血红蛋白
血红蛋白测定解读贫血状况
血红蛋白测定解读贫血状况血红蛋白（Hemoglobin）是人体内重要的生化指标之一，它负责携带氧气到达身体各个组织和器官。
血红蛋白测定是一种用于诊断贫血的常见方法，通过测量血液中的血红蛋白水平可以判断一个人是否患有贫血，以及贫血的类型和严重程度。
本文将详细解读血红蛋白测定结果，并揭示不同贫血状况的特点和可能的原因。
一、血红蛋白测定结果解读血红蛋白测定结果通常以克/升（g/L）或克/分升（g/dL）为单位进行表示。
正常成年人的血红蛋白水平通常在120-160g/L（12-16g/dL）之间，具体数值可根据不同的性别、年龄和生理状态而有所变化。
1. 正常范围内的血红蛋白水平如果血红蛋白测定结果显示在正常范围内，那么表示该人物的血红蛋白水平处于正常健康状态。
这意味着氧气可以充分地输送到身体各个部位，维持正常的机体功能和代谢活动。
2. 过低的血红蛋白水平如果血红蛋白测定结果显示在低于正常范围内，那么可能表明该人物患有贫血。
贫血是一种常见的血液疾病，其主要特征是血液中的红细胞数量或质量不足，导致无法满足身体对氧气的需求。
贫血可分为以下几种类型：a. 缺铁性贫血：缺铁是最常见的贫血原因之一，通常由于身体无法吸收、利用或储存足够的铁元素引起。
缺铁性贫血常见于孕妇、长期大量出血、缺乏铁元素摄入或吸收障碍的人群。
b. 遗传性贫血：遗传性贫血是由于某种遗传缺陷导致红细胞产生或功能异常。
最常见的遗传性贫血包括地中海贫血、珠蛋白贫血和镰状细胞贫血等。
c. 失血性贫血：失血性贫血是由于大量失血引起的贫血，可以是内出血（如胃肠道出血）或外伤引起的出血。
失血性贫血的治疗重点是迅速止血和补充血液。
d. 慢性疾病性贫血：某些慢性疾病如癌症、慢性肾脏病和某些感染性疾病，可导致慢性炎症反应，进而影响红细胞的生成和寿命。
3. 高于正常范围的血红蛋白水平高于正常范围的血红蛋白水平也是一种异常情况，通常与脱水、高海拔环境、肺性心脏病等情况有关。
贫血的平均血红蛋白量范围
贫血的平均血红蛋白量范围
贫血是指人体外周血红细胞容量减少，低于正常范围下限的一种常见的临床症状。
由于红细胞容量测定较复杂，临床上常以血红蛋白（Hb）浓度来代替。
在我国，血红蛋白的正常值一般为：成年男性120～160g/L；成年女性110～150g/L；新生儿170～200g/L。
平均血红蛋白量就是血红蛋白，它是评价贫血的指标。
如果男性血红蛋白＜120g/L，女性血红蛋白＜110g/L，孕妇血红蛋白＜100g/L，就可以诊断为贫血。
同时，贫血又可以分为轻度、中度、重度和极重度。
如果患者平均血红蛋白值在90～120g/L之间属于轻度贫血，90～60g/L之间属于中度贫血的状态，30～60g/L之间属于重度贫血的状态，如果小于30g/L就称为极重度贫血。
以上信息仅供参考，建议咨询医生获取更准确的信息。
如果诊断为贫血，应及时就医，找出贫血的原因并进行相应的治疗。
血红蛋白的特征
血红蛋白的特征血红蛋白是一种重要的蛋白质，它存在于人体的红细胞中，能够运输氧气和二氧化碳。
血红蛋白的特征主要包括其结构、功能、合成和调节等方面。
一、结构特征血红蛋白分子是由四个亚基组成的，每个亚基中含有一个铁离子和一个血红素分子。
血红蛋白的四个亚基分别是α、β、γ和δ，其中α和β亚基是成对出现的，构成了血红蛋白A分子，而γ和δ亚基则构成了胎儿血红蛋白和某些病态血红蛋白。
血红蛋白A分子的分子量约为64,500，它的结构是一个四聚体，每个亚基都有一个氨基酸序列，其中含有一个亮氨酸残基，可以与铁离子和血红素分子结合。
二、功能特征血红蛋白的主要功能是运输氧气和二氧化碳。
氧气可以通过肺泡膜进入肺泡，然后通过肺泡毛细血管进入血红蛋白中，与铁离子和血红素分子结合，形成氧合血红蛋白。
氧合血红蛋白可以在体内运输氧气，将氧气输送到各个组织和器官，满足身体的氧气需求。
在组织和器官中，氧合血红蛋白可以释放氧气，形成脱氧血红蛋白。
脱氧血红蛋白可以与二氧化碳结合，形成碳酸血红蛋白，然后将二氧化碳运输回肺部，完成呼吸循环。
三、合成特征血红蛋白的合成是一个复杂的过程，需要多个基因的参与。
血红蛋白基因家族包括α-和β-等多个基因，这些基因编码的蛋白质亚基可以组合成不同类型的血红蛋白分子。
血红蛋白合成的过程包括基因转录、mRNA翻译、亚基合成和组装等多个步骤。
在红细胞中，血红蛋白的合成和分解是一个动态平衡的过程，维持着红细胞内血红蛋白的稳定水平。
