血红蛋白和肌红蛋白
简述血尿、血红蛋白尿和肌红蛋白尿的鉴别方法。
简述血尿、血红蛋白尿和肌红蛋白尿的鉴别方法。
1、血尿鉴别方法：
红色尿不一定是血尿，需仔细辨别。
如尿呈暗红色或酱油色，不混浊无沉淀，镜检无或仅有少量红细胞，见于血红蛋白尿；棕红色或葡萄酒色，不混浊，镜检无红细胞见于卟啉尿；服用某些药物如大黄、利福平，或进食某些红色蔬菜也可排红色尿，但镜检无红细胞。
2、血红蛋白尿鉴别方法：
尿中含有游离血红蛋白而无红细胞，或仅有少许红细胞而含有大量游离血红蛋白的现象。
反映了血管内有超出正常的溶血。
由于尿中血红蛋白含量不等，尿色可以呈红色、浓茶色，严重时呈酱油色。
患者因病因不同可表现为不同症状，如阵发性睡眠性血红蛋白尿患者的血红蛋白尿容易清晨第一次尿出现。
蚕豆病有进食蚕豆史或在蚕豆开花季节发生。
溶血严重时常伴贫血、黄疸，肝、脾大。
3、肌红蛋白尿
尿中有肌红蛋白、红细胞及管型。
血清中肌酶明显增高。
根据典型临床表现及实验室检查诊断不难。
急性期尽量减少肌肉活动，并尽量多饮水或大量补液以稀释尿液有肾功能衰竭者可进行透析疗法。
表现为发作性的肌肉无力、肿胀与疼痛，尿呈棕红色。
少数为遗传性，大多数为散发病例。
常见的病因为肌肉的压榨伤，电击伤，动脉栓塞或较长时间的受压引起的缺血性损害，低血钾、糖尿病酮症酸中毒、高血糖非酮症高渗昏迷、中毒、烧伤和冻伤等。
肌红蛋白尿和血红蛋白尿的鉴别方法
肌红蛋白尿和血红蛋白尿的鉴别方法下载提示：该文档是本店铺精心编制而成的，希望大家下载后，能够帮助大家解决实际问题。
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血红蛋白和肌红蛋白的结构
血红蛋白和肌红蛋白的结构嘿，同学们，今天咱们来聊聊血红蛋白和肌红蛋白的结构。
这俩名字听起来挺复杂，其实没那么难理解。
咱先说说血红蛋白哈。
血红蛋白呢，就像是身体里的小快递员。
它在咱们的血液里跑来跑去，负责把氧气送到身体的各个地方。
那它长啥样呢？血红蛋白就像一个小团子，不过这个小团子有点特别哦。
它是由四个小小的部分组成的，这四个小部分就像四个小伙伴，手拉手在一起。
每个小部分都有一个很重要的东西，叫血红素。
这个血红素呢，就像是一个小口袋，专门装氧气。
当血红蛋白在肺里的时候，氧气就会钻到这些小口袋里。
然后血红蛋白就带着氧气，顺着血液流到身体的各个地方，把氧气送给需要的细胞。
再说说肌红蛋白。
肌红蛋白呢，主要是在咱们的肌肉里。
它就像一个小仓库，专门储存氧气。
肌红蛋白长得也有点像小团子，不过比血红蛋白小一些。
它也有一个血红素，也能装氧气。
当咱们运动的时候，肌肉需要很多氧气，这时候肌红蛋白就会把储存的氧气放出来，给肌肉用。
那血红蛋白和肌红蛋白有啥不一样呢？首先呢，血红蛋白是在血液里跑的，肌红蛋白是在肌肉里待着的。
血红蛋白要把氧气送到全身各处，所以它比较忙。
肌红蛋白就只负责给肌肉提供氧气，所以它的工作比较专一。
还有哦，血红蛋白是由四个小部分组成的，肌红蛋白只有一个小部分。
为啥咱们身体里要有血红蛋白和肌红蛋白呢？这可重要啦！咱们呼吸的时候，吸进了氧气，这些氧气得送到身体的各个地方去，不然咱们的细胞就没法工作啦。
血红蛋白就负责把氧气从肺送到身体各处，肌红蛋白呢，就在肌肉里准备着，万一咱们运动的时候需要更多氧气，它就赶紧把氧气放出来。
同学们想象一下哈，如果没有血红蛋白和肌红蛋白，那会怎么样呢？咱们吸进去的氧气就没法送到该去的地方，细胞就会缺氧。
那咱们就会觉得没力气，头晕，甚至可能会生病呢。
所以啊，血红蛋白和肌红蛋白虽然小小的，但是它们的作用可大啦！咱们平时要多运动，这样可以让咱们的肌肉更健康，肌红蛋白也会更厉害哦。
还要多呼吸新鲜空气，这样血红蛋白就能装更多的氧气，把它们送到身体的各个地方。
