膜蛋白的结构
膜蛋白的结构与功能探究
膜蛋白的结构与功能探究膜蛋白是一种高度结构化的蛋白质，它们存在于生物体的各种细胞膜中，起着相当重要的作用。
膜蛋白由一条或多条多肽链组成，这些多肽链通过氢键、离子键、范德华力、疏水相互作用和磷酸二酯键等各种共价和非共价键结合在一起，形成了二级结构，进一步组装成三级和四级结构，最终呈现出复杂的三维结构。
该结构对膜蛋白的功能至关重要，因为它决定了膜蛋白的特异性、选择性和响应性。
膜蛋白可以分为两类：跨膜蛋白和周边膜蛋白。
跨膜蛋白是穿透细胞膜的蛋白质，它们通常是单个多肽链，可分为α螺旋型和β折叠型两大类。
α螺旋型跨膜蛋白以α-螺旋的形式穿透细胞膜，一端面向细胞内，另一端则对接到细胞外。
这种跨膜蛋白的主要作用是分子运输和细胞信号传递。
β折叠型跨膜蛋白则是由多个β片段组成，形成一个沿着膜面翻折的折叠结构。
这类膜蛋白的主要作用是细胞表面的识别和附着。
周边膜蛋白则不穿透细胞膜，它们主要存在于细胞质和膜表面一侧。
这类蛋白质通常通过具有特殊性质的疏水部位与膜脂质相互作用，其中α螺旋型周边膜蛋白以α-螺旋的形式插入膜中，β片段则通常以β-折叠的形式吸附在膜表面。
周边膜蛋白的作用包括信号转导、膜脂质代谢、分子输运等多方面。
膜蛋白的功能与结构密切相关。
跨膜蛋白的细胞内和细胞外两端有不同的氨基酸序列和功能区域，这些区域对于蛋白质的功能至关重要。
例如，细胞膜上的受体蛋白通常被分为缩短的N端和大量的C端，这种亚细胞结构使得信号分子通过蛋白质传递到细胞内的某一位置，同时发挥一定的调控作用。
另外，有些膜蛋白具有门控性质，这意味着它们可以接受特定的信息后开放或关闭通道，从而允许特定的离子和分子跨越细胞膜。
对膜蛋白结构和功能的深入理解有助于治疗多种疾病。
许多疾病都与膜蛋白的异常有关，例如流感病毒通过识别细胞膜上的糖蛋白中的特定糖基来进入宿主细胞，异常增生的肿瘤细胞通常会表达异常数量的EpCAM膜蛋白，导致肿瘤细胞死亡信号被阻止等。
大量的膜蛋白药物已经被广泛用于识别、定量和改变膜蛋白的结构和功能，从而干预细胞膜的通透性、紧密连接、肿瘤治疗等方面。
膜蛋白的结构与功能
膜蛋白的结构与功能膜蛋白是生物体内一类非常重要的蛋白质，它不仅能够参与细胞膜的构建，还能够感受外界环境的变化，由此控制细胞的内外平衡状态。
膜蛋白的结构和功能与生命体系的正常运行息息相关，因此研究膜蛋白的结构和功能，对于揭示细胞的机制和治疗疾病具有重要的意义。
一、膜蛋白的结构膜蛋白分为两种类型：嵌入型和周贴型。
嵌入型膜蛋白是指其一部分嵌入到膜内部，而另一部分则伸出到膜外形成和胞外分子相互作用的结构；周贴型膜蛋白则是指它仅和膜的外层相互作用，不穿过膜层，而且通常与膜中的脂质分子相互作用。
对于嵌入型膜蛋白而言，可以进一步区分为单跨膜、多跨膜两种类型。
单跨膜蛋白是指只有一段疏水性的α螺旋结构穿过了细胞膜当中的疏水区域，而其他结构则处于胞内和胞外两个形态中。
多跨膜蛋白则是指其中有多个螺旋结构穿过细胞膜。
值得注意的是，细胞膜是一个由磷脂双层组成的一个复杂结构，并不是单纯的两层磷脂分子，其中的疏水区域还包括其他分子，比如胆固醇。
而膜蛋白则是在细胞膜的疏水层内部性质最为相似的蛋白质。
膜蛋白分子具有高度的异构性，因此我们可以想到，在空间构象方面，它应该是非常特殊的状态。
事实上，膜蛋白中存在一类叫做α螺旋的特殊的空间构象。
二、膜蛋白的功能我们已经知道了膜蛋白的结构，接下来我们来看一下它的功能。
1.作为信号传递分子膜蛋白可以作为信号传递分子，感受细胞外环境的变化，并引起相应的生物学反应。
