生物化学：第9章 蛋白质的降解和氨基酸代谢
生物化学考研题库(名校真题-蛋白质降解和氨基酸代谢)【圣才出品】
第9章蛋白质降解和氨基酸代谢一、选择题1．氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输？（）[四川大学2015研]A．尿素B．氨甲酰磷酸C．谷氨酰胺D．天冬酰胺【答案】C【解析】谷氨酰胺可以利用谷氨酸和游离氨作为原料，经谷氨酰胺合酶催化生成。
2．一碳单位来源于下列哪种氨基酸分解代谢？（）[南开大学2016研]A．SerB．ArgC．TyrD．Glu【答案】A【解析】丝氨酸（Ser）、甘氨酸（Gly）、组氨酸（His）和色氨酸（Trp）的分解代谢会产生一碳单位，载体是四氢叶酸。
3．鸟氨酸循环的主要生理意义是（）。
[华中农业大学2016研]A．把有毒的氨转变为无毒的尿素B．合成非必需氨基酸C．产精氨酸的主要途径D．产鸟氨酸的主要途径【答案】A二、填空题1．胰蛋白酶水解多肽链得到的肽段是以Arg和Lys为______末端残基的肽段。
[中山大学2018研]【答案】C2．合成儿茶酚胺类激素的氨基酸前体主要是______。
[中山大学2018研]【答案】酪氨酸【解析】儿茶酚胺类激素的合成前体均为酪氨酸。
3．谷氨酸在谷氨酸脱羧酶作用下生成抑制性神经递质______，若合成不足易导致癫痫。
[中国科学技术大学2016研]【答案】γ-氨基丁酸4．凡能生成______和______的氨基酸即为生酮氨基酸，主要为______和______。
[南开大学2016研]【答案】乙酰CoA；乙酰乙酸；亮氨酸；赖氨酸5．在氨基酸的衍生物中，______在维持胞内还原环境，避免二硫键的形成中起着重要的作用。
[中国科学技术大学2015研]【答案】谷胱甘肽（GSH）三、判断题1．苯丙氨酸在哺乳动物体内是通过酪氨酸分解途径完全分解的。
（）[山东大学2017研]【答案】对2．磷酸吡哆醛只作为转氨酸的辅酶。
（）[山东大学2017研]【答案】错【解析】磷酸吡哆醛不仅是氨基酸代谢中的转氨酶的辅酶，同时也是脱羧酶的辅酶。
3．氨基酸经脱氨基作用以后留下的碳骨架进行氧化分解需要先形成能够进入TCA循环的中间物。
生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
中职生物化学课件第9-10章
天冬氨酸
H2O 精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
鸟 氨 酸 循 环
氨基酸
α-酮酸
交流研讨
观察上述过程，讨论并填空。
尿素分子中的 个基，1个来自 ，另一个则
来自
，而天冬氨酸又可由其它氨基酸通
过转氨基作用而生成。由此，尿素分子中的2个氨
基的来源虽不同，但都直接或间接的来自各种
联想质疑
市售营养保健品多种多样，其中就有一 类是蛋白质/氨基酸类的营养保健品，那么 蛋白质/氨基酸到底有哪些营养作用呢？
第 1 节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能
1
维持组织细 胞生长、更 新、修补；
2
构成机体重 要的生理活 性物质 ；
3
氧化供能.
