山东大学生物化学(生)2015-2019考研真题名词解释部分
生化
2018年
1、蛋白质的一级结构：在每种蛋白质中，多肽链中氨基酸的排列顺序,包括
二硫键的位置，我们称为蛋白质的一级结构，也叫初级结构或基本结构。
2、米氏常数：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。
3、等电聚焦电泳：一种电泳方法，即利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）
在凝胶（常用聚丙烯酰胺凝胶）内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到等于其等电点（pI）的pH处（此时此蛋白质不再带有净的正或负电荷），形成一个很窄的区带。
4、同源蛋白质：来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。
5、结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折
叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。
6、必需脂肪酸：动物体内不能合成,必须有植物摄取的脂肪酸,主要指不饱和
脂肪酸。
7、PRPP: 全称为5-磷酸核糖-1-焦磷酸，分子式C5H13O14P3，分子量390.07。
8、Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上两个QH2分别传递一个电子到
细胞色素c中，即共使2个细胞色素c得到电子，从而被还原。这种通过辅酶Q的电子传递方式称为Q循环。
9、磷氧比：在氧化磷酸化中,每消耗1摩尔氧气所需要的含磷物的摩尔数。
10、卡尔文循环：也称为还原戊糖磷酸循环和C3途径。它是在光合作用期间
将CO2还原转化为糖的反应循环，是植物用于固定CO2生成磷酸戊糖的途径。
11、严谨反应：细菌在缺乏氨基酸的环境中，RNA聚合酶活性降低，RNA
（rRNA,tRNA）合成减少或停止。
12、冈崎片段：日本学者冈崎及其同事发现，DNA复制时，在复制叉上一条
新链是连续合成的，另一条链是以片段的方式合成的，人们称这种片段是冈崎片段。
13、复制叉：Y字型结构，在复制叉处作为模板的双链DNA解旋，同是合成
新的DNA链。
14、滚环复制：复制环状DNA的一种模式，在该模式中，DNA聚合酶结合在
一个缺口链的3ˊ端，绕环合成与模板链互补的DNA，每一轮都是新合成的DNA取代前一轮合成的DNA。
15、转录：遗传信息从DNA流向RNA的过程。即以双链DNA中的确定的一条
链（模板链用于转录，编码链不用于转录）为模板，以A,U,C,G四种核糖核苷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。
2016年
1、盐析作用：在蛋白质溶液中加入定量的中性盐，使蛋白质脱水并中和其
电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。
2、超二级结构：相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规
则，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超
二级结构。
3、非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合，使
酶的空间结构改变，使酶催化活性降低，不影响酶与底物分子的结合，
同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间没
有竞争关系，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
4、核酶：是具有催化功能的小分子RNA，属于生物催化剂，可降解特异的
mRNA序列。
5、亲和层析：根据目标蛋白和层析基质上的特定配基发生可逆性地相互作
用而进行分离的一种技术。
6、必需脂肪酸：动物体内不能合成,必须有植物摄取的脂肪酸,主要指不饱
和脂肪酸。
7、Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上两个QH2分别传递一个电子到
细胞色素c中，即共使2个细胞色素c得到电子，从而被还原。这种通
过辅酶Q的电子传递方式称为Q循环。
8、磷氧比：在氧化磷酸化中,每消耗1摩尔氧气所需要的含磷物的摩尔数。
9、卡尔文循环：也称为还原戊糖磷酸循环和C3途径。它是在光合作用期间
将CO2还原转化为糖的反应循环，是植物用于固定CO2生成磷酸戊糖的
途径。
10、必需氨基酸：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不
能适应机体需要，必需由食物蛋白质供给的氨基酸。
11、半不连续DNA复制：DNA复制时,前导链上DNA的合成是连续的,后随
链上是不连续的
12、冈崎片段：日本学者冈崎及其同事发现，DNA复制时，在复制叉上一
条新链是连续合成的，另一条链是以片段的方式合成的，人们称这种片
段是冈崎片段。
13、阻遏蛋白：是基于某种调节基因所制成的一种控制蛋白质，具有抑
制特定基因（群）产生特征蛋白质的作用。
14、遗传学中心法则：遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白
质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。
15、外显子：断裂基因中的编码序列。外显子(expressed region)是真
核生物基因的一部分。它在剪接(Splicing)后会被保存下来，并可在蛋
白质生物合成过程中被表达为蛋白质。外显子是最后出现在成熟RNA中
的基因序列，又称表达序列。
2015年
1、结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折
叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。
2、双向电泳：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳
（按照pH分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
3、手性碳原子：是指与四个各不相同原子或基团相连的碳原子，用C*表示。
4、复性：变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。变性
的一种逆转。
5、氧化磷酸化的解偶联剂：FCCP解偶联剂是线粒体氧化磷酸化解偶联剂，可
破坏线粒体内膜，使线粒体膜去极化，形成质子漏，从而导致氧耗增加而不影响细胞磷酸化，使ATP生成显著减少。