这类膜蛋白通常是在膜的胞外侧与物质结合，并改变其构象状态。
这些膜蛋白很重要，因为它们控制了细胞的生长、分化和凋亡。
2.作为传输分子膜蛋白也可以作为一类传输分子，功能是将一些物质通过细胞膜介质转输到细胞内部或从细胞内部传出。
3.结构支持分子膜蛋白对于细胞膜的支持起到了关键性的作用。
细胞膜是由磷脂层构成的，然而磷脂分子相关性比较大，都是支持性分子，是靠蛋白质维护其结构和特异性。
膜蛋白的骨架结构可以让磷脂双层保持稳定，而且可以搭建一些普通的结构，为膜的周边贴上一些物质，起到了筛选相应物质的作用。
膜蛋白的结构和功能分析
膜蛋白的结构和功能分析膜蛋白是细胞膜中最重要的类别之一，它们是由氨基酸组成的蛋白质，在细胞膜上负责许多重要的功能，例如物质的转运、细胞信号的传递、细胞间的接触和细胞的形态稳定等。
在本篇文章中，我们将从结构和功能两个方面来分析膜蛋白。
1. 膜蛋白的结构膜蛋白的结构决定了它的功能。
膜蛋白的结构包括跨膜区域和两侧的胞内区和胞外区，这些区域通常由α螺旋、β折叠、β桶等不同的二级结构组成。
跨膜区域一般是由α螺旋、β折叠或疏水性氨基酸组成的跨膜域连接起来的，跨膜域的长度和数量不同，导致了膜蛋白的不同类型。
例如，单跨膜蛋白通常只有一个α螺旋或β折叠，而多跨膜蛋白则包含多个跨膜域。
在两侧的胞内区和胞外区，一般由β折叠、α螺旋或β桶形成。
膜蛋白的结构会影响它的功能。
例如，跨膜蛋白的α螺旋长度和氨基酸残基数目会影响它的活性和选择性。
此外，在胞内和胞外的区域，一些伸展出的链和螺旋结构可以与其它蛋白质或离子作用，从而在细胞信号传递等过程中发挥重要的作用。
2. 膜蛋白的功能膜蛋白的功能有很多，其中最重要的是物质的转运。
膜蛋白通过与物质结合并改变构象，在细胞膜上实现物质的进出和分布。
在这个过程中，膜蛋白通常呈现对手模式，即与物质的结合受到竞争性和非竞争性的调节。
例如，葡萄糖转运蛋白可与糖分子结合，而葡萄糖的结合位点可被竞争性抑制剂或非竞争性抑制剂所影响。
除了物质转运外，膜蛋白还在许多细胞信号传递过程中发挥重要作用。
例如，在靶标细胞上，受体蛋白通常与信号分子（如激素、神经递质等）结合并通过细胞内部信号递达路径引发一系列酶的激活或抑制。
在另一个例子中，细胞间的黏附蛋白可帮助细胞在组织内移动并维护细胞形态的稳定。
3. 膜蛋白的研究和应用虽然膜蛋白的学科研究还相对较新，但在生物学和医学的研究中发挥着重要作用。
一个很受关注的研究课题就是了解膜蛋白在细胞中的变化和相互作用，以建立更完整的细胞模型。
这为开发治疗癌症、代谢性疾病、心血管疾病等疾病的药物提供了基础。
生物物理学中的膜蛋白结构
生物物理学中的膜蛋白结构膜蛋白是一类非常重要的蛋白质，在生物学中发挥着很重要的作用。
它广泛存在于生物体内的细胞膜上，起着控制物质进出细胞、维持体内环境稳定等作用。
而膜蛋白的结构特点往往也影响到了它们的功能。
本文将介绍一些与膜蛋白结构相关的生物物理学知识。
1. 膜蛋白的分类根据膜蛋白与膜的相互作用方式和结构特点，可以将它们分为两大类：单跨膜蛋白和多跨膜蛋白。
单跨膜蛋白只有一个穿越膜的α-螺旋结构，主要形成了细胞膜上的传递信号、水通道等结构。
而多跨膜蛋白则具有多个穿越细胞膜的α-螺旋结构，如G蛋白联接受体、通道蛋白等。
2. 膜蛋白的二级结构膜蛋白的二级结构通常以α-螺旋和β-折叠为主。
单跨膜蛋白在细胞膜内侧和外侧均为α-螺旋结构；多跨膜蛋白则在膜内和膜外形成的α-螺旋结构数量不等。
此外，多跨膜蛋白中还有许多β-折叠结构，如G蛋白联接受体的N端就有一个β-折叠结构。