二、蛋白质需要量
（一）氮平衡(nitrogen balance)试验 氮平衡是指人体每日摄入食物中的氮量与排泄
2.氨中毒的可能机制
NADH+H+ NAD+ NADH+H+ NAD+
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
NH3ATP ADP
NH3 ATP ADP
脑内 α-酮戊二酸↓
脑 供
能
TCA循环 ↓
不 足
四、α-酮酸代谢
(一) 合成非必需氨基酸 (二) 氧化功能 (三) 转变成糖及脂肪。
类别 生糖氨基酸
生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
第9章 蛋白质分解代谢
导言
绝大多数的婴儿都能用母乳喂养，对 宝宝来说，母乳无疑是最好的不可替代的 营养品，但是，你可知道有些婴儿是不宜 用母乳喂养的吗? 苯丙氨酸代谢障碍所引 起的疾病苯丙酮尿症的婴儿就不宜用母乳 喂养，不及早控制患儿的饮食将导致其智 能障碍。同学们可以通过学习氨基酸的分 解代谢，了解氨基酸代谢障碍引起疾病的 机制和治疗的原则。
生物化学知识点整理笔记10 蛋白质的降解与氨基酸代谢
第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时，需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。
机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态，称为氮平衡。
处于生长、发育或患疾恢复的机体，其摄入的氮量大于排出的氮量，称为正氮平衡；反之，当摄入的氮量小于排出的氮量时，称为负氮平衡。
一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶，称为蛋白酶。
1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。
如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶，pH9-11中性蛋白酶，pH7-8酸性蛋白酶，pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化，逐步降解，终产物是氨基酸。
多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢：1）用于合成Pr；2）氧化分解；3）转化为糖和脂肪等。
三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料，细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在，它们一部分从外界吸收；一部分由细胞自身合成；也有的是由体内蛋白质更新释放的。
细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。
第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点，其分解代谢过程有一部分共同的途径，而不同氨基酸的碳骨架（侧链基团）不同，每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。
本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。
氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基，其方式主要包括：脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。
一、氨基酸的脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用在酶催化下，氨基酸氧化脱氢，放出氨，生成相应的酮酸。
反应分两步进行：脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类：1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。
特点：是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白，底物氨基酸脱下的氢直接交给氧，生成H2O2。
《生物化学》氨基酸代谢
肽酶
5-氧脯
半胱氨酸
氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
（五）未吸收的蛋白质---腐败
肠道细菌代谢。
假神经递质 H+
NH4+
臭味
胺、氨、苯酚、硫化氢、吲哚等； 脂肪酸及维生素。
二、体内蛋白质降解
（一）蛋白质降解的情况
（三）联合脱氨基作用
转氨基和氧化脱氨基偶联 转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
氧化脱氨基
NH2
NAD(P)H+H+ NH
CH COOH
C COOH
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
反应方向：取决于底物、产物、辅酶的浓度 别构调控：GTP抑制； ADP激活。
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
1. 代谢障碍
1. 鸟氨酸循环酶缺乏
2. 激活剂N-乙酰谷氨酸
线粒体
合成少
3. 鸟氨酸运不到线粒体
4. 肝衰竭
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
GABA缺乏：焦虑、不安、疲倦、忧虑等情绪。 亨廷顿舞蹈症：GABA能神经元变性，GABA水平降低。 帕金森病、癫痫病患者：GABA较低。
9生物化学习题(答案))
9蛋白质的酶促降解和氨基酸降解一、名词解释1、肽链内切酶：又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成肽键的氨基酸残基有一定的专一性。
2、肽链外切酶：包括氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐一的将肽链水解成氨基酸。
3、氧化脱氨基作用：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化（。
L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。
谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。
该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。
）4、转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
5、联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
6、尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
7、生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
8、生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
二、填空1．生物体内的蛋白质可被肽链内切酶和肽链外切酶共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是赖氨酸和精氨酸氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由芳香族氨基酸羧基端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括脱氨、脱羧和羟化作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是磷酸吡哆醛。
6．谷氨酸经脱氨后产生α-酮戊二酸和氨，前者进入TCA进一步代谢。
7．尿素循环中产生的鸟氨酸和瓜氨酸两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自游离氨和天冬氨酸的氨基。
9、多巴是酪氨酸经羟化脱羧基作用生成的。
10、转氨作用是沟通α-氨基酸和α-酮酸的桥梁。
生物化学总结复习笔记
11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系.其一是溶酶体降解.其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解.1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收.就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料.2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面.氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质.氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用.3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能.1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解.2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A,然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体.需要肉碱脂酰转移酶脂肪酸的β-氧化作用四步：脱氢、加水、再脱氢、硫解.循环一次,产生少两个碳原子的脂酰辅酶A和一分子乙酰辅酶A.1mol软脂酸彻底氧化需要进行7次β-氧化,产生8mol乙酰辅酶A.每次β-氧化产生1mol FADH2 和1mol NADH+H+ ,则共产生7molFADH2和7molNADH+H+ .进入呼吸链氧化生成28mol ATP1.5×7+2.5×7=28；8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成80molATP10×8；这样1mol软脂酸彻底氧化一共产生108molATP,因活化时消耗2molATP,故净得106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同,单不饱和脂肪酸氧化需要△3-顺,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶；多不饱和脂肪酸氧化还需要△2-反,△4-顺二烯脂酰辅酶A还原酶和△3-反,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶的共同作用.3.酮体乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,统称为酮体.酮体在肝中产生,可被肝外组织利用.酮体的生成：在肝中脂肪酸的氧化不是很完全,二分子的乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A；乙酰乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A,后者裂解成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮.酮体的氧化：在肝中形成的乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,通过三羧酸循环循环氧化.β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸辅酶A,再与第二个辅酶A作用形成两分子一线辅酶A,乙酰辅酶A可进入三羧酸循环循环进行氧化.9.糖的分解代谢1.淀粉的酶促水解1.1 α-淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的α-1,4糖苷键,β-淀粉酶只能从非还原端开始水解.,β-淀粉酶不能水解α-1,6糖苷键.水解淀粉中的α-1,6糖苷键的酶是α-1,6糖苷酶.2.糖的分解代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径.3.糖酵解无氧条件下,1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解.丙酮酸的三条代谢去路：①在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸；②酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇；③有氧条件下,丙酮酸转化为乙酰辅酶A,进入三羧酸循环,彻底氧化为二氧化碳和水.