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生化名词解释1.氨基酸等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2.肽键:是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。

3.肽:是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

4.寡肽:由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。

5.多肽链:是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。

6.N 末端:多肽链中有游离α-氨基的一端7.模体:二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。

8.结构域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能.9.同二聚体:由2个亚基组成的蛋白质四级结构中,若亚基分子结构相同,称之为同二聚体,若亚基分子结构不同,则称之为异二聚体。

10.亚基:有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构.11.蛋白质组:是指一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质,即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。

12.协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。

如果是促进作用则称为正协同效应,如果是抑制作用则称为负协同效应.13.变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。

14.蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

15.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

16.复性:若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能.1.核酸:是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息。

2.超螺旋结构:DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。

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生物化学名词解释生物化学:生物化学是用化学的原理和方法,从分子水平来研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。

糖类化合物:多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。

差向异构体:仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。

旋光异构体:由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。

αβ异头物:异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物,具有相同取向的称β-异头物。

单糖:简单的多羟基醛或酮的化合物。

成脎反应:单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。

寡糖:由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。

多糖:由10个以上单糖单位构成的糖类物质。

血糖:是血液中的糖份,绝大多数为葡萄糖。

糖原:动物体内的储存多糖,相当于植物体内的淀粉。

脂质:脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。

反式脂肪酸:不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。

皂化值:完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。

碘值:100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数,表示油脂的不饱和程度。

抗氧化剂:具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。

兼性离子:同时带有正电荷和负电荷的离子。

等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。

层析:基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。

蒽酮反应:蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应,反应后溶液呈蓝绿色,在620nm处有最大吸收。

谷胱甘肽:由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。

简单蛋白:仅由氨基酸组成。

结(缀)合蛋白:由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。

蛋白质一级结构:以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。

蛋白质二级结构:肽链主链骨架原子的相对空间位置。

蛋白质超二级结构:若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起,彼此相互作用,形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。

结构域:二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区,是一个特定区域。

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生化名词解释第一章蛋白质1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)第二章核酸1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m)14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1.米氏常数(K m 值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomeric enzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center)第四章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化(biological oxidation)2.呼吸链(respiratory chain)3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O)5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)6.能荷(energy charg第五章糖代谢1.糖异生(glycogenolysis)2.Q 酶(Q-enzyme)3.乳酸循环(lactate cycle)4.发酵(fermentation)5.变构调节(allosteric regulation)6.糖酵解途径(glycolytic pathway)7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8.肝糖原分解(glycogenolysis)9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme)11.糖核苷酸(sugar-nucleotide)第六章脂类代谢1.必需脂肪酸(essential fatty acid)2.脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3.脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4.脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5.乙醛酸循环(glyoxylate cycle)6.柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7.乙酰CoA 羧化酶系(acetyl-CoA carnoxylase)8.脂肪酸合成酶系统(fatty acid synthase system)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶(Proteinase)2.肽酶(Peptidase)3.氮平衡(Nitrogen balance)4.生物固氮(Biological nitrogen fixation)5.硝酸还原作用(Nitrate reduction)6.氨的同化(Incorporation of ammonium ions into organic molecules)7.转氨作用(Transamination)8.尿素循环(Urea cycle)9.生糖氨基酸(Glucogenic amino acid)10.生酮氨基酸(Ketogenic amino acid)11.核酸酶(Nuclease)12.限制性核酸内切酶(Restriction endonuclease)13.氨基蝶呤(Aminopterin)14.一碳单位(One carbon unit)第九章核酸的生物合成1.半保留复制(semiconservative replication)2.不对称转录(asymmetric trancription)3.逆转录(reverse transcription)4.冈崎片段(Okazaki fragment)5.复制叉(replication fork)6.领头链(leading strand)7.随后链(lagging strand)8.有意义链(sense strand)9.光复活(photoreactivation)10.重组修复(recombination repair)11.内含子(intron)12.外显子(exon)13.基因载体(genonic vector)14.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inducible enzyme)2.标兵酶(Pacemaker enzyme)3.操纵子(Operon)4.衰减子(Attenuator)5.阻遏物(Repressor)6.辅阻遏物(Corepressor)7.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene activator protein)8.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase)9.共价修饰(Covalent modification)10.级联系统(Cascade system)11.反馈抑制(Feedback inhibition)12.交叉调节(Cross regulation)13.前馈激活(Feedforward activation)14.钙调蛋白(Calmodulin)第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(codon)2.反义密码子(synonymous codon) 3.反密码子(anticodon)4.变偶假说(wobble hypothesis)5.移码突变(frameshift mutant)6.氨基酸同功受体(isoacceptor)7.反义RNA(antisense RNA)8.信号肽(signal peptide)9.简并密码(degenerate code)10.核糖体(ribosome)11.多核糖体(poly some)12.氨酰基部位(aminoacyl site)13.肽酰基部位(peptidy site)14.肽基转移酶(peptidyl transferase) 15.氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16.蛋白质折叠(protein folding)17.核蛋白体循环(polyribosome) 18.锌指(zine finger)19.亮氨酸拉链(leucine zipper)20.顺式作用元件(cis-acting element) 21.反式作用因子(trans-acting factor) 22.螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

