生物化学实验知识点整理
生物化学实验知识点整理
实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定
1.还原糖测定的原理
3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量
2.总糖测定原理
多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量
3.电子天平使用
4.冷凝回流的作用：
使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。
5.多糖水解方法：
加酸进行水解
6.怎样检验淀粉都已经水解：
加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。
7.各支试管中溶液的浓度计算
8.NaOH 用量：HCl NaOH n n =
9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同
10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h h c νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律
分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度
11.为什么要水解多糖才能用DNS
因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。
12.为什么要乘以0.9
以0.9才能得到多糖的含量。
13.为什么要中和后再测？
因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应
实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度
1.纸色谱分离氨基酸分离原理
由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。
2.天然氨基酸为L 型
3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
5.酵母粉水解后绝对不含有色氨酸
6.根据分离原理不同分离色谱可分为：有吸附色谱、离子交换色谱、分配色谱等
7.不同物质的R
f 值不同，同种物质不同条件的R
f
值不同
吹分时不能吹的过热和过干，与滤纸结合太紧密。流动相带走不是很容易。容易出现拖尾
8.喷完茚三酮后不能直接放入烘箱，先自然晾干再放入烘箱内，茚三酮乙醇高温易着火，烘箱的金属条过热也会显色。会出现拖尾或斑点状，样品显色后成条状，；酵母分解后不知有5个斑点，会有很多种，两种之间可能还有其它的氨基酸，
9.茚三酮的反应方程式
10.考马斯亮蓝测定蛋白质浓度 :范德瓦尔键通过分子间静电吸引力结合
11.考马斯亮蓝分为G-250（反应速度快，不易洗脱，用定量测定）、R-250反应速度慢，易洗脱，通常用于定性测定
12.考G-250与蛋白质结合后稳定时间为1h左右
13.蛋白质的盐析反应
蛋白质中加入某些饱和盐，蛋白质溶液中浓度下降，蛋白质析出
14.蛋清：NaCl溶液=1：9 10%卵清蛋白
实验五血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳、实验六维生素C的定量测定
1.醋酸纤维薄膜电泳的原理、影响迁移的因素
血清中各种蛋白质离子在电场的作用下，向着与其电性相反的电极移动。由于各种蛋白质的等电点不同，从而在同一pH环境中所带电荷量有所不同，同时分子大小形状各有差异，所以在统一电场中泳动速度不同。一般来说，所带的电荷多且颗粒小的，泳动速度快，反之则慢。
2.影响电泳的因素：
（1）粒子本身（电荷量、粒子大小、形状）
（2）黏度
（3）电场
（4）电渗
（5）支持物的筛口
3.醋酸纤维薄膜的优点
具有均一的泡沫样结构，厚度仅120微米，有强渗透性，对分子移动无阻力，作为区带电泳的支持物进行蛋白质电泳有简便、快速、样品用量少，应用范围广，分离清晰，没有吸附现象等优点。
4.pH8.6中带负电，往阳极移动
5.五条带的顺序：血清蛋白、
1
α球蛋白、2α球蛋白、β球蛋白、γ球蛋白
6.层析时，粗糙面朝上，电泳时粗糙面朝下，记号做在光泽面
7.实验成败的关键P43-P45
8测定VC的原理：还原型抗坏血酸能还原2，6-二氯酚靛酚染料，本身则氧化为脱氢型。在酸性溶液中，2，6-二氯酚靛酚呈红色，还原后变为无色。因此，当染料滴定含有维生素C的酸性溶液时，维生素C尚未全部被氧化前，则滴下的染料立即变成无色。一旦溶液中的维生素C全部被氧化，则滴下的染料立即使溶液变成粉红色。
9.1%草酸有何作用
（1）提供一个显色环境
（2）保护维生素C
（3）作空白对照
实验七蛋白质总氮含量的测定、实验八正交法测定几种因素对酶活性的影响1.凯氏定氮法的原理：
含氮有机化合物在浓硫酸中消化生成硫酸铵，再在凯氏定氮仪中加入强碱碱化消化液使硫酸铵分解放出氨气。用水蒸气蒸馏法将氨蒸入过量标准无机酸溶液中，然后用标准酸溶液进行滴定，准确测定按量，从而计算出含氮量。
2.用此方法通常会高于实际含量？
3.H3BO3指示剂在pH<5.4时为紫红，pH>5.4时为绿色
4.CuSO4催化反应
K2SO4与NaSO4提高反应沸点
5.凯氏定氮法的优点：可以测定固液试样
6.怎样检测蒸馏器已洗净（P53）
