3.3蛋白质结构与功能的关系
举例说明蛋白质一级结构空间结构与功能的关系
举例说明蛋白质一级结构空间结
构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系
1.蛋白质一级结构与功能的关系(1)一级结构是空间构象的基础，蛋白质一级结构是空间构象和功能的基础。
（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息
（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
若一级结构发生改变影响其功能，称分子病。
如血红蛋白β亚基的第6位氨基酸由谷氨酸转变成缬氨酸后，可导致镰刀形贫血。
但并非一级结构的每个氨基酸都很重要。
2.蛋白质高级结构与功能的关系
蛋白质空间构象与功能有密切关系。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能的发挥至关重要。
若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病的发生，称为蛋白质构象疾病医学教育|网搜集整理。
成年人红细胞中的血红蛋白主要由两条α肽链和两条β肽链组成（α2β2），α链含141个氨基酸残基，β链含146个氨基酸残基。
胎儿期主要为α2γ2，胚胎期主要为α2ε2.血红蛋白的4条肽链组成4个亚基，各亚基构象变化可影响亚基与氧的结合。
疯牛病是由朊病毒蛋白（prp）引起的一组人和动物神经的退行性病变，具有传染性、遗传性或散在发病的特点。
其致病的生化机制是生物体内正常α螺旋形式的prpc转变成了异常的β-折叠形式的prpsc.。
蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中从N端到C端的氨基酸序列。
蛋白质的一级结构对其功能具有重要影响，因为不同的氨基酸序列可以形成不同的高级结构，进而赋予蛋白质不同的生物学功能。
1.氨基酸序列与蛋白质功能蛋白质的氨基酸序列是决定其一级结构和高级结构的基础，因此也是影响其功能的主要因素。
例如，一些具有催化活性的蛋白质，如酶，具有特定的氨基酸序列，这些序列形成了其活性位点。
这些特定的氨基酸序列可以与底物结合并催化化学反应。
另外，一些蛋白质的功能依赖于其与其他蛋白质的相互作用。
这些相互作用通常是通过蛋白质表面的特定氨基酸序列实现的。
这些序列可以与靶蛋白的互补序列相互作用，从而调节蛋白质的活性或定位。
2.蛋白质翻译后修饰与功能除了氨基酸序列外，蛋白质的功能还可能受到其翻译后修饰的影响。
这些修饰包括磷酸化、糖基化、甲基化、乙酰化等，它们可以改变蛋白质的结构和功能。
例如，磷酸化可以调节蛋白质的电荷和构象，从而影响其与配体的相互作用。
糖基化可以增加蛋白质的分子量，并参与细胞识别和信号转导。
3.蛋白质相互作用与网络除了单个蛋白质的功能外，蛋白质之间还可以相互作用形成复合物或网络。
这些相互作用通常是通过蛋白质表面上的特定氨基酸序列实现的。
例如，一些蛋白质可以形成二聚体或更复杂的寡聚体，这些复合物具有与单个蛋白质不同的生物学功能。
另外，蛋白质也可以与其他生物分子相互作用，如DNA、RNA和脂质，从而调节基因表达、细胞信号转导和细胞代谢等生物学过程。
这些相互作用通常是由蛋白质表面的特定氨基酸序列介导的。
4.结构域与功能蛋白质的一级结构还可以决定其不同结构域的相互作用和功能。
一些蛋白质可以包含多个结构域，每个结构域都具有特定的生物学功能。
例如，一些酶可以包含催化结构域和调节结构域。
催化结构域可以催化化学反应，而调节结构域可以调节酶的活性或与其他蛋白质相互作用。
此外，一些蛋白质的结构域可以形成复合物或与其他生物分子相互作用。
蛋白质结构与功能的关系
生物化学与分子生物学（第9版）
四、蛋白质的功能依赖特定空间结构
（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
肌红蛋白/血红蛋白
含有血红素辅基
血红素结构
生物化学与分子生物学（第9版）
肌红蛋白(myoglobin，Mb)