四、调节特征血红蛋白的合成和分解受到多种因素的调节，包括内源性和外源性因素。
内源性因素主要包括血红蛋白基因的表达、转录和翻译等过程。
外源性因素包括环境因素和药物因素等。
例如，缺氧环境可以促进血红蛋白的合成，而氧气过量可以抑制血红蛋白的合成。
某些药物可以影响血红蛋白的合成和分解，例如某些抗癌药物可以抑制红细胞的生长和分裂，从而影响血红蛋白的合成和稳态水平。
综上所述，血红蛋白是一种重要的蛋白质，它具有结构、功能、合成和调节等多个特征。
血红蛋白计算失血量计算公式
血红蛋白计算失血量计算公式血红蛋白（Hb）计算失血量的公式在医学领域中具有重要的意义，它能帮助医生较为准确地评估患者的失血情况，从而制定更合适的治疗方案。
咱们先来了解一下这个公式的基本原理哈。
通常来说，失血量 =（患者原有血容量×（患者原有血红蛋白量 - 失血后血红蛋白量））÷患者原有血红蛋白量。
这里面的患者原有血容量，对于成年男性来说，大概是 70 到 80 毫升每千克体重；对于成年女性来说，大概是 65 到 70 毫升每千克体重。
我给您讲个事儿，就前段时间，我们医院接收了一位出车祸的大哥。
当时他被送来的时候，面色苍白，神志都有点不太清楚了。
我们赶紧给他做了一系列检查，其中就包括血红蛋白的测定。
这大哥原本身体挺壮实的，体重有 80 千克。
他受伤前的血红蛋白量是 140 克每升，受伤后一测，降到了 80 克每升。
按照公式，我们先算他的原有血容量，他是男性，就按 75 毫升每千克体重来算，那就是 80×75 = 6000 毫升。
然后代入公式，失血量 = （6000×（140 - 80））÷ 140，算出来大约是2571 毫升。
这可把我们紧张坏了，赶紧组织输血抢救。
在实际运用这个公式的时候，有一些需要注意的地方。
比如说，患者的身体状况、是否有其他疾病影响血红蛋白的水平，还有检测血红蛋白的时间点等等，这些因素都可能会对计算结果产生一定的影响。
所以呀，医生不能仅仅依靠这个公式就下结论，还得综合考虑各种情况。
另外，不同年龄段的人群，这个公式的适用情况也有所不同。
像小孩子，他们的身体还在生长发育，血容量和血红蛋白的变化都比较快，计算的时候就得更加谨慎。
还有哦，如果患者在失血的同时，还在持续地出血，那这个公式算出来的结果可能就不太准确了。
这时候，医生就得密切观察患者的症状，结合其他的检查指标，来更准确地评估失血量。
总之，血红蛋白计算失血量的公式虽然是个很有用的工具，但也不是万能的。
血红蛋白的必需成分
血红蛋白的必需成分
血红蛋白是一种含铁的蛋白质，它是红细胞中的主要成分，负责运输氧气到身体各个部位。
血红蛋白的必需成分包括以下几种：
1.珠蛋白：珠蛋白是血红蛋白的基本结构，它由多条多肽链组成，每条多肽链都包含一个血红素结合位点。
珠蛋白具有复杂的空间结构，可以与氧气和其他气体分子进行可逆的结合和释放。
2.血红素：血红素是血红蛋白的辅基，它负责与氧气进行可逆的结合和释放。
血红素是由卟啉环和Fe2+离子组成，其中Fe2+离子与珠蛋白的多肽链结合，卟啉环则与氧气结合。
3.氨基酸：血红蛋白包含多种氨基酸，这些氨基酸对于维持血红蛋白的结构和功能至关重要。
其中一些氨基酸如谷氨酸、赖氨酸等还参与了氧气的结合和释放过程。
4.硫酸盐：硫酸盐在血红蛋白中以硫酸根离子的形式存在，它们有助于维持血红蛋白的稳定性和促进氧气的释放。
5.水分：血红蛋白中包含一定量的水分，这些水分有助于维持血红蛋白的溶解度和稳定性，并促进氧气的输送。
6.氧气：血红蛋白通过珠蛋白和血红素的结合来运输氧气。
在氧气浓度高的地方，血红蛋白与氧气结合，而在氧气浓度低的地方，血红蛋白释放氧气。
7.铁：血红蛋白中的铁元素是Fe2+离子，它与卟啉环和珠蛋白的多肽链结合，形成血红素。
铁元素对于维持血红蛋白的结构和功能至关重要。
8.辅酶：在血红蛋白的合成和分解过程中，需要辅酶的参与。
其中最重要的辅酶是NADH和FADH2，它们在血红素的合成和分解过程中起关键作用。
此外，维生素B12也是血红蛋白合成的重要辅酶。
血红蛋白
血红蛋白：Hb（Hemoglobin），在人体中有三种，HbA，HbA 2，HbF（仅存于胎儿中），三者的结构和功能大同小异，此处以HbA为例。
一级结构：4条链，α2β2。
α141，β146，每条肽链都结合着一分子的血红素，两条β链之间还夹着一分子DPG（二磷酸甘油酸），每条肽链都有保守序列。
二级结构：4条链均同Mb,几乎全是α-右手螺旋，中间由无规卷曲和结来连接。
