食品生物化学教案
《食品生物化学》课程教学大纲
《食品生物化学》课程教学大纲课程名称：生物化学课程类别：专业主干课适用专业：食品质量与安全考核方式：考试总学时、学分： 48 学时 3 学分其中实验学时： 0 学时一、课程教学目的食品生物化学是食品质量与安全专业的专业必修课，是一门研究食品及其在人体中变化的科学。
它主要研究食品的化学组成及结构，食品在人体中的代谢及营养功能，各类生物大分子在人体中代谢的特点及代谢过程等。
通过本门课程的学习，使学生全面系统地理解生物有机体基本生命活动的本质与规律，即对营养物质的合成与分解、能量的释放利用与储存有一个综合性理解，从而认识食物是人类维持生命活动与健康所必需的，从而为今后的学习和工作打下良好的基础。
二、课程教学要求本课程以静态生化、动态生化为基本结构，内容有生命的基本组成物质——糖、脂类、蛋白质、核酸、酶；生物氧化；物质代谢；代谢调控。
通过本课程的学习，要求学生掌握食品生物化学的基本知识和基本理论，了解生物化学学科发展的方向和前景，并能在后续课程的学习中运用所学知识分析和解决实际问题。
三、先修课程无机化学；分析化学；有机化学等。
四、课程教学重、难点教学重点：糖、脂、蛋白质、核酸等生物大分子的结构、功能和理化性质；酶催化作用特点、酶促反应动力学；生物氧化；糖、脂、蛋白质的分解代谢；核酸及蛋白质的生物合成；代谢调控。
教学难点：蛋白质、核酸的分子结构；生物大分子之间的代谢联系；代谢的调节控制。
五、课程教学方法与教学手段本课程以讲授法为主，利用课堂讨论、课后作业、查阅资料、图表、视频、PPT等辅助教学手段。
部分内容要求学生自学。
学生自学部位不占总学时，但仍然是大纲要求掌握内容。
学生自学部分，采用由教师提示，学生课后自学并提出问题，老师课后解答的方式。
对重点章节，可在讲授基础上，引导学生查阅资料，并进行课后学习兴趣小组讨论，结合课后思考题的解答和讨论，以培养学生综合分析问题的能力。
六、课程教学内容第一章绪论（2学时）1．教学内容（1）食品生物化学研究对象及内容；（2）食品生物化学与食品科学相关学科的关系；（3）生物化学发展简史；（4）食品生物化学的主要学习内容及学习方法。
食品生物化学第三版教学设计 (2)
食品生物化学第三版教学设计前言食品生物化学是食品学专业的一门重要课程，主要研究食品的化学成分、结构、性质和变化规律。
本文旨在通过针对性强的教学设计，提升学生的学习兴趣和学习效果。
教学目标本教学设计的目标是：1.让学生能够掌握食品生物化学的基本概念和知识；2.培养学生的实验技能，提升学生的动手能力；3.增强学生的科学素养，提升学生的自主学习能力。
教学内容本教学设计的内容包括以下几个部分：第一部分：基础知识1.食品中的营养物质：碳水化合物、脂肪、蛋白质、维生素和矿物质等；2.食品中的非营养物质：色素、香精、防腐剂、增稠剂和调味剂等；3.食品加工过程中的化学反应：褐变、氧化、酸碱反应、加热和冷冻等。
第二部分：实验操作1.食品样品的处理和制备；2.食品成分分析实验；3.食品加工反应实验。
第三部分：教学方法1.讲授教学法：教师主要通过讲授基本概念、原理和实验操作流程等知识点；2.互动教学法：利用课堂抢答、小组讨论等方式让学生参与其中，增强学生的学习主动性和积极性；3.实验教学法：设置实验环节，让学生亲自动手操作，提升学生的动手能力。
教学过程第一步：引入通过视频、图片等方式，向学生介绍食品生物化学研究的重要性和应用领域，引导学生进入课堂氛围。
第二步：讲授基础知识在此部分中，教师主要讲授食品营养成分和非营养成分的基本概念和知识，引导学生了解到食品化学成分及其重要性。
第三步：互动教学本部分采取小组讨论等方式，引导学生展开自主探究，分享感悟和思考，促进学生的学习主动性和积极性。
第四步：实验操作本部分教师将学生分组进行实验操作，让学生亲身体验食品生物化学实验的操作过程，从而掌握实验操作技能，并将理论知识与实际操作结合起来。
第五步：总结归纳在课堂的最后，教师要对上述知识点进行总结、归纳和提问，以便确认学生是否真正掌握了所学的内容。
教学评价教学设计结束后，学生的学习效果需要进行科学的评估。
教学评价可以采用以下方式：1.学生课堂表现评价：学生成绩、参与课堂互动的表现、课堂笔记的完成情况等；2.实验报告评价：实验报告的撰写情况、数据分析的准确性、问题解决的能力等；3.学生问卷调查：通过问卷了解学生对课程教学的评价和反馈。