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线一、血红蛋白与肌红蛋白简介（一）血红蛋白（Hb）1. 结构特点- 血红蛋白是由四个亚基组成的寡聚蛋白，成人主要的血红蛋白（HbA）是由两条α - 链和两条β - 链组成（α₂β₂）。
每个亚基都含有一个血红素辅基。
- 血红素是一个由卟啉环和中心铁离子（Fe²⁺）组成的小分子。
铁离子可以与氧分子可逆结合。
2. 功能- 血红蛋白主要存在于红细胞中，其功能是在肺部结合氧气，然后将氧气运输到身体的各个组织部位释放，以满足细胞呼吸的需求。
（二）肌红蛋白（Mb）1. 结构特点- 肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的单链球状蛋白。
其多肽链二级结构有8段α - 螺旋，各段之间以无规卷曲相连，最终形成球状，被称为珠蛋白，血红素辅基位于球状结构的疏水洞穴中。
2. 功能- 肌红蛋白主要存在于肌肉组织中，它的功能是储存氧气，当肌肉运动时，可及时将储存的氧气释放出来供肌肉细胞呼吸使用。
二、氧合曲线（一）肌红蛋白的氧合曲线1. 形状- 肌红蛋白的氧合曲线为双曲线。
2. 曲线含义- 肌红蛋白与氧气的结合具有简单的化学平衡关系。
根据公式Mb + O_2⇌MbO_2，其结合常数K=([MbO_2])/([Mb][O_2])。
- 在低氧分压下，肌红蛋白就能与氧气结合，随着氧分压的升高，肌红蛋白与氧气的结合逐渐趋于饱和。
例如，在肌肉组织中，当氧分压较低时，肌红蛋白可以迅速与氧气结合，储存氧气，为肌肉细胞的有氧代谢提供储备。
（二）血红蛋白的氧合曲线1. 形状- 血红蛋白的氧合曲线为S形（ sigmoidal形）。
2. 曲线含义- 这种S形曲线反映了血红蛋白亚基之间的协同效应。
- 当第一个亚基与氧气结合后，会引起其他亚基的构象发生变化，使得它们更容易与氧气结合；反之，当一个亚基释放氧气后，也会促进其他亚基释放氧气。
- 在肺部（氧分压较高，约100 mmHg），血红蛋白容易与氧气结合，达到较高的氧饱和度，将氧气装载。
肌红蛋白和血红蛋白的氧合作用机理
肌红蛋白和血红蛋白是人体内两种重要的血红素蛋白，它们分别在肌肉组织和血液中发挥着至关重要的作用。
肌红蛋白主要存在于横纹肌中，而血红蛋白则主要存在于红细胞中。
两者都具有氧运输和释放功能，然而其氧合作用机理却有着一定的不同。
我们来探讨肌红蛋白的氧合作用机理。
肌红蛋白在肌肉组织中起着储存和释放氧气的作用。
当我们进行高强度运动时，肌肉组织需要大量氧气来支持能量代谢，这时肌红蛋白就发挥作用了。
肌红蛋白的分子结构中含有一个铁离子，它与氧气结合形成氧合物，从而实现氧气的储存。
在肌纤维中，肌红蛋白还能与血红蛋白交换氧气，使得氧气能够更加高效地输送到肌肉组织中。
而血红蛋白的氧合作用机理与肌红蛋白有着一定的相似之处，但也存在着显著的差异。
血红蛋白主要存在于红细胞中，它通过血液循环将氧气从肺部输送到全身各个组织和器官中。
血红蛋白分子结构中同样含有一个铁离子，这使得它能够与氧气形成氧合物。
在肺部，血红蛋白会与肺泡中的氧气结合，形成氧合血红蛋白。
在组织和器官中，氧合的血红蛋白会释放出氧气，从而满足细胞呼吸和能量代谢的需要。
肌红蛋白和血红蛋白通过与氧气的结合和释放，完成了氧气的运输和供应。
但就其氧合作用机理而言，肌红蛋白主要用于氧气的储存和释放，而血红蛋白则主要用于氧气的输送和供应。
这种不同的功能定位使得两者在机体内协同作用，保障了氧气的顺利运输和有效利用。
对于我个人而言，对肌红蛋白和血红蛋白的氧合作用机理有了更深入的理解后，对于身体内氧气运输和代谢的过程也有了更清晰的认识。
而这种认识也为我更好地调节锻炼和生活方式提供了有益的指导。
在本篇文章中，我们深入探讨了肌红蛋白和血红蛋白的氧合作用机理，并对两者的功能定位进行了比较和分析。