3. 膜蛋白的三级结构膜蛋白的三级结构由相互作用的氨基酸残基构成。
膜蛋白在膜中部分容易出现氨基酸残基序列相同的区域（称为保守区），保守区内的氨基酸与特定的结构和功能相关。
如糖蛋白和脂肪酸转运蛋白，二者在保守区内的氨基酸残基相同。
4. 膜蛋白的结构稳定性由于膜蛋白要在细胞膜中起到特定的功能，因此要对蛋白质的结构进行限制，确保其能够稳定存在。
其中，氢键、范德华力、电荷间的静电相互作用、亲疏水相互作用等是膜蛋白结构稳定性的重要影响因素。
同时，细胞膜脂质的流动性也会影响膜蛋白的结构和功能。
综上所述，膜蛋白结构是生物学研究的一大重要领域。
通过对膜蛋白的结构研究，有助于理解其功能和调控机制。
同时，对于人们进一步探究膜蛋白与疾病的关系，也有很大帮助。
相信随着科技的不断进步，膜蛋白结构学的研究也会继续深入。
膜蛋白质的结构和功能研究
膜蛋白质的结构和功能研究膜蛋白质是一类广泛存在于生物膜中的蛋白质，其结构和功能对维持生命活动至关重要。
膜蛋白质可以通过多种方法进行研究，包括生化分析、生物物理学技术和生物学实验等。
本文将介绍膜蛋白质的结构和功能以及相关研究方法。
膜蛋白质的结构主要包括α螺旋、β折叠和转膜结构等。
α螺旋是一种螺旋状的蛋白质结构，通过氢键连接螺旋上的氨基酸残基，形成一种稳定的结构。
β折叠是一种平行或反平行的折叠结构，通过多个β链之间的氢键相连。
转膜结构是膜蛋白质独有的结构，它在细胞膜中穿孔，起到物质传递的作用。
膜蛋白质的结构决定了其功能。
膜蛋白质的功能多种多样，主要包括传输通道、受体和信号传导等。
传输通道是膜蛋白质的一个重要功能，它通过特定的构象转变，使离子或分子能够通过细胞膜。
受体是膜蛋白质另一个重要的功能，它能够与特定的配体结合，从而触发一系列的生物信号。
信号传导是膜蛋白质的一种重要功能，它参与调节细胞内的信号传递，从而改变细胞的生理状态。
研究膜蛋白质的结构和功能的方法多样，常用的方法包括X射线晶体学、核磁共振和质谱等。
X射线晶体学是一种常用的方法，可以通过蛋白质晶体的X射线衍射图像来确定蛋白质的三维结构。
核磁共振是一种通过测量原子核的共振频率来确定蛋白质的结构的方法。
质谱是一种通过测量蛋白质或其片段的质量与电荷比来确定其结构和组成的方法。
此外，生物学实验也是研究膜蛋白质结构和功能的重要手段。
常见的实验方法包括免疫印迹、荧光共振能量转移和电生理学等。
免疫印迹是一种通过特异性抗体与蛋白质结合来检测蛋白质的方法。
荧光共振能量转移是一种通过荧光信号的变化来检测蛋白质与配体结合的方法。
电生理学是一种通过测量离子通道的电流变化来研究膜蛋白质通道功能的方法。
综上所述，膜蛋白质是一类在生物膜中存在的重要蛋白质，其结构和功能研究对于理解细胞生命活动具有重要意义。
通过生化分析、生物物理学技术和生物学实验等方法，可以研究膜蛋白质的结构和功能，进一步揭示细胞内的生物过程。
生物膜蛋白的结构和功能
生物膜蛋白的结构和功能生物膜蛋白，也称为膜蛋白，是存在于细胞膜上的蛋白质。
细胞膜是细胞的重要组成部分，它界定了细胞的边界，维持了细胞的形态，并控制了分子物质的进出。
生物膜蛋白在细胞膜中担任着重要的功能，如物质运输、信号传递和细胞识别等。
本文将介绍生物膜蛋白的结构和功能。
一、生物膜蛋白的结构生物膜蛋白的结构是保护细胞膜和调节分子物质进出的关键。
其结构分为三个部分：1.胞外基生物膜蛋白的胞外基外露在细胞膜表面，它由多个多肽链构成，包括分子识别和结合。
2.跨膜区跨膜区位于细胞膜内部，用于控制分子物质的进出。
它由不同数目的α螺旋、β折叠或其他特定的结构组成。