三级结构：4条链均同同Mb,扁平的菱形，见沈同P181，属于球蛋白。
四级结构：4个亚基占据着4面体的4个角，链间以离子键结合，一条α链与一条β链形成二聚体，Hb可以看成是由2个二聚体组成的（αβ）2，在二聚体内结合紧密，在二聚体之间结合疏松。
功能：运输氧气，4价。
其三级结构在每个肽链的分子表面形成一个疏水的空穴，血红素即藏在其中，该空穴允许O2进入而拒绝水的进入，保证了Fe2+结合O2而避免了Fe2+→Fe3+。
其氧合曲线见P104，为S形曲线，只有在PO2很高的情况下（在肺部）Hb才结合氧气，而PO2一降低（在外周血管中），它就释放O2，而此时的Mb却纹丝不动。
就结合O2的能力而言，4价的Hb还不如1价的Mb。
Hb的氧合曲线形状与Mb不同是因为它有着Mb所不具有的一些特性，如：协同效应：Hb分子中一条链结合O2后，可以导致其构象的变化，使其它几条链结合O2的结合能力突然增强，表现出其氧合曲线为S形曲线。
对Hb协同效应的解释为：在没有结合氧气时，Hb的四条链之间结合紧密，这种构象称为T态，这种紧密是由离子键和DPG（位于2条β链之间）造成的，屏蔽了分子表面疏水的空穴，使Hb分子结合O2的能力降低（游离的α链和β链结合氧气的能力与Mb相同）。
当一条链结合了氧气之后，铁卟啉把His的咪唑基向下一扯，导致该肽链的三级结构发生变化（牵一发而动全局），肽链之间的离子键被破坏，Hb的四级结构也随之改变，2个二聚体（αβ）之间发生错位，挤出DPG，四级结构进一步变化，每条链表面疏水的空穴暴露在外，这种构象称为R态，结合氧气的能力得以增强。
血红蛋白的测定原理
血红蛋白的测定原理
血红蛋白是存在于红细胞内的一种蛋白质，起着运输氧气的重要作用。
测定血红蛋白的方法有多种，其中最常用的方法是通过光学吸收测定。
测定血红蛋白的原理基于血红蛋白与特定波长的光的吸收关系。
血红蛋白分子能够吸收特定波长的光线，而不吸收其他波长的光。
在常见的实验条件下，尤其是在546 nm波长处，血红蛋
白会吸收尽可能多的光。
为了测定血红蛋白的浓度，通常会将血样溶解或稀释成一定体积的溶液。
然后，使用一台分光光度计或类似仪器，将光线传递到溶液中。
光经过溶液时，部分光被吸收，其余的透过溶液而达到光电检测器。
检测器通过测量透过溶液的光的强度来计算血红蛋白的浓度。
为了准确测定血红蛋白的浓度，通常会对样品进行空白校正。
这意味着使用一个不含血红蛋白的溶液进行测量，并将其吸光度值从样品的吸光度值中减去。
这样可以消除与血红蛋白无关的干扰物质对测定结果的影响。
总的来说，血红蛋白的测定原理是利用血红蛋白对特定波长光的吸收能力来测定其浓度。
通过光学吸收测定的方法，可以快速、准确地测定血红蛋白的浓度，为临床医学和疾病诊断提供重要的参考信息。
血红蛋白的名词解释
血红蛋白的名词解释
血红蛋白（Hb）是存在于红细胞内的一种主要结合蛋白质，它占红细胞中总蛋白量的90％，由珠蛋白肽链与亚铁血红蛋白（血红素）组成。
血红蛋白在体内有两种作用：一、是和氧气和二氧化碳结合，将氧气运输到全身，同时将二氧化碳带走进行气体的交换，保证全身的供养维持正常的代谢。
二、是运输营养组织，体内的吸收营养组织会以特殊的方式和血红蛋白结合，通过血液循环运输到全身为人体的活动功能。
女性血红蛋白正常在110g/L到150g/L之间，男性血红蛋白在120g/L到165g/L之间正常。
儿童血红蛋白正常值在120g/L到140g/L。
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血红蛋白科技名词定义中文名称：血红蛋白英文名称：hemoglobin;haemoglobin;Hb定义1：一组红色含铁的携氧蛋白质。
存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。
人血红蛋白由2对珠蛋白组成四聚体，每个珠蛋白(亚基)结合1个血红素，其亚铁离子可逆地结合1个氧分子。
血红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。
所属学科：生物化学与分子生物学（一级学科）；氨基酸、多肽与蛋白质（二级学科）定义2：存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中的一组红色含铁的携氧蛋白质。
具有4个亚基。
