糖蛋白质相互作用
糖与蛋白质的关系
糖与蛋白质的关系糖和蛋白质是人类身体中不可或缺的营养物质，它们在我们的身体中扮演着极其重要的角色。
在生物化学的角度来看，糖和蛋白质之间的相互关系非常复杂，但是简单来说，它们是彼此之间必须协作的。
糖是一种碳水化合物，由单糖分子组成，如葡萄糖和果糖。
糖是人体最主要的能源来源，与生俱来的甜味感知也让糖成为人们平日里不可或缺的食物。
初级的糖分子--单糖是人体消化系统对含糖食物分解的结果。
它们在身体一系列的代谢过程中逐渐地被利用，释放出能量，维持着机体正常的生理功能。
同样，在人们各种动物和植物体内，糖也扮演着类似的角色。
蛋白质则是由氨基酸以一定的顺序组成的复杂分子。
蛋白质在人体内担任着许多不同的生理功能，如结构和机能等。
一些蛋白质形成肌肉和组织，而其他蛋白质则会起到重要的生化催化作用，是酶的基础组成单位。
蛋白质也是身体制造生长和代谢所必需的组成部分。
虽然糖和蛋白质的功能不同，但它们却存在着相互依存的关系。
任何生物体生命的起源和延续都离不开它们。
人类的身体不能完全依靠糖分如肉类，脂肪，豆类等食物来获得氨基酸。
我们体内需要的有机物都是通过消耗含有蛋白质的食物摄取。
而且，这些有机物中的某些组分和糖分一样可以很良好地进行代谢和产生能量，这就是说，其中一些氨基酸也能作为身体的能量来源。
除此之外，在身体内细胞的生化代谢过程中，糖和蛋白质之间还有着许多协同作用。
例如，肝脏是人体内糖的主要代谢器官。
细胞壁表面的糖链可以改变蛋白质的构象，在让蛋白质活性产生变化的同时，起到保护和维护蛋白质的功能的作用。
而一些疾病，比如糖尿病和肝脏疾病，都与糖和蛋白质的代谢过程以及它们之间的协同失调有关。
总之，糖和蛋白质是身体内两种基本的营养物质。
尽管两个化合物的功能非常不同，但它们共同维持了身体的正常运行。
许多疾病都与糖和蛋白质代谢之间的失调有关。
因此，人们迫切需要更加深入地了解它们之间的相互作用和作用机制，以了解人类身体的机能完备性，也为较好的治疗方案的制定提供支持。
糖和蛋白质的关系
糖和蛋白质的关系
（1）--构成细胞的重要材料：在细胞的生物膜系统包括细胞膜和细胞器膜（如内质网、高尔基体、线粒体、叶绿体、溶酶体等）等由蛋白质、糖类和脂肪这三种物质共同构成.比如糖类可以和蛋白质、脂肪组成细胞膜上的糖蛋白、糖脂.
所以它们都是构成细胞的重要材料
(2）为生命活动提供能量：糖类、脂肪和蛋白质中都含有大量能量,这些有机物氧化分解后释放的能量转移到ATP中,用于各项生命活动.
但在生命活动所利用的能量大约70%左右是由糖类提供的,只有体内的糖类消耗完了,却又无法及时补充糖类,这是人体内的细胞就会开始消耗脂肪,将其转化成能量供生命活动的利用.若连体内的脂肪也消耗完了,蛋白质将会被转化成血糖为人体继续提供能量.当到了需要消耗蛋白质的时候,恐怕人会有生命危险.
所以它们都能提供能量.
（3）调节人体生命活动的物质：糖类没有这一项功能.
能调节人体生命活动的物质是蛋白质（比如胰岛素、胰高血糖素、呼吸酶消化酶等）和脂肪（比如胆固醇、性激素和维生素D等）
（4）储备能量：糖类进入人体后马上氧化分解产生能量供生命活动利用或转化为糖原和其他非糖物质如氨基酸等,不会储备能量.
