新版浙江农林大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题

新版浙江农林大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
新版浙江农林大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题

考研是一项小火慢炖的工程,切不可操之过急,得是一步一个脚印,像走长征那样走下来。在过去的一年中,我几乎从来没有在12点之前睡去过。也从来也没有过睡到自然醒的惬意生活,我总是想着可能就因为这一时的懒惰,一切都不同了。所以,我非常谨小慎微,以至于有时会陷入自我纠结中,像是强迫症那样。

如今想来,这些都是不应该的,首先在心态上尽量保持一个轻松的状态,不要给自己过大的压力。虽然考研是如此的重要,但它并不能给我们的人生下一个定论。所以在看待这个问题上不可过于极端,把自己逼到一个退无可退的地步。

而在备考复习方面呢,好多学弟学妹们都在问我备考需要准备什么,在我看来考研大工程,里面的内容实在实在是太多了。首先当你下定决心准备备考的时候,要根据自己的实际情况、知识准备、心理准备、学习习惯做好学习计划,学习计划要细致到每日、每周、每日都要规划好,这样就可以很好的掌握自己的学习进度,稳扎稳打步步为营。另外,复试备考计划融合在初试复习中。在进入复习之后,自己也可以根据自己学习情况灵活调整我们的计划。总之,定好计划之后,一定要坚持下去。

最近我花费了一些时间,整理了我的一些考研经验供大家参考。

篇幅比较长,希望大家能够有耐心读完,文章结尾处会附上我的学习资料供大家下载。

浙江农林大学生物化学与分子生物学的初试科目为:

(101)思想政治理论

(201)英语一

(314)数学(农)

(803)植物生理学

参考书目为:

1.潘瑞炽王小青李娘辉. 《植物生理学》(普通高等教育十一五国家级规划教材). 第七版. 北京: 高等教育出版社, 2012

2.蒋德安. 《植物生理学》. 中国农业科技出版社,2000

3.武维华主编. 《植物生理学》. 北京:科学出版社,2006

先谈谈英语吧

其实英语每什么诀窍,就是把真题读透彻,具体方法我总结如下:

第一,扫描提干,划关键项。

第二,通读全文,抓住中心。

1. 通读全文,抓两个重点:

①首段(中心句、核心概念常在第一段,常在首段出题);

②其他各段的段首和段尾句。(其他部分略读,有重点的读)

2. 抓住中心,用一分半时间思考3个问题:

①文章叙述的主要内容是什么?

②文章中有无提到核心概念?

③作者的大致态度是什么?

第三,仔细审题,返回原文。(仔细看题干,把每道题和原文的某处建立联系,挂起钩)定位原则:

①通常是由题干出发,使用寻找关键词定位原则。(关键词:大写字母、地名、时间、数字等)

②自然段定位原则。出题的顺序与行文的顺序是基本一致的,一般每段对应

一题。

一定要树立定位意识,每一题、每一选项都要回到原文中某一处定位。

第四,重叠选项,得出答案。(重叠原文=对照原文)

1. 通过题干返回原文:判断四个选项,抓住选项中的关键词,把选项定位到原文的某处比较,重叠选项,选出答案。

2.作题练习要求:要有选一个答案的理由和其余三个不选的理由(高中的时候大家都这样做的)

新题型和完形填空我也只复习了真题中的,如果你觉得自己这块比较薄弱,可以找对应资料练习。然后是作文,作文其实两点,一是主旨,你要说什么,这个平时要多多训练,拿到题后要迅速思考出题人考查的角度是什么。

二是框架,就是所谓的模板,这个真的非常有用,比如三段论排比开头,中间论述三段比喻,最后一段感叹句结尾,等等。我是最后一个月才开始看作文的,如果你基础比较差,不建议你这么做,风险较大。正常的话,应该在七月的时候把作文真题都揣摩一遍,同时买一本木糖英语的作文书,每天看几篇图片,思考主旨。同时练习作文的框架结构。在12月之前可以每周练习三篇作文,看图分析主旨,写出框架,并完整的写出全文,形成一套自己的逻辑和考试步骤。

这样子,当你考场上拿到题以后就会条件反射般的进行一系列的动作:分析主旨,列出框架,开头中间段结尾用什么句式,然后合起来怎么写等等。这样抓住重点,才能最有效的利用时间。英语提前15分钟交卷,考了76分,这说明我的英语复习方法还是非常有效的。

英语说实话我没有怎么准备,考前背了一个作文模板,做了几套真题就没有啦,但是可以分析真题的规律,完型填空,阅读理解都是有规律可循的,很多时

候只看选项即可选出答案,这个部分个人有整理笔记,很多选项都是陪选而已,根本不会成为正确答案,比如:态度题永远不会选择indifferent,而它却一直持续出现来陪选,可是终究成为不了正确答案,有时候总结这种小技巧,对应试还是蛮好玩哒!

英语的学习是应该贯穿考研始终的,从你决定考研的那一天起,不论每天的学习计划如何,都应该或多或少的留些时间给英语,哪怕只是背十几个单词或是做一篇阅读。在考研英语中,阅读所占分值最多,所以大家应花最多的时间、精力去攻克它,最后关于真题可以选用木糖的。

(803)植物生理学

我是从三月份,也就是大三下学期开始,开始看视频网课,主要是根据视频内容理解教材,教材一定是要看的,考题都是出自教材的,你只背老师给的框架不看教材,甚至不理解框架的来龙去脉,到时候背诵也很困难。基础班视频就是看一遍,把框架记在本子上,最重要的就是理解教材内容,把自己不理解的地方弄明白,比如我自己就把植物那块单独整理了一下,会考植物学的解剖知识,以及植物生理学的知识,都是比较简单的知识点,但一定要把书看细,往往你认为不会考的知识点就真的是考点,比如比较初生生长与次生生长。书本的细胞那块的知识点也是重点;遗传分子那块也会考到,毕竟现在研究的都是基因分子相关的内容。普生一定要注意社会热点,今年就考了单独二胎政策,让你用生物学知识去解释这个。还有就是诺贝尔奖等等,13年考过。由于大三下学期有课,也有很多乱七八糟写的事情,所以每天都是抽空学习,时间也不多,花了一个学期看基础班。