6、联合脱氨作用:由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷
氨酸氧化脱氨基作用联合而成。
7、酮体：酮体是肝脏脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及
丙酮三者统称。
8、糖酵解途径:又称EMP途径，是将葡萄糖和糖原降解为丙酮酸并伴随着ATP
生成的一系列反应，是一切生物有机体中普遍存在的葡萄糖降解的途径。
9、反密码子：位于tRNA反密码环中部、可与mRNA中的三联体密码子形成碱
基配对的三个相邻碱基。在蛋白质的合成中，起解读密码、将特异的氨基酸引入合成位点的作用。
10、启动子：启动子是RNA 聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA 序列，
它含有RNA 聚合酶特异性结合和转录起始所需的保守序列，多数位于结构基因转录起始点的上游,启动子本身不被转录。
11、滚环复制：噬菌体中常见的DNA复制方式。许多病毒DNA的复制、质粒、
F因子在接合(confugation)转移时其DNA的复制，以及许多基因扩增时都采用这种方式。
12、内含子：断裂基因的非编码序列，可被转录，但在mRNA加工过程中被剪
切掉，故成熟mRNA上无内含子编码序列。
2017年
1、肽平面：具有一定程度的双键性质，位于同一平面，参与肽键的六个原
子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，此平面就是肽平面，也叫酰
胺平面。
2、沉降系数：是指用离心法时，大分子沉降速度的量度，等于每单位离心
场的速度。
3、丝氨酸蛋白酶：是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中
的肽键，使之成为小分子蛋白质。
4、蛋白质变性：受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的
作用。
5、结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部
折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。
6、合酶与合成酶：合酶是指催化不与ATP等核苷三磷酸分解相伴的合成反
应的酶。合成酶（synthetase）又称为连接酶（ligase），属于酶学分类
中的第六大酶类。
7、乙醛酸循环：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA之后，在乙醛酸体
(glyoxysome)内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合
成的过程。
8、酮体：酮体是肝脏脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及
丙酮三者统称。
9、辅酶：一大类有机辅助因子的总称，是酶催化氧化还原反应、基团转移
和异构反应的必须因子。
10、糖酵解途径:又称EMP途径，是将葡萄糖和糖原降解为丙酮酸并伴
随着ATP生成的一系列反应，是一切生物有机体中普遍存在的葡萄糖降
解的途径。
11、半不连续DNA复制：DNA复制时,前导链上DNA的合成是连续的,后随
链上是不连续的
12、D-loop：位于tRNA-Pro和tRNA-Phe之间，是整个线粒体基因组序
列和长度变异最大的区域，属非编码区。由于其机构和进化上的特点，
mtDNA在系统发育、演化及遗传多样性等方面得到了广泛的应用。
13、冈崎片段：日本学者冈崎及其同事发现，DNA复制时，在复制叉上一
条新链是连续合成的，另一条链是以片段的方式合成的，人们称这种片段是冈崎片段。
14、痛风：当血尿酸水平超过关节单钠尿酸盐饱和度而析出沉积于外周
关节及周围组织时，称为痛风。
15、光复活：是一种高度专一的DNA直接修复(DirectRepair)过程，它
只作用于紫外线引起的DNA嘧啶二聚体（主要是TT,也有少量CT和CC)，不含光复活酶的生物细胞，没有光复活能力。
2019年
1、酶的活性部位：有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在形
成空间结构时彼此靠近，集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域，称为酶的活性部位（Active site）。
2、糖蛋白：一种含有寡糖链的蛋白质，两者之间以共价键相连。
3、盐析作用：在蛋白质溶液中加入定量的中性盐，使蛋白质脱水并中和其
电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。
4、竞争性抑制作用：指的是有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争
酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。
5、结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部
折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。
6、糖异生：生物体将多种非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
7、Cori循环：也称为乳酸循环，是葡萄糖进入血液形成血糖，被肌肉摄取，
构成的循环。
8、前手性：能由非手性转变为手性的特性即为前手性。
9、乙醛酸循环：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA之后，在乙醛酸体
(glyoxysome)内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成的过程。
10、酮体：酮体是肝脏脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁
酸及丙酮三者统称。
11、前导链;DNA的双螺旋结构中的两条链是反向平行的，当复制开始解
链时，亲代DNA分子中一条母链的方向为5'—3',另一条母链的方向为3' —5'。由于DNA聚合酶只能催化5' —3'方向合成。在以3' —5'方向的母链为模板时，DNA1U 沿5'—3'方向连续复制，复制速度较快，完成复制较早，称为前导链。
12、顺式作用元件：存在于基因旁侧序列中能影响基因表达的序列。顺
式作用元件包括启动子、增强子、调控序列和可诱导元件等，它们的作用是参与基因表达的调控。
13、光复活：是一种高度专一的DNA直接修复(DirectRepair)过程，它
只作用于紫外线引起的DNA嘧啶二聚体（主要是TT,也有少量CT和CC)，不含光复活酶的生物细胞，没有光复活能力。
