专科(生物化学)第3章 酶
第三章 生物化学课件 酶与辅酶
发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立 酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化 活性的天然RNA—Ribozyme。
酶催化进行的反应——酶促反应 底物、产物(P50)
能 量 水 平
E1
ES
E2
E+S
G
途径进行，降低反应所
需活化能，所以能加快 反应速度。
P+ E
反应过程
中间产（络合）物学说
• 第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合 物。当底物分子在酶作用下发生化学变化 后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S P + E • 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E －S复合物形成的速率与酶和底物的性质有 关。 • （中间产物很不稳定，存在时间非常短暂）
酶专一性的“诱导契合学说”
三、 酶高效催化的因素
(1)临近效应、定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底 物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速 度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和 定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被 严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 (2)“张力”和“形变” ： 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使 底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促 使酶－底物中间产物进入过渡态。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
胰凝乳 蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶 胰蛋白酶
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学03 酶
1、酶的别构（变构）效应 •概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位
点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调 节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降， 这种现象称为别构效应，具有上述特点的酶称别构酶。
效应剂
别
构 中
活性 中心
心
2、酶的多种分子形式——同工酶
最适 温度
温度
4、pH对酶促反应速度的影响
v
•过酸过碱导致酶蛋白变性
•酶的最适pH不是一个固定 不变的常数
最
pH
适
pH
5、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活力的物质，称为酶的激活剂。
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br有机分子 抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
v
Vm axS K m S
PE
（2）米氏常数Km的意义
① 当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） ②是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可
鉴别酶。 ③可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，
Km愈大，E对S的亲合力愈小。 ④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或
相对专一性：要求底物具有一定的化学键，且对键的某 一端所连的基团也有一定的要求，如胰蛋白酶。
键专一性：只作用于一定的键，而对键两端的基团并无 严格要求，如二肽酶。
2、 立体异构专一性 只能催化一种立体异构体，对另一种立体异构体无
作用，如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
生物化学试题及答案(3)
生物化学试题及答案(3)第三章酶【测试题】一、名词解释1．酶13．最适pH2．固定化酶14．不可逆性抑制3．同工酶15．可逆性抑制4．酶的特异性16．激活剂5．酶的活性中心17．抑制剂6．酶原及酶原激活18．核酶7．抗体酶19．变构酶8．活化能20．酶的共价修饰9．诱导契合假说21．酶的Vma某10．初速度22．结合酶11．Km值23．酶活力12．最适温度24．比活力二、填空题25．酶是由产生的对特异底物起高效催化作用的26．酶加速反应的机制是通过降低反应的，而不改变反应的27．结合酶，其蛋白质部分称，非蛋白质部分称，二者结合其复合物称28．酶活性中心与底物相结合那些基团称，而起催化作用的那些基团称29．当Km值近似ES的解离常数KS时，Km值可用来表示酶对底物的30．酶的特异性包括特异性，特异性和特异性。
31．米曼二氏根据中间产物学说推导出V与[S]的数学方程式简称为，式中的..为米氏常数，它的值等于酶促反应速度达到一半时的32．在其它因素不变的情况下，[S]对酶促反应V作图呈线，双倒数作图呈线，而变构酶的动力学曲线呈型。
33．可逆性抑制是指抑制剂与酶进行结合影响酶的反应速度，抑制剂与酶的活性中心结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合。
34．反竞争性抑制剂使酶对底物表观Km，Vma某35．无活性状态的酶的前身物称为，在一定条件下转变成有活性酶的过程称其实质是的形成和暴露过程。
36．丙二酸是酶的抑制剂，增加底物浓度可抑制。
37、同工酶是指催化化学反应，而酶蛋白分子结构、理化性质及免疫学性质的一组酶。
38．辅酶与辅基的区别在于前者与酶蛋白，后者与酶蛋白39．肌酸激酶的亚基分型和型。
40．最适温度酶的特征性常数，它与反应时间有关，当反应时间延长时，最适温度可以41．某些酶以形式分泌，不仅可保护本身不受酶的水解破坏，而且可输送到特定的部位与环境转变成发挥其催化作用。
42．不可逆抑制剂常与酶以键相结合使酶失活。
生物化学7第三章酶PPT课件
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
《生物化学》第三章酶化学与辅酶及答案
第三章酶化学与辅酶一、选择题（在备选答案中只有一个是正确的）1．关于酶的叙述哪项是正确的？A．所有的酶都含有辅基或辅酶B．只能在体内起催化作用C．大多数酶的化学本质是蛋白质D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行E．都具有立体异构专一性（特异性）2．酶原所以没有活性是因为：A．酶蛋白肽链合成不完全B．活性中心未形成或未暴露C．酶原是普通的蛋白质D．缺乏辅酶或辅基E．是已经变性的蛋白质3．磺胺类药物的类似物是：A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？A．磷酸吡哆醛B．核黄素C．叶酸D．尼克酰胺E．硫胺素6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性E．辅助因子直接参加反应7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.758．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：A．可逆性抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用D．反竞争性抑制作用E．不可逆性抑制作用9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？A．影响必需基团解离状态B．也能影响底物的解离状态C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性D．破坏酶蛋白的一级结构E．pH改变能影响酶的Km值10．丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于：A．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制E．变构调节二、填空题1．结合蛋白酶类必需由__________和___________相结合后才具有活性，前者的作用是_________，后者的作用是__________。
生物化学第三章酶练习题(附答案)
生物化学与分子生物学-题库一、选择题（每题4分，共20题，共80分）1、下列有关酶的论述，哪一项是错误的?A、酶有高度的特异性B、酶有高度的催化效能C、酶能催化热力学上不可能进行的反应D、酶具有代谢更新的性质E、酶由活细胞产生，在试管内仍有催化效能答案： C2、下列对酶的叙述，哪一项是正确的？A、所有的酶都是蛋白质B、所有的酶均以有机化合物为底物C、所有的酶均需辅助因子D、所有的酶对其作用的底物均有高度的特异性E、以上都不对答案： D3、以下哪项不是酶的特点?A、酶都是由细胞制造的蛋白质B、易受PH、温度的影响C、只加速反应速度，不改变反应的平衡点D、催化效率高E、具有一定的特异性答案： C4、非竞争性抑制作用是？A、抑制剂与酶的活性中心以外的部位结合B、酶与底物结合后，还可与抑制剂结合C、酶一底物一抑制剂复合物不能进一步释放产物D、酶与抑制剂结合后，还可与底物结合E、以上都对答案： E5、酶与化学催化剂的主要区别是？A、都是低分子化合物B、都是人工合成的物质C、都耐热，不耐低温D、在催化反应中质和量的方面，都不发生变化E、酶的特异性，催化效率极高答案： E6、符合竞争性抑制作用的说法是A、抑制剂与底物结合B、抑制剂与酶的活性中心结合C、抑制剂与酶的活性中心以外的必需基因结合.抑制剂与辅酶结合D、抑制剂与辅酶结合E、抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间构象崐紊乱答案： B7、结合酶在下列哪种情况下才有活性？A、酶蛋白单独存在B、辅酶单独存在C、亚基单独存在D、全酶形式存在E、激活剂存在答案： D8、丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响居于？A、反馈抑制B、底物抑制C、竞争性抑制D、非竞争性抑制E、别构调节答案： C9、辅酶是A、酶和底物的复合物B、小分子肽或含氮化合物C、参加酶促反应的维生素D、酶催化活性必需的分子物质E、一类小分子有机化合物答案： E10、酶在催化反应中决定专一性的部分是A、酶蛋白B、辅基或辅酶C、金属离子D、底物(作用物)E、B族维生素答案： A11、有关同功酶的说法正确的是？A、催化的化学反应相同B、催化的化学反应不同C、酶蛋白分子结构，性质相同D、电泳行为相同E、Km值相同答案： A12、乳酸脱氢酶是由两种亚基组成的四聚体，共形成几种同工酶?A、 2种C、 4种D、 5种E、 6种答案： D13、有关温度对酶活性的影响，正确的是？A、低温可以使酶失活B、催化的反应速度随温度升高而升高C、最适温度是酶的特征性常数D、最适温度随反应的时间而有所改变E、以上全不对答案： D14、下列关于酶原激活的叙述哪一项是正确的?A、氢键断裂，酶分子空间构象改变B、酶蛋白被化学修饰C、部分肽段水解，酶分子空间构象变化D、各亚基之间发生聚合E、以上都不对答案： C15、在形成酶一底物复合物时A、酶和底物的构象均发生变化B、主要是酶的构象发生变化C、主要是底物的构象发生变化D、主要是辅酶的构象发生变化E、酶和底物的构象均不发生变化答案： A16、在酶浓度不变的条件下，以反应速度V对底物[S]作图，其图象为B、 S形曲线C、矩形双曲线D、抛物线E、钟罩形曲线答案： C17、酶促反应中决定酶特异性(专一性)的部分是？A、酶蛋白B、辅基或辅酶C、金属离子D、底物E、催化基团答案： A18、对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的？A、使酶变性失活的抑制剂B、抑制剂与酶是非共价健结合C、抑制剂与酶是共价键结合D、抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制E、可逆性抑制剂即指竞争性抑制剂答案： B19、下列关于酶原激活的叙述哪一项是正确的?A、氢键断裂，酶分子空间构象改变B、酶蛋白被化学修饰C、部分肽段水解，酶分子空间构象变化D、各亚基之间发生聚合E、以上都不对答案： C20、米氏常数【（Km）值】A、随酶浓度增大而增大B、随酶浓度增大而减小C、随底物浓度增大而减小D、与底物浓度和酶浓度无关E、在有竞争性抑制剂时存在时不变答案： D二、问答题（共2题，共20分）1、简述何为酶原、酶原激活和酶原激活的生理意义？（6分）酶原：由细胞合成和分泌（1分）的不具有催化活性的酶的前体（1分）酶原激活：无活性的酶原（1分）转变成有催化活性的酶（1分）的过程酶原激活的生理意义：可避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身消化（1分），并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，从而保证体内代谢的正常进行（1分）。
人民卫生出版社《生物化学》第三章 酶与酶促反应
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、 羧基的互换
的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团
活性中心
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸35和天冬氨酸 52是催化基团；
* 色氨酸62和83、天冬 氨酸101和色氨酸108是 结合基团；
* A~F为底物多糖链的 糖基，位于酶的活性中 心形成的裂隙中。
三、同工酶催化相同的化学反应
同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白 的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密（共价键），不能用透析或超 滤的方法除去。
常见的辅助因子：
小分子有机化合物： 多是B族维生素或其衍生物，在反应中起转运
载体的作用，传递电子、质子或其它基团。P56
金属离子： ➢ 金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程 中不易丢失。（羧肽酶）
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的 不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供 了理论依据。
三、同工酶催化相同的化学反应
举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
乳酸
丙酮酸
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基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变
酶的活性，此过程称为化学修饰或共价修饰。
常见类型 磷酸化与脱磷酸化（最常见）
乙酰化和脱乙酰化
甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化 －SH与－S－S互变
酶b
酶1 酶2
酶a
ATP
ADP
苏 丝
蛋白激酶
Thr
-OH
酶 活 性
心肌梗死酶谱
正常酶谱
肝病酶谱
1
2
3
4
5
心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化
*生理及临床意义
在代谢调节上起着重要的作用；
用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
五、
酶活性的调节
1.代谢途径：关键酶 限速酶 E6 E E 4 5 F G E1 E2 E3 A B C D E H L E7
乳酸脱氢酶 （lactic dehydrogenase,LDH）
COOLDH5 C=O CH3 +NADH+H+ LDH1
COOH C OH +NAD+ CH3
丙酮酸
乳酸
各组织、器官都有自己的同工酶谱
当某组织细胞病变时，会有某种特殊的同工 酶释放入血。 严重的肝损伤， ——可使血清中LDH5，活性显著升高。
第3章 酶Enzyme
知识要求
掌握：酶活性中心的概念及温度、抑制剂对酶促反
应速率的影响 熟悉：酶促反应的特点、酶原的概念、酶原激活的 实质及底物浓度、pH对酶促反应速率的影响 了解：酶的命名方法、酶的分类、酶的分子组成、 同工酶的概念、酶浓度、激活剂对酶促反应速率的 影响及酶与疾病的诊断和治疗。
稳定酶分子的特定空间构象；
参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
小分子有机化合物的作用
在反应中起载体的作用，传递电子、质子 或转移基团（如酰基、氨基、甲基等）的作 用。
维生素及辅酶类型
维生素 学名 VB1 VB2 硫胺素 核黄素
辅酶形式 TPP FMN、FAD
降低反应的活化能。
（二）高度的特异性
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的
化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 酶的特异性可大致分为以下3种类型：
1.绝对特异性： 只能作用于特定结构的底物，进行一种专 一的反应，生成一种特定结构的产物 。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反反 应 过 程
酶促反应活化能的改变
二、中间产物学说 1.酶-底物复合物的形成与诱导契合作用 非酶促反应 S P 酶促反应 S+E ES P+E
反应分两步走，活化能大大降低，因此 反应容易进行。
S+E ES ES＊ EP P+E
底物—酶中间物 过渡态
产物—酶中间物
酶作用的实质在于降低反应活化能
三、相互诱导契合假说
该假说认为酶的活性部位并不是和底物的
形状正好互补的，而是在酶和底物结合的过
程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构
象同时发生了一定的变化后才互补的，这时
催化基团的位置也正好在所催化底物键的断
裂和即将生成键的适当位置。这个动态的辨
S
E
P
酶失活
二、 酶促反应的特点
