蛋白质结构的组织形式
蛋白质n端
蛋白质n端蛋白质是一种大分子，在生物体内以高度组织化的形式存在的大容量间隔式构形分子，它们构成了有机体体内水凝胶状液体的主要成分。
蛋白质可以分为分子表面蛋白（外源蛋白）和细胞膜蛋白（内源蛋白）。
它们可以与其他分子发生相互作用，可以与另一种蛋白质结合，形成复合蛋白，或者复合多肽，可以调节细胞信号传导和代谢途径，以及维持细胞稳态。
蛋白质的结构一般是由多肽链编码的，一条多肽链通常经过分子修饰后形成三种主要结构：N端，C端和肽链中心。
N端（N-Terminal）是蛋白质结构中的第一个氨基酸，它由非构象氨基酸最先开始，位于第一个氨基酸的N端。
它代表了一个多肽链中所有氨基酸的开始，也是其它蛋白质与这个蛋白质交互作用的开始。
究其原因，由于N端的氨基酸位于多肽链的最外层，可以使其他的蛋白质与之交互作用。
N端的结构可以经过各种形式的表观修饰，如水解、连接到糖分子、加上辅基等。
以下是常见的N端修饰：1、N端的氨基酸肽被氨基酸解乙酰胺酶切断，形成短肽，如N 端肽N-乙酰肽尿肽（N-acetyl peptide natriuretic）；2、N端残基可以与糖分子结合，形成N端糖蛋白（N-glycoprotein）；3、N端可以通过不同的反应，加入不同的辅基，称为N端修饰，增加蛋白质自身的活性。
此外，N端也可以作为蛋白质分子的标记或形成特定的蛋白质复合物。
N端的结构可以直接影响蛋白质的活性，理解N端的结构对许多蛋白质功能的调节都有重要意义。
N端是蛋白质结构中的第一个氨基酸，它由非构象氨基酸最先开始。
在生物体中，N端的存在与蛋白质的活性、细胞信号传导和代谢途径等诸多功能有关，进一步理解N端结构及其表观修饰对于正确预测蛋白质功能和调控机制具有重要意义。
N端表观修饰在许多方面都可以调节蛋白质的功能，从而调控细胞的过程，从而影响细胞的生长发育和稳态维持。
同时，N端也是多肽链与另一种蛋白质复合物构建的结构单位，可以维持多肽链之间的生化活性。
蛋白质的结构层级
蛋白质的结构层级蛋白质是生物体中最基本的大分子之一，它在维持生命活动中发挥着重要作用。
蛋白质的结构层级描述了蛋白质分子从原子级别到整体结构的组织和排列方式。
本文将从最基本的一级结构开始，逐层介绍蛋白质的结构层级。
一级结构：氨基酸序列蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的构建单元，共有20种不同的氨基酸。
它们以特定的顺序连接在一起，形成多肽链，通过脱水缩合反应形成肽键。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
二级结构：α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是指多肽链中氨基酸的局部排列方式。
其中最常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，多肽链围绕中心轴形成螺旋，每转一圈约有 3.6个氨基酸残基。
β-折叠是由多个β-折叠片段相互连接而成，形成一种折叠的结构。
α-螺旋和β-折叠是由氢键和内部相互作用力稳定的。
三级结构：立体构型蛋白质的三级结构是指整个多肽链的立体构型。
它是由一级结构中相邻氨基酸残基之间的相互作用力和二级结构之间的相互作用力所决定的。
蛋白质的三级结构可以是球状、螺旋状或片状等不同的立体构型。
这种立体构型的形成主要依赖于静电相互作用、氢键、疏水效应和范德华力等力的作用。
四级结构：多个多肽链的组装一些蛋白质由多个多肽链组装而成，这种组装形成了蛋白质的四级结构。
四级结构的形成是通过多个多肽链之间的非共价相互作用力，如离子键、氢键和范德华力等稳定的。
四级结构可以使蛋白质形成复杂的功能结构，例如酶和抗体等。
蛋白质的结构层级是相互关联、相互作用的。
一级结构决定了二级结构的形成，而二级结构决定了三级结构的形成，最终四级结构决定了蛋白质的整体功能和特性。
蛋白质的结构层级对于理解蛋白质的功能和性质具有重要意义。
总结：蛋白质的结构层级包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性序列，二级结构是指氨基酸的局部排列方式，三级结构是指整个多肽链的立体构型，四级结构是指多个多肽链的组装。
蛋白质结构与功能
蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内最基础且重要的分子之一，它们在维持生命活动中扮演着关键角色。
蛋白质的结构决定了其功能和活性。
本文将深入探讨蛋白质的结构特征以及与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构层次蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是蛋白质的线性序列，由氨基酸组成。
氨基酸的顺序和类型决定了蛋白质的终极结构和功能。
共有20种常见氨基酸，它们的排列方式多种多样，因此不同的蛋白质具有不同的氨基酸序列。
2. 二级结构：二级结构是由蛋白质内部氨基酸间的氢键相互作用所形成的局部结构特征。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由蛋白质链的某一片段呈螺旋形式排列而成，而β-折叠则是由链的不同片段呈折叠形式排列而成。
二级结构的形成大大增强了蛋白质的稳定性。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质空间结构的进一步折叠排列。
蛋白质通过各种原子间的相互作用，如疏水作用、静电作用和氢键等，形成特定的三维折叠结构。
这种结构的稳定性非常重要，因为它决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构指的是由多个蛋白质聚合体组成的复合物。
多个蛋白质单体通过静电作用、亲水作用或共价键连接在一起，形成更复杂的分子结构。
例如，人体中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的复合物。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构和功能密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
1. 结构蛋白质：结构蛋白质是组成细胞和组织的重要组成部分，它们提供了细胞和组织的形态支持。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管的重要组成成分，使它们具有机械强度和韧性。
2. 功能蛋白质：功能蛋白质是参与生物化学反应和调节生理过程的蛋白质。
例如，酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。
激素是一类能够在体内传递信号的蛋白质，例如胰岛素可以调节血糖水平。
3. 运输蛋白质：运输蛋白质能够帮助物质在细胞和体液中进行运输。
例如，血红蛋白能够携带氧气从肺部到组织器官，维持正常的呼吸和新陈代谢。
蛋白二级结构和
蛋白二级结构和蛋白二级结构及其意义蛋白质是生命中不可或缺的重要分子。
蛋白质大多数都有复杂的三维结构，这决定了它们的功能和性质。
蛋白质的结构可以分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，二级结构是蛋白质结构的重要组成部分，其特点与意义值得探究。
二级结构是指蛋白质主链的局部部分形成的空间构型。
其中最基本的二级结构形式是α-螺旋（alpha helix）和β-折叠（beta sheet）。
α-螺旋是由一条多肽链通过氢键的形成，围绕旋轴自旋形成的一种螺旋状结构。
β-折叠则是由多条多肽链互相平行或交错排列，在平面上形成“酥饼状”或“鲨鱼鳍状”等形状。
另外，还有一些小的二级结构形式，如β-转角、三级螺旋等。
蛋白质的二级结构对其空间构型和性质起着重要的调控作用。
α-螺旋结构使氢键的形成保持在内部，并且极性侧链都导向外部，是相对稳定的结构。
β-折叠的形成受许多因素的影响，如氨基酸序列、环境温度等，较为灵活，容易发生折叠不正等现象。
此外，一些蛋白质中的二级结构还与特定的生理过程密切相关。
例如，激素胰高血糖素中的α-螺旋结构是其结合受体的关键，而肌红蛋白中的α-螺旋和β-折叠的不同比例又使得不同的肌肉组织具有不同的力学特性。
近年来，人们还发现了一些由短链肽组成的抗菌蛋白质中存在多种特殊的二级结构形式，如β-转角等，这些二级结构形式内部排列紧密，具有抗菌能力。
这提醒生命科学家需要考虑设计并且制造这些新型的生物结构材料以及制造新型的医药药品。
总之，蛋白质二级结构是其三维结构中至关重要的部分。
对其结构和意义的研究可以拓宽我们对生物大分子的了解，有助于设计、制造新型的生物功能材料和药物，为人类的健康和福祉做出贡献。
高一蛋白质知识点总结图表
高一蛋白质知识点总结图表蛋白质是构成生命体的重要组成部分，它在细胞内起着各种重要的功能。
以下是高一学生在学习蛋白质知识时需要了解的一些重要概念和内容，以图表的形式进行总结。
1. 蛋白质的结构蛋白质的结构是其功能的基础，根据结构的复杂性，蛋白质可以分为以下几种类型：类型结构特点功能举例结构蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成细胞骨架、肌肉组织等功能蛋白质包含生物活性结构域酶、激素、抗体等调节蛋白质调控生物体内部的代谢过程转录因子、信号传递蛋白等2. 氨基酸和多肽蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，氨基酸是蛋白质的基本组成单元。
以下是一些重要的氨基酸和它们的特点：氨基酸结构特点功能举例赖氨酸包含有阳离子性侧链参与酶活性的调节谷氨酸包含有二羧酸侧链参与信号传导和代谢苏氨酸包含有硫醇基团参与蛋白质折叠和酶活性多肽是由多个氨基酸通过肽键连接而成的小分子，肽链长度少于50个氨基酸。
多肽根据其氨基酸序列和结构的不同，具有各种不同的生物活性和功能。
3. 蛋白质合成和折叠蛋白质合成是细胞内的一种重要生物学过程，包括转录和翻译两个阶段。
蛋白质在合成过程中还需要经历折叠，形成其特定的三维结构。
蛋白质折叠异常可能导致疾病的发生。
4. 转录和翻译转录是指DNA分子上的一段基因被转录成mRNA的过程，通过核糖体复制mRNA上的氨基酸序列，完成蛋白质的合成。
转录和翻译是蛋白质合成的两个关键步骤，也是遗传信息的传递过程。
5. 蛋白质的功能和作用蛋白质在生命体内发挥着各种重要的功能，包括：- 酶作用：许多生物化学反应需要酶的催化作用，例如消化食物和合成分子等。
- 结构作用：蛋白质可以形成细胞骨架、肌肉组织等结构，维持生物体的形态和稳定性。
- 调节作用：蛋白质可以作为激素或细胞信号分子，参与信号传导和代谢调节等过程。
- 免疫作用：抗体是一种特殊类型的蛋白质，可以识别和中和入侵生物体的病原体。
6. 蛋白质与健康蛋白质对维持健康起着重要作用，其中的氨基酸是人体必需的营养物质。
蛋白质结构与功能分析
蛋白质结构与功能分析蛋白质是构成生物体的基本组成部分之一，它在维持生物体正常运作中起到了至关重要的作用。
蛋白质的结构与功能密不可分，深入了解蛋白质的结构与功能关系对于揭示生命活动的本质有着重要的意义。
本文将从蛋白质的基本结构、二级结构、三级结构以及功能分析等方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质由由氨基酸残基通过肽键连接而成，其基本结构包括多肽链、侧链和背骨。
多肽链由许多氨基酸残基组成，而每个氨基酸残基则由一个氨基组和一个羧基组组成。
侧链是连接在多肽链上的部分，决定了蛋白质的特性和功能。
背骨则由多肽链中的肽键和共价键连接而成，在蛋白质结构中占据重要位置。
二、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链上氢键的形成所产生的空间构型。
其中，α-螺旋和β-折叠是最为常见和典型的二级结构形式。
α-螺旋的特点是多肽链成螺旋状，β-折叠则是多肽链形成平行或反平行的折叠。
这两种二级结构形式的存在对蛋白质的稳定性和结构特性起到了重要作用。
三、蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质分子中各个区域的空间排布关系。
蛋白质的三级结构由二级结构之间的空间排列和相互作用决定，其中最为重要的驱动力是静电相互作用、氢键相互作用、范德华力和疏水相互作用等。
蛋白质的三级结构决定了蛋白质的稳定性和功能表现。
四、蛋白质的功能分析蛋白质的功能多种多样，包括酶作用、结构作用、激素作用、传递作用等。
其中，酶作用是蛋白质的一项重要功能，蛋白质酶通过催化生物体内的化学反应，促进代谢过程的进行。
结构作用是指一些蛋白质通过空间排布和相互作用，为细胞和组织提供机械支持和稳定性。
激素作用则是指一些蛋白质通过与细胞膜上的受体结合，进而调控细胞内的信号传递和生理反应。
传递作用是指一些蛋白质在细胞内负责传递信息和物质，起到了传递信号的作用。
综上所述，蛋白质的结构与功能紧密相关。
蛋白质的基本结构包括多肽链、侧链和背骨，其二级结构主要表现为α-螺旋和β-折叠，而三级结构则由二级结构的空间排列和相互作用决定。
生物化学中的蛋白质结构和功能
生物化学中的蛋白质结构和功能蛋白质是生物体内最基本的组成成分之一，它们不仅以组成细胞及其器官的结构蛋白质的形式存在，还扮演着激素、酶、抗体等重要的生物功能。
在蛋白质结构方面，研究人员在过去的数十年中已经取得了长足的进展，但是尚存在一些问题迫切需要解决。
今天，我们将介绍蛋白质的结构与功能，探讨有关这方面基础研究领域的最新成果。
1. 蛋白质的结构蛋白质分为多种类型，其结构形态各异。
主要的类别包括纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜状蛋白质。
纤维状蛋白质的分子结构外观类似于一条细长的线，其汇集成的结构可以形成胶原蛋白、骨胶原或者由透明质酸分泌的骨骼基质等纤维组织。
球状蛋白质则由大约60%的多肽链通过不规则的贡献得以互相缠结而成。
这使得球状蛋白质在空间结构方面具有极高的复杂性和五彩斑斓的外观。
球状蛋白质不仅构成人体骨骼肌纤维、胰岛素、载脂蛋白等基础蛋白质，还形成了各种酶如蛋白水解酶、细胞色素酶等。
膜状蛋白质则被包裹在细胞膜的两层磷脂双分子层当中。
这类蛋白质功能多样，包括跨膜蛋白质、刺突蛋白质和细胞膜上酶等。
此类蛋白质亦可构成各种细胞间的纽带，如胰岛素受体、细胞膜上的钠离子通道等。
蛋白质的功能和活性与其结构密切相关。
一个蛋白质的组成要素是其20种不同类型的氨基酸，并通过这些氨基酸形成了不同的二级结构如螺旋状、片层状、β折叠等，最终构成了具有特定功能的复杂三维结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质是生命体系中不可或缺的重要物质，它们在生命的各个环节中起到了至关重要的作用。
酶是蛋白质家族中一个最值得注意的亚群。
它们是生物体的化学引擎，能够加速化学反应的速率并控制这些化学反应发生的时间和地点。
例如，胰蛋白酶能够消化胃中的蛋白质，同时对小肠肠壁的细胞进行保护，这是一种典型的胃肠道酶的例子。
抗体则是一种特殊类型的蛋白质，以其杀灭入侵病原体的能力而著名。
抗体由B淋巴细胞产生，在病原菌入侵机体时对之进行抵抗。
在抵抗过程中，抗体可以侦测出各种病原体并将其标记，然后排出机体体外。
蛋白质α和β结构
蛋白质α和β结构蛋白质是生命体系中最重要的大分子，具有携带遗传信息、催化反应、细胞信号转导、免疫防御、细胞骨架等多种功能。
蛋白质结构决定了它的功能和性质，因此研究蛋白质结构是生命科学领域的重要研究方向。
蛋白质的一级结构是由氨基酸按特定顺序连接而成的多肽链，多肽链的端部分别是氨基端和羧基端。
两端的化学性质不同，因此影响了蛋白质的折叠和功能。
蛋白质的二级结构是由氨基酸残基的空间排列所形成的规则结构，其中最重要的二级结构是α螺旋和β折叠片，它们是由氢键稳定形成的。
α螺旋是由多个氨基酸残基的背骨形成一个右手螺旋，每圈含有3.6氨基酸残基，两相邻的氨基酸残基之间有3个氢键相连。
β折叠片由多个氨基酸残基的背骨形成的平面片，两相邻的氨基酸残基之间有2个氢键相连。
α螺旋和β折叠片是蛋白质中最基本的结构单元，它们可以组合成各种蛋白质结构。
蛋白质的三级结构是由多个二级结构组合而成，形成了蛋白质的折叠结构。
蛋白质的折叠结构由各类非共价相互作用稳定，如疏水效应、静电作用、氢键、范德华力等。
不同的氨基酸残基有不同的物理化学性质，不同残基之间的相互作用关系也不同，因此蛋白质的折叠结构具有很高的复杂性和多样性。
三级结构是蛋白质结构的基本单位，包括两个方面：一是氨基酸残基的序列决定了蛋白质的三级结构；二是蛋白质的三级结构决定了它的功能和生物学性质。
蛋白质的四级结构是由多个三级结构组合而成，形成了蛋白质复合物。
蛋白质复合物是具有特定生物学功能的多个蛋白质的组合，它们通过各种非共价相互作用连接在一起，共同完成生物学过程。
蛋白质的结构形式十分多样，但是大部分蛋白质的结构可以被归类为四种基本类型：α螺旋、β折叠片、卷曲和非规则结构。
α螺旋结构的典型例子是肌肉蛋白，β折叠片结构的典型例子是胰岛素，卷曲结构的典型例子是细胞色素c，非规则结构的典型例子是组蛋白。
总之，蛋白质结构具有其特定的层级和组织形式体现，不同层级和组织形式相互作用共同构筑了蛋白质的全面折叠状态。
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氢键模式的分析
▪ 超二级结构中氢键模式的分析
➢主要研究连接肽之间的氢键的形成情
况
➢应用：根据研究结果可以建立模型，
进行结构预测等
结构域(domain)
▪ 概念： 二级结构和结构模体以特定的
方式组织连接，在蛋白质分子中形成两 个或多个在空间上可以明显区分的三级 折叠实体，称为结构域(domain)
α螺旋 β折叠
环链区
三磷酸甘油醛异构酶
α螺旋相对于β链堆积，将β链的疏水残基于 溶剂屏蔽开来。 环链区的长度有很大的不同
反平行β层回纹模体
▪ 希腊钥匙型模体 ▪ 这类模体并不与特定的功能相关
结构域1
-螺旋
结构域2二硫键-转角-折叠葡萄球菌 核酸酶
螺旋-转折-螺旋模体 （helix-turn-helix
β-α-β模体
1、对于在序列上是连续的相 邻的两股β链，多肽链必须从 β层的一端穿到另一端才能将 两个相邻的链连接。这种交叉 连接常常由α螺旋来实现 2、α螺旋将一股链的氨基连 接起来，通常螺旋轴近似地平 行于β 链。 3、连接β 链的羧端与α链的 氨端的环肽常常是蛋白质功能 结合部位或活性位置的组成部 分
形成的左手超螺旋。两螺旋的排列如图，是纤 维状蛋白质的主要结构元件；
ββ（发夹式β模体）
▪ 在反平行β结构中发现
最多
▪ 可作为单独的组合单位
存在，也可使更为复杂 的β层的一部分
▪ β层在序列上相邻的β
链都有强烈倾向形成这 种模体，但大多由2-5 个残基构成
▪ 没有特定的功能与这类
模体相关联
半环扁尾蛇毒素
蛋
一级结构
白
质
的
结 构 层 次
二级结构 空间结构 三级结构
超二级结构 结构域
四级结构
蛋白质结构的主要层次
一级结构 指蛋白质分子中的氨基酸的排列顺序 二级结构 指蛋白质多肽链的主链骨架中的若干肽段的构象，排列。所 有蛋白质的主链结构相同，长短不同 三级结构 指多肽链在二级结构的基础上，各原子的空间排布，包括侧 链基团的取向，是二级结构的基础上范围更广的盘旋和折叠 四级结构 是指多条肽链组成的一个蛋白质分子时，各亚单位在寡聚蛋 白质中空间排布及亚单位间的相互作用
4、结构域常常是功能单位，不同的结构域常常与蛋 白质的不同功能相关联
二、蛋白质结构分类
▪按结构域分类 ▪系统性分类
蛋白质结构分类－－按 结构域分类
(1)α型结构(αstructure) (2)β型结构(β structure) (3) α/β型结构 (4) α+β型结构 (5) 无规型／富含二硫键和金属
▪特征：
1、结构域是蛋白质三级结构的基本单位，它可由一 条多肽链(在单域蛋白质中)或多肽链的一部分(在 多域蛋白质中)独立折叠形成稳定的三级结构
2、一个分子中的结构域区之间以共价键相连接，这 是与蛋白质亚基结构(非共价缔合)的基本区别
3、一般说来，较大的蛋白质都有多个结构域存在， 它们可以不同的方式组合，从而以有限类型的结 构域组合成极为复杂多样的蛋白质整体结构
每一残基构象和其氨基酸序列的关 系，描述的是蛋白质空间结构与氨 基酸序列的关系。
▪ 每一类型的超二级结构都有确定的
序列模式
▪ 应用：从蛋白质一级结构中预测哪
一段肽链含有哪种类型的基序。
疏水性分析
▪ 疏水性分析：超二级结构中各残基
对溶剂的相对亲水和疏水性的性质， 是超二级结构的一个重要结构特征。
▪ 比如研究表明，一些超二级结构的
离子型
(1) α型结构(αstructure)
▪结构特征：这类蛋白质主要由α螺旋组 成，其螺旋含量一般在60％以上，有的高 达80％。α螺旋在这类蛋白质中大多以反 平行方式排布和堆积，所以又称反平行α 结构。
▪ 按照螺旋排布的不同拓扑学特征，又可分
为一些亚组。肌红蛋白、血红蛋白、烟草 花叶外壳蛋白、细胞色素b，等均属此类结 构。
结构模体(motif，structural motif）
▪ motif ：相邻的二级结构单元组合在一起，彼此
相互作用，形成规则排列的组合体,以同一结构模 式出现在不同的蛋白质中，这些组合体称为结构 模体（或基序，或超二级结构）
▪ 特征：结构模体是一类超二级结构
(supersecondary structure)．它们是三级结构
的建筑模块。有的模体与特定的功能相关，如与
DNA结合；许多模体并没有专一的生物功能，只是
大结构和组装体的一个组成部分
结构模体(motif，structural motif）
▪ αα模体 ▪ ββ模体（发夹式β模体） ▪ βαβ模体 ▪ 反平行β层回纹模体 ▪ 螺旋-转折-螺旋模体
αα
▪ αα：常为两股平行或反平行的右手螺旋段缠绕
蛋白质结构与功能
第一章 蛋白质结构的基本组件 第二章 蛋白质结构的组织形式
第三节 蛋白质结构的形成 —多肽链的生物合成与折叠
第四章 蛋白质的结构与功能
第二节 蛋白质结构的组织形式
一、蛋白质结构的层次体系 二、蛋白质结构分类
一、蛋白质结构的层次体系
1、丹麦生物化学家 Kai Linderstram 首 先将蛋白质结构划分为一级、二级和三级 结构
2、英国化学家 Bernal 又使用四级结构 来描述复杂多肽链蛋白质分子的亚基结构
3、随着大量天然蛋白质的结构测定及以 此为基础的综合分析，在二级结构与三级 结构之间又发现了结构模体(超二级结构) 和结构域，从而揭示了蛋白质结构的丰富 层次体系(structure hirarchy)
一、蛋白质的结构层次
motif)
a、DNA结合模体（DNAbinding motif）：专一地 与DNA结合。λCro、阻 遏蛋白等中发现
b、钙结合模体（calciumbinding motif)：对钙结合 专一，又称“EF手”。 小白蛋白、钙调蛋白、肌 钙蛋白等
超二级结构特征描述
▪ 序列模式：是指蛋白质一段肽链上
α型结构(αstructure)分类
(1) 线绕式α螺旋(coiled-coil α helix)：纤维蛋白的结构基础，有足够 强度和柔性
(2) 四螺旋束 (four helix bundle) (3) 珠状折叠(globin fold)：血红蛋白 (4) 复杂螺旋组合
在膜蛋白中，跨膜区域常常是α螺旋，它的表面由 疏水侧链覆盖以适应膜内的疏水环境