核苷酸组成，包括脱氧核糖、磷酸基团和碱基。
DNA分子呈双螺旋结构，由两条互补链相互缠合而成。
它在细胞中具有存储、复制和传递遗传信息的功能。
2. RNA结构和功能RNA（核糖核酸）也是由核苷酸组成，但与DNA不同的是，RNA含有核糖糖分子而非脱氧核糖糖分子。
RNA分为信使RNA （mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）等不同种类，它们在转录和翻译过程中发挥关键作用。
3. 蛋白质的合成和结构蛋白质是生物体内最基本的宏观生物大分子，由一系列氨基酸残基通过肽键连接而成。
蛋白质合成过程包括转录和翻译两个阶段，其中mRNA将DNA的信息转录为mRNA，而tRNA和rRNA等核糖体辅助在翻译过程中合成蛋白质。
二、细胞结构和功能1. 细胞膜和细胞壁细胞膜是细胞的外包层，由磷脂双分子层和蛋白质等组成。
它具有选择性透过性，控制物质的进出。
细胞壁位于细胞膜外侧，主要由多糖组成，提供细胞的结构支持和保护作用。
2. 细胞器细胞器是细胞内的功能区域，包括内质网、高尔基体、线粒体、溶酶体等。
内质网参与蛋白质合成和修饰，高尔基体负责分泌和物质转运，线粒体是细胞内的能量合成中心，溶酶体则负责细胞内废物的降解。
3. 细胞核细胞核是细胞的控制中心，含有DNA分子和核糖体等。
它通过核孔调控物质的进出，调控细胞代谢和生命活动。
三、酶的生物化学1. 酶的性质和分类酶是生物催化剂，能够降低化学反应所需的活化能。
酶一般由蛋白质组成，根据底物类型和反应方式的不同，酶可分为氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等多种类型。
2. 酶促反应的速率和影响因素酶促反应的速率受到底物浓度、温度和pH值的影响。
当底物浓度越高、温度越适宜、pH近于酶的最适pH值时，酶促反应的速率越快。
四、生物膜的结构和功能1. 磷脂的结构和特点磷脂是构成生物膜的重要组分，由磷酸酯键连接的甘油和两条脂肪酸组成。
考研生物化学知识点解析
考研生物化学知识点解析在考研生物化学中，有一些重要的知识点是考生必须要掌握和理解的。
本文将对其中的一些知识点进行深入解析，帮助考生更好地应对考试。
1. 生物大分子生物大分子是生物化学研究的重要内容之一。
生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内最为丰富的大分子，具有多种重要的功能，如酶的催化作用、结构支持和免疫防御等。
核酸是构成基因的重要组成部分，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖单元组成的聚合物，包括淀粉、纤维素和壳聚糖等。
脂类是生物体中重要的能量储存物质，同时也参与到细胞膜的构建和信号传导等过程中。
2. 代谢和能量代谢是生命活动的基础，是生物体维持生命活动所必需的化学反应。
代谢可分为两个方面，即有关能量的代谢和有关物质的代谢。
有关能量的代谢主要包括三个方面，即能量的获取、能量的转化和能量的利用。
有关物质的代谢则包括物质的合成和物质的降解两个方面。
能量的获取主要依靠ATP的合成，而能量的利用主要通过细胞呼吸来完成。
3. 生物膜和转运生物膜是细胞的重要组成部分，起到细胞与外界环境分隔的作用，并参与到物质的转运、信号传导等过程中。
生物膜主要由脂质和蛋白质组成，其中磷脂是生物膜的主要构成成分。
脂双层是细胞膜的基本结构，不仅具有屏障作用，还与物质的转运密切相关。
细胞膜中的蛋白质可以通过不同的方式进行转运，如跨膜蛋白质通过膜通道进行物质的跨过和转运，而细胞表面的受体则能够感知和传递来自外界的信号。
4. 酶与酶促反应酶是生物体内一类具有生物催化活性的蛋白质，可以催化生物体内的各种化学反应。
酶促反应具有高效、特异性和可逆性等特点，在细胞内起到了至关重要的作用。
酶促反应的速率受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度以及酶的浓度等。
酶的催化机制主要包括底物与酶结合形成酶底物复合物、酶底物复合物发生化学反应以及生成产物和酶解离等步骤。
5. 生物能量供应生物能量供应主要依靠细胞呼吸过程来完成。
考研生物化学知识点浓缩
考研生物化学知识点浓缩考研生物化学是考研生物学专业的重要科目之一，它涵盖了许多重要的知识点。
在准备考研生物化学时，我们需要对这些知识点进行深入的学习和理解。
