抗体和抗体的结构详解
抗体和抗体的结构详解
2014-10-21 00:00 来源：丁香园点击次数： 3476 关键词：抗体结构抗体,也叫免疫球蛋白(Ig),是一种能特异性结合抗原的糖蛋白,而抗原是在易感染动物体内引发抗体产生的物质。在体内,抗体是由于外源性分子的侵袭而产生的。抗体以一个或者多个Y 字形单体存在,每个Y 字形单体由 4 条多肽链组成,包含两条相同的重链和两条相同的轻链。轻链和重链是根据它们的分子量大小来命名的。Y 字形结构的顶端是可变区,为抗原结合部位。
任何一个抗体的轻链都可以分为κ或λ型(基于小分子多肽结构上的差异),每一个抗体的重链则决定了它的类或型。
抗体结构
重链
哺乳动物Ig的重链一共有五种,分别用希腊字母α、δ、ε、γ和μ 来命名,相对应组成的抗体就称为IgA、IgD、IgE、IgG和IgM五种抗体。不同的重链在大小和
组成上有所区别,α和γ包含大约450 个氨基酸,而μ 和ε则有大约550 个氨基酸。
每个重链有两个区:恒定区和可变区。所有同一型的抗体其恒定区都是相同的,不同型的抗体之间则存在差异。重链γ、α和δ的恒定区的组成为 3 个前后串联的Ig结构域,并有一个铰链区增加它的灵活性;重链μ 和ε的恒定区则由 4 个Ig 结构域组成。不同 B 细胞产生的抗体其重链的可变区不同,但同一种 B 细胞或细胞克隆产生的抗体其可变区则是相同的,每一个重链的可变区都是大约110 个氨基酸长度,并组成一个单独的Ig结构域。
轻链
哺乳动物只有两种轻链:λ型和κ型,每条轻链有两个前后相连的结构域:一个恒定区和一个可变区。轻链的长度大约为211~217 个氨基酸, 每个抗体包含的两条轻链总是相同的,对哺乳动物来说每一个抗体中的轻链只有一个型:κ或λ型。在一些低等的脊椎动物中,像软骨鱼类(软骨鱼)和硬骨鱼类体内也会发现其他型的轻链如ι(iota) 型。
Fab和Fc段
Fc 段可以直接结合酶或荧光染料来标记抗体,是在ELISA 过程中抗体铆钉在板上的部位,也是在免疫沉淀、免疫印迹和免疫组化中识别并结合二抗的部位。抗体可以被蛋白水解酶如木瓜蛋白酶水解成 2 个F(ab) 段和一个Fc 段,或者被胃蛋白酶从铰链区断开,水解成一个F(ab)2 段和一个Fc 段。IgG抗体片段有时是非常有用的,由于缺少Fc 段,F(ab) 段即不会和抗原发生沉淀,也不会在活体研究中被免疫细胞捕获。因为分子片段较小,且缺乏交联功能(由于Fc 段的缺失),Fab 段通常用于功能性研究中的放射性标记,Fc 段则主要用做组化染色中的阻断剂。
抗体同型:
根据Y形结构的数量和重链种类的不同,哺乳动物体内的抗体可以分为 5
类:IgG、IgM、IgA、IgD、IgE,它们的重链分别是γ、μ、α、δ、ε。各类抗体在生物学特性、功能区域以及结合不同抗原的能力上有所不同,如下表所列:
鸡的IgY在生产多克隆抗体时,选择鸡会比兔和羊有更大优势。
1. 鸡不是哺乳动物,因此更易产生针对哺乳动物抗原的高亲和性抗体(特别是高度保守的哺乳动物蛋白)。
2. 众所周知,这是产生多克隆抗体的最合乎伦理的途径,不需鸡血,只要简单收集鸡蛋就可以。我们的母鸡是以六只一组喂养,而我们有独
特的辨认鸡蛋系统,使鸡能自由走动。
3. 一只鸡就可以产生大量抗体,每个月大约可达3 克IgY,是兔子的10-20 倍,而且与兔子相比,鸡产生抗体的周期更快,早在第25 天就可以从鸡蛋中获取高滴度的抗体。
4. 由于IgY存在于鸡蛋中,而鸡蛋可以收集起来并长期储存,还可以根据不同批次抗体的滴毒和/或亲和力来追溯性的从鸡蛋中纯化我们想要的IgY。
5. 喂养和修建鸡舍的费用低于兔子。
6. IgY是一种很稳定的抗体,具有以下和哺乳动物IgG相同的特征:
? 二价
? 可被木瓜蛋白酶降解成二价Fab 片段
? 通过标准程序可以进行酶标记、生物素标记和金标记
7. IgY的Fc 片段与哺乳动物的IgG有明显的不同
? 不会结合哺乳动物的类风湿因子或其它自然产生的抗哺乳动物抗体的抗体(如HAMA),从而降低实验背景
? 不会激活哺乳动物的补体系统
? 不会结合哺乳动物的Fc 受体
? 不会结合金葡菌蛋白A 或蛋白G
抗体的基本结构(精制甲类)
免疫球蛋白目录 1. 拼音 2. 英文参考 3. 概述 4. 免疫球蛋白分子的基本结构 1. 轻链和重链 2. 可变区和恒定区 3. 功能区 4. J链和分泌成分 5. 单体、双体和五聚体 6. 酶解片段 5. 免疫球蛋白分子的功能 1. 特异性结合抗原 2. 活化补体 3. 结合Fc受体 4. 通过胎盘 6. 免疫球蛋白分子的抗原性 1. 同种型 2. 同种异型 3. 独特型 7. 免疫球蛋白分子的超家族 1. 免疫球蛋白超家族的组成 2. 免疫球蛋白超家族的特点 8. 各类免疫球蛋白的生物学活性 1. IgG 2. IgA 3. IgM 4. IgD 5. IgE 9. 免疫球蛋白基因的结构和抗体多样性 1. Ig重链基因的结构和重排 2. Ig轻链基因的结构和重排 3. 抗体多样性的遗传学基础
10. 药理作用 11. 药品说明书 1. 适应症 2. 用量用法 12. 相关文献 具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。是由机体的B淋巴细胞在抗原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 轻链和重链
抗原、抗体基本概念
一、抗原、抗体的概念及抗原抗体的关系 （一）抗原（Antigen） 凡能刺激机体产生抗体，并能与抗体发生特异性结合的物质称为抗原。物质所具有的这种特性称为抗原性（Antigenicity）。 （二）抗体 是机体受抗原刺激后，在体液中出现的一种能与相应抗原发生反应的球蛋白，称免疫球蛋白（Immunoglobulin, Ig）。含有免疫球蛋白的血清称免疫血清。 （三）抗原与抗体的关系 抗原是引起机体产生免疫反应的主要外因，决定免疫反应的特异性，机体与抗原物质的斗争过程中为加速循环和排除抗原而产生的抗体、致敏淋巴细胞等物质，是机体排除异体物质的保护性反应。没有抗原的刺激，机体不能产生抗体；没有抗原物质，也无法检测抗体的存在；利用抗体可以检测抗原物质。 二、抗原的性质及种类 （一）抗原的性质 1．异种异体物质机体能对进入体内的异种、异体的大分子物质产生抗体，该物质与机体的种类关系愈远，其抗原性就愈强，机体的免疫反应也更强。例如鸭血清蛋白对鸡的免疫原性较弱，而对家兔则能引起较强的免疫反应。 同种异体物质也可具有抗原性，同种不同个体之间，同一类型的细胞和组织，其抗原性也有差异，例如人的红细胞有ABO血型抗原及Rh型抗原。人类白细胞和其它组织的细胞膜上也具有组织相容性复合物的抗原物质（Man Histocompatibility complex, MHC）。 自身抗原：机体对本身所具有的物质不产生免疫反应。但在某些条件下，使机体某种物质、细胞或组织成分具有抗原性时，也可导致机体产生免疫反应。此具有抗原性的自身物质称自身抗原（Autoantigen），所产生的抗体称为自身抗体（Autoantibody）。如自身组织变性，机体组织或细胞在各种理化因素作用下，引起化学组成的分子排列和构型改变，形成新的抗原决定簇，例如服用安替比林、匹拉米洞等药所致白细胞减少，就是由于所服用药物改变了白细胞的一部分表面化学结构，形成新的抗原决定簇，激活免疫活性细胞产生白细胞抗体（自身抗体），导致白细胞减少症。在外伤、感染和炎症时，可能使隐蔽性抗原如精子、甲状腺球蛋白等释放，引起机体产生免疫反应。 并非异物都是抗原，例如砂尘和一些非生物性高分子聚合物，仅能激发细胞吞噬反应而不能使机体产生抗体或致敏淋巴细胞。 2．大分子胶体凡具有抗原性的物质，分子愈大，抗原性愈强（如细菌、蛋白质）。一般认为抗原分子量愈大，其表面积相应较大，接触免疫细胞机会增多，在体内停留时间较长，不易排除，因而对机体刺激作用也强。一般具有免疫原性的物质，其分子量常在10000以上。对于蛋白质组成的抗原，其分子量小于5000~10000免疫原性很弱或完全没有。但某些低分子量多肽、如胰岛素（分子量5734），升血糖激素（分子量3800），血管紧张素（分子量1031），对某些实验动物还是具有一定的免疫原性。分子量小的物质团聚成的多聚体或吸附于其它胶体（载体）表面，形成大分子表面结构时，如和蛋白质结合，即具有大分子胶体特性，可使小分子物质获得或增强抗原性，如细菌的多糖成分、青霉素等化学药物。 3．抗原的特异性各种抗原物质的化学组成虽然很复杂，但能刺激机体产生抗体并与抗体反应相结合的化学组成，仅仅是抗原物质表面的一些具有活性的化学基因－化学结构及空间构型，称为抗原物质决定簇（基）（Antigenic determinant）。各种抗原物质各有其特异的抗原决定簇，但不同的抗原物质常含有共同的抗原成分，称为类属抗原。在分类上相近的种类之间的同一类蛋白质抗原，可表现出类属抗原关系。多种物质结构的相似性，决定这些物质抗原上的类属关系，而分子结构的差异性，决定各种物质的抗原特异性。 抗原的特异性是临床诊断、预防、治疗的基础。各种特异诊断抗体的制备依靠特异性抗原物质的获得；在不易获得特异性抗原的条件下，可利用类属抗原代替。但在鉴别抗原时，应注意区分类属抗原，以免误诊。 一般认为，环状构型要比直线排列的分子免疫原性强，聚合状态的比单体强。具有大分子量的异物，无论具有何种构型，基本上具有免疫原性。但明胶和核酸免疫原性很弱或无。 免疫原的抗原决定簇是否暴露，抗原决定簇之间的距离是否适当，对于免疫原性强弱亦有很大影响。凡暴露的抗原决定簇的数目多，间距大，免疫原性也就较强。能与抗体分子结合的抗原决定簇的总数，称为抗原的结合价。简单的半抗原一般只能与一个抗体分子结合，是单价抗原。根据抗原分子大小推算，有100个氨基酸的多肽，约有14～20个不重叠的抗原决定簇，即有14～20个抗原结合价。 （二）抗原的种类
免疫球蛋白的试题及答案
第四章免疫球蛋白 名词解释： 1．抗体(antibody) 2．Fab(fragment antigen binding) 3．Fc(fragment crytallizable) 4．免疫球蛋白(Immunoglobulin Ig) 5．超变区(hypervariable region，HVR) 6．可变区(variable region，V区) 7．单克隆抗体（Monoclonal antibody， mAb） 8．ADCC(Antibody –dependent cell-mediatedcytotoxicity) 9．调理作用(opsonization) 10．J链（joining chain） 11．分泌片（secretory piece） 12．Ig功能区（Ig domain） 13．Ig折叠（Ig folding） 14．CDR(complementary-determining region) 问答题 1．简述抗体与免疫球蛋白的区别和联系。 2．试述免疫球蛋白的主要生物学功能。 3．简述免疫球蛋白的结构、功能区及其功能。 4．简述单克隆抗体技术的基本原理。 参考答案 名词解释 1．抗体(Antibody) ：是B 细胞特异性识别Ag后，增殖分化成 为浆细胞，所合成分泌的一类能与相应抗原特异性结合的、具有免疫 功能的球蛋白。 2．Fab(Fragment antigen binding)：即抗原结合片段，每个Fab 段由一条完整的轻链和重链的VH和CH1功能区构成，可以与抗原表位 发生特异性结合。 3．Fc片段(fragment crytallizable)：即可结晶片段，相当于IgG的CH2和CH3功能区，无抗原结合活性，是抗体分子与效应分子和 细胞相互作用的部位。 4. 免疫球蛋白(Immunoglobulin，Ig)：是指具有抗体活性或化 学结构与抗体相似的球蛋白。可分为分泌型和膜型两类。 5．高变区（hypervariable region ，HVR）：在Ig分子VL和VH 内，某些区域的氨基酸组成、排列顺序与构型更易变化，这些区域为 超变区。 6．可变区（V区）：在Ig多肽链氨基端(N端)，L链1/2与H链1/4 区域内，氨基酸的种类、排列顺序与构型变化很大，故称为可变区。 7．单克隆抗体(Monoclonal antibody ，mAb)：是由识别一个抗 原决定簇的B淋巴细胞杂交瘤分裂而成的单一克隆细胞所产生的高度 均一、高度专一性的抗体。 8．ADCC(Antibody –dependent cell-mediatedcytotoxicity)：即抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用。是指表达Fc受体细胞通过识别 抗体的Fc段直接杀伤被抗体包被的靶细胞。NK细胞是介导ADCC的主要 细胞。
第四章 免疫球蛋白剖析
第四章免疫球蛋白 第一节基本概念 1、抗体：B淋巴细胞在有效的抗原刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合功能的免疫球蛋白，这类免疫球蛋白称为抗体。 1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。 20世纪40年代初期，Tiselius和Kabat用肺炎球菌多糖免疫家兔，证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。肺炎球菌多糖免疫家兔后可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将除去抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γ-G）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。 2、免疫球蛋白：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)。 区别： 抗体都是免疫球蛋白，而免疫球蛋白并不都是抗体。如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血症、冷球蛋白血症等患者血清中存在的异常免疫球蛋白结构与抗体相似，但无抗体活性。 免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。 前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后 者是B细胞表面的抗原识别受体。 第二节免疫球蛋白结构
一、免疫球蛋白的基本结构 （一）重链和轻链 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。X 射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成。 1. 重链 分子量约为50～75kD，由450～550个氨基酸残基组成。免疫球蛋白重链恒定区由于氨基酸的组成和排列顺序不同，故其抗原性也不同。据此，可将免疫球蛋白分为五类，即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同的同种型具有不同的特征，包括链内二硫键的数目和位置、连接寡糖的数量、功能区的数目以及铰链区的长度等。同一类Ig根据其铰链区氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差别，又可分为不同的亚类。如IgG可分为IgG1～IgG4；IgA可分为IgA1和IgA2。IgM、IgD和IgE尚未发现有亚类。 2.轻链 免疫球蛋白轻链的分子量约25 kD，由214个氨基酸残基构成。轻链可分为两型，即κ(kappa)型和λ(lambda)型，一个天然Ig分子上两条轻链的型别总是相同的,两型轻链的功能无差异。不同种属中，两型轻链的比例不同，正常人血清免疫球蛋白κ:λ约为2:1，而在小鼠则为20:1。κ:λ比例的异常可能反映免疫系统的异常，例如人类免疫球蛋白λ链过多，提示可能有产生λ链的B细胞肿瘤。根据λ链恒定区个别氨基酸的差异，又可分为λ1、λ2、λ3和λ 4 四个亚型。 （二）可变区和恒定区 通过分析不同免疫球蛋白重链和轻链的氨基酸序列，发现重链和轻链靠近N端的约110个氨基酸的序列变化很大，称为可变区（variable
免疫球蛋白的结构
第一节免疫球蛋白的结构（The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋白，这类免疫球蛋白被称为抗体（antibody, Ab）。 1937年，Tiselius用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在γ球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。 实际上，抗体的活性除γ球蛋白外，还存在于α和β球蛋白处。1968年和1972年的两次国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。 Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏（Bence Jones, BJ）蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig,SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构 The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链（heavy chain，H链）和两条相同的轻链（light chain，L链）通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区（hinge region）连接到主干上形成一个"Y"形分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本单位。
抗体和抗体的结构详解之欧阳家百创编
抗体和抗体的结构详解 欧阳家百（2021.03.07） 2014-10-21 00:00 来源：丁香园点击次数： 3476 关键词：抗体 结构 抗体,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一种能特异性结合抗原的糖蛋白,而抗原是在易感染动物体内引发抗体产生的物质。在体内,抗体是由于外源性分子的侵袭而产生的。抗体以一个或者多个 Y 字形单体存在,每个 Y 字形单体由 4 条多肽链组成,包含两条相同的重链和两条相同的轻链。轻链和重链是根据它们的分子量大小来命名的。Y 字形结构的顶端是可变区,为抗原结合部位。 任何一个抗体的轻链都可以分为κ或λ型(基于小分子多肽结构上的差异),每一个抗体的重链则决定了它的类或型。抗体结构 重链
哺乳动物Ig的重链一共有五种,分别用希腊字母α、δ、ε、γ和μ 来命名,相对应组成的抗体就称为 IgA、IgD、IgE、IgG和IgM五种抗体。不同的重链在大小和组成上有所区别,α和γ包含大约 450 个氨基酸,而μ 和ε则有大约 550 个氨基酸。 每个重链有两个区:恒定区和可变区。所有同一型的抗体其恒定区都是相同的,不同型的抗体之间则存在差异。重链γ、α和δ的恒定区的组成为 3 个前后串联的Ig结构域,并有一个铰链区增加它的灵活性;重链μ 和ε的恒定区则由 4 个Ig结构域组成。不同 B 细胞产生的抗体其重链的可变区不同,但同一种 B 细胞或细胞克隆产生的抗体其可变区则是相同的,每一个重链的可变区都是大约 110 个氨基酸长度,并组成一个单独的Ig结构域。 轻链 哺乳动物只有两种轻链:λ型和κ型,每条轻链有两个前后相连的结构域:一个恒定区和一个可变区。轻链的长度大约为 211~217 个氨基酸, 每个抗体包含的两条轻链总是相同的,对哺乳动物来说每一个抗体中的轻链只有一个型:κ或λ型。在一些低等的脊椎动物中,像软骨鱼类 (软骨鱼)和硬骨鱼类体内也会发现其他型的轻链如ι(iota) 型。 Fab和Fc段 Fc 段可以直接结合酶或荧光染料来标记抗体,是在 ELISA 过程中抗体铆钉在板上的部位,也是在免疫沉淀、免疫印迹和免疫组化中识别并结合二抗的部位。抗体可以被蛋白水解酶如木瓜蛋白酶水解成 2 个 F(ab) 段和一个 Fc 段,或者被胃蛋白酶从铰链区断开,水解成一个 F(ab)2 段和一个 Fc 段。IgG抗体片段有时是非常有用的,由于缺少 Fc 段,F(ab) 段即不会和抗原发生沉淀,也不会在活体研究中被免疫细胞捕获。因为分子片段较小,且缺乏交联功能(由于 Fc 段的缺失),Fab 段通常用于功能性研究中的放射性标记,Fc 段则主要用做组化染色中的阻断剂。 抗体同
抗体的基本结构
免疫球蛋白
具有抗体活性的血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。是由机体的B淋巴细胞在抗原的刺激下分化、分裂而成的一组特殊球蛋白。人和动物的免疫血清中的免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白的20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig单体分子的基本结构是由四条肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 轻链和重链
由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和们置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个环肽，μ和ε链含有5个环肽。重链（heavy chain,H链）由450～570个氨基酸残基组成，分子量约为50～70kD。不同的H链因氨基酸的排列顺序、二硫键的数目和位置、含糖的种类和数量不同，其抗原性也不相同，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，这些H链与L链（κ链或λ链）组成的完整Ig分子分别称为IgM（μ）、IgG（γ）、IgA （α）、IgD（δ）和IgE（ε 可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区（C区）。 1．可变区（variableregion,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类、排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V 区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（framework region）。VL中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH 的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining region,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，
细胞膜的结构和功能
、细胞膜的结构和功能 （一）基础扫描 1 、生物体结构和功能的基本单位是，阐明细胞是一切动植物生命活动的基本单位的理论观点是。判断：细胞是生物体结构和功能的基本单位（）细胞是一切生物体结构和功能的基本单位（）细胞是一切动植物结构和功能的基本单位（） 2 、细胞的原核细胞：没有，如、细菌、蓝藻、放线菌 类型真核细胞：有，如绝大多数生物（酵母菌、衣藻、草履虫、变形虫） 判断：①成熟的哺乳动物的红细胞，因为没有细胞核，所以是原核细胞（） ②生物界可能存在这样的生物：体内既有原核细胞，又有真核细胞（） 3 、细胞膜的成分：含有、和，其中，和是主要成分 4、细胞膜的分子结构：层磷脂分子形成磷脂双分子层，是细胞膜的基本支架（磷脂分子的头部 是的，因此在表面；尾部是的，因此在中间）；蛋白质以不同深度结合在磷脂双分子层上。 5 、细胞膜的膜外结构：糖被（由组成），消化道和呼吸道上皮细胞表面的糖被有 和作用；糖被还与有关。（请课后试绘：细胞膜结构模式图） 结构特点是：构成细胞膜的磷脂和蛋白质分子不是静止的，而是流动 的 6 、细胞膜生理特性是：即水分子能自由通过（自由扩散）、细胞要选择吸收的离 的特点子（主动运输）、小分子（O2、CO2、甘油、乙醇、苯是自由扩散，葡萄糖 除进入红细胞以外是主动运输，氨基酸是主动运输）也可以通过，而其他的离子、 小分子、大分子则不能通过（指细胞膜总量不变的情况下） 7 、细胞壁：在植物细胞外表面有一层细胞壁，主要成分是和，起支持和保护作用，是全透性结构；一般的原核细胞的表面也有一层细胞壁，主要成分是。判断：在由细胞构成的生物中，只有人和动物的细胞外面才没有细胞壁（） 8 、细菌细胞的基本结构有：、、、 细菌细胞的特殊结构有：、、 （二）难点突破 1 、物质基础：构成生物体的和
抗体的结构与功能
免疫球蛋白的结构与功能 一、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L 链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1．可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。 2．恒定区（constant region,C区）位于L链靠近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和H 链靠近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末端）。H链每个功能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键连接的50～60个氨基酸残基组成的肽环。这个区域氨
抗体的基本结构
1.适应症 2.用量用法 12.相关文献 具有抗体活性得血清蛋白称为免疫球蛋白，又称为抗体。就是由机体得B淋巴细胞在抗原得刺激下分化、分裂而成得一组特殊球蛋白。人与动物得免疫血清中得免疫球蛋白极不均一，其组成、结构、大小、电荷、生物学活性等都有很大差异，约占机体全部血清蛋白得20～25％。目前已在人、小鼠等血清中先后分纯得到5类免疫球蛋白，1968年，世界卫生组织统一命名为免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白D（IgD）、免疫球蛋白E（IgE）。 免疫球蛋白分子得基本结构 Porter等对血清IgG抗体得研究证明，Ig单体分子得基本结构就是由四条肽链组成得。即由二条相同得分子量较小得肽链称为轻链与二条相同得分子量较大得肽链称为重链组成得。轻链与重链就是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子得单体，就是构成免疫球蛋白分子得基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离得氨基或羧基得方向就是一致得，分别命名为氨基端（N端）与羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子得基本结构示意图 轻链与重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）就是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）就是Ig分子得L链，很容易从患者血液与尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者得标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好得材料。
1．轻链（lightchain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个链内二硫键所组成得环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链得型总就是相同得。正常人血清中得κ：λ约为2：1。 2．重链（heavychain,H链）重链大小约为轻链得2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成得环肽。不同得H链由于氨基酸得排列顺序、二硫键得数目与们置、含糖得种类与数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性得差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链与ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig得分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD与IgE。γ、α与δ链上含有4个环肽，μ与ε链含有5个环肽。重链（heavy chain,H链）由450～570个氨基酸残基组成，分子量约为50～70kD。不同得H链因氨基酸得排列顺序、二硫键得数目与位置、含糖得种类与数量不同，其抗原性也不相同，可将其分为μ链、γ链、α链、δ链、ε链五类，这些H链与L链（κ链或λ链）组成得完整Ig分子分别称为IgM（μ）、IgG（γ）、IgA（α）、IgD（δ）与IgE（ε 可变区与恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链得氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区（C区）。 1．可变区（variableregion,V区）位于L链靠近N端得1/2（约含108～111个氨基酸残基）与H链靠近N端得1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成得肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸得组成与排列随抗体结合抗原得特异性不同有较大得变异。由于V区中氨基酸得种类、排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性得抗体。 L链与H链得V区分别称为VL与VH。在VL与VH中某些局部区域得氨基酸组成与排列顺序具有更高得变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位得氨基酸组面与排列相对比较保守，称为骨架区（framework region）。VL中得高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL与VH得这三个HVR分别称为HVR1、HVR2与HVR3。经X线结晶衍射得研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合得位置，因而称为决定簇互补区（plementarity-determining region,CDR）。VL 与VH得HVR1、HVR2与HVR3又可分别称为CDR1、CDR2与CDR3，一般得CDR3具有更高得高变程度。高变区也就是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在得部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要得作用。
抗体的结构与功能
来源：医学全在线更新：2007-12-3 医学论坛 该文章转载自医学全在线：https://www.360docs.net/doc/d416328599.html,/edu/200712/18959.shtml 免疫球蛋白的结构与功能 一、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：
kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L 链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1．可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
免疫球蛋白的结构
第一节免疫球蛋白的结构 (The Structure of Immunoglobulin) B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞，产生能与相应抗原发生特异性结合的免疫蛋 白，这类免疫球蛋白被称为抗体( an tibody, Ab )。 1937年，Tiselius 用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、a 1、a 2、B及丫球蛋白等组分，其后又证明抗体的活性部分是在丫球蛋白部分。因此，相当长一段时间内，抗体又被称为丫 球蛋白(丙种球蛋白)。 实际上，抗体的活性除丫球蛋白外，还存在于a和B球蛋白处。1968年和1972年的两次 国际会议上，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin , Ig )。 Ig是化学结构的概念，它包括正常的抗体球蛋白和一些未证实抗体活性的免疫球蛋白，如骨髓瘤病人血清中的M蛋白及尿中的本周氏(Be nee Jon es, BJ )蛋白等。 免疫球蛋白可分为分泌型(secreted lg,Slg )和膜型(membrane Ig, mIg )。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别 受体。 ☆☆相关素材☆☆ 图片正常人血清电泳分离图 I 丨总血清 -------- igG -------- IgA --------- IgM 一电泳迁移率十 (igES极少、不能定曲表示) 正常人血清电泳分离图 一免疫球蛋白的基本结构The basical structure of immunoglobulin 免疫球蛋白分子是由两条相同的重链( heavy chain , H链)和两条相同的轻链(light chain , L链)通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。 X射线晶体结构分析发现，IgG分子由3个相同大小的节段组成，位于上端的两个臂由易弯曲的铰链区(hinge region )连接到主干上形成一个 "Y"形分子，称为Ig分子的单体, 是构成免疫球蛋白分子的基本单位。
抗体结构与分类
抗体结构与分类 大多数哺乳动物的抗体基本结构是一个由四条多肽链（二硫键连接的二条重链和二条轻链）组成的糖基化蛋白，分子量约150，000Da。轻链的分子量约25，000Da，由二个结构域组成，一个可变区V L 和一个恒定区C L。轻链有κ和λ两种类型，人的L 链中κ型占60％，λ型占40％；小鼠L 链中κ型和λ型分别为95％和5％。一个抗体分子中的L 链只有一种类型。 重链分子量约50，000Da，有恒定区和可变区组成。轻链和重链有很多相似氨基酸序列构成的同源区。这些同源区有110 个氨基酸，称为免疫球蛋白结构域。重链包括可变区V H 和3～4 个恒定区，C H1, C H2, C H3,和C H4（依抗体类型不同）。C H1 和C H2 之间有一个铰链区，使得Y 型抗体分子的两个Fab 臂具有灵活性，以结合固定距离的两个抗原决定簇。 重链也决定抗体分子的功能活性。依据重链不同，抗体分子分为IgG, IgA, IgM, IgE 和IgD，对应的重链分别为, , μ, 和。IgD, IgE, 和 IgG 通常以单体存在，IgA 有单体和二聚体两种形式，IgM 以五聚体存在，由二硫键连接。IgG 依产生物种不同又分为四个轻微差异的亚型，称为同型。
蛋白水解酶水解IgG 形成有特定生物特性的固定片段，有助于IgG 结构和功能的研究。胃蛋白酶作用于IgG 分子，产生F(ab')2 片段，包括铰链区连接的两个Fab 区。 F(ab')2 分子是二价的，可作用于抗原。 木瓜蛋白酶水解IgG 时作用在C H1 和C H2 之间的铰链区，产生两个单独的Fab 片段和一个Fc 片段。Fab 有抗原结合活性，Fc 则没有。Fc 是糖基化的片段，具有很多效应功能（如结合补体、结合巨噬细胞和单核细胞的细胞受体等），也可用于划分抗体类型。
免疫球蛋白分子的结构与功能
一、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。 图2-3 免疫球蛋白分子的基本结构示意图 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较分析，从而为Ig分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的κ：λ约为2：1。 2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于
氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1．可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）。在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸。VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）。VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determinants）主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
免疫球蛋白分子的结构与功能
、免疫球蛋白分子的基本结构 Porter等对血清IgG 抗体的研究证明，lg分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条 相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为lg分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基 本结构。lg单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别命名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）。 图2-3免疫球蛋白分子的基本结构示意图 （一）轻链和重链 由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是lg分子的 L链，很容易从患者血液和尿液中分离纯化这种蛋白，并可对来自不同患者的标本进行比较 分析，从而为lg分子氨基酸序列分析提供了良好的材料。 1. 轻链（light chain,L ）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。L链共有两型：kappa（与lambda（入）同一个天然lg分子上L链的型总是相同的。正常人血清中的K入约为2：1。 2. 重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450?550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD。每条H链含有4?5个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于 ?戰水化合韧
氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异可将其分为5类：卩链、丫链、a链、3链和￡链，不同H链与L链 （K或入链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。Y a和3链上含有4个肽，□和&链含有5个环肽。 （二）可变区和恒定区 通过对不同骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较分析，发现其氨基端（N- 末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。 1. 可变区（variable region,V区）位于L链靠近N端的1/2 （约含108?111个氨基酸残基）和H链靠近N端的1/5或1/4 （约含118个氨基酸残基）。每个V 区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67?75个氨基酸残基。V区氨基酸的组成和排列 随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸的种类为排列顺序千变万 化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。 L链和H链的V区分别称为VL和VH。在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR ）。在V区 中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守，称为骨架区（fuamework rugion ）。VL 中的高变区有三个，通常分别位于第24?34、50?65、95?102位氨基酸。VL和VH的这 三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。经X线结晶衍射的研究分析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决定簇互补区（compleme ntarity-determi ning regi-on,CDR）o VL 和VH 的HVR1、HVR2 和HVR3 又可分另U称为CDR1、CDR2 和CDR3 , 一般的CDR3具有更高的高变程度。高变区也是Ig分子独特型决定簇（idiotypic determ inants 主要存在的部位。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。