只有蛋白质和脂肪才能储备能量,因为它们储存能量的效率比糖类高,所以在生物进化过程中,生物体将其选择为长期储存能量的物质.。
糖和蛋白质的联系
糖和蛋白质的联系
糖和蛋白质是生命体中最基本的分子，它们在生物体内扮演着重要的角色。
糖和蛋白质之间的联系在许多生物过程中都很重要。
首先，糖可以与蛋白质结合形成糖基化蛋白。
这种化合物在细胞信号转导、细胞识别、免疫响应等生物过程中发挥着重要作用。
例如，糖基化蛋白可以帮助免疫细胞识别病原微生物，同时也可以激活信号分子，促进细胞分化和增殖。
其次，糖可以与蛋白质结合形成糖蛋白。
糖蛋白在细胞外基质中广泛存在，包括胶原蛋白、骨架蛋白等。
这些蛋白质的结构和功能都受到糖的修饰影响。
例如，皮肤上的胶原蛋白可以被糖修饰，使其更加紧密和弹性。
最后，糖可以与蛋白质结合形成糖类抗原。
糖类抗原是一种糖基化蛋白，它在免疫系统中发挥着重要作用。
糖类抗原可以作为病原微生物的标记，被免疫细胞识别和攻击。
总的来说，糖和蛋白质之间的联系在生物体内是紧密的。
糖的修饰可以影响蛋白质的结构和功能，同时也可以影响生物体的免疫响应。
因此，对糖和蛋白质的研究具有重要的理论和实践价值。
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糖代谢与蛋白质代谢的相互关系
糖代谢与蛋白质代谢的相互关系糖和蛋白质是人体内两个最主要的营养素，它们在人体内扮演着
非常重要的角色。
糖代谢和蛋白质代谢相互关联，在人体内发挥着协
同作用，共同维持着生命活动的正常运转。
首先，糖代谢与蛋白质代谢之间的关系体现在糖原的合成。
糖原
是由葡萄糖分子构成的一种多糖体，人体内的肝脏和肌肉是糖原的主
要合成器官。
当人体摄入足够的碳水化合物（如淀粉、糖等）时，肝
脏和肌肉便会将多余的糖转化为糖原储存起来。
事实上，蛋白质在合
成过程中也需要糖原作为能量来源，如果人体内糖原不足，蛋白质便
会被分解为葡萄糖来满足人体的能量需求。
其次，糖代谢与蛋白质代谢之间的关系还体现在肝脏中乳酸的代
谢过程中。
当运动或其他剧烈活动引起肌肉缺氧时，肌肉会分解葡萄
糖并生成乳酸，这些乳酸会进入肝脏进行代谢。
在代谢过程中，肝脏
会将乳酸转化为葡萄糖，这个过程称为糖异生。
这些生成的葡萄糖可
以再次进入肌肉供能，也可用于蛋白质的合成。
最后，糖代谢与蛋白质代谢之间的关系还体现在胰岛素的作用上。
胰岛素是人体内的一种激素，它能促进葡萄糖在肝脏、肌肉、脂肪组
织等细胞内转化为能量或者糖原储存起来。
同时，胰岛素也能促进蛋
白质的合成并防止蛋白质分解。
这说明糖代谢和蛋白质代谢相互依存，胰岛素是糖代谢和蛋白质代谢之间的桥梁。
总之，糖代谢与蛋白质代谢相互关联，两者共同维持着人体的正常生命活动。
了解这种关系，能够让人们更加科学地摄入和合理利用营养素，从而更好地满足人体的能量需求，保持身体健康和强壮。
多糖和蛋白质的关系
多糖和蛋白质的关系《多糖与蛋白质：相互作用与功能》多糖和蛋白质是生物体内非常重要的两种生物大分子，它们在生物体内发挥着各种不可或缺的生物学功能。
多糖是由许多单糖单元连接而成的复杂大分子，包括淀粉、纤维素和糖原等。
而蛋白质则是由氨基酸链构成的多肽，是生物体内各种功能性蛋白的重要组成部分。
