四川大学 生物化学III--教学大纲(黄诒森版)
《生物化学III》教学大纲
2018 年 5月
（供四/五年制护理、食品卫生与营养、卫检、生物医学工程等专业用）
课程名称：生物化学III (Biochemistry III)
课程号：501084030
课程类别：医学相关专业基础课程（必修）
学时：48 学时
学分：3 分
教材：《生物化学与分子生物学》(第 3 版)，黄诒森，张光毅主编，科学出版社，2012.2
主要参考资料：
1. 查锡良药立波主编，生物化学与分子生物学（第8版），人民卫生出版社，2013年3月出版。
2. David L. Nelson, Michael M. Cox. Lehninger’s principles of biochemistry, 6th edition, W.H. Freeman & Company; New York, 2012年出版。
3. 朱圣庚、徐长法主编（王镜岩\沈同）. 生物化学（第四版）. 高等教育出版社, 2016 年出版。
4. Harper’s Biochemistry, 25th ed (影印版). Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayer, Victor W. Rodwell. 科学出版社, 2000
5. Harpers Illustrated Biochemistry (30th ed.). Victor Rodwell, P. Anthony Weil, David Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly. McGraw-Hill Education, 2015.1
6. Biochemistry, 7th ed. Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, and Lubert Stryer. W. H. Freeman and Company, New York, 2012
7. 生物化学与分子生物学_学习指导与习题集. 周春艳. 人民卫生出版社，2016年1月
8. 生物化学应试习题集. 李刚，马文丽. 北京大学医学出版社, 2014年1月
成绩评定：
1. 平时成绩：50分（方式：课堂讨论、平时作业、平时测验等）
2. 期末考试：50分（方式：闭卷考试；时间：2 小时）
前言
生物化学是应用化学与分子生物学的基本理论和方法，重点研究生物大分子的结构与功能，及生命活动过程中所进行的化学变化及其与生理机能关系的一门科学。医学生学习生物化学的目的在于掌握生物大分子—蛋白质、核酸及酶的结构与功能，物质代谢的基本规律，基因信息传递及调控，细胞间信息传递，以及生物化学与分子生物学基本技术，为今后学习和探讨医学理论及解决疾病的预防、诊断、治疗等实际问题打下基础。
生物化学是重要的医学基础课。任何疾病都伴有物质代谢紊乱，或为原因、或为结果。某些疾病如肝胆疾病、内分泌机能紊乱、体液平衡失调、维生素缺乏病等，更直接与生物化
学有关。同时基因信息传递调控涉及到遗传、变异、生长、分化等生命过程，也与遗传病、恶性肿瘤，心血管病等多种疾病的发病机制有关。因此，为了探讨疾病的分子机制以及防治疾病，都必须首先熟悉和掌握生物化学及分子生物学的基本理论及基本技术。
本大纲内容都是要求学生必须学习的项目。对必须掌握的内容，要求学生在理解的基础上记忆，并能融会贯通。未列入教学大纲的内容不作要求。
绪论
要求：
一、掌握生物化学概念和主要研究内容
二、了解生物化学发展简史及其与其他学科间的关系
内容：
一、生物化学概念
二、生物化学与分子生物学发展简史
三、生物化学、分子生物学与其他学科的关系
四、本书的内容
第一章蛋白质的结构与功能（3 学时）
要求：
一、了解蛋白质的主要功能
二、掌握蛋白质的分子组成、分子结构、结构与功能的关系及主要理化性质
三、了解蛋白质的分离和纯化主要方法及原理
内容：
一、蛋白质的分子组成
1. 组成蛋白质的基本单位 L-α-氨基酸；氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：①非极性氨基酸，
②极性氨基酸，③酸性氨基酸，④碱性氨基酸；氨基酸的理化性质。
2. 肽键与肽；氨基酸残基；N-端与 C-端；生物活性肽。
3. 蛋白质的分类：单纯蛋白与结合蛋白；纤维状蛋白、球状蛋白与膜蛋白；活性蛋白与非活
性蛋白
二、蛋白质的分子结构
1. 蛋白质的一级结构：概念，意义
2. 蛋白质的二级结构：概念，肽单元，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体
3. 蛋白质的三级结构：概念，结构域、分子伴侣
4. 蛋白质的四级结构：概念，亚基
三、蛋白质结构与功能的关系
1. 一级结构与功能的关系：一级结构是基础（空间结构、功能），分子病
2. 空间结构与功能的关系：蛋白质的变性概念；血红蛋白的别构效应
四、蛋白质的理化性质及其应用
1. 理化性质
两性电离：等电点；高分子性质：胶体；蛋白质的沉淀：盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱沉淀；紫外吸收；呈色反应
2. 蛋白质的分离和纯化丙酮沉淀、盐析；电泳；透
析与超滤；层析；离心
第二章核酸的结构与功能（3 学时）
要求：
一、掌握组成核酸的基本单位―核苷酸（结构、组成组分、连接键）
二、掌握 DNA、RNA 的结构与功能
三、了解核酸的一般理化性质、核酸酶
内容：
一、核酸的化学组成及一级结构
1. 核酸的分类：核糖核酸、脱氧核糖核酸
2. 核酸的基本组成单位是核苷酸：碱基、戊糖、核苷、核苷酸的结构与命名
3. 核酸的一级结构：3’,5’–磷酸二酯键，方向及书写方式
二、DNA 的空间结构与功能
（一）DNA 的二级结构
1. DNA 双螺旋结构的研究背景：碱基组成特点
2. 结构模型要点
3. 二级结构的多样性
（二）DNA 的三级结构
（三）DNA 的功能：基因的概念
四、RNA 的结构与功能
1. mRNA 的功能与结构特点
2. tRNA 的功能与结构特点
3. rRNA 的功能与结构特点
4. 细胞内其它小分子RNA：snRNA、snoRNA、scRNA
5. 核酶
五、核酸的理化性质
1. 紫外吸收
2. DNA 变性
3. DNA 复性与分子杂交
第三章酶和维生素（3 学时）
要求:
一、掌握酶的分子结构及功能
二、掌握酶促反应动力学的主要特征
三、掌握酶活性的主要调节方式
四、了解酶的分类与命名，酶与生物医学的关系
内容：
一、酶的分子结构与功能
1. 酶的分子组成：酶蛋白、辅助因子、全酶，辅酶与辅基
2. 酶的活性中心
3. 酶活性单位：国际单位(IU)与催量单位(katal)
二、酶的命名与分类
三、酶促反应的特点与机制
1. 酶促反应的特点：高效性、专一性、敏感性、可调节性
2. 酶促反应的机制：诱导契合、共价催化、酸碱催化、金属离子催化、邻近与表面效应
四、酶动力学
1. 化学反应速度与酶促反应速度
2. 底物浓度对反应速度的影响：米氏方程，Km 与 Vm 的意义，Km 值和 Vmax 值的测定
3. 酶浓度对反应速度的影响
4. 温度对反应速度的影响：最适温度
5. pH 对反应速度的影响：最适 pH