食品生物化学实验教案
精心整理精心整理食品生物化学实验指导高建华曹劲松宁正祥编华南理工大学二OO 六年三月实定 1 一胶 1 二备 1 2 实析 5 一析 5 二析 6 实验四氨基酸纸电泳分离鉴定-------------------------------------------------------------------7 实验五激活剂、抑制剂、温度及PH 对酶活性的影响------------------------------------9一、激活剂、抑制剂对唾液淀粉酶活力的影响10----------------------------------------------二、温度和pH值对а-液化淀粉酶活力的影响-------------------------------------------- 1012 实验六果蔬中过氧化物酶活力测定-------------------------------------------------------------实验七酶催化转氨基反应的纸层析鉴定14 -----------------------------------------------------实质17 Array实性质19实取23 实取25实脱盐28 实糖酶303538 实验七43 实验八蔗糖酶的酶活特性研究45------------------------------------------------------------------精心整理辅助性实验实验一蔗糖酶活力测定--------------------------------------------------------------------------46实验二Folin-酚法测定蛋白质含量-------------------------------------------------------------48实验三考马斯亮蓝染料比色法测定蛋白质含量---------------------------------------------- 50 实验四紫外吸收法测定蛋白质浓度51 附表：附表1053附表2实取实物实观察实含量实验实测定-----------------------------------------------辅助性实验：实验一油脂过氧化物值的测定545556 58 60 626667 70 72精心整理----------------------------------------------------------------实验二油脂酸价的测定---------------------------------------------------------------------------实验一果胶的制备和特性测定一、果胶的制备（一）目的要求了解果胶的基本结构、果胶的分类及提取原理和方法。
高职食品工程专业《食品生物化学》课程说课设计
高职食品工程专业《食品生物化学》课程说课设计课程名称：食品生物化学课程背景：本课程是高职食品工程专业的必修课程，旨在介绍食品生物化学的基本概念和原理，包括食品中的生物分子、生物合成与分解、代谢途径等内容。
本课程的学习将为学生深入了解食品的组成与营养、食品质量的控制与改善提供必要的理论基础。
教学目标：1.理解食品中生物分子的种类和结构，以及它们在食品中的作用。
2.掌握生物合成与分解的基本原理，了解代谢途径的基本特征。
3.熟悉食品中微生物的分类和生长特性，了解微生物在食品生产和保藏中的应用。
4.了解食品中的酶及其作用机理，掌握酶在食品加工中的应用。
教学内容与安排：第一讲食品中的生物分子1.生物大分子的种类和结构2.蛋白质的结构和功能3.碳水化合物的结构和功能4.脂质的结构和功能第二讲生物合成与分解1.生物合成的基本原理2.生物分解的基本原理3.代谢途径的基本特征第三讲食品中的微生物1.微生物的分类和特征2.微生物在食品中的作用3.微生物在食品生产和保藏中的应用第四讲食品中的酶1.酶的种类和作用2.酶的作用机理3.酶在食品加工中的应用教学方法：1.理论讲授：通过PPT、多媒体等方式，讲解课程内容，引导学生掌握基本概念、原理和知识点。
2.实验演示：针对课程内容设计相应的实验，让学生通过实验加深对理论知识的理解和掌握。
3.讨论与交流：鼓励学生参与课堂讨论，促进思想碰撞和知识交流，增强学生的学习兴趣和能动性。
