研究生-蛋白质结构与功能详解-精
（二）β-折叠 (β-pleated sheet)
是由两条或多条几乎完全伸展的肽 段平行排列，通过肽段间的氢键交联而 形成的
肽段的主链呈锯齿状折叠构象
β-折叠结构特点
(1) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
（三）β-转角
肽链出现180°回折的转角处的结构
朊病毒
朊病毒(prion)是一种 不同于病毒、类病毒、细菌、 霉菌、寄生虫的传染性病原 体。它不含有核酸，单纯由 蛋白质组成
朊病毒蛋白有两种构象： 细胞型(PrPC)和搔痒型 (PrPSC) 细胞型(PrPC)是一种正常无害 的蛋白质，可能与神经系统功 能维持有关
朊病毒电镜照片
疯牛病
可能机制：
人和动物神经退行性病变， 具传染性，发病时主要表现为 视物模糊、平衡障碍、肌肉收 缩和不随意运动现象等，一般 在出现症状后2年内死亡
100% -
氧 饱 和 度
Hb与Mb的氧解离曲线
Mb Hb
静脉血
动脉血
P50 氧分压
（三）蛋白质构象改变与疾病
蛋白质构象病： 若蛋白质的折叠发生错误，尽管
其一级结构不变，但蛋白质的构象发 生改变，仍可影响其功能，严重时会 导致疾病发生。
折叠错误 相互聚集 淀粉样纤维沉淀
毒性
疯牛病 老年痴呆症 亨丁顿舞蹈病 人纹状体脊髓变性病
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
高级结构或空间结构
一
二
三
四
级
级
级
级
结
结
结
结
构
构
构
构
一、蛋白质的一级结构
定义： 多肽链中氨基酸的数目、排列 顺序及共价连接
主要的化学键： 肽键，有些蛋白质还包括二硫键
牛胰岛素——第一个被测定的一级结构
二、蛋白质二级结构
PrPC
PrPSC
未知蛋白质
PrPSC
聚集淀粉 样纤维沉 淀
疯牛病病理图片
传染型朊病毒病
传染型朊病毒病是指朊 病毒在人群中水平传播而 引起的一类朊病毒性疾病， 如库鲁病(Kuru)
Kuru仅见于大洋洲巴 布亚新几内亚东部高地土 著的Fore人群中。本病传 播与当地盛行进食亡故亲 人尸体以示尊敬和怀念的 礼仪有关
1945年发现异 常血红蛋白HbS
Ingram
（英格兰姆）
1957年阐明镰 刀型红细胞贫 血的分子机制
有意思的是在非洲大陆某些地区 镰刀状贫血症发病率高，携带者也多
这些地区恰恰又是一种恶性疟疾 流行地区
分析表明，镰刀状贫血症缺陷 基因携带者比正常人对恶性疟疾有抗 性
恶性疟疾流行地区
镰刀状贫血病基因 高频地区
二、蛋白质空间结构与功能的关系
（一）蛋白质的功能依赖于特定的空间结构 构象决定功能
➢构象是蛋白质活性与功能的根本。 ➢构象为氨基酸序列所规定，而后者
又为基因所规定。
（二）血红蛋白构象变化与结合氧
1. 肌红蛋白(Mb)与血红蛋白(Hb)的结构
2. 血红蛋白构象变化与结合氧
Hb与Mb一样能可逆地与O2结合；但 Hb第一个亚基与O2结合，可促进第二、第 三个亚基与O2的结合，前三个亚基与O2结 合，又大大促进第四个亚基与O2结合，这 种效应，称协同效应
L-氨基酸结构通式
羧基 COO-
a +
氨基 H3 N
H
R基
二、肽
（一） 肽（peptide）
肽键（peptide bond）：由一个 氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基 脱去一分子水缩合而形成的化学键
肽单元(peptide unit)：
组成肽键的4个原子(C、N、O、H )和与 之相邻的2个α碳原子(Cα1 、 C α2)位于同一平 面，构成所谓的肽单元
性
－S－S－恢复正确配对
活性恢复
（三）一级结构改变与分子病
蛋白质分子中起关键作用的氨基酸 残基缺失或被替代，将严重影响空间 结构乃至生物学功能
