次生氨基酸名词解释
氨基酸的名词解释
氨基酸的名词解释在生物学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
它们是一类含有氨基（NH2）和羧基（COOH）官能团的有机化合物。
氨基酸还包括一个称为侧链（R 基）的变量结构组分，它决定了各种氨基酸的独特特性。
由于R基的不同，氨基酸可以分为20种不同的类型，每种类型都具有不同的性质和功能。
氨基酸是生命中至关重要的分子。
它们在细胞和组织中执行许多重要功能，如构建和修复组织、调节代谢过程以及作为信号分子参与细胞间的信息传递。
此外，氨基酸也是产生能量的关键物质。
当体内碳水化合物和脂肪储备不足时，氨基酸可以转化为葡萄糖，以满足能量需求。
根据人体无法合成的能力，氨基酸可以分为两类：必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是人体无法自行合成的，必须通过膳食摄入。
主要的必需氨基酸包括赖氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、亮氨酸、组氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸和苏氨酸。
非必需氨基酸是人体可以通过其他氨基酸的代谢产生的。
主要的非必需氨基酸包括天冬氨酸、谷氨酸、丙氨酸、天冬酰胺、丙氨酰胺、丝氨酸、酪氨酸、甘氨酸、组氨酸和半胱氨酸。
氨基酸不仅仅是构建蛋白质的构建单元，它们还充当了体内许多重要分子的前体物质。
例如，组氨酸是生物体内重要的生理调节分子，它在免疫反应和炎症过程中起到关键作用。
色氨酸是色素分子的前体，用于合成血红素和维生素B3（烟酸）。
谷氨酸是与谷氨酸酸碱盐一起构成细胞内外的酸碱平衡的重要因素。
除了作为生物分子的构建单元和前体物质外，氨基酸还具有许多其他重要的生理功能。
例如，赖氨酸可以转化为一氧化氮（NO）这种重要的信号分子，参与调节血管张力和免疫反应。
甲硫氨酸参与体内抗氧化过程，保护细胞免受自由基的侵害。
苏氨酸是体内重要的抗氧化剂，能够减少氧自由基的产生。
虽然氨基酸是构建蛋白质的基本单位，但它们在不同生物体中的数量和组合方式千变万化。
这些变化使得不同生物体具有自身特定的蛋白质组成和功能。
例如，人类体内的蛋白质由20种氨基酸构成，而某些细菌则含有超过100种氨基酸。
大学生物化学名词解释(上)(复习全)
蛋白质1、氨基酸(amino acid，aa)：蛋白质多肽链的基本结构单位，或称构件分子、构造单元（building block）2、旋光性：旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力3、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一pH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。
氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在4、肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基5、氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序6、蛋白质：成百上千个氨基酸分子以肽键相连，组成的长链分子（多肽链）7、蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式8、同源蛋白质：进化上相关的一组蛋白质，它们常在不同物种中行使着相同的功能9、序列同源性：同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源性10、不变残基：同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的，称为不变残基11、可变残基：其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化，称可变残基12、进化树：根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树，显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序13、疏水相互作用：非极性分子进入水中，有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势，保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。
对蛋白质来说，在水相溶液中，球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部，这种现象可称为疏水作用14、盐键（又称离子键）：正电荷和负电荷之间的一种静电作用15、肽平面：因为肽键不能自由旋转，所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面，称肽平面16、蛋白质的二级结构：指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。
17、二级结构元件：主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲18、影响α-螺旋稳定性的5个因素：相连残基R基团的静电排斥或吸引相邻R基的大小相隔3个残基的R基的相互作用Pro和Gly的出现α-螺旋末端aa 残基的极性19、超二级结构：相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
生物化学名词解释
18.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。
1加的现象。
20.蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
24.层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
25.单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯。
26.磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
27.不对称比率：不同生物的碱基组成有很大的差异，用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
70.电泳：带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动。（也称离子泳）
71.沉降系数：单位离心场强度的沉降速度。
72.糖缀合物：糖类物质与蛋白质或脂质等生物分子形成的共价缀合物。（也称糖复合物，如糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂和脂多糖等）
73.相变温度：在某一温度之上膜脂快速运动，由固体转变为流体的温度。
59.非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间没有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
60.皂化值：皂化1g油脂所需的KOH的毫克数。
61.异头物：仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。
50.诱导酶：指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶。
51.酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
52.酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
15．电泳（electrophoresis）：带电粒子在电场的作用下，向它所带的电荷相反方向泳动的现象称为电泳。
生物发酵和氨基酸部分名词解释
生物发酵和氨基酸部分名词解释科普知识：生物发酵和氨基酸部分名词解释1、发酵：是指利用微生物的代谢作用，将微生物可利用的物质，如糖等转变为所需的目的产物的过程。
2、发酵工程：发酵工程，指采用现代工程技术手段，将发酵过程转化为可控的生产过程。
发酵工程研究的主要内容是微生物的代谢、调控、以及为了达到微生物正常生长和产生所需目的产物而采用的设备、工程控制等技术。
发酵工程是现代生物制药、食品、生物材料、生物制造的重要组成部分。
3、氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，是分子内同时含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
人体需要的氨基酸有20种，分为必需氨基酸、半必需氨基酸、非必需氨基酸。
生命过程所需的氨基酸均是L-氨基酸，发酵过程生产的氨基酸都是L-氨基酸。
化学法合成的是DL-氨基酸，必须经过专门处理，才能得到可被生物利用的L-氨基酸。
必需氨基酸――指人或动物体内不能合成,必须从食物或其他外界来源中获得的氨基酸。
有以下8种：(1) 赖氨酸赖氨酸是碱性必需氨基酸，它能够帮助其它营养物质被人体充分吸收利用，人体只有补充了足够的L-赖氨酸才能提高食物蛋白质的吸收，达到均衡营养，促进生长发育。
(2) 苏氨酸苏氨酸主要用于医药、化学试剂、食品强化剂、饲料添加剂等方面。
在饲料中加入L-苏氨酸，可以改善禽畜肉质、提高饲料的营养价值、降低饲料原料成本。
(3) 色氨酸色氨酸是哺乳动物的必需氨基酸和生糖氨基酸，是植物体内合成生长素的重要物质。
它是继蛋氨酸、赖氨酸之后的第三代饲料添加剂，使用效果是赖氨酸的3―4 倍。
(4) 异亮氨酸异亮氨酸是三种支链氨基酸之一，因其特殊的结构和功能，在生命代谢中占有重要地位。
L-异亮氨酸主要用于配制复合氨基酸制剂,特别是应用于高支链氨基酸输液及口服液等。
(5) 缬氨酸缬氨酸是哺乳动物的必需氨基酸和生糖氨基酸。
有形成肌肉、强化肝功能、减轻肌肉疲劳等作用，缬氨酸作为一种运动营养补充剂，被广泛应用于运动功能性饮料配方中。
生物化学名词解释1
1.氨基酸：蛋白质的构件分子，有20种标准氨基酸。