14、冈崎片段：日本学者冈崎及其同事发现，DNA复制时，在复制叉上一
条新链是连续合成的，另一条链是以片段的方式合成的，人们称这种片段是冈崎片段。
15、错配修复：在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复
的修复方式；主要用来纠正DNA双螺旋上错配的碱基对。
2017年山东大学硕士研究生自命题科目生物化学(生)考试大纲
839－生物化学（生） 一、考试性质 生物化学入学考试是为我校生命科学学科招收硕士研究生而进行的水平考试。通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平，可以作为我校选拨硕士研究生的重要依据。 二、考试要求 生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度，并在考察考生基础理论知识掌握的基础上，注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。 三、考试形式与试卷结构 1. 考试方式：闭卷，笔试 2. 考试时间：180分钟 3. 题型 主要包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题 四、考试内容 考试内容将涉及生物化学的如下内容：（1）生物分子的结构、组成、性质和功能；（2）生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法；（3）生物体内的能量转化、利用和调节；（4）生物大分子的分解与合成代谢；（5）生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。各部分的基本内容如下： （一）糖生物化学 1. 单糖 2. 单糖的结构、性质、构象与构型、变旋 3. 寡糖 4. 多糖 （二）脂类生物化学 1. 甘油三酯 2. 结构与性质，甘油三脂的皂化值（价）、酸值（价）、碘值（价）、乙酰化值（价）磷脂 3. 分类、性质与功能 4. 结合酯
5. 固醇类化合物 （三）蛋白质化学 1. 蛋白质的重要功能及元素组成 2. 蛋白质的重要功能； 3. 蛋白质的元素组成 4. 氨基酸 5. 氨基酸的结构特点及分类； 6. 必需氨基酸； 7. 蛋白质的稀有氨基酸 8. 非蛋白质氨基酸； 9. 氨基酸的性质 10. 肽 11. 肽键及肽链； 12. 肽的命名及结构； 13. 天然存在的活性寡肽 14. 蛋白质的分子结构 15. 蛋白质的一级结构； 16. 蛋白质的二级结构 17. 超二级结构及结构域 18. 蛋白质的三级结构 19. 蛋白质的四级结构 20. 蛋白质结构与功能的关系 21. 蛋白质一级结构与功能的关系 22. 蛋白质的空间结构与功能的关系 23. 蛋白质的重要性质 24. 蛋白质的两性性质和等电点； 25. 蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀 26. 蛋白质的变性与复性； 27. 蛋白质的颜色反应 28. 蛋白质的分类 29. 蛋白质的分离提纯及分子量测定 30. 蛋白质分离纯化 31. 蛋白质分子质量的测定 （四）核酸化学
考研生物化学名词解释
PartI生化名解 1.肽单元(peptideunit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2.结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3.模体(motif):在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4.蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5.蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI):当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6.酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考)
2016年山东大学生化考研真题(完整版)凯程首发
凯程考研集训营，为学生引路，为学员服务！ 第 1 页 共 1 页 2016年山东大学生化考研真题（完整版） 凯程首发 刚考完2016考研初试，凯程教育的电话瞬间变成了热线，同学们兴奋地汇报自己的答题情况，几乎所有内容都在凯程考研集训营系统训练过，所考专业课难度与往年相当，答题的时候非常顺手，相信凯程的学员们对此非常熟悉，预祝亲爱的同学们复试顺利。考研分笔试、面试，如果没有准备，或者准备不充分，很容易被挂掉。如果需要复试的帮助，同学们可以联系凯程老师辅导。 下面凯程老师把专业的真题全面展示给大家，供大家估分使用，以及2017年考研的同学使用，本试题凯程首发! 一、名解 2’ 1.核酶 2.必需氨基酸 3.必需脂肪酸 4.亲合层析 5.超二级结构 6.半不连续复制 7.冈崎片段 8.盐析作用 9.非竞争性抑制作用 10.Q 循环 11.卡尔文循环 12.中心法则 13.阻遏蛋白 14.外显子 15.磷氧比 二、判断 1’ 三、简答 4’10个 1.TCA 循环生物学意义？ 2.PRPP 的生物学功能？ 3.TPP 中文、参与反应类型 4.给了三组特定多肽和ph ，问其溶解度哪组最高，我不会也没记住 5.2,3-BPG 位于血红蛋白四级结构分子一个空穴内部，如果发生变异2,3-BPG 位于Hb 表面会怎样？ 6.别嘌呤醇治疗痛风机制原理？ 7.细胞内核酸分布及RNA 种类、结构特征、主要功能？ 8.说明非编码密码子UAA 、UAG 、UGA 的意义 9.不同的三磷酸核苷酸参与不同生物反应，写出四种三磷酸核苷酸参与的生物合成反应 10. 四、问答 8 8 8 8 9 9 1.经典实验填表（往年考过两次，这里就不画表了） 2.丙氨酸等电点时为何主要以兼性离子形式存在，而不是不带电荷？计算推导不带电荷的形式的分子有多少？ 3.为什么说葡萄糖-6-磷酸是各个糖代谢的交叉点？ 4.肌红蛋白与血红蛋白在与O2结合的动力学不同原因？血红蛋白氧结合能力影响因素、原理？ 5.DNA 复制中为何标记胸腺嘧啶？为何用H3？用P 呢？ 6.关于PCR 的，缺少引物？退火温度45℃？高温95？引物与模板不同部位都可结合会怎样？只有一个拷贝，一条模板连断裂会怎样？
生化名词解释
生化名词解释 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（K m 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation） 2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme） 11．糖核苷酸（sugar-nucleotide） 第六章脂类代谢