所属学科：细胞生物学（一级学科）；细胞化学（二级学科）本内容由全国科学技术名词审定委员会审定公布百科名片血红蛋白血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。
可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度。
血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。
氧气结合在铁原子上，被血液运输。
目录[隐藏]基本简介构成组成结构工作原理生理意义正常参值异常结果基本简介构成组成结构工作原理生理意义正常参值异常结果[编辑本段]基本简介血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）每一血红蛋白分子由一分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96％，血红素占4％。
α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。
α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。
[编辑本段]构成血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。
人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。
血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
[编辑本段]组成结构人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
血红蛋白血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。
血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。
其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。
也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。
分子量约67 000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。
呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。
有多种类型：血红蛋白A(HbA)，α2β2，占成人血红蛋白的98％；血红蛋白A2(HbA2)，α2δ2，占成人血红蛋白的2％；血红蛋白F(HbF)，α2γ2，仅存在于胎儿血中；血红蛋白H(HbH)，β4，四个相同β链组成的四聚体血红蛋白；血红蛋白C(HbC)，β链中Lys被Glu取代的血红蛋白；血红蛋白S(HbS)，镰刀状细胞红蛋白；血红蛋白O2(HbO2，HHbO2)，氧合血红蛋白；血红蛋白CO(Hb CO)，一氧化碳结合血红蛋白。
在没有氧存在的情况下，四个亚基之间相互作用的力很强。
氧分子越多与血红蛋白结合力越强。
中心离子铁(II)进一步和蛋白质链中的组氨酸结合，成为五配位。
既是配位中心，又是活性中心。
血红蛋白中铁(II)能可逆地结合氧分子，取决于氧分压。
它能从氧分压较高的肺泡中摄取氧，并随着血液循环把氧气释放到氧分压较低的组织中去，从而起到输氧作用。
一氧化碳与血红蛋白的结合较氧强，即使浓度很低也能优先和血红蛋白结合，致使通往组织的氧气流中断，造成一氧化碳中毒。
[编辑本段]工作原理血红蛋白血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。
首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。
而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。
协同效应血红蛋白病变血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。
可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。