与一般催化剂的相同点 1.反应前后质与量不变，且用量少。 2.只能催化热力学上允许的化学反应。 3.缩短到达平衡的时间，不改变平衡点。 4.对可逆反应的正、逆反应都具有催化作用。
酶促反应的特点：
（一）高度的催化效率
（二）高度的特异性
（三）高度的不稳定性
（四）酶活性的可调性
四、同工酶
概念 ：
同工酶：是指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分
子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异
的一组酶。一般为寡聚蛋白。
2.同工酶举例： 1959年，用电泳分离法发现动物的乳酸脱氢酶具 有多种分子形式。 心肌型（H）和肌肉型（M） LDH1(H4) LDH5(M4)、 LDH4(M3H)、 LDH3(M2H2)、 LDH2(MH3)、
必需基团： 酶分子中与酶活性密切相关的化学基团 活性中心内的必需基团
结合基团
活性中心外的必需基团
催化基团
能维持酶的特殊的空间结构
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
酶的结构与功能关系？
（一）酶的活性中心与酶作用的特异性 酶作用的特异性主要取决于酶活性中心的 结构特异性 （二）空间结构与催化活性 保持活性中心的空间结构的维持酶活性所 必需的
目
第1 节 第2 节 概述
录
酶的结构与功能
第3 节
第4 节 第5 节
酶的作用机制
影响酶促反应速度的因素 酶与医学的关系
酶在生命活动中的地位
体内的物质代谢过程是由一系列连续的化学反应
组成，而这些化学反应几乎都是在酶的催化下完
成的。
任何一种酶的质或量的异常，都会导致不同程
度的物质代谢障碍，甚至引起疾病。
许多药物也可通过对酶的作用来达到治疗目的。
巴西罕见黑人家庭:5个孩子竟有3个患白化病
第1节 概述
目前将生物催化剂分为两类
酶
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具 有高效催化作用的蛋白质。
非酶生物催化剂
核酶是具有高效、特异催化作用的核酸。
有关酶的概念
酶促反应：酶所催化的反应
酶活性
底物（S）：被酶催化的物质 产物（P）：反应的生成物 酶活性：酶所具有的催化能力 酶失活：酶失去催化能力
Ser
-O-PO32-
酪
磷蛋白磷酸酶 酶蛋白
Pi H2O
Tyr
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
消耗ATP，作用快，效率高 ——快速调节
（二）酶含量的调节
缓慢 长效
酶合成 酶分解
第3节 酶的作用机制
一、大幅度降低反应的活化能
活化分子与活化能： 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
一过程称为酶原激活。
激活的本质或实质： 酶的活性中心形成或暴露的过程
酶原激活的机理 酶原
在特定条件下
一个或几个特定的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽
分子构象发生改变
形成或暴露出酶的活性中心
肠激酶
胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46
丝
18 3
S S S 活性中心
胰 蛋 白 酶 的 激 活
S
胰 蛋 白 酶 原
各部分在催化反应中的作用
单独的酶蛋白或单独的辅助因子均无活 性，只有当两者结合在一起构成全酶才 有催化活性。
酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质
一种辅酶或辅基可与不同的酶蛋白结合
形成多种结合酶
而一种酶蛋白却只能结合一种辅酶或辅
基组成一种结合酶
金属离子的作用
•
• 变构部位 (allosteric site) 变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂 变构抑制剂
R C
R C
R C
R C
酶分子
酶活性增加/降低
--生理小分子物质：代谢产物、底物、其他 和调节基团非共价、可逆结合 酶的变构调节
2. 酶的化学修饰调节
化学修饰(covalent modification)
例如胰腺分泌的胰蛋白酶原和糜蛋白酶原，
需在肠道内被激活后才具有催化蛋白质水解
的活性，从而保证胰腺组织不被破坏。
急性胰腺炎的发生，就是由于某些原因使
胰蛋白酶原等在胰腺组织中被激活，引起胰 腺组织自身消化的结果。
血液中的凝血酶原，在组织损伤血管破
裂时才被大量激活，从而促进血液凝固， 防止大量出血。
缬天天天天赖
缬 异甘组 丝 S S S S 胰 蛋 白 酶
为什么不直接以酶形式存在呢？ 保护正常组织不受伤害
酶原激活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消 化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作 用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在 需要时，酶原适时地转变成有活性的酶， 发挥其催化作用。
2.相对特异性：
作用于一类化合物或一种化学键。 3.立体异构特异性： 作用于立体异构体中的一种。
1.绝对特异性
有的酶对底物的化学结构要求非常严
格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。
2.相对特异性 （1）键专一：只要求合适的化学键，对键两端 的基团并无严格要求。
（2）基团专一：不但要求一定的化学键，还要求键
当酶受到某些理化因素作用，使其空间结构 遭到破坏时，酶的活性中心也被破坏，酶活 性便丧失。
三、酶原与酶原的激活
酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无 活性前体，此前体物质称为酶原。 酶原的激活——酶原必须在一定的条
件下去掉一个或几个特殊的肽键，从而使
酶的构象发生一定的变化，才有活性，这
（二）酶的分类
第2节 酶的结构与功能 一、酶的化学组成
单纯酶
据酶分子组成分类
结合酶
单纯酶——单纯蛋白质，全部由氨基酸
残基构成。 例：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶
结合酶
酶蛋白：蛋白质部分 全酶 辅助因子 小分子有机物（B族维生素）