生物化学检验常见考点总结
生物化学检验常见考点总结
一、临床化学基本概念
临床化学是化学、生物化学和临床医学的结合，有其独特的研究领域、性质和作用，它是一门理论和实践性均较强的，并以化学和医学为主要基础的边缘性应用学科，也是检验医学中一个独立的主干学科。
二、临床化学检验及其在疾病诊断中的应用
1.技术方面：达到了微量、自动化、高精密度。
2.内容方面：能检测人体血液、尿液及体液中的各种成分，包括糖、蛋白质、脂肪、酶、电解质、微量元素、内分泌激素等，也包含肝、肾、心、胰等器官功能的检查内容。为疾病的诊断、病情监测、药物疗效、预后判断和疾病预防等各个方面提供理论和试验依据，也促进了临床医学的发展。
第一章糖代谢检查
一、糖的无氧酵解途径（糖酵解途径）
★概念：在无氧情况下，葡萄糖分解生成乳酸的过程。
1、关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶
2、三步不可逆反应：
①葡萄糖磷酸化成为葡萄糖-6-磷酸，由己糖激酶催化。为不可逆的磷酸化反应，消耗1分子ATP。
②果糖-6-磷酸磷酸化，转变为1,6-果糖二磷酸，由磷酸果糖激酶催化，消耗1分子ATP。是第二个不可逆的磷酸化反应。
③磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶催化将高能磷酸键转移给ADP，生成丙酮酸和ATP，为不可逆反应。
3、两次底物水平磷酸化（产生ATP）：
①1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸
②磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸
4、1分子的葡萄糖通过无氧酵解可净生成2个分子ATP，糖原可净生成3分子ATP，这一过程全部在胞浆中完成。
5、生理意义：
（1）是机体在缺氧/无氧状态获得能量的有效措施。
（2）机体在应激状态下产生能量，满足机体生理需要的重要途径。
（3）糖酵解的某些中间产物是脂类、氨基酸等的合成前体，并与其他代谢途径相联系。
依赖糖酵解获得能量的组织细胞有：红细胞、视网膜、角膜、晶状体、睾丸等。
二、糖的有氧氧化
★概念：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的过程，是糖氧化的主要方式。1、四个阶段：①葡萄糖或糖原经糖酵解途径转变为丙酮酸；②丙酮酸从胞浆进入线粒体，氧化脱羧生成乙酰辅酶A；③乙酰辅酶A进入三羧酸循环，共进行四次脱氢氧化产生2分子CO2，脱下的4对氢；④经氧化脱下的氢进入呼吸链，进行氧化磷酸化，生成H2O和ATP。
2、关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系。
3、1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，可生成36或38个分子的ATP。
4、乙酰辅酶A不可以转变为其他物质，只能通过三羧酸循环氧化分解功能。
5、粒体内膜上分布有紧密相连的两种呼吸链，即NADH呼吸链和琥珀酸呼吸链，氧化脱下的一分子氢在进入NADH呼吸链可生成3分子ATP，进入琥珀酸呼吸链（FAD）可生成2分子ATP。
三、糖原的合成途径
★概念：由单糖（主要是葡萄糖）合成糖原的过程称为糖原合成。
1、糖原是动物体内糖的储存形式，葡萄糖通过α-1,4糖苷键连接为直链结构，通过α-1,6糖苷键相连为分支结构。
2、糖原主要储存在肝组织和肌肉组织中，肝糖原总量约为70～100g，肌糖原约为250～400g。
3、糖原合成的关键酶是糖原合酶，合成1分子糖原需要消耗2个ATP。
4、尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）是葡萄糖的活化形式。
5、糖原合成可以降低血糖浓度。
四、糖原的分解途径
★概念：肝糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解。
1、糖原分解的关键酶是糖原磷酸化酶。
2、糖原磷酸化酶只催化α-1,4糖苷键的断裂。
3、肌糖原不能分解为葡萄，因为其缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，只能通过糖酵解或有氧氧化。
4、糖原分解可以升高血糖浓度，当机体缺乏糖的供应时，糖原分解加快。
五、糖异生途径
★概念：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，可以升高血糖。
1、能进行糖异生的物质主要有甘油、乳酸、丙酮酸及生糖氨基酸。
2、糖异生主要在肝脏进行，肾脏的糖异生能力是肝脏的1/10。
3、意义：①维持血糖浓度恒定；②有利于乳酸的再循环；③肾脏糖异生有利于酸碱平衡。
六、磷酸戊糖途径
1、磷酸戊糖途径由6-磷酸葡萄糖开始，生成2个具有重要功能的中间产物：5-磷酸核糖和
NADPH。
2、关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
3、生理意义：
（1）提供5-磷酸核糖，用于核苷酸和核酸的生物合成。
（2）提供NADPH形式的还原力，参与多种代谢反应，维持谷胱甘肽的还原状态等，若NADPH缺乏，可使红细胞膜的抗氧化作用减低，而发生溶血。
七、血糖
空腹时血糖（葡萄糖）浓度：3.89～6.11mmol/L。
（一）血糖来源
1、糖类消化吸收：血糖主要来源。
2、肝糖原分解：短期饥饿后发生。
3、糖异生作用：较长时间饥饿后发生。
4、其他单糖的转化。
（二）血糖去路
1、氧化分解：为细胞代谢提供能量，为血糖主要去路。
2、合成糖原：进食后，合成糖原以储存。
3、转化成非糖物质：转化为氨基酸以合成蛋白质。
4、转变成其他糖或糖衍生物：如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。
5、血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。
★肾糖阈:8.9～9.9mmol/L，160～180mg/dl，当血糖浓度超过此水平，出现糖尿。（三）血糖调节
1、降低血糖的激素：胰岛素。
★胰岛素发挥作用首先要与靶细胞表面的特殊蛋白受体结合。
2、升高血糖的激素：胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素。
糖皮质激素和生长激素主要刺激糖异生作用；
肾上腺素主要促进糖原分解。
3、肝脏是维持血糖恒定的关键器官。
肝脏具有双向调控功能，可通过肝糖原的合成、分解，糖的氧化分解，转化为其他非糖物质或其他糖类，以及肝糖原分解、糖异生和其他单糖转化为葡萄糖来维持血糖的相对恒定。（四）糖代谢异常
1、血糖浓度＞7.0mmol/L（126mg/dl）称为高血糖症。
2、糖尿病（DM）分型：
（1）1型糖尿病
概念：由于胰岛β细胞破坏而导致内生胰岛素或C肽绝对缺乏，即Ⅰ型或青少年发病糖尿病。由于胰岛β细胞发生细胞介导的自身免疫损伤而引起。临床上易出现酮症酸中毒。
其特点为：
①体内存在自身抗体，如胰岛细胞表面抗体（ICAs）、胰岛素抗体（IAA）、胰岛细胞抗体（ICA）等。
②任何年龄均发病，好发于青春期，起病较急。
③胰岛素严重分泌不足，血浆C肽水平很低。
④治疗依靠胰岛素。
⑤多基因遗传易感性。如HLA-DR3，DR4等。
病毒感染（柯萨奇病毒、流感病毒）、化学物质和食品成分等可诱发糖尿病发生。
（2）2型糖尿病：即Ⅱ型或成年发病DM
概念：不同程度的胰岛素分泌障碍和胰岛素抵抗并存的疾病。不发生胰岛β细胞的自身免疫性损伤。
特点：（1）患者多数肥胖，病程进展缓慢或反复加重。
（2）血浆中胰岛素含量绝对值不低，但糖刺激后延迟释放。
（3）ICA等自身抗体呈阴性。
（4）对胰岛素治疗不敏感。
3、糖尿病的诊断标准：（1）指标随机血糖大于11.1mmol/L；（2）空腹血糖大于7 mmol/L；（3）OGTT两小时后血糖大于11.1 mmol/L。以上三种指标中的任何两种若同时出现可确诊。
4、低血糖症的诊断标准：①低血糖症状；②发作时空腹血糖浓度低于2.8mmol/L；③供糖后症状缓解。
5、糖代谢的先天性异常是由于糖代谢的酶类先天性异常或缺陷，导致某些单糖或糖原在体内贮积，从尿中排出。此类疾病多为常染色体隐性遗传，包括糖原累积症、果糖代谢异常及半乳糖代谢异常等，以糖原累积症最为常见。
八、糖尿病的实验室检查
（一）血糖测定
★血糖测定应用氟化钠抗凝剂抗凝。采血后不及时离心，血糖浓度每小时下降5%，不能及时检验的话，应置于2～8℃的冰箱保存，血糖浓度可稳定3天。
1、血糖测定的方法按原理分为3类：无机化学法、有机化学法和酶法，无机化学法特异性
差已经淘汰，有机化学法主要为邻苯胺法（缩合法），酶法的特异性高，是临床检验的主要方法。
2、己糖激酶法（HK）是测定血糖的参考方法，吸收波峰在340nm。
3、葡萄糖氧化酶法（GOD）是测定血糖的常用方法，是我国目前推荐临床常规测定血浆葡萄糖的方法。
4、餐后血糖浓度的排序是动脉＞毛细血管＞静脉。空腹血糖浓度的排序静脉＞毛细血管＞动脉。
（二）口服葡萄糖耐量试验
1、本试验用于糖尿病症状不明显或血糖升高不明显的可疑糖尿病患者。
2、方法：WH0标准化的OGTT：
①病人准备：实验前3天每日食物中糖含量不低于150g，维持正常活动。影响试验的药物应在3日前停用。整个试验中不可吸烟、喝咖啡、茶和进食。试验前病人应禁食10～16h。
②葡萄糖负荷量：成人将75g葡萄糖溶于250ml的温开水中，5min内饮入；妊娠妇女用量为100g；儿童按1.75g/kg体重给予，最大量不超过75g。
③标本的收集：试者在服糖前静脉抽血测空腹血糖。服糖后，每隔30min取血一次，共4次。若疑为反应性低血糖症的病例，可酌情延长抽血时间（口服法延长至6h），分别进行血糖测定。同时每隔1小时测定一次尿糖。
根据各次血糖水平绘制糖耐量曲线。
3、正常糖耐量：
空腹血糖＜6.1mmol/L（110mg/dl）；口服葡萄糖30～60min达高峰，峰值＜11.1mmol/L（200mg/dl）；120min时基本恢复到正常水平，即＜7.8mmol/L（140mg/dl）。
尿糖均为（－）。
此种糖耐量曲线说明机体糖负荷的能力好。
（三）糖化血红蛋白测定
1、糖化血红蛋白测定的血红蛋白主要是HbA1c。
2、糖化血红蛋白可以反应患者过去1～2个月（6～8周）的血糖平均水平。
3、测定的参考方法为高压液相色谱法（HPLC）。
4、参考区间：HbA1c4.8%～6.0%。
（二）糖化血清蛋白测定（果糖胺测定）
1、血清白蛋白在高血糖情况下同样会发生糖基化。主要是白蛋白肽链189位赖氨酸与葡萄糖结合形成高分子酮胺结构，其结构类似果糖胺，故也称为果糖胺测定。
2、临床意义：反映2～3周前的血糖控制水平，作为糖尿病近期内控制的一个灵敏指标。
3、不同的生化指标可以反映血糖水平时间的长短不同，一般来说时间由长到短的排列是：
糖化终末产物＞糖化血红蛋白＞果糖胺＞血糖
4、参考区间：1.9mmol/L±0.25mmol/L。
（三）胰岛素、C-肽释放试验
1、胰岛素（INS）是胰腺B细胞分泌，入血后约10分钟降解。主要功能是促进葡萄糖的氧化和糖原的生成，抑制糖异生，从而降低血糖浓度。
2、正常人胰岛素分泌与血糖呈平行状态，在30min～60min，峰值达基础值的5～10倍，180min时降至空腹水平。
3、胰岛素水平降低常见于1型糖尿病，空腹值常＜5μU／ml。
4、胰岛素水平升高可见于2型糖尿病，病人血糖水平升高，胰岛素空腹水平正常或略高，胰岛素释放曲线峰时出现晚，约在120min～180min。
5、C-肽的测定意义与胰岛素相同，但C-肽的半衰期长，约为10～11分钟，且不被肝脏破
6、胰岛素、C-肽释放试验曲线图
1型糖尿病由于胰岛β细胞大量破坏，胰岛素、C肽水平低，对血糖刺激基本无反应，整个曲线低平；2型糖尿病胰岛素、C肽水平正常或高于正常；服糖后高峰延迟或呈高反应。
7、糖尿病患者酮症酸中毒的典型临床表现是有典型的Kussmanl呼吸，呼吸深大，呈烂苹果气味，血液PH下降。
第二章脂代谢检查
★高频考点汇总
1、血脂是血浆中的中性脂肪（甘油三酯和胆固醇）和类脂（磷脂、糖脂、固醇、类固醇）的总称，广泛存在于人体中。
2、甘油三酯分解的限速酶是甘油三脂脂肪酶（HSL）。
3、促进脂肪动员的激素称为脂解激素，如肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素、ACTH 等。抑制脂肪动员的激素为抗脂解激素，如胰岛素、前列腺素E2等。
4、脂肪酸的氧化的肝脏的主要供能方式，但是其产生的中间产物酮体肝脏不能利用，这是由于肝脏缺乏氧化利用酮体的酶（肝生酮不用酮）。
5、脂蛋白分类及功能
脂蛋白
（超速离心法）
电泳位置
特点
主要脂质
合成部位
CM
（乳糜微粒）
原点
颗粒最大，密度最小空腹时血清中不存在含甘油三酯最多
转运外源性TG
TG
小肠
VLDL
（极低密度脂蛋白）前β
/
转运内源性TG
TG
肝脏
IDL
（中间密度脂蛋白）α和前α之间
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
生物化学糖代谢知识点总结材料
第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G）、果糖（F），半乳糖（Gal），核糖 双糖：麦芽糖（G-G），蔗糖（G-F），乳糖（G-Gal） 多糖：淀粉，糖原（Gn），纤维素 结合糖: 糖脂，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成
各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径： SGLT 肝脏
过程 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +
第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段：三羧酸循环 生理意义： 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体
生物化学考试重点
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
医学检验实践心得体会4篇
医学检验实践心得体会4篇 医学检验实践心得体会1 我自20xx年10月11日到济宁医学院附属医院进修，至20xx年1月11日结束。在这短暂的三个月的时间里，圆满的完成了进修计划。我不但丰富了检验知识，而且提高了各项检验技能。 我进修的体会和总体感受就是“忙”和“累”。大家做事很认真，很注重质量。在这三个月里，我体验了济宁医学院附属医院的进修生活，感受到了省级医院老师们高超的诊疗水平和艺术性的操作技术、严谨的治学态度、一丝不苟的精神以及对待病人耐心、和蔼、友善的态度，同时也感觉到一种全院职工为患者的康复、为医院的明天、为自己钟爱的事业而全力以赴奋斗的精神。济宁医学院附属医院检验科是一个集医疗、教学、科研为一体的综合性临床实验室，是济宁市检验医学的学术中心。检验科已使用LIS（临床实验室信息系统）管理，病人的个人信息保存在就诊卡里，所化验的项目打印在条码上，先将条码扫描在打印报告的电脑里，仪器会自动扫描条码后，把结果传输到该病人名下，既大大提高了工作效率，也减少打错患者姓名、年龄、科别等现象，有效地减少了医疗纠纷的发生，这可为我院的网络信息系统建设提供参考。在检验科老师们的指导下，我顺利地完成了免疫室的进修任务，进一步强化了基本理论和基本技能的学习，对以前所做的检测项目有了新的认识，所遇到问
题也得到解决，同时，接触很多以前没见过的检测方法，如乙肝五项定量检查、ANA（抗核抗体）、ENA（可提取性抗核抗体）、ds—DNA（抗双链DNA抗体）、自免肝检查、淋巴毒实验、T细胞亚群、HLA—B27、地高辛等药物浓度检测等，并熟练掌握了这些项目的操作，同时，也接触了很多先进仪器，如罗氏E1700电化学发光仪、流式细胞仪、西门子药物浓度分析仪等。通过学习，了解到以前做得很多成熟的检测方法，也存在很多缺点，如乙肝五项ELISA法定性HBsAg假阴性和抗—HBC假阳性很多，用电发光定量就能很大程度上降低假阴性率和假阳性率。一些检测项目对疾病有很好的辅助诊断作用，如ds—DNA是系统性红斑狼疮最重要的诊断标志之一；ANA、ENA对系统性红斑狼疮、混合性结缔组织病、类风湿性关节炎、进行性系统硬化症、干燥综合症等风湿性疾病，有重要的诊断价值。CCP对类风湿性关节炎的辅助诊断价值。MP、EB、MP—IgM、肺衣IgM、嗜肺IgM、TB等等发热项目的检测为发热病人的及时诊断提供了科学的检验数据及依据。在器官移植配型室帮助老师完成复杂的肾移植HLA配型、淋巴毒交叉配合实验的同时学到了很多器官移植方面的知识。 如今正是新型医疗改革如火如荼进行的时候，社会焦点高度集中在医生身上，以前“剑胆琴心”、“悬壶济世”的好医生，今天却如临深渊，如履薄冰，一点风吹草动，
生化知识点整理(特别全)
第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
生物化学重点总结 期末考试试题
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
医学检验工作总结
医学检验工作总结 当我步入神圣医学学府的时刻，谨庄严宣誓：我志愿献身医学，热爱祖国，忠于人民，恪守医德，尊师守纪，刻苦钻研，孜孜不倦，精益求精，全面发展。我决心竭尽全力，除人类之病痛，助健康之完美，维护医术的圣洁和荣誉，救死扶伤，不辞艰辛，执着追求，为祖国的医药卫生事业的发展和人类的身心健康奋斗终生。” 带着一份希冀和一份茫然步入了区医院检验科进行学习。尽管我仅在这里度过了短短的两个星期的时间，但也正是这短短的两个星期使我对自己所学的专业有了更加全面的了解，对以后进一步的专业知识的学习奠定了更坚实的基础，同时也为今后的就业做了良好的铺垫。 见习，是一种磨练，是对自己感受医院环境，了解医院事务的一种巩固理论知识的社会实践活动，更是对自己医生梦想的前期准备。 首先，医院做了相关介绍和有关的规定，及其在院的个人形象，服务态度。 在其中感受到了医院的辉煌成就也及严密程度。即此，暗暗的为自己鼓劲，不求做到最好，只求做到更好。 医学重之于细心与责任。刚开始只感觉自己很碍手碍脚，不知道能帮上什么，但这只是在短暂的时间里，在主任和老师的帮助下有了很大的进步。 其中，明白了许多试剂试管的用途和检验某种成分的方法。值得庆幸的是对血液的检验有了更大的明知，在血液临检，看着自动做剖析的流式细胞仪，让我对之后的专业知识有了提前的了解。而在体液临检，老师经常会让我来看看样本。而这些来自不同人的、或阳性或阴性的体液样本才是我今后所要面对的。 对于如何采集标本，采集标本的注意事项，如何收集标本，如何分离，如何进行检测都有了大体的了解。之后我学习了如何进行静脉采血。在静脉采血中的一却注意事项，如何做到快速准确的取血。
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
临床检验基础总结
基础知识 血清缺少什么？纤维蛋白原，某些凝血因子，1，2,５,８等 血液粘度与什么有关? 与血细胞比容与血浆粘度有关 采血得方法与部位？一人一针,左手无名指内侧，成人肘部静脉. 耳垂血血小板可能正常，其她结果都不正常 血细胞计数用什么抗凝？EDTA～K 红细胞渗透脆性试验用什么抗凝?肝素 凝血因子测定用什么抗凝？枸橼酸钠,比例就是多少?1：9。血沉1：4 血钙用肝素 良好得血片具备哪些特点？厚薄适宜,头体尾分明，细胞分布均匀,边缘整齐，两侧有一定空隙 瑞氏染液得组成？碱性亚甲蓝,酸性伊红,甲醇 碱性环境中细胞带什么电荷？带负电,碱性环境中与碱性染料亚甲蓝结合偏蓝姬姆萨得染液组成?天青，伊红，甲醇,纯甘油 血涂片最常用得染色方法就是?瑞士 造血干细胞分化发育到网织红细胞需要多长时间？3 天。网织红细胞到成熟红细胞需要多长时间？2天三天打鱼两天晒网,三天后收网成网织红细胞 正常人血红蛋白含量最多得就是?110－１60，９9%就是HbA，HbA又叫还原血红蛋白, 新生儿红细胞参考值?6－7 血红蛋白得色素部分组成就是？亚铁血红素。蛋白质部分包括？珠蛋白 贫血得四大原因分别就是？急慢性失血，红细胞寿命缩短，造血原料不足,造血功能减退 红N/10０白Ｎ/20酸N／50 国际推荐血红蛋白测定方法？hicn 波长就是？5４0, 血红蛋白含量静脉血比毛细血管低还就是高？低１0%—15％ 贫血判断就是红细胞好还就是血红蛋白好？血红蛋白优于红细胞计数 红细胞得直径参考值？6、7-７、7 急性失血性贫血红细胞呈？正细胞正色素。慢性失血性贫血红细胞成?小细胞低色素。再障就是正细胞正色素。缺铁性贫血呈？小细胞低色素性,不均一。珠蛋白合成障碍性贫血呈？小细胞均一珠蛋白合成障碍性贫血就是地中海贫血， 靶形红细胞见于哪种疾病?？珠蛋白生成障碍性贫血。泪滴样红细胞见于?骨髓纤维化 点彩红细胞中得颗粒就是？变性得RNA。网织红细胞中得就是?正常得RNA。 引起点彩红细胞得物质就是?重金属中毒。红细胞得异常结构包括？点彩红，豪焦小体，卡波环,寄生虫, 波就是焦点，瞧着眼睛红。染色质小体就就是豪焦 血细胞比容读取哪一层红细胞?还原。离心力就是多少?2264。 引起MCＶ假性增高得疾病就是？红细胞凝集，严重高血糖。引起MＣH假性增高得疾病就是？高脂血症，白细胞增多症。ＭCＨＣ增高见于什么疾病？球型红细胞增多证
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮 氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try） 蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。
医学检验实习总结
医学检验实习总结 时光飞逝，一转眼，我在XXX医院检验科一年的实习即将结束，回顾自己在实习阶段所经历的点点滴滴，心里面百感交集。原本迷 茫与无知，现如今满载而归，第一次被人唤作医生时的欣喜，第一 次学会操作仪器以及独立进行各种检验工作时的快乐，还有实习医 院领导老师们无私的关心及教导仍历历在目，至今仍让我为之感动。现在，我即将要离开这个第一次工作的地方，心里有许许多多的不舍，但是，离开是为了能够在更多的地方更好的发挥自己的社会价值，我相信这第一次的实习经历会让我铭记一生。 实习是一件很具意义的事情，在实习中能够学到书本上没有的知识，增加社会实践能力，我们必须在实践中来检验自己所学的知识，尽管有时候会认为，书本上的知识根本用不上，但是，具备了知识 也就等于具备了学习的能力，所以，我想实习的目的不是为了毕业证，而是为了获取知识，获取工作技能，换句话说，在学校学习是 为了能够适应社会的需要，通过学习保证能够完成将来的工作，为 社会作出贡献，然而走出大学这个象牙塔步入社会，必然会有很大 的落差，特别是医学这一相对而言特殊的行业，理论与实践的差距 实在是太大。因此，能够以以这一年的实习来作为缓冲，对我而言 是一件幸事，通过实习工作了解到工作的实际需要，使得学习的目 的性更明确，得到的效果也必然更好。 实习是对理论学习阶段的巩固与加强，也是对检验技能操作的培养和锻炼，同时也是就业岗前的最佳训练，尽管这段时间不是很长，但对每个人都很重要。刚进入检验科，总有一种茫然的感觉，对于 检验工作处于比较陌生的状态，也对如何适应这样的新环境感到迷茫。庆幸的是，检验科的带教老师们耐心的讲解，让我很快地熟悉 了工作流程，老师们传授的经验，也让我对于检验这一专业有了更 加深入的认识，我了解到许许多多在学校无法学到的更加具体的检 验知识。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
生物化学重点总结
第一章蛋白质的结构与功能 1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸. 2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸 3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性. 4.色氨酸：分子量最大 5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸 6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸 8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸 9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸 10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键 11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的 C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面 12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上 13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸 14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每 3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键 15.举例说明蛋白质结构与功能的关系 ①蛋白质的一级结构决定它的高级结构 ②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。 ③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系： a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应 导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为 Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。 b.变性作
医学检验工作总结
工作总结 在政治思想上，时刻跟党中央保持高度一致，热爱人民热爱社会主义，热爱本职工作，认真学习、关心时事，树立全心全意为人民服务的工作指导思想，不与不法行为为伍．积极配合临床医生及公共卫生小组做好各项工作，确保医院各项任务指标能按时完成．平时能多与同事交流，积极参加本院组织的学习培训活动． 为了提高自己的工作能力，在工作实践中我能认真学习，不断摸索，丰富自己的理论知识，为了能更好地为患者服务打好基础． 作为一名医务工作人员坚守自己的工作岗位，履行岗位职责，服从领导分配，不计较个人得失，能想病人所想，急病人所急，刻苦学习理论知识和实际操作能力，不断提高自己的专业水平和实际工作能力，并将所学的知识发挥到临床工作中去． 在工作中，我能严格遵守岗位责任制和操作规程，通过各种学习，积累了解不少临床经验，无论是理论还是操作，都打下了坚实的基础，在工作上我都能严格遵守相应的规章制度，坚持不断的学习努力提高自己的专业知识，有较强的学习主动性和工作责任心；对工作认真，做到细心观察、精心检查准确及时地做好检验工作，提高检验工作质量，在思想上有正确的人生关，价值关；在生活上能做到洁身自爱，同时积极锻炼身体，有着健康的体魄。我感谢同事们对我的关心、照顾、帮助和支持，让我能更顺利快速的完成工作．认认真真地完成本职工作．对病人能做到一视同仁，不因他们身份和职业的不同而有不同的对待，时刻为病人着想，千方百计为病人解除病痛．对年老的病人能做到耐心细致，尽量地为他们提供好的让他们满意的服务．对病人态度和蔼，因而得到很多患者的好评．积极参加院部组织的各项集体活动．团结同事．正确处理同行同事之间的关系，不与他人闹无原则纠纷。 综上所述，本人在这种环境下能很好地完成自己的工作做到全年无差错，是一名合格的医务工作者。
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL）3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸+ HSCoA + ATP 脂酰 消耗了 键 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化