这种由蛋白质分子发生变异所导 致的疾病，称为“分子病”
镰刀型细胞贫血
镰刀型细胞贫血
Herrick
1904年发现一 个黑人大学生 RBC呈镰刀型
Linus Pauling
一、蛋白质一级结构与功能的关系 （一） 一级结构是构象的基础
顺序规定构象 构象：空间结构、三维结构
天然状态
牛
有催化活性
RNA
尿素
酶 的 变
b-巯基乙醇
说明非蛋折白叠质状一态级结 构的－是基S空础－无间，S活－结而性被构只还形有原成具
性
备了特定的空间结
与 复
透析
构的蛋白质才具有
生物天学然活状性态
（四）无规卷曲
没有确定规律性的肽链构象
H2N
COOH
（五）超二级结构-----模体（motif）
在多肽链内顺序上相互邻近的 二级结构常常在空间折叠中靠近， 彼此相互作用，形成规则的二级结 构聚集体
锌指结构
三、蛋白质的三级结构
（一）定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空 间位置，也就是整条肽链所有原子在三维 空间的排布位置
定义：
是指蛋白质分子中多肽链骨架原子 的局部空间排列，不涉及到氨基酸残基 侧链的构象
主要的化学键：氢键
多肽链骨架 由－N－Ca－C－序列重复排列而成
蛋白质二级结构的主要类型
α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲
（一）α－螺旋 (α-helix)
1.概念
由肽键平面盘旋形成 的右手螺旋状构象
最常见、最丰富， 呈棒状
亚基(subunit) 蛋白质分子由两条或两条以上肽
链组成，每条肽链都有完整的三级结 构，称为亚基
蛋白质的四级结构
亚基间的空间排布、亚基间相互 作用与接触部位的布局，不包括亚基 本身的空间结构
亚基间的结合力主要是疏水作用， 其次是离子键和氢键
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质结构与功能
Structure and Function of Protein
第一节 蛋白质的分子组成
Totein
一 、氨基酸(amino acid，aa)
——蛋白质的基本构成单位 自然界中的氨基酸有300余种
组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且 均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）
三级结构不仅包括蛋白质分子主链的 构象，还包括侧链的构象
主要的化学键
疏水作用、离子键、氢键、范德华力等
（二）结构域(domain)
分子量大的蛋白质三级结构常 可分隔为两个和数个球状或纤维状 的区域，折叠得较为紧密，各行其 功能，称为结构域
细胞表面蛋白CD4分子4个相似结构域
四、蛋白质的四级结构
蛋白质的结构与功能
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 tryptophan serine threonine tyrosine Try Ser Thr Try Cys Met W S T Y C M N Q
22
迄今所测得的蛋白质构象都显示出蛋白质分 子内的基团是紧密堆积的。这表明。 子内的基团是紧密堆积的。这表明。在蛋白质分 子内无疑存在着范德华力。 子内无疑存在着范德华力。 作用：对维持和稳定蛋白质的三、 作用：对维持和稳定蛋白质的三、四级结构具有 一定的贡献。 一定的贡献。
23
离子键(盐键、盐桥或静电作用力) 四、离子键(盐键、盐桥或静电作用力)
胱氨酸
胱 氨 酸
酸性AA（ 特点： 酸性AA（共2种）特点： AA 除α－C上有一个羧基（COO-) 上有一个羧基（ 它们的R 外，它们的R基上都还具有一 个羧基. 个羧基.