3.胞内基生物膜蛋白的胞内基在细胞膜内部，与细胞内蛋白相互作用，用于控制分子物质的进出。
二、生物膜蛋白的功能生物膜蛋白作为细胞膜的组成部分，在细胞内发挥了多种功能。
以下是生物膜蛋白的主要功能：1.信号传递生物膜蛋白作为细胞表面的受体，可以接受外界的信号，并通过细胞信号传递网络向细胞内传递信息，从而引发一系列的生物反应。
2.物质运输生物膜蛋白可用于主动转运或被动扩散，用于在细胞膜内部穿梭分子物质，包括大分子的药物和生物学中活性物质。
3.对细胞间的识别和联系生物膜蛋白在细胞标示上发挥重要作用，其分布和结构决定细胞在组织形态上的相互关系。
这种相互关系是细胞在维持组织\n形态中的重要组成部分，在胚胎分化中尤其重要。
4.细胞吸附生物膜蛋白可用于细胞受体作用和细胞吸附。
在细胞相互作用过程中，生物膜蛋白可作为细胞与其他细胞或基质相互作用的重要形式。
5.细胞骨架形成生物膜蛋白可用于细胞的形态维护，通过其与骨架蛋白、其他细胞蛋白的相互作用，使细胞膜获得弯曲和形变，并且可进行内部骨架调控。
三、结语生物膜蛋白在细胞膜中的重要性不言而喻。
其多重功能使其不仅用于细胞的基本生理功能，同时也在医药科学中发挥着巨大的作用。
了解生物膜蛋白的结构和功能对创新的生物技术和治疗策略有重要的意义。
膜生物学中膜蛋白的结构与功能研究
膜生物学中膜蛋白的结构与功能研究膜生物学是生物学中的一个重要分支，研究细胞和生物体内膜的结构、功能以及代谢调节机制等。
其中，膜蛋白是膜生物学中最为重要的研究对象之一，因为它不仅是构成细胞膜的基本组分，还参与了多种细胞活动，具有多种功能。
本文将就膜蛋白的结构与功能研究的最新进展展开讨论。
一、膜蛋白的结构与性质膜蛋白是嵌入细胞膜中的蛋白质，主要为跨膜蛋白或膜附着蛋白。
跨膜蛋白是指跨越膜层的蛋白质，通常由单一或多个α螺旋或β折叠结构组成。
膜附着蛋白则通过非共价键附着于膜层上，并且通常含有膜结合域和蛋白质结构域。
不同的膜蛋白在结构和性质上存在较大差异。
跨膜蛋白通常包含膜内、膜外和跨膜区域，其中跨膜区域具有疏水性，这也是它能够穿过膜层的关键。
而膜附着蛋白因其不直接穿过膜层，因此不具备该性质。
此外，膜蛋白中的不同区域还可能具有各自的功能，例如负责信号传导的结构域和负责物质转运的载体结构域等。
二、膜蛋白的功能研究膜蛋白具有多种功能，其中最基本的是调节物质在细胞膜中的转运，包括离子、小分子化合物以及大型分子如蛋白质等物质。
此外，膜蛋白还参与了多种生物体内的代谢调节、信号转导等细胞活动，并且在许多生理病理状态中发挥了重要作用。
近年来，膜蛋白功能研究的重点在于探究其与疾病的关系。
例如，一些膜蛋白异常会导致癌症、免疫系统疾病和神经系统疾病等。
因此，对膜蛋白的深入研究不仅有助于揭示其基本的生物学功能，也将有助于发展新药和治疗手段。
三、膜蛋白的研究进展近年来，多种技术手段的推出使得膜蛋白的结构和功能研究取得了重大进展。
其中，X射线晶体学、电子显微镜技术、核磁共振技术等被广泛应用于研究膜蛋白结构。
此外，基于高通量筛选技术的研究也为发现新的膜蛋白提供了可能。
在功能研究方面，近年来兴起的膜蛋白体外重构技术为研究膜蛋白功能提供了新的手段，能够使研究人员在其自然状态下体外表达和纯化膜蛋白，并进行各种功能性实验研究。
此外，结合膜蛋白结构和功能的研究也得到了广泛关注。
生物体系中膜蛋白的结构与功能
生物体系中膜蛋白的结构与功能膜蛋白是生物界中最为重要的一类蛋白质，其功能包括细胞识别、信号传递、物质转运等。
膜蛋白的结构特殊，常常嵌入于细胞膜中，因此对于膜蛋白的研究一直是生物学领域的热点之一。
本文将从膜蛋白的结构与功能两方面来阐述膜蛋白在生物体系中的重要性。