通过这样的全面评估，相信读者已经对这一主题有了更深入的了解。
希望本文所传达的知识能够帮助读者更好地管理自己的运动和健康。
肌红蛋白和血红蛋白作为人体内两种重要的血红素蛋白，在氧合作用机理中发挥着关键的作用。
肌红蛋白与血红蛋白
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
血红蛋白结合氧的协同作用示意图
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
Hb的氧结合曲线
• 血红蛋白是目前了解最清楚的别构蛋白质， 血红蛋白的氧合具有正协同效应，即一个 O2的结合会增加同一分子中其余空的氧结 合部位对O2的亲和力。Hb的氧合曲线呈S 形而非双曲线形。每个血红蛋白分子有4个 血红素，因此最多只能结合4分子氧，现假 定O2与Hb的结合是“全或无”的现象。
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 血红素铁 0.039nm 的微小位 移导致血 红蛋白构 象的改变。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象 态。（T态和R态）
脱氧血红蛋白（紧张态）
氧合血红蛋白（松驰态）
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 氧合导致稳定T态的离子键和盐桥的断裂，血 红蛋白的氧结合过程是一协同过程。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
• 血红蛋白4个血红素基分别位于每个多肽 链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在 分子的表面。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 氧合作用显著改变血红蛋白的四级结构。
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白
肌红蛋白的结构
3、氧与肌红蛋白的结合 —Fe2+与珠蛋白的93位
（F8）His的咪唑基N相 连； —当形成氧合肌红蛋白 （oxy-myoglobin）时， 第6个配位键与氧结合； —当成高铁肌红蛋白时，第 6配位键被H2O分子占据； —在氧结合一侧有一E7 His氧结合部位形成空间 位阻区
肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线
肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线1.引言肌红蛋白和血红蛋白是人体内两种重要的蛋白质，它们在运输氧气和维持氧气平衡方面起着至关重要的作用。
而肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线则是研究这两种蛋白在氧气运输中的关键指标。
在本文中，我们将深入探讨肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线，探讨其在人体生理活动和运动中的重要性。
2.肌红蛋白的氧解离曲线肌红蛋白是一种存在于肌肉中的蛋白质，其主要功能是与氧气结合，从而在肌肉组织中转运氧气。
肌红蛋白的氧解离曲线是描述其与氧气结合与解离的关系曲线。
通常情况下，肌红蛋白的氧解离曲线呈S形，这意味着在低氧气压下，肌红蛋白能够更有效地结合氧气，而在高氧气压下，它能够更容易地释放氧气，从而确保肌肉组织能够在不同氧气供应情况下保持正常功能。
3.血红蛋白的氧解离曲线与肌红蛋白类似，血红蛋白也具有氧解离曲线。