碱性AA （共3种）特点： 碱性 种 特点： 基都含有碱性基团。 R基都含有碱性基团。
胍 基咪 唑 基源自以上20种由基因编码的AA称为编码氨基酸。 以上20种由基因编码的AA称为编码氨基酸。 20种由基因编码的AA称为编码氨基酸 在蛋白质分子中还有非编码氨基酸 在蛋白质分子中还有非编码氨基酸— 非编码氨基酸 是在蛋白质生物合成后经乙酰化 磷酸化、羟基化或 乙酰化、 是在蛋白质生物合成后经乙酰化、磷酸化、羟基化或甲基 等修饰形成的。 化等修饰形成的。如：
广泛存在于Pr中的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的磷酸化， 广泛存在于Pr中的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸的磷酸化， Pr中的丝氨酸 在细胞信号传递系统中起重要作用; 在细胞信号传递系统中起重要作用; 胶原中的羟脯氨酸和羟赖氨酸; 胶原中的羟脯氨酸和羟赖氨酸; 钙调素中的三甲基赖氨酸; 钙调素中的三甲基赖氨酸; 羧化; 凝血酶原中谷氨酸的γ-羧化; 某些蛋白质N 端氨基酸的乙酰化或C 端氨基酸的酰胺化； 某些蛋白质N-端氨基酸的乙酰化或C-端氨基酸的酰胺化； 更多的蛋白质中AA的糖基化或脂质化，使其亲水或疏水性增大。 AA的糖基化或脂质化 更多的蛋白质中AA的糖基化或脂质化，使其亲水或疏水性增大。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
蛋白质的结构与功能
9. 含有两个氨基的氨基酸是( 2004年)
A. Lys
B.Trp
精C选.V课a件l
D.Glu长沙医E学.L院e生u化教研20室
四、氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度 取决于所处溶液的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
亚氨基酸：脯氨酸
芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
含硫氨基酸：半胱氨酸、蛋氨酸
酸性氨基酸：谷氨酸、天冬氨酸
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
含-OH氨基酸：丝氨酸，苏氨酸
精选课件
19
长沙医学院生化教研室
1. 各种蛋白质中含量相近的元素是
A．碳
B．氢
C．氧
D．氮
E．硫
2．能出现在蛋白质分子中的下列氨基酸，哪一种没有遗传密码？ A．色氨酸 B．蛋氨酸 C．谷氨酰胺 D．脯氨酸 E．羟脯氨酸
精选课件
21
长沙医学院生化教研室
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI
pH>pI
氨基酸的兼性离子
阴离子
精选课件
22
长沙医学院生化教研室
2. 紫外吸收
色氨酸
色氨酸、酪氨酸
光 密
蛋白结构与功能
人体化学组成与化学反应
物质组成 分子结构 分子功能 物质代谢 研究方法
第1 章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Proteins
什么是蛋白质？
蛋白质：鸡蛋清？ Protein：源自希腊语 proteios，意为 primary 现代生物学的定义：由一条或多条由氨基酸聚合成
第一节 蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成： 基本元素：C、H、O、N、S 微量元素：P、I、Se…… Fe、Mn、Mg、Cu、Zn、Co……
蛋白质的含氮量： 平均含氮 16％，测定氮含量可推算蛋白质含量 凯氏定氮法
Kjeldahl method for nitrogen determination
的多肽链折叠而成的化合物
蛋白质是生命活动的基础
蛋白质是病毒、单细胞生物、多细胞生物的主要 组成成分
蛋白质种类极其繁多 大肠杆菌中具有约 3,000 种的蛋白质 人类细胞中具有 >5,000 种的蛋白质 各种细胞中的蛋白质可能>10,000 种
蛋白质是生命活动的基础
承担各种各样复杂的生理功能 机体几乎一切生理的活动都需要 催化、调节、运输、运动、免疫、信息传递…...
赖氨酸 lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine His H 7.59
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
蛋白质结构与功能ppt
03
基于抗体与抗原的特异性结合原理，开发针对特定疾病的抗体
药物，如单克隆抗体、双特异性抗体等。
基因工程疫苗研究与开发
重组蛋白疫苗
利用基因工程技术将编码病原微生物保护性抗原的基因导入表达 系统，制备重组蛋白疫苗，从而诱导机体产生特异性免疫应答。
病毒样颗粒疫苗
利用病毒的结构蛋白自组装形成病毒样颗粒，模拟病毒的 自然感染过程，制备具有高免疫原性和安全性的疫苗。
