肌球蛋白和肌动蛋白的区别
猪肉基本知识及组织结构
肉的基本概念
（四）骨组织（Bone tissue）
➢ 含量：猪骨约占体的5%~9%，牛占15%~20%。 ➢ 构成：骨膜、骨质及骨髓构成。 ➢ 骨髓：红骨髓和黄骨髓。红骨髓细胞较多，为造血器官，幼龄动物含多；黄骨髓主要为脂肪，成年
动物含量多。 ➢ 化学组成：水分约40%~50%，胶原蛋白约20%~30%，5%~27%的脂肪，无机质20%。无机质主
（1）二元猪的杂合程度较大， 杂交优势明显，长势较快，且育 肥效果好。 （2）二元猪对养殖技术的要求 较低，但应用较广泛。
肉的基本概念
什么叫肉？
一般所说的肉是指畜禽屠宰放 血后，除去皮、毛、头、蹄、 骨及内脏后的可食部分（组 织）。 在肉品加工中，较多的使用胴 体这一概念。所谓胴体，是指 畜禽屠宰放血之后，除去皮、 毛、头、四肢下部和内脏后剩 下的部分。
要是羟基磷灰石。
肉的基本概念 猪体肌肉、脂肪和骨组织的比例
年龄（月）
肌肉%
脂肪%
骨%
5
50.3
31
10.4
6
47.8
35
9.5
7.5
43.5
41.4
8.3
肉的基本概念
各种畜禽肉的化学组成
猪肉各部位的化学组成
名称
牛肉 羊肉 肥猪肉 瘦猪肉 马肉 鹿肉 兔肉 鸡肉 鸭肉
水分
蛋白质
72.9
20.1
75.2
细胞间质蛋白质（stroma proteins） -主要是结缔组织 胶原蛋白（collagen） 胶原蛋白性质稳定，质地坚韧，具 有很强的延伸力，不溶于水及稀盐 溶液，在酸或碱的环境中可以膨胀。 不易被一般蛋白酶水解，但可被胃 蛋白酶及细菌所产生的胶原蛋白酶 所消化。 弹性蛋白（elastin） 网状蛋白（reticulin） 性质： ·属不完全蛋白质。 ·弹性蛋白加热不溶解，营养价值低。
简述骨骼肌的收缩原理及过程
简述骨骼肌的收缩原理及过程骨骼肌是人体内最常见的肌肉类型，也是肌肉中功能最为复杂的一种。
骨骼肌主要通过收缩来实现运动功能，其收缩原理和过程主要包括肌肉纤维结构、肌动蛋白和肌钙蛋白的相互作用以及神经调节等。
1. 肌肉纤维结构骨骼肌的基本单位是肌纤维。
每个肌纤维由许多并列排列的肌纤维小束构成，每个肌纤维小束又由许多并列排列的肌纤维细胞组成。
肌纤维细胞内含有许多并行排列的肌纤维，也被称为肌纤维束。
肌纤维内部由许多长度约为80nm的肌节组成，每个肌节都由一段肌动蛋白丝和一段肌钙蛋白丝组成。
2. 肌动蛋白和肌钙蛋白的相互作用肌动蛋白是一种与运动密切相关的蛋白质，由肌原纤维、薄丝和肌球蛋白三个部分组成。
肌钙蛋白是一种存储在肌原纤维上的钙离子结合蛋白质。
在肌肉收缩过程中，肌动蛋白和肌钙蛋白发挥关键作用。
当肌肉受到刺激，神经电信号会引起肌肉纤维中的钙离子释放。
钙离子与肌原纤维结合，使肌球蛋白上的阻挡结构发生变化，使肌动蛋白的结合位点暴露出来。
肌动蛋白结合位点能够与肌钙蛋白结合位点结合，形成横桥，进而实现肌动蛋白和肌钙蛋白的相互作用。
当肌动蛋白和肌钙蛋白相互结合时，肌动蛋白会挤压和推动肌纤维的肌节，导致肌节缩短，继而引起整个肌肉纤维的收缩。
3. 神经调节在骨骼肌的收缩过程中，神经系统起着重要的调节作用。
骨骼肌由运动神经控制，运动神经的末端有一个神经肌接头。
当神经冲动传导到神经肌接头时，会释放乙酰胆碱，使肌肉纤维细胞膜的离子通道打开，导致肌肉细胞内外电位差发生变化，从而引起肌肉细胞内的钙离子释放。