血红蛋白是存在于红细胞中的蛋白质，主要负责将氧气从肺部输送到身体各个组织中。
血红蛋白的氧解离曲线同样呈S形，但相比肌红蛋白，血红蛋白在低氧气压下能够更有效地释放氧气，而在高氧气压下能够更容易地结合氧气，从而保证足够的氧气供应到组织中。
4.肌红蛋白和血红蛋白在运动中的作用运动时，身体需要更多的氧气来供应肌肉组织，以维持肌肉的正常运动。
肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线在这一过程中发挥着关键的作用。
当运动强度较小时，肌红蛋白能够更有效地将氧气输送到肌肉组织中，从而满足肌肉对氧气的需求；而当运动强度增加时，血红蛋白能够更快速地释放氧气，确保身体各个部位都能够得到充足的氧气供应。
5.个人观点在我看来，肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线是人体自身对氧气运输和利用情况的智慧体现。
通过这两种蛋白的不同氧解离曲线，人体能够根据不同情况下对氧气的需求进行精确调节，从而保证身体能够在不同情况下保持正常的生理功能。
这一机制的存在为我们深入理解人体生理活动和运动提供了重要线索。
6.总结通过对肌红蛋白和血红蛋白的氧解离曲线的探讨，我们深入了解了这两种蛋白在氧气运输中的重要作用。
肌红蛋白和血红蛋白的异同
肌红蛋白和血红蛋白的异同肌红蛋白和血红蛋白是两种具有重要生物学功能的蛋白质。
它们在生物体内具有不同的作用和结构，但也存在一些相似之处。
本文将详细介绍肌红蛋白和血红蛋白的异同。
肌红蛋白和血红蛋白是两种在动物体内广泛存在的蛋白质。
它们都属于血红蛋白超家族，能够结合氧气并参与氧气的运输。
然而，肌红蛋白主要在肌肉中发挥作用，而血红蛋白则主要存在于红细胞中。
首先，肌红蛋白的结构和功能是与肌肉收缩密切相关的。
肌肉收缩需要大量的能量供应和氧气运输，肌红蛋白正是在这个过程中发挥重要作用的，它能够存储和释放氧气。
肌红蛋白的结构由一个含有一个铁离子的血红素分子（HEM）和一个细胞色素b(尤其是细胞色素b5)分子组成。
这种结构使得肌红蛋白能够与氧气发生紧密的结合，并在需要时迅速释放氧气供肌肉使用。
肌红蛋白在肌肉组织中的含量与肌肉的供氧能力密切相关，能够提供更高效的氧气供应，从而增强肌肉的工作能力。
相比之下，血红蛋白是一种在红细胞中广泛存在的蛋白质，主要负责运输氧气。
血红蛋白由四个亚单位组成，每个亚单位都包含一个铁离子的血红素基团。
它与氧气的结合和释放是可逆的，可以根据周围环境中氧气的浓度进行调节。
当血红蛋白与氧气结合形成氧合血红蛋白时，血液呈现鲜红色；而当血红蛋白与氧气分离形成脱氧血红蛋白时，血液呈现深红色。
此外，血红蛋白和肌红蛋白在结构上也存在一些差异。
血红蛋白的四个亚单位之间通过非共价键相互连接，形成一个类似于球形的结构。
而肌红蛋白的亚单位之间没有直接的键连接，而是通过其他蛋白质与细胞色素b5连接在一起。
虽然肌红蛋白和血红蛋白在结构和功能上存在差异，但它们也有一些共同点。
首先，它们都包含有血红素分子，具有与氧气结合的能力。
其次，它们都参与氧气在生物体内的运输和供应，在维持生命过程中发挥着重要作用。
总结起来，肌红蛋白和血红蛋白是两种具有重要生物学功能的蛋白质。
它们在结构和功能上存在一定的差异，肌红蛋白主要参与肌肉的收缩和氧气供应，而血红蛋白则主要负责氧气的运输。
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Coordinated to 4 N’s
Bioinorganic Chemistry
Mb uses heme to bind O2
E-7
Fe bound to His (F8) side
similar sequences and structures.