山东大学生物化学期末试题3答案讲解学习
2005年生物化学下册考试题（B） 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环（2分） 是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环（futile cycle）（2分） 也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋Ｈ２Ｏ＝ＡＤＰ＋Ｐi。 3、糖异生作用（2分） 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症（Lesch-Nyhan syndrome）（2分） 也称为自毁容貌症，是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP，而是降解为尿酸，过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段（Klenow fragment）（2分） E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA 聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复（mismatch repair）（2分） 在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出下正确地链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。 7、外显子（exon）（2分） 既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、（密码子）摆动（wobble）（2分） 处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基（也称为摆动位置），例如I可以
山东大学医学院08年生化试题(内部资料)
山东大学医学院 （2008——2009学年第1学期） 2007级医、药、卫、口、护专业生物化学试题（B 卷） 一．名词解释：（每题 4 分，共20分） 1. Domain ： 2. allosteric enzyme ： 3．β-oxidation of fatty acids
4．oxidative phosphorylation 5．one carbon unit 二．选择题： 1 分，共 30 分） 1．蛋白质分子合成加工后才出现的氨基酸是 A ．脯氨酸 B ．赖氨酸 C ．羟脯氨酸 D ．谷氨酰胺 E ．丝氨酸 2．维持蛋白质一级结构的主要化学键是 A. 离子键 B. 二硫键 C. 疏水作用 D. 肽键 E. 氢键 3．氨基酸在等电点时是 A ．非极性分子 B ．疏水分子 C ．兼性离子 D ．阳离子
E ．阴离子 4．关于酶活性中心的叙述，错误的是 A ．一级结构上相互接近的基团构成 B ．酶在此与底物结合 C ．具有特定空间构象 D ．包括结合基团和催化基团 E ．底物在此转变为产物 5．关于K m 和V max 的意义,不正确的是: A ．K m 是酶的特征常数 B ．K m 是酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度 C ．K m 越大,酶与底物的亲和力越大 D ．V max 的值与酶浓度成正比 E ．K m 值与酶所催化的底物有关 6．酶原没有酶活性是因为 A ．缺乏辅助因子 B ．缺乏糖基化部位 C ．活性中心未形成或未暴露 D ．活性中心缺乏二硫键 E ．缺乏活性中心外的必需基团 7．关于同工酶的叙述，错误的是 A ．生物学性质相同 B ．酶分子一级结构不同 C ．同工酶各成员K m 值不同 D ．是一组催化相同化学反应的酶 E ．酶分子活性中心结构相同 8. 下列中不参与丙酮酸氧化脱羧反应的辅酶是
生化名词解释总结
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
山东大学硕士研究生入学生物化学考试题10答案
2003年硕士研究生入学考试题（第二部分）10 科目：生物化学（允许带简易计算器进行有关计算题的运算） 一、名词解释（每词2分，共12分） 1．氧化磷酸化 氧化磷酸化作用是将在生物氧化过程中(即电子传递过程中)所释放的自由能转移至ADP生成ATP的过程。 2．Q循环 在电子传递链的电子传递过程中，电子经传递链复合物的流动模型，使辅酶Q不断由醌型、半醌、氢醌不同的氧化还原状态再到半醌、醌之间发生循环变化，再这一过程中，从线粒体膜内侧运送质子和传递电子，形成一个膜内循环，每一循环释放4H+到内膜外空间 3．β－氧化 脂肪酸氧化的主要形式。脂肪酸在转变为酯酰CoA后，经过脱氢、加水、再脱氢和硫解后完成一个循环脂，生成乙酰CoA和少两个碳原子的酯酰 CoA。循环的第一步反应是从β－位碳原子开始的，所以称之为β－氧化。 4．联合脱氨 氨基酸在生物体内经过转氨变成相应的α－酮酸，转出的氨基再经受体的氧化脱掉氨基。 5．无效循环 生物组织内由两个不同的酶催化两个相反的代谢途径，反应的一方需要高能化合物如ATP参与，而另一方则自动进行，这样循环的结果只是ATP 被水解了，而其他反应物并无变化，这种循环被称为“无效循环”（Futile cycle）。6．通道蛋白 在生物膜上可选择性使小分子无机物特别是无机离子穿过生物膜的蛋白 质。 二、是非判断题（每题1分，共10分） 1．糖在体内是有限的能源物质，脂类是能源的贮存物质。 对 2．乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径，该循环可作为TCA循环的辅助途径之一。
错 3．转酮醇酶和转醛醇酶是HMP途径中非氧化反应中的特征酶。 对 4．从乙酰CoA合成1分子软脂酸，需消耗8分子ATP。 对 5．酮症可以由饥饿引起，而糖尿病患者通常体内酮体的水平也很高。 对 6．在pH ＝ 7.0，温度25℃时，?Go' = 0，说明反应体系达到平衡。 错 7．在解偶联剂存在时，电子传递产生的能量以热能形式散发。 对 8．N-乙酰谷氨酸既是合成鸟氨酸的前体物质，又是线粒体中氨甲酰磷酸合成酶的变构激活剂。 对 9．苯丙氨酸在哺乳动物体内是通过酪氨酸分解途径完全分解的。 对 10．IMP是嘌呤核苷酸全合成中合成的第一个嘌呤核苷酸。AMP和由IMP合成GMP时，均需ATP直接供能。 对 三、简述题（每题2分，共12分） 1．为什么经过一轮三羧酸循环后。原乙酰CoA中的乙酰基并没有转变成CO2被脱掉？ （1）合成的柠檬酸是一个前手性分子 （2）乌头酸酶具有立体专一性，可识别前手性的柠檬酸2．EMP途径中氧化还原反应的偶联反应式是什么? ADP ATP 3-Pi-甘油醛 1, 3-Pi-甘油酸 NAD+ NADH+H+ 乳酸丙酮酸