4.课外拓展：引导学生开展相关主题的调研、论文撰写等课外拓展活动，培养学生的探究能力和自主学习能力。
教学评价：1.平时考核：包括课堂表现、作业完成情况、实验报告等方面，考察学生对课程内容的理解和掌握程度。
2.期末考试：以选择题、填空题、简答题等方式考查学生对课程知识点的掌握程度和应用能力。
3.实验成绩：考察学生实验操作技能和数据处理能力。
4.课外拓展成果：考察学生拓展课外知识和掌握能力的成果。
食品生物化学教案
食品生物化学教案一、教学目标1、让学生了解食品生物化学的基本概念和研究范畴。
2、使学生掌握食品中主要营养成分的化学结构、性质和代谢途径。
3、培养学生运用食品生物化学知识分析和解决食品相关问题的能力。
二、教学重难点1、重点（1）碳水化合物、蛋白质、脂肪、维生素和矿物质的结构与性质。
（2）食品加工和储存过程中的化学变化及对食品品质的影响。
2、难点（1）生物大分子的代谢途径和调控机制。
（2）复杂的化学反应原理在食品中的应用。
三、教学方法1、讲授法：系统地讲解食品生物化学的基本概念和理论知识。
2、案例分析法：通过实际的食品案例，引导学生分析其中的生物化学原理。
3、实验教学法：安排相关实验，让学生亲身体验食品生物化学的实验操作和结果分析。
四、教学过程1、课程导入（约 10 分钟）通过展示一些常见的食品，如面包、牛奶、水果等，提问学生这些食品中包含哪些营养成分，引发学生的兴趣和思考，从而引入食品生物化学的主题。
2、知识讲解（约 50 分钟）（1）碳水化合物介绍碳水化合物的分类，包括单糖、双糖和多糖。
详细讲解葡萄糖、果糖、蔗糖、淀粉和纤维素的化学结构、性质和在食品中的作用。
例如，淀粉在加热过程中的糊化和老化现象，以及纤维素对人体消化的影响。
（2）蛋白质讲解蛋白质的基本组成单位——氨基酸的结构和性质。
阐述蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的变性和复性。
举例说明蛋白质在食品加工中的功能特性，如乳化、起泡和凝胶形成。
（3）脂肪介绍脂肪的分类，包括饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸和反式脂肪酸。
讲解脂肪的化学结构和性质，如熔点、氧化稳定性等。
探讨脂肪在食品中的作用，以及油脂在加工和储存过程中的氧化酸败现象。
（4）维生素和矿物质分别讲解各类维生素（如维生素 A、B 族维生素、维生素 C、维生素 D 等）和矿物质（如钙、铁、锌等）的化学性质、生理功能和在食品中的存在形式。
强调维生素和矿物质在人体健康中的重要性。
3、案例分析（约 20 分钟）（1）面包制作中的生物化学变化分析在面包制作过程中，面粉中的淀粉和蛋白质如何发生变化，酵母发酵产生二氧化碳使面团膨胀的原理，以及烘焙过程中表面褐变的化学反应。
食品生物化学教学大纲(二)2024
食品生物化学教学大纲（二）引言概述：食品生物化学是一门研究食品中生物化学成分及其相关特性的学科，具有重要的理论和实践意义。
本大纲旨在明确食品生物化学课程的教学目标，提供全面系统的教学内容框架，帮助学生全面了解食品生物化学的基本概念、原理和技术，培养学生的实验操作能力和科学研究能力，为食品科学专业的学生打下坚实的学科基础。
正文：一、食品生物化学基本概念1. 食品生物化学的定义和研究对象2. 食品中的生物大分子及其结构与特性3. 食品生物化学的研究方法和技术4. 食品生物化学与食品质量安全的关系5. 食品生物化学在食品加工和储存中的应用二、食品营养成分分析1. 食物中的常见营养成分及其测定方法2. 蛋白质的结构、功能和测定方法3. 碳水化合物的代谢途径和测定方法4. 脂类的组成、分类和测定方法5. 维生素和矿物质在食品中的存在形式及其测定方法三、食品生物活性物质分析1. 食品中的抗氧化物质及其测定方法2. 生物活性多肽的提取和测定方法3. 食品中的功能性配糖体和次生代谢产物分析4. 食品中的生物活性营养素的提取和测定方法5. 食品中微量元素的分析方法和重要性四、食品加工和储存中的化学反应1. 食品中的酶和酶促反应过程及其影响2. 影响食品色泽和香气的化学变化3. 食品中的非酵母微生物发酵产物及其影响4. 食品加工中的非酶促化学反应与产物生成5. 食品储存过程中的氧化和脂质氧化机制五、食品质量分析与评价1. 食品质量分析的原理和技术2. 食品中常见的质量指标及其测定方法3. 食品质量评价方法与标准4. 食品中常见的污染物及其检测方法5. 食品质量与食品安全的关系及其监管措施总结：本文档综合介绍了食品生物化学教学大纲（二）的教学内容，包括食品生物化学的基本概念、食品营养成分分析、食品生物活性物质分析、食品加工和储存中的化学反应、以及食品质量分析与评价。