糖酵解从葡萄糖开始,分为10步酶促反应,均在细胞液中进行.糖酵解的调控：从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程,其生理意义主要是释放能量,使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动.糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架.糖酵解主要受3中酶的调控：①果糖磷酸激酶；①果糖磷酸激酶是最关键的限速酶.1.ATP/AMP比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义.当ATP浓度较高时,果糖磷酸激酶几乎无活性,糖酵解作用减弱；当AMP积累,ATP减少时,酶活性恢复,糖酵解作用增强.2.氢离子H可抑制果糖磷酸激酶的活性,防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒.3.柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制作用.果糖-2,6-二磷酸能消除ATP对酶的抑制效应,使酶活化.②己糖激酶活性的调节.果糖-6-磷酸是的别构抑制剂.③丙酮酸激酶活性的调节.果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂；丙氨酸是该酶的别构抑制剂.ATP、乙酰CoA 也可以抑制该酶的活性.糖酵解中ATP的变化：糖酵解阶段中,由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应,各消耗1分子的ATP.在丙糖阶段,甘油酸—1,3—二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应,个生成1分子ATP,由于果糖—1,6—二磷酸在醛缩酶催化下裂解,相当于生成2分子甘油醛—3—磷酸.因此,每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP.在糖酵解过程中有3步不可逆反应,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶.其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶,其活性被ATP、柠檬酸所抑制；被AMP和果糖-2,6-二磷酸变构激活.2.糖的有氧分解将糖的有氧分解分为3个阶段,第一是糖酵解阶段,第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶A.第三阶段是乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水.三羧酸循环循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环.丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成12.5个ATP,每分子葡萄糖能产生2分子的丙酮酸,将产生25个ATP.柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶.其活性受ATP、NADH等物质的抑制.葡萄糖在有氧条件下氧化分解为二氧化碳和水净生成32分子ATP.乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶.戊糖磷酸途径：两个5碳糖相加生成3碳和7碳糖,后二者相加在生成6碳和4碳糖,5碳与4碳糖相加生成3碳和6碳糖.糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶.糖异生:糖异生作用是指非糖物质如甘油,生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程.为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应8新陈代谢总论和生物氧化1ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂.从低等的单细胞生物到高等的人类,能量的释放、贮存和利用都是以ATP 为中心.ATP含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键.6 酶1酶的概念与特点：酶是具有高效性与专一性的生物催化剂.三层含义：一,酶是催化剂；二,酶是生物催化剂；三,酶在行使催化剂功能时,具有高效性与专一性的特点酶的催化效率可以用转换数来表示.2酶的化学本质与组成除核酶外,酶都是蛋白质.酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质.缀合蛋白质除了氨基酸残基外,还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶称为全酶.全酶中蛋白质部分称为辅酶.非蛋白质部分称为辅因子.酶的分类：1.氧化还原酶类；2.转移酶类；3.水解酶类；4裂合酶类；5异构酶类；6合成酶类.酶的专一性分类：①结构专一性分为绝对专一性与相对专一性；②立体异构专一性旋光异构专一性和几何异构专一性酶的作用机制：活化分子：反应物一种更高能量的状态.过渡态：活化分子所处的这种需要更多能量的状态.基态：与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态.活化能：处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs 自由能.酶通过降低反应活化能使反应速率加快.酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础.酶具有高效催化效率的分子机制：酶分子的活性部位结合底物分子形成酶—底物复合物,在酶的帮助下,底物分子进入一种特定的状态,形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能,使反应能够顺利进行,形成产物释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应.与该分子机理相关的因素：1.