两者之间存在着密切的相互作用关系，相互影响着彼此的结构和功能。
首先，多糖与蛋白质之间存在着物理相互作用。
例如，多糖可以与蛋白质发生静电相互作用、范德华力以及氢键等相互作用，影响蛋白质的折叠和稳定性。
另外，多糖也可以通过与蛋白质形成复合物，改变蛋白质的活性和生物学功能。
这种相互作用在许多生物过程中起着重要作用，例如在细胞识别和信号传导中扮演着重要角色。
其次，多糖通过与蛋白质形成的复合物，调节蛋白质的结构和功能。
多糖可以通过与蛋白质的特异性结合，改变蛋白质的构象，进而影响其生物学功能。
例如，一些糖蛋白质（又称糖基化蛋白）是具有正常生理功能的重要蛋白质。
它们的生物活性往往与其与特定多糖结合的能力密切相关。
此外，多糖本身也可以通过结合蛋白质，形成稳定的复合物来增加其生物稳定性。
最后，多糖和蛋白质的相互作用对于细胞结构和功能的维持至关重要。
细胞外基质是由多糖和蛋白质组成的复杂网络，它们相互作用形成了细胞外基质的结构和稳定性。
细胞外基质的特定结构对于细胞的附着、迁移和分化等过程至关重要。
多糖和蛋白质的相互作用能够调节细胞外基质的形成和重塑，从而影响细胞的功能和行为。
总结起来，多糖和蛋白质之间存在着紧密的关系，相互作用着彼此的结构和功能。
它们的相互作用在生物体内发挥着关键的生物学功能，不仅影响着细胞的结构和功能，还调控着许多生物过程。
深入研究多糖与蛋白质的相互作用机制，将有助于我们更好地理解生物体内复杂的生物学过程，并为开发新的生物医学和生物技术应用提供指导。
糖与蛋白质化学反应
糖与蛋白质化学反应咱先来说说糖吧，糖就像生活里的小甜蜜。
甜甜的糖果、好喝的糖水，一想到就觉得幸福满满。
蛋白质呢，它可是身体里的大功臣。
肌肉啦、头发啦，好多身体的部分都离不开它。
当糖和蛋白质碰到一起，就像是两个小伙伴要搞点好玩的事情。
它们会发生一种叫做糖基化的反应。
这反应啊，就像是糖给蛋白质化了个妆。
有时候化得好呢，会让蛋白质变得更稳定，更能在身体里发挥作用。
可要是化得不好，就像调皮过了头。
比如说在身体里，如果这个糖基化反应失控了，就可能产生一些不好的东西。
就好比原本健康的蛋白质被乱涂乱画，变得认不出来了，身体可能就会出问题。
在食物里也有这样的反应。
你想啊，烤面包的时候，面包表面那一层脆脆的、香香的，其实就有糖和蛋白质的反应在里面。
糖和面粉里的蛋白质在高温下玩耍，就弄出了那美味的颜色和口感。
这时候的糖和蛋白质的反应，那就是给我们的味蕾带来了超级大的惊喜。
不过呢，糖和蛋白质的关系也很微妙。
它们的反应不是那种随随便便就能发生得很好的。
就像两个人交朋友，得有合适的环境和条件。
温度啦、酸碱度啦，这些就像是它们交朋友的氛围。
如果氛围不对，这个反应可能就进行得磕磕绊绊的。
而且啊，科学家们对这个反应也是又爱又恨。
爱的是可以利用这个反应做出好多有用的东西，恨的是有时候这个反应带来的问题还挺难解决的。
比如说在研究一些疾病的时候，发现这个糖基化反应乱了套，想要把它调整好就像在一团乱麻里找线头一样难。
我们在日常生活里，其实也在不知不觉地影响着糖和蛋白质的反应。
吃太多糖呢，可能就会让身体里糖和蛋白质的反应变得乱糟糟的。
所以啊，还是要健康饮食，让身体里的糖和蛋白质能够和谐相处。
就像我们希望身边的朋友都能开开心心、和和睦睦的一样，也要让身体里的这些小成员们友好地互动起来呢。
这糖和蛋白质的化学反应，就像是一场小小的生命之舞，充满了惊喜、意外，还有无限的奥秘等待我们去探索。
多糖与胞内蛋白相互作用实验方法
哎呀，这个话题听起来就挺专业的，不过我尽量用大白话给你讲讲，咱们就当是闲聊。
首先，咱们得知道多糖和胞内蛋白这俩货是啥。
多糖，就是那种一串一串的糖分子，胞内蛋白呢，就是细胞里面的一种蛋白质。
它们俩能相互作用，这事儿挺重要的，因为这种相互作用可能会影响到细胞的功能，甚至和一些疾病有关。
咱们要研究它们怎么相互作用，就得用到实验方法。
这里头，我得提一个挺常用的方法，叫做“共沉淀实验”。
这个实验的步骤大概是这样的：1.准备阶段：首先，你得有纯化的多糖和胞内蛋白。
这俩货得是干干净净的，不能有别的杂质掺和进来，不然实验结果就不准了。
2.混合阶段：把多糖和胞内蛋白混在一起，让它们有机会“认识”一下。
这个混合的过程得控制好条件，比如温度、pH值，这些因素都可能影响到它们之间的相互作用。
3.沉淀阶段：接下来，就是让它们“抱团”的时候了。
通常我们会用一些化学试剂，比如硫酸铵，来帮助沉淀。
这个步骤的目的就是让那些和多糖结合的蛋白沉淀下来，没结合的就留在上清液里。
4.分离阶段：沉淀下来的东西，咱们得把它们从溶液里分离出来。
这通常用离心机来完成，高速旋转，让沉淀物沉到管子底部。
5.检测阶段：最后，就是看看到底哪些蛋白和多糖结合了。
这可以通过Western blot或者质谱等方法来检测。
这个实验听起来挺简单，但实际操作起来还是挺复杂的。
你得小心操作，不然很容易出错。
比如，混合的时候温度高了，可能就把蛋白给变性了；沉淀的时候，如果硫酸铵加多了，可能就把蛋白给沉淀过头了。
而且，这个实验还有个问题，就是它只能告诉你哪些蛋白和多糖结合了，但具体是怎么结合的，这个实验就看不出来了。
所以，你还得用其他的方法，比如X射线晶体学或者核磁共振，来进一步研究它们之间的结合细节。
总之，研究多糖和胞内蛋白的相互作用，是个挺有意思的事儿，但也得下一番功夫。
希望我说的这些，能给你一点启发。
咱们下次再聊别的吧！。
糖脂肪蛋白质相互转化
糖脂肪蛋白质相互转化关于《糖脂肪蛋白质相互转化》，是我们特意为大家整理的，希望对大家有所帮助。
糖原、人体脂肪、蛋白全是构成身体的关键物质，他们每一种都对身体拥有关键实际意义。
这三者的互相均衡，有规律性的摄入都保持着身体的一切正常运行，让我们可以精力旺盛。
这三者我们也不生疏，可是我们可能不清楚他们三者是能够互相转换的，针对减肥瘦身，塑型及其身体健康都密切相关。
那麼，接下去让我们了解一下他们中间是怎样转换的。
（1）糖原新陈代谢和蛋白质代谢的关联糖原和蛋白在身体是能够互相转换的.基本上全部构成蛋白的纯天然碳水化合物都能够根据脱羟基功效,产生的不中氮一部分从而转化成糖原；糖原新陈代谢的正中间物质能够根据碳水化合物变换功效产生非必须氨基酸.留意：必须氨基酸在身体不可以根据羟基变换功效产生.（2）糖原新陈代谢与脂质代谢的关联糖原新陈代谢的正中间物质能够转换成人体脂肪,脂肪燃烧造成的凡士林、油酸还可以转换成糖原.糖原能够很多转换成人体脂肪,而人体脂肪却不可以很多转换成糖原.