强化班是从暑假开始的,也就是七月份。我感觉强化班跟基础班内容差不多,就是把教材又过一遍,这一遍比基础班深入的地方就是分了专题,把知识进行了整合。我就是又把强化班看了一遍,耽误了很多背诵时间,这是我后悔的一件事,大家只要在基础班把内容理解到位,强化班可以加速看,理解退居第二位(前提是你已经理解了教材内容,没有疑惑的地方了),最主要的就是把整合的框架记下来,开始背诵,背诵尽量早!!!!!!!基础班看完,强化班开始的时候同步背诵(最开始是背诵框架,不背每个框架的具体内容,等框架背好了,再根据机构发的背诵的书把具体内容填进去)。后期就是自己做知识点整合,我的经验就是这真的最重要,它是框架的具体版,就是专业课考试范围的骨架:比如细胞分裂分化(细胞周期调控,衰老,凋亡,全能性等),酶活性,内环境稳态(神经,体液,免疫),光合作用,呼吸作用,生物进化,种群,动物行为等。有些章节可能就一两个考点。比如第一章,就是生命的特征和生物分界。有些章基本是不考的,比如呼吸,感觉,运动,人类基因组计划等。所以背框架两遍以后,对一本教材的来龙去脉已经掌握了,就依据知识点背细节。背着背着很多知识就理解的更深刻了。

到了暑假就要全身心备战了,千万不要浪费这里的时间。专业课到这一阶段已经要有初步的框架和自己的笔记,然后要结合你自己买到的真题和重点,进行第二遍。这里既要记忆,同时也要结合真题看重点在哪里,重点、考过的要重点背,同时也要根据真题有自己的判断来记忆其他的。对于没考过的小点也不能掉以轻心。

十月份要开始做题了(背诵不可中断,继续充实自己的背诵框架,在背诵之余加上做题),通过做题查漏补缺,哪里不会着重背哪里。我自己总结了一些我

个人可能比较薄弱的地方,比如:光合作用的一些题目,Rubisco的大小亚基数目,层积处理、巴斯德效应、与广口瓶有关的实验、果实成熟的一些特征变化(大题)、推测植物矮小的原因。通过做题,你会发现你之前准备的那些简直太弱了,你可以慢慢用这些答案的答题方式去一点一点晚完善自己。到了后期,之前的知识点框架已经深深印在你脑子里了,这时就可以把框架丢掉了,开始背你自己整理的知识点。

十月份开始做题,就不要中断,不断通过做题完善自己的框架。其实做题才是真正提升自己的方法,一定要有充足的时间做题,目的就是参考后面的答案完善自己的不足。有了一个整体架构,一份笔记,和整个知识体系,怎样把这些内容内化为自己的知识呢?背书就是必由之路了。

不仅是专业课,公共课也有共同的规律,我在看英语真题的时候也走过弯路,《木糖英语英语手译》厚厚的一本,做题时找不准方法就会显得没有效率,所以在做题时一定要掌握规律,把一些选项中的“坑”总结出来,并且总结各种题型,政治也是如此,《政治新时器》中的真题和练习题,都有不少的大题,大题刷起来只靠数量取胜是完全不行的,还是要沉住气耐心的把大题中涉及到的知识点总结出来,不在乎数量,而是做完一道题,掌握一道题中涉及到的规律并加以总计,然后再去做题,检验自己的知识掌握度。说了这么多,有些跑题,我们继续聊专业课。

有人说,光会背书当然不行,但是连书都不愿意背,你凭什么上研究生?

这句话很对,但是重点在于,很多人根本就不懂怎样去高效地背书!我们的教材扬扬洒洒百万字,我们做笔记再怎么精炼也必须下笔万言。我认为,逐字逐句背下这么多内容,先不说有没有必要,你根本就背不了!那么,我就把我的方

法介绍给各位,就是定义+层次方法。每个概念,教材中都会先下定义,再分层次阐述,于是形成满满几大段内容。这些内容,不是所有句子都要背,只要背定义与层次。上了考场先写定义,然后把各个层次有条理地铺开,每个层次下面的内容根据题目的要求现编,自己要学会扩展。

到了最后半个月,题也全都做完了,可以回顾一下,这时的重点又回归背诵了,把之前的所有进行一个整合,这时框架已经太小儿科了,你可以参考框架的知识点,把每一个知识点的答案完美的背出来就可以了。

在后期可以做一做研教新版的模拟题,这是检验自己学习效果很好的途径,你通过考试,可以知道自己的不足,进而查漏补缺,在上考场前的每一次锻炼都是宝贵的经验,做不好没关系,只要你能根据自己的表现做出积极调整,上考场的时候会有惊喜哦!可是出题角度的不同就决定了题目的多样化,也决定了答案的灵活性。一味地押某一个重点忽视命题切入点会得不偿失。这本书从各重点知识可能的出题角度出发总结必备语句,我太喜欢了。看完这几年的真题总体感觉出题人开始重视专业英语和实验了,以前复习的时候感觉实验可以不用看,但现在发现实验部分越来越重要了,当然不知道这种出题风格会不会继续延续下去了,目测应该会,毕竟出题人刚更换。

最后就是大时间段安排好后,每天一定要做计划,比如早上六点半学习,一天学多长时间,上午七点到九点干什么,是背专业课还是背单词...这些一定要细化。先确定好小目标再逐步实现大目标。

考研什么的,坚持就好,最好是能找同考研的人一起复习,一起监督。化学这一块,如果觉得自己基础差,大可以现在开始看教科书,不用看很快,但是一定要看懂,最好不要似懂非懂,似懂非懂后面看辅导书的时候也是似懂非懂的,

再然后考试也是似懂非懂的。。。然后分数。。。。。。总之,加油吧,考研人!!!

以上便是我总结的关于考研的一些经验,希望能对各位有所帮助。另外,因篇幅有限,有些东西不能在此与大家分享,如有需要,大家可以去high研网和high研app,我会把历年真题、错题笔记及一些相关的专业课视频整理在上面,大家可以在上面找我哈!