6. 抑制剂对反应速度的影响：不可逆抑制，可逆抑制(竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争
性抑制)
7. 激活剂对酶促反应速度的影响
五、酶活性调节
1. 酶原激活：酶原的概念、酶原激活的原理
2. 酶的共价修饰与级联效应：共价修饰的概念和主要类型（磷酸化与脱磷酸化）
3. 别构酶与别构效应
4. 酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏，酶蛋白降解的调控
六、酶与生物医学的关系
同工酶：概念
七、维生素与辅酶
1. 水溶性维生素与辅酶：B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、C、硫辛酸
2. 脂溶性维生素：A、D、E、K
第四章糖复合物（不要求）
第五章糖代谢（6 学时）
要求：
一、了解糖的生理功能及消化吸收
二、掌握糖的无氧分解与有氧氧化的反应过程及生理意义
三、了解糖的无氧分解与有氧氧化的调节及 ATP 的生成
四、了解磷酸戊糖途径的反应过程，掌握磷酸戊糖途径的特点及生理意义
五、掌握糖原的合成与分解的基本过程及调节
六、掌握糖异生概念及生理意义
七、掌握血糖相对恒定及其调节
内容：
一、概述
1. 糖的生理功能
2. 糖的消化、吸收和转运
二、糖的无氧分解
1. 糖酵解的反应过程：部位，反应过程（阶段 1：葡萄糖分解成丙酮酸；阶段 2：丙酮酸转
变成乳酸）
2. 糖酵解的反应特点
3. 糖酵解的调节：激素的调节；限速酶的变构调节
4. 糖酵解的生理意义
三、糖的有氧氧化
1. 反应过程：部位，反应过程：分三阶段（葡萄糖→丙酮酸，丙酮酸→乙酰 CoA，三羧酸
循环及氧化磷酸化）；
三羧酸循环：反应过程，特点及生理意义；限速酶；
2. 有氧氧化中 ATP 的生成
3. 有氧氧化的调节
4. 有氧氧化的生理意义
5. 有氧氧化与糖酵解的相互调节：巴斯德效应
四、磷酸戊糖途径
1. 反应过程：氧化阶段（关键酶和产物）、非氧化阶段
2. 生理意义
五、糖的其他代谢途径
六、糖异生
1. 糖异生途径：原料、部位、途径；限速酶
2. 糖异生的调节
3. 糖异生的生理意义
七、糖原的合成与分解
1. 合成代谢：基本过程；
2. 分解代谢：基本过程
3. 生理意义
3. 糖原合成与分解代谢的调节
八、血糖的调节及糖代谢障碍
1. 血糖：含量、来路及去路
2. 血糖水平的调节：激素的调节（胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素的调节作用）
3. 糖代谢障碍
第六章生物氧化（3 学时）
要求：
一、了解生物氧化的概念
二、掌握呼吸链的组成，排列顺序
三、掌握氧化磷酸化概念及偶联部位
四、掌握ADP 对氧化磷酸化的调节
五、掌握胞液中 NADH 进入线粒体的转运机制
六、了解其他氧化体系
内容：
一、生物氧化概述：概念、特点（与体外氧化的区别）、
二、线粒体氧化体系
（一）呼吸链
1. 呼吸链：概念，组成（复合体 I、II、III、IV 的主要辅基及电子传递）
2. 呼吸链的排列顺序：NADH 氧化呼吸链，琥珀酸氧化呼吸链
（二）氧化磷酸化
1. 氧化磷酸化的概念
2. 氧化磷酸化偶联部位
3. 氧化磷酸化偶联机制：化学渗透学说
4. 影响氧化磷酸化的因素：ADP、甲状腺素、呼吸链抑制剂、解偶联剂
（三）能量的生成、利用和储存
1. 高能磷酸化合物：概念、常见的几类高磷酸化合物
2. ATP 的转换储存和利用
（四）线粒体内膜对物质的转运
1. 胞液中的 NADH 的氧化：α-磷酸甘油穿梭，苹果酸-天冬氨酸穿梭
2. ATP 与 ADP 的转运：腺苷酸载体
三、线粒体外氧化体系
第七章脂类代谢（6 学时）
要求：
一、了解脂类的概念、分类及生理功能
二、了解脂类的消化吸收
三、掌握脂肪的动员，脂肪酸β-氧化，酮体的生成、利用
四、掌握甘油磷脂的合成
五、掌握胆固醇合成的限速反应，了解胆固醇的转化
六、掌握四种血浆脂蛋白的来源、组成特点及主要生理功能
内容：
一、脂类概述
1. 脂类：概念、分类；脂肪酸：命名、来源（必需脂肪酸的概念）、分类
2. 脂类的分布
3. 脂类的消化吸收
4. 脂类的生理功能
二、脂肪代谢
（一）脂肪的分解代谢
1. 脂肪动员：概念，限速酶（HSL）
2. 脂肪酸的氧化分解：脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化，能量生成，脂肪酸的其他氧化方式
3. 酮体的生成、利用及生理意义
4. 甘油的氧化分解
（二）脂肪的合成代谢
1. 脂肪酸的合成代谢：合成部位、合成原料及反应过程；关键酶：乙酰 CoA 羧化酶；
2. 3-磷酸甘油的生成
3. 脂肪的合成：合成部位；合成原料；合成过程：甘油一酯途径，甘油二酯途径
脂肪合成的调节
三、磷脂代谢
1. 磷脂的分类与结构：甘油磷脂、鞘磷脂
2. 甘油磷脂的代谢：甘油磷脂的合成：合成部位、合成原料及辅因子；合成过程（甘油
二酯途径，CDP甘油二酯途径）；甘油磷脂的分解（磷脂酶）
3. 鞘磷脂的代谢
四、胆固醇代谢
（一）胆固醇概述
1. 胆固醇的化学结构
2. 胆固醇在体内的分布及生理功能
3. 胆固醇的消化吸收
（二）胆固醇的合成与转化
1. 胆固醇的合成：合成部位、合成原料、合成过程（甲羟戊酸的合成、鲨烯和胆固醇
的生成，限速酶）、胆固醇的酯化、合成的调节
2. 胆固醇的转化与排泄：转变为胆汁酸、类固醇激素和维生素D3
五、血浆脂蛋白代谢
（一）血脂概述
1. 血脂：概念，组成及含量
2. 血脂的来源于去路
（二）血浆脂蛋白
1. 血浆脂蛋白：概念、分类（超速离心法和电泳法）、组成特点、结构特点（载脂蛋
白的双性α-螺旋）；
2. 载脂蛋白：概念、分类、功能
（三）血浆脂蛋白代谢：CM、VLDL、LDL、HDL 来源及主要功能、代谢异常
第八章氨基酸代谢（3 学时）
要求：
一、了解蛋白质的生理功能和营养价值
二、了解体内氨基酸的来源
三、掌握氨基酸的转氨基作用，氨的代谢
四、掌握尿素的合成
五、掌握α-酮酸的代谢
六、掌握一碳单位的代谢
内容：
一、蛋白质的生理功能和营养价值
1. 蛋白质的生理功能
2. 蛋白质的营养价值：必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸、氮平衡
二、体内氨基酸的来源
（一）食物蛋白质的消化、吸收和腐败
1. 蛋白质的消化：蛋白水解酶的作用
2. 氨基酸和低分子肽的吸收
3. 蛋白质在肠道中的腐败作用
（二）体内蛋白质的降解
（三）营养非必需氨基酸的生物合成
（四）氨基酸代谢概况：氨基酸代谢库、氨基酸的来源和去路
三、氨基酸的分解代谢
（一）氨基酸的脱氨基作用
1. 转氨基作用：转氨酶
2. 氧化脱氨基作用：L-谷氨酸氧化脱氨基作用
3. 联合脱氨基作用：概念，主要方式
4. 非氧化性脱氨基作用
（二）氨的代谢
1. 血氨的来源与去路
2. 氨的转运：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用
3. 尿素的生物合成：鸟氨酸循环、尿素合成的调节
（三）α-酮酸的代谢
1. 转变成糖和脂类（生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸）
2. 经氨基化生成非必需氨基酸
3. 彻底氧化分解供能
四、氨基酸的分类代谢
1. 氨基酸脱羧基作用：几种重要的胺类（γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺）
2. 一碳单位的代谢：一碳单位的概念、载体（四氢叶酸）、来源和生理功能
第九章核苷酸代谢（3 学时）
要求：
一、了解核酸的消化吸收，核苷酸的生物学功能
二、掌握嘌呤核苷酸，嘧啶核苷酸从头合成的部位，原料、特点及嘌呤碱，嘧啶碱分解
的最终产物，核苷酸抗代谢物在医学中的应用
三、了解核苷酸合成的主要步骤及其合成代谢的调节
内容：
一、嘌呤核苷酸的代谢
1. 合成代谢：原料、合成部位、从头合成的概念、途径及特点，从头合成的调节；补
救合成的概念，脱氧核糖核苷酸的生成；抗代谢物
2. 分解代谢：尿酸的生成与痛风
二、嘧啶核苷酸代谢
1. 合成代谢：原料、合成部位、从头合成的概念、途径及特点，从头合成的调节；抗
代谢物
2. 分解代谢：终产物
第十~十二章（不要求）
第十三章DNA 的生物合成（3 学时）
要求：
一、掌握复制的基本规律
二、掌握 DNA 复制的酶学
三、掌握原核生物 DNA 复制的基本过程，了解真核生物 DNA 的复制
四、了解 DNA 的损伤与修复，了解逆转录
内容：
一、DNA 复制的基本特征
1. 半保留复制：概念
2. 半不连续性复制：领头链、随从链、冈崎片段
3. 双向复制
二、复制的酶学
1. 解螺旋酶
2. DNA 拓扑异构酶
3. 单链 DNA 结合蛋白
4. 引物酶
5. DNA 聚合酶：三种酶活性与保真性；原核生物的 DNA 聚合酶；真核生物的 DNA 聚合酶
6. DNA 连接酶
三、DNA 复制的过程
1. 原核生物的 DNA 复制过程：复制的起始，解链，引发体和引物；复制的延长；复制的终止
2. 真核生物的 DNA 复制过程：复制的起始，延长，终止与端粒酶（端粒酶的概念）
四、DNA 的损伤与修复
五、逆转录：逆转录的概念，逆转录病毒与逆转录酶，逆转录研究的意义
第十四章RNA 的生物合成（3 学时）
要求：
一、掌握转录模板与 RNA 聚合酶的特点
二、掌握原核生物转录过程的特点
三、掌握真核生物 mRNA 的转录后加工
四、了解 tRNA 和 rRNA 的转录后修饰，了解 RNA 自剪接
内容：
一、转录体系
1. RNA 聚合酶：原核生物的 RNA 聚合酶；真核生物的 RNA 聚合酶
2. 转录模板：不对称转录、模板链及编码链的概念；启动子、终止子
二、转录过程
（一）原核生物的转录过程
1. 转录的起始：转录空泡，Pribnow 盒(TATA 盒)
2. 转录的延长：σ-(sigma)亚基的作用；特征：转录与翻译同时进行
3. 转录的终止：Rho 因子的作用
（二）真核生物的转录过程
1. RNA 聚合酶：聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ的专一性，亚基组成，羧基末端结构域
2. 转录的起始：转录因子，转录起始前复合物(PIC)
3. 转录的延长
4. 转录的终止
三、 RNA 的转录后加工
（一）原核生物 RNA 的加工
1. rRNA 前体的加工
2. tRNA 前体的加工
3. mRNA 前体的加工
（二）真核生物 RNA 的加工
1. rRNA 前体的加工
2. tRNA 前体的加工
3. mRNA 的转录后加工：首、尾修饰，mRNA 的剪接
4. 核苷甲基化
5. RNA 编辑
四、RNA 的复制
第十五章蛋白质生物合成（3 学时）
要求：
一、掌握遗传密码的概念和重要特点
二、掌握蛋白质生物合成的原料和基本过程
三、掌握三种 RNA（tRNA、rRNA、mRNA）在蛋白质生物合成中的作用
四、了解蛋白质生物合成中的调控（翻译后加工）过程
五、了解蛋白质生物合成的干扰和抑制在医学中的应用
内容：
一、蛋白质生物合成体系
1. 携带遗传密码的 mRNA：密码子概念，密码子特点及组成，起始密码和终止密码
2. 转运氨基酸的 tRNA：氨基酰-tRNA
3. 合成多肽链场所的核糖体
二、蛋白质生成合成过程
1. 氨基酸的活化：氨基酰-tRNA 的生成；氨基酰-tRNA 合成酶
2. 原核细胞的核糖体循环：
肽链合成的起始：起始因子(IF, eIF)，起始复合物的形成
肽链合成的延长：核蛋白体循环的概念，过程（进位，成肽和转位），特点
肽链合成的终止：释放因子，肽链的释放，核蛋白体解聚，多聚核糖体
3. 真核细胞与原核细胞蛋白合成的异同
三、翻译后加工
四、蛋白质生物合成的干扰和抑制：抗生素、干扰素
第十六章基因表达调控（3 学时）
要求：
一、掌握基因表达调控的基本概念与原理
二、掌握原核生物乳糖操纵子的结构及调节机制三、了解主要的基因转录调控元件四、了解真核基因组结构特征
内容：
一、基因表达调控的基本原理及其生物学意义
1．基因表达调控的相关概念
2．基因表达调控的基本规律
3. 基因表达调控的生物学意义
二、顺式作用元件：概念
1. 启动子
2. 增强子
3. 终止子
4. 沉默子
5. 隔离子
三、反式作用因子：概念
1. 反式作用因子的类别
2. 普通转录因子
3. 激活因子
4. 共调节因子
四、调节蛋白的结构特征
1. 螺旋-转角-螺旋（HTH）模体
2. 碱性亮氨酸拉链（bLZ）模体
3. 锌指模体
4. “溴”结构域
五、原核生物基因表达调控
（一）基本概念
1. RNA 聚合酶对转录起始的调节
2. 调节蛋白对转录起始的调节
3. 操纵子为主要转录调节模式
（二）乳糖操纵子
1. 结构组成
2. 负调控：机制
3. 正调控
六、真核生物基因表达调控
1. 真核基因组的结构特征
2. 真核生物基因转录水平调控
3. 真核生物基因翻译水平调控
第十七章细胞信号转导（3 学时）
要求：
一、了解细胞信号类型
二、掌握受体的概念、分类，受体作用的特点三、掌握主要信号转导分子类型
四、掌握细胞信息传递主要途径
五、了解信号转导与医学的关系
内容：
一、细胞信号和受体
1. 细胞间通讯类型
2. 化学信号的种类：胞间信号、胞内信号
3. 信号作用方式：内分泌、旁分泌、自分泌、突触传递
4. 受体：概念，受体作用的特征，受体分类（离子通道型、G 蛋白偶联型、催化型和酶偶联型、核受体）
二、跨膜信号转导及其下游信号转导
（一）G 蛋白偶联型受体的信号转导
1. G 蛋白：结构，种类，
2. 转导机制：Gs 的作用机制、Gi 的作用机制、Gq 的信号转导
3. 胞内信号转导通路：cAMP-PKA 信号通路；DG/Ca2+-PKC 信号通路
（二）细胞内 Ca2+稳态平衡与 Ca2+信号通路
1. Ca2+信号的产生与终止
2. 钙调素
3. CaM 激酶信号通路
（三）催化型受体和酶偶联型受体的信号转导
1. 催化型受体的信号转导：RTK 信号通路、RGC 信号通路
2. 酪氨酸蛋白激酶偶联型受体的信号转导：酪氨酸蛋白激酶偶联型受体、JAK-STAT 信号通路
三、细胞核内信号转导
1. 核受体介导的信号转导
2. 转录因子调控的信号转导
3. 细胞周期调控的信号转导
四、细胞信号转导网络
五、细胞信号转导与医学
第十八~二十二章（不要求）
生物化学与分子生物学教研室
二零一八年五月
四川大学生物化学试题
四川大学97 98 99 2000生物化学试题 考试科目：生物化学 说明：一至四题所有专业考生必作，五、六题非生物化专业考生作，七、八题生化专业考生作。 一、填空题（每空1分，共20分） 1、动物和人体对糖类的降解有两种方式，一种需水为，另一种不需水为。 2、肽分子中α-羟基的PK2a比相应游离的氨其酸α-羟基的PK-a值，肽中α-氨基的PK-a比相应的游离氨基酸基的PK-a值。 3、在一般蛋白质中很存在，主要存在于胶原中的氨基酸是。 4、在葡萄糖的分解代谢中，β-磷酸甘油醛氧化产生的NADH，在酒精发酵中以为受氢体，在酵解中以为受氢体，在有氧存在时以为受氢体。 5、在对小牛胸腺DNA进行的酸碱滴定时，在PH6~?之间PH变化很快，表明无可滴定的基因，在这个范围内应该是解离范围，说明在DNA分子中它参与了的形成。 6、在双股DNA中，被转录的链叫不被转录的链叫。遗传信息贮存在链中。 7、焦磷硫胺素（TPP）是酶和酶的辅酶。 8、在中性PH下，影响DNATM的值的因素是。 9、肉质网脂肪酸延长过程与胞浆脂肪酸合成的差别之一是以代替为脂酰载体。 10、乙醛循环步酶促反应构成，其中3种酶与TCA循环中的酶相同，其它两种专一性反应是由和催化的。 二、单项选择题（从4个备选答案中选出1个正确答案，并将其编号填入括号内，每小题1分，共10分） 1、维系蛋白质二级结构的化学键是（） 1）肽键； 2）二硫键； 3）氢键； 4）疏水作用。 2、下列脂质中，在生物膜中含量最多的是（） 1）磷脂； 2）胆固醇； 3）糖脂； 4）三酰甘油。 3、碘乙酸可抑制糖酵解中哪种酶的活性？（） 1）已糖微酶； 2）3-磷酸甘油醛脱氢酶； 3）烯醇化酶； 4）丙酮酸激酶。 4、细胞内含量最多的RNA是（） 1）mRNA； 2）tRNA; 3)rRNA; 4)HnRNA. 5、由两分子丙酮酸转变成1分子葡萄糖所消耗的高能键数是（） 1）3； 2）4； 3）6 4）8。 6、下列维生素中哪一种参与核苷酸的合成代谢？（） 1）B1； 2）B2 3）泛酸； 4）叶酸 7、下述基因除何者外，都属于多栲贝基因？ 1）tRNA基因； 2）rRNA; 3）胰岛基因； 4）组蛋白基因。 8、下列催化多底物反应酶中，哪一种酶催化的反应属于有序机制？（） 1）苹果玻脱氢酶； 2）谷丙转氨酶； 3）肌酸激酶； 4）醛缩酶 9、在抗生物素蛋白存在下，下述哪种酶活性将受影响？（） 1）苹果玻脱氢酶； 2）谷丙转氨酶； 3）肌酸激酶； 4）丙酮酸羟化酶 10、下列各三肽混合物，用阳离子交换树脂，PH梯度洗脱，哪一个最先被洗下来？（） 1）Met-Asp-Gln； 2）Glu-Asp-Val； 3）Glu- Val - Asp； 4）Met-Glu-Asp 三、多项选择题（从备选答案中选出2至3个正确答案，将其编号填入括号的，漏填或错填，本小题0分，每小题1分，共10分） 1、构成DNA分子二级结构的化学键有 1）3 5-磷酸酯键； 2）氢键 3）盐氢 4）碱基堆积作用；5）酯键 2、对于下列一个五肽：焦谷半脱缬苯丙·谷氨醅胺，可以认为（） 1）用DNFB 试剂尚未出N-末端； 2）具有紫外吸收； 3）其 -羟基的 pka值Gln的 -COOH pka值略小；用肼解法测不出C-未端；5）比五肽呈疏水性。 3、胰凝乳蛋白酶作用于下列肽键（） 1）Arg-phe; 2)Glu-Ala; 3)Tyr-Ala; 4)phe-Lys; 5)Lys-Gly 4、能促使血糖升高的激素有 1）胰岛素 2）酶浓度； 3）PH； 4）温度 5）激活剂 5）影响酶促反应速度的因素有 1）底物浓度；2）酶浓度 3）PH 4）温度 5）激活剂 6、参与三闳酸循环的维生素有： 1）Vpp 2）VB1 3）VB2 4）硫辛酸 5）生物素 7、能提供一碳基因的氨基酸有 1）Gly 2)Glu; 4)His; 5)Met 8、谷按酰胺是多种物质的前体，它可以转变为 1）AMP 2）CTP; 3)Trp; 4）Lys 5）6-磷酸葡萄糖胺 9、第二倍使包括 1）cAMP 2）Cgmp; 3)Ca2+ 4)ppGpp; 5) Mrna
大连海事大学《生物化学》课程教学大纲
大连海事大学 《生物化学》课程教学大纲 课程编号 适用专业生物信息学辅修专业学分数 4 学时数72 考核方式考试 执笔者杭晓明编写日期2005.12.1 教研室主任签字主管教学院长（主任）签字 一、本课程的性质和目的 生物化学 (Biochemistry) 是生命科学领域重要的基础学科，是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 通过生物化学课程学习，学生将能够： 1. 描述生物体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。 2. 解释生物体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。 3. 学会初步运用生物化学知识论述或解释一些基本的生命现象和问题。 4. 培养科学的思维方式、观察分析问题的能力，以及严谨求实的科学态度。 二、课程简介 生物化学是生命科学领域重要的基础学科，它是一门主要运用化学的原理、技术和方法，同时结合其它学科的原理与技术研究生命现象的一门学科，其任务是阐述构成生物体的基本物质--生物大分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构、性质及其在生命活动（如生长、生殖、代谢、运动等）过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）。 作为生命学科必不可少核心，近年来，生物化学的发展突飞猛进，已经成为生命学科中最先进的领域之一，正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。生物化学是生命科学专业学生必须要学习和了解的一门基础和前言课程，学习这门课程将为生命学科其他课程的学习打下坚实的基础。 三、课程教学内容 绪论：生化的研究对象；产生和发展；课程体系；学习方法。 生物有机体：生物体的化学组成；分子间相互作用；细胞及细胞器；生物膜。 生物大分子：蛋白质；酶；核酸；维生素& 激素。 生物体代谢：糖代谢；氧化磷酸化；脂类代谢；氨基酸代谢&尿素循环；核苷酸代谢，物质代谢的相互联系（糖-脂；糖-蛋白；脂-蛋白；核酸与其他）。 遗传信息传递DNA—RNA—蛋白质：DNA复制；RNA生物合成；蛋白质生物合成。 生化过程的相互作用与调控：调节（酶水平；激素水平；神经系统）。
生物化学实验课教学大纲
生物化学实验课教学大纲 课程编码： 学时： 学分： 可成熟型：独立设课 开课单位：生命科学学院 先修课程：动物学、植物学、无机及分析化学、有机化学等 一、实验性质 生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，分为基础实验、综合实验与创新实验。实验按照一学期进行设置，主要实验设置为生化基础实验和部分创新、综合实验。基础实验可使学生更好地掌握基本理论和基本实验技术，一般实验在学时内完成；综合实验要求学生运用所学知识解决实际问题，培养学生分析问题解决问题的能力；创新实验由学生自己动手查阅资料，拟定具体实验方案，提倡学生多思多问，有利于学生创新意识的培养，加强了收集信息、分析问题解决问题的能力。实验室全天开放。 二、实验教学目的和要求 生物化学专业实验是配合生物化学理论教学而设置的一门基础课程，通过实验课的教学，力求使学生能够对生物化学的基本理论和概念有更加深刻的认识，激发学生对探索生物化学规律的浓厚兴趣。更为重要的是，在实验过程中培养学生观察问题、分析问题和解决问题的能力，锻炼学生的实际操作能力。 三、实验项目名称和学时分配
四、实验项目具体内容 生物化学实验技术 实验项目一：皂化价的测定 实验目的：使用酸碱滴定法通过脂肪皂化价来推断分子量。 主要仪器：电子天平、水浴锅、冷凝管、酸碱滴定管。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习滴定分析法的基本原理，熟悉实验操作基本流程。 实验项目二：凯氏定氮法测定蛋白质含量 实验目的：掌握使用基本滴定原理和方法测定蛋白质含量和凯氏定氮仪的使用。 主要仪器：凯氏定氮仪、电子天平、通风橱、电炉、酸碱滴定管。
教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“滴定分析的计算”章节内容，熟悉凯氏定氮法的基本原理。 实验项目三：的含量测定 实验目的：用滴定法测定并掌握水果和蔬菜中维生素的测定方法。 主要仪器：电子天平、研钵、移液管、酸碱滴定管。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“滴定分析的计算”和“标准溶液”章节内容。 实验项目四：蒽酮比色法定糖 实验目的：学习分光光度计的原理合使用方法。掌握总糖定量测定的操作方法。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理，了解分光光度计的基本构造。 实验项目五：血清总胆固醇的测定 实验目的：学习用分光光度法测定血清中总胆固醇（脂肪）含量及标准曲线的制作。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。 实验项目六：考马斯亮兰染色法测蛋白质 实验目的：学习利用染色方法提高蛋白质消光系数，以提高分光光度法检测灵敏度。 主要仪器：可见光分光光度计、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习分光光度法基本原理及其定量和定性的基本方法。 实验项目七：紫外吸收法测定蛋白质核酸含量 实验目的：学习利用紫外分光光度法对生物大分子进行定量分析度。 主要仪器：紫外可见分光光度计、电子天平。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习紫外分光光度计相关内容及其定量和定性的基本方法。 实验项目八：血清丙氨酸氨基移换酶测定 实验目的：学习利用比色法测定酶的活性。 主要仪器：分光光度计、冰箱、电子天平、水浴锅。 教学方式：讲授、操作。 预习要求：预习“酶活力及其动力学数据的测定”章节。 实验项目九：大蒜酶的提取及酶活力和含量测定
新版四川大学生物学考研经验考研参考书考研真题
在我决定考研的那一刻正面临着我人生中的灰暗时期，那时发生的事对当时的我来讲是一个重大的打击，我甚至一再怀疑自己可不可以继续走下去，而就是那个时候我决定考研，让自己进入一个新的阶段，新的人生方向。那个时刻，很大意义上是想要转移自己的注意力，不再让自己纠结于一件耗费心力和情绪的事情。 而如今，已相隔一年的时间，虽然这一年相当漫长，但在整个人生道路上不过是短短的一个线段。 就在短短的一年中我发现一切都在不知不觉中发生了变化。曾经让自己大为恼火，让自己费尽心力和心绪的事情现如今不过是弹指的一抹灰尘。而之所以会有这样的心境变化，我认为，是因为，在备考的这段时间内，我的全身心进入了一个全然自我，不被外界所干扰的心境，日复一日年复一年的做着同样枯燥、琐碎、乏味的事情。 这不正是一种修行吗，若说在初期，只是把自己当作机器一样用以逃避现实生活的灾难的话，但在后期就是真的在这过程中慢慢发生了变化，不知不觉中进入到了忘记自身的状态里。 所以我就终于明白，佛家坐定，参禅为什么会叫作修行了。本来无一物，何处惹尘埃。 所以经过这一年我不仅在心智上更加成熟，而且也成功上岸。正如我预期的那样，我开始进入一个新的阶段，有了新的人生方向。 在此，只是想要把我这一年备考过程中的积累的种种干货和经验记录下来，也希望各位看到后能够有所帮助，只不过考研毕竟是大工程，所以本篇内容会比较长，希望大家可以耐心看完，文章结尾会附上我的学习资料供大家下载。
四川大学生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (656)生物学 (939)生物化学与分子生物学(自主命题) 参考书目为： 1.《陈阅增普通生物学》第4版，2014，吴相钰等主编，高等教育出版社。 2.《动物生物学》第2版，2008，许崇任等主编，高等教育出版社。 3.《植物生物学》2018，林宏辉等主编，高等教育出版社。 4.《生物化学》第4版，朱圣庚等主编，高等教育出版社出版。 5.《现代分子生物学》第4版，朱玉贤等编著，高等教育出版社出版。 先说一下我的英语单词复习策略 1、单词 背单词很重要，一定要背单词，而且要反复背！！！你只要每天背1-2个小时，不要去纠结记住记不住的问题，你要做的就是不断的背，时间久了自然就记住了。 考察英语单词的题目表面上看难度不大，但5500个考研单词，量算是非常多了。我们可以将其区分为三类：高频核心词、基础词和生僻词，分别从各自的特点掌握。 （1）高频核心词 单词书可以用《木糖英语单词闪电版》，真题用书是《木糖英语真题手译》里面的单词都是从历年考研英语中根据考试频率来编写的。
四川大学生物化学、基础真题
2003年四川大学普通生物学试题 1，名词解释 呼吸熵稳态生物圈生殖隔离细胞内消化克隆选择学说神经节 反射弧分子进化中性学说光合磷酸化顶级群落反馈调节物种 五界系统造血干细胞 2填空略 3，4判断，选择（略） 5问答 1绘图并说明脊椎动物血循环系统的进化 2举例说名植物激素和动物激素的特点和功能 3简述神经信号产生和传导过程 4简要回答达尔文自然选择学说的基本要点 5简要回答现代生物工程的形成和发展 6简要回答人类基因组计划的由来和发展 2002年四川大学普通生物学试题 1，2选择，填空（略） 3问答 1简述物种的定义及形成原因 2简述生物的分类及五界系统 3动物界最繁荣昌盛的是哪一门？又以哪一纲为最？他们有何重要特征？ 4以人为例阐述高等动物的生殖和发育 5生物体的有机组成是什么，它们的生理功能又是什么？ 1997年四川大学生物化学试题 考试科目：生物化学 适用专业：生物化学、植物学、动物学、遗传学、细胞遗传学植物生理学、农药学、分子生物学 研究方向：以上专业各方向说明：一至四题所有专业考生必作，五、六题非生物化专业考生作，七、八题生化专业考生作。 一、填空题（每空1分，共20分） 1、动物和人体对糖类的降解有两种方式，一种需水为，另一种不需水为。 2、肽分子中α-羟基的PK2a比相应游离的氨其酸α-羟基的PK-a值，肽中α-氨基的PK-a比相应的游离氨基酸基的PK-a值。 3、在一般蛋白质中很存在，主要存在于胶原中的氨基酸是。 4、在葡萄糖的分解代谢中，β-磷酸甘油醛氧化产生的NADH，在酒精发酵中以为 受氢体，在酵解中以为受氢体，在有氧存在时以为受氢体。 5、在对小牛胸腺DNA进行的酸碱滴定时，在PH6~?之间PH变化很快，表明无可滴定的基因，在这个范围内应该是解离范围，说明在DNA分子中它参与了的形成。
(完整版)生物化学理论教学大纲
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
《生物化学实验》课程教学大纲
《生物化学实验》课程教学大纲 【课程编号】 【英文名称】Experiments of Biochemistry 【课程学时】48 【适用专业】生物技术、生物工程 一、本实验课程的教学目的和课程性质 生物化学实验是生物技术和生物工程专业学生的必修专业基础课，是一门理论性和实用性很强的课程。本实验课程的教学目的是通过对实验室基本操作规范、大分子物质性质鉴定、比色测定、大分子物质的分离和提纯、电泳分离等方面的理论和实践教学进一步加深和巩固学生对生物化学理论知识的学习，培养学生的实验技能，有效地提高学生的动手能力，为今后的科研工作打下基础。 二、本实验课程的基本要求 通过生物化学实验的教学，使学生达到如下要求： 1.在实验过程中将生物化学的理论知识进一步验证、巩固、扩充和提高。 2.学会正确使用有关生化仪器，了解和掌握生化实验室的基本操作规范。 3.培养学生在进行生物学实验时的实验过程、结果分析、实验设计和动手实验的能力，培养和提高学生的实验操作技能。 4.掌握包括蛋白质、核酸、酶、维生素、脂类和代谢各方面实验方法和技能，掌握离心、滴定、比色、层析、电泳等各种生物化学实验技术。 5.培养学生学习兴趣、重视实践、探索进取、吃苦耐劳、团结合作的精神。。 6.培养科研能力和科学素质，使学生具有严格的科学学风和发现、分析、解决问题的初步能力。 三、本实验课程与其它课程的关系 本实验课程上承《无机化学实验》、《分析化学实验》和《有机化学实验》，下续《植物生理学实验》、《遗传学实验》、《分子生物学实验》等课程，因此生物化学实验的学习是学生进行其他生物学实验的前奏，是今后开展生物学方面实验和研究的基础。 四、实验课程理论教学内容安排（共安排6学时） 第一部分生物化学实验室的基本操作规范（1.0学时） 【目的要求】 1、了解实验的生物学性质和化学性质。 2、了解实验室的基本操作规范和实验误差的控制。 3、了解生物样品的制备方法。 【教学内容】了解生物化学实验的基本操作规范及准确测定的方法。 第一节实验室基本操作规范 第二节准确测量的方法 第三节普通生物样品的制备方法
四川大学生物化学考试试题答案
一、名词解释：（10×2＝20分，答案写在专用答题纸上） 1、核酸分子杂交－不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 2、蛋白质的超二级结构－指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 3、增色效应－当双螺旋DNA融解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。 4、伴娘蛋白－就是与部分折叠或不正确的折叠的多肽链相互作用的蛋白质，能够加速正确折叠的进行或提供折叠发生所需要的微环境。 5、顺反子－指DNA上的一个片段，有上千个脱氧核苷酸构成，相对独立的单位。DNA分子由许多相对独立的单位（基因）构成。 6、生物大分子的变性－生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。DNA变性(DNA denaturation)指DNA双链解链分离成两条单链的现象。 7、回纹结构－即反向重复序列(inverted repeat sequence)：在同一多核苷酸链内的相反方向上存在的重复的核苷酸序列。在双链DNA中反向重复可能引起十字形结构的形成。 8、PCR －扩增样品中的DNA量和富集众多DNA分子中的一个特定DNA序列的一种技术。在该反应中，使用与目的DNA序列互补的寡核苷酸作为引物，进行多轮的DNA合成。其中包括DNA变性、引物退火和在Taq DNA聚合酶催化下的DNA合成。 9、激素－一类由内分泌组织合成的微量的化学物质，它由血液运输到靶组织，起着一个信使的作用调节靶组织（器官）的功能。 10、同工酶－是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。 二、写出下列生化名词缩写符号的的中文名称（10×0.5＝5分，答案直接写在小题后） 1、cAMP 3,5－环腺嘌呤核苷酸 2、NADP＋氧化型尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 3、cccDNA 共价闭合环DNA 4、GSH 还原型谷胱甘肽 5、ddNTP 双脱氧核苷三磷酸 6、RNase 核糖核酸酶 7、Subunit 亚基 8、hnRNA 核内不均一RNA 9、Ψ（指一种稀有碱基）假尿嘧啶10、holoenzyme 全酶 三、填空题：（20×1＝20分，答案直接写在题中括号内） 1.真核生物细胞中的80 S核糖体是由60 S 和（40 ) S 组成。 2.构成α螺旋中肽键的原子（H和O）和DNA双螺旋中（B－DNA）中嘌呤核苷的碱基的排列均采用（反式或Trans ） 式排列。 3.（His或组氨酸）的功能基是催化中最有效、最活泼的，它是构成胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等的电荷中继网氨 基酸残基之一,在生理pH条件下，既可以作为H＋的受体，也可以作为H+的供体 4.已知一个酶对a、b、c三个底物作用的K m之间的关系是K ma＞K mb＞K mc, 则该酶的最适底物是( c ) 。 5.蛋白质分子α－螺旋构象中，螺旋一圈中含有（3.6 ）个氨基酸残基。
四川大学生化题库及答案(I)
四川大学生物化学核酸合成部分考试题 （一）名词解释 1．半保留复制（semiconservative replication） 2．不对称转录（asymmetric trancription） 3．逆转录（reverse transcription） 4．冈崎片段（Okazaki fragment） 5．复制叉（replication fork） 6．领头链（leading strand） 7．随后链（lagging strand） 8．有意义链（sense strand） 9．光复活（photoreactivation） 10．重组修复（recombination repair） 11．内含子（intron） 12．外显子（exon） 13．基因载体（genonic vector） 14．质粒（plasmid） （二）填空题 1．DNA复制是定点双向进行的，股的合成是，并且合成方向和复制叉移动方向相同；股的合成是的，合成方向与复制叉移动的方向相反。每个冈崎片段是借助于连在它的末端上的一小段而合成的；所有冈崎片段链的增长都是按方向进行。 2．DNA连接酶催化的连接反应需要能量，大肠杆菌由供能，动物细胞由供能。3．大肠杆菌RNA聚合酶全酶由组成；核心酶的组成是。参与识别起始信号的是因子。 4．基因有两条链，作为模板指导转录的那条链称链。 5．以RNA为模板合成DNA称，由酶催化。 6．DNA或UpGpCpA分别经0.3NKOHR、NaseT1和牛胰RNaseI处理所得结果：DNA: 0.3NKOH：；RNaseT1：；RNase I： ; UpGpCpA：0.3NKOH：；RNaseT1：；RNase I ：。 7．基因突变形式分为：，，和四类。 8．亚硝酸是一个非常有效的诱变剂，因为它可直接作用于DNA，使碱基中基氧化成基，造成碱基对的。 9．所有冈崎片段的延伸都是按方向进行的。 10．前导链的合成是的，其合成方向与复制叉移动方向；随后链的合成是的，其合成方向与复制叉移动方向。 11．引物酶与转录中的RNA聚合酶之间的差别在于它对不敏感，并可以作为底物。 12．DNA聚合酶I的催化功能有、、、和。 13．DNA回旋酶又叫，它的功能是。 14．细菌的环状DNA通常在一个开始复制，而真核生物染色体中的线形DNA可以在起始复制。 15．大肠杆菌DNA聚合酶Ⅲ的活性使之具有功能，极大地提高了DNA复制的保真度。 16．大肠杆菌中已发现种DNA聚合酶，其中负责DNA复制，负责DNA损伤修
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
生物化学(上)教学大纲及进度生技Word版
学院●生命科学学院 系别●生物技术系 教师●刘玮 课程●生物化学(上) 团结勤奋 求是创新 南昌大学教务处
《生物化学》 (上) 刘玮 南昌大学生命科学学院 生物技术系 2013年8月
南昌大学课程教学进度表 （2013 – 2014 学年第一学期适用） 任课老师在每学期开课前根据课程教学大纲编写“课程进度表”，经教研室讨论在开学后一周内发至学生班级，并送学生所在系一份。 学院：生命科学系：生物技术任课教师：刘玮 性别：男年龄： 59 职称：研究员 学历：硕士所学专业：动物生理学任课班级：生物技术122 课程名称：生物化学(上)
南昌大学课程教学大纲 课程名称（含英文译名）：生物化学（Biochemistry） 课程编号：J5602Z001 课程类别：（指通识课、学科核心课、选修课）学科核心课 教学时数总计：64学时 授课时数：本学期32学时 实践教学时数：无 实验时数：本学期48学时(见《生物化学实验》J5602Z002)设计：无 实习：无 教学大纲制定单位：生命科学学院生物技术系 教学大纲制订时间；2012年9月 系主任签字； 南昌大学教务处
生物化学(上)教学大纲 (适用于生物技术专业) 课程编码：J5602Z001 课程英文译名：Biochemistry 课程类别：学科核心课开课对象：生物科学专业 开课学期：第三学期总学分：4 总学时：64 先修课程：无机化学、有机化学 教材：《生物化学原理》2e，张楚富主编，高教出版社，2011 主要参考书： [1] Lehninger Principles of Biochemistry, 5e, David Nelson & Michael Cox, 2009 [2] Color Atlas of Biochemistry, 2e, Jan Koolman, 2005 [3] Biochemistry for Dummies, John T Moore, 2008 [4] 生物化学考研精解，毛慧玲、朱笃主编，2007 一、课程性质、目的和任务 生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，是一门理论性和实践性并重的课程。本课程是生物科学各专业最重要的专业基础课之一，其学习目的和任务主要是： 1. 掌握基础生物化学内容以及基本的生物化学技术原理； 2. 认识生物化学和生物工程的相关关系； 3. 为学习微生物学、分子生物学、发酵及食品工艺学和生物制药学等后续专业课程打 好基础 二、课程的基本要求 本大纲分为掌握/记住、理解/熟悉及了解等层次要求 三、课程基本内容(授课顺序有所调整，参见教学进度表) 第一章绪论 1. 了解生物化学发展简史、推动生化研究飞跃发展的若干重大突破及相关学者 2. 了解当代生化研究的主要任务 3. 了解主要生物大分子的结构及功能 第二章氨基酸与肽 1. 掌握蛋白质中含有的氨基酸的结构特点 2. 理解氨基酸主要物性与结构的关系 3. 理解氨基酸的两性解离、等电点以及等电点pI与解离基团pK值的关系 4. 了解氨基酸的分类方法，记住氨基酸的三字母符号 5. 了解氨基酸的主要化学性质及特征反应 6. 了解蛋白质的概念及重要性，了解蛋白质的元素组成，掌握其氮含量特点 7. 掌握蛋白质的一级结构概念及其重要性
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
生物化学实验Ⅱ 教学大纲
生物化学实验Ⅱ教学大纲 01．教学单位名称：生命科学学院 10．实验课程的教学任务、要求和教学目的 10.1 教学任务 生物化学实验是一门专业基础实验的必修课，本教学大纲是根据生物科学、生物技术、生物药学、药物制剂等专业人才的培养目标所需要的基本理论和基本技能的要求制定的。本课程的任务是通过教学过程，使学生掌握常规生物化学实验的基本技术和方法，培养学生的实际操作能力、分析解决问题的能力、开拓创新思维的能力、实验设计的思维方法、以及规范书写实验报告等知识。为学生进一步学习，掌握复杂的综合性的生物化学技术，毕业论文的撰写、从事生物化学和相关学科的教学、研究与生产奠定基础。 10.2 教学要求 通过教学过程加深学生对生物化学基本原理的理解，要求同学熟悉并掌握基本生化技术，掌握生物大分子的分离纯化、性质表征、代谢调控等相关的实验技术。在实验过程当中应遵守实验室规章制度，有序进行实验，严格按照规定程序操作，全面观察，准确如实记录实验数据。实验结束后，做好善后工作，清洁整理实验器具并清点归还，经指导教师检查无误后方可离开实验室；及时整理实验记录和数据，按要求认真独立完成实验报告，并按时提交；积极参加课后讨论。 10.3 教学目的 使学生了解并掌握生物大分子的分离和纯化的相关知识和技能，为专业课的学习和专业技能的培训奠定良好的基础，并通过严格的实验要求和管理，培养学生具有初步的科学实验能力及严格的科研作风，同时验证生化的某些基本理论知
识，加深感性认识。另外，进行一定比例的综合性、设计性实验，将实验理论和实验技能融为一体，从而培养学生的基本实验思想、实验方法、实验技能和综合应用能力；引导学生将所学的知识和技能用于今后的社会实践，培养学生严谨求实的态度、创新的思维方法及团结合作精神，使学生成为求是、务实、创新的专门人才。 11．学生应掌握的实验技术及实验能力 11.1熟练掌握以下各项生物化学实验的基本技能 各种常用玻璃仪器的洗涤和使用；滴管、移液管、微量加样器的使用；离心机、分光光度计、紫外检测系统、层析系统、恒温水浴、梯度发生器、电泳仪系统、瓦氏呼吸仪等的使用。 11.2 掌握以下各项生物化学实验技术 核酸的颜色反应，地衣酚比色分析法测定RNA的含量以及二苯胺比色分析法测定DNA含量；RF-5301荧光分光光度计的使用，应用荧光法定量测定维生素B2和维生素C；离子交换柱层析分离pI值具有显著差别的核苷酸；瓦氏呼吸仪的使用，用该呼吸仪观察柠檬酸、琥珀酸等中间产物对酵母三羧酸循的促进作用；应用纸层析技术定性鉴定体外氨基转换反应。 12．开设实验项目 开设实验项目一览表
医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)
医学生物化学教学大纲 （适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理 学，预防医学本科） 大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月
目录 医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)
医学生物化学课程教学大纲 一、课程说明 （一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学 课程性质：专业基础课 学分：5 （二）课程简介、目标与任务 医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。 医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。 医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 （四）教材与主要参考书 教材： 童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002
《生物化学与分子生物学》实验教学大纲
《生物化学与分子生物学》实验教学大纲（供本科临床医学及临床医学英语班、口腔医学、眼科学、耳鼻咽喉学、麻醉学、病理诊断学、医学心理学、临床药学专业使用）课程名称：生物化学课程编号：实验学时：48 一、本实验课的性质、任务与目的生物化学与分子生物学是一门重要的实验性基础医学学科。 生物化学所阐述的是人体物质组成、物质代谢过程、代谢平衡 的调控、物质代谢与生理机能之间的关系等内容，是进一步学 习其他基础医学科和临床医学课程必备的基础知识。理论知识 来源于实践研究，生物化学的实验技术和方法不仅为生物化学 的迅速发展创立了条件，也为其它基础医学和临床医学的研究 奠定了基础。生物化学实验课是帮助同学掌握基本实验技能、 基本实验操作技术，提高独立思考、独立分析和独立解决问题 的能力，学会正确的科研思维方法，养成严谨的科学作风，把 同学们所学得的生化理论知识和实验内容相结合的重要手段。 近代医学的发展经常运用生物化学理论与技术诊断、治疗和预 防疾病，许多疾病的发病机制也需要从分子水平加以探讨。特 别是近年来，随着生物化学与分子生物学的迅速发展促进了人 们对许多疾病如恶性肿瘤、心血管疾病、神经系统疾病、免疫 系统疾病等重大疾病的认识，随之出现了基因诊断和基因治疗 的方法。由于生化理论是在科学研究实验基础上高度总结的结
论性观点，所以，生化实验课一方面使学生在实验中验证理论的来源与正确性、加深对理论的理解；另一方面，生物化学实验手段又是生命科学发展的必用手段，生化实验课是培养学生科研能力和素质的必要的、重要的过程。二、本实验课的基本理论生物化学实验课主要基于如下基本理论：①分光光度法及比色分析法基本原理。②离心分离原理。③酶促反应动力学理论④结合酶的作用原理⑤PCR技术及基本原理⑥蛋白质盐析、有机溶剂沉淀蛋白质、凝胶过滤层析和电泳技术等有关第蛋白质分离纯化的基本理论。⑦生物大分子分离、纯化的一般实验设计相关理论。⑧实验误差、数据处理、有效数字相关理论。⑨精密度、标准差、变异系数、回收率概念及理论。三、实验方式与基本要求实验一生化实验基本操作、蛋白质的盐析作用1．熟记实验室规则和常用生化仪器名称。2．了解分光光度计、离心机等仪器设备的工作原理，学会正确操作及一般维护。3．掌握盐析的基本原理、实验方法和应用。实验二血清蛋白质含量的测定1．掌握Lowry比色法测定蛋白质的基本原理，初步学会实验方法。 2．掌握血清蛋白质含量测定的临床意义。 3. 学会标准曲线的制做。实验三碱性磷酸酶Km值的测定1．加深酶促反应动力学基本知识的理解和记忆。2．掌握双倒数法测定酶Km值的原理，学会实验方法。 3. 掌握碱性磷酸酶（AKP）活性测定的原理和方法实验四血糖含量的测定及激素对血糖浓度的影响
生物化学教学大纲
《生物化学》教学大纲 （供本科药学专业使用） 课程编号：学时：80 其中实验学时：32 一、课程的性质和任务 《生物化学》是以化学的原理和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。 本课程是基础药学专业的必修课，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。 二、相关课程的衔接 生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。因此学好生物化学的前期基础课主要是生物遗传学、细胞生物学、无机化学和有机化学等；而掌握生物化学又为学好后续课程——药物化学、药理学、药剂学、药物分析、病理生理学、免疫学等课程奠定坚实的理论基础。 三、教学的基本要求 本课程要求学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。了解最新的生化技术。 四、教学方法与重点难点 教学方法：贯彻理论联系实际、基础联系应用的原则，发挥教师的主导作用，充分调动学生学习的积极性、主动性和创造性。以课堂讲授为主，运用启发式教学，配合实验教学和各种形式的多媒体教学，按教学计划针对重点内容和疑难问题开展多种形式的课堂讨论，以加深学生对问题的理解和记忆，从而不断提高教学质量。 重点和难点：本教学大纲以人民卫生出版社（2003年）、吴梧桐主编、第五版《生物化学》为蓝本编写。重点为第一篇的蛋白质的化学、核酸的化学、酶；第二篇的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、生物氧化）与能量转换；第三篇的生物药物和药物研究的生物化学基础。难点为蛋白质结构与功能的关系、酶促反应动力学、血浆脂蛋白代谢、物质代谢调节、激素及其作用机制、药物在体内的转运和代谢转化。其余内容作一般了解 五、建议学时分配
生物化学实验教学大纲
《生物化学实验》教学大纲 课程名称：生物化学实验课程编码：013B005A 学时：32学分： 2 适用专业：生物技术、医学检验（本科）先修课程：无机化学、有机化学，普通生物学 执笔人：周银审定人：夏光辉 一、课程的性质、地位与任务 生物化学是高等院校生物科学相关专业的重要专业基础课（必修）。为了加强理论知识的学习并进行实践应用，生物化学实验课也随之开设。生物化学实验课程锻炼了学生的实际动手能力，并将理论知识与实践相结合，提高学生观察,分析和解决问题的能力,培养学生严谨的工作作风和实事求是的科学态度,为学习专业课程和未来的科学研究及实际工作打下良好的基础。 二、教学目标 1.知识目标 通过本课程的学习,加深对生物化学基础理论,基本知识的理解,正确和较熟练地掌握比色、层析、电泳和离心等生物化学基本实验方法的原理和操作技能。 2.素质目标 （1）要求明确实验目的，弄懂实验原理，学会实验方法，掌握实验技能。 （2）要求学生在教师的指导下，亲自动手，独立或者合作完成实验操作过程，如实记录实验结果，书写实验报告，培养学生的独立工作和分析问题的能力。 （3）要求学生严格遵守实验室规则，养成良好的实验习惯。 三、主要的教学方法 主要以学生亲自动手操作为主，教师的原理讲解和示范操作为辅助，实验设置按照生物化学教学改革中的创新新、新颖性和独立性来进行，实验项目大多为设计性实验，提高学习的趣味性，并提高学生遇到问题后分析问题和独立解决问题的能力。 四、教学内容的学时分配 序号实验项目 学 时 实验性质备注 演 示 验 证 设 计 综 合 必 做 选 做 1 基本要求及重要仪 器的使用 2 √√ 2 DNS法测还原糖的 浓度 2 √ √ 3 蛋白质等电点的测 定和沉淀反应 2 √ √ 4 蛋白质及氨基酸的 2 √