生化考试重点名词解释
生化重点名词解释
生化重点名解1.Peptide unit（肽单元）：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H和C α2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上的位置反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元。
2.motif（模体）：在许多蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，一个模体有其特征性的氨基酸序列并发挥特殊的功能，如锌指结构。
3.domain（结构域）：分子量大的蛋白质，三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状区域，折叠的较为紧密，具有独立的生物学功能，称为结构域。
4.denaturation of protein（蛋白质变性）：某些物理和化学因素作用下，蛋白质的特定空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
5.isoelectic point of protein（蛋白质等电点）：在某一pH溶液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
6.active site/active center of enzyme（酶的活性中心）：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
7.allosteric enzymes and allosteric regulation of enzymes（变构酶与酶的变构调节）：体内一些代谢物对其代谢途径中前1~2个关键酶起反馈调节作用。
这些代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆结合，使酶发生变构而改变其催化活性。
酶分子中的这些结合部位称为变构部位或调节部位。
对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。
受变构调节的酶称作变构酶或别构酶。
8.cvalent modification/chemical modification of enzyme（酶的共价修饰）：在其它酶的催化作用下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某些化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。
生化名词解释简答
生化重点名词解释1、★肽键（peptide bond）：指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
2、GSH：谷胱甘肽，是人体内重要的抗氧化剂，能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性：在某些理化因素（高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等）的作用下，蛋白质的空间结构发生改变，导致生物活性的丧失，以及理化因素发生改变。
4、α—螺旋：蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。
5、β—转角：伸展的肽链形成180°回折，即U形转角结构6、肽链：多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序（模体）：在有些蛋白质分子中，可见一个或多个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个二级结构的聚集体称为基序。
8、结构域：分子质量大的蛋白质三级结构，常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成，每个区域的结构和功能相对独立，称为结构域。
9、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全，称为氨基酸残基10、变构效应（别构效应）：配体与蛋白质结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使其适合于功能需要，这个变化称变构效应，也叫别构调节。
11、亚基：在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
12、蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等，称为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。
13、★蛋白质一级结构（Primary structure）：指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。
14、★蛋白质二级结构（Secondary structure）：指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象，即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序，不涉及侧链基团。
15、★蛋白质三级结构（Tertiary structure）：指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。
生化问答题和名词解释重点
1．核酸杂交: 在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。
这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
这种现象称为核酸分子杂交。
（2分）2．P/O比值：每消耗1mol氧原子时 ADP磷酸化成ATP所需消耗的无机磷的mol数。
3．一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基因，称为一碳单位。
体内的一碳单位有甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH==）、甲酰基（—CHO）、亚氨甲基（—CH==NH）等。
（2分）4．外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。
（2分）5．遗传密码：mRNA分子上从5，至3，方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。
6．DNA变性: 在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为DNA变性。
（2分）7. 糖异生: 由非糖化合物 (乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
（2分）8. 底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化。
（2分）9．氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
（2分）10. 不对称转录: 转录模板DNA双链中，只有一股链可作为模板指引转录，另一股链不能作为模板；模板链并非永远在同一条单链上，不同基因的模板链可交叉分布在两股链上，这种选择性转录方式称为不对称转录。
生化名词解释重点
结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
等电点：氨基酸在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，这时溶液的ph称为该氨基酸定的等电点。
蛋白质变性：指在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生理活性丧失的现象Km：即米氏常数，是酶的特征性常数，数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度酶的竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可与底物竞争结和酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物的抑制作用糖异生：在肝线粒体和胞液内，由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞液中生成磷酸戊糖及NADPH+（H离子），前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程称脂肪动员酮体：酮体是脂酸在肝脏氧化分解时产生的特有中间代谢物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸和丙酮。
肝脏合成酮体，经血液运输到肝外组织氧化利用血浆脂蛋白：血浆脂蛋白是脂质和载脂蛋白结合形成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。
转氨基作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸，原来的氨基酸生成相应的酮酸一碳单位：具有一个碳原子的基团，包括：甲基，甲烯基。
一碳单位不仅与氨基酸代谢密切相关，还参与嘌呤、嘧啶的生物合成尿素循环：是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除毒害的作用。
从头合成：指利用氨基酸、二氧化碳、一碳单位等小分子物质为原料，经过多步酶促反应，合成核苷酸的过程。
补救合成：指利用体内游离的碱基或核苷，经过简单的反应，合成核苷酸的过程关键酶：在代谢途径中催化单向反应的酶，通常催化的反应速度最慢，故它的活性决定整个代谢途径的方向和速度胆色素：胆色素是铁卟啉类化合物的主要分解代谢产物，包括胆绿素、胆红素、胆素原、和胆素初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及分别与甘氨酸、牛磺酸结合形成的结合物变构调节：指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性呼吸链：是由多种酶和辅酶构成的递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上形成一条使氢氧化成水并释放能量的连续反应体系高能化合物：指在标准条件下发生水解时，可释放出大于20.9KJ/mol能量的化合物糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖或糖原在胞液中经酶催化生成乳酸的过程。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
52个生化重点名词解释
52个生化重点名词解释1.蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，其分子内部原有的高级结构构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。
2.酶的活性部位：酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位，即包括结合部位和催化部位。
3.内含子：大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列，不在mRNA中出现。
4.外显子：真核生物中多肽编码的基因片段。
5.稀有碱基：含量较少的碱基，多数为主要碱基的修饰物。
（tRNA中大约有10%为稀有碱基）6.联合脱氨：是生物体主要的脱氨基方式，是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合，人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸，在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基，这种方式叫做联合脱氨基作用。
7.抗代谢物：即抗代谢抑制剂，都是与代谢物在结构上的类似物，他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗，以减少正常代谢物参加反应的机会，从而影响正常代谢。
8.限制性核酸内切酶：是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶，用于特异切割DNA，是一种工具酶。
9.α螺旋：蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。
（一般为右手螺旋）10.半保留复制：DNA在复制时，每一条DNA单链在新链合成中充当模板，按碱基配对方式形成两个新的DNA分子，每一个分子都有一条新链一条旧链，这种配对方式就叫做半保留复制。
11.糖酵解：葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸，并伴随生成ATP的过程为糖酵解，此过程于胞液中进行，是动物，植物，微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。
12.断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，这些基因称为断裂基因。
13.解链温度Tm：DNA的热变性是一个突变过程，类似于结晶的熔解，将紫外线吸收量（260nm）的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。
生化名词解释重点
名词解释重点1.酶enzyme：由活细胞产生的一类具有催化作用的大分子物质，主要为蛋白质，包含少量核酸，具有高度专一性＋催化效率＋不稳定性＋催化活性可调节性。
2.酶的活性中心：酶分子表面上一些功能基团集中,构成一定空间构象的区域(占酶分子很小部分)，此区域与底物结合，催化底物转变为产物3.酶原zymogen：有些酶在以无活性的前体形式合成和分泌，运送到特殊部位，当体内需要时，经特异性的水解酶作用转变为有活性的酶而发挥作用。
这些不具有催化活性的酶的前体。
酶原激活activation of zymogen：某种物质由无活性的酶原→有活性的酶的过程。
4.酶原激活的生理意义：a.生成酶的细胞本身不因受蛋白酶消化而破坏；b.使酶在规定的部位受激活并发挥生理作用同工酶isoenzyme：催化相同化学反应，但分子结构、理化性质、免疫原性不同的酶。
别构酶allosteric enzyme：往往具有四级结构，为四亚基寡聚酶，酶分子的调节亚基受别构剂影响→轻微的构象变化→影响酶活性，又称调节酶。
修饰酶modification enzyme：即酶在其它酶作用下→酶分子结构修饰(可逆共价化学修饰)→催化活性发生改变。
5.维生素D：是一种脂溶性的维生素，为胆固醇衍生物，参与钙、磷的调节，缺乏儿童易患佝偻病，成人易患软骨病，摄入过多造成维生素D中毒。
6.维生素E：异戊烯侧链的二氢呋喃结构，是一种脂溶性的维生素。
又称生育酚。
其主要作用为抗氧化和与生育有关。
7.维生素K：是一种脂溶性的维生素，是具有异戊二烯侧链的萘醌结构。
缺乏会出现凝血障碍（r-谷氨酰羧化酶）。
8.酮体ketone bodies：脂酸在肝内氧化的中间产物，包括乙酰乙酸(acetoaceticacid)，β-羟丁酸(β-hydroxybutyricacid)，丙酮(acetone)。
肝内合成，肝外利用。
9.脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
生化总复习
生化总复习一、名词解释1.酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。
对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。
2.酶原：酶原是有催化活性的酶的前体。
通过蛋白酶的有限水解，可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
3.同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
4.变构酶：一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
5.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。
这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
6.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互折叠，彼此作用，在局部区域形成的二级结构聚合体，就是超二级结构7.等电点：氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点8.酰胺平面：肽键主链的肽键C-N具有双键性质，因而不能自由转动，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，这个平面称酰胺平面9.分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区域形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交10.透析：小分子可以通过半透膜，大分子不能透过半透膜。
这种分离物质的方法叫做透析。
11.Tm：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的一半时所对应的温度称作解链温度，用Tm表示12.Southern印迹法：将电泳分离的DNA片段从凝胶转移到适当的膜（如硝酸纤维素膜或尼龙膜）上，再进行杂交操作13.Northern印迹法：将电泳分离后的变性RNA吸引到适当的膜上再进行分子杂交的技术。
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1：蛋白质一级结构(primary structure)：多肽链中的氨基酸序列；
2：蛋白质的二级结构（secondary structure）：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，称为二级结构。
常见的有有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲；
3：蛋白质的三级结构（protein tertiary structure）：由二级结构元间构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维结构中的彼此间的相互关系；
4：蛋白质的四级结构（Quaternary structure）：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,四级结构是指亚基的相互关系,空间排布,亚基间通过非共价键聚合而成的特定构象；
5：α-螺旋（α-helix）：是蛋白质中含量最多的2级结构元件，是一种重复性的结构，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm,残基侧链伸向外侧相邻螺圈间形成的氢键；
6：β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中2级结构元件的一种，是一种重复性的结构，可以想象由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条多肽链，肽主链沿纸条形成锯齿状，有平行式和反平行式2种；
7：生物活性肽（biological active peptide ）：在生物体内游离存在的具有特殊功能的活性肽，如催产素，脑啡肽等；
8：肽单位（peptide unit）：肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位；
9：盐析（salting-out）：当蛋白质溶液中离子强度增加到一定值时蛋白质溶解度开始下降，当离子强度增加到足够高时，很多蛋白质可以从溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析；
10：等电点（isoelectric point）：对某一种蛋白质而言，当在某一ph时，其所带正负电荷恰好相等也就是净电荷为零，这一ph值称为蛋白质的等电点；
11：谷胱甘肽（glutathione GSH）；动植物细胞中含有的一种3肽具有还原性，维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态；
12：DNA变性（denaturation）：DNA受到加热过酸过碱时，引起双螺旋区的氢键断裂，变成单链的现象；
13：蛋白质变性（denaturation）：蛋白质为大分子物质，有一定空间结构和生物学功能。
在各种物理和化学因素下，蛋白质生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常熟发生改变；
14：肽平面（peptide plane）：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面；
15：次级键（secondary bond）：指维系蛋白质结构的主要化学键，包括氢键，离子键，疏水键，二硫键以及范德华力；
16：结构域（domain）多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体称域；
17：Eadam降解法：是一种化学法对蛋白质进行测序的方法，是从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环；
18：别构调节（allosteric regulation）:酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态;
19：共价修饰（covalent modification）：共价调节酶通过其它酶对其多肽链上某些集团进行
了可递的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性；
20：别构酶（allosteric enzyme）：一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成，这种酶除了有和底物结合和催化底物的活性部位，也有和调节物或效应物结合的调节部位，当调节物和调节部位结合时会引起酶分子结构变化而导致酶活性改变；
21：KM值：称为米氏常数，当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数，这是每一个酶的特征参数；
22：抗体酶（abzyme）：又称催化性抗体，是一种具有催化功能的抗体分子；。