7.为什么小漏斗内要作保留一点30%NaOH
NaOH加进后会立即反应放出氨气，主要作水封
8.正交法实验原理
利用正交表来安排多因素实验的方法。它是由试验因素的全部水平组合中，挑选部分有代表性的水平组合进行试验，通过对这部分试验的结果的分析，了解全部实验的情况，找出最优组合。
特点：
用部分试验代替全部试验，通过部分试验结果分析，了解全部实验的情况
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生物化学实验知识点整理 实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定 1.还原糖测定的原理 3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量 2.总糖测定原理 多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量 3.电子天平使用 4.冷凝回流的作用： 使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。 5.多糖水解方法： 加酸进行水解 6.怎样检验淀粉都已经水解： 加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。 7.各支试管中溶液的浓度计算 8.NaOH 用量：HCl NaOH n n = 9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同 10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。这种选择吸收的定量关系服从式/E h hc νλ?==。 实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律 分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度 11.为什么要水解多糖才能用DNS 因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。 12.为什么要乘以0.9 以0.9才能得到多糖的含量。 13.为什么要中和后再测？ 因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应 实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 1.纸色谱分离氨基酸分离原理 由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。 2.天然氨基酸为L 型 3.酸式水解的优点是：是保持氨基酸的旋光性不变，原来是L 型，水解后还是L 型，由于甘氨酸所有的R 基团是氢原子，所以它不是L 型
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
教育心理学重点知识总结完整版
1、教育心理学：是一门研究学校情景中学与教的基本心理规律的科学。是应用心理学的一 种，是心理学与应用学的交叉学科。 2、研究内容：五要素三过程 3、教育心理学的作用：帮助教师准确的研究问题；为实际教学提供科学的理论指导；帮助 教师预测并干预学生；帮助教师结合实际教学进行研究。 4、教育心理学对教育实践具有描述、解释、预测、控制的作用。 5、教育心理学的发展概况：初创时期、发展时期、成熟时期、完善时期。 6、布鲁纳在1994年美国教育研究会的专题报告中总结了教育心理学的研究成果，主要表 现在：主动性研究、反思性研究、合作性研究、社会文化研究。 7、心理发展：指个体从出生、成熟、衰老直至死亡的整个生命进程中所发生的一系列心理 变化。 8、学生心理发展的四个基本特征：连续性与阶段性、定向性与顺序性、不平衡性、差异性。 9、青少年心理发展的阶段特征：（1）少年期：初中阶段，学生具有半成熟半幼稚的特点， 抽象逻辑思维已占主导地位，并出现反省思维；（2）青年初期：抽象逻辑思维从“经验型”向“理论性”转化，开始出现辩证思维 10、学习准备：指学生原有的知识水平或心理发展水平对新的学习的适应性。 11、关键期：个体早期生命中一个比较短暂的时期，在此期间，个体对某种刺激特别敏感，过了这一时期，同样的刺激对之影响很小或没有影响。 12、2岁时口头语言关键期。4岁是形状知觉形成关键期，4-5岁是学习书面语言关键期。 13、瑞士心理学家皮亚杰的认知阶段发展理论： 感知运动（0-2）前运算阶段（2-7）具体运算阶段（7-11）具有了抽象概念，思维可以逆转，能够进行逻辑推理形式运算阶段（11-15）具备了可逆思维 14、最近发展区：前苏联维果斯基认为儿童有两种发展水平：一是儿童现有水平，二是即将达到的发展水平，这两种水平之间的差异就是最近发展区。 15、人格：又称个性。是指决定个体外显行为和内隐行为并使其与他人的行为有稳定区别的综合心理特征。 16、埃里克森的人格发展阶段理论：基本的信任感对基本的不信任感（0-1.5）自主敢对羞耻感与怀疑（2-3）主动敢对内疚感（4-5）勤奋敢对自卑感（6-11）自我同一性对角色混乱（12-18） 17、影响人格发展的社会因素：家庭教养模式、学校教育、同辈群体。 18、自我意识：指个体对自己以及自己与周围事物关系的意识。包括三种成分：自我认识、自我体验、自我监控。 19、个体自我意识的发展经历了生理自我（3岁）到社会自我到心理自我的过程。 20、自我意识是个体对自己的认识和态度，是人格的重要组成部分，是把人格各部分整合和统一起来的核心力量。 21、学生间的认知方式的差异表现在：场独立与场依存（威特金）、沉思型与冲动型、辐合型与发散性。 22、世界上著名的智力量表：斯坦福-比纳量表（智力年龄/实际年龄*100）。 23、性格：指个体在生活中形成的对现实的稳固态度和与之相适应的行为方式。 24、性格的个别差异表现在：性格的特征差异和性格的类型差异（外倾型与内倾型、独立性与顺存性）。 25、学习的实质：（1）学习表现为行为或行为潜能的变化（2）学习所引起的行为或行为潜能的变化是相对持久的（3）学习是由反复经验而引起的 26、人类学习和动物学习的区别：（1）人类学习除了要获得个体的行为经验外，还要掌握人