通过学习这门课程，学生将能够全面了解食品生物化学的理论基础和实践应用，为日后从事食品科学相关领域的工作打下坚实基础。
《食品生物化学教案》
40 学时
江西农业大学食品科学与工程学院
教学内容
《食品生物化学》它以《生物化学》为基础，在内容上侧重食品专业特点，分为静态、 动态生物化学两大部分。静态生物化学包括蛋白质化学、酶化学、维生素与辅酶、核苷酸与 核酸。动态生物化学以糖代谢、脂肪、氨基酸与蛋白质代谢为主的物质代谢、能量代谢与物 质转化。 重点介绍： ①食品的各种成分的结构、性质； ②酶的结构、性质、作用及应用； ③生物氧化和三大物质的代谢途径； ④现代分子生物学及代谢调控。
教学目的 掌握：酶活性中心、功能基团、结合基团、催化基团的概念；影响酶反应的多种因素；最
适 pH、最适温度的概念。 熟悉：中间产物学说；酶促反应的特点。 酶催化作用机制。 酶促反应动力学的概念； pH、温度、抑制剂对酶促反应的影响。
教学重点 酶的结构特点；酶促反应特点；酶促反应机制。酶促反应动力学；米氏方程、抑制剂对酶
1、硫胺素(VB1) 2、核黄素（VB2） 3、泛酸（VB3）和辅酶 A(CoA) 4、尼克酸、尼克酰胺 5、吡哆素(VB6) 6、生物素(VB7) 7、叶酸（VB11）和四氢叶酸(FH4) 8、钴胺素（维生素 B12） 9、辅酶 Q(CoQ) 10、维生素 C 三、脂溶性维生素 1、维生素 A 2、维生素 D 3、维生素 E(生育酚) 4、维生素 K 四、辅酶在酶促反应中的作用特点 小结 课后作业 复习第三章维生素与辅酶并做习题。
活性的影响。 教学难点
酶促反应机制；米氏方程。 课堂教学过程 第二章 酶
第二节 酶的结构及催化作用机制 一、酶分子的结构特点 二、酶催化反应的专一性 三、酶作用高效率的机制 四、底物浓度对酶促反应速度的影响 五、 pH 的影响 六、 温度的影响 七、抑制剂对酶活性的影响 小结 课后作业 复习第一章蛋白质的化学所学内容，做练习题。 预习下一节：维生素与辅酶。
高职食品工程专业《食品生物化学》课程说课设计
高职食品工程专业《食品生物化学》课程说课设计一、课程背景介绍食品工程专业是高职教育中的一个重要专业方向，而《食品生物化学》是该专业中的一门必修课程。
本门课程旨在帮助学生掌握食品生物化学的基本理论和知识，为他们今后从事食品工程领域的工作打下坚实的理论基础。
二、课程教学目标1.了解食品生物化学的基本概念和原理；2.掌握食品生物化学在食品加工中的应用；3.培养学生的实验技能和科学思维能力；4.提高学生的团队合作能力和创新意识。
三、课程内容和安排1.第一讲：食品生物化学概述-食品生物化学的定义和研究对象-食品生物化学在食品加工中的重要性和应用领域2.第二讲：生物大分子与食品-碳水化合物、蛋白质、脂类等生物大分子在食品中的作用-食品中生物大分子的测定方法和分析技术3.第三讲：食品中的微生物-食品中的常见微生物种类和特点-微生物对食品质量和安全的影响4.第四讲：食品的酶与酶促反应-食品中常见酶的种类和功能-酶促反应在食品加工中的应用和控制5.第五讲：食品中的营养物质-碳水化合物、蛋白质、脂肪等营养物质的生物化学特性-食品加工过程中的营养物质变化和保护技术6.第六讲：食品中的添加剂-食品添加剂的种类和作用-食品添加剂的安全性评估和监控7.第七讲：食品变质的生物化学机制-食品变质的原因和过程-食品保鲜技术和防腐方法8.第八讲：食品的功能性成分-食品中的功能性成分分类和作用机理-功能性成分在食品加工中的应用和开发趋势四、课程教学方法1.讲授相结合：通过理论授课，让学生了解基本概念和原理；2.实验教学：组织学生进行实验操作，培养他们的实践能力；3.讨论交流：开展学生讨论、案例分析等形式，促进学生思维的拓展；4.实践锻炼：组织学生参与实践环节，培养他们的团队合作和创新能力。
五、课程考核安排1.平时成绩：包括课堂表现、作业完成情况等；2.实验成绩：实验报告和实验操作技能；3.期末考试：理论知识考核；4.综合评价：综合考虑以上成绩，进行综合评价。
