生化简答题
生化名词解释及简答题
生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解？(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？(1)盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
(2)电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
(3)透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
(4)层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。
(6)超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。
3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。
根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
生化简答题
在pH4.2的环境中，清蛋白带正电荷，具有与阴离子染料溴甲酚绿 （BCG）结合的特性，而此时球蛋白基本不结合BCG，故可直接测定血 清中的清蛋白。BCG 法灵敏度高、操作简便、重复性好，能自动化。 虽然α和β球蛋白与BCG也能起慢反应，但缩短反应时间即能去除此非特 异性反应，自动分析法使显色反应10-30秒后即可进行比色，因而使该 血清中的蛋白质因为都是由氨基酸组成，性质相似，故除少数蛋白质有 某种特性可利用，如清蛋白能用BCG法测定外，其他蛋白测定都需制备 特异的抗血清，采用免疫化学方法测定。ALB、PA、AAT、AAG、Hp 、AMG、Cp、TRF、CRP，以及免疫球蛋白IgG、IgM、IgA和补体C3 、C4，这14种蛋白质目前已有国际公认的标准参考物质，能用免疫比浊 法测定血清和其他体液中的这些蛋白质。此外，免疫球蛋白轻链κ和λ、 甲胎蛋白（AFP）、β2微球蛋白等在体液中的浓度也可用上述方法测定 血浆脂蛋白包括CM、VLDL、LDL、HDL等，运输胆固醇、甘油三酯、 磷脂及脂肪酸，前清蛋白与清蛋白运输游离脂肪酸、某些激素、胆红素 、多种药物等，甲状腺素结合球蛋白运输甲状腺激素，皮质素结合球蛋 白运输皮质醇，类固醇激素结合球蛋白运输类固醇激素，视黄醛结合蛋 白运输视黄醛，转铁蛋白运输铁，结合珠蛋白运输血红蛋白，血色素结 合蛋白运输血红素，铜蓝蛋白运输铜。 1）用于贫血的鉴别诊断：在缺铁性贫血中TRF增加，同时有血清铁下 降及铁饱和度下降；再生障碍性贫血时TRF正常或低下，因红细胞对铁 的利用障碍，因而血清铁正常或增高，铁饱和度升高，可超过50%，甚 至达90%。（2）TRF在急性时相反应中含量往往降低。（3）作为营养 状态的一项指标，其生物半寿期较短，故能及时地反映脏器蛋白的急剧 当出现遗传性苯丙氨酸羟化酶缺乏或不足时，苯丙氨酸不能正常转变成 酪氨酸，体内的苯丙氨酸蓄积，并可经转氨基作用生成苯丙酮酸等代谢 产物。血中苯丙氨酸极度升高，苯丙酮酸也异常升高并出现苯丙酮酸尿 。PKU患者有智力缺陷，其严重程度与血苯丙氨酸升高的水平和持续时 间有关，因而患儿出生后3月内即需用低苯丙氨酸膳食治疗，控制血中 苯丙氨酸浓度，可以改善症状，防止痴呆发生。这种治疗最少至10岁， （1）尿酸排泄障碍：当肾小球滤过率下降，或近端肾小管对尿酸的重 吸收增加或（和）分泌功能减退时，便导致高尿酸血症。其中一部分是 机制不明的多基因性遗传缺陷引起，另一部分由继发性慢性肾疾患等引 起。（2）尿酸生成过多1）由嘌呤合成代谢紊乱引起，其中大多数属多 基因遗传缺陷，机制不明。其中酶缺陷引起者仅占少数：①次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)缺乏；②PRPP合成酶亢进；③葡萄糖6-磷酸酶（G6pase）缺乏，引起葡萄糖-6-磷酸增多，并沿磷酸戊糖代谢 途径转化成较多的PRPP，使嘌呤合成增多。④腺嘌呤磷酸核糖转移酶 （APRT）缺乏。2）嘌呤分解增加：在骨髓增殖性疾病等，有旺盛的细 血液pH为7.4时，尿酸钠的溶解度约为0.42mmol/L（7mg/dl），尿酸浓 度>0.42mmol/L 时血浆尿酸已成过饱和状态，当浓度>0.48mmol/L持久 不降，并出现血浆清蛋白及α1α2球蛋白减少、局部pH降低或局部温度 降低时即可使尿酸钠呈微小结晶析出。尿酸盐结晶较易沉淀在血管较 少，基质中粘多糖含量较丰富的结缔组织、软骨和关节腔内。运动、饮 酒、应激、局部损伤等都可诱发这些部位急性炎症发作，如运动使这些 组织容易发生缺氧，于是出现糖酵解加速，乳酸产生增多，pH降低， 导致局部尿酸钠结晶析出。微小的尿酸钠结晶表面可吸附IgG，在补体 参与、多型核白细胞吞噬作用及各种炎症介质作用下，导致组织发生炎 胰岛素原被分解为胰岛素与31个氨基酸的C肽，二者以等摩尔数分泌入 血，C肽虽然没有生物学活性但对于保证胰岛素的正常结构是必需的。 C肽的半寿期约35min，比胰岛素更长，且其降解不在肝脏而在肾脏， 肝脏的代谢可以忽略，所以与外周血胰岛素浓度相比，可更好地反映胰 岛β细胞功能。而且C肽不受外源性胰岛素干扰，也不与胰岛素抗体反应 影响的激素有胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、生长激素、皮质醇、甲 状腺激素、长抑素。 影响因素有：包括HbA1和HbA0 、 糖化血红蛋白的形成是不可逆的 、 反映过去6～8周的平均血糖水平、 用胰岛素治疗的糖尿病人，应将糖 化血红蛋白作为常规检测指标
生化简答题
答案仅供参考10生工1班英译汉：糖酵解（EMP）磷酸果糖激酶（PFK）磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）乳酸脱氢酶（LDH）三羧酸循环(TCA) 焦磷酸硫胺素（TPP）尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）磷酸戊糖途径（HMS）尿苷三磷酸（UTP）羟甲基戊二酸（HMG）脂酰基载体蛋白（ACP）甲羟戊酸（MV A）开放阅读框架（ORF）起始因子（原核IF/真核eIF）延长因子（EF）终止因子（RF）核糖体释放因子（RRF）三磷酸脱氧核苷（dNTP）核糖核苷二磷酸（NDP）单链结合蛋白（SSB）DNA聚合酶（DNA-pol）谷丙转氨酶（GPT）谷草转氨酶（GOT）苯丙酮尿症（PKU症）γ-氨基丁酸(GABA) 5-羟色胺（5-HT）多巴胺（DA）5-氟尿嘧啶（5-FU）5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）黄嘌呤核苷酸（XMP）次黄嘌呤核苷酸（IMP）黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）CoI(NAD) CoⅡ(NADP)简答题1、简述在物质代谢中TCA循环的枢纽作用。
三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰-CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路。
三羧酸循环也是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环起着枢纽作用。
2、简述氨中毒的机理。
高浓度氨与α-酮戊二酸形成谷氨酸，是大脑中的α-酮戊二酸大量减少，导致TCA循环无法正常进行，从而引起脑功能受损。
3、从生化的角度简述溶血性贫血的机理。
NADPH水平的降低，是蛋白质发生变化，使脂类发生过氧化作用，使红细胞产生高血红素，这些变化都使红细胞膜变弱，导致红细胞对损伤敏感，易破坏，常常发生溶血，引发溶血性贫血症。
生化名词解释简答
生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。
）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化简答题
简答题：1、球形蛋白的结构类型？①全α-结构蛋白质，此类结构中α-螺旋占有极大比例，按反平行方式排列，相邻螺旋以环连接成简状螺旋束，因而也成为上下型螺旋束。
②α/β-结构，此类结构以平行或混合型β-折叠片为基础，分为两个亚类：单绕平行β-桶和双绕平行β-片或马鞍形扭曲片。
③全β-结构，主要由反平行β-折叠片排列形成，β-股之间以β-回折或跳过相邻β-股的条带相连。
④富含金属或二硫键，许多不足100个氨基酸残基组成的小蛋白质或结构域往往不规则，只有很少量的二级结构元件，但富含金属或二硫键，通过金属形成的配位键或二硫键稳定其构象。
2、三维结构与功能的关系（球形蛋白为例）球形蛋白质分子含有多种二级结构元件。
球状蛋白质的结构具有明显而丰富的折叠层次。
多肽链中相邻的残基首先形成二级结构元件；随着肽链的进一步卷曲，若干相邻的结构元件形成超二级结构；超二级结构进一步组装成结构域；两个或多个结构再装配成紧密的球状或椭球状的三级结构。
球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体，即使紧密装配，蛋白质总体积约有25%并未被蛋白质原子占据。
这个空间几乎全为很小的空腔，偶尔有水分子大小或更大的空腔存在。
值得注意的是邻近活性部位的区域密度比平均值低得多，这可能意味着活性部位有较大的空间可塑性，允许其中的结合基团和催化基团有较大的活动范围。
这大概就是功能蛋白与其配体相互作用的结构基础。
球状蛋白质具有疏水的内核和亲水的表面，首先，肽链必须满足自身结构固有的限制，包括手性效应和α-碳二面角在折叠上的限制；其次，肽链在熵因素驱动下必须尽可能地埋藏疏水侧链，使之与溶剂水的接触降到最小程度，同时让亲水侧链暴露在分子表面，与环境中水分子形成广泛的氢键连系。
球状蛋白质分子表面有一个分布着许多疏水残基的空穴或裂隙，常是结合底物、效应物等配体并行使生物学功能的活性部位，这样的空穴为发生化学反应营造了一个低介电区域。
3、蛋白质结构与功能关系（举例说明）肌红蛋白（Mb）的分子包括一条153个氨基酸残基组成的多肽链和一个血红素，肌红蛋白多肽链中的残基75~80%处于α-螺旋中，其余为无规卷曲，整个肽链有8个长短不一的螺旋段，在侧链基团相互作用下盘曲形成4.3 nm×3﹒5 nm×2.3nm扁园的球体。
生化题库简答题含答案
1. 解释单糖溶液的变旋现象。
2. 阐述生物膜模型及结构特点。
3. 阐述生物膜的两侧不对称性。
4. 阐述膜转运的不同方式。
5. 试述脂质的分类与结构特点。
6. 举例说明蛋白质在生命运动中，起着哪些重要生理功能？7. 蛋白质由哪些元素组成？测定蛋白质含量以什么元素为标准？怎样计算？8. 哪些氨基酸是极性的？哪些氨基酸是非极性的？9. 什么是氨基酸的 pK 值？什么是氨基酸的 pI 值？二者有何区别？10. 为什么几乎所有蛋白质在 280nm 处，均有强吸收？11. 有哪些因素参于维持蛋白质的空间结构？12. 简述α－Helix 与β－Sheet 的特点？13. 什么是蛋白变性？变性蛋白有何特性？降解与变性有何区别？14. 蛋白质的分离、纯化有哪些常用方法？简述各种方法的原理15. 以血红蛋白为例，简述蛋白质空间结构与功能的关系。
16. 如何分析蛋白质的一般结构？用于一级结构分析的常见试剂有哪些？17. 简述两类核酸的基本结构单位，主要组成，在细胞中分布的部位，基本单元以什么键相连？18. 简述 DNA 双螺旋结构的特点双螺旋结构是 DNA 二级结构最基本的形式，是在 1953 年由 J.Watson 和 F.Crick 提出的。
DNA 二级结构的主要形式有 B－DNA 、A－DNA 、Z－DNA，其中， B－DNA 是普遍形式。
19. 简述 RNA 有哪些主要类型，比较其结构与功能的特点。
RNA 是以 DNA 为模板合成的单链线形分子，其 mRNA 具有聚腺苷酸的尾结构和甲基化鸟苷酸的帽子结构。
tRNA 二级结构呈三叶草结构。
而 rRNA 是细胞中核糖体的骨架。
RNA 又分 mRNA 、tRNA 、rRNA 三种。
20. 对一双链 DNA 而言，如一条链(A+G)/(T+C)=0.7 则互补链中(A+G)/(T+C)=？在整个 DNA 分子中(A+G)/(T+C)=？如一条链中(A+T)/(G+C)=0.7 互补链中(A+T)/(G+C)=？在整个 DNA 分子中(A+T)/(G+C)=？21. 写出 DNA 变性、复性和杂交的定义。
生化简答题
答：遗传密码通常指核苷酸三联体决定氨基酸的对应关系。特点：1）连续性：编码蛋白质氨基酸序列的每个三联体密码连续阅读，密码间既无间断也无交叉。2）简并性：遗传密码中，除色氨酸和甲硫氨酸仅有一个密码子外，其余氨基酸有2、3、4个或多至6个三联体为其编码。3）通用性和变异性：蛋白质生物合成的整套密码，从原核生物到人类都通用。但是，已发现少数例外，如动物细胞的线粒体、植物细胞的叶绿体。密码的通用性进一
②DNA无2′～OH，所以不被碱水解；（3分）
③这一特性在分离RNA与DNA时得到了应用。（2分）
2.什么叫遗传中心法则？
答：
①以DNA为模板合成mRNA，再以mRNA为模板合成蛋白质的遗传信息传递过程称为中心法则。（2分）
②后来在某些病毒和某些正常细胞中发现一种能催化由RNA为模板合成DNA的酶，称逆转录酶，由RNA为模板合成DNA称逆向转录。（2分）
10．什么叫生物氧化，有何特点。
答：物质在生物体内进行氧化反应称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
特点：1）是在细胞内温和的环境中（体温，pH接近中性），经一系列酶促反应逐步进行；2）氧化进行过程中必然伴随生物还原反应的发生；3）水是许多生物氧化反应的供氧体，通过加水脱氢作用直接参与氧化反应；4）在生物氧化中，C的氧化和H的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来的氢质子和电子通常由各种载体，如DADH等传递到氧并生成水；5）生物氧化是一个分步进行的过程，每步都有特殊的酶催化，每步反应产物都可分离。
6．简述16碳软脂酸彻底氧化分解的全过程并计算生成ATP的个数。
答：活化：消耗两个高能磷酸键；beita氧化：每轮重复循环四步：氢化、水化、再脱氢、硫解。产物：1分子乙酰CoA、1分子少两个碳原子的脂酰CoA、1分子NADH+H*和1分子FADH2。7轮循环产物：8分子乙酰CoA、7分子NADH+H*、7分子FADH2。能量计算：生成ATP8*10+7*2.5+7*1.5=108；净生成ATP108-2=106。
生化简答题
简答题第一章1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构有什么特征？答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸（除甘氨酸外），均为L-α-氨基酸，在α-碳原子上连有一个氨基、一个羧基、一个氢原子、一个侧链。
每个氨基酸的侧链各不相同，使其表现不同性质的结构特征。
2.简述蛋白质的主要理化性质。
答：蛋白质由氨基酸组成，又是生物大分子物质，所以其既有氨基酸的性质，又有其作为生物大分子的独特性质。
两性电离：蛋白质是两性电解质，具有两性解离的性质。
在某一PH值溶液中，其解离成正、负离子的趋势相等，此时溶液PH值即为等电点。
蛋白质的胶体性质：蛋白质颗粒表面形成水化膜及带电荷，使蛋白质在溶液中稳定存在。
蛋白质变形、沉淀和凝固：某些理化因素可以破坏蛋白质的空间构象，使其变性，变性后的蛋白质容易发生沉淀，将变性后的蛋白质加热，使其不再溶于强酸、强碱中，此即为蛋白质的凝固作用。
蛋白质的吸收：蛋白质的分子中也有含共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，据此性质可作为蛋白质定量测定。
蛋白质的显色反应：I茚三酮反应：氨基酸+茚三酮水合物——还原茚三酮+还原茚三酮—茚三酮——蓝紫色化合物，此性质可作为氨基酸的定量分析方法。
II双缩脲反应：肽键+硫酸铜——（加热、稀碱溶液）紫色、红色物，氨基酸无此反应，此可作为检测蛋白质的水解程度的方法。
3.试比较蛋白质的一、二、三、四级结构及维持其稳定的化学键。
答：（1）多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，维系蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
（2）蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
（3）蛋白质的三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排列位置。
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名词解释：1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。
9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。
10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为DNA酶和RNA酶。
11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
19 、脂肪的动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称脂肪动员。
20 、酮体：乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮三者酮体。
是脂肪在肝分解氧化时特有的中间代谢物。
21 、转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。
22 、基因：是为生命活性产物编码的DNA功能片段，这些产物主要是蛋白质和各种RNA。
问答题：1、简述镰刀形红细胞溶血的发病机制。
答正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白中，Glu变成了Val，导致蛋白质一级结构的改变，从而使本是水溶性的血红蛋白，聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成为镰刀状极易破碎，产生贫血。
2 、什么是酶的抑制剂？说明酶的抑制作用分为哪几种。
答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
根据抑制剂与酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用可分为可逆性抑制和不可逆性抑制。
3 、磺胺类药物的作用机制。
答：对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的作用下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸，而磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲酸的结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，从而抑制二氢叶酸的合成，导致细菌的核酸合成受阻而影响其生长繁殖。
4 、什么是三羧酸循环？其生理意义是什么？答：三羧酸循环也称柠檬酸循环，是三大营养素的最终代谢通路。
其生理意义在于三羧酸循环是糖，脂肪，氨基酸代谢联系的枢纽，其过程中代谢的各种小分子物质为体内生化过程所必需。
5、什么是DNA复制中的半保留复制？其意义是什么？答：半保留复制是指复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子链DNA的合成。
子代细胞的DNA双链，其中一条单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成，因此两个子细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。
其意义在于按照半保留复制的方式，子代保留了亲代DNA的全部遗传信息，体现了遗传的稳定性。
6、什么是蛋白质的变性？举例说明蛋白质变性在医学上的应用。
答：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
医学上，蛋白质的变性常被应用来消毒与灭菌。
7、简述DNA双螺旋结构模型的要点。
答：①DNA是一反向平行的互补双链结构，脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键结合。
②DNA是右手螺旋结构。
③DNA双螺旋结构的稳定横向依靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
8、列举体内糖代谢的主要来源和去路。
答：血糖的来源：①食物汤的消化吸收②肝糖原的分解③非糖物质的糖异生；血糖的去路：①氧化分解②合成糖原③磷酸戊糖途径代谢④转变成脂肪或者氨基酸等。
9、什么是乳酸循环？试述其基本过程及生理意义。
答：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸，乳酸通过细胞膜弥散进入血液中，再入肝脏，在肝内异生为葡萄糖，葡萄糖释放入血液中又可被肌肉摄取，这就构成了一个循环，称为乳酸循环。
其意义在于避免损失乳酸以及防止乳酸堆积。
11、简述谷胱甘肽的组成及主要生化功能。
答：谷胱甘肽（GSH）由谷氨酸、半胱和甘氨酸组成。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
12 、糖酵解的生理意义是什么。
答：①迅速提供能量，对肌肉收缩更为重要。
②成熟红细胞没有线粒体，完全依靠糖酵解供应能量。
神经、白细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
13、酮体的组成及生理意义是什么？答：乙酰乙酸，β羟丁酸和丙酮三者统称酮体。
酮体是脂肪酸在肝脏分解氧化时特有的中间代谢物，是肝脏输出能源的一种形式，是脑组织的重要能源，在饥饿、高脂低糖膳食及糖尿病时，脂酸动员加强，酮体生成增加。
14、简要论述蛋白质的分子结构。
答：蛋白质分子结构分成一级、二级、三级、四级结构。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为一级结构，一级结构的主要化学键是肽键。
蛋白质的二级结构指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的三级结构是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
最后，蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。
15、什么叫酶原的激活？试举例说明。
答：酶的活性中心形成或暴露导致酶原向酶转化称为酶原的激活。
如消化过程中胃蛋白酶原、胰蛋白酶原的激活。
16、磷酸戊糖途径的生理意义。
答：①为核酸的生物合成提供核糖。
②提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
17、简述中心法则的内容。
答：基因是指DNA上具有生物活性的片段，通过基因的转录与翻译，由DNA决定蛋白质的一级结构，从而决定蛋白质的功能，DNA还通过复制，将基因信息代代相传，这种遗传信息的传递方式称为中心法则。
18、遗传密码有什么特点？答：①连续性：密码的三联体不间断，必须三个一组连续读下去。
②简并性：遗传密码中，除少量氨基酸外，多数氨基酸有2，3，4个或者多至6个三联体为其编码。
③摆动性：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子配对时，有时会出现不遵从碱基配对规律的情况，称为遗传密码的摆动现象。
④通用性：从最简单的生物例如病毒，一直到人类，在蛋白质的生物合成中都使用同一套遗传密码。
19、比较核酶与核酸酶的区别。
答：核酶是具有高效、特异催化作用的核酸，是近年来发现的一类新的生物催化剂；而核酸酶是指所有可以水解核酸的酶，两者化学本质不同：前者归根结底其本质是核酸，而后者则是蛋白质。
1 酮体生成和利用的生理意义。
1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2 试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。
3 试述人体胆固醇的来源与去路?来源⑴从食物中摄⑵机体细胞自身合成去路⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
4 酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高10 8~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
5 距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。
一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。
根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。
如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。
作用于不对称碳原子产生的立体异构体;或只作用于某种旋光异构体(D-型或L-型其中一种),如乳酸脱氢酶仅催化L-型乳酸脱氢，不作用于D-乳酸等。
6 简述Km与Vm的意义。
⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。
⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。
当[S]相同时,Km小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。
⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。
7 温度对酶促反应有何影响。
(1) 温度升高对V的双重影响：①与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子的碰撞机会，使V增大；②温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V变小(2)温度对V影响的表现:①温度较低时，V随温度升高而增大(低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高时，酶活性又可恢复)②达到某一温度时，V最大。