邻近效应：邻近效应指酶与底物结合以后,使原来游离的底物集中于酶的活性部位,从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离,使反应更容易进行.2.定向效应：指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应.3.促进底物过渡态形成的非共价作用：当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进底物过渡态的形成.4.酸碱催化：5.共价催化：酶促反应动力学：酶底物中间复合物学说：即酶首先和底物结合生成中=v 间复合物,中间复合物再生成产物.米氏方程：m K S S v v +=][][max ；K m 物理意义：K m 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度.其单位是mol/l影响酶促反应速率的因素包括：抑制剂、温度、ph 值,激活剂.1,通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用.酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂.可逆抑制剂可分为：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂.氯离子是唾液淀粉酶的激活剂.酶活性的调节酶活性的调节方式：1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性.2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性.酶的别构调控许多酶具有活性部位外,还具有调节部位.酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合,使酶的结构发生改变,进而改变酶的活性,这种酶活性的调节方式称为别构调节.对别构酶加热或用化学试剂处理,可以使别构酶解离并失去调节活性,称为脱敏作用.对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物.效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应.同促效应中,酶的活性部位与调节部位是相同的,效应物是底物,底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合,导致酶促反应速率增加,这称为正协同效应.如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合,则称为负协同效应.异促效应中,酶的活性部位与调节部位是不同的.效应物是非底物分子.酶原的激活酶原：指的是生活物体内合成的无活性的酶的前体.酶原激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下,酶原的结构发生改变,形成酶的活性部位,变成有活性的酶.酶原的激活是一个不可逆的过程.5脂质与生物膜1.1.1动植物油的化学本质是脂酰甘油.1.1三酰甘油的理化性质：1.3磷脂分为甘油磷脂与鞘磷脂.最简单的甘油磷脂是磷脂酸.1.4生物膜主要由蛋白质与脂质.4糖类单糖一般是含有3--6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮.最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮.单糖的构型以距离醛基最远端不对称碳原子为准,羟基在左边的为L构型,羟基在右边的为D构型.单糖分子中醛基和其他碳原子上羟基成环反应生成的产物为半缩醛.六元环是吡喃糖,五元环为呋喃糖.六元环更稳定.连接半缩醛羟基的碳称为异头碳.异头物的半缩醛羟基与决定构型的羟基在同侧着为α型,在相反者为β构型.单糖的构型：椅式构象更稳定.糖类衍生物甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗急性肾衰竭.葡糖醛酸是人体一种重要的解毒剂.寡糖寡糖是少数单糖2-10缩合的聚合物,低聚糖是指20个以下单糖缩合的聚合物.麦芽糖成键类型：α1-4糖苷键,多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物.多糖没有还原性和变旋性.淀粉天然淀粉一般由直链淀粉与支链淀粉组成.直链淀粉是D—葡萄糖基以α—1,4糖苷键连接的多糖链.直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋形的,每一回旋为6个葡萄糖基.显色螺旋构象是碘显色的必要条件,碘分子进入淀粉螺旋圈内,糖游离羟基称为电子供体,碘分子成为电子受体,形成淀粉碘络合物,呈现颜色.其颜色与糖链的长度有关.直链淀粉成蓝色,支链淀粉成紫红色.纤维素自然界中最丰富的有机化合物是纤维素.纤维素是一种线性的由D—吡喃葡糖基以β—1,4糖苷键3.核酸RNA：核糖核酸DNA：脱氧核糖核酸A 腺嘌呤T 胸腺嘧啶G 鸟嘌呤C胞嘧啶U 尿嘧啶核苷：是戊糖和含氮碱基生成的糖苷.核苷酸间的连接键是3,5—磷酸二酯键.碱基序列表示核酸的一级结构,DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构.A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键.增色效应：核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加.核酸结构的稳定性因素：1 碱基对间的氢键.2 碱基堆积力.3 环境中的正离子核酸变性在核酸变性时,将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度值称溶解温度,即Tm.影响Tm的因素：1.G—C对含量,G—C对含量越高,Tm也越高.2.溶液的离子强度离子强度较低的介质中,Tm较低.3.溶液的Ph4.变性剂复性：变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程成为复性.变性核酸复性时需要缓慢冷却,故又称退火.变性核酸复性后,核酸的紫外吸收降低,这种现象称为减色效应.影响复性的因素：1 复性的温度 2单链片段的浓度 3 单链片段的长度 4 单链片段的复杂度 5 溶液的离子强度分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补区形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA—RNA杂合双链的过程称为分子杂交.2蛋白质1.蛋白质的分类蛋白质的平均含氮量为16%.2.蛋白质的组成蛋白质的水解产物为氨基酸等电点：。
生物化学考研题库(章节题库-蛋白质降解和氨基酸代谢)【圣才出品】
第9章蛋白质降解和氨基酸代谢一、选择题1．动物体内氨基酸脱氨的主要方式为（）。
A．氧化脱氨B．还原脱氨C．转氨D．联合脱氨【答案】D【解析】氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是氨基酸分解代谢的主要反应，也是氨基酸分解代谢的共同方式。
氨基酸可以通过多种方式脱氨，如：氧化脱氨、非氧化脱氨、转氨和联合脱氨等，动物体内大多数组织内均可进行，其中以联合脱氨为主。
非氧化脱氨主要见于微生物，动物体内亦有发现，但不普遍。
2．能直接转变为α-酮戊二酸的氨基酸是（）。
A．AspB．AlaC．GluD．Gln【答案】C【解析】转氨作用，又称氨基移换作用，是指α-氨基酸的氨基经转氨酶催化转移给α-酮酸的过程。
此反应是可逆的，正向的转氨作用为氨基酸的分解，逆向的反应为氨基酸的合成。
反应的方向取决于α-酮酸的相对浓度。
除Gly、Thr和Lys外，Glu的氨基能被转移给其余一切天然氨基酸的酮酸。
3．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素？（）A．维生素B1B．维生素B2C．维生素B3D．维生素B5【答案】D【解析】D项，谷氨酸脱氢酶催化的反应要求NAD＋和NADP＋，NAD＋和NADP＋是含有维生素B5（烟酰胺）的辅酶。
A项，焦磷酸硫胺素是维生素B1的衍生物，常作为α-酮酸脱羧酶和转酮酶的辅酶。
B项，FMN和FAD是维生素B2的衍生物，是多种氧化还原酶的辅酶。
C项，辅酶A是含有维生素B3的辅酶，是许多酰基转移酶的辅酶。
4．L-谷氨酸脱氢酶的变构抑制剂是（）。
A．TTPB．CTPC．ATPD．UTP【答案】C【解析】L-谷氨酸脱氢酶是别构酶，ATP、GTP和NADH是其变构抑制剂。
5．人类嘌呤分解代谢的最终产物是（）。
A．尿酸B．氨C．尿素D．G-氨基异丁酸【答案】A【解析】不同种类的生物分解嘌呤碱的能力不一样，因而代谢产物亦各不相同。
人和猿类及一些动物（如鸟类、某些爬虫类和昆虫类等）以尿酸作为嘌呤碱代谢的最终产物。
其他多种生物则还能进一步分解尿酸，形成不同的代谢产物，直至最后分解成二氧化碳和氨。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
——转氨酶的底物其中之一一定是:
α —酮戊二酸或（和）谷氨酸
——转氨过程中氨基酸的种类会发生变化，
但是数量不会变。
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
9.2.1 氨基酸的脱氨基作用 3、联合脱氨基作用
（1）转氨酶——L-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用
泛素：
• 76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD) • 普遍存在于真核生物而得名 • 一级结构高度保守
• 泛素介导的蛋白质降解过程：
（1） 泛素化(ubiquitination) 泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，
并使其激活。 （2） 蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解
泛素化过程：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：吡哆磷酸醛）
（3）转氨酶
——转氨酶的普遍性。
最重要的转氨酶是： 丙氨酸氨基转移酶(alanine trans-aminase,ALT) 也叫GPT (谷丙转氨酶)和 天冬氨酸氨基转移酶(aspartate trans-aminase, AST） 也叫 GOT(谷草转氨酶)
肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
血液
葡 萄
氨基酸
糖 酵
糖
解
NH3
途 径
谷氨酸 丙酮酸 丙
丙
α-酮戊 二酸
氨 酸
氨 酸
肝
葡萄糖 尿素
糖
尿素循环
异 生
NH3
丙酮酸 谷氨酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙氨酸-葡萄糖循环
（3）尿素的生成机制和鸟氨酸循环
哺乳动物氨的主要出路
——生成的部位：肝脏 ——排泄的器官：肾脏 ——尿素生成的机理——鸟氨酸循环
总结：
每循环一次 ——消耗2个氨基（游离氨和天冬氨酸的氨基） ——消耗一个CO2 ——生成一个尿素 ——消耗4个高能磷酸键 ——总方程式： 2HN3+CO2+3ATP+3H2O 尿素+2ADP+AMP+ 4H3PO4
意义： ——解毒 ——为蛋白质的合成提供原料 ——氨态氮的贮存形式
9.2.4 α—酮酸的代谢去路 1、再合成氨基酸
C COOH
H2O O
C COOH +
NH3
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
(CH2)2 COOH
L-谷氨酸
α-酮戊二酸
R-C|H-COONH+3
α-氨基酸
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3 O
α-酮酸
(3)酶
L-氨基酸氧化酶：
辅酶FMN或FAD，分布广活力低，最适pH为10
Байду номын сангаас
O
ATP
泛素 C O- + HS-E1
AMP+PPi
泛素
O C S E1
O
HS-E2 HS-E1
O
泛素 C S E1
泛素 C S E2
泛素
被降解
O
蛋白质 HS-E2
C S E2
E3
泛素
E1：泛素活化酶 E2：泛素携带蛋白 E3：泛素蛋白连接酶
O C NH 被降解蛋白质
9.1.2 食物中蛋白质的消化
α—酮戊二酸、琥珀酸CoA和延胡索酸等物质的 氨基酸。 ——生酮氨基酸（2种）：
代谢过程中能产生乙酰辅酶A、乙酰乙酸(酮 体)等氨基酸
L-谷氨酸脱氢酶：
存在于肝、脑、肾中，辅酶NAD+或NADP+，生理 活性高，分布广，只对L—谷氨酸起作用。
9.2.1 氨基酸的脱氨基作用
2、 转氨基作用
（1）含义：在转氨酶的作用下，一种α-氨基酸 的氨基转移到α-酮酸上，从而生成相应的一分 子α-酮酸和一分子α-氨基酸的过程.