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、Ｎ、S 元素组成,N的含量为1６%。 ２.氨基酸共有２0种,分类:非极性疏水Ｒ基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R 基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 ３.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在2８0纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点:在某一ＰH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点：在某一P Ｈ值下，蛋白质的净电荷为零,则该ＰＨ值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 ６.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—） 7．肽键：一个氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。 9．蛋白质的分子结构：（１）一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（２)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;（4)四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 １0．α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(２）.螺旋上升一圈,大约需要3.6个氨基酸,螺距为0．54纳米，螺旋的直径为0.5纳米;（3)．氨基酸的Ｒ基分布在螺旋的外侧;(４).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 １1.模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 １2.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13．变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 １4.蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 １5.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子? 蛋白质的变性：在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时，如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象。
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
学前心理学具体知识点整理
《学前心理学》具体知识点整理 1．1882年，德国生理学家和心理学家普莱尔的《儿童的心理》，标志着科学的儿童心理学的诞生。 2．研究学前儿童心理的基本原则：客观性原则、发展性原则、教育性原则。3．学前儿童心理研究的类型以研究实践为标准，可以分为纵向研究和横断研究；以研究范围为标准，可以分为整体研究和分析研究；以研究课题为标准，可以分为差异研究、相关研究和因果研究。双生子研究的目的在于研究影响儿童心理发展的因素，说明遗传和环境在儿童心理发展中的作用，如格塞尔的双生子爬梯试验。跨文化研究的目的在于研究不同社会文化背景对儿童心理发展的影响。早期隔离或剥夺试验，是研究环境对心理发展作用的方法之一。 4．观察法是研究学前儿童的基本方法。日记发或传记法是一种长期而全面地观察。 5．实验室试验法在研究出生头几个月的婴儿时广泛运用，如吉布森为研婴儿的深度知觉设计的视崖实验。 6．作品分析法是通过分析儿童的作品（如手工、图画等）去了解儿童的心理。如“绘人测验”。 7．婴儿期是儿童心理开始发生和心理活动开始萌芽的阶段，也是儿童心理发展最为迅速，心理特征变化最大的时期。先学前期是真正形成人类心理特点的时期，是各种心理活动发展齐全的时期，是儿童心理发展过程中的第一个转折期，又有人称作第一个反抗期或危机期。幼儿期是心理活动系统的奠基时期，是个性形成的最初阶段。 8．新生儿（0-1个月）的一切活动都是围绕着适应新生活而展开的，柔弱、娇嫩是新生儿解剖生理上的特点，他们依靠各种无条件反射来适应新生活。