dw 生物化学名词解释
动物生物化学名词解释 氨基酸:含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。 必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。 非必需氨基酸指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 等电点:使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 茚三酮反应: 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。 离子交换层析：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。 透析：过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 凝胶过滤层析：也叫做分子排阻层析,一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子的层析技术。 高压液相层析：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。 等电聚焦电泳：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。双向电泳：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。 Edman降解: 从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 同源蛋白质: 来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。例如血红蛋白。构型：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 肽单位：又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。蛋白质二级结构: 在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 蛋白质三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。 蛋白质四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。 α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。 β-转角: 也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变
生化名词解释
生化名词解释1 1．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。 3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。 4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。 5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。 7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。 8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。 10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。 11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。 12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。 13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 14．二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白质分子构象起重要作用。 15．二面角：在多肽链中，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα碳原子上的Cα–N和Cα–C都是单键，可以绕键轴旋转，其中以
山东大学生物化学期末试题4答案
生物化学试题（4） 一、名词解释（20） 1、差向异构体:两个单糖仅仅在一个手性碳原子上构型不同的，互称为差向异构体。 2、限制性内切酶:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。 3、等电聚焦电泳:等电聚焦电泳是一种自由界面电泳，在外电场的作用下各种蛋白质将移向并聚焦（停留）在等于其等电点的PH处，形成一个很窄的区带的一种电泳技术。 3、增色效应和减色效应:增色效应：当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。 减色效应：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。 4、变性和复性:（蛋白质）变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 5、蛋白质结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 6、酶转换数：是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 7、Edman降解:Edman化学降解法是Edman P1950年提出的，最初用于N-末端分析，称之为PITC法。 8、超二级结构：在蛋白质分子中特别是球状蛋白质中经常可以看到若干相邻的二级结构元件（主要是alpha螺旋和beta 折叠）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合或者二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构建，称之为超二级结构。 9、酸败：天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味，这种现象为酸败。酸败的主要原因是由于油脂的不饱和成分发生自动氧化，产生过氧化物并进而降解成挥发性醛、酮、酸的法杂混和物。 10、齐变模式：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。 二、选择题(20) 1、关于蛋白质的a-螺旋结构的论述中有错误的是： A. 由于分子内部氢键的形成而得到稳定 B. 由于分子间疏水相互作用而得到稳定 C. 这是大多数蛋白质分子中存在的一种二级结构单元 D. Pro,Gly残基破坏和不利于a-螺旋结构的形成 2.、下列试剂能使二硫键断裂的是：