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五. 名词解释1. 氨基酸的等电点(pI):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫氨基酸的等电点(pI)。

2. 蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

3. 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

4. 模体(或膜序):在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列,在空间结构上可形成特殊的构象,并发挥其特殊的功能,此结构被称为模体。

5. 蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

6. 结构域:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠的较为紧密,各行其功能,称为结构域。

7. 蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。

8. 蛋白质的等电点:在某一pH的溶液中,蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫蛋白质的等电点(pI)。

9. 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质变性。

10. 盐溶:加入少量盐时,很易离解成带电离子,对稳定蛋白质所带的电荷有利,从而增加了蛋白质的溶解度。

11. 盐析:是将盐(中性)加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。

12. 透析:利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。

13. 超滤法:应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜,达到浓缩蛋白质溶液的目的,称为超滤法。

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生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一,约占人体固体成分的45%左右。

蛋白质在生物体内分布广泛,几乎存在于所有的组织器官中。

蛋白质是一切生命活动的物质基础,是各种生命功能的直接执行者,在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。

二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸* 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种,构成人体蛋白质的氨基酸只有20种,且具有自己的遗传密码。

* 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。

* 每100mg样品中蛋白质含量(mg%):每克样品含氮质量(mg)×6.25×100。

氨基酸的分类* 所有的氨基酸均为L型氨基酸(甘氨酸)除外。

* 根据侧链基团的结构和理化性质,20种氨基酸分为四类。

1.非极性疏水性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)。

2.极性中性氨基酸:色氨酸(Trp)、丝氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷胺酰胺(gln)、苏氨酸(Thr)。

3.酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。

4.碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。

* 含有硫原子的氨基酸:蛋氨酸(又称为甲硫氨酸)、半胱氨酸(含有由硫原子构成的巯基-SH)、胱氨酸(由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成)。

* 芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。

* 唯一的亚氨基酸:脯氨酸,其存在影响α-螺旋的形成。

* 营养必需氨基酸:八种,即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。

可用一句话概括为“一家写两三本书来”,与之谐音。

氨基酸的理化性质* 氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4+的氨基;含有能与羟基结合成为COO-的羧基,因此,在水溶液中,它具有两性解离的特性。

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Phototroph:光能自养生物:这是植物和一些带有色素的自养细菌如绿S细菌的类型,它们以无机的CO2为C源,以光能为能量来源,从而合成自身的有机物。

Chemotroph:化能自养生物:能氧化某种无机物并利用所产生的化学能还原二氧化碳和生成有机碳化物的一类微生物。

Metabolism:新陈代谢:生物体与外界环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量的转变过程叫做新陈代谢。

新陈代谢是生物体内全部有序化学变化的总称。

它包括物质代谢和能量代谢两个方面。

Catabolism:分解代谢:指机体将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子(如糖类、脂类、蛋白质等),通过一步步反应降解成较小的、简单的终产物(如二氧化碳、乳酸、氨等)的过程,又称异化作用。

Anabolism: 合成代谢:又称同化作用或生物合成,是从小的前体或构件分子(如氨基酸和核苷酸)合成较大的分子(如蛋白质和核酸)的过程Coupled reaction: 耦合反应:体系若存在两个或两个以上反应,(a)、(b)、…,其中反应(a)单独存在时不能自动进行;若反应(a)至少有一个产物是反应(b)的反应物,并且(b)的存在使得反应(a)可以进行,这种现象叫做反应的耦合,所发生的反应即所谓的耦合反应。

Phosphoryl transfer potential: 磷酰转移势:Activated carrier:活化载体:Oxidation phosphorylation: 氧化磷酸化:是指在生物氧化中伴随着ATP生成的作用。

有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。

Ligation reaction: 连接反应Ligation : 在双螺旋DNA单链上,连接缺口处两个相邻碱基形成磷酸二脂键(也可用于连接RNA 平末端连接)。

Oxidation-reduction reaction: 氧化还原反应(oxidation-reduction reaction, 也作redox reaction)是在反应前后元素的化合价具有相应的升降变化的化学反应。

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生化名词解释第一章1、肽键:一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱去一分子水形成的化学键叫肽键。

2、等电点:当蛋白质溶液处于某一pH值时,其分子解离成正负离子的趋势相等,蛋白质分子所带净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

3、一级结构:是指蛋白质分子中以肽键相连的氨基酸的组成和排列顺序,包括二硫键的位置。

4、膜体:在蛋白质分子中,可发现2个或3个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构想,并具有相同的功能。

第二章1、核苷与核苷酸:嘌呤的N9或嘧啶的N1与戊糖的C1通过C—N糖苷键相连形成的化合物叫糖苷。

由脱氧核糖参与形成的核苷叫脱氧核苷。

核苷或脱氧核苷与磷酸通过磷酸二脂键结合即形成核苷酸或脱氧核苷酸。

2、密码与反密码:mRNA分子上每三个相邻的核苷酸叫做一组密码,tRNA分子反秘密环上三个相邻的核苷酸叫做反密码。

3、碱基互不原则:由于DNA分子的碱基结构不同,其形成氢键的能力也不同,因此产生了固有的配对方式:A与T以两个氢键相连,G与C以三个氢键相连。

4、增色效益与减色效益:核酸变性时,260nm的紫外吸收显著升高,称为增色效益,在一定条件下,变性核酸可以复性,260nm的紫外吸收又重新恢复至原来水平,这种现象称为减色效益。

5、Z-DNA:即左手螺旋DNA,由于主链中磷原子连接线呈锯齿形,好似Z字形扭曲。

6、重复顺序:真核细胞染色质DNA具有许多重复的核苷酸序列,称为重复序列,包括高度重复顺序,中度重复顺序和单一顺序。

7、单顺反子和多顺反子:真核细胞中的一个mRNA分子只为一种多肽链编码,称为单顺反子,在原核生物,一个mRNA分子可作为多种多肽和蛋白质合成的模板,此称为多顺反子。

8、分子病:由于DNA遗传性缺陷引起的mRNA和蛋白质的结构功能异常导致的疾病。

9、蛋白质的三级结构:指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。

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第一章1、等电点(isoelectric point):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2、肽(peptide):是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

3、肽键(peptide bond):是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。

4、氨基酸的理化性质:氨基酸具有两性解离的性质;含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。

5、蛋白质(protein):是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。

6、蛋白质的理化性质:两性解离性质;胶体的性质;蛋白质空间结构破坏而引起变形;蛋白质的紫外线吸收的性质;蛋白质的呈色反应(茚三酮反应,双缩脲反应)7、肽单元:参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面,此同一平面上的6个原子构成肽单元。

8、模体:是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。

一个模体有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊的功能。

9、结构域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能。

结构域是在三级结构层次上的独立功能区。

10、蛋白质的一级结构:蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序,并且包括二硫键的位置。

11、蛋白质的二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基侧链的构象。

12、蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。

13、蛋白质的四级结构:是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。

14、蛋白质变性:在一些理化因素的作用下,蛋白质的特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。

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同工酶:是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构,理化性质及免疫学特性不同的一组酶。

必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。

在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。

氧化磷酸化:物质的氧化与ADP磷酸化偶联的过程。

有底物水平磷酸化和电子传递水平磷酸化两种类型。

受体:是指靶细胞内能特异识别生物活性分子并与之结合,进而引起生物学效应的一类特殊物质。

呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。

电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP,以作为生物体的能量来源。

Tm 值:引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(Tm)。

糖酵解:葡萄糖或糖原在无氧的条件下经过一系列反应生成乳酸的过程。

蛋白质的等电点:在某一PH值,蛋白质分子中的正电荷数目等于负电荷数目,即净电荷为0,此时蛋白质溶液的PH值即为该溶液的等电点。

糖异生:是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。

酮体:脂肪酸在肝脏氧化分解的特有中间产物。

蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的一级结构不变,空间结构破坏,理化性质改变,生物活性丧失。

DNA的变性:在某些理化因素作用下,如加热,DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂,使DNA双螺旋结构松散,变成单链,即为变性。

底物水平磷酸化:物质在生物氧化过程中,由于分子内部能量的重排生成的含有高能键的化合物,其高能键中的能量可转移给ADP或GDP合成A TP和GTP,这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。

?电子传递磷酸化:生物氧化过程中产生的电子或氢经电子传递链传递给氧时可生成很多能量,这一过程可与磷酸化偶联从而将一部分能量转移给ADP生成ATP,这种ATP的生成机制称为电子传递磷酸化。

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生化名词解释Chapter 1★Jsoelectr.ic.point WM:在某一pH环境中,氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋羸f蓄,味带鬲遍蓿房星,在电场中不泳动。

此时,氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点(pl)。

Al Ioster ic effect别构效应:蛋白质分子的特定部位与小分子化合物结合后,引起空间构象改变,从而促使生物学活性变化的现象。

★如切..4萸湛NL驻.1.重.日原变性:在某些理化因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,从而导致其理化性质改变、生物活性丧失的现象称为变性。

变性不涉及一级结构的变化。

由二个或多个具有二级结构的肽段,在空间相互接近形成的一个特殊空间构象, 是具看幕屎功能的超二级结构★Domain结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

★Subunit亚基:寡聚蛋白中的单条独立的多肽链,具有独立的一、二、三级结构,单独存在时一般无生物学活性。

亚基之间以非共价键联系,亚基可以相同或不同。

Molecular disease分子病:由于基因结构改变,蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变,从而导致蛋白质功能障碍,出现相应的临床症状,这类遗传性疾病称为分子病。

★Super-secondary structure超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

Chapter 2★ DNA denaturat i_on DNA :在某些理化因素作用下,DNA分子中的氢键断裂,碱基堆积亏遭到破坏,双螺旋结构解体,双链分开形成单链的过程。

Melting temperature (Tm)溶解温度:DNA热变性过程中,紫外吸收达到最大值的一半时溶液的温度称为融解温度★阪坷强町四.核酸.分壬杂交:不同来源的核酸变性后合并在一起进行复性。