（2）转氨基历程
氨基酸 + 蛋白水解酶作用示意图
二肽酶 氨基酸
9.2 氨基酸的分解代谢
+
9.2.1 氨基酸的脱氨基作用 1、氧化脱氨基作用
(1)含义：α —氨基在酶的催化下，氧化生成α— 酮酸，此时消耗氧并产生氨的过程。
(2)氧化脱氨基过程（特点：有氨生成）
L-谷氨酸脱氢酶
NH2
NAD(P)H+H+ NH
CH COOH
（2） 转氨酶——嘌呤核苷酸循环联合脱氨作用
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
腺苷酰琥珀酸
谷氨酸
草酰乙酸
• 此种方式主要在肌 肉组织进行
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
9.2.1 氨基酸的脱氨基作用 4、非氧化脱氨基作用
(1)脱水脱氨 (2)由解氨酶催化的脱氨基反应
5、脱酰胺基作用
9.2.2 氨基酸的脱羧基作用 1、直接脱羧酸 (1)反应过程
1、消化酶的存在形式: 酶元 2、主要的消化酶:
胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、 羧肽酶、氨肽酶等。
3、水解产物：氨基酸和寡肽。
小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨肽 酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。
氨肽酶
内肽酶
羧肽酶
(2)特点： ——辅因子：吡哆醛磷酸 (除组氨酸外) ——脱的羧基一定是α—羧基 (3)胺的生理功能：调节代谢，不能积累
2、羟化脱羧作用
酪氨酸在酪氨酸酶的 催化下进行。
9.2.3 氨的代谢出路 1、氨的排泄
2、氨的转运 （1）以谷氨酰胺的形式转运
是氨主要贮存和运输形式
（2）以丙氨酸的形式转运
内源蛋白:组织以及酶等物质。 外源蛋白:食物。
蛋白质的水解酶： 肽链内切酶(蛋白酶)
氨肽酶 肽链外切酶
羧肽酶
羧肽酶A 羧肽酶B
9.1.1 细胞内蛋白质的降解
胞内蛋白质降解系统:
(1)溶酶体降解系统(酸性系统): 不依赖ATP， 水解外源性蛋白、 膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白
(2)依赖泛素(ubiquitin)的降解系统： 依赖ATP 降解异常蛋白和短寿命蛋白
第9章 蛋白质的降解和氨基酸代谢
9 蛋白质的降解和氨基酸代谢
氨基酸代谢概况
尿素、其他含氮化合物
食物蛋白质 消化吸收
组织 水解 蛋白质 合成
氨
脱氨基作用 α-酮酸
氨基酸 代谢库
脱羧基作用
酮体
氧化供能
糖
代谢转变
胺
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
非蛋白含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
醛
酸
CO2+H2O
9.1 蛋白质的酶促降解
——还原过程
——转氨过程
-酮戊二酸+ NH3
L-谷氨酸脱氢酶
谷氨酸+ H2O
NAD(P)H
NAD(P)+
谷氨酸+丙酮酸 谷氨酸+草酰乙酸
转氨酶 -酮戊二 酸+ 丙氨酸
转氨酶
-酮戊二 酸+ 天冬氨酸
9.2.4 α—酮酸的代谢去路
2、转变成糖和脂肪
——生糖氨基酸（14种）： 代谢过程中能产生产生丙酮酸、草酰乙酸、