如：吮吸反射、觅食反射、怀抱反射、抓握反射（达尔文反射）、眨眼反射等等。9．条件反射的出现就是心理的发生。最早出现的自然条件反射，是对喂奶姿势的吮吸反射。 10．视觉和听觉的集中，是注意发生的标志。 11．4-5个月，手眼协调动作发生了，它是用手的动作区有目的的认识世界和摆弄物体的萌芽，是儿童的收成为认识器官和劳动器官的开端。眼手（视触）协调的出现的主要标志是伸手能够抓住东西。 12．5-6个月的孩子开始认生。6-12个月，五指分工出现。 13．母子之间的交往，是婴儿心理发展的首要条件。新生儿末期，明显的交往行为——“天真活跃反应”出现了。 14．人类特有的语言、想象和思维活动，是在2岁左右形成的。 15．4-5岁是坚持性行为发展最为迅速的时期。大约2岁左右，孩子出现自我意识的萌芽，其突出的表现在独立行动的愿望很强烈。 16．感知觉是人生最早出现的认识过程，2岁以前儿童依靠感知觉认识世界。学前儿童感知觉的发展主要表现在分析综合水平的提高和感知过程主动性的增强上。 17．学前儿童视觉的发展主要表现在两个方面：视觉敏度的发展和颜色视觉的发展。新生儿相当于具有20/150的视力，也就是说新生儿在20英尺处才能看到视
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一、蛋白质 1、蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。 2、氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。 3、氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸与酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4、氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH 值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。 5、氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。 6、半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—) 7、肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8、N末端与C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。 9、蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键与二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角与无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与相互作用。 10、α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2)、螺旋上升一圈,大约需要3、6个氨基酸,螺距为0、54纳米,螺旋的直径为0、5纳米;(3)、氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4)、在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。 11、模体:在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。 12、结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域。 13、变构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 14、蛋白质胶体结构的稳定因素:颗粒表面电荷与水化膜。 15、什么就是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举例说明实际工作中应用与避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性:在理化因素的作用下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物活性丧失,其实质就是蛋白质的次级断裂,一级结构并不破坏。 蛋白质的复性:当变性程度较轻时,如果除去变性因素,蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,这一现象称为蛋白质的复性。 蛋白质沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象。
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
青岛版五年级数学上册第七单元 绿色家园——折线统计图 知识点