食品生物化学( 宁正祥)教案：食品中的有害成分
食品生物化学（二）：26 (NXPowerLite) 第二十六章食品中的有害成分? 食物中除营养成分和虽然不一定有营养作用，但能赋予食物以应有的色、香、味等感官性状的成分外，还常含有一些无益有害的成分，称为嫌忌成分。
主要内容? 第一节食品中的天然毒素一、植物性和蕈类食品中的毒素二、动物性食品中的毒素? 第二节微生物毒素一、霉菌毒素二,细菌毒素? 第三节化学毒素–一、环境染毒–二、加工化学染毒第一节食品中的天然毒素一、植物性和蕈类食品中的毒素(一 )有毒植物蛋白及氨基酸1、凝集素? 在豆类及一些豆状种籽 (如蓖麻 )中含有一种能使红血球细胞凝集的蛋白质，称为植物红血球凝集素，简称凝集素。
? 已知凝集素有很多种类，其中大部分是糖蛋白，含糖类约 4~10%。
? (1)大豆凝集素? (2)菜豆属豆类的凝集素? (3)蓖麻毒蛋白2、蛋白类酶抑制剂? 蛋白类酶抑制剂在体外试验中能与有关酶类迅速结合并形成非常稳定的复合物，从而抑制相应酶类的作用。
– (1)胰蛋白酶抑制剂? (2)淀粉酶抑制剂? 3、毒肽? 最典型的毒肽是存在于毒蕈中的鹅膏菌毒素及鬼笔毒素。
–(1)鹅膏菌毒素–鹅膏菌毒素是环八肽类,亦称毒伞肽,有六种同系物,作用于肝细胞核。
NHR4SON HNHOOOH NONHHNONHONOH OON HR1R2OR3R1 R2 R3 R4α-鹅膏菌素 OH OH NH2 OH β-鹅膏菌素 OHOHOHγ-鹅膏菌素 OH H NH2 OHε-鹅膏菌素 OH H OHOH三羟基鹅膏菌素OHOHOHH一羟基毒蕈环肽酰胺HHNH2 OH鹅膏菌毒素NHSN HON HR4H OOR3H NOH NOONR5H NOOHNR12? (2)鬼笔毒素? 鬼笔菌毒素是一种环七肽类，又称毒伞素，有五种同系物,作用于肝细胞微粒体。
R1 R2 R3 R4 R5鬼笔环肽 OH C2H5 CH3 CH3 OH一羟基鬼笔碱H C2H5 CH3 CH3 OH三羟基鬼笔碱OH C2H4OH CH3 CH3 OH二羟基鬼笔酸OH C2H5 CH(CH3)2 COOH OH毒菌溶血苷 BH C2H5 CH2C6H5 CH3 H鬼笔菌毒素NNH2 NC O O HN H 2山黎豆氨酸? 4、有毒氨基酸及其衍生物– (1)山黎豆毒素原山黎豆毒素主要有两类：一类是致神经麻痹的氨基酸毒素，有α,γ-二氨基丁酸,γ-N-草酰基 - α,γ-二氨基丁酸和β-N-草酰基 -α,β-二氨基丙酸；另一类是致骨骼畸形的氨基酸衍生物毒素，如β-N- (γ-谷氨酰 ) -氨基丙腈,γ-甲基 -L-谷氨酸、γ-羟基戊氨酸及山黎豆氨酸等。
食品生物化学教案
食品生物化学教课设计【篇一：生物化学教课设计】基础生物化学教课设计[ 说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生 (第一类讲课对象 )：讲课学时 70-76 ，实验 44-50 学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生 (第二类讲课对象 )：讲课学时 54-60 ，实验 30-46 学时；第一类讲课对象理论学时取上限，第二类讲课对象，理论学时取下限，详细由讲课教师依照学员实质状况合理掌握内容解说的难易程度，合理部署课外作业，正确掌握进度，如期达成教课任务。
] 第一部分：理论教课内容第一章绪论（1 学时）1.说明生物化学的观点、研究内容及发展，使学生认识生物化学学科基本内容；2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热忱；3.简要介绍学习方法（详细到某个章节）。
第二章蛋白质（ 10 ～12 学时）本章要点：蛋白质的分子构造、重要性质及构造与功能的关系。
明确蛋白质构造的不一样层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢确立基础1．对于氨基酸要点解说20 种基本氨基酸的构造及重要性质，注意：（1）要修业生记着 20 种基本氨基酸的构造及三字母缩写。
最近几年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有凭证表示此氨基酸由停止密码 uga 编码，可能是第 21 种蛋白质氨基酸。