丙氨酸、精氨酸、天门冬酰胺、天门冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸、缬氨酸2.脂肪族基团氨基酸：侧链为脂肪烃侧链的氨基酸，包括甘氨酸侧链基团为氢原子、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸。
甘氨酸侧链基团为氢原子，丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸带有饱和脂肪烃链。
脯氨酸有一个环状饱和烃侧链。
3.芳香族基团氨基酸：含有芳香环侧链的氨基酸。
苯丙氨酸有苯基的氨基酸，酪氨酸带有酚基的氨基酸，色氨酸带有双环的吲哚基。
4.含硫基团的氨基酸：侧链含有硫的氨基酸，蛋氨酸侧链上带有一个非极性甲硫醚基，是疏水氨基酸，半胱氨酸侧链上含有一个巯基。
5.含醇基基团氨基酸：侧链含不带电荷的β-羟基的氨基酸。
丝氨酸和苏氨酸具有一级和二级醇的弱的离子化特性。
6.碱性基团的氨基酸：侧链带有含氮碱基基团的氨基酸，在生理pH下带净正电荷。
包括组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
组氨酸侧链有一个咪唑环，赖氨酸是一个双氨基酸，精氨酸侧链含有胍基基团。
7.酸性基团的氨基酸：侧链带有羧基的氨基酸，生理pH下带净负电荷。
都含有α-羧基，天冬氨酸还有β-羧基，谷氨酸还有γ-羧基。
8.含酰胺基团的氨基酸：天冬酰胺(α-氨基- β-羧基丙酰胺)和谷氨酰胺(α-氨基- γ-羧基丁酰胺)分别是天冬氨酸和谷氨酸的酰胺化产物，侧链不带电荷，但极性很强，可与水相互作用，因而经常出现在蛋白质表面，可以与其他的极性氨基酸的侧链上的原子形成氢键9.谷胱甘肽：动植物细胞中都含有的一种三肽，即-谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸，谷胱甘肽有还原型和氧化型两种类型，还原型谷胱甘肽在体内主要作用是保护含巯基的蛋白质脑肽：Met-及Leu-脑啡呔，都是五肽，它们在中枢神经系统中形成，是体内自己产生的一类鸦片剂。
Met-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-蛋氨酸Leu-脑啡呔的氨基酸序列是：酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-亮氨酸10.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成酰胺键，将两个氨基酸连接在一起，这个酰胺键称为肽键11.肽单位：肽键是一种酰胺键，通常用羧基碳和酰胺氮之间的单键表示，肽键中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位12.肽平面：羰基氧原子，酰胺氢原子以及两个相邻的Cα原子构成了一个肽平面。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
生物化学名词解释全
生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
次生氨基酸名词解释
次生氨基酸简称次氨酸，指在新陈代谢过程中由人或其他脊椎动物体内所产生的有机酸中，经β-氧化途径转化而来的氨基酸，如天冬氨酸、谷氨酸、丙氨酸等。
次生氨基酸也是非蛋白氮，能进行相应的转化反应，转化为可用蛋白质。
如某些脊椎动物体内的丝氨酸，能转化为半胱氨酸，再进一步转化为胱氨酸，这种过程称为丝氨酸循环。
生物学家把从食物中获得的氨基酸称为初级氨基酸，而把在蛋白质分解中形成的氨基酸称为次级氨基酸。
生物体内许多代谢过程可以使氨基酸残基的数量增加，即导致氨基酸代谢。
一般来说，氨基酸代谢可以分为两大类，即初级代谢和次级代谢。
次生氨基酸是动物体内自身合成蛋白质的代谢产物。
它们不仅对动物本身起着营养作用，而且还参与了维持动物机体内环境的平衡，以及在肌肉收缩、细胞分裂、神经冲动传导和兴奋性调节等方面发挥重要的作用。
次生氨基酸包括的氨基酸比较广泛，主要有亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸等。
我们日常饮食中所需要的氨基酸并不完全来源于食物蛋白质，但人体又是必须从食物蛋白质中获取氨基酸的。
人类缺乏某种必需氨基酸时，就会造成人体功能的异常或组织结构的缺陷，引起疾病。
因此，维持正常的氨基酸平衡，是保证人体健康所必需的。
次生氨基酸是人类生命中最重要的有机化合物之一。
人体中的蛋白质约占体重的18%，而且组成人体的蛋白质除了完全由氨基酸组成外，还含有一定的其它非必需氨基酸。
所以，我们要求每日摄入适当
的优质蛋白质。
但是，随着社会的发展和科技水平的提高，在我们的食品中加入了各种化学添加剂，给我们的健康带来了危害。
然而通过食物供给人类的氨基酸，不可能象在母鸡体内那样，经过一连串复杂的转变过程，最后在肠道中被吸收利用，而是在肠道内就被分解，并将分解出来的氨基酸运到肝脏，由肝脏分解成各种含氨的物质，然后再供人体使用。
由于食物中含有化学添加剂，人体对化学添加剂的代谢过程也十分复杂，有一个逐步积累的过程。
据专家估计，目前我国每年生产的食物，其中含有化学添加剂的数量，相当于吃掉20亿人体重的化学添加剂！。