生物化学名词解释重点
1.糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳 酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程 2.糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程成为糖原的合成。糖原的分解是指由糖原 分解成葡萄糖的过程 3.糖异生：由非糖类物质合成葡萄糖的过程 4.有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底 氧化成CO2和H2O，并释放大量能量 5.三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸，柠檬酸再经过一系 列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环 6.血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖 7.血脂：血浆中脂类的总称，主要包括甘油三酯，磷脂，胆固醇和游离脂肪酸 8.血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式（一类由脂肪，磷脂，胆固醇 及其酯与不同的载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体。包括CM,VLDL,LDL,HDL） 9.脂肪动员：脂肪内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全 身各组织氧化利用的过程 10.酮体：包括乙酰乙酸，B—羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物 11.必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成， 必须由食物来供给。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸 12.必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。包括：异亮 氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸 13.蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺 少的必须氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用 14.转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的a-氨基转移到一个a-酮酸的羰基 位置上，生成相应的a-酮酸和新的a-氨基酸。该过程只发生氨基转移，不产生游离的氨气 15.一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称 为一碳单位 16.密码子：从mRNA编码区5’端到3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱 基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。（共有64个密码子，其中有61个密码子编码20中氨基酸，另三个密码子代表终止信号） 17.中心法则：中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转 录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。 18.半保留复制：当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板， 按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA和一股新生DNA 链，这种复制方式称为半保留复制（半保留复制是DNA复制最重要的特征） 19.逆转录：是以RNA为模板，以dNTP为原料，由逆转录酶催化合成DNA的过程，该过 程的信息传递方向是RNA到DNA 20.转录：是指生物体按照碱基互补配对的原则把DNA碱基序列转化为RNA碱基序列， 从而将遗传信息传递到RNA分子上的过程 21.启动子：原核生物和真核生物基因的启动均是由RNA聚合酶结合位点，转录起始位 点及控制转录起始的其他调控序列组成，是启动转录的特异序列
考研--生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography） 第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron） 7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing） 9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage） 12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature Tm） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数（Km 值） 2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group） 4．单体酶（monomeric enzyme） 5．寡聚酶（oligomeric enzyme） 6．多酶体系（multienzyme system） 7．激活剂（activator） 8．抑制剂（inhibitor inhibiton） 9．变构酶（allosteric enzyme） 10．同工酶（isozyme） 11．诱导酶（induced enzyme） 12．酶原（zymogen） 13．酶的比活力（enzymatic compare energy） 14．活性中心（active center） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain） 3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation） 4．磷氧比P/O（P/O） 5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation） 6．能荷（energy charg 第五章糖代谢 1．糖异生(glycogenolysis) 2．Q 酶(Q-enzyme) 3．乳酸循环(lactate cycle) 4．发酵(fermentation) 5．变构调节(allosteric regulation) 6．糖酵解途径(glycolytic pathway) 7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8．肝糖原分解(glycogenolysis) 9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)
王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况
王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年） 【2013年】 1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】（上159） 2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,K cat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率） 附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104（上321）【第四章酶】 3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】（上8；2013、2008） 4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】（上95） 5.激素受体：位于细胞表面或细胞，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（2013、2012） 资料2：又称三羧酸循环支路，该途径在动物体不存在，只存在于植物和微生物中，主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始，柠檬酸经异构化生成异柠檬酸，与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸，最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶：异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶，其总反应式为：2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系： 8.呼吸链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧（也称呼吸电子传递链）【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】（2013、2011） 9.化学渗透学说（chemiosnotic theory）：电子经呼吸链传递的同时，可将质子从膜的基质面排到膜外，造成膜外的电化学梯度，此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流，并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia)：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶，导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】（2013、2011） 11.退火（annealing）：热变性的DNA，在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时，DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化
最新山东大学生物化学期末试题5答案
生物化学试题（5） 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环:是某些植物，细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环（futile cycle）:也称为底物循环。一对酶催化的循环反应，该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应，其净反应实际上是ＡＴＰ＋Ｈ２Ｏ＝ＡＤＰ＋Ｐi。 3、糖异生作用: 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症（Lesch-Nyhan syndrome）:也称为自毁容貌症，是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP，而是降解为尿酸，过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段（Klenow fragment）:E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复（mismatch repair）:在含有错配碱基的DNA分子中，使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是：识别出下正确地链，切除掉不正确链的部分，然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用，合成正确配对的双链DNA。 7、外显子（exon）:既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、（密码子）摆动（wobble）:处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基（也称为摆动位置），例如I可以与密码子上3ˊ端的U，C和A配对。由于存在摆动现象，所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的mRAN密码子结合。 9、魔点：任何一种氨基酸缺乏，或突变导致任何一种氨基酰-tRNA合成酶的失活都将引起严谨控制生长代谢的反应。此时细胞内出现两种不同寻常的核苷酸，电泳时出现2个特殊的斑点，称之为魔点。为ppGpp,pppGpp. 10、Q循环：答案略 二、填空题（20分） 1．蛋白激酶对糖代谢的调节在于调节糖原磷酸化酶与糖原合成酶。