第二章 氨基酸化学
高一生物必修一第二章第二节知识点(人教版)
高一生物必修一第二章第二节知识点（人教
版）
生命活动的主要承担者------蛋白质
一、相关概念：
氨基酸：蛋白质的基本组成单位，组成蛋白质的氨基酸约有20种。
脱水缩合：一个氨基酸分子的氨基(-NH2)与另一个氨基酸分子的羧基(-COOH)相连接，同时失去一分子水。
肽键：肽链中连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)。
二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物，只含有一个肽键。
多肽：由三个或三个以上的氨基酸分子缩合而成的链状结构。
肽链：多肽通常呈链状结构，叫肽链。
三、氨基酸结构的特点：每种氨基酸分子至少含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上(如：有-NH2和-COOH但不是连在同一个碳原子上不叫氨基酸);R基的不同导致氨基酸的种类不同。
四、蛋白质多样性的原因是：组成蛋白质的氨基酸数目、
种类、排列顺序不同，多肽链空间结构千变万化。
五、蛋白质的主要功能(生命活动的主要承担者)：
①构成细胞和生物体的重要物质，如肌动蛋白;
②催化作用：如酶;
③调节作用：如胰岛素、生长激素;
④免疫作用：如抗体，抗原;
⑤运输作用：如红细胞中的血红蛋白。
六、有关计算：
①肽键数 = 脱去水分子数 = 氨基酸数目-肽链数
②至少含有的羧基(-COOH)或氨基数(-NH2) = 肽链数
高一生物必修一第二章第二节知识点就为大家介绍到这里，希望对你有所帮助。
高一生物必修一第三章必背知识点梳理
高一生物必修一细胞的分子组成知识点梳理。
氨基酸化学
氨基酸化学氨基酸是构成蛋白质的基本单位，也是生命体内重要的有机化合物。
它们由氨基基团（NH2）、羧基（COOH）和侧链基团组成。
氨基酸的化学结构决定了它们在生物体内的多样性和功能。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类和功能。
氨基酸的基本结构是由氨基基团、羧基和侧链基团组成。
氨基基团由一个氮原子和两个氢原子组成，羧基由一个碳原子和两个氧原子组成。
氨基和羧基通过一个碳原子相连，形成了氨基酸的骨架结构。
氨基酸的侧链基团决定了不同的氨基酸种类。
根据侧链基团的性质，氨基酸可以分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸三类。
非极性氨基酸的侧链基团包括甲基、乙基等，它们不带电荷，通常存在于蛋白质的内部，起到增加蛋白质的稳定性和结构支撑的作用。
极性氨基酸的侧链基团包括羟基、醇基等，它们可以与水分子形成氢键，常存在于蛋白质的表面，起到与其他分子相互作用的作用。
带电氨基酸的侧链基团包括氨基、酸基等，它们可以带正电荷或负电荷，起到电荷相互吸引或排斥的作用，参与了蛋白质的结构和功能。
氨基酸在生物体内具有多种功能。
首先，氨基酸是蛋白质的组成单元，蛋白质是生物体内最重要的大分子，参与了几乎所有生物过程。
其次，氨基酸可以作为能量来源，通过氧化分解氨基酸产生能量。
此外，氨基酸还可以参与代谢途径，如合成肌酸、肌酸磷酸、儿茶酸等。
还有一些特殊的氨基酸，如色氨酸、组氨酸、甲硫氨酸等，具有特定的生理功能，如参与神经递质合成、血液凝固等。
氨基酸还具有一些其他的生物活性。
例如，一些氨基酸可以作为抗氧化剂，帮助清除自由基，维护细胞的稳态。
一些氨基酸还可以作为信号分子，参与细胞间的信号传递和调节。
氨基酸是生命体内重要的有机化合物，其多样性和功能多样性使其在生物体内发挥了重要的作用。
通过了解氨基酸的基本结构、分类和功能，我们可以更好地理解蛋白质的组成和功能，为进一步研究生物体的生命活动提供基础。
生物化学(PDF)版
有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能
所以，没有蛋白质就没有生命。
二、蛋白质的分类
（一）根据分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质。
（二）根据功能分：活性蛋白质、结构蛋白质。
（三）根据组成分：
� 简单蛋白质：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白。
� 结合蛋白质：色素蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。
由 108 个氨基酸残基构成的前胰岛素原 pre-proinsulin），在合成的时候完全没有活性，当切去 N-端的 24 个氨基酸信号肽，形成 84 个氨基酸的胰岛素原（proinsulin），胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、 B 链之间的 33 个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。
c. 在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致血红蛋白β-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨
� 参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋
白。
� 参与机体的防御：机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。
� 接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。
� 调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。
� 其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还
水键，如 Leu，Ile，Val，Phe，Ala 等的侧链基团。 3. 离子键（盐键）： � 离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 � 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离
后带正电荷，二者之间可形成离子键。 4．范德华氏（van der Waals)引力：原子之间存在的相互作用力。 三、蛋白质的二级结构 � 蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧
高中化学《选修5第二章第四节氨基酸和蛋白质》优质课教学设计、教案
氨基酸与蛋白质教学设计本节目标1.了解氨基酸的结构特点和主要化学性质。
2.了解二肽、多肽的概念。
3.了解蛋白质的结构和性质及酶的催化作用特点。
自主预习一、氨基酸的结构和性质1．氨基酸(1)氨基酸概念：氨基酸是取代了羧酸分子中烃基上的氢原子形成的取代羧酸。
官能团为氨基(—NH2)、羧基(—COOH)。
(2)天然蛋白质水解后均可得到α 氨基酸，即分子中氨基和羧基连在同一个碳原子上，其通式可表示为常见α氨基酸有甘氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸等，写出其结构简式：甘氨酸：；缬氨酸：；苯丙氨酸：。
(3)氨基酸的解离形式氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，是一种两性化合物，通常以两性离子形式存在。
溶液的pH 不同，氨基酸分子可以发生不同的解离。
(OH－可以与—COOH 反应，可以与—NH 反应；H＋可以与—NH2 反应，也可以与—COO－反应) 依据上述知识，写出下列反应方程式：a.与盐酸的反应：b.与氢氧化钠反应：2．多肽(1)由一个α氨基酸分子的羧， 基和另一个 α氨基酸分子的氨基脱去一分子水形成的酰胺键称为肽键，生成的化合物称为肽。
例如。
(2) 酰胺键的结构式为可简写为 ，又称为 ，是一种官能团。
(3) 由 个氨基酸分子脱去 3 个水分子形成的是四肽，它含有 个肽键。
三肽以上均可称为。
二、蛋白质的结构和性质1．蛋白质(1) 是构成蛋白质的物质基础。
(2) 核心官能团是 ，相对分子质量在 以上，有的高达数千万。
(3) 形成原理：不同的 α氨基酸通过分子间脱水缩合形成肽键连接而成的高分子化合物；因此每种蛋白质都有唯一而确切的 α氨基酸的序列。
(4) 性质： 、两性、灼烧等。
(5) 生理功能：每种蛋白质都有一定的生理活性，且结构与生理功能是高度统一的。
2．酶(1) 含义：酶是具有 活性，对许多 化学和生物体内进行的复杂化学反应具有很强催化作用的 。
(2) 催化的特点：①需要比较温和的条件；在接近体温和 环境中，酶才能够发挥较好的催化作用。
氨基酸化学式
氨基酸化学式氨基酸的化学式是RCHNH2COOH。
一、氨基酸介绍氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。
是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基两种官能团。
氨基酸是构建生物机体的众多生物活性大分子之一，是构建细胞、修复组织的基础材料。
它被人体用于制造抗体蛋白、血红蛋白、酶和激素以维持和调节新陈代谢，是一切生命之源。
二、氨基酸的结构1、氨基酸的结构是由一个氨基、一个羧基、一个氢和一个R基连在同一个中心C原子上组成。
2、结构特点（1）每种氨基酸分子中至少有一个氨基和一个羧基。
（2）都有一个氨基和一个羧基链接在同一个碳原子上。
（3）各种氨基酸之间的区别在于r基（侧链基团）的不同。
三、氨基酸的物理性质1、颜色：各种常见的氨基酸易成为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。
如L-谷氨酸为四角柱形结晶，D-谷氨酸则为菱形片状结晶。
2、熔点：氨基酸结晶的熔点较高，一般在200～300℃，许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2。
3、溶解度：绝大部分氨基酸都能溶于水。
不同氨基酸在水中的溶解度有差别，如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大，酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。
各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。