七绿色家园——折线统计图 一、折线统计图 1.折线统计图的特点。 (1)折线统计图是用一个单位长度表示一定的数量,根据数量的多少描出各点,然后把各点用线段顺次连接起来,以折线的上升或下降来表示统计数量增减变化的统计图。 (2)优点:折线统计图不但可以表示出数量的多少,而且能够清楚地表示数量增减变化的情况。 2.条形统计图与折线统计图的区别。 (1)观察下面的条形统计图可以发现,条形统计图能够清楚直观地表示出数量的多少。 2006—2012年中国青少年机器人大赛参赛队 伍统计图 (2)观察下面的折线统计图可以发现,折线统计图不仅能表示出数量的多少,通过折线的起伏还能清楚地表示出数量增减变化的情况。 2006—2012年中国青少年机器人大赛参赛队 伍统计图 条形统计图适合用来表示数据之间相互独立,不是同一项目的数据对比。 折线统计图中的点表示数量,折线表示数量的增减变化情况。
3. 绘制折线统计图的方法和步骤。 (1)根据统计的数据,画出互相垂直的纵轴和横轴。①在横轴上等间隔地标注项目,并在横轴尾端标注项目名称。②在纵轴上标注数据刻度,使得最大刻度能表示最大数据,并在纵轴顶端标注单位。 (2)根据数量的多少找到对应的横轴和纵轴的交点,并标上数据,按照同样的方法根据数据大小描出其他各点。 (3)在各点旁注明数据,顺次连接相邻的两个点。 (4)写出折线统计图的名称、日期。 如小丁上学期五次数学测验成绩统计表的绘制:
4.折线统计图与条形统计图的绘制区别。 条形统计图是用直条的高低长短表示数据的大小,折线统计图是在每一项目的竖线上描点表示数据的大小,描完点后用线段把这些点顺次连接起来。 5.折线统计图的分析。 分析折线统计图时,要重点注意分析数据在什么时间达到最多或最少;数据上升和下降的时间段及变化快慢情况;哪两个时间段的数据相比变化的趋势明显一些。 根据折线走势看数据变化趋势的方法: ①折线图起始数据低,而终端数据较高,则数量呈上升趋势; ②如果起始数据、中间数据、终端数据变化不大,则数量平稳; ③起始数据高,终端数据较低,数量呈下降趋势。 二、折线统计图的选择 (1)条形统计图能清楚地表示出每个项目的具体数目,且方便两种数据的对比。如果数据之间相
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
小学统计图的基本知识点
小学统计图的知识点 一、统计图的各类： （1）条图：又称直条图，表示独立指标在不同阶段的情况，有两维或多维，图例位于右上方。 （2）百分条图和圆图：描述百分比（构成比）的大小，用颜色或各种图形将不同比例表达出来。 （3）线图：用线条的升降表示事物的发展变化趋势，主要用于计量资料，描述两个变量间关系。 （4）半对数线图：纵轴用对数尺度，描述一组连续性资料的变化速度及趋势。（5）直方图：描述计量资料的频数分布。 （6）散点图：描述两种现象的相关关系。 （7）统计地图：描述某种现象的地域分布。 小学数学中三种常见统计图。扇形统计图、条形统计图、折线统计图可以从不同的角度反映一组数据信息的特点与规律，三种统计图有着各自特点，因此解决实际问题时要注意统计图的特点，学会收集、描述、分析数据，从而作出合理的决策。 二、统计图的意义 * 用点线面积等来表示相关的量之间的数量关系的图形叫做统计图。
（二）分类 1 条形统计图 - 用一个单位长度表示一定的数量，根据数量的多少画成长短不同的直条，然后把这些直线按照一定的顺序排列起来。 - 优点：很容易看出各种数量的多少。 - 注意：画条形统计图时，直条的宽窄必须相同。 - 取一个单位长度表示数量的多少要根据具体情况而确定； - 复式条形统计图中表示不同项目的直条，要用不同的线条或颜色区别开，并在制图日期下面注明图例。 制作条形统计图的一般步骤: （1）根据图纸的大小，画出两条互相垂直的射线。 （2）在水平射线上，适当分配条形的位置，确定直线的宽度和间隔。 （3）在与水平射线垂直的深线上根据数据大小的具体情况，确定单位长度表示多少。 （4）按照数据的大小画出长短不同的直条，并注明数量。
教师招聘心理学知识点汇总
教师招聘心理学知识点汇总
第一章心理学的研究对象和意义 一、心理活动 1.心理学定义：研究心理现象及其发展规律的科学 心理学科的性质：心理学是一门介于自然学科和社会学科之间的交叉学科。 2.心理现象及其结构 心理现象包括心理过程和个性心理两个方面。 ○1.心理过程 (1)认识过程：包括感觉、知觉、记忆、想象、思维等。 (2)情感过程：喜爱、快乐、满意、忧愁、悲哀、憎恨等现象。 (3)意志过程：动机、目的、行动等。 ○2个性心理 (1)个性心理倾向性，包括兴趣与爱好、需要与动机、信念与理想、世界观等。 (2)个性心理特征指性格、能力等。 心理学是研究人心理现象发生发展规律的科学。 3.教师学习心理学的意义 理论意义：○1心理学的研究成果为马克思主义认识论和辩证法提供科学依据 ○2对邻近的社会科学有一定的理论意义 实践意义：○1有助于理解和解释学生的心理现象和行为，更好地完成教育工作 ○2有助于运用心理学原理，指导和开展当代教育改革 ○3有助于教师判断学生的心理健康，有效的开展心理影厂的调试工作 ○4有助于教师依据心理学知识进行自我教育 二心理的实质 1.心理是脑的机能： (1) 神经系统的结构心理是脑的机能，脑是心理的器官。 神经系统是心理活动的主要物质基础。 脑的反射活动是人心理活动的基础，人的行为是由反射组成的。 神经活动的基本过程是兴奋和抑制。 神经活动的基本规律包括：(1)兴奋和抑制的扩散与集中 (2)兴奋和抑制的相互诱导 (2)神经系统的活动方式 无条件反射：是先天的，即所谓无意识的本能行为 条件反射又称信号反射，是后天经过学习才能得到的反射，即所谓有意识学习才能得到的知识技能、经验
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
高等教育心理学知识点整理精编版