（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。
发问： ph=pka 时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为何？ his 在生理 ph 条件下为何是独一拥有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式应用发问：不一样 ph 下的构成剖析和电泳行为？phpi 时，氨基酸带负电荷， aa-cooh 解离成 aa-coo ，向正极挪动。
ph=pi 时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小 phpi 时，氨基酸带正电荷， aa-nh2 解离成 -nh3 ，向负极挪动。
（4） 8 种必要氨基酸（记忆）：ile 、met 、val 、leu 、 trp 、 phe 、 thr 、 lys（5）氨基酸的化学反响重申参加反响的基团+-2．蛋白质的分子构造：(1)说明观点：一级构造、构型与构象、二级构造、酰胺平面、超二级构造、三级构造、构造域、四级构造。
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食品生物化学教案【篇一：生物化学教案】基础生物化学教案[说明：◆对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。
]第一部分：理论教学内容第一章绪论（1学时）1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容；2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情；3.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。
第二章蛋白质（10～12学时）本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。
明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码uga编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。
（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。
提问：ph=pka时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？his在生理ph条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式应用提问：不同ph下的组成分析和电泳行为？phpi时，氨基酸带负电荷，aa-cooh解离成aa-coo，向正极移动。
ph=pi时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小phpi时，氨基酸带正电荷，aa-nh2解离成-nh3，向负极移动。
（4）8种必需氨基酸（记忆）：ile、met 、val 、leu、trp、 phe、 thr、lys（5）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团 +-2．蛋白质的分子结构：(1)阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构。
(2)通过示意图精讲授各级结构的特点，并结合实例加深理解。
重点应强调各级结构层次关系。
结构层次举例一级结构：胰岛素、牛胰rnase超二级结构：角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白三级结构：肌红蛋白四级结构：血红蛋白(3)提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标志？（亚基之间结合作用力：非共价建，二硫键例外）单条肽链(肌红蛋白、rnase、胰岛素等)单体蛋白蛋白质多条肽链（胰凝乳蛋白酶）(4)蛋白质分子结构与功能的系一级结构与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系，主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验。