除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒和氰化物中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。
缀合蛋白质血红蛋白血红素和珠蛋白构成的缀合蛋白质，是脊椎动物血液的有色成分。
其主要功能是运输氧，也有维持血液酸碱平衡的作用。
血红素是含2价铁的卟啉化合物。
铁有6个配位键，其中4个与血红素的环状结构相连，并与之处在同一平面中。
另2个配位键中的一个与蛋白质部分相连，还有1个则连接氧。
珠蛋白含有4个亚基（α2β2），每个亚基连接1个血红素辅基。
人和许多动物血红蛋白α链（含141个氨基酸残基）和β链（含146个氨基酸残基）的氨基酸序列已确定，也已用X射线衍射结构分析测定其四级结构。
血红蛋白基因的点突变导致异常血红蛋白的产生。
已发现数百种异常血红蛋白，其中只有一小部分引起疾病发生，最常见也最了解的疾病是镰刀形红细胞贫血病。
在血红蛋白中，血红素辅基的Fe2+能可逆载氧，载氧时Fe2+的状态为低自旋，半径较小，能嵌入卟啉环的平面内，呈六配位。
而脱氧后，Fe2+呈高自旋态，半径较大，不能嵌入卟啉环的平面中，高出平面70-80pm，Fe-N距离220pm，为五配位。
[编辑本段]生理意义血红蛋白补充血红蛋白的食品血红蛋白的四级结构对其运氧功能有重要意义。
它能从肺携带氧经由动脉血运送给组织，又能携带组织代谢所产生的二氧化碳经静脉血送到肺再排出体外。
现知它的这种功能与其亚基结构的两种状态有关，在缺氧的地方（如静脉血中）亚基处于钳制状态，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧；在含氧丰富的肺里，亚基结构呈松弛状态，使氧极易与血红素结合，从而迅速地将氧运载走。
亚基结构的转换使呼吸功能高效进行。
氰化高铁法：手指血20微升自动血细胞分析仪：静脉血1～2毫升，EDTAK2抗凝生理情况下，人体每天均约有1/120红细胞衰亡，同时，又有1/120的红细胞产生，使红细胞的生成与衰亡保持动态平衡。
多种原因可使这种平衡遭到破坏，导致红细胞和血红蛋白数量减少或增多。
[编辑本段]正常参值成年男性：120～160g/L成年女性：110～150g/L新生儿：170～200g/L儿童：110～160g/L[编辑本段]异常结果红细胞和血红蛋白增多1．相对性增多：由于某些原因使血浆中水分丢失，血液浓缩，使红细胞和血红蛋白含量相对增多。
如连续剧烈呕吐、大面积烧伤、严重腹泻、大量出汗等；另见于慢性肾上腺皮质功能减退、尿崩症、甲状腺功能亢进等。
2．绝对性增多：由各种原因引起血液中红细胞和血红蛋白绝对值增多，多与机体循环及组织缺氧、血中促红细胞生成素水平升高、骨髓加速释放红细胞有关。
（1）生理性增多：见于高原居民、胎儿和新生儿、剧烈劳动、恐惧、冷水浴等。
（2）病理性增多：由于促红细胞生成素代偿性增多所致，见于严重的先天性及后天性心肺疾病和血管畸形，如法洛四联症、紫绀型先天性心脏病、阻塞性肺气肿、肺源性心脏病、肺动-静脉瘘以及携氧能力低的异常血红蛋白病等。
在另一些情况下，病人并无组织缺氧，促红细胞生成素的增多并非机体需要，红细胞和血红蛋白增多亦无代偿意义，见于某些肿瘤或肾脏疾病，如肾癌、肝细胞癌、肾胚胎瘤以及肾盂积水、多囊肾等。
红细胞和血红蛋白减少一般成年男性血红蛋白＜120g/L,成年女性血红蛋白＜110g/L为贫血。
根据血红蛋白减低的程度贫血可分为四级。
轻度：血红蛋白＞90g/L、中度：血红蛋白90～60 g/L、重度：血红蛋白60～30g/L、极度：血红蛋白＜30g/L。
1．生理性减少：3个月的婴儿至15岁以前的儿童，因生长发育迅速而致造血原料相对不足，红细胞和血红蛋白可较正常人低10％～20％。
妊娠中、后期由于孕妇血容量增加使血液稀释，老年人由于骨髓造血功能逐渐减低，均可导致红细胞和血红蛋白含量减少。
2．病理性减少：（1）红细胞生成减少所致的贫血：1）骨髓造血功能衰竭：再生障碍性贫血、骨髓纤维化等伴发的贫血。
2）因造血物质缺乏或利用障碍引起的贫血：如缺铁性贫血、铁粒幼细胞性贫血、叶酸及维生素B12缺乏所致的巨幼细胞性贫血。
（2）因红细胞膜、酶遗传性的缺陷或外来因素造成红细胞破坏过多导致的贫血，如遗传性球形红细胞增多症、地中海性贫血、阵发性睡眠性血红蛋白尿、异常血红蛋白病、免疫性溶血性贫血、心脏体外循环的大手术及一些化学、生物因素等引起的溶血性贫血。
（3）失血：急性失血或消化道溃疡、钩虫病等慢性失血所致的贫血。