本文将对考研生物化学的知识点进行浓缩，帮助考生进行针对性的复习和备考。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质（1）氨基酸：构成蛋白质的基本单位，包括20种自然氨基酸和众多非常规氨基酸。
（2）蛋白质的结构：包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
（3）蛋白质的功能：包括酶的催化作用、结构支持、免疫防御、传递信息等。
2.核酸（1）核苷酸：构成核酸的基本单位，分为脱氧核苷酸和核苷酸。
（2）DNA和RNA的结构：包括双链结构和单链结构。
（3）核酸的功能：DNA负责遗传信息的传递和储存，RNA参与基因表达和蛋白质合成。
二、酶的性质和功能1. 酶的特点（1）酶的催化作用：降低活化能，加速反应速率。
（2）酶的底物特异性：酶对底物有选择性，与底物发生特定的反应。
（3）酶的酶活性与环境条件的关系：酶活性受温度、pH值等因素的影响。
2. 酶的分类（1）氧化还原酶：参与氧化还原反应，例如过氧化氢酶、葡萄糖氧化酶等。
（2）水解酶：参与水解反应，例如淀粉酶、脂肪酶等。
（3）转移酶：参与底物之间的转移反应，例如乙酰胆碱酯酶、转氨酶等。
三、代谢途径与能量转化1. ATP的合成（1）糖酵解：糖分解为乳酸或酒精，产生少量ATP。
（2）三羧酸循环：将葡萄糖完全氧化为二氧化碳和水，产生大量ATP。
（3）呼吸链：将电子从细胞的供体通过呼吸链传递给细胞色素c，最终与氧气结合，产生水。
2.氧化与还原（1）氧化：物质丧失电子或氢原子。
（2）还原：物质获得电子或氢原子。
（3）NAD+/NADH和FAD/FADH2参与氧化还原反应。
四、代谢途径与物质转化1.糖代谢（1）糖原合成与降解：糖原是动物体中的储备能源，通过糖原合成酶和糖原分解酶进行互相转化。
（2）糖酵解：糖通过糖酵解途径转化为乳酸或酒精，产生能量。
生物化学考研重点2024
引言概述：生物化学是考研生物学专业的重点内容之一。
在生物化学考研中，有一些重点知识点需要特别关注。
本文将从生物大分子、酶学、代谢途径、基因调控和信号传导等五个大点进行详细阐述，帮助考生更好地理解和掌握这些重点内容。
通过对这些重点知识点的全面了解，考生将能够更有针对性地备考，提高考试成绩。
正文内容：一、生物大分子1. 蛋白质- 结构和功能：介绍蛋白质的结构和各种功能，包括结构功能关系、酶的催化作用等。
- 翻译和转录：解释蛋白质的翻译和转录过程，讲述其中的关键步骤和调控因素。
- 蛋白质的修饰：探讨蛋白质的修饰类型和在细胞信号传导中的作用。
2.核酸- DNA和RNA的结构：介绍DNA和RNA的结构和特点，包括单链和双链结构、碱基组成等。
- DNA的复制和修复：讲解DNA的复制过程和各种修复机制，解释DNA的稳定性和遗传信息传递的重要性。
- RNA的转录和加工：解释RNA的转录和加工过程，阐述剪接、修饰和运送等关键步骤。
二、酶学1. 酶的分类和特性- 酶的分类：介绍不同类型的酶，包括氧化还原酶、水解酶等，解释它们的功能和催化机制。
- 酶的特性：讲述酶的催化速度、底物亲和力等特性，解释酶的催化效率和酶促反应的速率限制因素。
2. 酶的活性调控- 底物浓度和酶活性：探讨底物浓度对酶活性的影响，解释酶底物结合和解离的动力学过程。
- 酶的调控：介绍酶的调控方法，包括底物浓度调节、酶活化和抑制等，讲述这些调控机制的生理意义。
三、代谢途径1. 糖代谢- 糖酵解和糖异生：解释糖酵解和糖异生的过程和关键酶，解释它们在能量产生和产物合成中的作用。
- 糖原和糖酵解的调控：介绍糖原的合成和分解过程，解释糖酵解途径的调控机制。
2. 脂质代谢- 脂质的消化和吸收：讲解脂质在胃肠道中的消化和吸收过程，解释脂质消化酶的作用。
- 脂质的合成和分解：探讨脂质的合成和分解途径，解释关键酶的作用和调控方式。
四、基因调控1. 转录调控- 转录激活和抑制：介绍转录激活和抑制因子对基因转录的调控机制，解释它们与DNA结合的方式。
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考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。
4. 天然存在的活性肽：I 谷胱甘肽：Glu—Cys—Gly：红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。
II γ-鹅膏蕈碱：环状八肽，能与真核生物RNA 聚合酶II 牢固结合而抑制该酶的活性，使RNA 合成不能正常进行，但不影响原核生物的RNA 合成。
III 脑啡肽（5 肽） IV 短杆菌肽（抗生素）V 肽类激素: 牛催产素、牛加压素、舒缓激肽5. 蛋白质一级结构的测定pro 测定的策略：测定蛋白质分子中多肽链的数目、拆分蛋白质分子中的多肽链、测定多肽链的氨基酸组成、断裂链内二硫键、分析多肽链的N 末端和C 末端、多肽链部分裂解成肽段、测定各个肽段的氨基酸顺序、确定肽段在多肽链中的顺序、确定多肽链中二硫键的位置。
N-末端和C－末端AA 残基的鉴定二硫桥的断裂：氧化法（过甲酸）和还原法（巯基乙醇和DTT）。
多肽链的部分裂解：①酶裂解法②化学裂解法二硫桥位置的确定：对角线电泳6. 蛋白质的四个结构层次重点是超二级结构、结构域。
超二级结构：由两个以上二级结构单元相互聚集形成的有规则的二级结构的组合体如αα、βαβ、βββ；结构域(domain)，又称motif(模块、基序)。
在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立、近似球形的三维实体。
结构域是球状蛋白的折叠单位，多肽链折叠的最后一步是结构域间的缔合。
结构域间的裂缝，常是活性部位，也是反应物的出入口。
一般情况下，酶的活性部位位于两个结构域的裂缝中。
锌指：DNA 结合蛋白中，2 个His、2 个Cys 结合一个Zn亮氨酸拉链：DNA 结合蛋白中，由亮氨酸倒链形成的拉链式结构，7. 稳定蛋白质三维结构的力非共价键：1、氢键是维持蛋白质三维结构的主要作用力。
2、疏水作用（熵效应）在驱动蛋白质的折叠方面占有突出的地位。
共价键：1、肽键2、二硫键：对蛋白质的三维结构起到稳定作用，有些二硫键对于维持活性是必需的，有些是非必需的。
绝大多数情况下，二硫键是在多肽链的β转角附近形成的。
二硫键主要存在于分泌到细胞外的蛋白质中，如核糖核酸酶和胰岛素等。
8. 二级结构的元件α螺旋及其特征：①多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,(如Lys，或Asp，或Glu)，则由于静电排斥，不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的α—螺旋。
如多聚Lys、多聚Glu。
而当这些残基分散存在时，不影响α—螺旋稳定。
②Gly 的Φ角和Ψ角可取较大范围，在肽中连续存在时，使形成α—螺旋所需的二面角的机率很小，不易形成α—螺旋。
丝心蛋白含50%Gly，不形成α—螺旋。
③R 基大（如Ile）不易形成α—螺旋。
④Pro、脯氨酸中止α—螺旋。
⑤R 基较小，且不带电荷的氨基酸利于α—螺旋的形成。
如多聚丙氨酸在pH7 的水溶液中自发卷曲成α—螺旋。
β-折叠及其特征：从能量上看，反平β-折叠比平行的更稳定，前者的氢键NH---O 几乎在一条直线上，此时氢键最强。
在纤维状蛋白质中β折叠的主要是反平行式的（更稳定），氢键主要是在肽链之间形式；球状蛋白质中两种方式几乎同样广泛地存在，氢键既可在不同肽链间形成，也可在同一肽链的不同部分间形成。
9. 胶原蛋白由三股左手α-肽链缠绕成的右手三股螺旋。
富含Gly-x（Pro）-y（Hpy）,Hyp（4-羟脯氨酸）不易被一般的蛋白酶水解。
胶原于水中煮沸即转变成明胶（动物胶）。
明胶是一种水溶性的多肽混合物。
10. 别构效应蛋白的别构部位与效应物的结合改变了蛋白质的构象，从而对活性部位产生的影响，别构效应具有协同性。
1、同促效应（发生部位相同）：正协同效应：是S 形配体结合曲线；负协同效应：不呈S 形配体结合曲线。
2、异促效应（发生部位不同）：正效应物（激活剂）；负效应物（抑制剂）别构效应物是细胞代谢库的成分，其浓度的细微变化可立即调节代谢需求。
11. 蛋白质的变性和折叠体内蛋白质折叠：体内蛋白质的折叠需要PDI（蛋白质二硫键异构酶）、PPIases（肽基脯氨酰异构酶）和分子伴侣。
脯氨酰异构化是体内许多蛋白质折叠的限速步骤。
12. 血红蛋白的结构血红蛋白的氧合曲线（与肌红蛋白比较）：血红蛋白由 4 个亚基组成，每个亚基都与肌红蛋白类似，含有一个血红素，都能结合一分子O2 ，四个亚基之间具有协同效应，第一个配基的结合能提高其它亚基对O2 的亲和力。
因此，它的氧合曲线是S 型曲线。
协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量，使它能有效地输送氧气。
波耳效应：增加CO2 的浓度、降低pH 能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2 的亲和力，促进O2 的释放，反之，高浓度的O2 也能促使血红蛋白释放H+ 和CO2 。
血红蛋白是一个别构蛋白，BPG 是它的效应物。
BPG（二磷酸甘油酸）通过与它的两个β亚基形成盐键稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力。
生理意义：BPG 进一步提高了血红蛋白的输氧效率。
在肺部，PO2 超过100torr，因此，即使没有BPG，血红蛋白也能被饱和，在组织中，PO2 低，BPG 能降低血红蛋白的氧亲和力，加大血红蛋白的卸氧量。
（1）高山适应和肺气肿的生理补偿变化；BPG 升高。
（2）血库储血时加入肌苷可防止BPG 的降解。
协同效应、波耳效应、别构效应使血红蛋白的输氧能力达到最高效率。
13.血红蛋白分子病镰刀状细胞贫血病、地中海贫血14. 免疫系统和免疫球蛋白分为5 类，IgA 、M、D、E、G。
IgG 是血液中最丰富的免疫球蛋白。
抗原：是指进入异体机体后，能致敏淋巴细胞产生特异抗体，并能与抗体发生特异结合的物质（主要有蛋白质、核酸及其它高分子化合物）。
抗体：是在对抗原刺激的免疫应答中，B 淋巴细胞产生的一类糖蛋白，它是能与相应抗原特异性结合、产生免疫反应的球蛋白，称免疫球蛋白。
抗体多样性的分子机制。
15. 基于抗体一抗原相互用的生化分析方法：ELISA 酶联免疫吸附测定、免疫印迹测定或称western blotting16. 分离纯化的一般原则17．分离纯化常用技术:盐溶和盐折（硫酸铵）、超滤、层析原理和类型、电泳技术原理和类型。
1.2 酶1. 酶作为催化剂的特点：①易失活；②催化效率高，用量少（细胞中含量低）；③高度专一性（与一般催化剂最主要的区别）；④酶活性受到调节和控制：A、调节酶的浓度B、通过激素调节酶活性C、反馈抑制调节酶活性D、抑制和激活剂对酶活性的调节E、其他方式（别构调控，酶原激活等）；⑤改变反应速率，加速达到反应平衡但不改变化学反应平衡点；⑥酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金属离子。
2. 酶的专一性：“锁与钥匙”学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。
酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
诱导契合假说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
3. 酶的活力测定和分离纯化酶活力的测定：①酶活力②酶活力单位③酶活力国际单位（IU 单位）④测定酶活力时，为了保证测定的速率是初速率，通常底物浓度通常很大，使酶饱和；底物消耗≤5%的速率为初速率。
⑤酶的比活力：代表酶的纯度，用每mg 蛋白质所含的酶活力单位数表示。
比活力=活力U/mg 蛋白=总活力U/总蛋白mg 。
⑥酶活力的测定方法：A、分光光度法B、荧光法C、同位素测定方法D、电化学方法（pH 测定法）酶的分离和纯化：①酶的分离纯化的进程主要包括：浓缩、除杂。
②判断分离提纯方法的优劣，一般用两个指标衡量。
A、总活力的回收B、比活力提高倍数。
总活力=活力单位数/ml 酶液×总体积（ml）。
比活力=活力单位数/mg 蛋白（氮）纯化倍数=每次比活力/第一次比活力。
回收率（产率）=每次总活力/ 第一次总活力×100%。
③酶溶液浓度越低越易变性，切记不能保存酶的稀溶液。
常用的蛋白酶抑制剂：PMSF（甲苯磺酰氟）、亮抑酶肽、抑蛋白酶肽。
④酶的提纯过程中，总蛋白减少，总活力减少，比活力增高。
4. 酶的工作机制为什么酶能够降低反应活化能？过渡态理论。
5. 酶的调节机制别构调节(非共价修饰, 可逆)：酶分子的非催化部位与某些化含物可逆地非共价结合发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。
凡是能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物。
共价修饰(可逆)：共价修饰的基团主要是磷酸化、腺苷化、尿苷酰化及ADP-核糖基化等。
在修饰过程中，酶的活性在无活性（或低活性）与有活性（或高活性）两种状态中改变。
共价修饰的互变是由不同的酶催化的，属于酶活性的快速调节酶原激活(不可逆)：某些活性酶的无活性前体蛋白（如果不是酶，则称某蛋白原），这种前体蛋白经过蛋白水解酶专一作用后，构象发生变化，形成酶的活性部位，变成活性蛋白。