把握真正内涵：一级结构由基因决定，一级结构含有高级结构信息：最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华作用是能量最低原理具体体现，多肽盘卷折叠的动力。
3．蛋白质的重要性质（1）蛋白质胶体溶液稳定性主要因素：◆球状蛋白分子表面水化膜；同性电荷排斥。
（2）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理（3）蛋白质的变性与复性的概念（4）颜色反应，简介几种蛋白质含量的测定方法。
列表对比：紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法等方法的特点，应用范围。
第三章酶（8-9学时）本章重点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础；1.阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶；2.酶按反应性质分成6大类：每一类写出反应通mei式并举一具体的代谢反应例子。
如：氧化还原酶类具体例子：剧烈运动肌肉发酸及乳酸发酵的最后一步六大类酶的记忆技巧：氧转水，裂异合思考题：催化atp+g←→g-6-p+adp反应的酶是那一类酶？蛋白酶属于哪类？淀粉酶？3.酶的化学本质：(1)是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。
(2)是rna：新发现的某些酶的成分是rna，称为核酶。
对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主力。
核糖酶仅限于自身剪切或剪接。
简单介绍关于核酶研究的重要文献，研究意义，引起兴趣，使学有余力的同学有可能更多了解。
4.关于酶的作用机理：(1)中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶为什么能催化生化反应。
◆内容：（以单底物单产物的生化反应为例：s←→p），酶首先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为产物和酶，从而降低了反应的活化能。
用方程式表示为： e+s?［es］?e+pv-t图和v-[s]二维坐标图双曲线特征：(2)作用专一性的机制：锁钥学说：解释酶专一性的理论，比较形象，但是明显存在缺陷，即它把酶分子构象看的一成不变，这与事实不符。
诱导契合学说：锁钥学基础上而提出的一种理论。
它认为，酶的活性中心与底物的结构就好像手与手套的关系一样。
该理论已得到实验上的证实。
(3)关于酶与底物具体作用的方式：全部用于说明酶的高效性，不同的酶适用于不同的类型，但邻近与定向效应类型是共有的。
rnase或溶菌酶为例进行小结。
5.讲授酶促反应速度的影响因素时，利用各因素对反应速度曲线来进行阐述并分析机理◆如何根据中间复合物学说推导米氏方程，精讲，时刻体现科学工作者处理试验结果的思想关于可逆抑制作用，最后将三种抑制作用对比小结：km vm竞争性的抑制剂↑ 不变非竞争性抑制剂不变↓反竞争性抑制剂↓ ↓6．酶的活力：酶催化底物变化为产物的能力，称为酶活力。
酶活性的大小用活力单位（u）表示，其定义为：在最适条件下，单位时间内催化一定量的底物转化成产物的酶量。
有些情况下用国际标准活力单位不方便，则用习惯单位。
例如淀粉酶、蛋白酶等。
刚开始接触这个概念时不大习惯，因为平时我们衡量物质的量都是用重量和体积。
关键在于“活性”上，举例，密闭的酶制剂。
7．关于别构酶：(1)别构效应的生理意义：酶对底物量的变化十分敏感。
举例：对米氏酶而言，［s］90％vm/［s］10％vm＝81，即［s］提高了81倍，v才提高9倍，说明酶对［s］的变化很迟钝。
而对于一般的别构酶而言，［s］90％vm/［s］10％vm＝3，意思是［s］只要提高了3倍，v就能提高9倍，说明酶对［s］的变化很敏感。
◆序变模型（knf）：此模型适应于活性中心和别构中心同处于一条亚基上的别构酶。