（3）蛋白质代谢和脂质代谢的关联一般状况下,小动物身体的人体脂肪不可以转换为碳水化合物,但在一些绿色植物和微生物菌种身体能够转换；一些碳水化合物能够根据不一样的方式转化成凡士林和油酸从而生成人体脂肪.（4）糖原、蛋白和脂类的新陈代谢中间互相牵制糖原能够很多转换成人体脂肪,而人体脂肪却不能很多转换成糖原.仅有当糖原新陈代谢产生阻碍时才由人体脂肪和蛋白来供能,当糖原和人体脂肪摄取量都不够时,蛋白的溶解才会提升.比如糖尿病人糖酵解产生阻碍时,就由人体脂肪和蛋白来溶解磷酸原,因而病人主要表现出削瘦.体细胞内糖原、长链脂肪酸和蛋白这三类物质的新陈代谢在時间、室内空间上是另外开展的,他们中间既互相联络、又互相牵制,产生一个融洽统一的全过程.可是,糖原、长链脂肪酸和蛋白中间的转换是有标准的,并不是三类物质中间都能够互相转换。
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化学进展第２０卷
合以染色质的形式存在于细胞核中，此时基因表达受到抑制。
基因表达的人工调节是后基因组研究的重要课题，在生物医学领域（如基因治疗）中有广泛的应用前景。
有研究表明糖基化的ＤＮＡ与基因的表达是相关的协・３０］。
Ｍａｔｓｕｕｒａ等ｂｈ３２］利用糖．凝集素的相互作用实现了ＤＮＡ转录的人工调节。
他们制备了质粒ＤＮＡ与乳糖的复合物（ｐｌａｓｍｉｄＤＮＡｌａｃｔｏｓｅ）作为糖基化ＤＮＡ的类似物，该类似物通过乳糖基与凝集素ＲＣＡ。
∞的识别作用发生交联．加入的ＲＮＡ聚合酶不能与ＤＮＡ有效结合，于是ＤＮＡ的转录受到抑制。
加入过量的乳糖以竞争结合凝集素，ＲＮＡ聚合酶与释放出的ＤＮＡ类似物结合，ＤＮＡ转录得以进行，从而实现基因表达的人工调节（如图１）。
图１利用糖．凝集素相互作用调节基因表达的示意副”１
Ｆｉｇ・１Ｓｃｈｅｍａｔｉｃｉｌｌｕｓｔｒａｔｉｏｎｏｆｍｏｄｅｌｓｙｓｔｅｍｆｏｒｒｅｇｕｌａｔｉｏｎｏｆｇｅｎｅｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｕｔｉｌｉｚｉｎｇｃａｒｂｏｈｙｄｒａｔｅ．１ｅｅｔｉｎｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎ［３２］
１．４基于凝集素媒介的药物导向治疗
导向治疗属于靶向给药系统，是指应用一定的生物医学技术让治疗药物与靶向载体相结合，在载体的导向下把药物运送到需要发挥作用的特定部位，从而减少药物对健康机体可能的副作用和毒性。
导向药物的设计是导向治疗的重要研究方向Ｄ引。
１９８７年，Ｂａｇｓｈａｗｅｍｌ首次提出了抗体导向酶．前药治疗（ａｎｔｉｂｏｄｙ—ｄｉｒｅｃｔｅｄｅｎｚｙｍｅｐｒｏｄｒｕｇｔｈｅｒａｐｙ，ＡＤＥＰＴ）这一新概念，即利用抗体作为载体携带前药的专一性活化酶，活化酶通过肿瘤细胞表面抗原选择性地结合到肿瘤部位，当前药进入体内，前药就与结合到细胞表面的活化酶发生特异性反应，释放药物作用
于肿瘤细胞。
这种方法利用抗原与抗体、酶与底物的双重选择特异性提高药物的靶向性，同时也降低了药物毒性。
凝集素与糖类的识别作用就可以起到这样的导向作用¨５｜。
随之，凝集素导向酶．前药治疗（１ｅｃｔｉｎ－ｄｉｒｅｃｔｅｄｅｎｚｙｍｅ－ａｃｔｉｖａｔｅｄｐｍｄｍｇｔｈｅｒａｐｙ，ＬＥＡＰＴ）也发展了起来¨引。