Bioinorganic Chemistry
Myoglobin
153 aa, (first protein structure XRC, Kendrew 1959) 8 helices (A-H), 44x44x25 Å Role: O2 transport into muscle –O2 faster than other tissues. O2 has low solubility in blood (10-4 M).
8 7
6
卟啉普遍存在于微生物及动植物间,在人体中发现 的卟啉化合物是作为血红素生物合成的中间体而存
在。正常健康人体内主要存在尿卟啉
( uroporphyrin) 、粪卟啉( coproporphyrin) 和原卟 啉(protoporphyrin) ,而其它卟啉化合物常常可从遗 传性的卟啉病患者或肝和血液病患者的尿、血液和 粪便中检出。
的机能，此称一氧化碳中毒。
Bioinorganic Chemistry
第三节 氧合作用的热力学与动力学
氧 的 饱 和 度
Bioinorganic Chemistry
k1,K Mb+O2 MbO2 k-1
K=[MbO2]/[Mb][O2] θ＝ [MbO2]/([Mb]+[MbO2]) =K[O2]/(1+K[O2]) =K'pO2/(1+k'pO2)
CH2
Fe
N H3C CH3 N
H2C CH2 COOH
CH2 CH2 COOH
图4－3 铁原卟啉IX（原血红素）
铁原卟啉是血红蛋白、肌红蛋白和细胞色素c中的辅基组成部分。
Bioinorganic Chemistry
细胞色素c
Protein S CH CH3 CH3
H3C N N
HC CH3
Protein
当血液进入组织时，二氧化碳分压增大，pH 下降，有利于血液释放氧；使细胞获得更多的氧。 血液中HbO2放出氧后，促使Hb与H＋及CO2结合。 当血液进入肺部时，肺泡中氧的分压高，有 利于HbO2的生成。 HbO2的生成又促使Hb释放出 H＋及CO2。
Bioinorganic Chemistry
Bioinorganic Chemistry
Mb and Hb are closely related proteins
Both are -helical proteins. Mb monomer, Hb tetramer ( and subunits).
Mb and both subunits of Hb have
Hb and Mb have distinct sequences
Bioinorganic Chemistry
Hb的结构
Bioinorganic Chemistry
Myoglobin and Hemoglobin
Function: to transport O2 from lungs to tissue via blood. Need O2 in tissue to drive oxidation of metabolic（新陈代谢） fuels – recovery of energy from food. Mb has higher affinity for O2 than Hb, so increases transport – gives O2 higher solubility in tissues so diffuses faster.
Bioinorganic Chemistry
Myoglobin
Binds heme pocket. Polar groups
exposed to
solvent, Nonpolar groups
buried.
Bioinorganic Chemistry
Mb uses heme to bind O2
Fe
N H3C CH3 N
H2C CH2 COOH
CH2 CH2 COOH
Bioinorganic Chemistry
第二节 血红蛋白和肌红蛋白 携氧的血是鲜红色的，当你被划伤时，你看 到的是鲜红的携氧血。不携氧的血是深紫色的：当 你献血或者在医院抽血样时，血被抽到一个试管里， 里面没有氧气，所以你看到的血是深紫色的。但是 深紫色的无氧血流经我们的静脉时却呈兰色，特别
chain, and O2 or CO2
His E7 H-bonds to O2 to
stabilize.
(CO binds more tightly than
F-8
O2).