齐变模型（mwc）：此模型适应于活性中心和别构中心分别处于不同亚基上的别构酶。
血红蛋白的功能可以用此模型解释。
(3)具体例子：asp氨甲酰磷酸氨甲酰转移酶（atcase）催化的反应： atcaseasp + 氨甲酰磷酸→氨甲酰asp → ctp组成：12亚基，6个催化亚基，c表示；6个调节亚基，r表示。
对称排列，图示。
动力学特征：双底物反应，固定氨甲酰磷酸，变化［asp］，其s-v图为s形，是别构酶。
效应物：s（底物、同促、正协同）、atp（异促、正协同、“s”曲线左移）、ctp（异促、负协同、“s”曲线右移），图示。
8.关于抗体酶作简单介绍时，主要注意以下几方面：(1)概念：具有催化活性的一类免疫球蛋白；(2)抗体与酶的异同；都是蛋白质都有特异性一般酶不能被诱导，即持家基因编码的酶在细胞从生到死基本恒定；而且种类有限。
抗体则不然，抗体可以诱导，只有在抗原存在时它才产生，而且种类无限。
(3) 应用前景：第三章核酸（6学时）本章重点：dna的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础1.简单介绍核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概况，精讲hgp,引起学生兴趣。
2.关于dna的生物学功能，介绍重要的实验，从前人科学研究的思路方面启发学生：1890年瑞典科学家fischer从浓细胞中发现酸不溶物质，定名为核酸；1928年，英国科学家griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验；1944年，o.t.avery（美）肺炎链球菌的转化实验；1952年，美国冷泉港hershey-chase噬菌体浸染细菌的实验。
３.关于核酸的分子结构，重点讲授：(２)dna的超螺旋：◆正超螺旋：左手超螺旋，是b-dna加剧螺旋形成的超螺旋，用绳子示意，非自然选择，不利于基因表达。
负超螺旋：右手超螺旋，是b-dna减弱螺旋形成的超螺旋，用两条拧紧的细绳示意，利于基因表达。
(３)trna三叶草型的二级结构特点,图示(4)真核生物与原核生物mrna结构的区别注意通过展示图片讲授，注重条理清晰！4.dna的熔点（tm）,分析影响tm的因素：(1)dna分子中的碱基比：g-c%/a-t%↑tm↑，原因是g c，a=t，经验公式：g-c%＝（tm-69.3）*244(2)介质的离子强度：i↑tm↑。
(3)dna复杂度↑tm↑5.dna双脱氧末端终止法测序原理简介：fred.sanger生命科学的鼻祖。
有生之年两获诺贝尔奖（罕见）。
第五章维生素的结构与功能（2学时）重点讲授几种重要辅酶（辅基）的结构及在酶促反应中的作用机制：nad+和nadp+、fmn和fad、焦磷酸硫胺素、磷酸吡哆醛、辅酶a、生物素、四氢叶酸、5-脱氧腺苷、维生素c、硫辛酸。
第六章生物膜的组成与结构（5学时）本章重点：生物膜的五大结构特点与功能生物膜的分子结构模型主要讲授流动镶嵌模型及其发展。
举例精讲生物膜运输功能（１）Ｎa,Ｋ-atpase工作机理（２）次级主动转运：葡萄糖的跨膜运输（３）大分子的吞噬、胞饮生物膜的信号转导功能：简单介绍第二信息学源（g蛋白）。
＋＋第七章生物氧化（5学时）本章重点：电子传递链和氧化磷酸化作用概念、机理，明确物质代谢与能量代谢的关系1．高能化合物：atp在传递能量方面起着转运站的作用，它是能量的携带者和转运者，由于细胞内含量极少，不可能是能量的贮存者。
磷酸肌酸是易兴奋组织（如肌肉、脑、神经）唯一的能起暂时储能作用【篇二：《食品化学》教案】《食品化学》教案轻工与农业学院食品科学与工程系山东理工大学教案编写说明教案是任课教师的教学实施方案。
任课教师应遵循专业教学计划制订的培养目标，以教学大纲为依据，在熟悉教材、了解学生的基础上，结合教学实践经验，提前编写设计好本门课程每次课的全部教学活动。
教案编写说明如下：1、教学课型表示所授课程的类型，请在理论课、实验课、习题课、实践课、技能课及其它栏内选择打“√”。
2、教学内容：是授课的核心。
将授课的内容按章、节或主题，有序的进行设计编排，并标以“*”和“#”符号以表示重点和难点。
3、教学方法和教学手段：教学方法指讲授、讨论、示教、指导等。
教学手段指板书、多媒体、网络、模型、标本、挂图、音像等教学工具。