05
蛋白质结构与功能的研究 方法
X射线晶体学
01
02
03
X射线衍射原理
利用X射线与晶体中的原 子相互作用产生衍射现象， 通过分析衍射图谱推断蛋 白质分子的三维结构。
晶体培养与优化
通过特定的条件和方法培 养和优化蛋白质的晶体， 以获得高质量的衍射数据。
结构解析与修正
利用计算机程序对衍射数 据进行处理、解析和修正， 最终得到蛋白质的三维结 构模型。
质的结构和动力学信息。
电镜技术
电子显微镜原理
利用高能电子束与样品相互作用产生散射、吸收等效应，通过检测 和处理这些效应产生的信号获得样品的形貌和结构信息。
样品制备与染色
制备适合电镜观察的蛋白质样品，通常需要对蛋白质进行负染或金 属投影等染色方法以增强对比度。
图像采集与处理
设置合适的实验参数，采集电子显微镜图像，并利用计算机程序对图 像进行处理和分析，得到蛋白质的结构和形貌信息。
蛋白质可以作为激素、 生长因子等，调节生物 体的生长、发育和代谢 等活动；同时，也可以 作为信号分子，参与细 胞间的通讯。
蛋白质的研究历史与现状
研究历史
自19世纪末开始，科学家们逐渐认识到蛋白质的重要性，并开展了大量的研究工作。 20世纪中叶以后，随着分子生物学和基因工程技术的发展，蛋白质研究进入了新的阶
第三章蛋白质的结构与功能
Trp
Tyr
摩 尔
Phe
吸
的
收 系
紫外
数
吸收
光谱
(279) (278) (259)
波长
氨基酸的性质
（1 ）两性解离和等电点 （2 ）光学性质 （3 ）重要化学反应
a. 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定. b.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用 于蛋白质N-端测定. c. 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）， 用 于蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
氨基酸的通式
氨基酸的通式
脯氨酸 （Pro,P）
氨基酸是具有氨基（NH2）或亚氨基和羧基 （-COOH）的有机分子。 氨基酸种类多，但构成蛋 白质具有遗传密码的氨基 酸只有20种，且都是L-型 的α-型氨基酸，
Cα是不对称C（除Gly）， 则：
1. 具有两种立体异构体
[D-型和L-型]
2. 2. 具有旋光性 [左旋 （-）或右旋（+）]
非蛋白质氨基酸的概念 三、二十种常见的蛋白质氨基酸分类、结构
及三字符号 四、氨基酸的性质 五、氨基酸的生产和应用
➢蛋白质完全水解得到各种氨基酸的混合物， 部分水解通常得到多肽片段。最后得到各种 氨基酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白质的 基本结构单元。
➢大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。这 20种氨基酸被称为基本氨基酸。
有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味， 是味精的主要成分。
2、氨基酸光学性质
1、除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称（手性）碳 原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。 参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在近紫 外光区（220-300nm）显示特征的吸收谱带，最大光吸收（ max）分别为279、278、和259nm。由于大多数蛋白质都 含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白 质含量。
研究生入学考试动物生物化学蛋白质的结构与功能
（二）两面角（dihedral angle）
在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽 平面的交线上。Cα碳原子上的Cα-N和Cα-C都是单键， 可以绕键轴旋转，其中以Cα-N旋转的角度称为ф，而以 Cα-C旋转的角度称为ψ、维持蛋白质分子构象的化学键
蛋白质分子构象主要靠非共价键维持
二) 蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能
变构作用（allosteric effect ）是指对于多亚基的蛋白质或
酶，效应剂作用于某个亚基，引发其构象改变，继而引 起其他亚基构象的改变，导致蛋白质或酶的生物活性的 变化。 这样的效应剂也称变构剂。
血红蛋白中的4个亚基与氧分子的亲和性不同。氧 分子与血红蛋白的一个亚基结合后，引起其构象发生改 变，这种变化在亚基之间传递，改变了其他亚基与氧的 结合能力。