但氨基酸不溶或微溶于乙醇。
四、氨基酸的化学性质1、氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。
所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3缬氨酸离子和能接受质子的COO负离子，因此氨基酸是两性电解质。
2、氨基酸分子中含有氨基（-NH2）和羧基（-COOH），既能够和与酸反应，又能与碱反应：H2N-CH2-COOH+HCl→ClH3N-CH2-COOH；H2N-CH2-COOH+NaOH→H2N-CH2-COONa+H2O。
五、氨基酸的分类已知基本氨基酸有二十个品种，包括赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等等。
生物化学第2章 氨基酸(共77张PPT)
• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸； 杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇） 打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
第二章氨基酸
第⼆章氨基酸第⼆章氨基酸蛋⽩质是⽣物分⼦中⽣物功能的载体，要了解⽣命的基本活动规律，必须了解蛋⽩质。
⽽氨基酸是蛋⽩质的基本构件。
⼀、蛋⽩质⽔解特性蛋⽩质的⽔解⽅法主要有三种：1.酸⽔解，优点：⽔解彻底，不引起消旋作⽤；缺点：引起部分氨基酸被破坏：⾊氨酸完全破坏丝氨酸和苏氨酸（羟基氨基酸）部分破坏天冬氨酸和⾕氨酰氨（酰氨氨基酸）酰氨基被⽔解2.碱⽔解，优点：可使蛋⽩质完全⽔解，⾊氨酸稳定缺点：产⽣消旋，部分氨基酸破坏：精氨酸被脱氨⽣成鸟氨酸。
酸⽔解和碱⽔解可以互补3.酶⽔解：优点：不产⽣消旋，也不破坏氨基酸缺点：只⽤⼀种酶时⽔解不完全，需要⼏种酶协同作⽤才能彻底⽔解。
⼆、氨基酸是蛋⽩质的基本组成材料氨基酸的名称与符号丙氨酸Ala A精氨酸Arg R天冬酰氨Asn Asx N天冬氨酸Asp Asx D半胱氨酸Cys C⾕氨酰胺Gln Glx Q⾕氨酸Glu Glx E⽢氨酸Gly G组氨酸His H异亮氨酸Ile I亮氨酸Leu L赖氨酸Lys K甲硫氨酸Met M苯丙氨酸Phe F脯氨酸Pro P丝氨酸Ser S苏氨酸Thr T⾊氨酸Trp W酪氨酸Tyr Y缬氨酸Val V三、L-氨基酸的基本结构残基：在肽链中每个氨基酸都脱去⼀个⽔分⼦，脱⽔后的残余部分叫残基（residue), 因此蛋⽩质肽链中的氨基酸统统是残基形式。
判断法（看CAR的⾛向）将H原⼦靠近⾃⼰，观察CAR的⾛向，逆时针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。
四、氨基酸的分（合成蛋⽩质）氨基酸分类：1. 20种常见（合成蛋⽩质）氨基酸分类：根据R链的结构分3类（见教科书124-127）脂肪簇氨基酸15种（包含：中性氨基酸5种；羟基氨基酸2种；含硫氨基酸2种；酰氨氨基酸2种，酸性氨基酸2种,碱性氨基酸2种）芳⾹族氨基酸2种杂环族氨基酸3种根据带电和极性⼜分4类：⾮极性；不带电的极性; 带正电荷；带负电荷2. 不常见（蛋⽩质中被修饰）的氨基酸：如：4-羟脯氨酸；4-羟赖氨酸；6-N-甲基赖氨酸；锁链素等。
高二化学氨基酸课件
CuSO4溶液，观察沉淀的析出。然后把少量带有沉淀的 液体加入到盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。
5.水解 蛋白质在酸、碱或酶的作用下能发生水解， 水解的最终产物是多种氨基酸。天然蛋白质水解的 产物是多种α-氨基酸。
练
NH4CL
习
沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______
蛋白质
氨基酸
氨基酸简介
氨基酸是构建生物机体的众 多生物活性大分子之一，是构建 细胞、修复组织的基础材料。氨 基酸被人体用于制造抗体蛋白以 对抗细菌和病毒的侵染，制造血 红蛋白以传送氧气，制造酶和激 素以维持和调节新陈代谢；氨基 酸是制造精卵细胞的主体物质， 是合成神经介质的不可缺少的前 提物质；氨基酸能够为机体和大 脑活动提供能源，氨基酸是一切 生命之元。
氨 基 酸
1.定义： 氨基酸是羧酸分子中的烃基上的氢 原子被氨基取代生成的化合物。
例
2.α-氨基酸的通式:
氨基酸中氨基与氨气的化学性质比较接近，都具有一定 的碱性，而羧基具有一定的酸性，它们相互作用，使氨 基酸成为带有正离子和负离子的两性离子，成为内盐， 因此具有类似离子晶体的某些性质。
例 3.物理性质： 常见的氨基酸均为无色晶体，易溶于水， 熔点较高，不易挥发，难溶于有机溶剂。
向 鸡 蛋 清 中 加 入
AlCl3 (CH3COO)2Pb CuSO4
现 象
Hg(NO3)2
酒精 甲醛 加热 H2SO4
又 加 水 现 象
溶解 ______ 溶解 ______ 溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______
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DNFB
DNP-氨基酸 黄色
Frederick Sanger (桑格)
• 英国化学家，在生物化 学领域的贡献很大，他 两次获诺贝尔奖1958和1 980年；1953年确定了牛 胰岛 素 一级 结 构 ；1975 年和1977年确定了DNA的 两种用酶测序的方法加 减法和终止法。
④ 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）
半必需氨基酸：2种 指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是
婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
非必需氨基酸：10种 人体自身能够合成的氨基酸。
-C-C-C-N-C-N N+
Arg R
=
Aromatic Trp W -C-
N
Amino Acid Subway Map
Basic Lys K
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体 最基本的结构物质和功能物质
人体中（成年人）
水
55%
蛋白质 19%
脂肪
19%
糖类 ＜1%
无机盐 7%
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%∼80% 真菌 14%∼52% 酵母菌 14%∼50% 白地菌 50%
A few examples on protein diversity…
甘油醛构型
➢ 构型与构象？
构型：一个分子中原子的特定空间排布 构象：原子或基团绕单键旋转二形成的不同空间排布
（二）氨基酸（20种）的分类
1.按酸碱性质
①酸性氨基酸：2种 ②碱性氨基酸：3种 ③中性氨基酸：15种
Asp、Glu Arg、Lys、His
2.按R基团的化学结构
①脂肪族氨基酸：15种 ②芳香族氨基酸：3种 Phe、Lyr、Trp ③杂环氨基酸：2种 His、Pro
蛋白质N-端测定
蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
⑤ 与酰化试剂反应
与酰氯或酸酐在弱碱溶液中作用，氨基即被酰基化。
1 5
15
常用的酰化试剂
叔丁氧甲酰氯、对甲苯磺酰氯、邻苯二甲酸酐、丹磺酰氯等。
⑥ 生成西佛碱的反应（Schiff）
西佛碱是以氨基酸为底物的某些酶促反应的中间物。
HOOC
H
C NH2 + O
芳香族氨基酸的紫外吸收
（三）氨基酸的化学反应
1. α-氨基参加的反应 2. α-羧基参加的反应 3. α-氨基和α-羧基共同参加的反应 4. 侧链R基参加的反应
1.α-氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据） 可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。
NH2
室温下 OH
R-CH-COOH + HNO2
R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
HCHO
• 是生物化工产品、食品和发酵物等产品中氨基氮的 测定原理和方法 —只能测量单一氨基酸
③与2,4－二硝基氟苯（DNFB或FDNB，Sanger试剂）
首先被英国的Sanger鉴定多肽蛋白质的N末端氨基酸
二、氨基酸的重要理化性质
（一）两性解离和等电点 （二）光学性质 （三）氨基酸的化学反应
（一）氨基酸的两性解离及等电点
1.解离常数(pK)
• 是一种特定条件下的pH，即当质子供体与质子受体浓度相 等时的pH值．
• 解离常数按酸性递减顺序编号为：pK1， pK2、 pK3等。
K1=
[A0][H+] [A+]
-C-C-C-C-NH3+
-C- -OH
TyrY
-C-
-C-CONH2
Asn N
-C-C-CONH2
Gln Q Amide
-C-C C His H
N N+
Phe F
Asp D
-C-COOH
Glu E Acidic
-C-C-COOH
Aliphatic
Central line V
芳香族氨基酸
杂环氨基酸
脯氨酸Pro，P β-吡咯烷基-α-羧酸 组氨酸His，H α-氨基-β-咪唑基丙酸
3.根据侧链R基团是否有极性分
极性带正电荷的氨基酸（pH 7时） 极性带负电荷的氨基酸（pH ６-7时） 极性不带电荷的氨基酸 非极性氨基酸
非极性氨基酸在维持蛋白质的三维结构中 起着重要作用（蛋白质的疏水核心）。
△
尸胺
的冲缓作用。
2.等电点(pI)
➢ 等电点(Isoelectric Point, pI)
在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在， 净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的 溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
一氨基一羧基氨基酸
Glycine
pI=(pK1+pK2)/2
一氨基二羧基氨基酸 pI=(pK1+pKR)/2
蛋白质系数
五、蛋白质的分类
（一）、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质
1.球状蛋白质：分子轴比小于10，外形接近球形或椭圆形，溶解 性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。
2.纤维状蛋白质：分子轴比大于10，类似纤维或细棒。它又可分 为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
（二）、依据蛋白质的组成分为单纯蛋白和结合蛋白
Luciferase（荧光素酶） Keratin （角蛋白）
Hemoglobins（血红蛋白）
2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几 乎所有的生命活动过程。
1）作为生物催化剂：酶 2）代谢调节作用：激素、组蛋白 3）免疫保护作用：Ab、抗菌肽 4）物质的转运和存储：血红素 5）运动与支持作用：肌球（动）蛋白、膜蛋白、胶原 6）参与细胞间信息传递 7）营养贮存：卵清蛋白
1.单纯蛋白：只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 清蛋白和球蛋白；谷蛋白和醇溶蛋白；精蛋白和组蛋白；硬 蛋白。
2.结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白 、叶绿蛋白和细色素等； 2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成； 3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成； 4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成； 5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。
HN-保护基 R-CH-COOH
+
PCl5
HN-保护基 R-CH-COCl
+ POCl3 + HCl
③ 叠氮反应 活化羧基，可用于肽的人工合成。
④ 脱羧基反应
将-氨基酸加热时，可脱去CO2得到胺。
NH 2 H2N-CH2CH2CH2 CH COOH
Ba(OH)2
H2N-CH2CH2CH2-NH2
（三）、按功能分为活性蛋白和非活性蛋白
活性蛋白：酶、运输和贮存蛋白、受体蛋白、运动蛋白 非活性蛋白：胶原、角蛋白
（四）、按所起作用分为功能蛋白和结构蛋白 （五）、按营养价值分为完全蛋白和不完全蛋白
第二节 氨基酸化学
什么是氨基酸？
氨基酸（amino acid）
含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生 物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营 养所需蛋白质的基本物质。存在自然界中的氨基酸有 300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
① 带正电荷极性氨基酸（pH 7时）
② 极性带负电荷的氨基酸（pH ６-7时）
③ 极性不带电荷的氨基酸
④ 非极性氨基酸
4.根据人体能否自身合成
必需氨基酸：8种 生命活动所必需的，但人体自身不能合成，必
须从食物中摄取的氨基酸。
赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
-H
-CH3
CC -C
-C-OH Ser S
Cys C -C-SH
Non-pola Porlar
-C-C Thr T
OH
Hydroxy
Met M -C-C-S-C Sulfur
Ile I
C -C-C-C
ProP
Le L uC
-C-C-C
C CC HN C-COOH
Imino, Circular
（三）稀有的蛋白质氨基酸
其种类繁多，具有一定 的相对分子量、复杂分子结 构和特定生物学功能；是表 达生物遗传性状的一类主要 物质。
二、蛋白质在生命活动中的重要性
蛋白质是生命的物质基础； 生命是物质运动的特殊形式，是蛋白质的存在方式； 这种存在方式的本质就是蛋白质与其外部自然界不断
的新陈代谢。
三、 蛋白质具有重要的生物学功能
➢ 氨基酸在等电点时溶解度最低．不同氨基酸等电点不同。
➢ 应用： 根据氨基酸的电荷不同（电泳法）分离混合物。 根据氨基酸的等电点不同（调节溶液pH）分离混合物。
（二）光学性质
1、除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子， 为L构型，它们具有相反的旋光性，也称分子手性。
2 、 参 与 蛋 白 质 组 成 的 20 种 氨 基 酸 中 色 氨 酸 (Trp) 、 酪 氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe) 的R基团中含有苯环共轭双 键系统，在紫外光区（220300nm ） 显 示 特 征 的 吸 收 谱 带 ， 最 大 光 吸 收 （ λmax ） 分 别 为 279 、 278 、 和 259nm 。 由于大多数蛋白质都含有这 些氨基酸残基，因此用紫外 分光光度法可测定蛋白质含 量。
3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象。
四、蛋白质的元素组成
主要组成元素有C、H、O、N、S 及磷、铁、铜、锌、锰 、钴、钼等微量元素，个别蛋白质还含有碘。