一、膜蛋白的结构膜蛋白的结构非常特殊，因为它必须在细胞膜中嵌入，才能发挥正常的功能。
膜蛋白的结构通常由一个或多个多肽链组成，其一端贴附在细胞膜的外部，另一端则暴露在细胞的内部。
膜蛋白通常由α螺旋和β折叠构成，这些二级结构能够在膜内和膜外相对稳定地存在。
除此之外，膜蛋白中还含有许多疏水性的氨基酸，它们能够有效地与膜脂相互作用，使得膜蛋白能够在膜中嵌入。
此外，膜蛋白还含有许多结构特殊的氨基酸，在膜的两端形成许多螺旋结构，这些特殊的结构能够与其他生物分子进行特定的相互作用，来实现细胞内、外物质的转运与识别。
二、膜蛋白的功能膜蛋白在生物体系中的功能十分丰富多样，下面我将重点介绍几种常见的膜蛋白及其功能。
1.受体蛋白受体蛋白主要位于细胞膜上，能够与生物体外部的信号分子进行特异性的结合，从而引发一系列的生理反应。
如人体内的激素分子，在结合体表面的受体蛋白上产生信号传递，使得人体能够更好地协调、调节内环境的平衡。
2.转运蛋白转运蛋白主要位于细胞膜上，其功能是将生物体内外的成分进行转运和输送。
比如钠离子的输送是通过钠离子通道蛋白实现的，而葡萄糖的转运则是通过葡萄糖转运蛋白来实现的。
转运蛋白的作用在于保持细胞内外的物质平衡，保证人体正常的生理功能。
3.酶蛋白酶蛋白主要位于细胞膜上，能够催化化学反应，起到生物体内化合物的降解、合成和代谢等作用。
例如氨基酸转运酶能够将氨基酸转运至蛋白质中，同时也能够将氨基酸在细胞中进行代谢。
综上所述，膜蛋白作为生物体系中的一类蛋白质，其结构和功能都具有其独特性和重要性。
通过不断地对膜蛋白的研究，我们能够更好地理解生物分子之间的相互作用机制，从而为人体健康、生物科学的研究等领域带来更为深刻的启示和突破。
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-螺旋 -折叠
-螺旋
Arrangement
Ribbon +
of atoms
C and N
showing
backbone
H bonds The N-H of every peptide bond is
hydrogen-bonded to the carbonyl
离子与K+ Channel的相互作用
K+ Channel如何开关？
形成selectivity filter的结构非常坚 固 ➢ 在通道开关过程中不发生构像变化
跨膜螺旋在通道开关过程中发生构像 变化 ➢ 其对孔的限制类似于照相机光圈
细菌K+ Channel的开关机制
(Jiang et al, Nature 417, 523, 2002)
k0
r·k0
k k
r
k0 o r·k
设在原点O处电子散射的电磁波的相位为零
在r处电子散射的电磁波与原点散射波的光程 差为
d r k r k0 r (k k0 )
k0为代表入射波的单位向量 k为代表散射波的单位向量
单个电子的散射波
k0
r·k0
k k
r
k0 o r·k
r处电子散射的电磁波相对于原点的相位为
➢ 根据电子密度的大小，可以推断出原子在空间 的分布，亦即分子结构
X-射线晶体学测定三维结构
晶体 crystal
衍射 diffraction = 傅立叶变换
结构 structure = 逆傅立叶变换
3.3 膜蛋白的结构
膜蛋白分为三类 内在蛋白 (integral protein)
或 intrinsic protein
外周蛋白 (peripheral protein)
或 extrinsic protein
脂锚定蛋白 (lipid-anchored protein) ➢ 后两种膜蛋白与水溶性蛋白结构类似 ➢ 本课程只介绍膜内在蛋白的结构
4.3.1 内在蛋白的种类
-螺旋 -螺旋 单次跨膜 多次跨膜
-折叠桶
-螺旋 锚定蛋白
傅立叶变换（Fourier transform） 函数(r)的傅立叶变换定义为
F(s) (r)exp(2ir s)dr
可以证明（逆傅立叶变换（inverse Fourier transform）
(r) (1/ v) F(s)exp(2ir s)ds
式中v为一个常数
3.1.2.2 单个电子的散射波
非极性侧向外与脂双层疏水烃链作用 极性侧向内形成亲水性孔道
膜蛋白结构形式II- 片层桶
膜蛋白结构实例1-水通道
细胞膜上有促进水通透的蛋白质-水通道 (water channel)
➢ 促进水的吸收与排泄 水通道由 P.Agre 于1990发现 水通道的三维结构由电子晶体学和X-射
线晶体学解出 ➢ P.Agre 荣获2003年Nobel化学奖
膜蛋白的结构形式I- 螺旋管
跨膜肽段的长度
-螺旋的螺距为5.4 Å, 一周有3.6个氨基酸
-螺旋中每个氨基酸的 高度为1.5Å(=5.43.6)
脂双层疏水核的厚度为 30Å
跨膜约需20个氨基酸 (=301.5)
-片层
Antiparallel β sheet (peptide chains run in opposite directions)
原理：分子生物学中心法则
cDNA的序列
mRNA的序列
蛋白质的序列
分子克隆法测定一级结构
步骤： 从细胞分离mRNAs 以mRNA为模板，合成cDNAs 插入载体 （质粒或噬菌NA 测定cDNA序列 推导mRNA序列 推导蛋白质序列
分子生物学及电生理学实验表明 K+ Channel是一个单一的多肽，由四个亚基组成 每个亚基含6个跨膜螺旋 (S1-S6) S5与S6之间存在一个发夹区H5, 与形成选择性滤器有
关 S4带正电荷，与电压门控有关 S6参与Channel的形成
细菌K+ Channel
细菌Streptomyces lividans 存在K+通道KcsA, 由4个亚基构成
K+ Channel的选择性 -为什么Na+不能通过？
当离子进入选择性孔道时，必须脱水 对K+而言，选择性孔道的大小合适
K+与羰基作用，形成配位复合物 释放的自由能补偿了脱水消耗的能量 ➢ 反应向脱水方向进行 对Na+ 而言，选择性孔道比Na+ 大 Na+不能有效的与羰基作用 反应不利于向脱水方向进行 ➢ Na+不能有效脱水，无法通过滤器
带负电的氨基酸集中于通道两端 的入口与出口处
每个亚基有2个跨膜螺旋构成-内 螺旋和外螺旋
跨膜螺旋倾斜形成锥状，内螺旋 在入口处聚集形成通道的门
连接两个跨膜螺旋的肽段形成一 个短的-螺旋-pore helix
一个环从pore helix伸向通道出 口处， 形成选择性滤器 (selectivity filter)
膜蛋白结构实例2- K+ Channel
细胞膜上存在K+ Channel ➢ 维持膜电位的稳定 ➢ 使膜电位接近钾的平衡电位并远离兴奋
阈值 结构由Rockefeller大学R.Mackinnon
用 X-射线晶体学解析 ➢ R.Mackinnon 荣获2003年 Nobel 生
理医学奖
K+ Channel的分子结构
3.1 研究膜蛋白结构的方法
分子生物学 分子克隆 (molecular cloning)
➢ - 一级结构
定点突变 (site-directed mutagenesis)
➢ - 功能
分子杂交 (molecular hybridization)
➢ - 鉴定蛋白家族
3.1.1 分子克隆法测定一级结构
2r (k k0 ) /
令 s (k k0 ) / ，则 2r s
r处电子散射的电磁波为
f (s) fe exp 2ir s
fe为电子散射波的振幅
3.1.2.3 多个电子的散射波
现考虑一个晶胞，其散射波为晶胞内所有电子波的叠
加
f (s) fe exp 2iri s
Agre的实验
水通道1（AQP1) 的三维结构
(Sui et al, Nature 414, 872, 2001)
水通道的结构
水通道的选择性
-为什么离子不能通过？
通道的最狭窄处 (constriction area)的 直径为2.8Å
➢ 分子通过时必须脱水 脱水的分子需形成配位
复合物，补偿脱水消耗 的能量 ➢ H2O与周围基团形成氢 键 可通过通道 ➢ 离子不能形成等效配位 复合物 不能通过通道
i
如果用电子密度(r)来表达，则在以r为中心的体积元 dr中的电子数为(r)dr, 整个晶胞的散射波为
f (s)
fe
(r) exp(2ir s)dr
v
令 F(s) f (s) / fe ，得
F(s) v(r) exp(2ir s)dr
结构因子(structure factor)
F(s) v(r) exp(2ir s)dr
F(s)称结构因子，代表晶胞中所有电子 散射波与单个电子散射振幅之比
数学上，F(s)代表电子密度(r)的傅立 叶变换
3.1.2.4. 晶体结构-电子密度分布
根据傅立叶变换的性质, F(s)的逆傅立叶变换 为
(r) (1/ v)sF(s) exp(2ir s)ds
v为晶胞的体积
➢ 根据上式，如果能测定代表晶体衍射的结构因 子F(s)，就能算出代表晶体结构
波的数学描述
f f0 sin 或 f f0 exp i
f0为波的振幅 为波的相位
波的相位 当两个波的波峰处于不同位置时，它们具有不同的 相位 当波峰的距离为一个波长时，相位差为2
波的基本性质
波具有叠加性，复合波由单个波叠加而成
F f1 f2 f3 ......fn fi fi exp i
每个亚基含2个-螺旋，相当于K+通道 的螺旋5和6
KcsA可用分子生物学方法大量表达, 为用X-射线晶体学解析结构奠定了基础
细菌K+ Channel的三维结构
(Doyle et al, Science 280, 69,1998)
细菌K+ Channel的三维结构
K+ Channel的结构特点
内在蛋白
通过疏水相互作用与膜脂疏水区结合 ➢ 分子跨膜或镶嵌在膜内 ➢ 用去垢剂才能从膜上分离 内在蛋白
-酶 -抗原 -受体 -载体 -离子泵 -离子通道
3.3.2 内在蛋白如何跨膜
蛋白中的肽键是亲水的 (hydrophilic) 脂双层的碳氢链是疏水的(hydrophobic) ➢ 蛋白质须减小极性，增强疏水性才能跨
水通道的选择性 -为什么质子(H3O+)不能通过？
通道的中央有带正电 的氨基酸
➢ 静电排斥作用将带正 电荷的H3O+阻挡
通道还含有带负电的 氨基酸
➢ 静电排斥作用将带 负电的离子阻挡
为什么要测定三维结构？ -只有三维结构才是正确的结构！
Lodish et al, Molecular Cell Biology, 4th ed, 2000
由4个亚基构成的选择性滤器形 成一个短而坚固的狭孔，孔的直 径0.3nm
选择性滤器由3个主链羰基构成
K+ Channel的结构特点
K+ Channel的选择性 -为什么阴离子不能通过？
带负电的氨基酸（红色） 集中于通道两端的入口和 出口处
静电场作用 ➢ 吸引阳离子 (cations) ➢ 排斥阴离子 (anions)