Bioinorganic Chemistry
Bioinorganic Chemistry
Hemoglobin
4 subunits 1, 1, 2, 2.
CHCH2 H3 C CH3 CHCH2
Deoxyhemoglobin high-spin Fe2+ Square Pyramidal
The metal is below the plane.
N Fe
N
x2-y2
N N CH3 (CH2 )2 COOH CH2 CH2 COOH N HN
z2 xz, yz xy
光,而其还原型卟啉则不具有荧光。生物体内
在亚铁螯合酶的作用下和亚铁离子形成配合
物—原血红素(铁原卟啉，protoheme）。卟
啉化合物根据其侧链基团的不同共有14 种形
式。
Bioinorganic Cmistry
CH2 CH CH3
H3C N N
HC
分压高时容易进行，于氧分压低时易于解离。
Bioinorganic Chemistry
血红蛋白和肌红蛋白能很快地与氧可逆结合。
肌红蛋白存在于肌肉中，它结合从红细胞释
放出的氧，贮存并运送氧到线粒体，使葡萄糖氧
化成二氧化碳和水，并产生能量。
Bioinorganic Chemistry
红细胞结合和携带O2的过程并不影响二价铁 离子，也即是说不能氧化为三价铁离子；Fe3+无 带O2能力，只见于异常的高铁血红蛋白。CO与 Hb的亲和力大于O2 （200 times），结合成 HbCO后不能重新分离致使Hb丧失运输O2和C O2
Forms two
dimers.
Bioinorganic Chemistry
Hb and Mb have very similar structures
Overlay of Mb with Hb and sununits.
Bioinorganic Chemistry
Blue Blood and Red Blood
θ/(1-θ)=K[O2]=K'pO2
Bioinorganic Chemistry
Hb 曲线与Mb是不一样的。它们之间存在协同效应 （cooperativity）
θ/(1-θ)=K[O2]=K'pO2n
式中 当 n＝1 没有协同效应； N<4, 说明协同效应中等。
Bioinorganic Chemistry
影响氧合曲线有三个重要因素：
pH, 温度和2，3－二磷酸甘油酯。
血液的pH值下降，Hb对氧的结合下降－Bohr效应。
Bioinorganic Chemistry
低pH, 结合力差，容易放出氧，
Lung HbH +O2
+
HbO2+H tissue
+
CO2+H2O
H++HCO3-
Bioinorganic Chemistry
第四章 血红蛋白和肌红蛋白
第一节 卟啉
作为生物体主要色素来源的铁卟啉( heme) 是含有四个 吡咯环和四个次甲基(-CH= )交替相连组成的大环 ,是血红
蛋白及细胞色素等的辅基。由于四个吡咯环的共轭效应,使
其性质相对较稳定。
2 1
α NH N N HN γ
3 4
δ
β
5
N H
Bioinorganic Chemistry
是皮肤白皙的人。另外一些生物，如蛇类和蟹类，
用铜来运输氧气，所以他们有真正的蓝血。
Bioinorganic Chemistry
一、结构
1、肌红蛋白（Myoglobin，Mb） 是由一条多肽链（珠蛋白， globin）和一个血红素（铁原卟啉）组成。分子量17， 800。
肌红蛋白是用来在肌肉和其他组织来储存氧气的。 人体内70％的铁形成血红蛋白和肌红蛋白。
O2
CHCH2 CH3 O CHCH2
Oxyhemoglobin low-spin Fe2+ Octahedral
The metal is in the plane.
H3 C N O
N
x2-y2 z2
Fe N N CH3 (CH2 )2 COOH CH2 CH2 COOH N
xz, yz xy
Bioinorganic Chemistry
Bioinorganic Chemistry
1
卟啉化合物的化学结构和分类 卟啉是通过亚甲基把四个吡咯环相连而成的
环状化合物,四个吡咯环处于同一平面,形成具有26
个π电子的共轭大π键,具有较强的芳香性。在400 nm 附近有较强的吸收带。