其３个基本步骤如图２所示：（１）糖基化的鼠李糖苷酶通过受体媒介胞吞作用（ｒｅｃｅｐｔｏｒ－ｍｅｄｉａｔｅｄｅｎｄｏｃｙｔｏｓｉｓ，ＲＭＥ）进入细胞；（２）鼠李糖包裹的前药进入到细胞；（３）前药在酶的作用下释放药物。
结果显示，这种方法操作简单，只需要对酶进行糖基化改性，同时药物的靶向选择性也提高了６０倍。
Ｂｅｎｉｔｏ等¨引设计了一类连接有多糖的树枝状ｐ．环糊精衍生物，合成了一系列这种具有不同单糖单元和空问结构的衍生物，考察了它们与ＣｏｎＡ及一种巨噬细胞表面甘露糖／海藻糖特异性受体的结合能力。
抗癌药物ｄｏｃｅｔａｘｅｌ借助口一环糊精圆筒状的分子结构特征与之结合。
这种新型的糖导向药物就可以像“生物导弹”一样发挥针对性的靶向治疗作用。
图２ＬＥＡＰＴ双向导向系统示意图‘蚓
Ｆ睡．２ＬＥＡＰＴ船ａｂｉｐａｒｔｉｔｅｄｅｌｉｖｅｒｙｓｙｓｔｅｍ‘”１
２糖．凝集素相互作用研究方法学与器件
生命体系中涉及大分子与大分子或大分子与小分子之间的相互作用，作用的形式包括化学键的断裂、组合或重排，还包括氢键、疏水作用、偶极作用和范德华力等弱相互作用。
分子间相互作用会引起复杂的结构变化，伴随能量转移。
人们对分子间相互作用进行了一系列研究，相关的研究方法也逐渐成熟起来。
本文主要综述了电化学、压电传感、光谱、纳米技术、微阵列技术和生物传感器等方法和器件在糖．蛋白质（凝集素）相互作用研究中的应用。
２．１电化学方法
电化学方法检测灵敏度高，易于实现自动化和连续分析，可用于氧化还原过程及其机理、催化过程
与机理、新材料表征、表面分析和电池反应跟踪等研
・９４６・化学进展第２０卷
ＱＣＭ技术由于其特有的优势，已用于糖、糖蛋白、凝集素以及微生物的检测。
Ｃａｎｎｏｎ等㈨１发展了一种基于糖受体的压电传感器用来检测单糖。
他们采用基因工程手段在糖受体分子的氨基酸序列中插入半胱氨酸，糖受体通过金硫键固定到石英晶体表面。
从质量效应的角度，单糖是小分子，不足以引起大的频移，但糖受体组装膜在结合单糖之前是一层黏性膜，结合单糖后，膜变得更致密而更具刚性，从而产生较大的频率响应。
Ｓｔｉｎｅ等№川比较了鞘糖脂和抗体作为识别分子用来检测毒素蓖麻蛋白的ＱｃＭ传感器，发现与抗体相比，鞘糖脂检测蓖麻蛋白更灵敏，检测下限降低了５倍，达５弘ｇ・ＩＩｌｌ‘。
２．３光谱方法
２．３．１表面等离子体波共振
表面等离子体波共振（ｓｕｒｆａｃｅｐｌａｓｍｏｎｒｅｓｏｎａｎｃｅ，ＳＰＲ）适于研究生物分子间的相互作用，其优点是响应快、免标记、可实时检测和获取相关动力学和热力学参数，如平衡常数Ｋ。
和解离常数蚝。
其原理是当光波从光密介质射向光疏介质，且入射角大于临界角时，入射光发生全反射。
全反射时光波将透入到光疏介质很薄的一层，形成消失波。
消失波引发金属膜自由电子产生表面等离子体，当消失波的频率与等离子体的振荡频率相当时，就引起表面等离子体共振波。
此时入射光被金属表面电子所吸收，使反射光能量下降。
下降到最小时的入射角度称为共振角。
共振角会随金属薄膜表面通过液相的折射角的变化而变化，折射率的变化与金属表面结合的分子质量成正比。
通过分析共振角的变化就可得到分子间相互作用的信息。
Ｍａｔｓｕｕｍ等№１用ＳＰＲ技术定量估算了ｓｉａｌｏｓｙｌｌａｃｔｏｓｙｌｃｅｒａｍｉｄｅ（ＧＭ３）单层膜与包含ｇａｎｇｌｉｏｔｒｉａｏｓｙｌｃｅｒａｍｉｄｅ（Ｇ９３）的聚合物之间的相互作用，结果表明鲰３可选择性地结合到ＧＭ３单层膜中，结合常数约为１０６ｔｏｏｌ～・Ｌ。
此外，他们旧１还研究了Ｇ９３与多种神经节苷脂单层膜的相互作用，发现ＧＭ３与ＧＳ３的结合力最强，表观结合常数为２．５×１０６ｍｏｌ～・Ｌ，随着ＧＭ３结构的改变，结合力逐渐减小。
这说明ＧＭ３和Ｇ９３两种鞘糖脂间相互作用是基于很精确的分子识别。
Ｗｈｅｌａｎ等旧１用一种微型表面等离子体共振传感器研究了ＣｏｎＡ与抗生物素蛋白（ａｖｉｄｉｎ）的相互作用，得到解离常数虬为６．０±０．９“ｔｏｏｌ・Ｌ～。
Ｓｍｉｔｈ等Ⅲ１也用ＳＰＲ研究了糖．蛋白质的相互作用。
他们利用聚二甲基硅氧烷微通道技术在金膜表面组装了甘露糖和半乳糖阵列，随后
用ＳＰＲ成像技术监测到溶液中两种凝集素，木菠萝凝集素（Ｊａｃａｌｉｎ，选择性识别半乳糖）和ＣｏｎＡ（选择性识别甘露糖），与糖阵列的结合，得出两种相互作用的吸附常数Ｋ一。
分别为（２．２４－０．８）×１０７和（５．６４－１．７）×１０６ｔｏｏｌ～・Ｌ。
Ｍｉｓｌｏｖｉ６０ｖ６等№１用ＳＰＲ技术研究了两种天然糖蛋白酶（转化酶和葡萄糖淀粉酶）和两种合成的甘露糖基化酶与ＣｏｎＡ的结合特性，得到两种合成酶与ＣｏｎＡ的解离常数配分别为１６±５和２００士５０且ｔｏｏｌ・Ｌ～。
Ｃｒｉｔｃｈｌｅｙ等帕７１比较了两种合成糖脂与凝集素ＲＣＡ．加的结合差异。
Ｖｏｍｈｏｌｔ等旧１采用ＳＰＲ系统表征了凝集素的糖识别结合域，以筛选天然凝集素。
２．３．２荧光光谱法
荧光光谱法（ｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｔｓｐｅｃｔｒｕｍ）是研究生物大分子与小分子和离子相互作用的重要手段。
人们常常利用蛋白质自身的内源荧光作为探针，借助荧光猝灭法可测定分子相互作用的结合常数及结合位点数，也可引入外源性荧光指示探针。
Ｘｕｅ等旧’合成了连接有糖基的聚对亚苯聚合物，这种聚合物在磷酸缓冲溶液中有很强的荧光，当与ＣｏｎＡ作用时，聚合物的荧光强度减小，荧光猝灭常数为４．５×１０７。
Ｒｕｓｉｎ等＂叫合成了糖基取代的ｏｌｉｇｏｐｙｒｒｏｌｉｃ大环化合物，这种大环化合物在水相中会发生团聚而使荧光减弱，当加人凝集素ＣｏｎＡ，糖与凝集素发生识别作用，大环化合物得以分散，荧光强度增大，再加入与ＣｏｎＡ有强亲和作用的Ｄ－甘露糖，大环化合物从位点被释放，重聚使荧光猝灭（如图３）。
图３ＣｏｎＡ与标记物相互作用及被单糖取代过程‘”１
Ｆｉｇ．３ＩｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｏｆＣｏｎＡｗｉｔｈａｌａｂｅｌｆｏｌｌｏｗｅｄｂｙｄｉｓｐｌａｃｅｍｅｎｔｗｉｔｈａｎａｔｕｒａｌｓｕｂｓｔｒａｔｅ【”】
２．３．３其他光谱方法
主要有紫外－可见吸收光谱（ｕＶ－ｖｉｓａｂｓｏｒｐｔｉｏｎｓｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｙ），红外光谱（ｉｎｆｒａｒｅｄ
ｓｐｅｃｔｒｏｍｅｔｒｙ，ＩＲ）和。