第三节 蛋白质的化学结构
一、肽键和肽 二、蛋白质的一级结构 三、蛋白质的高级结构 （一）肽单位（酰胺平面） （二）非共价键（非共价相互作用力） （三）二级结构 （四）超二级结构 （五）结构域 （六）三级结构 （七）四级结构
一、肽键（peptide bond）和肽（peptide）
肽键：蛋白质分子中，由前一个氨基酸的-COOH和后
个别蛋白质含有：Zn, Fe, Cu 等金属元素
二、构成蛋白质的基本结构单位 ---氨基酸（Amino Acid）
（一）氨基酸的基本结构和构型
存在自然界氨基酸有300种，组成动物体氨基酸有20种
1、均为α-氨基酸（除脯氨酸） 2、均为L-氨基酸（除甘氨酸）
L-氨基酸通式
（二）氨基酸的分类
• 按R侧链极性和电荷不同，分为四大类 不带电荷极性氨基酸 ：Gly, Ser,Thr, Cys,Thr,Asn,Gln 带负电荷极性氨基酸 ：Asp,Glu 带正电荷极性氨基酸 ：His,Arg,Lys 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
2018研究生蛋白质结构与功能
5目4 录
内在因素
（一）氨基酸侧链和肽链的二级结构 1.氨基酸侧链影响肽链二级结构形成。 2.二硫键的形成和脯氨酸残基酰胺键的顺
反异构化是折叠过程的关键反应。 3.形成a-螺旋的起始阶段是慢反应。 4.单个结构域作为独立单位进行折叠。
目录
• （二）细胞内环境 1.细胞内生物大分子拥挤效应影响多肽链
③ 能识别变性的白质，避免或消除蛋白变性后因 疏水基团暴露而发生的不可逆聚集，并帮助其 复性，或介导其降解。
2020年10月14日9时42分
5目7 录
1．热激蛋白70(Hsp70)家族
热激蛋白(heat shock protein，Hsp)也称热 休克蛋白，是通过热激作用诱导表达增加，以尽量 减少热变性对蛋白质损害的一类蛋白分子。
目录
（三）β-转角
肽链出现180°回折的转角处的结构
目录
Ω-环
• 形态象希腊字母Ω，结构类似转角，常在 球形蛋白表面，含亲水基团。
目录
（四）无规卷曲
没有确定规律性的肽链构象
H2N
COOH
目录
（五）超二级结构-----模体（motif）
在多肽链内顺序上相互邻近的 二级结构常常在空间折叠中靠近， 彼此相互作用，形成规则的二级结 构聚集体
GrpE
核糖体
GrpE
核糖体
GrpE
核糖体
目录
2．热激蛋白60(Hsp60)家族
许多蛋白质分子折叠过程，还需要Hsp60家族 的辅助。Hsp60并非都是热激蛋白，故称伴侣素或 分子伴素（chaperonins）。
成员： Hsp60和Hsp10(大肠杆菌为GroEL和GroES)。
Hsp60家族主要作用是为提供能折叠形成天然空 间构象的微环境；据估计E.coli中约10％～20％蛋 白质折叠需要这一家族辅助。
蛋白质的结构和功能精选全文完整版
可编辑修改精选全文完整版蛋白质的结构和功能一．蛋白质的合成1. 氨基酸脱水缩合过程（1）概念：一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基相连接，同时脱去一分子水的过程。
（2）过程a的名称：脱水缩合。
场所：核糖体。
脱去的水中，氢来自氨基和羧基，氧来自羧基。
（3）结构b的名称：肽键，结构简式为—CO—NH—。
（4）化合物c的名称：二肽。
2.蛋白质的形成过程氨基酸脱水缩合形成多肽，多肽盘曲、折叠形成蛋白质。
注意：1.游离的氨基和羧基：一条肽链上至少有一个游离的—NH2和一个游离的—COOH，并分别位于肽链两端。
2.形成肽链时R基中的—NH2和—COOH不参与脱水缩合。
3.肽键无空间结构。
4.有几个氨基酸就称为几肽，与肽键数目无关。
二肽不是多肽，三肽以上称为多肽。
二．蛋白质结构与功能1. 蛋白质结构多样性的原因（1）直接原因①氨基酸的种类不同，数目成百上千，排列顺序千变万化。
②肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。
（2）根本原因控制蛋白质合成的基因具有多样性。
2. 蛋白质的功能多样性（1）构成细胞和生物体的 重要物质 ，如肌动蛋白，肌球蛋白；（2）有些蛋白质有 催化 作用：大多数的酶；（3）有些蛋白质有 调节 作用：如胰岛素、生长激素；（4）有些蛋白质有 免疫 作用：如抗体；（5）有些蛋白质有 运输 作用：如红细胞中的血红蛋白。
注意：1. 蛋白质的 结构 多样性 决定 了蛋白质 功能 的多样性。
2. 蛋白质的 空间结构 发生改变后，其特定功能也会发生改变。
3. 同一生物的不同细胞中蛋白质的种类和数量出现差异的原因：基因的选择性表达 。
三．蛋白质的盐析、变性、水解、氧化分解1. 盐析：只改变蛋白质的溶解度，蛋白质的结构 没有 发生变化，仍然具有 活性 。
2. 变性：高温、强酸、强碱、重金属盐、乙醇等条件下可改变蛋白质的 空间结构 ，蛋白质发生变性，蛋白质的变性是 不 可逆的。
3. 水解：蛋白质――→蛋白酶 多肽 ――→肽酶氨基酸 。