钙离子释放后，与肌动蛋白和肌钙蛋白相互作用，最终实现肌肉的收缩。
总结：骨骼肌的收缩原理和过程是一个复杂而精密的过程，包括肌肉纤维结构、肌动蛋白和肌钙蛋白的相互作用以及神经调节等多个方面。
在肌肉受到刺激后，神经冲动引起钙离子释放，钙离子与肌动蛋白和肌钙蛋白相互作用，最终实现肌肉的收缩。
这个过程需要多个细胞和分子之间的相互作用和调节，确保骨骼肌的正常运动功能。
肌红蛋白
附录
肌红蛋白和血红蛋白 我们制作的卤菜烤鸭等小吃肉类产品，为什么成品出锅后容易变黑？除了在加工技术上作些工作，也必须要了解原料肉质的特性，方能做到随心所欲的控制产品的颜色。肉产品变 黑主要是肌红蛋白和血红蛋白这两种蛋白质在高温下变性了!熟肉中的高铁血红素催化肌肉脂类迅速氧化。铁和铜离子能促进脂肪氧化和酸败。1,新鲜肉的颜色: 肉色是肉质的重要外 观条件，它反映了肌肉生理、生化和微生物学的变化，肉色的深浅取决于肌肉中的色素物质肌红蛋白(Mb，约占70%一80%)和血红蛋白(Hb，约占20%一30%)的含量，肌红蛋白的 含量越高，肉色就越深。肌肉中肌红蛋白的含量受动物种类、肌肉部位、运动程度、年龄及性别等因素的影响，如新鲜兔肉肌红蛋白的含量为0. 2mg/g，家禽肉为0.2一1. 8mg/g， 猪肉为0.6-4. Omg/g，羔羊肉为2.0一6. Omg/g，牛肉为3.0-10. Omg/g，故牛羊肉肉色最深呈深红色，猪肉鸡肉次之，而兔肉接近白色。鸡腿肌中肌红蛋白的含量是胸肌的5一10倍， 所以前者肉色发红，后者发白。肉色亦受外界光照和氧化的影响，肌红蛋白中的亚铁离子能与氧结合生成氧合Mb，肉色呈鲜红色，若肉在空气中放置长久，氧合Mb被氧化为正铁 Mb，肉色为褐色。2,各种肉的颜色以及煮熟的肉的颜色综述: 肌肉的化学组成 肌肉的化学组成依动物种类,性别,年龄,部位,营养状态,饲料,季节及屠宰方法而有不同,其中水分和脂肪变动较大。 成年哺乳动物的典型肌肉在宰后僵直后分解前的化学组成如下(LAWRIE,1975;;GRAESER ET AL.,1981). 成年哺乳动物宰后僵直后的肌肉化学组成 -------------------------------------------------------------------------------成分 占湿重的% -------------------------------------------------------------------------------1.水分 75.0 2.蛋白质 19.0 (1)肌原纤维蛋白质 11.5 (2)肌浆蛋白质 5.5 (3)结缔组织和细胞器 2.0 3.脂肪(包括中性脂肪,磷脂,脂肪酸,脂溶性物质) 2.5 4.碳水化合物(乳酸,糖原,葡萄糖,糖酵解中间产物) 1.2 5.各种可溶性非蛋白氮 1.65 6.可溶性无机物 0.65 7.维生素 ` -------------------------------------------------------------------------------(LAWRIE,1975;GRAESER ET AL.,1981) 上述各种成分中以肌肉蛋白质最重要。它不仅是人类优质食物蛋白质的主要来源,而且是活体肌肉收缩的物质基础。在宰后由肌到肉的转变过程中,肌肉蛋白质发生许多复杂的变化。 