胶原蛋白类型
胶原蛋白的相关书
《胶原蛋白与临床医学——天然可降解性生物医用材料丛书》胶原蛋白作为一种生物医用材料和以胶原蛋白为基质构建的医用装置，在生物材科学、临床医学和组织工程学中是一个不断引人入胜的研究课题。
本书从胶原蛋白的结构和功能、制备方法、检测与产品标准，临床止血的应用、软组织修复的应用以及在组织工程方面的应用等方面作了较为全面的阐述，是一本实用性很强的书。
不仅对大专院校、科研机构的学生及研究人员是一本很好的教材，而且对人体临床医学应用也是一本有价值的参考书。
作者简介顾其胜，高级工程师。
男，1953年9月出生，江苏泰兴人。
中共党员。
毕业于上海第一医科大学。
现任上海其胜生物材料技术研究所所长，美国生物材料学会委员，中国生物材料学会和中国生物医学工程学会会员，上海市生物材料专业委员会、上海市生化药物专业委员会副主任委员。
主目录第一章胶原蛋白的结构与功能第一节胶原蛋白的类型一、各种类型的胶原蛋白组合方式二、经典的纤维形成胶原蛋白第二节胶原蛋白的结构一、一级结构二、二级结构三、三级结构四、四级结构五、三螺旋结构六、纤维形成胶原的结构第三节胶原蛋白的编码的基因一、Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型胶原蛋白中的亚基二、Ⅳ-Ⅶ型胶原蛋白中的亚基三、Ⅷ-X型胶原蛋白中的亚基《活性肽和蛋白质生产关键技术与典型范例(电子书)》胶原蛋白起源于德国等发达国家，1682年一个名为Paoin的法国人在一篇烹煮程序的报道中提到他尝试从骨头中提炼胶状物质。
1754年胶原蛋白制造的地几件英文专利被认可发行。
1870年科学家波特确认胶原蛋白是一种蛋白质。
1950年发达国家的胶原蛋白工业开始起步发展。
1990年经过40年的研究和改良，工艺和品质已达到高标准，胶原蛋白已被广泛用于医疗。
2001年胶原蛋白在发达国家，从传统的医疗应用转型到化妆品与功能性食品的添加，进入人们的日常消费。
《蛋白质研究技术(电子书)》三、一.胶原蛋白的发展史胶原蛋白起源于德国等发达国家。
1950年胶原蛋白工业开始起步发展。
一型胶原蛋白的功能
一型胶原蛋白的功能
一型胶原蛋白在人体内含量最丰富，分布于真皮、骨骼、牙齿、肌腱等部位，是比较复杂的一种结构，还可见于炎症组织和肿瘤组织中。
它主要有以下功能：
1.保湿：一型胶原蛋白通常具有一定的保湿功效，能够有效的锁住皮肤的水
分，防止水分流失。
2.抗皱：一型胶原蛋白能够维持皮肤弹性，预防和减轻皱纹的产生。
此外，一型胶原蛋白也是人体内含量最丰富的胶原蛋白类型，对于维持人体的正常生理功能和健康有着重要的作用。
胶原蛋白 分子量
胶原蛋白分子量
胶原蛋白是一种体内含量极丰富的蛋白质，主要分布在组织间隙、骨骼、皮肤、筋膜、肌肉、血管、肠壁等处。
它具有维持组织结构、保持细胞形态、提供机械支撑等功能，并参与多种生物过程。
胶原蛋白的分子量很大，通常在100 kDa至300 kDa之间，其中最常见的是200 kDa左右的类型。
它由三个α螺旋肽链缠绕而成，每个螺旋肽链含有约1000个氨基酸残基，其中约三分之一是甘氨酸。
胶原蛋白的分子量对其在体内的功能有很大的影响。
分子量较大的胶原蛋白通常具有更好的机械强度和稳定性，因此在骨骼、肌肉等处的分布较多。
而分子量较小的胶原蛋白则更容易被分解和转化，因此在皮肤、肠壁等处的分布较多。
此外，胶原蛋白的分子量还可以通过不同的加工方式进行调节。
比如，酶解胶原蛋白可以得到分子量较小的胶原肽，这些胶原肽具有更好的溶解性和渗透性，可以更容易地被吸收和利用。
因此，胶原蛋白的分子量不仅对其功能有影响，还对其应用领域和加工方式有一定的指导意义。
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国珍胶原蛋白的功效与作用
国珍胶原蛋白的功效与作用国珍胶原蛋白是一种高效的营养保健品，是人体中最主要的结缔组织成分之一，具有多种功效与作用。
本文将详细介绍国珍胶原蛋白的功效和作用。
第一章胶原蛋白的概述1.1 胶原蛋白的定义胶原蛋白是一种重要的结构蛋白质，主要存在于人体的皮肤、骨骼、关节、血管、肌肉等结缔组织中。
它具有很高的拉伸强度和生物相容性，是维持人体正常生理功能的重要保护屏障。
1.2 胶原蛋白的分类胶原蛋白可分为多种类型，其中最常见的是Ⅰ型、Ⅱ型和Ⅲ型胶原蛋白。
Ⅰ型胶原蛋白主要存在于皮肤、骨骼、血管等处，Ⅱ型胶原蛋白主要存在于软骨和眼球等处，Ⅲ型胶原蛋白则主要存在于血管、肌肉和子宫等处。
1.3 胶原蛋白在人体中的作用胶原蛋白在人体中起到了许多重要的作用，包括维持皮肤的弹力和紧致度、保护关节和骨骼的健康、促进肌肉的恢复和修复等。
第二章胶原蛋白的功效2.1 促进皮肤健康皮肤是人体最大的器官，胶原蛋白是皮肤的主要组成成分之一。
国珍胶原蛋白可以促进皮肤的弹力和紧致度，减少细纹和皱纹的出现，延缓肌肤老化。
另外，胶原蛋白还可以提高皮肤的保湿能力，增加皮肤的光滑度和柔软度。
2.2 改善关节健康关节是骨骼之间的连接部分，胶原蛋白在关节中起到了关键的支撑和保护作用。
国珍胶原蛋白可以提供关节所需的营养物质，促进软骨的修复和生长，减少关节疼痛和炎症的发生。
此外，胶原蛋白还可以增加关节的润滑度，减少摩擦，改善关节的活动能力。
2.3 增强骨骼健康骨骼是人体的支撑结构，胶原蛋白在骨骼中起到了重要的组织支持和保护作用。
国珍胶原蛋白可以促进骨骼细胞的生长和分化，增加骨密度，预防骨质疏松症的发生。
此外，胶原蛋白还可以增加骨骼的韧性和弹性，减少骨折的风险。
2.4 促进肌肉恢复和修复肌肉是人体的重要组织之一，胶原蛋白在肌肉中起到了支撑和保护作用。
国珍胶原蛋白可以提供肌肉所需的营养物质，促进肌肉的恢复和修复，加速肌肉的生长和发育。
此外，胶原蛋白还可以增加肌肉的韧性和弹性，减少运动损伤的风险。
胶原蛋白
一、胶原蛋白的结构单个的Ⅰ型胶原分子分子量约285kD，宽14A，长约3000A。
由三条多肽链组成。
哺乳动物个体中有30种不同的多肽链构成16种不同的胶原，其中最常见的列于表13－3中。
表13－3胶原的主要类型图13－6胶原的右手超螺旋结构胶原蛋白的氨基酸组成有如下特征：①甘氨酸几乎占总氨基酸残基的三分之一，即每隔两个其他氨基酸残基(X，Y)即有一个甘氨酸，故其肽链可用(甘－X－Y)n来表示。
②含有较多在其他蛋白质中少见的羧脯氨酸和羧赖氨酸残基，也有较多脯氨酸(pro)和赖氨酸。
如脯氨酸(Pro)和4—羟脯氨酸(4—hydroxyproline,Hyp)含量高达15～30%。
同时还含有少量3—羟脯氨酸(3hydroxyproline)和5—羟赖氨酸(5—hydroxylysine,Hyl)。
羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。
例如，正常胶原在39℃变性，而在缺乏脯氨酸羟化酶条件下合成的胶原在24℃变性成为白明胶(gelatin)。
而羟赖氨酸上可结合半乳糖－葡萄糖苷，与特定组织功能相关。
如在基底膜胶原(Ⅳ型)中含hyl较多，含糖也较多，可能与基底膜的滤过功能有关。
③胶原中缺乏色氨酸，所以它在营养上为不完全蛋白质。
在胶原纤维中，胶原蛋白分子单位称为原胶原(tropo collagen)。
每个原胶原分子由三条α－肽链组成，α－肽链自身为α螺旋结构，三条α－肽链则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构(图13－6)。
肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。
而且三条α－肽链是交错排列的，因而使三条α－肽链中的Gly、X、Y残基位于同一水平上，借Gly中的N－H基与相邻链X残基上羟基形成牢固的氢键(图13－7)，以稳定其分子结构。
原胶原分子平行排列成束，通过共价交联，可形成稳定的胶原微纤维(microfibvil)，进一步行聚集成束，形成胶原纤维。
胶原蛋白
理化性质
化学
结构
胶原蛋白红外光谱(5张)一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不 等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被 一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH为酸性时， 胶原的变性温度为38~39℃。
畜禽源动物组织是人们获取天然胶原蛋白及其胶原肽的主要途径，但由于相关畜类疾病和某些宗教信仰限制 了人们对陆生哺乳动物胶原蛋白及其制品的使用，现今正在逐步转向海洋生物中开发。欧洲食品安全局（EFSA） 已证实了即使是动物骨骼来源的胶原蛋白也不存在感染疯牛病和其它相关疾病的可能。
由于氨基酸组成和交联度等方面的差异，使得水产动物尤其是其加工废弃物——皮、骨、鳞中所含有的丰富 的胶原蛋白具有很多牲畜胶原蛋白所没有的优点，另外来源于海洋动物的胶原蛋白在一些方面明显优于陆生动物 的胶原蛋白，比如具有低抗原性、低过敏性等特性。因此水产胶原蛋白可能逐步替代陆生动物胶原蛋白。
在实际提取过程中，不同提取方法之间往往相互结合，可以得到较好的提取效果。采用超高压处理系统对原 料给予高压处理一段时间，使其组织结构和胶原蛋白的三股螺旋结构发生松弛、变性，便于分离提取。
胶原蛋白的研究进展
4、胶原蛋白的应用
4.1食品领域的应用
4.1.4食品涂层材料
近年来,人们发现将明胶用于食品涂层上具有很多好处,如: 避免食品氧化,抑制褐变反应;防止食品吸潮及僵硬;使食品表 面有光泽;作为稳定剂,防止产品干缩变形;具有保鲜作用,明胶 溶液可在果蔬表面形成皮膜,能保证食品的新鲜度和天然风味; 防止食品腐败,延长食品的保存期;提高挥发性食品成分的保存 性;调整溶解性。
如右图示当真皮 层的胶原蛋白（ 右图黄色部分） 被氧化、断裂后 ，对表皮的支撑 作用就消失了， 因此造成不均一 的塌陷，这样皱 纹就产生了。
2、胶原蛋白的结构及功能特性
2.1 胶原分子的结构
胶原分子是由3条α肽链以右
手螺旋方式形成蛋白质，主要
含有α－氨基酸、脯氨酸、羟氨酸、羟赖氨酸、 Nhomakorabea脯氨酸等。
3、胶原蛋白的提取
3.3氧化法
氧化法的原理是在弱碱性条件下,利用氧化 剂(通常H2 02)将鞣革废渣中Cr3+氧化成Cr6+ (成为可溶性的 铬酸盐),使Cr6+从蛋白质的肽链上脱落下来,从而实现铬与胶 原蛋白的分离。如在碱性介质中,根据双氧水氧化三价铬的原 理,采用酸-碱-氧化交替的方法,也可获得低含铬量的胶原,并保 持了胶原分子的结构。王远亮等采用碱性脱铬剂和氧化剂配 合使用的脱铬方法,脱铬效果显著,脱铬后胶原含铬量低。大量 研究表明:用氧化法脱铬,速度快,对胶原的结构破坏程度小,获 得的胶原产物分子量较大,色泽好,脱铬效果好,但在处理过程 中会产生有毒的Cr6+。
3、胶原蛋白的提取
目前提取胶元蛋白主要从皮革废弃物中,国内外已有不少研究。根据文 献,从铬革屑中提取胶方法很多,根据处理剂的不同其提取方法分为以下 几种。
胶原蛋白系列深度一：动物源VS基因工程技术对比，看胶原蛋白发展路径
证券研究报告 | 行业深度商业贸易2022年08月16日1. 科普篇：胶原蛋白是什么？ (5)2. 动物源VS基因工程，全链条生产工艺流程对比 (9)2.1. 动物源提取：工艺成熟、活性高，但存免疫性及病毒性 (10)2.1.1. 提取环节：来源及生产工艺多样，已形成产业化生产 (11)2.1.2. 免疫原清除：应用核心风险，原材料控制叠加端肽清除有效控制 (13)2.1.3. 分离提纯：先看目的、再看蛋白质特征，影响产业化运用 (14)2.2. 基因工程源提取：生物学特点优良，技术尚处于培育期 (15)2.2.1. 蛋白序列及表达体系多样化重组蛋白，上游环节制造成本高昂 (16)2.2.2. 提取及提纯环节：大肠杆菌及酵母成为首选生产菌种，另需提纯环节 (17)2.3. 动物源提取VS基因工程提取，应用端孰优孰劣？ (18)2.3.1. 生物医药：应用场景多元化，动物源胶原优势明显 (19)2.3.2. 美容护肤：医美+护肤两大场景，性价比角度略有分化 (20)2.3.3. 食用：胶原有治疗和营养功效，性价比看基因工程占优 (22)3. 多措并举引领行业规范发展，风险等级严格划分 (24)3.1. 多措并举引领胶原蛋白行业规范化、标准化 (24)3.2. 风险等级划分：天然胶原三类、重组胶原不低于二类医疗器械 (24)3.3. 械字号产品审批流程长、生产工艺严要求 (25)4. 创尔VS锦波：群雄角逐，各显风骚，建议关注 (26)4.1. 动物源代表企业：创尔生物——活性胶原大规模无菌提取技术领先 (26)4.2. 基因工程代表企业：锦波生物——生物发酵制备技术实现行业突破 (28)4.3. 投资建议：关注巨子生物、锦波生物、创尔生物 (29)5. 风险提示 (30)图1：胶原蛋白的螺旋结构示意图 (6)图2：胶原蛋白三螺旋片段的模型和链间氢键 (6)图3：胶原在体内以多级聚合的方式存在 (6)图4：胶原蛋白类别及存在于人体的部位 (7)图5：胶原蛋白的生物学特性和具体表征 (7)图6：胶原蛋白在人体内的运用和具体表征 (8)图7：胶原蛋白制备工艺的发展历史 (9)图8：动物源提取胶原蛋白流程 (10)图9：《胶原蛋白肽》准则划分四大类可使用原料 (11)图10：长春博泰胶原材料选用长白山天然牧场延边黄牛胎牛皮 (11)图11：动物提取胶原蛋白免疫原性的六大影响因素 (13)图12：免疫原性有多种清除方法，端肽去除方式举例 (14)图13：根据蛋白质特征不同带来的分离提纯方式差异 (14)图14：重组蛋白生产工艺流程图 (16)图15：内源性及外源性因素导致皮肤老化 (20)图16：胶原蛋白与皮肤老化的关系 (20)图17：各组小鼠不同时间创面愈合率比较 (22)图18：皮肤角质层含水量试验 (22)图19：常见的胶原蛋白产品 (23)图20：胶原蛋白粉和添加剂 (23)图21：锦波生物自研生物发酵制备重组人源胶原蛋白技术：八大维度保证 (29)表1：胶原、明胶及胶原蛋白区别 (5)表2：胶原蛋白主流提取方式的原理及优缺点 (9)表3：动物胶原蛋白及重组胶原蛋白定义及代表公司 (10)表4：四类动物源提取胶原提取效率、优缺点及适用情况 (12)表5：主动物源提取胶原蛋白的主要方式 (12)表6：重组胶原蛋白生物学优点 (15)表7：重组胶原蛋白常用表达体系的异同、优缺点及产业化运用 (17)表8：动物源胶原蛋白和重组胶原蛋白的理化性质对比 (19)表9：胶原蛋白在医疗健康领域的应用原理及优点 (19)表10：胶原蛋白在各学科的应用及主要商品 (19)表11：国内外胶原蛋白填充剂对比 (21)表12：医用敷料面膜头部品牌基本情况 (22)表13：国内针对胶原蛋白推出的法律法规 (24)表14：国家药监局对重组胶原蛋白的医疗器械管理类别界定 (25)表15：创尔生物六大核心技术及相关专利 (27)表16：胶原溶液的核心技术关键指标对比 (27)表17：锦波生物自研生物发酵制备重组人源胶原蛋白技术：两大应用阶段 (28)行业深度 商业贸易1. 科普篇：胶原蛋白是什么？胶原广泛存在于人体之中。
I型胶原蛋白的结构与功能
I型胶原蛋白的结构与功能这两年，胶原蛋白非常盛行，尤其在美容领域，各种产品层出不穷，人体的胶原蛋白分为不同类型：胶原蛋白Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅳ型、Ⅴ型、Ⅵ型等等，都有不同的功能。
本文就Ⅰ型胶原蛋白的结构、功能以及在美容保健等领域的探讨。
胶原蛋白是蛋白质的一种，英文名“Collagen”属于一种多糖蛋白质，是皮肤真皮层细胞的主要构成成分，最常见的结构特征是三螺旋结构，三条α肽链交互缠绕构成了绳索状的螺旋结构。
Ⅰ型胶原蛋白主要表现在医学、美容、食品领域中，因为Ⅰ型胶原蛋白的结构稳定韧性极强，通常会被用来作为手术缝合线，既保证了高强度，又能够被人体接受吸收，最重要的是具有优良的血小板凝血功能，能够促进伤口愈合，在医学材料上，现代有很多人造皮肤、人造血管、软骨的关节构成等会采用胶原蛋白作为材料进行研究和临床应用。
在美容方面，胶原蛋白是从动物皮中提炼的，除了胶原蛋白还有透明质酸等成分含有大量的基团，属于保湿因子，能够阻止皮肤中的络氨酸转化成黑色素，在某种程度上能够减少黑色素沉淀，进而具有美白的功效，目前被广泛应用在美容、美发用品中。
在食品方面的运用一方面是功能，另一方面是营养，人们会选择食用胶原蛋白丰富的食物，能够增加皮肤组织细胞的储水能力，增强和维持肌肤良好的弹性，长期食用还可以增强体质，强筋健骨。
胶原蛋白具有独特的成膜性，目前在欧洲运用的比较广泛是在食品外包装纸，具有抗氧化性，能够保持肉质食品的鲜美。
目前Ⅰ型胶原蛋白在市场上的运用已经十分广泛，主要来源是猪牛鱼等动物，随着科技的进步和发展，始终具有很大的潜力和商业价值。
参考文献：郑磊, 黄定德, 李前伟,等. I型胶原蛋白高亲和力多肽及其应用:, 2018.Yang Sherry X.,Polley Eric,Lipkowitz Stanley.New insights on PI3K/AKT pathway alterations and clinical outcomes in breast cancer[J].Cancer Treatment Reviews,2016.45Francisco Vargas Negrín,María D Medina Abellán,Juan Carlos Hermosa Hernán,et al.[Treatment of patients with osteoarthritis].[J].Atencion primaria / Sociedad Espan?ola de Medicina de Familia yComunitaria,2014.46 Suppl 1。
40岁女人吃哪种胶原蛋白好(新类人三太)胶原蛋白怎么补最有效
40岁女人吃哪种胶原蛋白好（新类人三太）胶原蛋白怎么补最有效40岁女人吃哪种胶原蛋白好？（新类人三太）胶原蛋白怎么补最有效？40岁女性在选择胶原蛋白补充剂时，可以考虑新类人三太胶原蛋白，这种胶原蛋白通过特定的技术处理，具有较高的吸收率和生物活性，能够有效地补充体内流失的胶原蛋白，改善皮肤状态。
40岁女人吃哪种胶原蛋白好（新类人三太）胶原蛋白怎么补最有效？对于40岁女性来说，补充胶原蛋白是非常重要的，因为随着年龄的增长，人体胶原蛋白的合成会逐渐减少，导致皮肤出现皱纹、松弛等问题。
通过日常的食补来补充胶原蛋白效果微乎其微。
市面上有许多胶原蛋白产品，如胶原蛋白粉、口服液等。
但想要补充的效果好，就需要在选择胶原蛋白时下功夫了。
【新类人三太】胶原蛋白的临床吸收率高达95%，能够迅速被人体吸收利用。
包含I型、III型、XVII型等多种胶原蛋白型号，能够全面补充体内流失的胶原蛋白，且保持胶原蛋白的三螺旋结构，确保其生物活性，从而有效地促进胶原蛋白的合成。
关于补充胶原蛋白的问题，一直存在一些痛点，尤其是动物源胶原蛋白在人体内转化为符合人体吸收的胶原蛋白基因排序方面存在难度。
那么为什么【新类人三太】胶原蛋白会脱颖而出呢？通过以下详解我们来搞明白~ZXL（40岁女人吃哪种胶原蛋白好（新类人三太）胶原蛋白怎么补最有效）胶原蛋白肽真的可以改善皮肤吗？从原理上来说，胶原蛋白肽确实可以改善皮肤，其作用机理主要包括补充流失的胶原蛋白、促进真皮层胶原纤维合成、提升皮肤弹性与紧致度，以及保湿和修复作用。
人体内的胶原蛋白就是随着年龄而逐渐流失减少，导致皮肤出现松弛、下垂等问题。
胶原蛋白肽能够补充这部分流失的胶原蛋白，帮助恢复皮肤的弹性和紧致度。
胶原蛋白肽中含有大量的天然保湿因子，能够增强皮肤的保湿能力，同时促进皮肤细胞的修复和再生，胶原蛋白肽能够刺激成纤维细胞的活性，促进真皮层胶原纤维的合成，从而改善皮肤的结构和状况，进而让皮肤紧致细腻，减少皱纹的出现。
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1.2 胶原概述之杨若古兰创作
胶原（Collagen）的定义[5]是细胞外基质(ECM)的一种结构蛋白，含有一个或几个由α链构成的三螺旋结构的区域，即为胶原域.胶原是动物组织中一类次要的结构蛋白，由动物的成纤细胞合成的生物高分子，是一种白色、无支链、不透明的纤维型蛋白质，广泛存在于动物肌腱、韧带、软骨、皮肤及其他结缔组织中，是哺乳动物体内分布最广、含量最丰富的蛋白质，约占机体总蛋白的1/3[6]，起着支持器官、呵护机体的功能，也是构成细胞间质的最次要功能蛋白质.
胶原的结构及类型
胶原结构具有明显特点，其一级结构表示为甘氨酰-脯氨酰-Y、甘氨酰-脯氨酰-羟脯氨酰、甘氨酰-X-Y（其中X、Y 代表除脯氨酰和甘氨酰之外的任何其他氨基酸残基）的三肽反复序列.胶原含有其他蛋白质中少见的羟脯氨酸和羟赖氨酸，也有较多的脯氨酸和赖氨酸，缺乏色氨酸，芳喷鼻氨基酸和半胱氨酸含量较少，为养分学上所称的不完整蛋白质.二级结构表示为特殊的三股螺旋结构，是由三条左手螺旋的α-肽链以平行、右旋方式，环绕纠缠构成绳索状右手超螺旋结构[5].三级结构反映胶原肽链除次级键感化外，
图1-2 胶原的分子结构
Fig.1-2 Molecular structure of collagen
分子内和分子间还存在醇醛缩合交联、醛醇组氨酸交联及醛胺缩合交联三种，这使得胶原具有高拉伸强度.四级结构表示为原胶原分子按照必定规则平行排列成束，首尾错列四分之一，以共价键搭接构成波动的胶原纤维，再进一步聚集成更大的纤维束，而胶原纤维在分歧组织中排列方式分歧[7,8].
胶原并不是是某一个蛋白质的名称，而是一个庞大的高度特化的纤维蛋白家族，在结构上既有不异特点又存在差别，己知的数量在不竭添加，目前已发现有27种分歧类型的胶原[9].按照发现的前后顺序采取罗马数字命名为Ⅰ型胶原、Ⅱ型胶原、Ⅲ型胶原等.按功能分歧可分为成纤维胶原、成网状结构胶原、成串珠丝胶原等.按构成组织可分为纤维状胶原、软骨质胶原、玻璃状胶原、弹性胶原等.又常因来源组织的分歧分为皮胶原、骨胶原、鳞胶原、肌腱胶原等.表1-1列出部分胶原的分子构成类型及组织分布[10,11].
表1-1 胶原的分子构成类型及组织分布
Table1-1 The composition and distribution of collagen 胶原类型肽链构成组织分布其他次要特征
Ⅰ[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ) 真皮、肌
腱、骨、牙
实质是复杂机体量最大的结构蛋白，占体内总胶原量的90%，肽链的96%由Gly-X-Y反复序列构成.两种α-链均不含半胱氨酸，侧链含糖量
约1%.通常构成大的带状纤
维.
[α1(Ⅰ)]3胎儿、发炎
及肿瘤组织
Ⅱ[α1(Ⅱ)]3透明软骨、
玻璃体、胚
胎角膜、神
经视网膜富含羟赖氨酸，而且糖化率高，羟赖氨酸的羟基几乎全和糖结合，含糖量约10%，通常为直径较小的带状纤维.
Ⅲ[α1(Ⅲ)]3胚胎真皮、
血汗管、胃
肠道、皮肤.
牙周膜、网
状纤维侧链含糖少，含半胱氨酸及双硫键-S-S-交联，组氨酸多.
Ⅳ[α1(Ⅳ)]3基膜极板、
晶状体囊、
角膜后弹性
膜、卵黄囊
壁羟赖氨酸特多，含糖量高，羟脯氨酸羟基除4位外还有3位，无横纹，特殊三维网状结构.
Ⅴ[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ) 人烧伤后的
颗粒组织对胶原酶有抵抗感化，不被其降解.在基膜与结缔组织间起桥梁感化.
[α1(Ⅴ)]3
α1(Ⅴ)α2(Ⅴ) α3(Ⅴ) 培养肺泡上
皮细胞分泌
又称Ⅴ123
Ⅵα1(Ⅵ)α2(Ⅵ)
α3(Ⅵ)
人胎盘组织又称内膜胶原
Ⅶ[α1(Ⅶ)]3人胎盘绒毛
膜和羊膜、
复层扁平上
皮、锚原纤
维又称长链胶原或LC胶原.由3条不异的α-链构成反平行二聚体.是大疱性表皮松懈症的抗原.。