浙江大学生物化学丙实验报告3,4

,. 实验报告 课程名称: 生物化学实验(丙) 指导老师: 方祥年 成绩:__________________ 实验名称: 蔗糖酶蛋白含量的测定、蔗糖酶活力测定及其分离纯化效果的评价 同组学生姓名: 金宇尊、鲍其琛、袁平、朱耀仁、蔡玉林 一、实验目的和要求(必填) 二、实验内容和原理(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析(必填) 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、蔗糖酶蛋白含量的测定——Folin-酚法 ①学习Folin-酚法测定蛋白质含量的原理和方法; ②掌握分光光度法制作标准曲线,准确测定未知样品的蛋白质含量; ③掌握分光光度计的使用方法。 2、蔗糖酶活力测定——3.5-二硝基水杨酸法 ①掌握酶活力测定的基本原理和方法; ②学习酶的比活力的计算。 二、实验内容和原理 1、Folin-酚测定法 Folin-酚试剂是由甲、乙两种试剂组成的。甲试剂由碳酸钠、氢氧化钠、硫酸铜和酒石酸钾钠组成,在碱性条件下蛋白质中的肽键与酒石酸钾钠铜盐起作用,生成紫红色络合物;乙试剂是由磷钼酸和磷钨酸、硫酸、溴等组成,在碱性条件下,铜-蛋白质络合物以及蛋白质中的酪氨酸残基(酚基)和色氨酸还原磷钼酸-磷钨酸试剂(乙试剂)产生深蓝色(钼蓝和钨蓝的混合物),其色泽深浅与蛋白质含量成正比。可用500nm 波长比色测定,适于测定蛋白质含量0.05~0.5g/L 。 优点: 简单、迅速、灵敏度高;反应较稳定。 缺点: 该反应受多种因素的干扰。 2、蔗糖酶活力测定 蔗糖酶(β-D-呋喃型果糖苷-果糖水解酶EC 3.2.1.26),是一种水解酶。它能催化非还原性双糖(蔗糖)的1,2-糖苷键裂解,将蔗糖水解为等量的葡萄糖和果糖(还原糖)。因此,每水解1mol 蔗糖,就能生成2mol 还原糖。还原糖的测定有多种方法,例如:纳尔逊-索模吉试剂比色法,斐林试剂法等。 专业: 农业资源与环境 姓名: 李佳怡 学号: 3130100246 日期: 2015.5. 26 地点: 生物实验中心310 装 订 线

2018年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题(回忆版)【圣才出品】

2018年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题(回忆版) 一、判断题 1.蛋白质中的稀有氨基酸是翻译后修饰而成的。 2.蛋白质具有紫外吸收能力的原因是酪氨酸和色氨酸。 3.肽链具有一定的刚性是因为肽键上的氧原子和氮原子共振。 4.α螺旋具有电偶极,氨基端带正电,羧基端带负电。 5.质子会降低血红蛋白对氧气的结合能力。 6.胰凝乳蛋白的催化机理是共价键作用和金属键作用。 7.酶反应动力学参数Kcat的单位是时间。 8.葡萄糖在水中多为直链结构而非环状。 9.阿莫西林的抗菌机理是阻止肽聚糖的合成。

10.血管的弹性来自于硫酸皮肤素的蛋白聚糖、糖胺聚糖。11.磷脂双分子层的相变温度取决于磷脂和膜蛋白的含量。12.烟酰胺乙酰胆碱受体是配体门通道。 13.人对颜色的区分依靠视杆细胞而非视锥细胞。 14.蚕豆病源于葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的缺失。 15.细菌的抗药性来源于质粒,但没有质粒细菌也能存活。16.原核生物也有内含子,但不会出现在编码蛋白基因序列中。17.蓖麻毒蛋白能破坏真核生物的40S核糖体亚基。 18.嘧啶核苷酸从头合成途径不涉及天冬酰胺。 19.氟喹诺酮类抗生素如环丙沙星的作用机理是抑制DNA转录。20.人体内色氨酸可以通过两步反应转化为5羟色胺。

二、选择题(无选项) 1.组氨酸的酸碱性。 2.哪个氨基酸会阻碍α螺旋的形成。 3.镰刀型贫血病对何种疾病有耐性。 4.Ig有几个抗原结合位点。 5.过敏是由哪种抗体造成的。 6.腺苷酰化通常发生在哪个氨基酸上。 7.胆固醇在哪个细胞器膜中含量最高。 8.下列不是还原糖的是。 9.咖啡因会作用于什么部位(信号分子)保持人兴奋。10.下列信号分子不使用cAMP作为第二信使的是。

2015年浙江农林大学生物化学考研真题

2015年浙江农林大学生物化学考研真题 一、名词解释(每题3分,共30分) 1.必需氨基酸; 2.超二级结构; 3.Tm值; 4.米氏常数; 5.氧化磷酸化; 6.变构调节; 7.尿素循环; 8.内含子; 9.反密码子; 10.半保留复制 二、填空题(每空格1分,共20分) 1.GSH的中文名称是(1),它的活性基团是(2),它的生化功能是(3)。2.一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有(4)圈螺旋?该α-螺旋片段的轴长为(5)。 3.两类核酸在细胞中的分布不同,DNA主要位于(6)中,RNA主要位于(7)中。4.酶具有(8)、(9)、(10)和(11)等催化特点。5.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴的截距为(12),纵轴上的截距为 (13) 。 6.(14)抑制呼吸链的部位为NADH和CoQ之间,(15)抑制呼吸链的部位为Cytb和Cytc1之间。 7.蛋白质的生物合成是以(16)作为模板,(17)作为运输氨基酸的工具,(18)作为合成的场所。 8.在嘌呤核苷酸的合成中,腺苷酸的C-6氨基来自(19)。 9.欲使某一酶促反应速度等于Vmax的20%,此时底物浓度应是此酶Km值的(20)倍。三、单项选择题(每小题1分,共20分) 1.构成多核苷酸链骨架的关键是()。 A.2′,3′-磷酸二酯键 B.2′,4′-磷酸二酯键 C.3′,4′-磷酸二酯键 D.3′,5′-磷酸二酯键 2.蛋白质的一级结构是指()。 A.蛋白质氨基酸的种类和数目 B.蛋白质中氨基酸的排列顺序 C.蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕 D.包括A,B和C 3.持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是()。 A.盐键 B.疏水键 C.氢键 D.二硫键 4.含有稀有碱基比例较多的核酸是()。 A.胞核DNA B.线粒体DNA C.tRNA D. mRNA 5.参加DNA复制的酶类包括:⑴ DNA聚合酶Ⅲ;⑵解链酶;⑶ DNA聚合酶Ⅰ;⑷RNA聚合酶(引物酶);⑸ DNA连接酶。其作用顺序是()。 A.⑵→⑶→⑷→⑴→⑸ B.⑵→⑷→⑴→⑶→⑸ C.⑷→⑵→⑴→⑶→⑸ D.⑷→⑶→⑵→⑴→⑸

浙江大学生物化学(乙)第1次

您的本次作业分数为:100分单选题2.生成酮体和胆固醇都需要的酶是()。 A HMG-CoA 合成酶 B HMG-CoA还原酶 C HMG-CoA裂解酶 D 乙酰乙酰硫激酶 E 转硫酶正确答案:A 单选题 3.乳糖操纵子的调节水平在()。 A 复制 B 转录 C 转录后 D 翻译 E 翻译后正确答案:B 单选题 4.变构效应物对酶结合的部位是()。 A 活性中心与底物结合的部位 B 活性中心的催化基团 C 酶的-SH基 D 活性中心以外的特殊部位 E 活性中心以外的任何部位正确答案:D 单选题 5.1分子葡萄糖经糖酵解分解为2分子乳酸时,其底物水平磷酸化次数为()。 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 正确答案:D 单选题 6.酶的辅基具有下述性质()。 A 是一种结合蛋白 B 与酶蛋白结合比较疏松 C 由活性中心的若干氨基酸残基组成 D 决定酶的专一性 E 与酶蛋白亲和力较大,一般不能用透析等物理方法彼此分开正确答案:E 单选题 7.体内转运一碳单位的载体是()。 A 生物素 B 磷酸吡哆醛

C 四氢叶酸 D 二氢叶酸 E CoA 正确答案:C 单选题 8.原核生物转录的终止因子是()。 A α B ρ C β D σ E Γ 正确答案:B 单选题 10.下列哪一物质含有高能键?() A 6-磷酸葡萄糖 B 1,6-二磷酸果糖 C 1,3-二磷酸甘油酸 D 烯醇式丙酮酸 E 乳酸正确答案:C 单选题 12.肝脏不能氧化利用酮体是由于缺乏()。 A HMGCoA合成酶 B HMGCoA裂解酶 C HMGCoA还原酶 D 琥珀酰CoA转硫酶 E 乙酰乙酰CoA硫解酶正确答案:D 单选题 14.下列关于遗传密码的基本特点,哪一点是错误的?() A 密码无标点 B 一种氨基酸只有一种遗传密码 C 有终止密码和起始密码 D 密码专一性主要由头两个碱基决定 E 病毒、原核细胞或真核细胞都利用同一套遗传密码正确答案:B 单选题 16.三羧酸循环的第一个产物是()。 A 乙酰CoA B 草酰乙酸 C 柠檬酸 D 苹果酸

浙江大学考研生物化学真题及答案

一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同 3 请对中心法则加以阐述 4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤

浙大生化(丙)课堂期中试卷

生物化学(丙)期中试卷 一.判断题 1.1分子的NADH+H+经呼吸链氧化可产生 2.5分子ATP。 2.蛋白质变性的本质是蛋白质分子的高级结构被破坏,一级结构则保持完整。 3.琥珀酸脱氢酶和NADH脱氢酶的辅助因子都是FAD。 4.磺胺药可使乙酰胆碱酯酶的Km上升,Vmax不变。 5.ATP的主要功能是为机体提供能量和提供活性磷酸基团。 6.糖异生是指由丙酮酸、琥珀酸CoA、6-磷酸果糖、苹果酸等物质转变为葡萄糖的过程。 7.蛋白质三级结构的稳定力包括氢键、盐键、疏水相互作用、范德华力、二硫键、配位键 等次级键。 8.同源蛋白质的种属差异性说明一级结构的局部改变并不会影响蛋白质的功能。 9.同工酶是指功能相同,但结构和性质不同的一类酶。 10.限制性内切酶是指在一特殊序列处将DNA的两条链同时切断的一类酶。 11.ATP是磷酸果糖激酶I的底物,因此对该酶的活性起别构激活作用。 12.反馈抑制作用是指反应的产物对催化反应的酶的抑制作用。 13.硫辛酸、烟酰胺腺嘌呤二核苷酸和辅酶A都可以作为酰基的载体起传递作用。 14.酶催化高效性的机理是通过酸碱催化、温度效应、共价催化等因素降低了反应的活化能。 15.蛋白质的基本化学键是肽键、核酸的基本化学键是3’,5’-磷酸二酯键。 二.单选题 1.根据酶催化反应的性质,延胡索酸酶属于: (1)水解酶类(2)合成酶类(3)裂合酶类(4)转移酶类 2.当[S]=2Km时,V的值是: (1)2Vmax(2)2/3Vmax(3)1/3Vmax(4)1/2Vmax 3.下列酶催化的反应无CO2参与的是: (1)6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 (2)苹果酸酶 (3)3-磷酸甘油醛脱氢酶 (4)磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 4.1分子的F1,6-2P被彻底氧化分解为CO2和H2O可产生的高能化合物分子数为(通过 α-磷酸甘油穿梭): (1)32(2)30(3)34(4)28 5.在2,4-二硝基苯存在下一分子FADH2通过呼吸链可产生的ATP分子数是: (1)1(2)0(3)1.5(4)2.5 6.DNA的双螺旋结构中,主要的稳定力是: (1)氢键 (2)疏水相互作用 (3)范德华力 (4)离子键 7.下列代谢途径既不发生在细胞液也不发生在线粒体中的是: (1)EMP途径(2)TCA途径(3)HMP途径(4)乙醛酸循环 8.蛋白质的特征吸收波长是:(1)260nm(2)280nm(3)340nm(4)500nm 9.下列代谢途径中能为机体提供NADPH+H+的代谢途径是: (1)糖酵解途径(2)乙醛酸循环途径(3)磷酸戊糖途径(4)呼吸链 10.在酶的活化和去活化中,磷酸化和去磷酸化常发生在那个氨基酸残基:

2009年浙江大学生物化学考研试题

一、单项选择题 1.世界上首次人工合成具有生物活性酵母tRNAAla 的国家是: A .美国 B .中国 C .英国 D .法国 2.真核生物mRNA 中5’-末端的m7G 与第二个核苷酸直接的连接方式是: A .5’→2’ B .5’ →3’ C .3’ →5’ D .5’ →5’ 3.下列DNA 模型中,属于左手双螺旋的是: A . Z-DNA B .C-DNA C .B-DNA D .A-DNA 4.下列氨基酸中,[a]TD=0的是: A .Gln B .Glu C .Gly D .ILe 5.1961年国际酶学委员会规定:特定条件下1分钟内转化1μmol 底物的酶的量是: A .1μ B .1μ/mg C .1Kat D .1IU 6.可使米氏酶Km 增大的抑制剂是: A .竞争性抑制剂 B .非竞争性抑制剂 C .反竞争性抑制剂 D .不可逆性抑制剂 7.下列化合物中,属于氧化磷酸化解偶联剂的是: A .鱼藤酮 B .抗霉素A C .氯化物 D .2,4-二硝基苯酚 8.脂肪酸合酶系的终产物是: A .丙二酸单酰CoA B .琥珀酰CoA C .硬脂酰CoA D .软脂酰CoA 9.内碱脂酰转移酶存在的部位是: A .核膜 B .细胞膜 C .线粒体内膜 D .线粒体外膜 10.下列参与联合脱氨基作用的酶是: A .解氨酶、L-谷氨酸脱氢酶 B .转氨酶、L-谷氨酸脱氢酶 C .解氨酶、L-氨基酸氧化酶 D .转氨酶、L-氨基酸氧化酶 11.氨基酸脱羧基作用的产物是: A .有机酸和NH3 B .有机酸和CO2 C .胺和CO2 D .胺和NH3 12.嘌呤核苷酸从头合成途径中产生的第一个核苷酸是: A .XMP B .IMP C .GMP D .AMP 13.劳氏肉瘤病毒逆转录的产物是: A .DNA B .cDNA C .ccDNA D .Ts-DNA 14.下列含有与SD 序列互补序列的rRNA 是 A16SrRNA B .18 SrRNA C 24 SrRNA D .28 SrRNA 15.大肠杆菌RNA 聚合酶核心酶的组成是 A .α2ββ’O B .αβ2β’ C .α2ββ’ D .αβ2β’O 二、简答题简答题:: 1.请用中文或符号写出糖原(或淀粉),脂肪酸和蛋白质多肽链生物合成中的单体活化反应

浙江大学生物化学丙实验报告1

实验报告 课程名称: 生物化学实验(丙) 指导老师: 方祥年 成绩:__________________ 实验名称: 蔗糖酶的提取 同组学生姓名: 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求(必填) 二、实验内容和原理(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析(必填) 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、巩固理论知识,学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 1、实验内容: 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ①酵母细胞破碎 细胞破碎的常用方法 液体剪切法固体剪切法压力和研磨 物理法、化学渗透法、酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法(研磨)将酵母细胞破碎,把蔗糖酶从酵母细胞中提取出来。 ②蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有:盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性(加热)、有机溶剂(乙醇)沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活,为了能获得尽可能高的产率和纯度,在提纯 操作中要始终保持酶的活性,如在低温下操作等,这样才能得到较好地分离提纯效果。 三、实验材料与试剂

1、实验材料 市售干酵母粉10g/组(3~4人) 2、实验试剂 石英砂,95%乙醇(-20℃),20mmol/L Tris-HCl pH7.3 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平(称量干酵母粉);研砵(每组一套);50ml高速离心管(4支/组、4孔50ml离心管架一个/组);托盘天平(离心管平衡用);高速冷冻离心机;恒温水浴箱(50℃);量筒(50ml)、微量移液枪(1000ul)及枪头或移液管(1ml)、玻棒、滴管等;1.5ml离心管(留样品Ⅰ、Ⅱ用)及离心管架;制冰机;-20℃冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹(干磨法) ①称量:称取市售干酵母粉10g+约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨(干磨):至尽可能成细粉末状(约15min) ③加液+研磨:量取总体积40 ml的20mmol/L Tris-HCl pH7.3 缓冲液,分2次加研磨10min, 使呈糊状液体; ④离心:将糊状液体转移到2支50ml离心管中,两支离心管平衡后(托盘天平上),离心10min (条件:4℃、12000r/min) ⑤收集+测量:收集上清液并量出体积V1(样品I),另留1ml上清液(样品I )放置-20℃冰箱保存用于蔗糖酶蛋白含量测定、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理:将上步抽提液(样品I),迅速放入50℃恒温水浴,保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却:保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心:将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中,平衡后,离心10min。 (条件:4℃,12000r/min) ④收集+测量:收集上清液并量出体积V2(样品Ⅱ),另留1ml上清液(样品Ⅱ)放置-20℃冰箱保存(用于蔗糖酶蛋白含量测定、测定蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂(乙醇)沉淀 ①冰浴:将热处理后的上清液加入相同体积的-20℃的95%乙醇,冰浴中温和搅动混匀,

2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指导

2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指 导 一、招生人数 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人,拟接收推免生44名左右,以最终确认录取人数为准)。 0710 生物学学术型 071010 生物化学与分子生物学 二、研究方向: 01蛋白质与酶工程 02生物化学与生物制药 03微生物生化与代谢工程 04动物生化与转基因工程 05植物生化与分子生物学 06海洋生化与分子生物学 三、考试科目: 初试科目:

①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④830生物化学与分子生物学(各50%) 复试内容:外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 四、参考书目: 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社; 《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社; 《现代分子生物学》第二版,朱玉贤等主编,高等教育出版社; 《现代遗传学》赵寿元等主编,高等教育出版社。 《细胞生物学》翟中和高等教育出版社。 五、浙江大学生物化学与分子生物学近三年复试分数线

六、浙江大学生物化学与分子生物学考研经验: 1、零基础复习阶段(6月前) 本阶段根据考研科目,选择适当的参考教材,有目的地把教材过一遍,全面熟悉教材,适当扩展知识面,熟悉专业课各科的经典教材。这个期间非常痛苦,要尽量避免钻牛角尖,遇到实在不容易理解的内容,先跳过去,要把握全局。系统掌握本专业理论知识。对各门课程有个系统性的了解,弄清每本书的章节分布情况,内在逻辑结构,重点章节所在等。 2、基础复习阶段(6-8月) 本阶段要求考生熟读教材,攻克重难点,全面掌握每本教材的知识点,结合真题找出重点内容进行总结,并有相配套的专业课知识点笔记,进行深入复习,加强知识点的前后联系,建立整体框架结构,分清重难点,对重难点基本掌握。同时多练习相关参考书目课后习题、习题册,提高自己快速解答能力,熟悉历年真题,弄清考试形式、题型设置和难易程度等内容。要求吃透参考书内容,做到准确定位,事无巨细地对涉及到的各类知识点进行地毯式的复习,夯实基础,训练思维,掌握一些基本概念和基本模型。

最新浙大生物化学试题

浙江大学2001年攻读硕士学位研究生入学考试题 考试科目:生物化学,编号555 注意:答题必须写在答题纸上,写在试卷或草稿纸上均无效 一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP 生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异

2020-2021浙江大学生物化学与分子生物学考研招生人数,考试科目,参考书目,复试分数线,考研经验

2020-2021浙江大学生物化学与分子生物学考研招生人数,考试科目,参考书目,复试 分数线,考研经验 本文将由新祥旭考研简老师对浙江大学生物化学与分子生物学考研进行解析,主要有以下几个板块:浙江大学的介绍,考研科目介绍,考研参考书目以及生物化学与分子生物学考研备考经验等几大方面。 一、浙江大学 浙江大学,简称“浙大”,坐落于“人间天堂”杭州。前身是1897年创建的求是书院,是中国人自己最早创办的现代高等学府之一。1928年更名为国立浙江大学。浙江大学直属于中华人民共和国教育部,是中国首批7所“211工程”、首批9所“985工程”重点建设的全国重点大学之一,是C9联盟、世界大学联盟、环太平洋大学联盟的成员,是教育部“卓越医生教育培养计划”、“卓越农林人才教育培养计划”改革试点高校,是中国著名顶尖学府之一。 二、招生人数、研究方向及考试科目: 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人,拟接收推免生44名左右,以最终确认录取人数为准)。 0710 生物学学术型

071010 生物化学与分子生物学 研究方向: 01蛋白质与酶工程 02生物化学与生物制药 03微生物生化与代谢工程 04动物生化与转基因工程 05植物生化与分子生物学 06海洋生化与分子生物学 初试科目: ①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④830生物化学与分子生物学(各50%) 复试内容:外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 三、参考书目: 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社;《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社; 《现代分子生物学》第二版,朱玉贤等主编,高等教育出版社;

浙江大学生物化学丙实验报告1

专业:农业资源与环境 姓名:李佳怡 ____________ 学号:_J6 _______________ 日期: __________________ 地点:生物实验中心310课程名称:生物化学实验(丙) 实验名称:蔗糖酶的提取 一、实验目的和要求(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 七、实验结果与分析(必填) .指导老师:方祥年 成绩:_ _同组学生姓名:金宇尊、鲍其琛 二、实验内容和原理(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 六、实验数据记录和处理 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、 学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、 巩固理论知识,学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 订 1、实验内容: 线 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ① 酵母细胞破碎 液体剪切法―超声波法.机械搅拌法.高压匀浆法 固体剪切法一压力和研磨 非机械法——> 物理法.化学渗透法.酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法(研磨)将酵母细胞破碎,把蔗糖酶从酵母细胞中提取岀 来。 ② 蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有:盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性(加热)、有机溶剂(乙醇)沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集 样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活,为了能获得尽可能高的产率和纯度,在提纯 操作中要始终保持酶的活性,如在低温下操作等,这样才能得到较好地分离提纯效果。 实验报告 细 胞 破碎 的 常 用 方 法

三、实验材料与试剂 1、实验材料 市售干酵母粉10g/组(3?4人) 2、实验试剂 石英砂,95%乙醇(-20*0,20mmol/L Tris-HCl 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平(称量干酵母粉):研碎(每组一套):50ml高速离心管(4支/组、4孔50ml离心管架一个/组);托盘天平(离心管平衡用):高速冷冻离心机:恒温水浴箱(50°C);量筒(50ml)、微量移液枪(lOOOu 1)及枪头或移液管(1ml)、玻棒、滴管等;离心管(留样品I、II用)及离心管架:制冰机:一20°C冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹(干磨法) ①称量:称取市售干酵母粉10計约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨(干磨):至尽可能成细粉末状(约15min) ③加液+研磨:呈:取总体积40 ml的20mmol几Tris-HCl缓冲液,分2次加研磨lOmin, 使呈糊状液体; ④离心:将糊状液体转移到2支50ml离心管中,两支离心管平衡后(托盘天平上),离心lOmin (条件:4°C、12000r/min) ⑤收集+测量:收集上淸液并量出体积VI (样品I),另留1ml上淸液(样品I )放置一20°C冰箱保存 用于蔗糖酶蛋白含量测眾、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理:将上步抽提液(样品I),迅速放入50°C恒温水浴,保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却:保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心:将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中,平衡后,离心10min a (条件:4°C, 12000r/min) ④收集+测量:收集上淸液并量出体积V2 (样品II),另留1ml上淸液(样品II )放宜一20°C冰箱保存(用于蔗糖酶蛋白含量测左、测左蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂(乙醇)沉淀 ①冰浴:将热处理后的上淸液加入相同体枳的一20°C的95%乙醇,冰浴中温和搅动混匀,

新版浙江大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题

在很多年之前我从来不认为学习是一件多么重要的事情,那个时候我混迹于人群之中,跟大多数的人一样,做着这个时代青少年该做的事情,一切都井井有条,只不过,我不知做这些是为了什么,只因大家都这样做,所以我只是随众而已,虽然考上了一个不错的大学,但,我的人生目标一直以来都比较混乱。 但是后来,对世界有了进一步了解之后,我忽而发现,自己真的不过是这浩渺宇宙中的苍茫一粟,而我自身的存在可能根本不能由我自己来把握。认识到个体的渺小之后,忽然有了争夺自己命运主导权的想法。所以走到这个阶段,我选择了考研,考研只不过是万千道路中的一条。不过我认为这是一条比较稳妥且便捷的道路。 而事到如今,我觉得我的选择是正确的,时隔一年之久,我终于涅槃重生得到了自己心仪院校抛来的橄榄枝。自此之后也算是有了自己的方向,终于不再浑浑噩噩,不再在时代的浪潮中随波逐流。 而这一年的时间对于像我这样一个懒惰、闲散的人来讲实在是太漫长、太难熬了。这期间我甚至想过不如放弃吧,得过且过又怎样呢,还不是一样活着。可是最终,我内心对于自身价值探索的念头还是占了上峰。我庆幸自己居然会有这样的觉悟,真是不枉我活了二十多个春秋。 在此写下我这一年来的心酸泪水供大家闲来翻阅,当然最重要的是,干货满满,包括备考经验,复习方法,复习资料,面试经验等等。所以篇幅会比较长,还望大家耐心读完,结尾处会附上我的学习资料供大家下载,希望会对各位有所帮助,也不枉我码了这么多字吧。 浙江大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论

(201)英语一 (727)细胞生物学(含遗传学20%) (830)生物化学与分子生物学 参考书目为: 1.《细胞生物学》(不含植物细胞相关内容),第四版,翟中和等主编,高等教育出版社; 2.《生物化学与分子生物学》,第八版,査锡良、药立波主编,人民卫生出版社。 先谈谈英语吧 其实英语每什么诀窍,就是把真题读透彻,具体方法我总结如下: 第一,扫描提干,划关键项。 第二,通读全文,抓住中心。 1. 通读全文,抓两个重点: ①首段(中心句、核心概念常在第一段,常在首段出题); ②其他各段的段首和段尾句。(其他部分略读,有重点的读) 2. 抓住中心,用一分半时间思考3个问题: ①文章叙述的主要内容是什么? ②文章中有无提到核心概念? ③作者的大致态度是什么? 第三,仔细审题,返回原文。(仔细看题干,把每道题和原文的某处建立联系,挂起钩)定位原则: ①通常是由题干出发,使用寻找关键词定位原则。(关键词:大写字母、地

浙江大学考博生物化学03-13年试卷

2003年秋 一、名词 变性与复性构型和构象Km 氧化磷酸化脂肪酸ß-氧化核糖体中心法则辅酶与辅基人类基因组计划和后基因组计划分子伴侣 二、论述 1 生物大分子中结构与功能的关系(10) 2 糖酵解过程(10) 3 选择一种分离方法,叙述其原理和操作过程(15) 4 生物化学的最新前沿进展(15) 2004年春 一、名词 ATP 构型和构象Km 分解与合成代谢核糖体中心法则Sanger 反应变性与复性启动子基因表达 二、论述 1.生物中大分子物质构成的基本结构(10) 2葡萄糖转化二氧化碳和水过程中相应步骤和酶(10) 3凝胶电泳的原理及应用(15) 4.生物化学的最新前沿进展(15) 2004年秋 论述 1.蛋白质模体和结构域(15) 2.生物膜结构特征和生物学功能(15) 3.生物体在同化和进化中能量的转化形式与关系(15) 4. DNA复制和转录的原理(15) 5.真核生物基因的表达和表达的调节(20) 6.比较离子交换、分子排阻、和亲和层析的分离原理(20) 2005年春 论述 1蛋白质模体和结构域(15) 2生物膜结构特征和生物学功能(15) 3生物体在同化和进化中能量的转化形式与关系(15) 4 DNA复制和转录的原理(15) 5真核生物基因的表达和表达的调节(20) 6比较离子交换、分子排阻、和亲和层析的分离原理(20) 2006年 论述 1.生物化学研究的内容与目标 2.生物膜及其功能 3.蛋白膜质体与结构域 4.水对生物体的重要作用 5.DNA复制和转录的原理

6.氨基酸以R基分几类,写出其三字母、单字母的缩写 7.比较亲和层析、离子交换、分子排阻的原理 8.举例说明四种非共价键在蛋白质、核酸分子中的作用 9.构型与构象10. 生物体能量转化及其关系 未知年份 论述题 1.双向电泳的原理及步骤 2.单克隆抗体与多克隆抗体的定义 3.生物化学的定义与研究内容 4.蛋白质中二、三结构域的定义 5. DNA 的复制过程 2007年 一、名词解释 氧化磷酸化、折叠、第二信使、沉默子、反义RNA、胴体、一碳单位、别构酶、冈崎片段、基因文库 二、论述题 1.乙酰COA在脂肪氧化中的作用 2. RNA的分离纯化与鉴定 3.乳糖操纵子 4.真核生物基因表达的调控因子及其作用 5.肝糖原的激素影响及分子原理 6.生物重大研究进展与动物科学对其的指导意义 2008 年 论述 1.生物膜的组成及其功能 2.脂类的功能 3.蛋白质合成过程中和DNA复制过程中的化学防错 4.血红蛋白和BPG的结构和功能 5. ATP和NAD+的结构和功能 6.名词解释:糖酵解、乙醛酸循环、卡尔文循环、TCA循环 7.设计动力学试验,验证反应实质 2010年生物化学真题回忆版: 20种氨基酸的分类,简写 实验题2个关于分子实验和蛋白质实验的 电泳的原理和分类层析 化学渗透学说 蛋白组学和研究进展 c3植物和c4植物的区别 G蛋白介导的信号转导机制 生化题都是大题,回忆出大概内容,题目记不住了。 祝大家考博成功!

浙江大学生物化学丙实验报告5

实验报告 课程名称: 生物化学实验(丙) 指导老师: 方祥年 成绩:__________________ 实验名称:蔗糖酶分离纯化产物的SDS -PAGE 检测分析及蛋白质相对分子质量测定 同组学生姓名: 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求(必填) 二、实验内容和原理(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析(必填) 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习SDS -聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)的基本原理和操作方法 2、蔗糖酶分离纯化产物的SDS -PAGE 检测分析 3、学习测定蛋白质相对分子质量(Mr)的方法 二、实验内容和原理 (1)实验内容 1、SDS -PAGE 凝胶制作; 2、蔗糖酶分离纯化产物的SDS -PAGE 电泳分离; 3、洗脱测定并计算相对分子质量。 (2)实验原理 1、电泳 是带电颗粒在电场作用下,作定向运动即向着与其电荷相反的电极移动的现象。 2、电泳法分离、检测蛋白质混合样品 主要是根据各蛋白质组分的分子大小和形状以及所带净电荷多少等因素所产生的电泳迁移率的差别。 3、区带电泳 是样品物质在一惰性支持物上进行电泳,因电泳后,样品不同组分形成带状区间,故称区带电泳。 4、聚丙烯酰胺凝胶(PAG) 由丙烯酰胺和交联试剂N,N ’-甲叉双丙烯酰胺(Bis)在有催化剂(如过硫酸铵或核黄素)和增速剂(如N,N,N ’,N ’-四甲基乙二胺,TEMED )的情况下聚合而成的。

5、聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE) 是在恒定的、非解离的缓冲系统中来分离蛋白质,这主要是由蛋白质样品所带的电荷和分子质量的差异性进行分离;在电泳过程中仍保持蛋白质的天然构象、亚基之间的相互作用及其生物活性。 6、聚丙烯酰胺凝胶电泳可分为 ⑴连续系统凝胶缓冲液的pH值及凝胶浓度不变。该电泳系统具有电荷效应、分子筛效应; ⑵不连续系统凝胶缓冲离子成分、pH值、凝胶浓度、电位梯度不连续,由浓缩胶和分离胶组成。由于浓缩胶的堆积(浓缩)作用,可使样品(即使是稀释样品)在浓缩胶和分离胶的界面上先浓缩成一窄带,然后在一定浓度(或一定浓度梯度)的凝胶上进行分离。该电泳系统具有浓缩效应、电荷效应、分子筛效应。 7、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) 以PAG为支持物的电泳,由于各种蛋白质所带静电荷、分子量大小和形状不同而有不同的迁移率。为消除静电荷对迁移率的影响,在整个电泳体系中加入一定量的阴离子去污剂“十二烷基硫酸钠(简称SDS)”和“强还原剂(巯基乙醇)”后,蛋白质样品就会与SDS结合形成带负电荷复合物,而SDS作为一种变性剂和助溶剂,它能破坏蛋白质分子内和分子间的非共价键,并结合到蛋白质分子上,使分子去折叠,破坏蛋白质分子内的二级和三级结构,使蛋白质变性而改变原有的空间构象。另外,SDS-蛋白质复合物在强还原剂(巯基乙醇)存在下,可打开蛋白质分子内或肽链间的二硫键,并能避免重新氧化,这样分离出的谱带即为蛋白质亚基。蛋白质亚基的电泳的迁移率主要取决于亚基的相对分子质量大小,而电荷的因素可以忽略。 8、蛋白质亚基相对分子质量的测方法 在聚丙烯酰胺凝胶系统中,加入一定量的SDS时,蛋白质-SDS复合物在水溶液中的形状,近似于雪茄烟形的长椭圆棒。不同蛋白质的SDS复合物的短轴长度都一样,约为1.8nm,而长轴则随蛋白质的分子量成正比变化。这样的蛋白质-SDS复合物在凝胶中的迁移率,不再受蛋白质原有电荷和形状的影响,而只主要取决于它的椭圆棒的长度即蛋白质的相对分子质量的大小,而其他因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。由于蛋白质的相对分子质量不同,所形成复合物的相对分子质量不同,在电泳中反映出不同的迁移率。当蛋白质或亚基的相对分子质量在15,000~200,000之间时,电泳迁移率与相对分子质量的

浙江大学生物化学丙实验报告.

. 实验报告 课程名称: 生物化学实验(丙) 指导老师: 方祥年 成绩:__________________ 实验名称: 质粒DNA 的微量制备及电泳检测 同组学生姓名: 金宇尊、鲍其琛 一、实验目的和要求(必填) 二、实验内容和原理(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 六、实验数据记录和处理 七、实验结果与分析(必填) 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、学习并掌握质粒DNA 的提取原理和方法; 2、了解琼脂糖凝胶电泳检测核酸的原理和操作; 3、学习并掌握对电泳检测结果的初步分析。 二、实验内容和原理 1、实验内容 ①质粒DNA 的提取 ②DNA 的琼脂糖凝胶电泳鉴定 2、实验原理 ①质粒: 质粒是一种染色体(核质体)外的寄生性的自主复制子,存在于细菌等细胞中,为双链闭环的DNA 分子,大小在1-200kb 之间,具有自主复制和转录功能, 能表达例如抗性、菌毒素等细胞非必需的遗传信息,但其复制和转录必须要利用依赖宿主细胞(细菌)基因组DNA 编码的一些酶和蛋白质。质粒能够自发的或人为的在细胞间转移,因此是基因工程技术中将外源基因导入受体细胞的重要载体。 ②从细菌细胞中抽提质粒DNA 的步骤: a 细菌培养使质粒大量扩增; b 收集和裂解细胞,并去掉细菌碎片和核质体DNA ; c 进一步除去蛋白、脂类、RNA 等杂质,分离和纯化质粒DNA 。 ③碱裂解法来分离纯化质粒DNA : 在EDTA 存在下,经过SDS 处理使细胞膜裂解,从而使菌体充分裂解,利用在碱性条件下(NaOH ), 使核质体DNA 与质粒DNA 的变性;加入乙酸钾,在中性条件下,核质体DNA 与质粒DNA 又存在复性的差异,质粒DNA 很快得以复性,而细菌核质体DNA 分子难以复性,核质体DNA 会缠绕附着在细胞膜碎片上专业: 农业资源与环境 姓名: 李佳怡 学号: 3130100246 日期: 2015.6.9 地点: 生物实验中心310 装 订 线

浙江大学830生物化学试题详解及命题点评教学内容

浙江大学830生物化学2008年试题详解及命题点评 1 什么是膜蛋白?举例说明膜蛋白的主要特征和生物学功能(10) 细胞中大约有20%-25%的蛋白质与膜结构联系在一起,称为生物膜,是生物膜功能的主要承担者。根据蛋白分离的难易及在膜中分布的位置,膜蛋白基本可分为两大类:外在膜蛋白和内在膜蛋白。 外周膜蛋白分布于膜的脂双层的表面,通过静电力或非共价键与其他膜蛋白相互作用连接在膜上,如血影蛋白,是支撑红细胞外形的膜骨架的主要成分。其特点是易于分离,通过改变离子强度或加入加入金属螯合剂即可提取,这类蛋白质都溶于水。膜内在蛋白主要靠输水力与膜脂相结合,有的部分镶嵌在脂双层中,有的横跨全膜。例如细菌视紫红质,它能将光能装化为化学能。这类蛋白质不易分离,不溶于水。 膜蛋白与生物膜的多种生物功能紧密相关,如物质运输时,红细胞膜上的带3蛋白的阴离子运输功能,如信号传导过程中,接受信号分子的膜受体蛋白,如G蛋白,谷氨酸受体等。 【恩波翔高点评】 重点,理解基本概念,并能联系不同知识点,熟悉各种膜蛋白的功能。 2 如何理解在酶催化作用的高效性和专一性理论中论述的“来自酶与底物相互作用的结合赋予了催化反应的高效性和特异性”,并举例说明。(10) 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性,一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,并生成一定的产物,这种现象称为酶的特异性或专一性 有的底物特异性几乎严格地只限于一种类型底物〔(脲酶)EC.3.5.1.5等〕,也有的不太严格,能作用于多数同类化合物〔(磷酸化酶)EC 3.1.3.1和3.1.3.2等〕。在后一情况下,因化合物不同反应速度也有所不同。对光学异构体来说,也只能作用其中的一种,多数情况下,反应的类型可因酶而定。当酶与底物分子接近时,酶蛋白受底物分子诱导,其构象发生有利于底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。使底物分子接近它的过渡态,降低了反应活化能,使反应易于发生,具有高效性,且能特异的与结构上更易互补,能形成酶-底物复合物的一类底物特异的反应。特异性是酶的显著特征之一,它可能是由于酶与底物相结合的部位构造上极为适合所致。因为酶的底物特异性非常显著,致使生物体内能建立起严密的代谢反应系列,而形成代谢网。 【恩波翔高点评】 酶是常考考点,其分类,作用机理,诱导契合学说,催化效率影响因素等要完全掌握。 3 什么是G蛋白?描述生物通过G藕联蛋白受体进行型号转导的机理,并举例说明。(10) G蛋白,即GTP结合蛋白(GTP binding protein),参与细胞的多种生命活动,如细胞通讯、核糖体与内质网的结合、小泡运输、微管组装、蛋白质合成等。 G蛋白偶联系统中的G蛋白是由三个不同亚基组成的异源三体,三个亚基分别是α、β、γ, 总相对分子质量在100kDa左右。G蛋白有多种调节功能, 包括Gs和Gi对腺苷酸环化酶的激活和抑

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