为了理解肌肉蛋白质在宰前,宰后和加工处理中的作用,必须了解肌肉蛋白质的基础化学以及它在肌肉和肉的特性中所发挥的作用。 一、肌肉的含氮部分 肌肉蛋白质根据其在细胞内的位置分为三种： 1/原纤维蛋白质(MYOFIBRILLAR PROTEIN):组成收缩细胞器; 2/肌浆蛋白质(SARCOPLASMIC PROTEIN):包括细胞内所有的代谢酶(线粒体内或游离于胞浆内的),肌肉色素蛋白质-肌红蛋白(MYOGLOBIN),肌细胞核和溶酶体(LYOSOME)等; 3/结缔组织蛋白质(CONNECTIVE TISSUE PROTEIN):位于肌纤维外的细胞外基质,对生活肌肉有支持和强固作用,最终与肉的嫩度有关。 1.肌原纤维蛋白质 这类蛋白质大约占肌纤维蛋白的一半以上。在肌原纤维蛋白质中，肌球蛋白(MYOSIN)占55-60%以上，肌动蛋白(ACTIN)占20%左右。此外还含有其它蛋白质。 1/ 肌球蛋白。 分子用金属原子喷涂后刚好可用电镜观察,外观如火柴杆,每分子有两个难以分开的头.肌球蛋白经胰蛋白酶(TRIPSIN)处理可分为两条重链肌球蛋白(HEAVY MEROMYOSIN,HMM) 和4条轻链肌球蛋白(LIGHT MEROMYOSIN,LMM).重链肌球蛋白用木瓜蛋白酶(PAPAIN)处理还可再分为两个亚片段,木瓜蛋白酶可用作肉的嫩化剂.片段-1由肌球蛋白分子的两个活 性头构成,具有结合肌动蛋白和水解ATP的能力。一条粗丝约由400个肌动蛋白分子组成,以中央为界各有一半肌动蛋白分子头分别朝向肌节两侧的Z-线,粗丝全长约1.5UM.活性头沿粗 丝每隔一定距离突出.粗丝中部加粗是由于此处存在M-线蛋白质(M LINE PROTEIN),这就是电镜下的M-线.在更高倍下, 可见到横桥。 2/肌动蛋白 是由单股多肽链构成的球形蛋白.分化中的骨骼肌含有2-,B-,r-肌动蛋白质三种.随着肌肉发育,后两种蛋白质下降,2-肌动蛋白成为唯一存在的蛋白质。球状肌动蛋白(G-ACTIN)在生 理盐浓度中聚合成丝状肌动蛋白,可与肌球蛋白相互作用,为生物运动产生机械能. 3/原肌球蛋白(TROPOMYOSIN),含2-,B-两个亚单位.原肌球蛋白分子与肌动蛋白分子的结合按1:7,与肌钙蛋白(TROPONIN)分子按1:1结合. 4/肌钙蛋白,在细丝上呈周期性分布,与原肌球蛋白结合,能把Ca++的敏感性传至肌 动球蛋白(ACTOMYOSIN)的ATP酶.它有三个亚单位:肌钙蛋白C(TROPONIN C,TN-C),1分子有4 个钙结合部位;肌钙蛋白I(TROPONIN I,TN-I),能在ATP存在时抑制肌动-肌球蛋白的反应;肌钙蛋白T(TROPONIN T,TN-T),是结合原肌球蛋白的成分,使整个肌钙蛋白以40NM周期沿细 丝的全长定位. 5/辅肌球蛋白(ACTININ),是调节肌动蛋白物理状态的蛋白质,它分为:2-,B-,r-,eu-ACTININ四种. 6/次要的调节蛋白质(MINOR REGULATORY PROTEIN),能调节肌丝的丝状特性.包括上述的辅肌球蛋白和M-,C-,F-,I-蛋白质. 7/肌丝蛋白质(FILAMENT PROTEIN),与肌原纤维蛋白质不同,在肌原纤维和肌细胞结构中提供机械连续性,包括连接蛋白(CONNECTIN 或 TITIN),支架蛋白(SKELETIN或 DESMIN), 和Z-蛋白(Z-PROTEIN)几种.
真核细胞中驱动蛋白的机制及其作用
真核细胞中驱动蛋白的机制及其作用徐荣，电气工程及其自动化1303，3130100717，513031329@摘要：马达蛋白（motor proteins)主要分为驱动蛋白（kinesin)，动力蛋白(dynein)，以及肌球蛋白（myosin)。
其中驱动蛋白是在微管上作定向运动的，在细胞内的运输机制中起重要作用的分子马达。
从1985年发现至今，驱动蛋白一直是生物学界研究的热门话题。
本文就近年来对这种分子马达的机制功能研究做一简要的综述。
关健词：驱动蛋白,机制,功能作用在无比精密的细胞结构中，有一类分子，在细胞中发挥着核心运转的作用，它们大大提高了细胞中物质转换流动的速率，它们就是分子马达。
分子马达是分布在细胞内部或表面的一类蛋白，又称马达蛋白，它负责细胞内的一部分物质或者整个细胞的运动，从这个角度看，生物体内各种组织、器官乃至整个生物体的运动最终都归结为分子马达微观上的运动。
而在真核细胞中，主要有三种马达蛋白——驱动蛋白、动力蛋白、肌球蛋白，它们三者间有共同点，也有区别较大之处。
本文将对驱动蛋白的机制及功能等方面进行分析总结，与另外两类马达蛋白做比较，并对其研究发展进行展望。
驱动蛋白(kinesin)是一类能利用ATP水解所释放的能量驱动自身及所携带的货物分子沿微管运动的马达蛋白，与细胞内物质运输有关，是1985年美国加州大学的Vale等首次在鱿鱼和哺乳动物神经组织进行蛋白生化分馏实验中发现的[1]。
驱动蛋白之中根据结构的不同可分为很多种，目前在真核细胞生物（人与小鼠为例）体内发现了45种驱动蛋白，它们参与了各类的生命活动，广泛地存在生物体内。
1 驱动蛋白结构驱动蛋白一般是一条大约长80nm 的杆状结构分子。
其中一端是驱动蛋白的头部，由2个直径10nm的球状结构组成，另一端是呈扇形的尾部，而两端之间相连的铰链区呈杆状，称为驱动蛋白的颈部。
球状的头部和杆状的颈部是由重链聚合而成，扇状的尾部则是由重链和轻链组成。
扫描电镜下肌肉组织、神经组织
• 骨骼肌纤维的光镜结构 骨骼肌纤维呈长圆形，直径10-100μm，
是多核细胞，肌原纤维上有明暗相间的带； 肌小节是骨骼肌纤维收缩和舒张的基本功 能单位。
• 平滑肌纤维的超微结构
平滑肌纤维的细胞膜向内凹陷只形成小凹，未形成 横小管。肌质网不发达，只形成小管状结构，分布于肌 膜下和小凹附近。细胞核两端为肌质丰富区，其中含有 较多的细胞器和内含物。平滑肌纤维也有粗细肌丝以及 发达的细胞骨架。粗肌丝和细肌丝形成肌丝束，粗肌丝 均匀分布于细肌丝之间。 平滑肌纤维之间可借助缝隙连接传递信息。
平滑肌纤维超微结构模式图
平滑肌的生理特性
平滑肌是一组形态和功能特异较大的异质性结 构，但在生理特性上存在着一些共同点
1.平滑肌收缩缓慢而持久 2.它们的神经支配全部是自主性神经 3.对各种体液因素较骨骼肌敏感
单个单位平滑肌的生理特性
• 1.自动节律性和功能上的合胞体性：在没有神经或 激素的作用下，大多数的单个细胞能自动产生动作 点位，这种肌源性的兴奋通过缝隙连接在肌细胞之 间迅速传播，引起所有平滑肌细胞的整体收缩。
• 定义：神经纤维是由神经元的轴突或长树突和包 在外面的神经胶质所构成。
• 分类：根据神经纤维有无髓鞘可分为有髓神经纤 维和无髓神经纤维
• 有髓神经纤维 轴索外包有一层节段性的髓鞘和
一层神经膜。髓鞘与神经膜是一个神经膜细胞的两个 部分，神经膜是细胞含有细胞质和细胞核的部分，髓 鞘是神经膜细胞的细胞膜反复缠绕在轴索周围形成的 多层膜结构。
?神经元是神经组织的主要成份是一种多突起的细胞细胞膜?神经元的结构胞体树突突起轴突细胞质细胞核尼氏体神经元纤维色素??胞体??树突??轴突胞体树突轴突??终末终末??胶质胶质cchehe银染银染?按胞突的数目分类?只有一个胞突胞突从胞体伸出后呈t形分为两支一支分布到其它组织和器官称周围突
猪肉屠宰后的变化及原理
肉的基本概念
变化过程
肌肉收缩的特点
① 粗丝和细丝的相对滑动（长度不变） ② A带长度不变，I带变窄 ③ 极度收缩时粗丝和细丝重叠部分增加 ④ 需要Ca2+的参与 ⑤ 耗能
收缩因子：肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白 能源：ATP 调节因子：Ca2+、原肌球蛋白、肌钙蛋白 疏松因子：肌质网系统和钙离子泵
肌纤维
细胞结构
肌浆膜 线粒体
细胞核
肌原纤维
肌节
肉的基本概念
细胞内结构
肌(小)节 一个肌小节内含有粗肌丝和细肌丝 粗肌丝的成分是肌球蛋白（又称为肌凝蛋白） 以头部连接尾部互相连接肌小节 具有ATP酶活性，可使ATP分解产生能量 对热不稳定，易受热变性，变性后失去ATP酶 活性，溶解度降低，保水性降低。 细肌丝的主要成分是肌动蛋白 细肌丝一端游离，一端结合在Z线上，主要由 肌动蛋白、旋转素、旋转肌球素所共同组成。 辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白
因此处于饥饿状态下或注入胰岛素情况下屠宰的动物肉，肌肉中糖原的贮备少，ATP的生成量则更少， 这样在短时间内就会出现僵直，即僵直的迟滞期短。
肉的基本概念
宰后肉的变化过程 Step1.尸僵
不同种类家畜宰后 背最长肌酵解和僵直过程
肉的基本概念
宰后肉的变化过程 Step1.尸僵
僵直类型
酸性僵直（acid rigor）： 安静状态下屠宰后出现的僵直。僵直从酸性开始，最终pH5.7 碱性僵直（alkline rigor）： 疲劳状态下屠宰后出现的僵直。肌肉大部分为碱性或中性，最终 pH7.2 中间型僵直（intermediate type rigor）： 断食状态下屠宰后出现的僵直。僵直开始为弱碱性或中性，最终pH 为6.3～7.0）
微丝
微丝微丝(microfilament，MF)，又称肌动蛋白纤维(actin filament)，是指真核细胞中由肌动蛋白(actin)组成，直径为7nm的骨架纤维。
(一)成分肌动蛋白是微丝的结构成分，分子量为43kD。
肌动蛋白单体外观呈哑铃状，其确切分子结构尚不清楚。
肌动蛋白存在于所有真核细胞中，肌动蛋白在真核细胞进化过程中相当保守，在哺乳动物和鸟类细胞中至少已分离到6种肌动蛋白，4种称为α-肌动蛋白，分别为横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌所特有，另两种为β-肌动蛋白和γ-肌动蛋白，见于所有肌肉细胞和非肌肉细胞胞质中。
不同类型肌肉细胞的α-肌动蛋白分子一级结构(约400个氨基酸残基)仅相差4～6个氨基酸残基，β-肌动蛋白或γ-肌动蛋白与α-横纹肌肌动蛋白相差约25个氨基酸残基。
显然这些肌动蛋白基因是从同一个祖先基因进化而来。
多数简单的真核生物，如酵母或粘菌，含单个肌动蛋白基因，仅合成一种肌动蛋白。
然而，许多多细胞真核生物含有多个肌动蛋白基因，如海胆有11个，网柄菌属(Dictyostelium)有17个，在某些植物中有60个。
由于这些生物中不同肌动蛋白的实际数量尚未确定，实际有多少基因表达了尚不清楚。
肌动蛋白亦要经过翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。
这一过程可以使其具有更多的功能多样性。
(二)装配微丝，亦称为纤维形肌动蛋白(F-actin)，是由球形肌动蛋白(G-actin)单体形成的多聚体。
肌动蛋白单体具有极性，装配时呈头尾相接，故微丝具有极性。
微丝的分子结构尚无定论，比较传统的模型认为微丝是由两条肌动蛋白单链呈右手螺旋盘绕形成的纤维，近年来则倾向于认为微丝是由一条肌动蛋白单体链形成的右手螺旋(图9－1)。
在含有ATP和Ca2+以及很低浓度的Na+、K+等阳离子溶液中，微丝趋于解聚成G-actin；而在Mg2+和高浓度的Na2+，K+溶液诱导下，G-actin则装配为纤维状肌动蛋白，新的G-actin加到微丝末端，使微丝延伸。
水产品的营养成分与特征PPT课件
措施，才能避免腐败变质的发生。
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第一节 鱼类的肌肉组织
※鱼体由头部、躯干部、尾部和鳍四部分组成。 通常将其分为：可食部分：肌肉。
非可食部分：鱼头、皮、骨、内脏等。
一、皮肤：覆盖在鱼的体表。
表皮（表皮细胞构成）：分布有粘液腺 真皮（结缔组织构成）：真皮的石灰质沉积形成鱼鳞 ★表皮与真皮之间有色素细胞；真皮与肌肉层之间有色素颗粒细胞（光彩细 胞）。鱼类的体色主要取决于色素细胞中含有的色素颗粒和鳞的色素，当光 线通过表皮和真皮时发生折射而使鱼体呈现出特异的光彩。
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二、蛋白质：占15-20%。
（一）分类：
分类 溶解度
存在位置
代表物
肌浆蛋白 20-50% 肌原纤维蛋 白（5070%）
肌基质蛋白
水溶性
肌细胞间或肌原纤 维间
糖酵解酶、肌酸激酶、 小清蛋白、肌红蛋白
盐溶性
肌原纤维
Hale Waihona Puke 肌球蛋白、肌动蛋白、 原肌球蛋白、肌钙蛋白
不溶性
肌隔膜、肌细胞膜、 血管等结缔组织
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★鱼类肌肉中脂肪的含量随营养状态、生理状态、年龄、季节而变化，脂 肪积累形式也因鱼种而异：有的主要积累在肌肉中，特别是皮下组织中， 如狮鱼、鲐鱼等；有的主要积累在肝脏等内脏器官中，如鲨鱼、鳕鱼、 乌贼等。 ★构成生物体脂肪酸的不饱和程度，与生物生长环境的温度有关，温度越 低，不饱和程度越高。与陆上动物相比，鱼类生活在寒冷环境中，所以 脂肪不饱和程度高。鱼类脂肪中含有的高度不饱和脂肪酸EPA、DHA具 有降低血清中总胆固醇含量、预防高血压、动脉硬化和血栓症的功能。 ★鱼类脂肪中所含的高度不饱和脂肪酸非常容易氧化，储藏过程中如果脂 肪酸败，鱼体会出现黄褐斑，并有难闻的气味和油烧味。这不仅导致鱼 货质量下降，而且脂肪氧化过程中的分解产物如丙二醛等具有毒性，对 人体健康不利。因此，如何防止鱼类脂肪的氧化，是水产品储藏过程中 必须注意的问题。
第七章肌组织-
骨骼肌损伤→分裂增生（细胞质不分离）→再生
skeletal muscle
肌卫星细胞（muscle satellite cell）
骨骼肌的超微结构
1、肌原纤维 myofibril
(1)粗肌丝(thick myofilament)
肌球蛋白 肌动蛋白 原肌球蛋白 肌钙蛋白
(2)细肌丝(thin myofilament)
纵小管：不形成终池，一侧的盲端膨大与横小管相贴形成 二联体(diad) 3、闰盘：心肌细胞间的连接结构，Z 线水平 横位部分：中间连接、桥粒（牢固结合）
纵位部分：缝隙连接（便于细胞化学信息的交流和电冲动的
传导，使心肌功能活动同步化） 4、线粒体 5、糖原颗粒
心肌纤维内含许多大的线粒体
超微结构
纤维。是肌纤维结构和功能的基本单位。
一个肌节=1/2 I + A + 1/2 I
skeletal muscle
明带：细肌丝 暗带：H 带：粗肌丝；
H 带以外：粗、细肌丝
(1)粗肌丝(thick myofilament) 纵：贯穿A 带全长，中间M 膜固定，两端游离 横：一根粗肌丝周围有6 根细肌丝 蛋白组成：肌球蛋白(myosin)
三联体 triad
骨骼肌的收缩机制：肌丝滑动
这一学说认为肌纤维是由于细肌丝向粗肌丝的M
膜方向滑动，明带变窄，暗带长度不变，H 带变
窄乃至消失，肌节变短，整个肌纤维变短。 从肌膜兴奋到肌纤维收缩之间的一系列变化，称 兴奋收缩偶联(excitation contraction coupling)。
骨骼肌纤维的分型
4.肌浆：肌原纤维(myofibril)
肌红蛋白(myoglobin)：结构同血红蛋白（储氧） 线粒体、糖原颗粒、少量脂滴
肌动蛋白和肌球蛋白在共同性斜视眼外肌的表达研究
・ 本课题受福建省教育厅科研基金、福建医科大学学科带头人基金资助，基金编号：Ｊ ２ ２ 、Ｊ Ｋ０ ７８ Ａ０２２ Ｘ １０ １
１ ８
２０ 年 第 １ ０７ ２期 （ 总第 １ 期 ） ２
维普资讯
弱侧 眼外肌 进行 肌动 蛋白和肌 球蛋 白免疫组 织化 学染色研 究 。结果 ：共 同性斜 视组 慢肌纤 维和 快肌纤 维数 目明显减 少 ，但未见 肌纤维 类型优
势分布和肌 纤维 群组化 现象 ；比较两 组问慢 肌纤维 和快肌 纤维 数 目比值 差异 无统 计学 意义 （ ＞００ ） 肌 动蛋 白和肌 球蛋 白 的表 达明显 下降 ， Ｐ 、５ ： 与对照组 相 比，差异有 显著 性意 义 （ ＜． １。结论 ：共 同性斜视 弱侧 眼外肌 发 生肌 源性 的病理 学改变 ：眼外肌 纤维减 少和 收缩 蛋 白表 达减 Ｐ０ ０ ） 弱在共 同性斜视 的发病 中可 能起重要 作用 ：眼外 肌快肌纤 维和 慢肌纤 维 的数 目 比例 失衡可 能不是 共同性 斜视产 生眼位 偏斜 的原 因。 ［ 关键 词］ 共 同性斜 视 眼外肌 组织 化学染 色 免疫组化 染色
理 。组 问差 异采 用成组 ｔ 检验 方法 ，检验 水准 ｔ ０ ５ ｔ．。 ＝０
２ 结 果
１１材料 ： 集福建 医科 大学附 属第一 医院 眼科 中心 ２０ ． 收 ０６年 １ 月至 ２０ 年 Ｉ 月共 ｌ 例共 同性 斜视患 者弱侧 眼外肌作 为实ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ验 ０６ １ ２
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收缩蛋白包括肌球蛋白和肌动蛋白。
肌球蛋白是由学者Kuhne于1859年首先报道的，半个多世纪之后，对肌球蛋白的生化分析才开始进行。
肌球蛋白是心肌粗肌丝的主要成分，分子呈杆状，一端具有两个球形区域，似豆芽的头部，由两条重链(MHC)和两对轻链(MLC)构成，是肌球蛋白重要生物活性所在地，另一端是一个丝状“尾巴”，由两股α-螺旋肽链绞在一起形成一种盘卷螺旋结构〔1〕。
肌球蛋白具有二个生物学作用：一是具有ATP酶活性，能裂解ATP，释放化学能；二是具有与肌动蛋白结合的能力。
研究表明心脏的MHC是由两种基因编码，即α-MHC和β-MHC基因，这些基因产物在肌球蛋白分子中形成二聚体，所以相应的有三种分子异构体存在，即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体)。
由于α、β-MHCATP酶活性不同，因此不同的异构体之间所具有的A TP酶活性及收缩活性也不同。
肌球蛋白ATP酶活性主要由心肌所含V1或V3的量多少而决定，故肌球蛋白以V1占优势的心肌ATP酶活性最高，肌肉收缩速率最快，耗能也最多，而以V3占优势的心肌情况正相反，以V2占优势的心肌表现介于两者之间〔2，3〕。
肌球蛋白异构体之间的转换是心肌的适应性改变，是心脏本身负荷和能量供应两方面调节适应的结果。
V1通过增加心肌收缩速度来增加供能达到能量供求平衡，V3通过减少耗能而适应压力超负荷。
当能量供不应求时，肌球蛋白异构体向V3转化，使A TP酶活性下降，心肌收缩功能降低，表现为Vmax下降，最大张力正常，而达到最大张力的时间延长，心肌作功时耗氧量下降，结果使心脏在节能的情况下产生同样的张力，所以V3增加虽可使心肌速度变慢但是却提高了机械效率。
正常哺乳动物和人的心室肌球蛋白异构体的分布与种属、年龄等因素有关。
成年人左心室心肌肌球蛋白以V3为主占60%～90%，而小哺乳类动物左心室心肌肌球蛋白以V1为主占60%～90%，人类和哺乳类小动物心房肌球蛋白以V1为主〔4〕。
对心肌肥厚等病理状态研究显示，心脏肌球蛋白基因表达及蛋白异构中存在着可塑性，推测这可能是动物机体的一种适应反应，例如超负荷刺激引起大鼠心肌肥厚可诱导左心室β-MHC基因表达及V3肌球蛋白增多，结果使心肌耗氧降低，收缩速率下降，被认为是一种经济的适应性反应〔5〕。
与肌球蛋白相比，肌动蛋白结构及功能相对简单。
分子单体为球形，单体上有与肌球蛋白头相结合的位点，许多单体相互连接形成两条有极性的相互缠绕螺旋体。
另有：肌球蛋白（myosin）肌原纤维粗丝的组成单位。
存在于平滑肌中。
在肌肉运动中起重要作用。
其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。
两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。
被激活后，具有活性的、能分解A TP的ATP酶。
其分子量约为51万。
在粗丝中，都是分子的头朝向粗丝的两端，呈纵向线性缔合排列。
、肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码。
单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点。
一个是A TP结合位点, 另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点。
肌动蛋白至少表达成6种异构形式，分为α、β、γ三种类型根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3 类，α 分布于各种肌肉细胞中，β 和γ 分布于肌细胞和非肌细胞中。
有三种α 肌动蛋白（骨骼肌、心肌和平滑肌）、一种β 肌动蛋白和两种γ 肌动蛋白（γ 平滑肌和γ 非平滑肌）。