只要这些核酸分子的核昔酸序列中含有可以形成碱基互补配对的序列,彼此之间即可形成局部双链,即杂化双链(heteroduplex)。

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______________________________________________________________________________________________________________ 精品资料 1.α-螺旋:α-螺旋为蛋白质的二级结构类型之一。在α-螺旋中,多肽链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋上升,即所谓右手螺旋。每3.6个氨基酸残基上升一圈,氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧,α-螺旋的稳定依靠上下肽之间所形成的氢键维系。 2.Glycolysis:Aanaerobic degradation is universal and ancient central pathway of glucose catabolism. In glycolysis a molecule of glucose is degraded in a series of enzymatic reactions to yield two molecules of pyruvate or lactate. The basic process of glycolysis can be divided into two phase: reactions from glucose to pyruvate and from pyruvate to lactate. 3.一碳单位:指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。 4.物质代谢:机体在生命活动过程中不断摄入O2及营养物质,在细胞内进行中间代谢,同时不断排出CO2及代谢废物,这种机体和环境之间不断进行的物质交换即物质代谢。 5.Expression Vector:A modified plasmid or virus that carries a gene or cDNA into a suitable host cell and there directs synthesis of the encoded protein. Some expression vectors are designed for screening DNA libraries for a gene of interest; others, for producing large amounts of a protein from its cloned gene. 6.核糖体:核糖体由rRNA与核糖体蛋白共同构成,分为大、小两个亚基。核糖体的功能是作为细胞内蛋白质的合成场所。在核糖体中,rRNA和核糖体蛋白共同为mRNA、tRNA与氨基酸的复合物、翻译起始因子、翻译延长因子等多种参与蛋白合成过程的分子提供了识别和结合部位。 7.ACAT(脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶):卵磷脂胆固醇脂酰转移酶,催化HDL中卵磷脂2位上的脂肪酰基转移至游离胆固醇的3位上,使位于HDL表面的胆固醇酯化后向HDL内核转移,促成HDL成熟及胆固醇逆向转运。 8.核苷酸合成的抗代谢物:指某些嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸类似物具有通过竞争性抑制或者以______________________________________________________________________________________________________________ 精品资料 假乱真等方式干扰或阻断核苷酸的正常合成代谢,从而进一步抑制核酸、蛋白质合成以及细胞增殖的作用,即为核苷酸合成的抗代谢作用。 9.转录空泡:由RNA-pol,局部解开的DNA双链及转录产物RNA3’-端一小段依附于DNA模板链而组成的转录延长过程的复合物。 10.Gluconeogenesis:The process of transformation of non-carbohydrates to glucose or glycogen is termed as gluconeogenesis. Non-carbohydrates are some compounds, such as glucogenic amino acids, lactate, glycerol, and other organic acids. 11.脱氧核苷酸:脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸,它们是构成DNA的基本结构单位,包括dAMP、dGMP、dTMP、dCMP四种。 12.核苷酸合成的反馈调节:指核苷酸合成过程中,反应产物对反应过程中某些调节酶的抑制作用,反馈调节一方面使核苷酸合成能够适应机体的需要,同时又不会合成过多,以节省营养物质和能量的消耗。 13.激素敏感脂肪酶:即甘油三酯脂肪酶,它对多种激素敏感,是脂肪动员的关键酶。 14.核心酶:α2ββ’合称核心酶。转录延长阶段只需要核心酶。 15.DNA cloning:Recombinant DNA technique in which specific cDNAs or fragments of genomic DNA are inserted into a cloning vector, which then is incorporated into cultured host cells (e.g., E. coli cells) and maintained during growth of the host cells; also called gene cloning. 16.Km:即米氏常数。Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 17.Oxidative Phosphorylation:The precess by which NADH and FADH2 are oxidized and the coupled formation of ATP from ADP, is called oxidative phosphorylation. ______________________________________________________________________________________________________________ 精品资料 18.泛素化标记:是一种依赖ATP参与在胞浆中进行的蛋白质标记过程,标记多个泛素化分子后由蛋白酶体将其标记蛋白分解成多肽小分子物质。 19.逆转录酶:以RNA为模板合成DNA的过程,是RNA病毒的复制形式,需逆转录酶催化,过程是RNA为模板合成DNA/RNA杂化双链,然后水解RNA,再合成DNA双链的过程。 20.基因的不连续性:真核结构基因两侧存在有不被转录的非编码序列,往往是基因表达的调控区。在编码基因内部有内含子将外显子分割开来,因此真核基因是不连续的。 21.酶的活性中心:酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,形成具有特定空间结构的区域。该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物。该区域称为酶的活性中心。 22.P/O比值:P/O比值是指物质氧化时,每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数(或ADP摩尔数),也即生成ATP的摩尔数。 23.de novo synthesis of purine nucleotide:Pathway for synthesis of a nucleotide, from simple precursors; as distinct from a salvage pathway. 24.TC 环:TφC环是tRNA的茎环结构之一,因含有假尿嘧啶(φ)而命名。 25.多聚核蛋白体:不论真核还是原核细胞中1条mRNA模板链可能附着10-100个核蛋白体,同时进行肽链合成,这种mRNA和多个核蛋白体聚合物称为多聚核蛋白体。 26.糖原(glycogen):动物体内糖的储存形式,是可以迅速动用的葡萄糖储备。 27.γ-谷氨酰基循环:指通过谷胱苷肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运到体内的过程。 28.限速酶:指整条代谢通路中,催化反应速度最慢的酶,它不但可以影响整条代谢途径的总速度,还可改变代谢方向,是代谢途径的关键酶,常受到变构调节和/或化学修饰调节。 29.SnRNP(小分子核糖核蛋白体):由snRNA和核内蛋白质组成,作为RNA剪接的场所。 30.酶的化学修饰:某些酶分子上的一些基团,受其他酶的催化发生共价化学变化,从而导致酶活性的______________________________________________________________________________________________________________ 精品资料 变化。 31.ρ因子:能控制转录终止的蛋白质。能结合RNA,尤其以对poly C的结合力最强,还有ATP酶活性和解螺旋酶活性 32.脂溶性维生素:维生素A,D,E及K均为非极性疏水的异戊二烯衍生物,可溶于脂类或脂肪溶剂而不溶于水,称为脂溶性维生素。 33.结合酶:酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外,还含有非蛋白部分。这类结合蛋白质的酶称为结合酶。其蛋白部分称为酶蛋白,非蛋白部分称为辅助因子,有的辅助因子是小分子有机化合物,有的是金属离子。酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化活性。 34.解偶联剂:使氧化与磷酸化偶联过程脱离的物质称为解偶联剂。其机制是使呼吸链传递电子过程中泵出的H+不经ATP合酶的F0质子通道回流,但通过其他途径返回线粒体基质,从而破坏了内膜两侧的电化学梯度,使ATP的生成受到抑制,质子电化学梯度储存的能量以热能形式释放。 35.嘧啶核苷酸的补救合成:指利用体内游离的嘧啶碱基或嘧啶核苷为原料,经过嘧啶磷酸核糖转移酶或嘧啶核苷酸酶等简单反应合成嘧啶核苷酸的过程,又称为从重新利用途径。 36.Okazaki Fragment:DNA replication is semi-continuous. The newly synthesized lagging strand exists as small fragments called Okazaki frament. 37.三联体遗传密码:mRNA分子上从5至3方向,由AUG开始,每3个核苷酸为一组,决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号,称为三联体密码。 38.抗脂解激素:能抑制甘油三酯脂肪酶活性抑制脂肪动员的激素。 39.结构域:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,称为结构域。 40.σ亚基:加有σ亚基的RNA聚合酶能在特定的起始点上开始转录,其功能是辨认转录起始点。 41.目的基因:应用重组DNA技术有时是为分离、获得某一感兴趣的基因或DNA 序列,或是为获得感兴

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