肌红蛋白是一个只有三级结构 的单链蛋白质，有8段α -螺旋结构。 血红素分子中的两个丙酸侧链 以离子键形式与肽链中的两个碱性氨 基酸侧链上的正电荷相连，加之肽链 中的 F8 组氨酸残基还与 Fe2+ 形成配 位结合，所以血红素辅基与蛋白质部 分稳定结合。
血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进 入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
生物化学与分子生物学（第9版）
别构效应（allosteric effect）
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为别构效应。
生物化学与分子生物学（第9版）
（三）蛋白质构象改变可引起疾病
蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管 其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响 其功能，严重时可导致疾病发生。
组成蛋白质的氨基酸
不同氨基酸的差异性 一级结构 氨基酸的排列顺 序，二硫键的位置 二级结构 蛋白质主链的局 部空间结构形式，以氢键维 持其稳定性，模体 三级结构 多肽链主链和侧 链全部原子的空间排布位置 ，次级键维系稳定性， Domain 四级结构 多亚基之间的缔 合 蛋白质的主要功能
蛋 白 质 的 结 构 与 功 能
生物化学与分子生物学（第9版）
（二）蛋白质具有重要的生物学功能（功能蛋白）
物质运输
催化功能
信息交流 免疫功能 氧化供能 维持肌体的酸碱平衡 维持正常的血浆渗透压
蛋白质结构与功能的关系
1、多肽链中个别氨基酸改变可能改变功能
Cys-Tyr-Phe -Glu-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly
S
S
牛加压素：增加血压，抗利尿，治疗尿崩
牛加压素
Cys-Tyr-Ile -Glu-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly
S
S
牛催产素：促进子宫收缩，乳腺平滑肌收缩
1 、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变 化（变构效应） 实例：血红蛋白的变构效应和输氧功能
2 、蛋白质高级构象破坏，功能丧失 实例：核糖核酸酶的变性与复性
1.蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能 变构作用（allosteric effect ）：是指对于多亚基的蛋白
质或酶，效应剂作用于某个亚基，引发其构 象改变，继而引起其他亚基构象的改变，导致 蛋白质或酶的生物活性的变化。 这样的效应 剂也称变构剂。
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
2.蛋白质变性和复性
蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素 和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级 构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学 功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结 构的变化，这种现象称为变性作用 （denaturation）。
2.蛋白质的变性和复性（renaturation）
表征：生物活性丧失；物理性质（溶解度、粘度、扩散系数、光谱特性等） 和化学性质（化学反应，被酶解性）改变
应用：变性灭菌、消毒；变性制食品；抗衰老……
●蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白 质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复 原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。
蛋白质的结构和功能关系
蛋白质的结构和功能关系蛋白质是生命中不可或缺的重要分子之一，它们不仅参与到生物体内的代谢、能量转化等基础性生命过程中，同时还参与到信号传导、免疫系统、细胞骨架和运动、酶反应、遗传信息的传递等多种高级功能。
蛋白质的功能与它们的结构密切相关，蛋白质的结构种类繁多，但一般可分为四个级别：原始结构、二级结构、三级结构和四级结构。
本文将介绍蛋白质结构的种类、特征及其与蛋白质功能之间的关系。
一、原始结构由氨基酸分子缩合而来的多肽链，是蛋白质的基本结构单元。
原始结构不表明蛋白质的形态特征，仅反映其成分。
根据氨基酸顺序的不同，多肽的结构也不同。
例如，当多肽链中只有亮氨酸和赖氨酸时，它具有特殊的性质，能够结合无机物形成可发光的复合物，这是生物体内DNA分子含有亮氨酸和赖氨酸的原因之一。
二、二级结构二级结构是蛋白质的次级结构，是由多肽链中的氢键所形成的。
二级结构包括α-螺旋和β-折叠两种类型。
其中α-螺旋是一种右旋螺旋，由氢键将多肽链上的氮原子与羧基结合形成。
β-折叠是多肽链形成的一种平面结构。
β-折叠还可形成β-片、β-折叠等结构，它们在蛋白质中具有重要的功能，如β-片在蛇毒蛋白中的作用即为解离血小板。
三、三级结构三级结构是蛋白质的空间结构，由氨基酸的非共价键相互作用而形成，其空间结构包括α-螺旋的卷曲和β-折叠的层次，还包括许多不规则结构、环形结构和其他稳定性空间结构。
在三级结构中，不仅有氢键、静电键和氢键相互作用，还包括茂金属、盐桥和无机离子，它们与蛋白质的结构和功能密切相关。
四、四级结构四级结构是由两个或更多的多肽链在空间上相互排列而形成的大分子。
四级结构的例子包括酶、抗体和血红素等，这些大分子具有特定的形状和功能，可产生独特的化学特征。
蛋白质的结构与功能密不可分，不同结构的蛋白质具有不同的功能。
例如，类胡萝卜素蛋白质的结构是由四个α-螺旋共同构成的，它们在光合作用的过程中提供所需的营养物质；酶是由四级结构组成的大分子，它们可以催化化学反应，促进生物体内的多种代谢过程。
蛋白质结构与功能的关系精品课件
• 至少有7种基因：α、β、Aγ、Gγ、δ、ε、ζ
• 成人血红蛋白主要是Hb A(Hb A1),其亚基组成为 α2β2; 次要组分是Hb A2，其亚基组成为α2 δ2（约 占总Hb的2%）
• 胎儿血红蛋白简称Hb F，亚基组成为α2γ2（Aγ和Gγ 均存在于Hb F中，其差别仅在于第136位上的Ala改 变为Gly）。
• 此时在两个αβ-二聚体之间的界面上某些原 子将移动多至0.6nm
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肌红蛋白和血 红蛋白的氧饱 和曲线的比较
血红蛋白对氧 的结合具有分 子开关效应。
血红蛋白中各 亚基之间存在 协同效应。
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Hb的协同性氧合
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• 然而实际观测到的氧结合曲线并不符合 n=4的曲线，而是n=2.8
未结合氧的T态最，新 PTP态T 时，形成盐桥，
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Hb的氧 合与构 象的 改 变
与氧结合的R态最新，PPRT态时，盐桥断裂
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Hb的氧合与构象的 改变
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氧结合引起的血红蛋白构象变化
• 当血红素氧合时分子的这两个αβ二聚体半 分子彼此滑移。如果一个αβ-二聚体固定不 动，则另一个αβ-二聚体将绕一个设想的通 过两个αβ-二聚体的偏心轴旋转15。并平移 0.08nm
肺部的高氧分压使O2与Hb结合，促使H和CO2解离，H+与HCO2结合H2CO2，然后分解为H2O和CO2经肺排出。
H+是Hb氧合的别构抑制剂
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BPG降低Hb对氧的亲和力
BPG—2,3-二磷酸甘油酸 2,3-bisphosphoglycerate
蛋白质的结构与功能之间的关系
蛋白质的结构与功能之间的关系蛋白质的奇妙舞蹈：结构与功能的故事蛋白质，这些神奇的分子，就像是大自然的魔术师，它们在细胞内跳着优雅的舞步，维系着生命之树的茂盛。
今天，我们就来聊聊这个既神秘又有趣的话题——蛋白质的结构与功能之间的关系。
想象一下，如果蛋白质是一群穿着不同服装的演员，那么它们的“台词”就是那些复杂的氨基酸排列组合。
每个氨基酸就像一个个小小的音符，按照特定的顺序和方式排列起来，就能组成一段美妙的旋律。
而这段旋律，就是我们所说的蛋白质结构，它决定了蛋白质的功能，就像是一个指挥家通过指挥棒控制乐队的节奏一样。
让我们先来看看蛋白质的结构。
想象一下，蛋白质就像是一个巨大的拼图游戏，每个氨基酸就像是拼图中的一块小碎片。
这些碎片按照一定的规则拼接在一起，就形成了一个完整的蛋白质。
这个规则，就是蛋白质的折叠方式。
不同的折叠方式，就像是拼图游戏中的不同图案，有的像城堡，有的像星星，各有特色。
而蛋白质的功能呢？就像是一场精彩的表演，需要各个部分协同合作才能完成。
比如，酶就像是这场表演的导演，它能够准确地识别并催化化学反应，让反应顺利进行。
而蛋白质的受体就像是观众，它们能够准确地识别并接受信号，然后做出相应的反应。
举个例子，胰岛素就像是医生，它能够精确地定位到胰腺中的胰岛β细胞，并与其上的胰岛素受体结合。
当血糖升高时，胰岛素就会发挥作用，促使细胞吸收葡萄糖，从而降低血糖水平。
这个过程就像是一场精密的手术，胰岛素和胰岛β细胞之间的默契配合，保证了血糖水平的稳定。
蛋白质的功能不仅仅是参与化学反应这么简单。
它们还参与了细胞的构建、修复和再生等生命活动。
比如胶原蛋白就像是建筑工人，它们负责构建我们的身体框架；弹性蛋白就像是修理工，它们负责修复我们的身体损伤；纤连蛋白就像是快递员，它们负责将养分送到需要的地方。
在这个舞台上，蛋白质就像是一群多才多艺的演员，它们各自扮演着不同的角色，共同完成着生命的奇迹。
而我们，作为观众，只需要静静地欣赏这场表演，就能领略到蛋白质的神奇魅力。
蛋白质结构与功能的关系
肌红蛋白
结合氧
释放氧
血红蛋白
肌红蛋白与血红蛋白的带氧曲线 肌红蛋白的氧饱和曲线为距形双曲线,血氧饱和度为20%时仍能带氧,肌肉 缺氧时(氧饱和度为5%)大量释放氧,以供肌肉收缩需要;血红蛋白的氧饱和曲线
为S形曲线,表明血红蛋白四个亚基对氧的结合具有正协同效应。
N
F8 His
N
N
F8 His
N
I
18 角鲨
响尾蛇
软骨鱼类
七鳃鳗
蛾,天蛾
蜜蜂
9
16
苍蝇
昆虫类
16
8
1
蝗虫
7
13
真菌
5
植物
动物体细胞色素C一级结构的进化树
图中的数字表示该类动物与其祖先相比细胞色素C一级结构氨基酸残基的差异数
（四）一级结构与分子病
例镰刀状红细胞贫血
HbA β肽链
N-Val .his .leu .thr .pro .glu .glu ….C (146)
NH2
1
Gly
15
Tyr Gln
Leu
Leu
Ile
Ser
Glu
HOOC Thr 30
A链 Val 5 Cys Ile 10
Glu Gln Cys
Ser
Cys Thr
Asn Gln His Leu
Val 1 Phe
5
Cys
Gly
Ser
Asn
COOH
Tyr
20
Cys
Asn
Lys Pro Thr
Tyr
C、D、E、F、G、H），其辅基为血红素。
2
C
1
N
N
2
高级动物生物化学：第五章 蛋白质结构与功能的关系
4、蛋白质变性的利用与预防 、
蛋白质变性有许多实际应用。 蛋白质变性有许多实际应用。如在医疗上利用高温 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、用70%酒精 酒精 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、病毒 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中， 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中，为了防止蛋白 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 剧烈震荡等变性因素的影响。 剧烈震荡等变性因素的影响。
（四） 蛋白质变性与复性 1、蛋白质的变性与变性因素 、
在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变，这 种现象被称为变性（ ）。变性后的蛋白质 种现象被称为变性（denaturation）。变性后的蛋白质 ）。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 变性的因素很多 物理因素包括热、紫外线、 射线 超声波、高压、 射线、 物理因素包括热、紫外线、X-射线、超声波、高压、 包括热 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 化学因素（又称变性剂）包括酸、 化学因素（又称变性剂）包括酸、碱、有机溶剂（如 变性剂 有机溶剂（ 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 ）、尿素 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 加入巯基试剂如β-巯基乙醇、二硫苏糖醇（ 加入巯基试剂如 巯基乙醇、二硫苏糖醇（ DTT）使二 巯基乙醇 ） 硫键还原。 硫键还原。
蛋白质结构与功能的关系
３ 蛋白质的结构与功能的关系
３．１ 蛋白质结构与催化功能的关系 催化同一类化学反应的 酶往往具有相似的特征结构，如丝氨酸蛋白酶是一类庞大的酶 系，在这类酶中活性位点丝氨酸残基的侧链羟基攻击将要被水 解的酰胺键的碳原子、组氨酸残基和天冬氨酸残基协助这一水 解过程的进行，并与丝氨酸一起形成一个催化三连体。 ３．２ 蛋白质超家族与结构预测 超家族被定义为具有相似三维结构 和相关但不一定相同的生物化学功能的同源蛋白质。把一个蛋白质归 属到某个特定超家族是由于结构和功能上的关系。每个超家族中又有 家族，它们的功能更加紧密，序列一致性更加显著（>50％）。
本文链接：/Periodical_nzkj201344235.aspx
ห้องสมุดไป่ตู้
１ 蛋白质的结构
蛋白质是一类非常重要的生物大分子，在人类以及各种生 物体重占有特殊地位。它是细胞组织成分中含量最丰富，功能 最多的高分子物质。它们是构成生命的基本要素之一，在生命 体的生命活动中起着关键性的作用[1]。任何一个生物细胞都蕴含 着多种蛋白质，它们的结构各不相同，各有其特殊的功能，其 多样性的功能由其千差万别的结构所决定的。 １．１ 蛋白质的一级机构 蛋白质是由一条或者几条具有确定氨 基酸序列的多肽链构成的大分子。蛋白质一级结构即指蛋白质 多肽链的氨基酸残基序列。一条肽链由L型氨基酸按照一定序列 排列，相邻氨基酸之间通过缩合脱去一分子水而形成肽键，肽 键由羰基碳和酰胺氮连接而成。 每一种蛋白质分子都有自己特有的氨基酸的组成和排列顺 序即一级结构，由这种氨基酸排列顺序决定它的特定的空间结 构，也就是蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级三级等高级 结构，这就是荣获诺贝尔奖的著名的Anfinsen 原理。 １．２ 蛋白质的二级机构 蛋白质的二级结构主要分为α螺旋， β折叠和无规卷曲。 １．３ 蛋白质的三级机构 蛋白质的三级结构也多指球状蛋白的 三级结构，即在蛋白质二级结构的基础上，在多种非共价键的 作用下构成的蛋白质三维空间的结构。 １．４ 蛋白质的四级机构 四级结构是蛋白质最高级的结构，四 级结构增加了蛋白质的稳定性，提高了遗传经济性和效率，亚 基间的协同性和别构效应对蛋白质在发挥蛋白质功能方面起着 巨大作用。
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核糖核酸酶RNase的变性与复性
3.3.2.2蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能
（1）变构作用（allosteric effect ）是指对于多亚基的蛋白质或
酶，效应剂作用于某个亚基，引发其构象改变，继而引起其他亚基 构象的改变，导致蛋白质或酶的生物活性的变化。 这样的效应剂也 称变构剂。
（2）分离的一般原则 利用分子大小，如分子筛凝胶过滤； 利用电离性质，如电泳； 利用溶解性，如等电点； 利用生物学特性，如亲和层析等
（3）纯化鉴定
氨基酸组成分析、末段分析、 色谱分析、电泳分析、等电聚 焦分析、免疫化学分析
（4）序列测定
确定肽链的氨基酸组成、末端和S-S键数目 专一地酶解大的多肽成为较小的片 蛋白质序列仪 应用肽段序列重叠法确定氨基酸的排序 确定S-S键的位置
3.4蛋白质的理化性质与分离纯化
3.4.1 蛋白质的理化性质
（1）形态与分子量
球状、杆状、纤维状，分子量5000以上至数百万
（2）等电点
等电点时，蛋白质通常有低的溶解度
（3）胶体特性
中性盐、有机溶剂可以破坏蛋白质胶粒的水化膜，引起沉淀
3.4.2 蛋白质的分离鉴定
3.4.2.1 蛋白质的分离纯化
（1）材料来源 来源方便、含量丰富、容易提取、 防止变性
RNase和Hb）
本章结束
蛾
31
狗
11
小麦
35
骡
11
面包酵母
45
马
12
红色面包霉
48
细胞色素c的一级结构看生物进化
（5）蛋白质前体的激活
切除C肽段后胰岛素 原(proinsulin) 转变为活性的胰岛 素(insulin )
胰岛素原的一级结构
3.3.2 高级结构与功能的关系
3.3.2.1 蛋白质的变性与复性
（1）变性（denaturation）
（3）一级结构改变引起分子病
基因突变导致蛋白质一级结构的突变，导致蛋白质生物功能的下降 或丧失，就会产生疾病，这种病称为分子病（molecular disease）
最早从分子水平证 明的先天性遗传病 ——镰刀形红细胞贫血症 (sickle-cell anemia)
正常血细胞
Sickle Cell Anemia hemoglobin 6: GAA(Glu)
本章小结
• 蛋白质的生物学功能 • 组成蛋白质的氨基酸种类（20种）、名称、符号、通式、
侧链基团的特征、两性离子的概念、等电点 • 肽的形成、肽键、肽链、肽平面、 二面角 • 一、二、三和四级结构的概念（实例）、超二级结构 和结
构域的概念 • 一级结构与功能的关系 • 高级结构与功能的关系，重点在变性与变构的概念（实例：
指一些理化因素，如热、光、机械力、酸碱、有机溶剂、重金属 离子、变性剂（如尿素等），破坏了维持蛋白质空间构象的非共价作 用力，导致其生物活性的丧失。变性一般并不引起肽键的断裂，但溶 解度降低，可能凝固和沉淀。
包括 可逆和不可逆变性
图3-21 核糖核酶RNase的变性与复性
（2）蛋白质的复性（renaturation）
GTA(Val)
镰刀形红细胞
（4）一级结构与分子进化
细胞色素c 是由104个氨基酸组 成的蛋白质。较50种不同的生 物，发现由35个是保守的。
细胞色素c的种属差异（以人为标准）
物种
残基差异数
物种
残基差异数
黑猩猩
0
鸡、火鸡
13
恒河猴
1
பைடு நூலகம்
响尾蛇
14
兔
9
乌龟
15
袋鼠
10
金枪鱼
20
鲸
10
狗鱼
23
牛、羊、猪
10
（2）血红蛋白的变构作用
血红蛋白中的4个亚基与氧分子的亲和性不同。氧分子与血红蛋 白的一个亚基结合后，引起其构象发生改变，这种变化在亚基之间 传递，改变了其他亚基与氧的结合能力。
氧合可以引发维系血红蛋白4个亚基的8对离子键相继断开，从 比较紧凑的T构象转变为比较松弛的R构象。
图3-23 血红蛋白和肌红蛋白的氧结合曲线
3.3蛋白质结构与功能的关系
3.3.1 一级结构与功能的关系
（1）氨基酸组成变化改变其功能
牛催产素
S
S
Cys Tyr Ile Gln Asn Cys Pro Leu Gly
牛加压素
S
S
Cys Tyr Phe Gln Asn Cys Pro Arg Gly
（2）关键肽端的改变导致功能改变
ACTH(促肾上腺皮质激素） SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPNGAEDELAEAFPLEF