生化常考名词解释
生化名词解释
第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
生化名词解释：
生化名词解释、问答1、km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，它表示酶与底物的亲和力，是酶的特征性常数，代表酶的催化效率。
2、同工酶：在同一种属或同一个体中催化相同的化学反应而酶的分子结构不同的一组酶。
3、底物水平磷酸化：底物在分解过程中，由于脱氢脱水等作用，使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基因ADP形成ATP。
简单说是高能磷酸基因直接转移给ADP生成A TP。
4、蛋白质生理价值：吸收人体内氨基酸的量与用以合成蛋白质的量的百分比。
5、氧化磷酸化：在电子传递过程中，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，又称电子传递水平磷酸化。
6、酶的活性中心：必需基因在酶分子的一定区域形成一定的空间排布，直接与底物结合，并发挥其催化作用的部位。
7、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA二条链都作为模板，各自互成其互补链，结果两个子代DNA分别保留了一条亲代DNA链，各自与新合成的链构成双螺旋分子。
8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构成破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失。
9、巴士德效应：有氧氧化对生醇发酵的抑制现象。
10、P/O比值：每消耗一克，原子氧所消耗无机磷的克原子数。
11、联合脱氧作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成氨及α-酮成二酸。
12、基因工程：在体外将不同来源的DNA进行重新组合，引入受体细胞使其表达的过程。
13、脂解激素与抗脂解激素：1、脂解激素：促进脂肪动员的激素；2、抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素。
14、密码子与反密码于：密码子：mRNA上每3个小时相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
15、正氮平衡与负氮平衡：1、正氮平衡：蛋白质的合成代谢多于分解代谢，表现为摄入氮大于排出氮。
2、负氮平衡：组织蛋白质分解加强，摄入氮小于排出氮。
16、初级胆汁酸与次级胆汁酸：1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸等。
生化名词解释
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、.脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
生化：名词解释大全
生化：名词解释大全生化学是一门研究生命体系化学成分和化学过程的学科。
在这个领域中，蛋白质和核酸是两个重要的研究对象。
下面是一些与蛋白质和核酸相关的重要术语和定义。
第一章：蛋白质1.两性离子（n）是指在特定pH值下，蛋白质分子的某些氨基酸会同时带有正负电荷。
2.必需氨基酸（essential amino acid）是指人体无法自行合成的氨基酸，必须从食物中获得。
3.等电点(isoelectric point,pI)是指蛋白质分子带有零电荷的pH值。
4.稀有氨基酸(rare amino acid)是指在自然界中含量较少的氨基酸，如色氨酸和甲硫氨酸等。
5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)是指不属于蛋白质结构的氨基酸，如肽类和生物碱等。
6.构型(n)是指蛋白质分子中氨基酸的空间排列方式。
7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)是指由氨基酸序列构成的线性结构。
8.构象(n)是指蛋白质分子中氨基酸的三维空间排列方式。
9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)是指由氢键和其他键连接的多肽链的局部折叠形成的结构，如α-螺旋和β-折叠等。
10.结构域(domain)是指蛋白质分子中具有独立结构和功能的部分。
11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)是指由各种键连接的多个结构域的整体折叠形成的结构。
12.氢键(hydrogen bond)是一种弱键，通常用于连接蛋白质分子中的氨基酸。
13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)是指由多个蛋白质分子相互作用形成的复合物。
14.离子键(ionic bond)是一种强键，通常用于连接蛋白质分子中的离子。
15.超二级结构(super-secondary structure)是指由多个二级结构域相互作用形成的结构。
52个生化重点名词解释
52个生化重点名词解释1.蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，其分子内部原有的高级结构构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。
2.酶的活性部位：酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位，即包括结合部位和催化部位。
3.内含子：大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列，不在mRNA中出现。
4.外显子：真核生物中多肽编码的基因片段。
5.稀有碱基：含量较少的碱基，多数为主要碱基的修饰物。
（tRNA中大约有10%为稀有碱基）6.联合脱氨：是生物体主要的脱氨基方式，是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合，人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸，在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基，这种方式叫做联合脱氨基作用。
7.抗代谢物：即抗代谢抑制剂，都是与代谢物在结构上的类似物，他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗，以减少正常代谢物参加反应的机会，从而影响正常代谢。
8.限制性核酸内切酶：是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶，用于特异切割DNA，是一种工具酶。
9.α螺旋：蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。
（一般为右手螺旋）10.半保留复制：DNA在复制时，每一条DNA单链在新链合成中充当模板，按碱基配对方式形成两个新的DNA分子，每一个分子都有一条新链一条旧链，这种配对方式就叫做半保留复制。
11.糖酵解：葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸，并伴随生成ATP的过程为糖酵解，此过程于胞液中进行，是动物，植物，微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。
12.断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，这些基因称为断裂基因。
13.解链温度Tm：DNA的热变性是一个突变过程，类似于结晶的熔解，将紫外线吸收量（260nm）的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。
生化：名词解释大全
【生化：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生化名词解释
一、等电点（isoelectric point）：在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴／阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，现在溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
二、肽单元（肽平面）：参与肽键的6个原子——C-α1，C，O，N，H，C-α2。
位于同一平面，C-α1和C-α2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子组成肽单元。
3、蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。
一级结构的主要化学键是肽键，有的还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
4、二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并非涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
五、三级结构：多肽链中全数氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
六、亚基：在蛋白质的四级结构中，每一个具有独立三级结构的多肽链就是一个亚基，亚基与亚基间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
7、四级结构：由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和彼此作用，称为蛋白质的四级结构。
八、α-螺旋（α-helix）：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一，肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成有规律的右手螺旋状。
九、β-折叠(βpleated sheet)：是蛋白质二级结构的一种，其主要特征是：①多肽链充分伸展，每一个肽单元以C-α为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。
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1．增色效应：变性后的DNA 在260nm 的紫外光吸收有明显升高。
2．DNA 的变性：碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA 分子，即改变了DNA 的二级结构，但并不破坏一级结构。
3．Tm 值：50%的DNA 分子发生变性时的温度。
4．肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的a-羧基与下一个氨基酸分钟的a-氨基缩合，脱去一个水分子形成肽，肽链上的C-N 化学键称为肽键。
5．蛋白质一级结构：蛋白质多肽键氨基酸的组成和排列顺序。
6．电游：在直流电中，带正电何的蛋白质分子向阴极移动，带负电的向阳极移动。
7．氨基酸的等电点（pl）：氨基酸解离成两性离子或正电荷与负电荷相等，也就是静电何为零，其在的溶液中pH 值就是浓氨酸的等电点。
8．酶的活性中心：酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基因所构成的微区。
9．变构酶：守变构调节的酶。
10．米氏常数(即Km）：为酶促反映速度为最大速度一半时的底物浓度。
11．同工酶：催化相同的无化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
12．酶的抑制剂和激活酶：凡能使酶的活性下降并不引起酶蛋白质变性的物质为酶的抑制剂，能使酶由无活性变为有活性或促酶活性提高的物质。
13．生物膜：是构成各种细胞器的内膜系统，如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等，统称为生物膜。
14．钾-钠泵：细胞内外永远存在钾钠离子的浓度差，这种浓度差靠细胞上的特异蛋白来维持的，它能水解ATP并利用ATP 水解所释放的能量，蒋钠从细胞内运向细胞外，将钾从细胞外运向细胞内。
15．受体：细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子
16．糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP 的一系列反应。
17．柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A 通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2 和水，同时释放能量的循环过程。
18．葡萄糖异生作用：非糖物质在肝.肾中转变成葡萄糖和糖元的过程，非糖物质转化为糖代谢的中间产物后，在相应酶催化下，糖酵解的三个不可逆反应，利用糖酵解途径，其它酶生成葡萄糖的途径。
19．生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O 和CO2 并释放能量的过程称为生物氧化。
20．氧化磷酸化：氢沿着呼吸链传递给氧形成的同时，伴有ADP 磷酸化为ATP 的过程，氧化作用释放能量，磷酸化吸收能量俩个反应偶联在一起。
21．底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP 磷酸化生成ATP 的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关。
22．解偶联作用：在氧化磷酸过程中，底物的脱氢氧化与ADP 的磷酸化是过程能量进行偶联的，某些物质能解除这个偶联过程，其结果是底物的脱氢氧化继续进行，同样有电子传递和氧气消耗，也有能量释放，但却不能利用所释放的能量进行ADP 的磷酸化，不能生成ATP.
23．酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、β –羟丁酸和丙酮，统称为酮体。
24．a-氧化：每一次氧化，先去一个碳原子即羟酸碳原子，生成减了一个碳原子的脂肪酸和CO2 的氧化过程。
25．蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。
26．转氨基作用：在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的α –氨基转移到另一种α –酮酸的酮基上，生成相应的α –酮酸和另一种氨基酸的作用（赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外）
27．中心法则：
28．转录：以DNA 的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA。
通过转录把遗传信息转抄到某些RNA 分子上。
29．翻译：以RNA 为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。
30．半保留半不连续复制：DNA 复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。
以DNA 母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。
31．遗传密码：把排列在DNA 或其转录物RNA 链中的核甘酸顺序与蛋白质的氨基酸排列顺序联系起来的关系。