高等教育心理学知识点 整理 公司内部编号：（GOOD-TMMT-MMUT-UUPTY-UUYY-DTTI-
《高等教育心理学》知识点整理总结 一、单项选择题 1.教育心理学是教育学与心理学的交叉学科。 2.构造主义者认为心理是由不同的元素构成，代表人物是冯特（实验法）。 3.机能主义者认为心理学应研究心理的功能、机能，代表人物：詹姆斯（意识 流）。 4.行为主义者认为心理学应研究可观察、可操作的行为，强调S-R联结。 5.完形主义者（格式塔）认为心理是一个完形，整体大于部分之和。 6.佛罗伊德提出了本我、自我、超我。 7.1903年，桑代克出版了《教育心理学》，标志着科学的教育心理学诞生。 8.教师职业角色意识形成的过程：角色认知阶段、角色认同阶段、角色信念阶 段。 9.教师对学生的（期望）会使学生朝向期望的方向去发展。 10.学习分为：知识的学习、技能的学习、行为规范的学习。 11.根据新知识与原有认知结构的关系把学习分为：下位学习、上位学 习、并列结合学习。 12.尝试-错误学习理论的基本规律：效果律、练习律、准备律。 13.知识学习的三个过程：知识获取、知识保持、提取和应用。 14.桑代克用“形状直觉”理论支持了相同元素说。 15.柯勒用“纸下觅食”实验支持了关系转换说，批判了相同元素说。 16.贾德用“水下打靶”实验支持了经验泛化说。 17.知识的分类：陈述性知识（表征方式为命题、命题网络、图式）和程 序性知识（表征方式为产生式）
18.知识的获得：知识的直观、知识的概括。 19.重复、抄写、画线、记笔记属于复述认知策略；口诀记忆法、谐音记 忆法、做笔记属于精细加工策略；列提纲、画图属于组织策略。 20.记忆按内容分为五种：形象、情景、语词逻辑、动作记忆；按时间长 短分为：感觉记忆、短时记忆（容量为7+-2个组块）、长时记忆。 21.创造性的基本特征是发散思维，即求异思维。 22.皮亚杰用“三山实验”说明了幼儿自我中心阶段。 23.态度的结构：认知成分、情感成分、行为成分。 24.态度与品德学习的一般过程：依存——认同——内化。 25.维果斯基提出了最近发展区。 26.刺激控制教学模式基于强化理论；科学探究教学模式基于认知发展学 习理论；现行组织者教学模式基于有意义接受学习理论。 27.服从与从众的区别在于是否为压迫性的。 二、名词解释题 1.学习:就是人和动物所共有的，凭借经验而形成的相对持久，稳定的行为和行为潜能的变化。 2.人格:又叫个性是在先天遗传素质的基础上通过与后天环境相互作用，而形成的相对稳定的，独特的心理行为模式。 3.态度:是通过学习而形成的，影响个人的行为选择的内部准备状态或反应的倾向性。 4.从众: 在群体压力之下，个体放弃原有的观点和行为和群众保持一致的现象。 5.记忆: 过去经验在人脑中的反应。 6.心理学: 研究人的心理，行为，规律的学科。
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
心理学必考的知识点整理
第一章心理学的对象、任务和方法 （一）心理学的研究对象 1、心理学——心理学是研究人的心理现象发生、发展规律的科学。 2、心理现象——心理现象是心理学的研究对象，它是心理过程和个性心理特征的统一体。 3、心理过程——是指人的心理活动发生、发展的过程，具体而言，是指在客观事物的作用下，在一定的时间内大脑反映客观现实的过程。心理过程包括认识过程、情感过程和意志过程。 4、个性心理特征——个体身上表现出来的稳定的心理特点，包括能力、气质和性格等。 5、认识过程——是人通过感觉、知觉、记忆、想象、思维等形式反映客观事物的特性、联系或关系的过程。 6、简述认识过程、情感过程和意志过程的关系。 认识过程、情感过程和意志过程不是孤立的，它们相互联系、相互制约，是一个统一的总体。 （1）认识过程和情感过程之间的关系： ①认识过程是产生情感的基础；②情感过程也反作用于认识过程。 （2）认识过程与意志过程的关系： ①认识过程是意志活动的前提；②意志也可以影响人的认识过程。 （3）意志过程和情感过程的关系： ①人的情感对意志行动有一定的影响；②意志可以调节人的情感。 7、心理学真正成为一门独立的科学是从1879年德国哲学家和心理学家冯特在莱比锡建立心理学实验室开始的。 8、心理学的学科性质——从学科性质上看，心理学是一门与自然科学和社会科学都有关系的边缘学科。 9、简述影响人的心理活动的诸因素。 影响人的心理因素很多，概括起来有三类：①环境因素，就是周围所接触到的事物的变化；②机体因素，比如体温的高低或饥渴等等；③心理因素，即心理对心理的影响，如昨天发生的心理对今天发生的心理的影响。 10、人的心理实质：人脑是产生心理的器官，心理是人脑的机能。人脑对客观现实的反映是一种主观能动的反映。 （二）心理学研究任务和意义 1、心理学研究的任务就是要探索心理学规律。 2、心理学研究的意义 （1）理论意义：为辩证唯物主义提供科学的依据，同唯心主义做斗争；心理学的研究对邻近学科如文学、艺术、美学、管理学等等也有一定的理论意义；心理学是教育科学的理论基础之一。 （2）实践意义：根据心理活动的规律，去影响人的心理；能够更有准备地对待人的心理；使心理因素发生最佳地影响。 （三）心理学研究的原则和方法 1、心理学研究的原则 ①客观性原则，即实事求是的原则，应该具备两个条件即所研究的心理和行为应该是可以观察的，又是可以测量的。 ②发展性原则，应该将人的心理活动看成是一个变化发展的过程，研究个体在不同年龄阶段上心理的发生和发展。
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH